5 Proteínas Unibe

UNIVERSIDAD IBEROAMERICANA DEL ECUADOR
LICENCIATURA EN ENFERMERÍA
LICENCIATURA EN NUTRCIÓN
TEMA:
PROTEÍNAS
Docente
Gustavo José Sandoval Cañas
Quito – Ecuador
2022
OBJETIVO DE APRENDIZAJE:
-Conocer la estructura y propiedades de las
proteínas, su composición y su importancia a
nivel nutricional.
TEMAS DE ESTUDIO:
-Conceptos, propiedades y funciones.
-Estructura y Clasificación.
-Propiedades de las proteínas en disolución.
-Desnaturalización de las proteínas.
-Importancia calórica y nutricional.
Problematización
(Bruice, 2008)
BRUICE P. Y., Fundamentos de Química Orgánica, Pearson Ed., México, 2008.

Problematización
(Bruice, 2008)
BRUICE P. Y., Fundamentos de Química Orgánica, Pearson Ed., México, 2008.

Problematización
Ciclo del nitrógeno

ESTRUCTURA
-Péptidos y proteínas, polímeros de AA unidos por

enlaces amida.
-AA, ácido carboxílico con grupo amino.
-Residuos de AA, unidades repetidas.
-Dipéptido, dos residuos de AA.
-Proteína, polipétido de entre 40 a 4000 residuos de
AA.
CLASIFICACIÓN
-P. Fibrosas, cadenas largas de

polipéptidos en forma de haz, insolubles
en agua (estructurales).
-P. globulares, forma esférica y son
solubles en agua. (enzimas).
CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA DE AA
-20 AA, existen de forma natural.

-Difieren en su sutituyente R (cadena
lateral).
-Nombres comunes, abreviatura 3 letras.
-10 AA esenciales:
AA esenciales:
-Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina,
Metionina, Lisina, Argininina, Fenilalanina,
Histidina, Triptófano.
AA esenciales:
-Fenilalanina, no sitetizamos anillos de benceno.
-Tirosina, sintetizamos a través de la fenilalanina.
CONFIGURACIÓN DE LOS AA
-C alfa, centro asimétrico.

-19 de los 20 existen como
enantiómeros.
-D-AA, grupo amino a la
derecha.
-L-AA, grupo amino a la
izquierda.
-La mayoría de AA en la
naturaleza son L.
CONFIGURACIÓN DE LOS AA
-Carbono asimétrico (quiral).

-4 diferentes sustituyentes.
-Conformación R(D) o S(L).
-Depende del número atómico del sustituyente.
-AA tienen conformaciones R o S.
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
-Grupo amino y carboxilo. Forma ácida y básica. (depende

del pH?.
-Aspartato y glutamato, cadena lateral ionizable.
-Formas ácidas en soluciones ácidas.
-Formas básicas en soluciones básicas.
-Zwitterion, carga negativa en un átomo y carga negativa en otro (no adyacente.

PUNTO ISOELÉCTRICO
-pI, es el pH en el cual el AA no tiene carga

neta. Equilibrio entre cargas.
-pI, posición intermedia entre sus valores
de pKa. (AA sin cadena ionizable).
-pI, promedio de los valores de pKa de los
grupos ionizables.
ENLACE PEPTÍDICO
-Enlaces peptídicos y disulfuro (covalentes),
mantienes unidos a los residuos de AA (péptidos y
proteínas.
-Enlaces amida unen a los AA.
-Se escriben con el grupo amino libre a la izquierda
(AA N-terminal) y el grupo carboxilo libre a la derecha
(AA C-terminal).
-Enlace peptídico tiene carácter de doble parcial
enlace, existe deslocalización de electrones, pero no
permite rotación.
PUENTES DISULFURO
-Dos residuos de cisteína pueden oxidarse a disulfuro.
-Se forma un puente disulfuro.
-Contribuyen a mantener la forma general de una proteína (proximidad
estrecha).
-Insulina, polipétptido con dos cadenas

peptídicas, tres puentes disulfuro, dos
mantienen juntas a las cadenas.
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS -Primaria, secuencia de AA con puentes disulfuro.

-Secundaria, conformaciones repetidas que forman la
columna vertebral.
-Terciaria, estructura tridimensional de todo
polipéptido.
-Cuaternaria, forma en que las cadenas de proteínas se
ordenan.
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS
-Cómo se pliegan los segmentos de la cadena de la columna vertebral.

-Puentes de hidrógeno entre grupos peptídicos
Hélice Alfa α
Hoja plegada -Columna vertebral se extiende en una estructura en zigzag (pliegues).

beta β -Puente de hidrógeno se forma en las cadenas adyacentes.
-Cadenas R (pequeñas), forman puentes de hidrógeno.
-Seda, AA (Gli, Ala) en hoja plegada β (no se estiran).

-Lana y fibra muscular, hélices α (se estiran).
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
-Disposición tridimensional de
todos lo átomos.
-Se pliegan espontáneamente
en solución para estabilizarse
(libera energía).
-Interacciones estabilizadoras,
puentes disulfuro e hidrógeno,
atracciones electrostáticas,
interacciones hidrófobas.
-Estructura terciaria se
determina por su estructura
primaria.
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS
-Más de una cadena peptídica, subunidades.

-Interacciones, hidrofóbicas, puente de hidrógeno y atracciones
electrostáticas.
-Cuaternaria, describe el orden de las subunidades en el espacio.
-Seis unidades de un hexámero.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Cambios sutiles = ADAPTABILIDAD CONFORMACIONAL

Cambios importantes = DESNATURALIZACIÓN
-Cambios de pH, modificación de cargas de cadenas
laterales.
-Reactivos que forman puentes de H con los grupos
proteicos.
-Solventes orgánicos, reacciones hidrofóbicas.
-Calor o agitación, aumento de movimiento molecular,
interfiere en las fuerzas (clara de huevo).
Consecuencias positivas:
-Térmica de los inhibidores de tripsina Consecuencias negativas:
(leguminosas) mejora la disponibilidad y -Pierden actividad biológica.
digestibilidad. -La desnaturalización causa insolubilidad
-Parcial, más digeribles, propiedades espumantes y (proteína alimenticia).
emulgentes.
-Gelificación de proteínas.
AGENTES DESNATURALIZANTES
-Temperatura.
FÍSICOS -Presión hidrostática.
-Cizallamiento
-pH.
-Solventes orgánicos.
QUÍMICOS -Aditivos de bajo
peso molecular.
-Solutos orgánicos.
-Detergentes.
-Sales caotrópicas.
TEMPERATURA
-Temperatura, más común, puede afectar la

funcionalidad. Entre 40 y 80 grados.
Entalpía: Desestabilización de interacciones no
covalentes (p. de H, electrostáticas, Van der
Waals) (T baja y T alta)
Entropía: interacciones hidrofóbicas. (T alta 60 o
70 grados y T baja).
-T de estabilidad máx, depende de las
contribuciones de las interacciones polares y
apolares. Polar sobre apolar (más estables).
-Termoestabilidad es inversamente proporcional
con la flexibilidad.
PRESIÓN
Causas: Factores:
-25 grados Celsius a 1 atm. -Proteína es flexible y compresible.
-1-12 kbar, desnaturalización. -Depende de los espacios en la
-Punto medio de transición 4-8 kbar. proteína.
-Puede ser reversible, actividad se -Más espacios más inestabilidad
recupera después de horas. (globulares).
-Fibrosas son más estables.
Beneficios:
-No altera la composición de AA, no
altera el color o aroma, ni genera
compuestos tóxicos.
CIZALLADURA
-Agitación, amasado, batido, etc.

-Burbujas de aire y adsorción de
moléculas de proteína.
-Cambios conformacionales en la
interfase.
-Extrusión, agitación a gran

velocidad y homogenización.
PROPIEDADES FUNCIONALES
-Propiedades físicas y químicas que derivan

del comportamientos de las proteínas en
los sistemas alimenticios durante el
procesado, almacenamiento, preparación y
consumo.
-Hidratación.
-Solubilidad.
-Propiedades interfaciales:
emulgentes, espumantes,
-Fijación de aromas
-Viscosidad
-Gelificación.
-Formación de masa panaria.
PROPIEDADES FUNCIONALES
Propiedades son manifestaciones de dos
aspectos:
Propiedades físicas y químicas:
-Tamaño, 1. Propiedades hidrodinámicas:
-Forma -Viscosidad (espesamiento).
-Composición -Gelificación
-Secuencia de AA -Texturización
-Carga neta y distribución de cargas.
-Estructuras 2. Propiedades de las superficie:
-Grados de flexibilidad/rigidez -Humectabilidad
-Dispersabilidad
-Solubilidad
-Espumante
-Emulsionante
SOLUBILIDAD -Cuanto menor sea el conjunto de zonas hidrofóbicas, mayor será la solubilidad.
-Afecta : espesante, espumante, emulgente y 1. Albúminas, solubles en agua (pH 6,6).

gelificante. 2. Globulinas, solubles en disoluciones
-Manifestación termodinámica del equilibrio entre salinas (pH 7).
proteína-proteínas y proteína-disolvente. 3. Glutelinas, solubles en disoluciones ácidas
-Hidrofóbicas, proteína-proteínas y disminuye la (pH 2).
solubilidad. 4. Alcalinas y prolaminas, solubles en etanol
-Iónicas, proteína-solvente y aumenta la solubilidad. al 70%
-Factores intrínsecos que influyen: pH, fuerza iónica, temperatura, presencia de solventes, etc.
EMULSIONANTE
-Depende de la superficie y su interacción con

las fases.
-Atributos:
1. Adsorberse rápidamente
2. Desplegarse y reorientarse rápidamente.
3. Interaccionar con moléculas y formar
película visco elástica fuerte.
-Depende de la distribución de las zonas
hidrófilas e hifrófobas
-Leche cruda, los glóbulos grasos están

estabilizados por una membrana formada por
lipoproteínas.
GELIFICANTE
-Fase entre un sólido y un líquido (sistema diluido

que exhibe flujo de estado no estacionario).
-Entrecruzamiento de polímeros con enlaces
covalente o no covalentes. Formas una red capaz
de atrapar el agua y otras sustancias.
-Transformación a gel por: calor, enzimas,
cationes.
-Sol – progel – gel.
-Fuerzas: puentes de H, interacciones hidrofóbicas
y electrostáticas.
Proteins
 Most structurally & functionally diverse group of
biomolecules
 Function:
 involved in almost everything
 Metabolism
 Support
 Transport
 Regulation
 Motion
Metabolism
• Enzymes
• Biological catalysts – speed up
chemical reactions
• Digestive enzymes aid in hydrolysis
• Lipase
• Amylase
• Lactase
• Protease
• Molecular Biology
• Polymerase
• Ligase
• Industry
• Dairy, baby food, rubber, beer,
photography, contact lense
cleaner
Support
• Structural proteins
• Keratin – hair and nails
• Collagen – supports ligaments,
tendons, and skin
• Silk – cocoons and spider webs
Transport
• Channel and carrier proteins in the
cell membrane
• Allows substances to enter and exit
the cell
• Transport molecules in blood
• Hemoglobin – transports oxygen in
the blood
Defense
• Antibodies
• Combat bacteria and viruses
Regulation
• Hormones
• Intercellular messengers that influence
metabolism
• Insulin – regulates the amount of glucose in the
blood and in cells
• Human growth hormone – its presence
determines
the height of an individual
• Receptor Proteins
• Built into the membranes of nerve cells
• Detect chemical signals (neurotransmitters)
released by other nerve cells
Motion
• Muscle contraction
• Actin and myosin – make up muscle
fibers
• Motor proteins within the cell
• Allow cell components to move from
place to place
• Flagella- move the cell
• Cilia- move contents around the cell
Conclusiones: Tarea:
- Aminoácidos. -Escribir CONCLUSIONES Y

CONCEPTOS de la clase.
- Enlace peptídico.
-Consultar, leer e interpretar el
- Polipéptidos. capitulo 20 de proteínas (Bruice).
- Carbono asimétrico. -Realizar el taller en grupos.
- Estructura: primaria, secundaria, -Estudiar para la evaluación parcial
terciaria y cuaternaria. (TODO).
- Hélice alfa y hoja plegada beta.
- Puentes disulfuro, puentes de H,
interacciones hidrófobas.
- ……………..
- ……………..
Canales de YouTube para ayuda
AMIGOS DE LA QUÍMICA
• https://www.youtube.com/channel/UCTiu0apxEtCGpuLYeI-owkg
EFICIENCIA
• https://www.youtube.com/user/EfiCienciaRed
Bibliografía:
-Bohinski, Bioquímica, 5ta. Ed., México, Pearson, 1998.
-Bruice P. Y., Fundamentos de Química Orgánica, Pearson Ed., México, 2008.
-Lehninger, Princiípios de Bioquímica, 7ma. Ed., Sao Paulo, 2019.
-Hames D., Hooper N., Notas rápidas sobre Bioquímica, Mc Graw Hill, 4ta. Ed. México, 2014.
-Harper, Bioquímica Ilustrada. 29ª ed. México, D.F. : McGraw-Hill, 2018.
-Sandoval, G., & Ordoñez, R. (2020). El poder antioxidante de los compuestos funcionales. Quito: UNIB.E.

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BRUICE P. Y., Fundamentos de Química Orgánica, Pearson Ed., México, 2008.

BRUICE P. Y., Fundamentos de Química Orgánica, Pearson Ed., México, 2008.

Ciclo del nitrógeno

-Péptidos y proteínas, polímeros de AA unidos por

-P. Fibrosas, cadenas largas de

-20 AA, existen de forma natural.

-C alfa, centro asimétrico.

-Carbono asimétrico (quiral).

-Grupo amino y carboxilo. Forma ácida y básica. (depende

-Zwitterion, carga negativa en un átomo y carga negativa en otro (no adyacente.

-pI, es el pH en el cual el AA no tiene carga

-Insulina, polipétptido con dos cadenas

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS -Primaria, secuencia de AA con puentes disulfuro.

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS

-Cómo se pliegan los segmentos de la cadena de la columna vertebral.

Hoja plegada -Columna vertebral se extiende en una estructura en zigzag (pliegues).

-Seda, AA (Gli, Ala) en hoja plegada β (no se estiran).

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS

-Más de una cadena peptídica, subunidades.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Cambios sutiles = ADAPTABILIDAD CONFORMACIONAL

-Temperatura, más común, puede afectar la

-Agitación, amasado, batido, etc.

-Extrusión, agitación a gran

-Propiedades físicas y químicas que derivan

-Afecta : espesante, espumante, emulgente y 1. Albúminas, solubles en agua (pH 6,6).

-Depende de la superficie y su interacción con

-Leche cruda, los glóbulos grasos están

-Fase entre un sólido y un líquido (sistema diluido

- Aminoácidos. -Escribir CONCLUSIONES Y

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