Tema 5 - Aminoacidos

Química y Análisis de los Alimentos
1ª PARTE
QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS
TEMA 5
AMINOÁCIDOS, PEPTIDOS
Y PROTEÍNAS
Mª José Morcillo Ortega

mmorcillo@ccia.uned.es
1ª Parte - Química de los Alimentos Tema 5- Aminoácidos, péptidos y proteínas
ÍNDICE
1. Introducción a las proteínas en los alimentos 3

2. Estructura y propiedades físicas, químicas y funcionales de las proteínas 11
2.1. Estructura 11
2.1.1. Estructura general 11
2.1.2. Niveles de estructura proteica 17
2.1.3. Reacciones de desnaturalización de las proteínas 28
2.2. Propiedades físicas 32
2.3. Reacciones químicas 36
2.4. Propiedades funcionales de las proteínas 40
3. Proteínas cárnicas, lácteas y otras proteínas en alimentos 53
3.1. Proteínas cárnicas 53
3.2. Proteínas lácteas 58
3.3. Otras proteínas en alimentos 64
3.3.1. En los Cereales 64
3.3.2. En las Hortalizas, las legumbres 64
3.3.3. En los pescados 64
3.3.4. En el Huevo 65
2
1. INTRODUCCIÓN A LAS PROTEINAS EN LOS ALIMENTOS
Los aminoácidos, péptidos y proteínas son componentes importantes de los

alimentos. Por un lado, proporcionan los elementos necesarios para la síntesis proteica
y, además, los aminoácidos y los péptidos contribuyen directamente al sabor de los
alimentos y son precursores de los componentes aromáticos y las sustancias coloreadas,
que se forman mediante las reacciones térmicas y/o enzimáticas que ocurren durante la
obtención, preparación y almacenamiento de los mismos. Además, las proteínas tienen
capacidad para formar o estabilizar geles, espumas, masas, emulsiones y estructuras
fibrilares que son esenciales para las propiedades físicas de los alimentos.
El nombre de proteínas deriva de la palabra griega “proteios”, que significa de
primera clase, lo que pone de manifiesto su enorme importancia biológica.
A nivel elemental, las proteínas contienen 50-55 % de carbono, 6-7 % de
hidrógeno, 20-23 % de oxígeno, 12-19 % de nitrógeno y 0,2-0,3 % de azufre.
Las proteínas juegan un papel fundamental en los sistemas biológicos, en primer
lugar porque funcionan como enzimas, que son las encargadas de llevar los procesos
químicos y bioquímicos que mantienen la vida de la célula y los organismos. Además,
algunas proteínas (como el colágeno, la queratina, la elastina, etc.) desempeñan también
funciones estructurales en las células y en los organismos complejos. En la Tabla 5.1. se
presentan las principales funciones de las proteínas:
En el organismo humano las proteínas también desempeñan importantes
funciones biológicas, entre las que cabe destacar la regeneración y la formación de
tejidos, la síntesis de enzimas, anticuerpos y hormonas, así como constituyentes de la
sangre.
Las proteínas ingeridas con los alimentos se desdoblan por la digestión en sus
aminoácidos integrantes, que son aprovechados por el organismo, después de su
absorción, para construir sus propias proteínas que son distintas de las ingeridas.
Una proteína ideal sería la que suministra al organismo todos los aminoácidos
en las proporciones más adecuadas para sus necesidades, de forma que podría ser
utilizada con pocas pérdidas. Por ello, el problema de satisfacer las necesidades
proteicas del organismo por la alimentación consiste, más que en un aumento del total
de las proteínas ingeridas, en el suministro de sus aminoácidos esenciales en las
cantidades y proporciones requeridas, pues la síntesis de las proteínas tisulares exige la
ordenación de los aminoácidos en las posiciones adecuadas y en el tiempo exacto. Las
3
proteínas del huevo son las que más se aproximan al concepto de proteína ideal,
mientras que las de los otros alimentos proteicos, aunque contengan todos los
aminoácidos, los poseen en proporciones menos satisfactorias, por lo que dejan mayores
desperdicios al formar las proteínas tisulares.
Tabla 5.1. Principales funciones de las proteínas

• Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas
• Las histonas que forman parte de los cromosomas
Estructural • El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso
• La elastina, del tejido conjuntivo elástico
• La queratina de la epidermis
Son las más numerosas y especializadas. Actúan como
Enzimática
biocatalizadores de las reacciones químicas.
• Insulina y glucagón
• Hormona del crecimiento
Hormonal
• Calcitonina
• Hormonas tropas
• Inmunoglobulina
Defensiva
• Trombina y fibrinógeno
• Hemoglobina
Transporte • Hemocianina
• Citocromos
• Ovoalbúmina, de la clara de huevo
Reserva • Gliadina, del grano de trigo
• Lactoalbúmina, de la leche
Nuestro organismo puede sintetizar ciertos aminoácidos, pero hay otros que se
deben suministrar en la dieta. Los del primer tipo reciben el nombre de aminoácidos no
esenciales y los del segundo son los aminoácidos esenciales, es decir que estos últimos
son aquellos que nuestro organismo no puede sintetizar a partir de las sustancias
presentes en los alimentos a la velocidad necesaria para mantener un crecimiento
normal, y en consecuencia debe tomarlos de la dieta. Estos aminoácidos esenciales son:
4
Isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, valina (y

algunos autores consideran también la histidina, arginina, cisteína y tirosina), y cuando
una proteína contiene todos estos aminoácidos se considera como biológicamente
completa (Tabla 5.2.).
Tabla 5.2. Aminoácidos en la nutrición humana

Esenciales No esenciales
Lisina Glicina
Treonina Alanina
Leucina Serina
Isoleucina Ácido aspártico
Metionina Ácido glutámico
Fenilalanina Cistina
Triptófano Tirosina (**)
Valina Prolina
Hidroxiprolina
Arginina (*)
Histidina (*)
Cisteína (**)
(*) Algunos autores consideran que la arginina y la histidina son esenciales para los niños, pero no para
el hombre adulto.
(**) Por sus interrelaciones respectivas, generalmente, se cuentan conjuntamente fenilalanina + tirosina
y metionina + cisteína
Por todo ello, la calidad de una proteína está relacionada, fundamentalmente,

con su composición en aminoácidos esenciales y con su digestibilidad. Las proteínas de
alta calidad son las que contienen todos los aminoácidos esenciales en proporciones
más elevadas que las riquezas de referencia F.A.O. (Food and Agricultural
Organization, Organización de las Naciones Unidas para la Agricultura y la
Alimentación)/O.M.S. (Organización Mundial de la Salud)/ U.N.U. (Universidad de
Naciones Unidas), y una digestibilidad comparable o superior a la de las proteínas de la
clara de huevo o de leche.
El valor biológico de una proteína es una medida de la calidad, que indica el
porcentaje de la proteína absorbida que es retenido en el organismo. La proteína
ingerida es digerida y absorbida en parte, y de la parte absorbida una fracción queda en
los tejidos y otra parte se excreta.
5
La relación entre la proteína absorbida y la ingerida se llama coeficiente de

digestibilidad, y la relación entre la proteína retenida en los tejidos y la absorbida se
llama valor biológico. Como las proteínas del huevo tienen un valor biológico de 100,
se ha supuesto que su contenido en aminoácidos es el ideal, y en muchos trabajos se
comparan con ellos los aminoácidos de otras proteínas.
El conjunto de aminoácidos que pasan a la sangre tiene varios destinos:
• Biosíntesis de las proteínas musculares y de otras estructurales, plasmáticas
y enzimáticas, que están en muy pequeña cantidad pero que son
funcionalmente indispensables.
• Reposición de pérdidas de células epiteliales, pelo, uñas, etc.
• Biosíntesis de otros compuestos nitrogenados, como los ácidos nucleicos,
algunas hormonas, etc.
• Resíntesis de las proteínas que son continuamente hidrolizadas, degradadas y
renovadas.
Las proteínas animales son de mejor calidad que las de origen vegetal. Las
proteínas más importantes de los cereales y de las leguminosas suelen ser deficientes en
al menos uno de los aminoácidos esenciales. Los aminoácidos esenciales cuyas
concentraciones en las proteínas se hallan por debajo de los niveles de la proteína de
referencia se denominan aminoácidos limitantes.
La digestibilidad de las proteínas de la carne, huevos, leche y pan es muy alta
(entre el 80-95 %), mientras que la de otros alimentos, como el centeno, legumbres, etc.,
es más baja.
Todas las proteínas están básicamente constituidas por los mismos 20
aminoácidos primarios, sin embargo, algunas pueden carecer de uno o varios de estos
aminoácidos. Se pueden sintetizar billones de proteínas con propiedades singulares,
cambiando la secuencia, el tipo y la proporción de los aminoácidos, así como la
longitud de la cadena de los polipéptidos.
Todas las proteínas sintetizadas biológicamente pueden usarse como proteínas
alimentarias. Sin embargo, se suelen definir las proteínas de los alimentos como
aquellas que son fácilmente digestibles, no tóxicas, nutricionalmente adecuadas y
funcionalmente útiles y abundantes.
Tradicionalmente las fuentes de proteínas alimentarias han sido la leche, la carne
(incluyendo el pescado y las aves), los huevos, los cereales, las leguminosas y las
6
semillas oleaginosas. Sin embargo, el creciente volumen de la población mundial ha

obligado a desarrollar diferentes fuentes de proteínas para la alimentación humana.
Las propiedades funcionales de las proteínas en los alimentos están relacionadas
con sus características estructurales y físico-químicas. Por ello, para mejorar el
comportamiento de las proteínas en los alimentos es fundamental conocer las
propiedades físicas, químicas, nutritivas y funcionales de las proteínas y los cambios
sufridos durante el procesado.
La síntesis de las proteínas tiene lugar en los ribosomas. Tras su síntesis algunos
de los aminoácidos constitutivos son modificados por los enzimas del citoplasma,
alterándose la composición elemental de algunas proteínas.
Las proteínas que no son enzimáticamente modificadas en las células se
denominan homoproteínas y aquellas que se modifican, o que forman complejos con
componentes no proteicos, se denominan heteroproteínas o proteínas conjugadas. El
componente no proteico suele denominarse “grupo prostético”. Ejemplos de proteínas
conjugadas son las nucleoproteínas (ribosomas), las glicoproteínas, fosfoproteínas,
lipoproteínas (proteínas de la yema del huevo y diversas proteínas plasmáticas) y las
metaloproteínas (hemoglobina, mioglobina y diversos enzimas).
Las proteínas también pueden clasificarse, de acuerdo con su organización
estructural, en proteínas globulares y proteínas fibrosas.
Las proteínas globulares tienen formas esféricas que resultan del plegamiento de
la(s) cadena(s) polipeptídica(s) sobre sí misma(s). En cambio, las proteínas fibrosas son
moléculas con forma de varilla, formadas por cadenas polipeptídicas lineales enrolladas,
como por ejemplo el colágeno, queratina, elastina. Las proteínas fibrosas se pueden
formar también por la agregación lineal de pequeñas proteínas globulares, como por
ejemplo la actina y la fibrina. La mayoría de los enzimas son proteínas globulares, y las
proteínas fibrosas tienen siempre una función estructural y son aquellas que le
proporcionan rigidez a los tejidos (Tabla 5.3.) (Fig. 5.1.).
7
Tabla 5.3. Clasificación de las Proteínas
HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos
• Prolaminas: Zeína (maíza), gliadina (trigo), hordeína (cebada)

• Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
• Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
Globulares
• Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
• Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas...etc.
• Colágenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos
• Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
Fibrosas cuernos.
• Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
• Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina “grupo prostético”
• Ribonucleasa
• Mucoproteínas
Glucoproteínas
• Anticuerpos
• Hormona luteinizante
• De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la
Lipoproteínas
sangre.
• Nucleosomas de la cromatina
Nucleoproteínas
• Ribosomas
• Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
Cromoproteínas
• Citocromos, que transportan electrones
8
Proteínas Fibrosas
Fibrinógeno Colágeno Fibroína
Proteínas Globulares
Concanavalina A Hemoglobina Mioglobina
(Imágenes de Dpto. de Bioquímica y Biología Molecular, Univ. Salamanca)
Figura 5.1. Proteínas Fibrosas y Globulares
Por otro lado, las distintas funciones biológicas de las proteínas permiten
clasificarlas en: Catalizadores enzimáticos, proteínas estructurales, proteínas
contráctiles (miosina, actina, tubulina), hormonas (insulina, hormona del crecimiento),
proteínas transportadoras (seroalbúmina, transferina, hemoglobina), anticuerpos
(inmunoglobulinas), proteínas de reserva (ovoalbúmina, proteínas de las semillas) y
proteínas protectoras (toxinas y alergenos).
Las proteínas de reserva se encuentran principalmente en los huevos y en las
semillas de los vegetales, y actúan como fuentes de nitrógeno y aminoácidos para las
semillas en germinación y los embriones. Las proteínas protectoras forman parte del
mecanismo de defensa para la supervivencia de ciertos microorganismos y animales
(Tabla 5.4.).
9
Tabla 5.4. Clasificación general de las proteínas

Clasificación Propiedades Ejemplo
Composición
Simple
Contiene sólo aminoácidos Insulina
(Homoproteína)
Contiene una fracción no proteínica (grupo prostético)
Metaloproteínas Pigmentos Mioglobina, hemoglobina
Glucoproteínas Contiene hidratos de carbono Inmunoglobulinas, fracción 7S de la
soya, caseína K, mucina
Fosfoproteínas Contiene fósforo Caseínas de la leche, flavoproteínas,
pepsina
Conjugada Lipoproteínas Contiene lípidos Lipovitelina de la yema del huevo
(Heteroproteína) Nucleoproteínas Contiene ácidos nucleicos Virus, genes
Globular Esféricas u ovoides Albúmina del huevo
Fibrosa Forman fibras de tejido conectivo, Colágena, elastina, queratina,
proteína de ligamentos y tendones, miosina y actina fibrinógeno
pelo, lana, uñas, cuernos, proteína
muscular, responsable de la
coagulación de la sangre
Albúminas Solubles en agua y soluciones salinas a-Lactalbúmina de la leche,
diluidas ovoalbúmina del huevo
Globulinas Poco solubles en agua, solubles en Miosina del músculo, globulina del
soluciones salinas plasma
Histonas Alto contenido de aminoácidos Proteínas unidas a ácidos nucleicos,
básicos nucleoproteínas
Solubilidad
Glutelinas No coagulan por calor, insolubles en Gluten de trigo
agua y en alcohol, solubles en álcalis
y ácidos débiles
Prolaminas Solubles en 70% de alcohol Zeina del maíz, gliadina del trigo
Escleroproteínas Insolubles en la mayoría de los Todas las proteínas fibrosas
disolventes
Estructurales Forman parte estructural del cuerpo Proteínas clasificadas como B-2
Función Enzimas Catalizan reacciones biológicas Lipasas, proteasas
Biológica Hormonas Mensajeros químicos, proteínas Insulina, glucagón
dañinas
10
2. ESTRUCTURA Y PROPIEDADES FÍSICAS, QUÍMICAS Y FUNCIONALES

DE LAS PROTEÍNAS
2.1. Estructura
2.1.1. Estructura general
Desde el punto de vista estructural todas las proteínas son grandes polímeros
compuestos por la unión en una secuencia lineal de otras moléculas llamadas
aminoácidos. Es decir, los α-aminoácidos son las unidades estructurales de las
proteínas, y constan de un átomo de carbono α covalentemente unido a un átomo de
hidrógeno, un grupo amino, un grupo carboxílico y una cadena lateral o un grupo R
(Fig. 5.2.). Los aminoácidos se diferencian sólo en la naturaleza química de la cadena
lateral o grupo R, que en el caso más sencillo R = H (ácido aminoacético, glicina), y en
los otros aminoácidos R es un resto alifático, aromático o heterocíclico, que puede ser
portador de otros grupos funcionales. Por ello, las propiedades físico-químicas, como la
carga neta, la solubilidad, la reactividad química y la posibilidad de establecer enlaces
de hidrógeno, dependen de la naturaleza química de la cadena lateral.
Figura 5.2. Fórmula general de un aminoácido
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos. La unión

química entre aminoácidos se produce mediante un enlace peptídico (enlace amida)
(Fig. 5.3.). Por hidrólisis de los péptidos se forman los correspondientes aminoácidos.
En general, para la síntesis de péptidos es necesario bloquear los grupos que no deben
reaccionar. Una vez sintetizados, los grupos protegidos se liberan en condiciones tales
que permanezcan los enlaces peptídicos estables.
De acuerdo con el número de restos de aminoácidos se forman di, tri,
tetrapéptidos, etc. Hasta 10 restos de aminoácidos se consideran oligopéptidos. A los
11
péptidos mayores se les denomina polipéptidos, desde los cuales el paso a proteínas se
produce sin solución de continuidad. Para la mayoría se considera el límite de un peso
molecular de unos 10.000 Dalton, es decir, unos 100 restos de aminoácidos, sin
embargo para otros se denomina proteína cuando la cadena polipeptídica supera los 50
aminoácidos o el peso molecular total supera los 5000 Dalton.
- H2O
2H2N CH COOH H2N CH CO NH CH COOH
+ H2O
R R R
(Imagen de Master “Biología Molecular Médica”, Univ. Buenos Aires)
Figura 5.3. Formación de Proteínas
Por lo tanto, las proteínas, al igual que los péptidos, están formadas por
aminoácidos enlazados mediante unión de tipo amida y, además, pueden fijar
covalentemente otros heterogrupos. La diversidad funcional de las proteínas se debe
especialmente a su composición química.
Las proteínas son polímeros muy complejos, constituidos hasta por 20
aminoácidos distintos, que se unen vía enlaces amida sustituidos (enlace peptídico), es
decir, de todos los aminoácidos existentes sólo 20 de ellos funcionan como monómeros
o constituyentes básicos de las cientos de miles de proteínas que existen tanto en las
bacterias como en nuestro organismo. Cómo se seleccionó este pequeño grupo de
aminoácidos es uno de los misterios que existe sobre la evolución de la vida, ya que no
se encuentran razones químicas concluyentes que justifiquen esta selección (Fig. 5.4.).
12
Figura 5.4. Aminoácidos con los que se construyen las proteínas
El enlace peptídico de las proteínas es un enlace muy fuerte y resistente que se

comportan parcialmente como un doble enlace y no permite el giro, lo que incrementa
la complejidad estructural de las mismas (Fig.5.5.).
Figura 5.5. Enlace peptídico en las proteínas
Como se ha comentado anteriormente, los aminoácidos se clasifican desde

distintos puntos de vista, pero como la cadena lateral es decisiva para las interacciones
intra- e intermoleculares de las proteínas, cabe destacar la clasificación en:
• Aminoácidos con cadena lateral sin carga y apolar (como glicina,
alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, triptófano y
fenilalanina) (Fig. 5.6.).
• Aminoácidos con cadena lateral sin carga y polar (como serina, treonina,
cisteína, tirosina, asparagina, glutamina).
13
• Aminoácidos con cadena lateral cargada y polar (Fig. 5.7.). Pueden ser:
o Ácidos: La cadena R aporta grupos carboxilo cargados
negativamente, como el ácido aspártico y el ácido glutámico
o Básicos: La cadena R aporta grupos amino cargados
positivamente, como la histidina, lisina, arginina.
Figura 5.6. Ejemplos de Aminoácidos Apolares
14
Figura 5.7. Ejemplos de Aminoácidos Polares
Asimismo, los aminoácidos se pueden clasificar basándose en el grado de

interacción de las cadenas laterales con el agua. Así, los aminoácidos apolares con
cadenas laterales alifáticas y aromáticas son hidrófobos y exhiben una solubilidad
limitada en agua. Sin embargo, los aminoácidos polares son bastante solubles en agua y
pueden estar cargados o no.
La carga neta de una proteína, en condiciones fisiológicas, depende del número
relativo de aminoácidos básicos y ácidos que contiene. Tanto los aminoácidos básicos
como los ácidos son fuertemente hidrófilos. La polaridad de los aminoácidos neutros no
cargados es intermedia entre la de los hidrófobos y los cargados.
En la Tabla 5.5.se presentan los 20 aminoácidos que se encuentran en la mayoría
de las proteínas. Sin embargo, hay otros aminoácidos, como la hidroxiprolina e
hidroxilisina, que se presentan en ciertas proteínas estructurales, como el colágeno que
es una proteína de gran interés para los químicos de los alimentos, por lo que también se
incluyen en esta tabla. Además, de los 20 aminoácidos primarios, algunas proteínas
contienen otros aminoácidos que son derivados de los primarios, y por ello se
denominan Proteínas Conjugadas. Estos aminoácidos derivados, son productos de
enlaces cruzados entre dos o más aminoácidos o derivados simples de uno solo.
15
Tabla 5.5. Aminoácidos más frecuentes en las Proteínas

Nombre Cadena lateral (R) Propiedad
Ácido L-Aspártico (asp) CH2COO- Ácido, hidrofílico (pKa = 3,86)
Ácido L-Glutámico (glu) CH2CH2COO- Ácido, hidrofílico (pKa = 4,25)
L-Tirosina (tyr) Hidrofílico, neutro/ácido
CH2 OH
(pKa = 10,01)
L-Cisteína (cys) CH2SH Hidrofílico, neutro/ácido
(pKa = 8,33)
L-Asparragina (asn) CH2CONH2 Hidrofílico, neutro
L-Glutamina (gln) CH2CH2CONH2 Hidrofílico, neutro
L-Serina (ser) CH2OH Hidrofílico, neutro
L-Treonina (thr) CH(OH)CH3 Hidrofílico, neutro
L-Histidina * (his) H Hidrofílico, neutro/ácido
CH2 N
+ (pKa = 6,0)
N
H
L-Lisina * (lys) CH2CH2CH2CH2NH3+ Hidrofílico, básico

(pKa = 10,53)
L-Hidroxilisina CH2CH2CH(OH)CH2NH3+ Hidrofílico, básico
(pKa = 9,67)
L-Arginina (arg) CH2CH2CH2 N C NH2 Hidrofílico, básico
H (pKa = 12,48)
+
NH2
L-Triptófano * (trp) CH2 Anfifílico
N
H
Glicina (gly) H Anfifílico
L-Alanina (ala) CH3 Anfifílico
L-Fenilalanina * (phe) Hidrofóbico
CH2
L-Valina * (val) CH(CH3)2 Hidrofóbico

L-Leucina * (leu) CH2CH(CH3)2 Hidrofóbico
L-Isoleucina * (ile) CH(CH3)CH2CH3 Hidrofóbico
L-Metionina (met) CH2CH2 S CH3 Hidrofóbico
L-Prolina (pro) + Hidrofóbico
H2N COO-
L-Hidroxiprolina + Hidrofílico, neutro

H2N COO-
H OH
La L-prolina y L-hidroxiprolina no son estrictamente aminoácidos, sino iminoácidos. Puede considerarse que la
cadena hidrocarbonada está unida por ambos extremos para dar lugar a una estructura cíclica alifática. Los
aminoácidos esenciales están señalados con un asterisco
16
2.1.2. Niveles de Estructura Proteica
La estructura de las proteínas está determinada por la secuencia de aminoácidos

(estructura primaria) de la que depende la conformación de la molécula (estructuras
secundaria y terciaria). En muchos casos las proteínas forman agregados que tienen una
determinada geometría (estructura cuaternaria). Es decir, se distinguen cuatro niveles
de estructura proteica: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada una de estas
estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio (Fig. 5.8.).
Los datos sobre la conformación de las proteínas se obtienen mediante análisis
estructural con rayos X de los cristales de proteína y por medida de las distancias de
determinados protones de la cadena peptídica con ayuda de la espectroscopía 1H-RMN
en disolución.
De estos estudios se puede deducir que, en muchos casos, la conformación de las
proteínas en el cristal es semejante a la de las proteínas en disolución. Hoy en día, se
conocen, aproximadamente, unas 500 conformaciones proteicas.
Figura 5.8. Niveles de estructura proteica
• Estructura primaria
Es la secuencia lineal en que los aminoácidos que la componen se unen de forma
covalente, a través de enlaces amida, conocidos también como enlaces peptídicos. En
esta secuencia lineal todos los restos de aminoácido se encuentran en la configuración L
17
Una proteína con n restos de aminoácidos contiene n-1 enlaces peptídicos. Los
extremos en los que se encuentran el grupo α-amino libre y el grupo α-COOH libre se
les conoce como N-terminal y C-terminal, respectivamente. Por convención, N
representa el comienzo y C el fin de la cadena polipeptídica. La longitud de la cadena
(n) y la secuencia en que los n restos se unen, determina las propiedades físico-
químicas, estructurales, biológicas y funcionales de una proteína. La secuencia
aminoacídica codifica las estructuras secundaria y terciaria y determina la funcionalidad
biológica de las proteínas (Fig. 5.9.).
Imagen de Master “Biología Molecular Médica”, Univ. Buenos Aires)
Figura 5.9. Estructura primaria
Aunque al enlace CO-NH se le considera un enlace covalente simple, en

realidad, ofrece parcialmente carácter de doble enlace, debido a la estructura resonante
provocada por la deslocalización de electrones. Este hecho tiene importantes
consecuencias estructurales, como por ejemplo que la estructura resonante impide la
protonación de los grupos N-H del enlace peptídico y se limita la rotación del enlace
18
CO-NH a un máximo de 6 º con lo que se reduce la flexibilidad de su esqueleto (Fig.

5.10.).
El enlace peptídico es un enlace Los átomos unidos al carbono

muy fuerte y resistente que se y al nitrógeno que forman
comporta como un doble enlace el enlace peptídico están todos en
y no permite el giro un mismo plano
(Imagen de Universidad Nacional de Colombia)
Figura 5.10. Comportamiento del enlace peptídico en las proteínas
Asimismo, esta deslocalización de los electrones imparte carga negativa parcial

al átomo de oxígeno del grupo carbonilo y carga positiva parcial al átomo de hidrógeno
del grupo N-H, por lo que, en condiciones apropiadas, pueden establecerse enlaces de
hidrógeno entre los grupos C=O y N-H del esqueleto peptídico (Fig. 5.11.).

Figura 5.11. Enlace de hidrógeno
19
Una consecuencia más del carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico
es que casi todos estos enlaces de las proteínas se hallan en configuración trans, por ser
termodinámicamente más estable que la cis. Como la transformación trans→cis
aumenta la energía libre del enlace peptídico en 34,8 kJ/mol, en las proteínas no se da la
isomerización de los enlaces peptídicos (Fig. 5.12.).
Figura 5.12. Configuración trans, cis del enlace peptídico
• Estructura secundaria
La estructura secundaria de una proteína es la disposición espacial periódica de
los restos de aminoácidos en ciertos segmentos de la cadena polipeptídica, es decir, que
se refiere a la ordenación regular y periódica de las proteínas en el espacio a lo largo de
su eje o dirección, y que se estabiliza por diversas fuerzas, de las cuáles las más
importantes son las electrostáticas, los puentes de hidrógeno, las interacciones
hidrófobas y las dipolo-dipolo (Fig. 5.13.).
Figura 5.13. Estructura secundaria
20
En general, en las proteínas se encuentran dos formas de estructuras secundarias

periódicas: Helicoidales y en lámina.
La estructura en hélice α, es la forma más simple y común. En este tipo de
estructura la molécula adopta una disposición helicoidal, los restos (R) de los
aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la hélice y cada 3,6 aminoácidos ésta da una
vuelta completa. Este tipo de organización es muy estable, porque permite la formación
de enlaces de hidrógeno (Fig. 5.14.). Las hélices alfa suelen representarse como cintas
retorcidas. (Fig. 5.15.).
(Imagen del MIT)
Figura 5.14. Estructura Hélice-α
21
(Imágenes de Bernhard Rupp)
Figura 5.15. Ejemplos de estructuras secundarias en Hélice-α
En lámina plegada β, se origina cuando la molécula proteica, o una parte de la

molécula, adoptan una disposición en zig-zag. En este tipo de estructura, las cadenas de
polipéptidos están dispuestas en láminas plegadas, unidas transversalmente por puentes
de hidrógeno; y las cadenas se sitúan de tal manera que los grupos amino y carboxilo
adyacentes quedan uno frente a otro. Los grupos R están ubicados por encima y por
debajo de los planos en forma de zig-zag de la lámina (Fig. 5.16.).
(Imagen Universidad Nacional Colombia)
Figura 5.16. Estructura lámina plegada β
En la Figura 5.17. se representa una molécula proteica en la que se observan

hélices α y láminas β.
22
Imagen de la Web del Prof. J.L. Sanchez Guillen

Figura 5.17. Estructura secundaria
• Estructura terciaria
Es la disposición espacial que se obtiene cuando una cadena polipeptídica lineal,
con segmentos provistos de diversas estructuras secundarias, se pliega sobre sí misma
para adquirir una forma tridimensional compacta, en un proceso muy complejo (Fig.
5.18.)
(Imagen Dpto. Bioquímica y Biología, Univ. de Salamanca)

Figura 5.18. Estructura terciaria de una proteína
A nivel molecular, los detalles estructurales de una proteína están justificados

por su secuencia aminoacídica, y desde un punto de vista energético, la formación de las
estructuras terciarias supone la optimización de diversas interacciones (hidrofóbicas,
electrostáticas y de van der Waals) y enlaces de hidrógeno entre diversos grupos de la
23
proteína, de manera que se reduzca al valor mínimo posible la energía libre de la

molécula.
En las estructuras terciarias de diversas proteínas constituidas por una sola
cadena polipeptídica se distinguen dominios, que son regiones de la secuencia
polipeptídica que adoptan formas terciarias independientes (Fig. 5.19.). Por lo tanto, se
trata de miniproteínas que forman parte de una sola molécula proteica, y cuya
estabilidad estructural es básicamente independiente de la de los otros dominios. En
algunas proteínas, la estructura terciaria puede contener dos o más dominios (entidades
estructurales distintas) conectados por un segmento de la cadena polipeptídica. El
número de dominios de una proteína depende de su peso molecular, así las proteínas
pequeñas, con 100-150 restos de aminoácidos, lo más habitual es que la estructura
terciaria esté constituida por un solo dominio, mientras que las proteínas grandes, como
las inmunoglobulinas, contienen múltiples dominios (Fig. 5.19.).

Figura 5. 19. “Dominios” en la estructura terciaria
De acuerdo con su conformación, las proteínas se dividen en dos grandes

grupos:
• Fibrilares o escleroproteínas, en las que la cadena peptídica se halla
ordenada en una estructura regular única. La estabilización de esta
estructura se produce por interacciones intermoleculares, principalmente
mediante puentes de hidrógeno y enlaces hidrófobos.
• Globulares, en las que alternan los segmentos regulares con los
irregulares con arrollamientos al azar, siendo muy variable la cantidad de
elementos estructurales regulares. El proceso de plegamiento de las
24
cadenas peptídicas no se conoce todavía en detalle. Ocurre de modo

espontáneo, probablemente a partir de un centro o en algunas proteínas
grandes a partir de varios de especial estabilidad. El plegamiento
conduce a un empaquetamiento denso de la cadena polipeptídica y a la
formación del mayor número posible de uniones intramoleculares no
covalentes (Fig. 5.20.).

Figura 5.20. Proteína Globular
• Estructura cuaternaria
Se refiere a la disposición espacial adoptada por una proteína que contiene más
de una cadena polipeptídica. Es decir, esta estructura informa de la unión, mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria,
para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el
nombre de protómero. Además del aumento de energía producida por el plegamiento de
una cadena peptídica, por asociación de varias cadenas peptídicas (subunidades), iguales
o distintas, se produce una nueva ganancia energética.
Existen numerosas proteínas biológicamente importantes que son dímeros,
trímeros, tetrámeros, etc. Un ejemplo es la hemoglobina constituida por 4 cadenas
polipeptídicas, iguales dos a dos que entre sí individualmente tienen estructura terciaria,
por lo que está formada por un tetrámero y un grupo hemo (Fig. 5.21.). El número de
protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, a cuatro como en la hemoglobina o
muchos como en la capsida del virus de la poliomielitis que consta de 60 unidades
proteicas. Estos complejos cuaternarios (también denominados oligómeros) pueden
25
estar formados por subunidades (monómeros) idénticas (homogéneas, homo-oligómero)

o distintas (heterogéneas, hetero-oligómero).
Figura 5.21. Estructura de la hemoglobina
La formación de estructuras oligoméricas es debida a interacciones específicas

proteína-proteína. Son fundamentalmente interacciones no covalentes, como enlaces de
hidrógeno, interacciones hidrófobas e interacciones electrostáticas.
La riqueza en aminoácidos hidrófobos parece influir en la tendencia a la
formación de proteínas oligoméricas, pues la formación de una estructura cuaternaria es
impulsada, principalmente, por la exigencia termodinámica de enterrar las superficies
hidrófobas expuestas de las subunidades.
Muchas proteínas alimentarias, especialmente las de los cereales, se presentan
como oligómeros de diferentes polipéptidos.
26
• Estructura nativa
La estructura tridimensional de una proteína en condiciones fisiológicas se
conoce como estructura nativa, y se considera la estructura más estable de todas las
estructuras posibles, es decir, son las conformaciones secundaria, terciaria y cuaternaria
únicas para su secuencia concreta de aminoácidos. Además, son las estructuras
tridimensionales que tienen actividad biológica, pues la proteína para ser funcional
adopta una estructura definida llamada usualmente su estado nativo (Fig. 5.22.).
Figura 5.22. Estructura nativa de una proteína
Sin embargo, la estructura nativa es considerablemente dependiente del

ambiente en el que la proteína se encuentre. Si cambiamos las condiciones ambientales,
la estructura nativa se pierde.
El estado nativo de una molécula de proteína individualizada es
termodinámicamente el más estable, con la mínima energía libre posible en las
condiciones fisiológicas. Cualquier cambio de este ambiente, como modificaciones del
pH, la fuerza iónica, la temperatura, la composición del disolvente, etc., forzará a la
molécula a asumir una nueva estructura.
El Principio de Anfinsen: “La estructura tridimensional de una proteína está
determinada por la secuencia de aminoácidos”. Sin embargo, a pesar de los numerosos
progresos, el código de plegamiento, es decir, la predicción del estado nativo en base a
la secuencia de aminoácidos aún no ha sido elucidada.
27
2.1.3. Reacciones de desnaturalización de las proteínas
Los cambios en la estructura que no alteran drásticamente la arquitectura

molecular de la proteína se consideran como Adaptabilidad Conformacional, en
cambio, las modificaciones más importantes de las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria, sin escisión de los enlaces peptídicos del esqueleto, se denominan
Desnaturalización, y en la mayoría de los casos, implica una pérdida de la estructura
ordenada. En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo
tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de aminoácidos que la
componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la estructura
desnaturalizada.
La desnaturalización es un fenómeno que implica la transformación de una
estructura plegada bien definida y formada en condiciones fisiológicas, a un estado
desplegado en condiciones no fisiológicas (Fig. 5.23.).
(Imagen del Dpto. Bioquímica y Biología, Univ. Salamanca)

Figura 5.23. Proteína Desnaturalizada
Los cambios conformacionales de las proteínas afectan a varias de sus

propiedades físicas y químicas, como la absorbancia ultravioleta, la fluorescencia, la
viscosidad, el coeficiente de sedimentación, la rotación óptica, el dicroísmo circular, la
reactividad de los grupos sulfhidrilo y la actividad enzimática. Por ello, la
desnaturalización puede estudiarse siguiendo los cambios sufridos en dichas
propiedades.
La desnaturalización proteica es reversible (Fig. 5.24.), es decir, si se retira el
agente desnaturalizante de la disolución o simplemente se enfría, la mayor parte de las
28
proteínas monoméricas, si no se produce agregación, recuperan su conformación nativa

en condiciones de disolución apropiadas. Numerosas proteínas recuperan su estructura
nativa a una concentración inferior a 1 μM, pero por encima de este valor la
renaturalización se ve parcialmente inhibida, debido al incremento de las interacciones
intermoleculares a costa de las intramoleculares.
Figura 5.24. Desnaturalización proteica reversible
En general, la desnaturalización es irreversible si la cadena peptídica desplegada

se estabiliza por interacción intermolecular con otras cadenas peptídicas, como ocurre,
por ejemplo, por coagulación térmica de proteínas (cocción de huevos).
En general, la desnaturalización térmica de las proteínas globulares
monoméricas es fundamentalmente reversible, sin embargo, puede transformarse en
irreversible si la proteína sufre transformaciones químicas durante el proceso.
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes
desnaturalizantes (Fig. 5.25.). Se distinguen agentes físicos (calor, radiaciones) y
químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica).
Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es
posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en la temperatura, la
polaridad del disolvente, la fuerza iónica y el pH .
29
(Imágenes de Dr. F. Parra, Dpto. Bioquímica y Biología Molecular, Univ. Oviedo)
Figura 5.25. Efecto agentes desnaturalizantes
El calor es el agente más empleado para la conservación y procesado de los

alimentos, por lo que las proteínas sufren diversos grados de desnaturalización durante
el procesado que afectan a sus propiedades funcionales. Cuando se calienta
gradualmente una proteína en disolución, por encima de una temperatura critica, sufre
una transición de un estado nativo al desnaturalizado. La temperatura en el punto medio
de la transición, donde el cociente de concentración de los estados nativo y
desnaturalizado es igual a 1, se conoce como Temperatura de desnaturalización, Td.
La composición aminoacídica afecta a la estabilidad térmica de las proteínas, así
las que son más ricas en restos de aminoácidos hidrófobos tienden a ser más estables
que las más hidrófilas. Asimismo, la termoestabilidad de las proteínas también depende
de su contenido en grupos polares o apolares, así como de la distribución de ambos
tipos de grupos en la estructura proteica. Por otro lado, la termoestabilidad de las
proteínas está inversamente correlacionada con su flexibilidad.
El agua facilita mucho la desnaturalización de las proteínas por el calor, por ello,
las proteínas en polvo, secas, son muy estables. Sin embargo, cosolutos, como sales y
azúcares, facilitan la termoestabilidad de las proteínas en disolución acuosa.
Otra variable termodinámica que afecta a la conformación de las proteínas es la
presión hidrostática. A diferencia de la desnaturalización inducida por la temperatura,
que suele tener lugar en el intervalo de 40-80 ºC a una presión de 1 atmósfera, la
desnaturalización inducida por la presión puede tener lugar a 25 ºC si la presión es
suficientemente alta (en general en el intervalo de 1-12 kbar).
30
La desnaturalización de las proteínas inducida por la presión suele ir

acompañada de una reducción de volumen de 30-100 mL/mol, y es un proceso muy
reversible, por ello, la mayoría de las enzimas, en disoluciones diluidas, recuperan su
actividad cuando la presión desciende de nuevo a la atmosférica. A diferencia del
tratamiento térmico, la desnaturalización a altas presiones hidrostáticas no daña a los
aminoácidos esenciales y no altera el color o el aroma, ni genera compuestos tóxicos,
por lo que, en ciertos productos alimenticios, este tipo de procesado puede resultar
ventajoso, si se exceptúa su costo, y se está investigando la posibilidad de utilizarlo, por
ejemplo, para la inactivación microbiana o la gelificación.
La cizalladura mecánica intensa generada por la agitación, el amasado, el batido,
etc., también puede desnaturalizar las proteínas.
La viscosidad intrínseca de las proteínas completamente desnaturalizadas es
función del número de restos de aminoácidos, de acuerdo con la ecuación:
[η] = 0,716n0,66
donde n es el número de restos de aminoácidos de la proteína.

Dependiendo de las condiciones de desnaturalización, las proteínas se hallan en
diversos estados de desnaturalización, que difieren ligeramente en energía libre.
En las proteínas biológicamente activas la desnaturalización suele estar
acompañada de la pérdida de actividad, y la vulnerabilidad de las proteínas al ataque
enzimático suele ser mayor cuando están desnaturalizadas. Asimismo, en el caso de las
proteínas alimenticias la desnaturalización suele insolubilizarlas, lo que supone una
pérdida de algunas propiedades funcionales.
Sin embargo, hay determinados casos en los que es deseable, como por ejemplo,
la desnaturalización térmica de los inhibidores de la tripsina en las leguminosas mejora
mucho la digestibilidad y la disponibilidad biológica de las proteínas de las legumbres
consumidas por algunas especies animales.
Las proteínas parcialmente desnaturalizadas son más digestibles y tienen
mejores propiedades espumantes y emulgentes que las nativas. Asimismo, la
desnaturalización térmica es un requisito previo para la gelificación de las proteínas
alimentarias, inducida por el calor.
Como ejemplo en la Figura 5.26. se muestra la desnaturalización de la
Ribonucleasa nativa.
31
(Imágenes de Dr. F. Parra, Dpto. Bioquímica y Biología Molecular, Univ. Oviedo)

Figura 5.26. Desnaturalización de la Ribonucleasa nativa
2.2. Propiedades físicas
• Configuración y actividad óptica

El átomo de carbono α de todos los aminoácidos es asimétrico (con la excepción de
la Glicina, donde R = H), es decir, que son distintos los cuatro grupos unidos a él, y este
centro asimétrico es responsable de que los aminoácidos exhiban actividad óptica (Fig.
5.27.).
Figura 5.27. Configuración aminoácidos
La nomenclatura está basada en las configuraciones del D- y L-gliceraldehído, y

no en la dirección en que rota la luz linealmente polarizada. Es decir, que cada
aminoácido puede presentar configuración D o L dependiendo de la posición del grupo
amino en el plano: Configuración L si está a la izquierda según la representación de
Fisher, y configuración D si está a la derecha. Por ello, la configuración L no significa
32
levorrotación, como ocurre con el L-gliceraldehído, y de hecho, la mayor parte de los L-

aminoácidos, son dextrorrotatorios, no levorrotatorios (Fig. 5.28.).
L-Gliceraldehído L-Alanina D-Gliceraldehído D-Alanina
Figura 5.28. D- y L-aminoácidos
Todas las proteínas naturales están formadas por L-aminoácidos. No obstante, en

los microorganismos (paredes bacterianas, antibióticos generados por bacterias) existen
aminoácidos no proteicos pertenecientes a la serie D.
La actividad óptica de las proteínas depende no sólo de la asimetría de los
aminoácidos, sino también de la ordenación quiral de la cadena peptídica, de tal modo
que de las medidas de dispersión rotatoria se obtienen datos importantes sobre la
conformación proteica.
• Solubilidad
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La
solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse,
establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando
una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de
solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su
precipitación (insolubilización).Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los
tejidos de los seres vivos. En disolución acuosa, los residuos hidrofóbicos de las
33
proteínas se acumulan en el interior de la estructura, mientras que en la superficie

aparecen diversos grupos con carga eléctrica, en función del pH del medio. En torno a
los grupos cargados, los dipolos del agua se orientan conforme a la carga eléctrica de
cada grupo, de tal manera que la proteína presenta una capa de solvatación formada por
el agua de hidratación, que es el agua retenida por las cargas eléctricas de la superficie
de las proteínas. Los aminoácidos polares sin carga también se disponen en la
superficie, donde interaccionan con el agua mediante puentes de hidrógeno.
Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente
disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la
desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas
eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitarán la
agregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser
consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización.
• Disociación
Como los aminoácidos contienen un grupo carboxílico (ácido) y un grupo amina
(básico) se comportan como ácidos y como bases, es decir, son anfolitos, y del mismo
modo, las proteínas son sustancias anfóteras. En las proteínas, el grupo α-carboxílico de
un aminoácido está unido al α-NH2 del siguiente a través de un enlace amida, por lo
tanto, los únicos grupos ionizables son el grupo amino N-terminal, el grupo carboxílico
C-terminal y los grupos ionizables de las cadenas laterales (Fig. 5.29.).
H2O
Figura 5.29. Ionización de los Aminoácidos
34
Hay que distinguir entre carga total de una proteína, que corresponde a la suma
del valor absoluto de todas las cargas positivas y negativas, y carga neta, que según el
valor del pH, puede ser positiva, nula o negativa.
La carga neta de una proteína, a un determinado pH, puede calcularse
determinando el grado de ionización de los distintos grupos ionizables, y sumando
luego todas las cargas positivas y negativas. En el punto isoeléctrico, por definición, la
carga neta es nula, mientras que la carga total alcanza un máximo. A valores de pH más
bajos o más altos la carga neta tiende a un máximo, mientras que la carga global es más
pequeña que en el punto isoeléctrico.
Las proteínas no sólo interaccionan con protones, sino también con otros iones,
por lo que hay que diferenciar entre punto isoiónico e isoeléctrico. El punto isoiónico se
define como el valor del pH de una disolución de proteína a dilución infinita, que no
contiene más iones que los del agua. Esta disolución de proteínas se consigue, por
ejemplo, por electrodiálisis frente al agua. El punto isoiónico es una constante de la
proteína, mientras que el punto isoeléctrico varía con el tipo y la concentración de los
iones presentes.
• Capacidad de absorción lumínica
Los aminoácidos aromáticos absorben luz en la región del ultravioleta próximo
(250-300 nm), y el triptófano y la tirosina exhiben fluorescencia en la región ultravioleta
(Fig. 5.30.).
Figura 5.30. Absorción lumínica del Triptófano y Tirosina
35
Como tanto la absorción como la fluorescencia de estos aminoácidos se ven

influidas por la polaridad de su entorno, es frecuente que se recurra a los cambios en sus
propiedades ópticas para seguir las modificaciones conformacionales de las proteínas.
La absorción a 280 nm se utiliza para la determinación de proteínas y péptidos.
2.3. Reacciones químicas
Los aminoácidos dan las reacciones ordinarias de los ácidos carboxílicos y

aminas. Los grupos reactivos, como el carboxilo, sulfhidrilo, fenol, hidroxilo, tioéter,
imidazol y guanilo, de los aminoácidos libres y las proteínas pueden sufrir reacciones
químicas similares a las que tendrían lugar si estuvieran unidos a otras moléculas
orgánicas de tamaño más pequeño.
En las proteínas, al contrario que en los aminoácidos, con excepción de los
grupos terminales, sólo las cadenas laterales son accesibles para poder reaccionar.
Varias de estas reacciones se utilizan para modificar la hidrofilia e hidrofobia y
las propiedades funcionales de las proteínas y los péptidos. Además, algunas de ellas
también se utilizan para cuantificar los aminoácidos y restos específicos de las
proteínas.
Desde el punto de vista de la preparación de alimentos, mediante cocción, asado
o fritura, tienen mucha importancia e interés para la química de los alimentos las
reacciones que ocurren a temperaturas de 100-220 ºC.
La preparación de alimentos tiene como consecuencia alteraciones químicas de
las proteínas, cuyo tipo y magnitud depende de numerosos parámetros, como por
ejemplo, la composición del alimento, las condiciones del procesado tales como
temperatura, pH y presencia de oxígeno, etc.
El resultado de tales reacciones puede ser una disminución del valor biológico
de la proteína, debido por ejemplo a la destrucción de aminoácidos esenciales, a la
transformación de los aminoácidos esenciales en derivados que no pueden ser utilizados
metabólicamente, o a una disminución de la digestibilidad por uniones intra o
intercatenarias. También hay que tener en cuenta la posibilidad de formación de
productos tóxicos.
En la Tabla 5.6.se muestran algunas de las principales reacciones químicas de
las proteínas que tienen importancia en relación con los alimentos.
36
Tabla 5.6. Ejemplos de las principales reacciones químicas de las proteínas para la
tecnología de los alimentos
Grupo reactivo Reacción Producto
-NH2 Acilación -NH-CO-R
-NH2 Alquilación reductora con HCHO -N(CH3)2
-CONH2 Hidrólisis -COOH
-COOH Esterificación -COOR
-OH Esterificación -O-CO-R
-SH Oxidación -S-S-
-S-S- Reducción -SH
-CO-NH- Hidrólisis -COOH + H2N-
A continuación, se destacan y comentan algunas de las principales reacciones:

• Esterificación del grupo carboxilo
Los aminoácidos se esterifican fácilmente mediante catálisis ácida. Los ésteres
de los aminoácidos libres tienden a la formación de dipéptidos cíclicos o bien de
polipéptidos de cadena abierta. Los grupos carboxilo de los aminoácidos de las
proteínas pueden esterificarse con alcoholes a pH ácido. Estos ésteres son estables a pH
ácido, pero se hidrolizan fácilmente a pH alcalino.
• Acilación del grupo amino
Los grupos amino pueden acilarse mediante reacción con diversos anhídridos de
ácido. Desde un punto de vista analítico es de gran importancia la acilación con cloruro
de 5-dimetilaminonaftaleno-1-sulfonilo (cloruro de dansilo), ya que los derivados
arilsulfonilo son muy estables frente a la hidrólisis ácida, por lo que la reacción es
adecuada para determinar los aminoácidos N-terminales y los grupos amino libres de
péptidos y proteínas. Los derivados de dansilo presentan fluorescencia a la luz UV (Fig.
5.31.).
Figura 5.31. Cloruro de Dansilo
37
La acilación con anhídridos dicarboxílicos, como por ejemplo anhídrido

succínico, introduce un grupo carboxilo en la proteína y, en general, la succinilación
mejora la solubilidad de las proteínas, así el gluten de trigo succinilado es mucho más
soluble a pH 5 (Fig. 5.32.).
O
O
C CH2 NH C CH2
¨
NH2 + O pH 9
HO
C CH2 C CH2
O O
Figura 5.32. Anhídrido succínico
• Reacciones con compuestos carbonilo

Los aminoácidos reaccionan con los compuestos carbonílicos formando
azometineno.
Si el compuesto carbonílico posee un grupo aceptor de electrones, por ejemplo
un segundo grupo carbonilo, entonces se produce una transaminación con
descarboxilación.
La reacción se conoce como degradación de Strecker y juega un papel muy
importante en los alimentos, pues se forman muchos compuestos dicarbonilo por la
reacción de Maillard. Los aldehídos que se forman a partir de los aminoácidos
(aldehídos de Strecker) son sustancias aromáticas.
Un caso especial de degradación de Strecker es la reacción con la ninhidrina.
Esta reacción se utiliza con frecuencia para cuantificar los aminoácidos. Cuando un
aminoácido reacciona con ninhidrina se forman, como intermediarios, amoníaco,
aldehído, CO2 e hidrindantina. Posteriormente, el amoníaco liberado reacciona con la
ninhidrina y la hidrindantina, formando un producto de color violeta conocido como
púrpura de Ruhemann, que tiene un máximo de absorbancia en 570 nm (Fig. 5.33.). La
prolina y la hidroxiprolina dan un producto amarillo, que tiene un máximo de
absorbancia en 440 nm. Estas reacciones coloreadas constituyen la base de la
determinación colorimétrica de los aminoácidos.
Esta reacción se utiliza habitualmente para la determinación de la composición
aminoacídica de las proteínas, pero en este caso, primero se hidroliza la proteína para
38
liberar los aminoácidos. Luego, los aminoácidos se separan e identifican por

cromatografía de intercambio iónico/cromatografía hidrofóbica. Los eluatos de la
columna reaccionan después con ninhidrina y se cuantifican midiendo la absorbancia a
570 y 440 nm.
O O O
OH
OH
+R CH COOH N +R CHO
+ CO2
NH2 + 3H2O
O O O
Ninhidrina Púrpura de Ruhemann
Figura 5.33. Reacción con Ninhidrina
Asimismo, es importante la reacción de los aminoácidos con el O-ftaldialdehído.

En esta reacción los aminoácidos dan lugar a un derivado muy fluorescente que tiene un
máximo de excitación a 380 nm y un máximo de emisión fluorescente a 450 nm (Fig.
5.34.).
O 2-Mercaptoetanol S CH2 CH2OH

C HS CH2 CH2OH
H R CH COOH CH COOH
N
O +
C NH2
H R
O-Ftaldialdehído Aminoácido
Figura 5.33. Reacción con O-Ftaldialdehído
La reacción con la fluorescamina también se utiliza para cuantificar

aminoácidos, proteínas y péptidos, que contienen aminas primarias, pues se forma un
derivado muy fluorescente con un máximo de emisión a 475 nm, si se excita a 390 nm
(Fig. 5.34.).
39
COOH
CH
O +R CH COOH R N + H2O
O NH2 O
O O
Fluorescamina
Figura 5.34. Reacción con Fluorescamina
• Reacciones de los aminoácidos a temperatura elevadas

Las reacciones químicas a temperaturas muy altas juegan un papel
importantísimo en la preparación de los alimentos. Mediante asado, tostado, fritura y
horneado se desarrollan en los alimentos calentados aromas típicos en los que los
aminoácidos participan como precursores.
Las investigaciones con alimentos han demostrado que los aromas
característicos aparecen vía reacción de Maillard y que son compuestos derivados
especialmente de cisteína, metionina, ornitina y prolina.
En los años setenta se demostró que las superficies chamuscadas de carnes y
pescados a la parrilla y los condensados de humo captados durante esta operación,
mostraban una acción mutagénica intensa en los ensayos microbiológicos. Se demostró
mediante experimentos modelo que los productos de la pirólisis de aminoácidos y
proteínas eran los responsables de esta acción.
2.4. Propiedades funcionales de las proteínas
Nuestras preferencias por unos u otros alimentos están fundamentalmente

basadas en atributos sensoriales como la textura, el color, el sabor y el aspecto de los
mismos. Los atributos sensoriales de un alimento son consecuencia del efecto neto de
complejas interacciones entre diversos componentes mayoritarios y minoritarios del
alimento.
Las proteínas tienen una gran influencia sobre los atributos sensoriales de los
alimentos, así por ejemplo, las características sensoriales de los productos horneados
están relacionadas con las propiedades viscoelásticas y formadoras de masa del gluten
40
de trigo, por otro lado, las propiedades texturales de los productos cárnicos dependen de
las proteínas musculares (actina, miosina, actomiosina, etc.). También las propiedades
texturales y la formación de cuajada que ofrecen algunos productos lácteos se deben a la
singular estructura coloidal de las micelas de caseína. Asimismo, la estructura de
algunos bizcochos y el comportamiento de algunos postres durante el batido, son
dependientes de las propiedades funcionales de las proteínas de la clara de huevo.
La funcionalidad de las proteínas alimentarías se define como aquellas
propiedades físicas y químicas que derivan del comportamiento de las proteínas en los
sistemas alimenticios durante el procesado, el almacenamiento, la preparación y el
consumo.
Los atributos sensoriales de los alimentos se deben a complejas interacciones
entre varios ingredientes funcionales, por tanto, para que una proteína sea útil como
ingrediente en la elaboración, por ejemplo, de tartas y productos similares debe poseer
múltiples funcionalidades. Así, por ejemplo, los atributos sensoriales de una tarta o un
bizcocho son consecuencia de las propiedades gelificantes formadoras de espuma y
emulgentes, bajo la acción del calor, de los ingredientes usados.
Las proteínas de origen animal, como las de la leche (caseínas), las del huevo y
las de la carne, son muy usadas en la elaboración de alimentos. Estas proteínas son
mezclas de especies moleculares distintas, con propiedades fisicoquímicas muy
diferentes, que son capaces de desempeñar numerosas funciones. Así, por ejemplo, la
clara de huevo tiene propiedades gelificantes, emulgentes, espumantes y fijadoras de
agua, que la hacen muy útil para la elaboración de muchos productos alimenticios. Esta
multifuncionalidad de la clara de huevo es debida a las complejas interacciones entre
sus constituyentes proteicos, como ovoalbúmina, lisozina, ovomucina, etc.
En general, las proteínas de origen vegetal se usan en menor grado en los
productos alimenticios, ya que no se comportan tan bien como las de origen animal.
En la Tabla 5.7. se recogen los principales papeles funcionales desempeñados
por algunas proteínas en diversos productos.
41
Tabla 5.7. Papeles funcionales de las proteínas alimentarias en los sistemas

alimenticios
Función Mecanismo Alimento Tipo de proteína
Hidrofilia Bebidas Proteínas de suero
Solubilidad
lácteo
Fijación de agua, tamaño y Sopas, caldos, aderezos Gelatina
Viscosidad
forma hidrodinámica para ensalada, postres
Fijación de Puentes de hidrógeno, Salchichas, bizcochos y Proteínas del músculo,
agua hidratación iónica pan proteínas del huevo
Atrapamiento e Carnes, geles, bizcochos y Proteínas musculares,
inmovilización de agua, queso proteínas del huevo,
Gelificación
formación de una red proteínas lácteas
tridimensional
Interacciones hidrofóbicas e Carnes, salchichas, pastas, Proteínas musculares,
Cohesión-
iónicas y puentes de productos horneados del huevo y del lacto
adhesión
hidrógeno suero
Interacciones hidrofóbicas, Carnes, productos Proteínas musculares,
Elasticidad
puentes disulfuro horneados proteínas de cereales
Adsorción y formación de Salchichas, sopas, Proteínas del músculo,
Emulsión
película en la interfase bizcochos, aderezos la leche y los huevos
Adsorción en la interfase y Batidos ornamentales, Proteínas lácteas y
Formación
formación de película helados, bizcochos, proteínas del huevo
de espuma
postres
Fijación de Interacciones hidrofóbicas, Productos horneados Proteínas lácteas, del
grasa y atrapamiento pobres en grasa, buñuelos huevo y de los cereales
flavores
Todavía no se conocen con exactitud las propiedades moleculares de las

proteínas a las que se deben las distintas funcionalidades deseables en los alimentos.
Entre las propiedades físicas y químicas que gobiernan la funcionalidad de las
proteínas se incluyen el tamaño, la forma, la composición y secuencia aminoacídica, la
carga neta y distribución de cargas, el cociente hidrofobia/hidrofilia, las estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria, el grado de flexibilidad-rigidez y la capacidad de
interaccionar/repeler con otros componentes. Como las proteínas poseen multitud de
42
propiedades físicas y químicas, es muy difícil saber que papel juega cada una de ellas en
una determinada propiedad funcional.
A nivel empírico, las diversas propiedades funcionales de las proteínas pueden
considerarse como una manifestación de dos aspectos moleculares de las proteínas
(Tabla 5.8.):
• Las propiedades hidrodinámicas. Así, las propiedades funcionales como
la viscosidad (espesamiento), gelificación y texturización están
relacionadas con las propiedades hidrodinámicas que dependen del
tamaño, forma y flexibilidad molecular.
• Las propiedades relacionadas con la superficie. Las propiedades
funcionales como la humectabilidad, dispersabilidad, solubilidad y las
propiedades espumantes, emulsionantes y de fijación de flavores, están
relacionadas con las propiedades químicas y topográficas de la
superficie de las proteínas.
Tabla 5.8. Algunas propiedades funcionales de las proteínas y su importancia en

los alimentos
Propiedad Función
Solubilidad, dispersión, absorción de agua, espesante, gelificante,
Hidratación
viscosidad, formación de masas y propiedades reológicas en general
Estructural y Elasticidad, cohesión, formación de redes tridimensionales, formación de
reológica fibras, viscosidad, agregación, gelificación
Sensorial Color, sabor, olor, textura, turbidez, arenosidad, etc
Emulsificación, espumante, estabilización, formación de complejos lípido-
Superficie
proteínicos
Compatibilidad con aditivos, acción enzimática y modificación de
Otras
propiedades de los alimentos
• Hidratación de las proteínas

El agua es un constituyente esencial de los alimentos, que modifica las
propiedades físico-químicas de las proteínas de los mismos, por lo que muchas
propiedades funcionales de las proteínas, como la dispersabilidad, la humectabilidad, el
hinchamiento, la solubilidad, la viscosidad, la capacidad de retención de agua, la
43
gelificación, la coagulación, la emulsión y formación de espuma dependen de las

interacciones agua-proteína.
Las proteínas en estado seco se hidratan mediante sus aminoácidos hidrófilos y
retienen una cantidad de agua que está en equilibrio con la humedad relativa del medio
ambiente. A esta propiedad se le llama hidratación o capacidad de retención de agua
(Fig. 5.35.).
Figura 5.35. Proteína Hidratada
La capacidad de hidratación de una proteína está relacionada, en parte, con su

composición aminoacídica, y cuanto más elevado sea el número de restos cargados,
mayor es su capacidad de hidratación. La isoterma de adsorción de las proteínas es
invariablemente una gráfica sigmoide. Para la mayor parte de las proteínas, la formación
de la monocapa (agua ligada) tiene lugar a una actividad del agua de 0,05-0,3, y la de
las multicapas en un intervalo de aw de 0,3-0,7. La capacidad de fijación de agua de las
proteínas suele disminuir a medida que la temperatura aumenta, debido al descenso
tanto del número de enlaces de hidrógeno como de la hidratación de los grupos iónicos.
En los alimentos, la capacidad de retención de agua de los preparados proteicos
es más importante que la de fijación, y es la que se refiere a la resistencia opuesta por
una matriz proteica (como un gel, carne o pescado) a perder, bajo la acción de la fuerza
gravitatoria, el agua inmovilizada, que es la suma del agua ligada, el agua
hidrodinámica y el agua físicamente atrapada. El atrapamiento de agua por las proteínas
juega un importante papel en la jugosidad y la blandura de los productos cárnicos
44
picados y en la textura deseable de diversos productos de panadería y de los geles

alimenticios.
• Solubilidad
Las propiedades funcionales de las proteínas como son las propiedades
espesantes, espumantes, emulgentes y gelificantes, se ven frecuentemente afectadas por
la solubilidad proteica, de hecho, las proteínas insolubles tienen un uso muy limitado en
los alimentos.
La solubilidad de una proteína es la manifestación termodinámica del equilibrio
entre las interacciones de proteína-proteína y proteína-disolvente:
Proteína-proteína + disolvente-disolvente ZZX

YZZ proteína-disolvente
Las interacciones que influyen de forma más destacada en las características de

solubilidad de las proteínas son las hidrofóbicas e iónicas. Las primeras promueven la
asociación proteína-proteína y disminuyen la solubilidad, mientras que las iónicas
promueven las interacciones proteína-agua y aumentan la solubilidad.
La solubilidad de los aminoácidos en agua es muy diversa. Además de la
prolina, que es extremadamente soluble, también son muy solubles la hidroxiprolina, la
glicina y la alanina. Los demás aminoácidos son mucho menos solubles, así la cistina y
la tirosina son muy poco solubles.
La adición de ácido o álcali aumenta la solubilidad por formación de sales. La
solubilidad también aumenta, en general, con la presencia de otros aminoácidos, así, por
ejemplo, en los hidrolizados de proteínas existen otras relaciones de solubilidad
distintas de las existentes en los aminoácidos aislados.
Por todo ello, el comportamiento de las proteínas en cuanto a la solubilidad es
muy diverso y depende del número de grupos polares y apolares y de su ordenación en
la molécula. En general, las proteínas sólo son solubles en disolventes fuertemente
polares, como por ejemplo, el agua. Asimismo, y como consecuencia del carácter polar
de los compuestos la solubilidad en disolventes orgánicos no es muy buena.
De acuerdo con sus características de solubilidad, las proteínas se clasifican en
cuatro grupos:
• Albúminas, que son solubles en agua a pH 6,6.
• Globulinas, solubles en disoluciones salinas diluidas, a pH 7.
45
• Glutelinas, solubles sólo en disoluciones ácidas (pH 2) y alcalinas (pH

12).
• Prolaminas, solubles en etanol al 70 %.
Las prolaminas y las glutelinas son proteínas muy hidrófobas.
La solubilidad se ve afectada por propiedades físico-químicas intrínsecas y
también por el pH, la fuerza iónica, la temperatura, la presencia de disolventes
orgánicos y otras circunstancias concurrentes en la disolución.
Igualmente, como se ha visto anteriormente, por ser sustancias polares las
proteínas se hidratan en solución acuosa, con un grado de hidratación (agua de
hidratación/g proteína) variable.
Por otro lado, la capacidad de imbibición, es para las proteínas insolubles lo que
la hidratación para las solubles. Por penetración de agua en la estructura, se produce un
aumento de volumen y otras modificaciones de las propiedades físicas. La captación de
agua por imbibición puede alcanzar varias veces el valor de la masa seca de la proteína.
• Formación de espumas
Las proteínas actúan en distintos alimentos como formadoras y estabilizadoras
de espumas, como por ejemplo en productos de panadería, dulces, postres y cerveza.
Las singulares propiedades texturales y sensación bucal de estos productos derivan de
sus finas burbujas de aire dispersas, y las proteínas son los principales agentes con
actividad de superficie que permiten la formación de la espuma y la estabilizan.
Las espumas son dispersiones de gases en líquidos, por lo que están formadas
por una fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa.
Las espumas estabilizadas por proteínas suelen formarse por burbujeo, batido o
agitación de una disolución proteica. Las propiedades espumantes de las proteínas
derivan de su capacidad de formar una película delgada y tenaz en las interfases gas-
líquido, lo que permite la incorporación y estabilidad de múltiples burbujas de gas. Es
decir, las proteínas se estabilizan formando películas flexibles, cohesivas alrededor de
las burbujas del gas.
Durante el batido, las proteínas se adsorben a la interfase gracias a sus dominios
hidrófobos, lo que va unido a un plegamiento parcial (desnaturalización de superficie).
La disminución de la tensión superficial, condicionada por la adsorción de proteínas,
facilita la formación de nuevas interfases y de más burbujas de gas. Las proteínas
plegadas se asocian formando una película estable. La capacidad de una proteína para
formar espuma es tanto mayor cuanto más deprisa difunda a las interfases y cuanto más
46
fácilmente se desnaturalice una vez allí. Estas magnitudes dependen a su vez del peso
molecular, de la hidrofobicidad de las superficies y de la estabilidad de la conformación.
Las espumas se rompen porque las burbujas de gas grandes crecen a expensas de
las pequeñas (desproporcionación), pero las películas de proteínas actúan en contra de
esta desproporcionación. Por lo tanto, la estabilidad de una espuma depende de la
firmeza de la película proteica y de su permeabilidad a los gases.
Para que una proteína sea buena formadora y estabilizadora de espuma debe
tener un peso molecular bajo, una gran hidrofobicidad de superficie, una carga neta
pequeña al pH del alimento y debe desnaturalizarse fácilmente. Las propiedades
moleculares de una proteína que afectan al comportamiento como espumante son la
flexibilidad molecular, la densidad y distribución de la carga y la hidrofobia.
La capacidad espumante de una proteína se define como el área interfacial que
puede ser creada por ella, y se puede expresar como volumen de gas incorporado, en
términos de porcentaje relativo al volumen inicial de líquido, o como poder espumante
(expansión de la espuma). El poder espumante suele aumentar con la concentración de
proteína, hasta alcanzar un valor máximo.
Por otro lado, el término estabilidad de la espuma hace referencia a la capacidad
de estabilizarla frente a esfuerzos mecánicos o gravitatorios. La energía libre de una
interfase aire-agua es significativamente mayor que la de la interfase agua-grasa, por lo
que para estabilizar la interfase aire-agua la proteína debe ser capaz de adsorberse
rápidamente a la superficie recién creada y disminuir mucho e instantáneamente la
tensión interfacial. El descenso de la tensión interfacial depende de la capacidad de la
proteína de desplegarse rápidamente, reorganizarse y exponer a la interfase sus grupos
hidrófobos.
El hecho de que una proteína exhiba una buena capacidad espumante no
necesariamente significa que sea una buena estabilizadora de la espuma, sino más bien
es al contrario, generalmente las proteínas que poseen gran capacidad espumante no
suelen ser buenas estabilizadoras. Esto es debido a que mientras que la capacidad
espumante se ve afectada por la velocidad de adsorción, la flexibilidad y la hidrofobia,
la estabilidad depende de las propiedades reológicas de la película proteica. Las
propiedades reológicas de las películas dependen de la hidratación, el grosor, la
concentración de proteína y de interacciones intermoleculares favorables.
Para que una proteína tenga buena capacidad espumante y sea buena
estabilizadora de la espuma tiene que poseer un equilibrio adecuado entre flexibilidad y
47
rigidez, debe desplegarse fácilmente y formar abundantes interacciones cohesivas en la

interfase.
• Acción emulsionante
Las emulsiones son sistemas dispersos de dos o más líquidos inmiscibles entre
sí. Las proteínas, debido a su naturaleza anfipática, estabilizan las emulsiones, por
ejemplo la leche. El que una proteína sea adecuada como emulsionante depende de la
velocidad con la que difunde a la interfase, de su adsorbabilidad allí y de la
deformabilidad de su conformación bajo la influencia de la tensión superficial
(desnaturalización de superficie).
Existen numerosos alimentos naturales y procesados en los que las proteínas
juegan un importante papel como emulgentes, como por ejemplo, la leche, la yema de
huevo, la leche de coco, la leche de soja, la mantequilla, la margarina, la mayonesa, los
productos alimenticios para extender, las salsas para ensalada, los postres congelados,
las salchichas tipo frankfurt, tartas, etc.
Las propiedades emulgentes de las proteínas de los alimentos se valoran
utilizando diversos métodos, como por ejemplo, la distribución por tamaños de las gotas
de aceite formadas, la actividad y capacidad emulgente y la estabilidad de la emulsión.
La capacidad emulgente (EC) es el volumen (mL) de aceite que puede ser
emulsionado por gramo de proteína antes de que se invierta la fase (un cambio del tipo
de emulsión, de aceite en agua a agua en aceite), por lo que disminuye al aumentar la
concentración de proteína, una vez que se ha alcanzado un punto en el que, en la fase
acuosa, se acumula proteína no adsorbida. Por lo tanto, para comparar las capacidades
emulgentes de diferentes proteínas, deben utilizarse perfiles de EC en función de
concentración de proteína y no valores de EC a una determinada concentración de
proteína.
La estabilidad de una emulsión se ve influida por la cantidad de proteína
adsorbida en la interfase grasa-agua. Cuanto más ricas en grasa sean las emulsiones y
más pequeñas las gotas, más proteína necesitan para recubrir adecuadamente su área
interfacial y estabilizarse. Las emulsiones estabilizadas por proteínas suelen ser estables
durante varios días y no suele observarse desnatado o separación de fase en cantidades
detectables en un tiempo razonable, si los productos se almacenan en las condiciones
atmosféricas habituales.
A diferencia de los agentes tensoactivos de bajo peso molecular, las proteínas
forman una película muy viscoelástica en la interfase, que resiste los choques mecánicos
48
durante el almacenamiento y la manipulación, por lo que las espumas y las emulsiones

estabilizadas por las proteínas son más estables que las preparadas con agentes
tensoactivos de bajo peso molecular, es decir, que las proteínas son muy adecuadas para
estos fines.
Resumiendo, se puede decir que las proteínas con una actividad de superficie
apropiada para fines tecnológicos deben poseer tres atributos: i) Adsorberse
rápidamente en la interfase, ii) desplegarse y reorientarse rápidamente en la interfase y
iii) capacidad, una vez situadas y orientadas en la interfase, de interaccionar con las
moléculas vecinas y formar una película viscoelástica fuerte, que soporte los
movimientos mecánicos y térmicos.
En la formación de espumas y emulsiones estables, durante el batido o la
homogeneización, el más importante y más crítico de los sucesos es la adsorción
espontánea y rápida de las proteínas en la interfase recién creada. La rapidez con la que
puede adsorberse una proteína en las interfases aire-agua o grasa-agua depende del
esquema de distribución de zonas hidrófilas e hidrófobas en su superficie y de la rigidez
estructural de la molécula.
Los principios fundamentales implicados en la formación y estabilidad de
emulsiones y espumas son muy semejantes, pero sin embargo, las características
energéticas de ambas interfases son distintas, por lo que también son muy distintas las
exigencias para un buen comportamiento de una proteína como emulgente y como
espumante, es decir, que una proteína que sea buena como emulgente puede no serlo
como espumante.
• Formación de geles
Un gel es una fase intermedia entre un sólido y un líquido. Los geles son
sistemas dispersos, de al menos dos componentes, en los que la fase dispersa forma un
entramado cohesivo en el medio de dispersión, y se caracterizan por la falta de fluidez y
por la deformabilidad elástica.
La mayor parte de los geles proteicos alimentarios se preparan calentando una
disolución de proteína. Estos geles formados a partir de proteínas globulares, tras su
calentamiento y desnaturalización, son del tipo de geles llamados dispersiones
agregadas.
El plegamiento térmico de las proteínas conduce a una liberación de las cadenas
laterales aminoacídicas, que podrían participar así en interacciones intermoleculares. La
asociación subsiguiente ocurre con formación de pequeños agregados esféricos, que
49
aparecen en cadenas cuyas interacciones dan lugar a la red del gel. Las fuerzas
implicadas en la formación de la red son, fundamentalmente, puentes de hidrógeno,
interacciones hidrofóbicas e interacciones electrostáticas. Las contribuciones relativas
de estas fuerzas varían con el tipo de proteína, las condiciones de calentamiento, el
grado de desnaturalización y las condiciones ambientales.
Para que este tipo de agregación desordenada conduzca a la formación de un gel,
se necesitan concentraciones proteicas relativamente altas (5-10 %). La concentración
proteica mínima para formar una red proteica autoestable se denomina concentración
mínima de gelificación (LCE, Least Concentration Endpoint).
Las proteínas, dependiendo de sus propiedades moleculares en la disolución,
pueden formar dos tipos de geles: Opacos (coágulos) y translúcidos (Fig. 5.36.).
Las proteínas ricas en aminoácidos apolares sufren agregaciones hidrofóbicas
tras la desnaturalización. Estos agregados insolubles se asocian luego al azar y forman
un gel irreversible, tipo coágulo. Como la velocidad de agregación y de formación de la
red es más rápida que la de desnaturalización, las proteínas de este tipo forman la red
incluso mientras están siendo tratadas térmicamente. La opacidad de estos geles se debe
a la dispersión de la luz causada por la red desordenada de agregados de proteína
insolubilizada.
Sin embargo, las proteínas pobres en aminoácidos apolares forman complejos
solubles tras la desnaturalización. Como la velocidad de asociación de estos complejos
solubles es más lenta que la desnaturalización y la red del gel se forma
fundamentalmente a través de puentes de hidrógeno, no suelen gelificar hasta que la
disolución calentada no se ha enfriado (se supone una concentración de proteína de 8-12
%). Tras el enfriamiento, la lenta velocidad de asociación de los complejos solubles
facilita la formación de una red ordenada y un gel translúcido.
Gel tipo coágulo
Agregación
Calentamiento Enfriamiento
nPN nPD (PD)n (Gel traslúcido)
(PN es el estado nativo, PD el desplegado y n el número de

moléculas proteicas que participan en el entrecruzamiento
Figura 5.36. Formación de Gel tipo coágulo y traslúcido
50
La capacidad de formación de un gel tipo coágulo se mejora mediante la adición

de sal, como por ejemplo la coagulación por calor del “requesón” de soja regulado por
iones calcio (tofu). Sucede así porque la neutralización de cargas por el NaCl promueve
la agregación hidrofóbica tras el calentamiento.
El mecanismo de gelificación y el aspecto del gel están, fundamentalmente,
controladas por el equilibrio entre interacciones hidrofóbicas atractivas e interacciones
electrostáticas repulsivas. Estas dos fuerzas controlan el equilibrio entre interacciones
proteína-proteína y proteína-disolvente en el sistema en gelificación. Si el primer tipo de
interacciones supera con mucho al segundo, se formara un precipitado o coágulo,
mientra que si predominan las interacciones proteína-disolvente puede que el sistema no
gelifique. Se obtiene un coágulo o un gel translúcido cuando las fuerzas hidrofóbicas e
hidrofílicas se encuentran entre estos dos extremos.
Los geles proteicos son sistemas muy hidratados, que contienen hasta un 98 %
de agua.
• Fijación de aromas
Las proteínas son inodoras pero, sin embargo, pueden fijar los compuestos del
flavor y afectar a las propiedades sensoriales de los alimentos. Así, varias proteínas,
especialmente los concentrados de proteínas de semillas oleaginosas y del suero lácteo,
arrastran consigo flavores indeseables, que limitan mucho su utilidad para fines
alimentarios. Estos flavores extraños se deben, fundamentalmente, a aldehídos, cetonas
y alcoholes generados por oxidación de los ácidos grasos no saturados, que una vez
formados se fijan a las proteínas y les imparten flavores extraños característicos.
Sin embargo, a veces la fijación de aromas por las proteínas resulta deseable, ya
que permite utilizarlas como transportadores de flavores o modificadores del flavor en
los alimentos fabricados, como por ejemplo, en los análogos de la carne fabricados con
proteínas vegetales, en los que es muy importante simular bien el flavor a carne para
que el consumidor los acepte.
Para que una proteína funcione como un buen transportador de flavores debe
fijarlos fuertemente, retenerlos durante el procesado y liberarlos durante la masticación
del alimento en la boca.
• Viscosidad
La aceptación por el consumidor de varios alimentos líquidos o semisólidos (por
ejemplo sopas, bebidas, caldos, etc.) depende de la viscosidad y de la consistencia del
producto. La viscosidad de las proteínas es la manifestación de complejas interacciones
51
entre diversas variables, entre las que cabe citar el tamaño, la forma, las interacciones
proteína-disolvente, el volumen hidrodinámico y la flexibilidad molecular en estado
hidratado.
Cuando se disuelven en agua, las proteínas adsorben este líquido y se hinchan.
El volumen de las moléculas hidratadas, es decir, su tamaño o volumen hidrodinámico,
es muy superior a cuando no están hidratadas. El agua asociada a la proteína induce
efectos a larga distancia sobre el comportamiento de flujo del disolvente.
En la Tabla 5.9. se resume la funcionalidad requerida de las proteínas para que
puedan ser utilizadas en la elaboración de algunos alimentos.
Tabla 5.9. Funcionalidad de las proteínas para ser usadas en alimentos
otros componentes
Elasticidad térmica
Estable al ácido
Baja viscosidad
Interacción con
Alta viscosidad
Estable al calor
microbiológica
Emulsificación
congelamiento
Hidratación
Alta pureza
Espumado
Estable al
Nutrición
Sin sabor
Solubles
Alimentos infantiles
• • • • • • • •
Panificación
• • • • • •
Bebidas carbonatadas
• • • • • • • • •
Sustitutos de crema
• • • • • • •
Dietéticas
• • • • • • • • • •
Dulces
• • • • • • • • • •
Carnes enlatadas
• • • • • • •
Cereales
• • • • • • •
Postres
• • • • • • •
Alimentos congelados
• • • • • •
Pastas
• • • • •
Carnes procesadas
• • • • • • • • • •
52
3. PROTEÍNAS CÁRNICAS, LÁCTEAS Y OTRAS PROTEÍNAS EN

ALIMENTOS
3.1. Proteínas cárnicas
Las células musculares poseen dos elaborados sistemas de membranas

intracelulares, los túbulos T o transversos, que son invaginaciones del sarcolema, y el
retículo sarcoplásmatico, que se corresponde con el retículo endoplásmatico de otras
células. Ambos sistemas participan en la transmisión de la señal desde las terminaciones
nerviosas de la superficie de las fibras hasta los elementos contráctiles de la fibra, las
miofibrillas (Fig. 5.37.).
Los túbulos T y el retículo sarcoplásmatico se disponen alrededor de cada
miofibrilla, con lo que todos los procesos de contracción quedan precisamente
sincronizados en todas las miofibrillas (Fig. 5.38. y Fig. 5.39.).
Actina (rojo) y Microtúbulos (verde) Organización molecular

(Imágenes de la Universidad de Valencia)
Figura 5.37. Microtúbulos y organización molecular
53
Figura 5.38. Estructura de la miofibrilla en estado de contracción
(Imagen de E. Primo Yúfera)

Figura 5.39. Esquemas estructurales de la fibra muscular
Las miofibrillas están constituidas por haces de filamentos proteicos. Los

filamentos finos están compuestos mayoritariamente por una proteína, la actina, junto
con pequeñas cantidades de tropomiosina y troponina, mientras que los filamentos
gruesos son agregados de una enorme y alargada proteína, miosina (Fig. 5.39. y 5.40.).
54
(Imágenes de la Universidad de Valencia)
Figura 5.40. Filamentos de Actina
Alrededor del 25 % de las proteínas totales de la célula están disueltas es el

sarcoplasma. Una gran parte son enzimas que participan en el metabolismo oxidativo de
la glucosa, muy activo en el músculo, y en el del ATP.
La otra parte importante es la mioglobina, proteína férrica que da el color rojo a
la carne, aporta más del 90 % del hierro que contiene y constituye el 2,5 % de la materia
seca. También hay en el sarcoplasma péptidos (carnosita y anserina) y aminoácidos.
En el músculo vivo, la hemoglobina oxigenada cede el O2 a la mioglobina, que
forma el complejo mioglobina-O2, más estable y de color rojo brillante, característico de
la carne fresca, mientras que la mioglobina es de color púrpura. Con presión parcial baja
de O2, el Fe2+ se oxida a Fe3+ formándose la meta-mioglobina que es parda y no es
capaz de fijar el O2 (Fig. 5.41.).
El colágeno constituye el 4-8 % de las proteínas de la carne (1-2 % sobre filete
fresco). El valor biológico de las proteínas de la carne depende mucho de su proporción
de colágeno, ya que éste es muy rico en glicina, prolina e hidroxiprolina y su valor
biológico es bajísimo.
55
Figura 5.41. Esquema de coloración de la carne
Al freír o asar la carne, se alteran algunos aminoácidos, como por ejemplo la

lisina que reacciona con azúcares (pardeamiento de Maillard), otros aminoácidos se
descomponen y contribuyen a los sabores de los asados, e incluso se han descrito
algunos productos de la pirólisis de aminoácidos que son tóxicos (Fig. 5.42.).
Figura 5.42. Compuestos del aroma a carne
56
El tejido muscular contiene una gran cantidad de agua, del 55-80 %, y una parte
de está se encuentra directamente ligada a las proteínas del músculo, tanto a los
miofilamentos como a los enzimas del sarcoplasma. Sin embargo, la mayor parte del
agua ocupa los espacios que quedan entre los filamentos, los cuales son demasiado
estrechos para contener proteínas disueltas. La desnaturalización proteica que tiene
lugar durante el cocinado libera parte de esta agua, proporcionando a la carne su
adecuado grado de humedad.
Cuando la carne se guisa, la mioglobina se desnaturaliza, junto con la mayor
parte de las demás proteínas. El desdoblamiento de la cadena polipeptídica desplaza la
histidina, a cuyo átomo de nitrógeno se encuentra unido el hierro del anillo porfirínico,
lo que provoca una modificación de las propiedades del hierro, que se oxida fácilmente
al estado de Fe(III) por el oxígeno presente. El resultado es que, excepto en el centro
anaeróbico de una gran pieza, la carne se vuelve marrón.
El salazonado ha sido siempre un importante método para la conservación de la
carne. Tanto el frotado con sal, la inmersión en salmuera, como los métodos más
modernos de inyección, persiguen elevar la concentración salina del tejido y con ello
inhibir el crecimiento microbiano. Así, por ejemplo, en el caso del bacón, junto con la
sal también se incluyen bajos niveles de nitritos. Por efecto de la acción enzimática de la
carne, los nitritos dan lugar a óxido nitroso (NO), el cual se combina con la mioglobina
formando un pigmento rojo, la nitrosilmioglobina (MbNO), que proporciona al bacón
crudo y al jamón su color rojo característico. Cuando el bacon o el jamón se cocinan, la
desnaturalización de la MbNO conduce a la formación del pigmento rosa brillante, el
nitrosilhemocromógeno.
Aunque el comportamiento post-morten de las estructuras miofibrilares es un
factor importante en la determinación de la textura de la carne, el consumidor aprecia
mucho más las diferencias de textura dependientes de la edad del animal y de la región
de donde proceda la carne. Estas variaciones se deben más al tejido conjuntivo del
músculo que a los tejidos contráctiles.
El tejido conjuntivo del músculo está compuesto, casi exclusivamente, por fibras
de colágeno, que constan de moléculas de tropocolágeno, dispuestas longitudinalmente
y entrecruzadas. Estas moléculas de tropocolágeno constan de tres cadenas
polipeptídicas muy similares, con una conformación de cada cadena de hélice extendida
enrollada hacia la izquierda, y las tres cadenas se mantienen juntas en una super-hélice
enrollada hacia la derecha.
57
Cuando la carne se calienta, los enlaces de hidrógeno que mantienen la

estructura del colágeno se debilitan y, muy a menudo, las fibras se acortan conforme las
cadenas polipeptídicas van adoptando una estructura helicoidal más compacta. Si el
calentamiento es prolongado, por ejemplo en una olla, se rompen otros enlaces
produciéndose la solubilización del colágeno, parte del cual es lixiviado al exterior
causando la gelatinización de la salsa cuando se enfría y, por tanto, se reestablecen los
enlaces de hidrógeno.
3.2. Proteínas lácteas
La leche es el único alimento cuya finalidad natural y exclusiva es servir como

tal. Es el alimento de los mamíferos recién nacidos, pues su composición en nutrientes
es muy equilibrada, tanto en azúcares, grasa y proteínas, como en micronutrientes
minerales y vitamínicos, y en aminoácidos esenciales. Sin embargo, la leche es un
producto inestable que se altera rápidamente.
La leche de vaca es una fuente importante de proteínas para el hombre,
especialmente para los niños.
La leche es un alimento muy complejo en el que hay tres fases:
• Acuosa: Contiene sales, azúcares, proteínas, vitaminas y aminoácidos
disueltos.
• Sólida (en estado coloidal): Formada por proteínas complejas,
principalmente micelas de caseína dispersas en estado coloidal, las cuáles
constan de proteína, fosfato, citrato y calcio.
• Lipídica emulsionada: Formada por grasas, esteroles (principalmente el
colesterol) y vitaminas liposolubles (principalmente A y D).
Algunos de estos componentes se sintetizan en la glándula mamaria (grasas,
caseína, etc.) y otros, como algunas proteínas del suero, vitaminas, etc., vienen de la
sangre. La leche humana es más rica en azúcares y más pobre en grasas y proteínas.
Si se elimina la grasa de la leche el producto resultante se llama leche desnatada,
y si de ésta se precipita la caseína, por reducción del pH a 4,6 (20 ºC), el producto
obtenido se denomina suero de leche.
El suero obtenido en la elaboración del queso tiene una composición distinta al
anterior, pues parte de la caseína está solubilizada y la mayoría de la lactosa se ha
convertido en ácido láctico por acción de las bacterias.
58
Las principales proteínas de la leche son de dos tipos (Fig. 5.43.):

• La caseína (en suspensión coloidal): Existen los siguientes tipos: αs1, αs2, (la
s del sufijo indica que son “sensibles” al calcio, es decir, que pueden
precipitar al asociarse con él) β y κ. Las llamadas “caseínas γ” son
simplemente fragmentos de la caseína β producidos por proteolisis por la
plasmina. Todas las caseínas tienen variantes genéticas, producidas por
sustitución de aminoácidos y en algunos casos por delección.
• Las proteínas del suero, principalmente la lactoglobulina y la lactalbúmina.
Figura 5.43. Principales tipos de proteínas lácteas
Las proporciones de las diferentes caseínas y de las proteínas del suero varían
considerablemente, al igual que el contenido en proteína total, así en la Tabla 5.10. se
muestran algunos valores típicos de la leche desnatada.
59
Tabla 5.10. Proporciones típicas de varias proteínas de la leche desnatada

Proteína total de la leche Leche (g.l-1)
desnatada (%)
Caseínas (total) 80 27
α-caseína 40 14
β-caseína 24 8
k-caseína 12 4
γ-caseína 4 1
Proteínas del suero de la leche 20 7
lactalbúmina 12 4,2
lactoglobulina 5 1,8
Inmunoglobulinas 2 0,7
Otras (total) 1 0,3
La caseína es un complejo de fosfoproteínas y glicoproteínas que está en forma

de suspensión coloidal, en micelas estabilizadas, que no se coagulan al calentar la leche
a 100 ºC, pero sí al bajar el pH a 4,65 (Fig. 5.44.).
Figura 5. 4.4. Estructura de la caseína
60
Por electroforesis se separan de la caseína cuatro tipos de proteínas: alfa-, beta-,

gamma- y қ-caseína. Las micelas proteicas de la leche tienen una estructura compleja,
en la que las moléculas de α-, β- y қ-caseína se agrupan ordenadamente, formando un
núcleo hidrófobo y una superficie polar e hidrófila que estabiliza la suspensión coloidal
(Fig. 5.45.).
El calcio favorece la formación de micelas cuando esta presente en pequeñas
proporciones como en la leche. Una concentración 10 veces mayor provoca, por el
contrario, la disolución del complejo calcio-caseína y la floculación de las caseínas
sensibles al calcio.
Cada una de las micelas es un gel hidratado permeable. En la leche, la unidad
estructural de la caseína, es la submicela que se forma por uniones hidrófobas de las
partes no polares de las diversas proteínas, y la parte externa es polar, porque en la
superficie quedan los grupos fosfato y los azúcares. La unión de muchas submicelas,
por puentes de Ca2+ forma la micela.
Las α-, β- y қ-caseínas se agrupan, por sus zonas hidrófobas, como las micelas
de los jabones, dejando, en la parte exterior, los restos hidrófilos de la serina fosfato y
de la serina azúcares.
(Imagen de Yufera, E.P.)

Figura 5.45. Estructura de la submicela (P= grupos fosfatos, Az= azúcares)
La coagulación de la caseína da lugar a la leche cuajada que encontramos en el

queso y en el yogurt y que también, a veces, aparece al hervirla. A pH cercanos a 7 (pH
de la leche es 6,6) la dispersión de micelas de caseína es muy estable, incluso a
temperaturas de 125 ºC, pero si el pH baja se produce la coagulación, como en el
yogurt.
61
La precipitación de la caseína para formar la cuajada es el proceso fundamental

involucrado en la elaboración del queso.
En el caso del yogurt y de algunos requesones, la precipitación se debe
solamente al bajo pH. Por fermentación, los lactobacilos, que se encuentran en
condiciones naturales en la leche o se añaden en un cultivo, transforman la lactosa en
ácido lactico. La precipitación de la caseína, a los valores de pH de este tipo de
productos lácteos fermentados, no es completa y son las asociaciones entre las micelas
de caseína las que confieren la estructura de tipo gel característica del yogur.
En la elaboración de los quesos duros, como el Cheddar, se permite que los
microorganismos actúen hasta que el pH desciende hasta aproximadamente 5,5. En ese
momento se añade el cuajo, para que éste origine una completa precipitación y, por lo
tanto, la formación de la cuajada. Esta cuajada se deja en reposo varia horas, en las que
la acidez va aumentando y va adquiriendo el grado de firmeza adecuado. Una vez
alcanzado el grado deseado, se corta en pequeños trozos para permitir la eliminación del
suero a medida que se va agitando, y también se añade sal, para acelerar esta
eliminación del suero final y para frenar el crecimiento de microorganismos no
deseados y, finalmente, se prensa. Para la etapa final de la elaboración del queso, la
maduración, se precisan bajas temperaturas de almacenamiento durante un largo
período de tiempo.
Algunas proteínas del suero de leche proceden del suero sanguíneo de la madre y
otras se sintetizan en la glándula mamaria. Las principales son la lactoglobulina,
lactalbúmina e inmunoglobulinas. Estas últimas proceden, en parte, de la sangre de la
madre, y otras se sintetizan en la glándula mamaria, y constituyen la reserva
inmunológica para el recién nacido, lo que justifica la importancia de la lactancia
natural (Fig. 5.46.) (Tabla 5.11.).
La lactoalbúmina y la lactoglobulina precipitan a 100 ºC y pH 4,5, están más
equilibradas en aminoácidos esenciales que la caseína y su valor biológico es mayor.
Ambas son complejos de varias especies proteicas separables por electroforesis y,
además, tienen variaciones según especies y razas.
62
Lactoglobulina Lactoalbumina
Figura 5.46. Estructura de la Lactoglobulina y Lactoalbumina
Tabla 5.11. Proteínas del suero de la lechea

Tanto por ciento %b g/l de leche
Totales en suero 20 7
Lactoglobulina 10 3,5
Lactalbúmina 4 1,4
Inmunoglobulinas 2,5 0,9
Proteínas de bajo PMc 2 0,7
Otras 1,5 0,5
a
Valores medios aproximados
b
Respecto a proteínas totales de la leche
c
Fosfoglicoproteínas llamadas globalmente proteasas y peptonas
63
3.3. Otras proteínas en alimentos
3.3.1. Los cereales
Los cereales son, sobre todo, ricos en hidratos de carbono, sin embargo, la
proporción en proteínas es buena y, en algunos casos (avena, triticale) muy importante.
Las proteínas representan alrededor del 13 % en peso del grano entero de trigo, y
alrededor del 10 % en el arroz, cebada y maíz, y un 20-22 % en la avena y triticale. En
general, el 60-80 % de las proteínas totales de los granos de los cereales son prolaminas
y glutelinas. Las proteínas del arroz son las de mayor calidad nutritiva entre las de los
cereales.
3.3.2. Las hortalizas, las legumbres
Con respecto a las hortalizas, las legumbres son el único grupo en el que el
contenido en proteínas tiene importancia, pues entre el 20-30 % de la materia seca de las
semillas de legumbres lo constituyen las proteínas.
En general, las proteínas de las legumbres son una buena fuente del aminoácido
esencial lisina, sin embargo, son deficitarias en aminoácidos azufrados, en contraste con
las proteínas de los cereales, siendo por ello complementarias de éstas en la
alimentación humana. Excepto en las leguminosas, la mayor parte de las proteínas de
las hortalizas son enzimáticas y, en algunos casos, sus actividades son favorables, como
cuando desarrollan aromas, pero una gran parte de las enzimas perjudican la calidad y
hay que inactivarlas. Por eso, en la mayor parte de los procesos de elaboración de las
hortalizas, una operación imprescindible es el escaldado.
3.3.3. Los pescados
En los pescados los componentes más abundantes son el agua y las proteínas, y
el contenido en grasas es alto en algunos pescados y muy bajo en otros e incluso en la
misma especie, las proporciones de proteínas y grasas varían mucho según la época del
año, zonas y temperatura del agua.
Además de estar en gran proporción, las proteínas del pescado tienen un gran
valor biológico, mayor que el de la carne, como consecuencia de su composición en
64
aminoácidos. El músculo de pescado es muy rico en lisina, por lo que tiene un gran
valor en la dieta humana, para complementar a los cereales, y para enriquecer piensos
de cereales.
Asimismo, las proteínas de pescado se digieren con mayor facilidad que las de
otras fuentes. Alrededor del 75 % de las proteínas del pescado son estructurales y
contráctiles. Las proteínas solubles (23 % aproximadamente) y el colágeno
(aproximadamente un 2 %) están en menor proporción que en la carne.
En conjunto, en el tejido del pescado, el sarcolema es menos importante que en
las carnes y hay menos proporción de tejido conectivo y de colágeno, por lo que el filete
de pescado se digiere más fácil y rápidamente. Algunos pescados, como el atún, tienen
una parte de músculos rojos, ricos en mioglobina y en grasas, que se alteran más
fácilmente y dan sabores extraños, por lo que en la fabricación de conservas esta parte
se elimina.
3.3.4. El huevo
El huevo es un alimento de gran valor nutritivo que aporta, sobre todo, lípidos,
proteínas de alto valor biológico (las proteínas del huevo se toman como término de
comparación por su composición equilibrada en aminoácidos esenciales) y también es
importante su contenido en vitaminas y minerales.
Además, las proteínas y lípidos del huevo tienen propiedades funcionales muy
importantes (emulgentes, espumantes, texturizantes, etc.), que dan lugar a aplicaciones
muy diversas.
La clara, muy viscosa, es una disolución acuosa de proteínas, principalmente
albúminas. La yema tiene gran cantidad de grasa en suspensión acuosa, partículas
proteicas y carotenoides. Está sostenida, en el centro del huevo, por una capa de
proteínas reticulares llamada chalaza.
Como hemos visto, la clara es una disolución de proteínas (aproximadamente 10
%) en agua, con azúcares libres y minerales. Así, el 88-89 % de la clara es agua y
alrededor del 90 % de los sólidos son proteínas, y ningún otro alimento tiene esta
proporción. Las proteínas de la clara son glicoproteínas, con contenidos diversos de
glícidos, siendo la más abundante la ovoalbúmina, que es una fosfo-glicoproteína rica
en cisteína y metionina (Tabla 5.12.).
65
Tabla 5.12. Proteínas de la clara del huevo

Proteínas % del total Contenidos
Ovoalbúmina aprox. 60 fosfo-glico-proteína
Conalbúmina (Ovotransferrina) aprox. 12 glicoproteína
Ovomucoide aprox. 10 glicoproteína
Ovomucina aprox. 2 glicoproteína
Varias globulinas aprox. 12-15 (30% de glícidos)
Las proteínas de la clara coagulan por el calor, al deshacerse su plegamiento y

asociarse las cadenas desplegadas. Unas resisten más que otras a la desnaturalización
pero, en la cocción, la coagulación es completa. La ovoalbúmina se desnaturaliza,
durante el batido, en la interfase aire/solución acuosa.
La yema contiene casi toda la grasa del huevo en forma de complejos
lipoproteicos (en parte como partículas en suspensión y, en parte, como lipo-proteínas
disueltas en la fase acuosa), azúcares libres y unidos a proteínas, sales, colorantes y
vitaminas. La composición global de la materia seca de la yema es, aproximadamente,
la siguiente: Lípidos, 64 %; proteínas, 33 %; minerales, 2 % y azúcares, 1 %. La yema
puede considerarse como una disolución proteica o plasma en el que están dispersas
lipoproteínas en gran número de gránulos proteicos de pequeño tamaño. Los lípidos de
la yema están unidos a proteínas (Tabla 5.13.).
El poder gelificante y ligante de los componentes del huevo, hace que se use
para la preparación de flanes y postres diversos y para dar consistencia a diversos
alimentos elaborados.
Las lipoproteínas y los fosfolípidos de la yema son la causa de su poder
emulgente, porque estabilizan las micelas grasas de una emulsión, formando una capa
externa lípido-proteica, con la parte lipoide hacia el interior y la parte hidrófila hacia el
medio acuoso. Por eso, la yema de huevo se utiliza para fabricar mayonesas, cremas y
salsas grasas. Cuando la yema se mezcla con algo de clara disminuye su poder
emulgente y, por otra parte, el calor desnaturaliza las proteínas interfaciales y reduce la
estabilidad de las emulsiones.
La clara de huevo tiene un gran poder espumante, y se usa para preparar
merengues, bizcochos, tortas y otros productos de bollería, con aire incorporado. Al
batir la clara, varias proteínas (ovomucina, globulinas y ovoalbúmina) forman redes de
66
agregados moleculares en la interfase entre las burbujas de aire y el líquido. Estas redes
son como delgadas membranas que retienen los glóbulos del aire y estabilizan la
espuma.
Tabla 5.13. Componentes más importantes del huevo y sus cualidades tecnológicas
- Muy alto valor biológico; se toman como tipo de proteína completa.
- Son glicoproteínas y fosfoglicoproteínas
- Mayoritarias los albúminas ( fosfoglicoproteínas)
- Coagulan por el calor
- Gran poder gelificante
Proteínas
- Gran poder espumante
- Una glicoproteína minoritaria (ovomucina) inhibe la tripsina; la clara de
huevo cruda dificulta la digestión.
Clara
- La avidina fija biotina y puede dar síntomas carenciales
- Principal: glucosa
- Con aminoácidos de pardeamiento de Maillard en huevo líquido
concentrado o deshidratado.
Azúcares
- Se elimina fermentándola con levadura u oxidándola con glucosa
oxidasa.
- Muy alto valor biológico

- Microglóbulos en suspensión, muy ricos en glicéridos, con un núcleo
graso, recubierto por una membrana de proteína y lecitinas; glóbulos
parecidos a los de la leche
Plasma - Muy alto contenido en colesterol, azúcares, glicoproteínas, sales y
vitaminas
- Emulgente
Yema - Gelificante
- Muy alto valor biológico

- Lipoproteínas formadas por proteínas más fosfolípidos
- Fosfoglicoproteínas con muchos grupos de serina esterificados con ácido
Gránulos
fosfórico. El contenido en fósforo es muy elevado
- Gran poder emulgente
- Gelificante
- Están en la yema: el plasma es rico en glicéridos y los gránulos en
fosfolípidos
Grasas - El 60% de los ácidos grasos son insaturados
- En el huevo deshidratado, la grasa se enrancia a la luz y al aire
- Es una de las grasas con mayor proporción de colesterol
- Tocoferoles, vitaminas B2, B12, pantoténico y fólico
Vitaminas - El color amarillo de la yema se debe a carotenoides; algunos de ellos son
provitaminas A
- Muy alta proporción de P, por las fosfoproteínas de la yema.
Minerales
- Aportación importante de Ca, K y Fe
- Líquidos pasteurizados
- Concentrados por ósmosis inversa
Derivados
- Congelados
- Deshidratados (huevo en polvo)
67

Tema 5 - Aminoacidos

Cargado por

Información del documento

Descripción original:

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Tema 5 - Aminoacidos

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Química y Análisis de los Alimentos

Mª José Morcillo Ortega

1. Introducción a las proteínas en los alimentos 3

1. INTRODUCCIÓN A LAS PROTEINAS EN LOS ALIMENTOS

Los aminoácidos, péptidos y proteínas son componentes importantes de los

Tabla 5.1. Principales funciones de las proteínas

Isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, valina (y

Tabla 5.2. Aminoácidos en la nutrición humana

Por todo ello, la calidad de una proteína está relacionada, fundamentalmente,

La relación entre la proteína absorbida y la ingerida se llama coeficiente de

semillas oleaginosas. Sin embargo, el creciente volumen de la población mundial ha

Tabla 5.3. Clasificación de las Proteínas

• Prolaminas: Zeína (maíza), gliadina (trigo), hordeína (cebada)

Fibrinógeno Colágeno Fibroína

Concanavalina A Hemoglobina Mioglobina

(Imágenes de Dpto. de Bioquímica y Biología Molecular, Univ. Salamanca)

Figura 5.1. Proteínas Fibrosas y Globulares

Tabla 5.4. Clasificación general de las proteínas

2. ESTRUCTURA Y PROPIEDADES FÍSICAS, QUÍMICAS Y FUNCIONALES

2.1.1. Estructura general

Figura 5.2. Fórmula general de un aminoácido

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos. La unión

(Imagen de Master “Biología Molecular Médica”, Univ. Buenos Aires)

Figura 5.3. Formación de Proteínas

(Imagen de Master “Biología Molecular Médica”, Univ. Buenos Aires)

Figura 5.4. Aminoácidos con los que se construyen las proteínas

El enlace peptídico de las proteínas es un enlace muy fuerte y resistente que se

Figura 5.5. Enlace peptídico en las proteínas

Como se ha comentado anteriormente, los aminoácidos se clasifican desde

Figura 5.6. Ejemplos de Aminoácidos Apolares

Figura 5.7. Ejemplos de Aminoácidos Polares

Asimismo, los aminoácidos se pueden clasificar basándose en el grado de

Tabla 5.5. Aminoácidos más frecuentes en las Proteínas

L-Lisina * (lys) CH2CH2CH2CH2NH3+ Hidrofílico, básico

L-Valina * (val) CH(CH3)2 Hidrofóbico

L-Hidroxiprolina + Hidrofílico, neutro

2.1.2. Niveles de Estructura Proteica

La estructura de las proteínas está determinada por la secuencia de aminoácidos

Figura 5.8. Niveles de estructura proteica

Imagen de Master “Biología Molecular Médica”, Univ. Buenos Aires)

Figura 5.9. Estructura primaria

Aunque al enlace CO-NH se le considera un enlace covalente simple, en

CO-NH a un máximo de 6 º con lo que se reduce la flexibilidad de su esqueleto (Fig.

El enlace peptídico es un enlace Los átomos unidos al carbono

(Imagen de Universidad Nacional de Colombia)

Figura 5.10. Comportamiento del enlace peptídico en las proteínas

Asimismo, esta deslocalización de los electrones imparte carga negativa parcial

(Imagen de Master “Biología Molecular Médica”, Univ. Buenos Aires)

Figura 5.12. Configuración trans, cis del enlace peptídico

(Imagen de Master “Biología Molecular Médica”, Univ. Buenos Aires)

Figura 5.13. Estructura secundaria

En general, en las proteínas se encuentran dos formas de estructuras secundarias

(Imagen del MIT)

Figura 5.14. Estructura Hélice-α

(Imágenes de Bernhard Rupp)

Figura 5.15. Ejemplos de estructuras secundarias en Hélice-α

En lámina plegada β, se origina cuando la molécula proteica, o una parte de la

(Imagen Universidad Nacional Colombia)

Figura 5.16. Estructura lámina plegada β

En la Figura 5.17. se representa una molécula proteica en la que se observan

Imagen de la Web del Prof. J.L. Sanchez Guillen

(Imagen Dpto. Bioquímica y Biología, Univ. de Salamanca)

A nivel molecular, los detalles estructurales de una proteína están justificados