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El documento describe los mecanismos de proteostasis y degradación de proteínas en la célula, incluyendo el proteasoma, la ubiquitinación y la autofagia. El proteasoma degrada proteínas mal plegadas en el citosol mediante proteasas. La ubiquitinación etiqueta proteínas para su degradación a través de la adición de moléculas de ubiquitina. La autofagia elimina agregados proteicos no plegados a través de la formación y fusión de autofagosomas con lisosomas.
El documento describe los mecanismos de proteostasis y degradación de proteínas en la célula, incluyendo el proteasoma, la ubiquitinación y la autofagia. El proteasoma degrada proteínas mal plegadas en el citosol mediante proteasas. La ubiquitinación etiqueta proteínas para su degradación a través de la adición de moléculas de ubiquitina. La autofagia elimina agregados proteicos no plegados a través de la formación y fusión de autofagosomas con lisosomas.
El documento describe los mecanismos de proteostasis y degradación de proteínas en la célula, incluyendo el proteasoma, la ubiquitinación y la autofagia. El proteasoma degrada proteínas mal plegadas en el citosol mediante proteasas. La ubiquitinación etiqueta proteínas para su degradación a través de la adición de moléculas de ubiquitina. La autofagia elimina agregados proteicos no plegados a través de la formación y fusión de autofagosomas con lisosomas.
Mantiene equilibrio síntesis equilibro y degradación
Control de calidad de proteínas citosolicas
Mecanismos Proteína mal plegada, se coloca una etiqueta ubiquitina (degradación) se envía a una estructura proteasoma o también a un lisosoma a un tipo de vesículas especiales. Proteasoma Estructura proteína forma de cilindro, consiste en muchas estructuras terciarias que se unen o interactúan entre si. Función: no son organelos, complejos macromoleculares, solo degrada proteínas (mal plegadas en el citosol). Salen aminoácidos libres y se recicla para otras proteínas (solo 1 proteína mal plegada). Proteasas: corta las proteínas Ubiquitinacion Proceso de tomar molécula o proteína y colocar ubiquitina. Formas de ubiquitar:
Monoubiquitacion: agrega 1 ubiquitina (regulación de histonas).
Multiubiquitacion: añade varias ubiquitina en posiciones diferentes (endocitosis). Poliubiquitacion: añade muchas ubiquitina en la misma posición (degradación). Proteínas al retículo endoplásmico Proteína que ingresa, ocurre una glicosilacion (enzimas añaden azucares) con cadena de oligosacáridos (14 azucares) , los 3 últimos corresponden a glucosas, se vuelven importantes ya que están las chaperonas (ayuda a plegar) lo que reconoce son azucares que se añadieron (3 glucosas). Proceso de plegamiento Proteína ingresa, desplegada, tiene cadena de azucares (ayuda a discriminar las enzimas los que a entrado primero y quien ha avanzado). Proceso de plegamiento se eliminan 2 glucosas 1 glucosa(chaperonas buscan cuales tienen 1 glucosa) Calnexina (chaperona) detecta y se une a las proteínas ERAD (degradación asociada al retículo endoplasmatico) Proteína mal plegada se envía al proteasoma (retro translocación) se le remueve los azucares, se ubiquitina y se envía al proteasoma (sacarla hasta degradarla). Mecanismos de degradación de proteínas en RE Agregado proteico: muchas proteínas mal plegadas el método de degradación es totalmente diferente. Se usa autofogosoma (auto; propio, fago; come). Se une con un lisosoma, se fusionan como resultado el contenido interno se va a degradar) Todo este proceso recibe un nombre denominado autofagia. Autofagia Método para eliminar muchas proteínas no plegadas. En el citosol, a partir del RER se liberan vesículas, se fusionan para crecer estructura fagoforo, encierra todo lo que se va a degradas (proteínas mal plegadas) el autofagosoma se fusiona con el lisosoma, dentro tiene enzimas degrada biomoléculas, se va a degradar. Tipos de autofagia Macroautofagia: proteína mal plegada de encierran en el autofagosoma, se fusiona con el lisosoma. Microautofagia: chaperonas son capaces de hacer entrar proteínas mal plegadas dentro de autofagosoma.