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1 IDENTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
2 Julieth Stephania Cano Manjarres 1, Cristian Camilo Rozo 2

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Universidad de la Amazonia, programa de Química, Florencia-Caquetá; jul.cano@udla.edu.co
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Universidad de la Amazonia, programa de Química, Florencia- Caquetá; c.rozo@udla.edu.co
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6 Abstract: In this work we carried out tests for the classification of amino acids depending on the
7 side chain, with the aim of recognizing the types of amino acids, comparing the patterns in the
8 different tests, evidencing the presence of some amino acids in proteins that we consume daily,
9 since each amino acid depending on its chain has a different behavior in the human body, taking
10 into account that certain amino acids are not produced by the body and its consumption in the
11 diet is vital for the correct metabolism, taking into account this was done positively each of the
12 trials generating difference in behavior of each amino acid.

13 1. Palabras clave: Cadena lateral, proteínas.

14 Los aminoácidos son moléculas orgánicas compuestas por carbono, hidrógeno,

15 oxígeno y nitrógeno. Son esenciales para la vida de los seres vivos y son los bloques
16 de construcción que forman las proteínas en el cuerpo. Hay 20 tipos diferentes de
17 aminoácidos que se utilizan para construir proteínas. Estos se pueden clasificar en
18 dos grupos: los aminoácidos esenciales, que no pueden ser sintetizados por el
19 cuerpo y deben ser obtenidos a través de la dieta, y los aminoácidos no esenciales,
20 que pueden ser sintetizados por el cuerpo a partir de otros compuestos. Los
21 aminoácidos son esenciales tanto para la estructura como para la función celular, y
22 se han investigado extensamente por su papel en la salud y la nutrición[ 1].

23 Además, es de resaltar que estas moléculas orgánicas no solo están formadas por un
24 grupo amino y un grupo carboxilo, sino que también poseen una cadena lateral. La
25 cadena lateral de cada aminoácido es específica y le confiere sus propias
26 propiedades fisicoquímicas[ 1]. Los grupos funcionales presentes en la cadena lateral
27 pueden variar y determinar el comportamiento químico de cada aminoácido, Los
28 aminoácidos se clasifican en alifáticos, aromáticos, ácidos, básicos y especiales,
29 según el tipo de grupo funcional en su cadena lateral.
30 En otras palabras, los aminoácidos son las moléculas que forman las proteí-
31 nas, y su estructura incluye un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena late-
32 ral característica. Dicha cadena lateral determina la polaridad, reactividad química
33 y otros comportamientos del aminoácido[ 5]. Existen distintos grupos funcionales
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34 en las cadenas laterales de los aminoácidos. Por ejemplo, los aminoácidos con gru-
35 pos hidroxilo en su cadena lateral, como la serina y la treonina, son polares y pue-
36 den formar enlaces de hidrógeno e interacciones electrostáticas. Los aminoácidos
37 con grupos tiol, como la cisteína, pueden formar enlaces disulfuro y son importan-
38 tes para la estabilidad de algunas proteínas. Las histidinas tienen grupos imidazol
39 en su cadena lateral y pueden actuar como aceptores y donantes de protones en
40 reacciones químicas [ 2].
41
42 En general, la identificación y comprensión de los grupos funcionales presen-
43 tes en las cadenas laterales de los aminoácidos es crucial para entender la estructu-
44 ra y función de las proteínas en el cuerpo; a continuación, se detallan los grupos
45 funcionales y los aminoácidos que los contienen:

46 Aminoácidos alifáticos: Contienen una cadena lateral compuesta por átomos de

47 carbono e hidrógeno. Incluyen:

48 Glicina (Gly), Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Isla) y Prolina
49 (Pro)

50 Aminoácidos aromáticos: Contienen anillos aromáticos en su cadena lateral.

51 Incluyen:

52 Fenilalanina (Phe), tirosina (tyr), Triptófano (Trp)

53 Aminoácidos ácidos: Contienen un grupo ácido carboxílico (-COOH) en su cadena

54 lateral. Incluyen:

55 Ácido aspártico (Asp), Ácido glutámico (Glu), Aminoácidos básicos: Contienen un

56 grupo básico amino (-NH2) en su cadena lateral. Incluyen:

57 Lisina (Lys), Arginina (Argentina), Histidina (Su)

58 Aminoácidos especiales: No entra en las categorías anteriores debido a su

59 estructura única en la cadena lateral. Incluyen:

60 Cisteína (Cys) (contiene un grupo tiol)[ 3].

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61 En este trabajo se busca comprender las propiedades de conocer la importancia de

62 la clasificación de dichos aminoácidos por su cadena lateral, ya que cada
63 aminoácido tiene una función y dependiendo de estas propiedades difieren las
64 cadenas R, que son las que determinan la polaridad o el carácter ácido o básico y
65 esto tiene un efecto diferente en el cuerpo humano.

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67 2. Materiales y métodos
68 2.1.1. Principales reacciones de identificación de los aminoácidos.
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70 6.1.1 Ensayo con ninhidrina
71
72 Se procedio a rotular 3 tubos de ensayo identificando cada uno como: blanco, problema y
73 albúmina de huevo. A cada uno de los tubos de ensayo se le agregó 1 ml de las respectivas
74 sustancias que indicaba el rótulo. Seguidamente se adicionó a cada tubo 1 ml de reactivo de
75 Ninhidrina, se calentó en baño de agua a ebullición por 10 min y posteriormente se observó unas
76 coloraciones moradas
77
78 6.1.2 Ensayo de Millón
79 Se rotularon 3 tubos de ensayo identificados cada uno como: blanco, problema, albúmina
80 de huevo y proteína de trigo. A cada uno de ellos se agregó 2 ml de la solución correspondiente y
81 1 ml de reactivo de Millón, seguidamente se calentó en baño de agua en ebullición por 10 min.
82 Se observó unas coloraciones rosadas.
83
84 6.1.3 Ensayo Xantoprotéico
85 Se Rotuló 3 tubos de ensayo de la misma manera que para el ensayo de Millón.
86 Posteriormente se agregó a cada tubo 2 ml de la solución correspondiente y 2 ml de ácido nítrico
87 concentrado. Se calentó en baño de agua a ebullición, donde se presentó una aparición de una
88 coloración amarilla mostrando una posible presencia de aminoácidos aromáticos. Para mayor
89 certeza de dejó enfriar y se agregó a cada tubo de ensayo 1.5 ml. de NaOH 40%, mostrando un
90 cambio de color a anaranjado.
91
92 6.1.4 Reacción de Sakaguchi
93 Se rotularon 3 tubos de ensayo como: blanco, problema y albúmina de huevo. Se agregó a
94 cada uno 5 ml de las soluciones correspondientes, posteriormente se enfrió en baño de hielo por
95 10 min y después se adicionó 1 ml de NaOH 32%, se dejó enfriar 10 min. Seguidamente se
96 agregó 5 ml de a-naftol y 3 gotas de Reactivo de Sakaguchi, se observó aparición de un color
97 rosado o rojo en la prueba.
98
99 6.1.5 Reacción de Ehlrich
100 En 3 tubos de ensayo se rotularon como: blanco, albúmina de huevo y un ricostilla. Se
101 agregó a cada tubo en el siguiente orden: 1 mL de ácido sulfanílico 0.5% y 1 ml De Nitrito de
102 sodio, se mezcló bien y se dejó en reposo durante 15 min. Luego a cada tubo se agregó 1 ml de la

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103 solución correspondiente al rótulo. Se mezcló y se adicionó a cada tubo 0.5 ml de NH4OH 10%.
104 Se observo una coloración naranja y roja.
105
106 6.1.6 Reacción de Hopkins Cole
107 Se rotuló 3 tubos de ensayo como: blanco, problema y albúmina de huevo. Se Adicionó a
108 cada uno 2 ml de la solución correspondiente y 2 ml del reactivo de Hopkins Cole. Se mezcló
109 bien el contenido y se adicionó a cada tubo por las paredes lenta y cuidadosamente, sin mezclar 1
110 ml de ácido sulfúrico concentrado, se observó la formación de un anillo violeta en la interfase.
111
112 6.1.7 Reacción con acetato de Plomo alcalino
113 Se rotularon 3 tubos de ensayo como: blanco, problema y albúmina de huevo. En cada uno
114 se agregó 2 ml de la solución correspondiente, 2 ml de NaOH 10% y 0.5 ml de acetato de Plomo
115 al 10%. Se calentó en baño de agua a ebullición por 5 min. Y presento formación de un
116 precipitado gris oscuro.

117 3. Resultados y discusión

118 Tlabla 1. identificación de pruebas cualitativas de reacciones de aminoácidos y

119 proteínas positivo o negativo.
Aminoáci- Proteí-
Prueba dos nas
Tirosina Fenilalanina Lisina Metionina Arginina Cisteína Albumina Ma-
ggi
Ninhidrina + + - - - - + +
Millón + - - - - - +
Xantoprotéi- + + +
ca
Sakaguchi + +
Ehrlich + - +
Hopkins Cole + - +
acetato de + + -
Plomo alca-
lino

120

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121
122 Las proteínas son moléculas orgánicas que más abundan en las células, para los seres vivos
123 son componentes esenciales y son las en cargadas de una diversidad de funciones como la de
124 trasportar, regulación metabólica, la catálisis y la defensa. Estas proteínas están constituidas por
125 un gran número de monómeros conocidos como aminoácidos, los cuales están formados mediante
126 enlaces peptídicos que se forman gracias a la condensación del α-COOH de un aminoácido y el α-
127 NH2 de otro, la estructura básica de los aminoácidos es la misma para todos los α- aminoácidos
128 que se diferencian por el tamaño del grupo R y la naturaleza de dicho aminoácido. Para
129 identificar la presencia de aminoácidos o proteínas, se realizaron pruebas de identificación
130 cualitativas de diferentes muestras, se llevó a cabo diferentes reacciones, en las cuales se
131 encuentran la reacción con la ninhidrina, reacción de Millón, reacción xantoproteica, reacción de
132 Sakaguchi, reacción de Ehrlich, reacción de Hopkins-cole y reacción con acetato de Plomo
133 alcalino[ 4].
134
135 3.1.1 Reacción con la ninhidrina: Se efectuó para tres muestras diferentes: blanco (alanina),
136 referencia (albúmina de huevo), y problema (maggi). Agregando a cada uno 1mL de las
137 respectivas sustancias usando agua destilada para el tubo marcado como blanco. Adicionando a
138 cada tubo 1 ml de reactivo de Ninhidrina, se calentó en baño de agua a ebullición por 10 min. Los
139 resultados obtenidos muestran cambios de color para las tres muestras, de un color violeta
140 azulado para el blanco, respectivamente para el de referencia, esto se debe al grupo alfa-amino de
141 los aminoácidos que forma complejos coloreados con la ninhidrina, en la gran mayoría de los
142 aminoácidos cuyo grupo amino es primario[ 4]. Para la muestra problema se tornó de un color
143 café el cual puede ser por presencia de glicina, histidina y asparagina que tiene la muestra
144 problema.
145
146 3.1.2 Reacción de Millón: Se efectuó para tres muestras diferentes: blanco (tirosina),
147 referencia (albúmina de huevo), y problema (clara de huevo). Cada uno de ellos se le agrego 2 ml.
148 de la solución correspondiente y 1 ml. De reactivo de Millón. Se llevo a baño de agua en
149 ebullición por 10 min. Los resultados obtenidos muestran cambios de color rojo ladrillo para las
150 tres muestras, esto se debe a que el anillo fenólico de la tirosina y las proteínas que la contienen.
151 Tiene un comportamiento característico frente a las sales de mercurio a pH acido. Lo que indica
152 que la prueba es positiva.
153
154 3.1.3 Reacción Xantoprotéica: Se efectuó para tres muestras diferentes de la misma manera
155 que para el ensayo de Millón. Se agrego a cada tubo 2 ml de la solución correspondiente y 2 ml
156 de ácido nítrico concentrado. Se llevo a baño de agua en ebullición, se evidencio la aparición de
157 coloración amarilla, esto se debe a que los anillos aromáticos presente en algunos aminoácidos
158 reaccionan con ácido nítrico concentrados formando derivados nitros. Lo que indica que la prueba
159 es positiva para aminoácidos aromáticos. Al agregar 1.5 ml. de NaOH 40%. Se torno de color
160 naranjado lo que indica que la reacción permite reconocer la presencia de Tirosina, Fenilalanina y
161 Triptófano confirmando que la prueba es positiva[ 4].
162
163 3.1.4 Reacción de Sakaguchi: Se realizó para tres muestras diferente blanco (Arginina), de
164 referencia (albúmina de huevo) y problema (clara de huevo). Para cada tubo se agregó 5 ml de la
165 solución correspondiente, se enfrió en baño de hielo durante 10 min. Consecutivamente se
166 adiciono 1ml de NaOH 32%, se dejó enfriar durante 10 min. Se agregó 5 ml de a-naftol y 3 gotas

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167 de Reactivo de Sakaguchi, esto provoca que la reacción del grupo guanidinio presente en la
168 cadena lateral de la Arginina reaccione con el alfanaftolen en presencia de bromo que está en
169 medio alcalino, formando complejos de color rojo para las tres muestras. Dando positiva para
170 grupo guanidinio.
171
172 3.1.5 Reacción de Ehrlich: Se realizó para tres muestras diferente el blanco (tirosina), de
173 referencia (albúmina de huevo) y problema (maggi). La mezcla de ácido sulfúrico, nitrito de
174 sodio y NH4OH con cada muestra, hace que al tener anillos aromáticos fenólicos o nitrogenados
175 en la cadena lateral de los aminoácidos formando sales de diazonio que son fuertemente
176 coloreadas (naranja, marrón) permitiendo la determinar la presencia de tirosina e histidina o
177 formando así péptidos y proteínas.
178
179 3.1.6 Reacción de Hopkins Cole: Se realizó para tres muestras diferente el blanco
180 (triptófano), de referencia (albúmina de huevo) y problema (clara de huevo). La mezcla del
181 reactivo de Hopkins y ácido sulfúrico concentrado con las muestras hace que se forme un anillo
182 violeta, esto se debe a que el anillo indolico presenta en la cadena lateral una alfa-aminoácido
183 libre o de péptidos y proteínas se reconocen mediante reacción de ácido glioxílico a un pH acido,
184 formando complejos de color violeta claro, permitiendo identificar triptófano o positivo para
185 triptófano.
186
187 3.1.7 Reacción con acetato de Plomo alcalino: Se realizó para tres muestras diferente el
188 blanco (Metionina), de referencia (albúmina de huevo) y problema (maggi). La mezcla de NaOH
189 y de acetato de plomo con las muestras a una cierta temperatura formo un precipitado gris oscuro
190 es prueba de positiva para aminoácidos azufrados. Se reconoce por la formación de precipitados
191 sulfuro de plomo, formado por la reacción de acetato de plomo en medio alcalino. Que solo se .
192 observó la formación de compuestos azufrados en el blanco y en el de referencia, mientras
193 que en la muestra problema se tornó de color amarrillo por la ausencia de compuestos azufrados.
194 .

195 5. Conclusiones

196 Finalmente, se identificaron los aminoácidos en proteínas comunes como el huevo y ricostilla, ya
197 que se evidencio por medio de las pruebas cualitativas el comportamiento de los aminoácidos
198 comparativamente a partir de cada ensayo, además se reconoció la diferencia de cada aminoácido
199 por medio del comportamiento especifico de cada cadena lateral.

200 Referencias

201 1. Maronda Pascual, L. (2022). Memoria de prácticas profesionales y análisis de la traducción del capítulo 11 From
202 DNA to Proteins: Translation.

203 2. Redondo Ortega, J. H. F. (2021). Evaluación de Péptidos Análogos a la Proteína Tir Como Moléculas de Reconocimiento
204 en Biosensores Electroquímicos para la Detección de Escherichia Coli O157: H7 en Matrices Acuosas.

205 3. Suárez López, M. M., Kizlansky, A., & López, L. B. (2006). Evaluación de la calidad de las proteínas en los alimentos
206 calculando el escore de aminoácidos corregido por digestibilidad. Nutrición hospitalaria, 21(1), 47-51.

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207 4. Sofia, C. B. A., & Liset, C. C. T. PRUEBAS GENERALES PARA AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS.

208 5. Brandan, N., Llanos, C., Barrios, M. B., Escalante Marassi, A. P., & Ruíz Díaz, D. A. (2008). Proteínas plasmáticas. Nota
209 técnica. Facultad de Medicina. Universidad Nacional del Nordeste, 2-6.

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