Bioquímica

Exposición de Enzimas

Enzimas:
Definición:
Se denomina enzimas a un conjunto de proteínas encargadas de catalizar
(disparar, acelerar, modificar, enlentecer e incluso detener) diversas reacciones
químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles. Esto quiere decir que son
sustancias reguladoras en el cuerpo de los seres vivos, por lo general disminuyendo la
energía inicial requerida para poner en marcha la reacción.
Las enzimas son indispensables para la vida y catalizan alrededor de 4000
reacciones químicas conocidas, siempre que sean estables las condiciones de pH,
temperatura o concentración química, ya que las enzimas, al ser proteínas, pueden
también desnaturalizarse y perder su efectividad.
La primera enzima fue descubierta a mediados del siglo XIX por Anselme Payen y
Jean-Francois Persoz, aunque los experimentos en torno a la fermentación de Louis
Pasteur ya habían intuido la presencia de alguna sustancia orgánica “aceleradora” en
dichos procesos, que para la época se consideraban puramente químicos.
Las enzimas hoy en día son ampliamente conocidas y de hecho aprovechadas por
diversas industrias humanas (alimentos, químicos, agricultura, petróleo, etc.), además
de formar parte indispensable de los componente s que mantienen el balance interno
de nuestro organismo, acelerando reacciones necesarias (como aquellas que
suministran energía), activando y desactivando otras selectivamente (como hacen las
hormonas) y un variopinto etcétera.

Estructura biomolecular:
Es la forma tridimensional plegada intrincada que está formada por una molécula de
proteína, ADN o ARN, y que es importante para su función. La estructura de estas moléculas
se puede considerar en cualquiera de varias escalas de longitud que van desde el nivel de los
átomos individuales hasta las relaciones entre las subunidades de proteínas completas. Esta
útil distinción entre escalas a menudo se expresa como una descomposición de la estructura
molecular en cuatro niveles: primario, secundario, terciario y cuaternario. El andamiaje para esta
organización multiescala de la molécula surge en el nivel secundario, donde los elementos
estructurales fundamentales son los diversos enlaces de hidrógeno de la molécula. Esto
conduce a varios dominios reconocibles de la estructura de la proteína y la estructura del ácido
nucleico, incluidas características de estructura secundaria como hélices alfa y láminas beta
para proteínas, y bucles en horquilla, protuberancias y bucles internos para ácidos nucleicos.
Los términos estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria fueron introducidos por Kaj
Ulrik Linderstrøm-Lang en sus Lane Medical Lectures de 1951 en la Universidad de Stanford.

• Estructura Primaria: La estructura primaria de un biopolímero es la

especificación exacta de su composición atómica y los enlaces químicos que
conectan esos átomos (incluida la estereoquímica). Para un biopolímero no
reticulado, no ramificado típico (como una molécula de una proteína
intracelular típica, o de ADN o ARN), la estructura primaria es equ ivalente a
especificar la secuencia de sus subunidades monoméricas, como
aminoácidos o nucleótidos.

La estructura primaria de una proteína se informa comenzando desde el

amino N-terminal hasta el carboxilo C-terminal, mientras que la estructura
primaria de la molécula de ADN o ARN se conoce como la secuencia de ácido
nucleico informada desde el extremo 5' hasta el extremo 3'. La secuencia de
ácido nucleico se refiere a la secuencia exacta de nucleótidos que componen
la molécula completa. A menudo, la estructura primaria codifica motivos de
secuencia que son de importancia funcional. Algunos ejemplos de estos
motivos son: las cajas C/D y H/ACA de los snoRNA, el sitio de unión de LSm
que se encuentra en los RNA spliceosomales como U1, U2, U4, U5, U6, U12
y U3, la secuencia Shine-Dalgarno, el Kozak secuencia consenso y el
terminador de la ARN polimerasa III.

• Estructura Secundaria: La estructura secundaria de una proteína es el patrón

de enlaces de hidrógeno en un biopolímero. Estos determinan la forma
tridimensional general de los segmentos locales de los biopolímeros, pero
no describen la estructura global de las posiciones atómicas específicas en
el espacio tridimensional, que se consideran estructuras terciarias. La
estructura secundaria se define formalmente por los enlaces de hidrógeno
del biopolímero, como se observa en una estructura de resolución atómica.
En las proteínas, la estructura secundaria está definida por patrones de
enlaces de hidrógeno entre la amina de la columna vertebral y los grupos
carboxilo (los enlaces de hidrógeno de cadena lateral-cadena principal y
cadena lateral-cadena lateral son irrelevantes), donde se usa la definición
DSSP de un enlace de hidrógeno.

La estructura secundaria de un ácido nucleico se define por los enlaces

de hidrógeno entre las bases nitrogenadas.

Para las proteínas, sin embargo, el enlace de hidrógeno se correlaciona

con otras características estructurales, lo que ha dado lugar a definiciones
 menos formales de estructura secundaria. Por ejemplo, las hélices pueden
adoptar ángulos diédricos de columna vertebral en algunas regiones de la
trama de Ramachandran; por lo tanto, un segmento de residuos con tales
ángulos diédricos a menudo se denomina hélice, independientemente de si
tiene los enlaces de hidrógeno correctos. Se han propuesto muchas otras
definiciones menos formales, a menudo aplicando conceptos de la geometría
diferencial de las curvas, como la curvatura y la torsión. Los biólogos
estructurales que resuelven una nueva estructura de resolución atómica a
veces asignan su estructura secundaria a simple vista y registran sus
asignaciones en el archivo del Banco de datos de proteínas (PDB)
correspondiente.

La estructura secundaria de una molécula de ácido nucleico se refiere a

las interacciones de emparejamiento de bases dentro de una molécula o
conjunto de moléculas que interactúan. La estructura secundaria de los ARN
biológicos a menudo se puede descomponer de forma única en tallos y
bucles. A menudo, estos elementos o combinaciones de ellos pueden
clasificarse aún más, por ejemplo, tetraloops, pseudoknots y stem loops. Hay
muchos elementos de estructura secundaria de importancia funcional para
el ARN biológico. Los ejemplos famosos incluyen los bucles de tallo
terminador independientes de Rho y la hoja de trébol del ARN de
transferencia (ARNt). Existe una industria menor de investigadores que
intentan determinar la estructura secundaria de las moléculas de ARN. Los
enfoques incluyen métodos experimentales y computacionales (consulte
también la Lista de software de predicción de estructuras de ARN).

• Estructura Terciaria: La estructura terciaria de una proteína o cualquier otra

macromolécula es su estructura tridimensional, definida por las coordenadas
atómicas. Las proteínas y los ácidos nucleicos se pliegan en estructuras
tridimensionales complejas que dan como resultado las funciones de las
moléculas. Si bien tales estructuras son diversas y complejas, a menudo se
componen de motivos y dominios de estructura terciaria reconocible y
recurrente que sirven como bloques de construcción molecular. Se considera
que la estructura terciaria está determinada en gran medida por la estructura
primaria de la biomolécula (su secuencia de aminoácidos o nucleótidos).
• Estructura Cuaternaria: La estructura cuaternaria de la proteína se refiere al
número y disposición de múltiples moléculas de proteína en un complejo de
múltiples subunidades.
Para los ácidos nucleicos, el término es menos común, pero puede
referirse a la organización de alto nivel del ADN en la cromatina, incluidas
 sus interacciones con las histonas, o las interacciones entre unidades de
ARN separadas en el ribosoma o el espliceosoma.

Regulación Enzimática:
La totalidad de reacciones bioquímicas de un organismo constituye su metabolismo, el cual
consiste en secuencias de reacciones químicas catalizadas por enzimas llamadas vías
metabólicas.
Las vías metabólicas son de dos tipos
a) Anabólicas: en ellas se sintetizan moléculas básicas que hacen posible construir
macromoléculas, son reacciones endergónicas (consumen energía).
b) Catabólicas: en ellas se rompen moléculas que permiten obtener energía libre utilizable,
son reacciones exergónicas (liberan energía).
Las células y el organismo, deben regular todas sus vías metabólicas constantemente, esto
por la gran necesidad de mantener estables sus condiciones internas, es decir, su homeostasis.
En la regulación de la actividad enzimática participan sustancias que actúan como
inhibidores, los cuales reducen la velocidad de las reacciones catalizadas. Hay inhibidores
naturales que regulan el metabolismo y otros artificiales que permiten tratar enfermedades o
eliminar bacterias patógenas. Los inhibidores se clasifican como irreversibles y reversibles.
Inhibidores irreversibles
Son, generalmente, obtenidos por síntesis orgánica y se unen covalentemente al sitio activo
de la enzima y con ello la inactivan.
Un buen ejemplo lo constituye el inhibidor artificial DIPF (dilsopropil fósforofluoridano), que
inhibe a la tripsina, enzima pancreática que hidroliza proteínas y a la colinesterasa, enzima que
degrada al neurotransmisor acetilcolina en el lecho sináptico, una vez que ésta ha cumplido su
función.
Por esta razón es parte de los gases neurotóxicos, como la sarina, gas utilizado en el metro
de Tokio en 1995, que mató a decenas de personas.
Inhibidores reversibles
Se reconocen dos tipos: Inhibición competitiva e inhibición no competitiva
En la inhibición competitiva un sustrato muy parecido al sustrato natural compite con éste
por el mismo sitio activo de la enzima. La unión del “impostor” con la enzima no implica
formación de nuevos productos, pero impide que esta actúe sobre su sustrato natural. El
sustrato “impostor” es desplazado al aumentar la concentración del sustrato natural.
 En cambio, en la inhibición no competitiva el inhibidor no se une al sitio activo de la enzima,
sino que se une a un sitio alejado de este, provocándole un cambio conformacional de manera
que el sustrato ya no se adapta. Al igual que en la inhibición competitiva, la enzima se libera
del inhibidor y, por ello, es reversible.
Inhibidores alostéricos
Las enzimas alostéricas, por lo general, poseen una estructura de dos o más unidades
polipeptídicas y su actividad está controlada por efectores que se unen un sitio alostérico que
está separado del sitio activo.
Los efectores pueden ser activadores o inhibidores.
La primera reacción se denomina “paso obligado”, porque una vez que ocurre,
necesariamente seguirán el resto de reacciones de la vía hasta culminar con el producto final.
Este “paso obligado” está catalizado por una enzima alostérica. Si la célula tiene suficiente de
este producto, ¿cómo frena esta vía? Cuando el producto final está en altas concentraciones
actúa como un efector, se une a la enzima alostérica del “paso obligado”, inactivándola.

Modelo llave-cerradura y ajuste inducido:

La unión del sustrato al centro activo de la enzima es altamente específica. La especificidad
enzimática puede ser casi absoluta para un determinado sustrato o bien relativamente amplia,
actuando la enzima sobre varios compuestos con características estructurales comunes.
La primera teoría propuesta para explicar la unión del sustrato al centro activo de la enzima
fue la de Fischer (1894), conocida como el modelo de “llave-cerradura”, según la cual el
sustrato encaja en el centro activo como una llave en su cerradura. Este modelo hace pensar
en una estructura rígida para la enzima.
En estudios posteriores se encontró que los centros activos de las enzimas cambian su
forma para acoplarse a los sustratos, como explica la teoría del “ajuste o acoplamiento
inducido” de Koshland (1958), según la cual la enzima es flexible y al enlazarse al sustrato se
altera su forma (cambio de conformación) induciendo un acoplamiento aún mas íntimo entre el
centro activo y el sustrato, como una mano al entrar en un guante, provocando una tensión en
el sustrato que facilita la reacción.

Catálisis enzimática:
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los
enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción,
aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que
solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en
condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones
extremas de presión, temperatura o pH.

Clasificación de las enzimas y nomenclatura:

Clasificación: coenzima, isoenzima, proenzima.
Coenzima: La mayoría de las reacciones bioquímicas del organismo están reguladas por
enzimas. Las coenzimas son compuestos orgánicos que facilitan la acción de las enzimas y
pueden unirse temporal o permanentemente a una enzima. Las coenzimas pueden catalizar
reacciones, pero no con la misma eficacia que cuando están unidas a una enzima.
Las coenzimas que están estrecha o covalentemente unidas a las enzimas se denominan
grupos protésicos. Las coenzimas que están más débilmente asociadas a las enzimas pueden
describirse como cosustratos. Pueden realizar varias funciones, entre ellas:

• Ayudar en las reacciones de acoplamiento energético intracelular

• Actuar como transportadores de átomos de hidrógeno, electrones o grupos químicos
(por ejemplo, el NADH actúa como transportador de electrones).
• Facilitar las reacciones asociándose con los sustratos enzimáticos en los sitios
activos de la enzima.
Las coenzimas pueden ser derivados de vitaminas, como las vitaminas B y la vitamina C.
Por ejemplo, la coenzima A (CoA), un transportador de grupos acilo que es clave para el
metabolismo, procede del ácido pantoténico. La propia vitamina C es un cofactor de las
hidroxilasas. Con la excepción de la vitamina C, el resto de las vitaminas debe modificarse para
actuar como coenzimas. Las coenzimas consistentes en metabolitos, como el trifosfato de
adenosina (ATP), están compuestas de nucleótidos.

Isoenzima: Son variantes de la misma enzima. Catalizan la misma reacción química, pero
tienen diferentes parámetros cinéticos o propiedades de regulación diferentes. Son útiles para
analizar la variabilidad genética en una población. La prueba de isoenzima de la LDH se usa
para averiguar la ubicación, el tipo y la gravedad del daño en un tejido. Sirve para diagnosticar
muchos problemas médicos como un ataque cardiaco reciente o anemia.

Proenzima: Es un precursor enzimático inactivo, no cataliza ninguna reacción. Para

activarse, necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro
activo donde pueda realizar la catálisis (aumento de la velocidad de una reacción química). Tras
su procesamiento dará lugar a una enzima funcional.
 Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la siguiente
manera:

• Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea, transferencia de

electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo de ellas son las
enzimas deshidrogenasa y oxidasa.
• Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo químico específico diferente del
hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la enzima glucoquinasa.
• Hidrolasas: Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de moléculas
orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.
• Liasas: Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por ejemplo,
el acetato descarboxilasa.
• Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten una
molécula en su variante geométrica tridimensional.
• Ligasas: Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de
sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como
el ATP o el GTP). Por ejemplo, la enzima privato carboxilasa.
 Especificidad enzimática.
Los enzimas, además de ser unos catalizadores muy eficaces, presentan un alto grado de
especificidad química, es decir, son capaces de inducir la transformación de un sólo tipo de
moléculas y no de otros que también se encuentran presentes en el medio de reacción. Un
enzima es capaz de discriminar entre dos sustancias que potencialmente podrían actuar como
sustratos.
Como ya se apuntó anteriormente, la relación que existe entre el enzima y su sustrato es un
caso particular de un fenómeno más amplio: la relación entre las proteínas y sus respectivos
ligandos. Aunque hemos introducido alguna salvedad sobre el particular (el enzima no es
exactamente complementario con el sustrato sino más bien con el estado de transición),
podemos afirmar que entre el enzima y su sustrato se da un acoplamiento espacial (el sustrato
"encaja" en el centro activo del enzima) y químico (ambos poseen grupos funcionales que
pueden establecer interacciones débiles entre sí). La especificidad de los enzimas reside en
esta complementariedad estructural. Así, aquellos potenciales sustratos que, por falta de
acoplamiento espacial y/o químico, no puedan acceder al centro activo del enzima, no podrán
ser transformados por él. Por otra parte, es necesario tener en cuenta que, en muchos casos,
no es la totalidad de la molécula de sustrato, sino solamente una parte de ella, denominada
grupo determinante de la posición, la que se acopla espacial y químicamente con el centro
activo.
La importancia de las interacciones débiles entre grupos funcionales complementarios del
sustrato y del centro activo en la determinación de la especificidad de los enzimas debe
hacernos reflexionar sobre un hecho crucial: la energía de fijación, que como hemos visto es la
principal fuente de energía libre para la catálisis, proporciona también especificidad. Catálisis y
especificidad son dos propiedades de los enzimas que, aunque conceptualmente se distinguen
10 con facilidad, responden en realidad a un mismo fenómeno: la interacción energéticamente
favorable entre el enzima y el sustrato.
Aunque los enzimas son en general muy específicos comparados con cualquier catalizador
artificial, su grado de especificidad resulta ser muy variado. Existen enzimas con una
especificidad muy estricta que sólo reconocen a un sustrato determinado y no inducen la
transformación de otras moléculas, aunque estén estructuralmente muy relacionadas con él;
algunos enzimas incluso son capaces de distinguir entre formas estereoisómeras de una misma
sustancia (por ejemplo, la lactato-deshidrogenasa sólo es capaz de deshidrogenar al
estereoisómero L del ácido láctico). En el otro extremo del espectro de especificidades se
encuentran enzimas con una especificidad relativamente amplia: pueden inducir la
transformación de toda una serie de sustratos que presentan determinado rasgo estructural
común (por ejemplo, la fosfatasa alcalina induce la hidrólisis de diferentes ésteres del ácido
fosfórico). Existen entre ambos extremos todos los grados de especificidad imaginables.
 Distribución celular de las enzimas.
Las enzimas dentro de un organismo se encuentran distribuidas en los diferentes órganos y
tejidos donde realizan su función específica. Dentro de una célula, algunas enzimas se
encuentran compartamentalizadas y ordenadas; ejemplo: en las células hepáticas, las enzimas
del glicólisis están localizadas en el citoplasma, en tanto que las enzimas del ciclo de Krebs en
las mitocondrias. Dentro de la mitocondria, las enzimas del ciclo del ácido cítrico se encuentran
dispuestas en forma secuencial, lo cual da al proceso ergopoyético de la célula la máxima
eficacia.
Nivel celular. Sistema microsomal. La localización de una enzima particular en un tejido o
célula es el fundamento de una rama de la histoquímica denominada histoenzimología. La
distribución de las enzimas en los organelos subcelulares se estudia fraccionando en
ultracentrífuga homogeneizados de células. En células eucarióticas las enzimas se distribuyen
en la membrana celular, mitocondrias (matriz y espacios intermembranas) lisosomas, vacuolas,
retículo endoplásmico, etc.
Localización intracelular de las principales enzimas y rutas metabólicas
• Citoplasma Glucólisis: ruta de la hexosa monofostato; glucogénesis y
glucogenólisis:síntesis de ácidos grasos; catabolismo de purinas y pirimidinas;
peptidasas; aminotransferasas; aminoacilsintetasas
• Mitocondria: Ciclo de los ácidos tricarboxílicos; oxidación de ácidos grasos; oxidación de
aminoácidos; alargamiento de ácidos grasos; síntesis de la urea; transporte electrónico
y fosforilación oxidativa acoplada.
• Lisosomas Lisozima: fosfaíasa acida; hidrolasas, incluyendo proteasas, nucleasas,
glucosidasas, arilsulfatasas, lipasas, fosfolipasas y fosfatasas.
• Retículo endoplasmatico (microsomas): NADH y NADPH citocromo c reductasas;
oxidasas de función mixta relacionadas con el citocromo b, y el citocromo P450; glucosa
6-fosfata-sa; nucleósido difosfatasa; esterasa, P-glucuronidasa, y glucuroniltransferasa;
rutas de síntesis de proteínas; síntesis de fosfoglicéridos y triacilgliceroles, síntesis y
reducción de esteroides
• Golgi Galactosil y glucosiltransferasa: condroitina sulfotransferasa; 5-nucleotidasa;
NADH-citocromo c reductasa, glucosa 6-fosfatasa
• Peroxisomas Urato oxidasa; D-aminoácido oxidasa; a-hidroxiácido oxidasa; catalasa;
oxidación de ácidos grasos de cadena larga
Núcleo Rutas de biosíntesis de DNA y RNA.
En la membrana celular se encuentran enzimas que participan en el transporte de
metabolitos y las que regulan la acción de hormonas o neurotransmisores sobre los receptores
membranales. En tanto que muchas enzimas se encuentran solubles en el citoplasma, otras se
encuentran fijas ordenadamente en alguna membrana particular y funcionan en forma
secuencial, como es el caso de las enzimas oxidativas de la mitocondria. Generalmente las vías
anabólicas y catabólicas se localizan en organelos diferentes a fin de maximizar la economía
celular.
A nivel de organismo la localización y distribución de enzimas que funcionan
específicamente en determinados órganos es el fundamento de la enzimología clínica.
Dos subclases de aminotransferasas se localizan en órganos distintos; el aspartato
aminotransferas (antes transaminasa glutámica oxalacética, TGO) se localiza principalmente
en miocardio y la alanina aminotransferasa (antes transaminasa glutámico pirúvica, TGP) se
localiza en hígado. La creatina fosfocinasa se localiza en músculo estriado (esquelético y
miocardio). La deshidrogenasa láctica posee varias isoenzimas, algunas de ellas específicas
de determinado órgano; la LDH-1 (H4) se localiza en miocardio y la LDH-5 (M4) se localiza en
hígado y músculo esquelético; otra variante isoenzimática la LDH-X se localiza en testículo. La
amilasa y lipasa pancreáticas ayudan al diagnóstico de pancreatitis aguda cuando se elevan en
suero. Las fosfatasas, con su localización particular, la fosfatasa acida en próstata y la fosfatasa
alcalina en hígado y hueso, determinan la presencia de carcinoma prostético y óseo
respectivamente, cuando se elevan en suero.

Importancia Biomédica en el rol de enfermería.

La enfermería abarca el cuidado autónomo y colaborativo de personas de todas las edades,
familias, grupos y comunidades, enfermos o sanos y en todos los entornos. Las enfermeras
están en la línea de acción en la prestación de servicios y desempeñan un papel importante en
la atención centrada en la persona. Por ello es importante el conocimiento base del las
reacciones y procesos del cuerpo humano.

Casos Clínicos:
Valorar enzimas:
* Enzimas Cardíacas:
Los estudios de enzimas cardíacas miden los niveles de enzimas y proteínas que están
vinculadas con lesión del músculo cardíaco. La prueba detecta las proteínas troponina I (TnI) y
troponina T (TnT). Si su músculo cardíaco ha sufrido daño, como, por ejemplo, a causa de un
ataque al corazón, las proteínas troponinas se filtran de las células del músculo cardíaco
dañado, y sus niveles se elevan en el torrente sanguíneo. La prueba también puede detectar
una enzima llamada creatina cinasa.
Los resultados se indican en nanogramos por mililitro (ng/ml). Por lo general, las personas
jóvenes y sanas tienen poca troponina cardíaca en sangre o no la tienen. Los niveles de
troponina I suelen ser menores de 0.12 ng/ml. Los niveles de troponina T suelen ser menores
de 0.01 ng/ml.
 Los resultados de niveles normales varían. Pero los niveles de troponina cardíaca que
superan el percentil 99 de los valores de referencia pueden ser un signo de daño en el músculo
cardíaco y de ataque al corazón.

*Enzimas hepáticas.
Los niveles elevados de enzimas hepáticas a menudo indican inflamación o lesión de las
células del hígado. Las células del hígado inflamadas o lesionadas pierden cantidades
superiores a las habituales de ciertas sustancias químicas, incluidas las enzimas hepáticas, que
se depositan en el torrente sanguíneo, lo que eleva el nivel de enzimas hepáticas en los análisis
de sangre.
Las enzimas hepáticas elevadas que se encuentran con mayor frecuencia son las
siguientes:

• Alanina transaminasa (ALT)

• Aspartato transaminasa (AST)
• Fosfatasa alcalina (FA)
• Gamma-glutamil-transferasa (GGT)
Los niveles elevados de enzimas hepáticas pueden detectarse durante los análisis de
sangre de rutina. En la mayoría de los casos, los niveles de enzimas hepáticas se encuentran
elevados de forma leve y temporal. La mayoría de las veces, los niveles elevados de enzimas
hepáticas no indican un problema grave ni crónico en el hígado.

* Enzimas Pancreáticas.
Las enzimas pancreáticas son químicos naturales que ayudan a descomponer grasas,
proteínas y carbohidratos. Un páncreas saludable secreta diariamente cerca de 8 tazas de jugo
pancreático en el duodeno, la parte del intestino delgado que se conecta con el estómago. Este
fluido contiene las enzimas pancreáticas y también ayuda a neutralizar el ácido producido por
el estómago en el momento en que entra en el intestino delgado.
Cuando el páncreas se inflama, los niveles de amilasa y lipasa (enzimas pancreáticas) en
sangre, aumentan. El nivel normal de amilasa es de 0 a 137 U/L. Los valores normales pueden
variar según el laboratorio.

* Enzimas Prostáticas.
El antígeno prostático específico (PSA) es secretado al fluido seminal donde tiene una
función en el clivado de proteínas de la vesícula seminal y en la licuefacción del coágulo
seminal. En condiciones normales, hay presentes niveles muy bajos de PSA en la sangre; el
aumento sérico indica patología prostática o trauma. Se encuentran valores aumentados en la
mayoría de los pacientes con cáncer prostático avanzado.
El PSA total sérico está compuesto por 5-50% de PSA libre y 50-95% de PSA-ACT
(complejo entre PSA y la antiproteasa a -1-antiquimotripsina). La proporción de PSA libre es
mayor en hiperplasia prostática benigna comparada con el cáncer prostático. En hombres sanos
y en sujetos con hiperplasia prostática benigna, no existe diferencia en la relación PSA libre/PSA
total. En sujetos con cáncer de próstata, la relación PSA libre/PSA total es significativa-mente
menor.