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PRIMER PARCIAL

1. La sangre venosa es más alcalina por su mayor concentración de CO2 que la sangre
arterial

Falso

2. Trastorno ácido básico causado por una disminución de HCO3- en sangre:

Acidosis metabólica

3. ¿Cuántos protones (H+) Puede captar una molécula de desoxihemoglobina?

2 protones

4. El líquido intracelular tiene mayor concentración de iones K+ que el líquido


extracelular

Verdadero

5. ¿Cuál de las siguientes respuestas NO corresponde a las propiedades de ácidos y


bases débiles?

Se ionizan completamente en el agua

6. Mecanismo de compensación del equilibrio ácido básico para contrarrestar Acidosis


metabólica

Hiperpnea

7. El suero mixto es una solución:

Hipertónica

8. ¿Cuál es el amortiguador intracelular más efectivo?

Fosfato

9. Trastorno ácido básico causado por hipoventilación

Acidosis respiratoria

10. La constante KW es el producto iónico del agua y es igual a 1.86 x 10-16

Falso

11. La molécula de agua está fuertemente polarizada debido a la electronegatividad del


átomo de hidrógeno, el cual tiende a atraer electrones del átomo de oxígeno.

Falso

12. El CO2 sanguíneo aumenta la concentración de H3O+ en la sangre

Verdadero
13. El decremento de la concentración de las proteínas en la sangre tiende a disminuir:

PCS

14. El amortiguador más importante intracelular es el de la Hemoglobina

Falso

15. El H2CO3 con Na+ forma una base conjugada

Verdadero

16. Son características de la Keq:

Mayor valor de la Keq = ácido más fuerte

17. Las células procariontas se caracterizan por tener un núcleo compartamentalizado


por membrana

Falso

18. El CO2 dentro de eritrocito es convertido en :

H+ y HCO3-

19. Indique cuál de las siguientes afirmaciones sobre los tampones es cierta:

Cuando el pH = pKa, las concentraciones del ácido débil y de su base conjugada en el


tampón son iguales.

20. La adición de un soluto a una solución de agua pura disminuye su punto de


ebullición.

Falso

21. Vía accesoria por el cual el líquido intersticial fluye hacia la sangre, también
transporta proteínas y macropartículas

Capilares

22. En la acidosis respiratoria se caracteriza por:

Produce una mayor reabsorción de HCO3- a la sangre

23. La pCO2 está disminuida en:

Hiperventilación

24. Según Brônsted, un ácido es una sustancia que puede aceptar un protón.

Falso

25. Señale la afirmación INCORRECTA relativa al equilibrio ácido-base:


Los mecanismos compensadores renales y respiratorios pueden producir cambios
importantes de pH en segundos

26. ¿A qué se le denomina EDEMA?

Aumento de volúmen del líquido intersticial

27. En un paciente con nefropatía lúpica que desarrolla hiperkalemia , se indica una
resina de poliestireno (kayexalate ) para:

Empujar K en la excreción intestinal

28. Una solución que provoca turgencia a la célula es:

Hipotónica

29. Un ácido débil de Brônsted es capaz de contribuir en el viraje de pH con su


ionización completa o total.

Falso

30. A un paciente que ha sufrido un accidente de automóvil y que se le está


administrando oxígeno a través de una cánula nasal, se le determinan los gases
sanguíneos arteriales, y se obtienen los siguientes resultados: pH = 7.29 (N:
7.35-7.45), pO2 = 90 (N: 90-105 mmHg), pCO2 = 55 (N: 35-45 mmHg), HCO3 = 27.5
(N: 21-27 mEq/L), % Saturación Hb = 95% (N: 95- 99%)​.

¿Cuál es el diagnóstico más probable?

Acidosis respiratoria

31. ¿Dónde se encuentra la enzima anhidrasa carbónica?

En los alvéolos pulmonares, en los eritrocitos y en las células epiteliales de los


túbulos renales

32. ¿Cuáles son los principales amortiguadores del LEC?

Bicarbonato y hemoglobina

33. La capacidad amortiguadora depende de la concentración del ácido y la base


conjugados.

Verdadero

34. La ecuación de Henderson-Hasselbach:

Permite calcular el pH resultante después de la acción del tampón

35. La energía de enlaces de hidrógeno son desfavorables cuando ambos dipolos son
coaxiales

Falso
36. ¿Cuál de los siguientes NO es un amortiguador ?

Bicarbonato, amónico y fosfato

37. ¿Cuál de los siguientes es una base débil ?

HCO3-

38. Para el mantenimiento del pH fisiológico en el plasma (7,35-7,45), el organismo


dispone de una serie de sistemas tampón o amortiguadores. ¿Cuál de ellos presenta
una mayor capacidad amortiguadora?

Tampón bicarbonato-ácido carbónico

39. Los túbulos proximales renales reabsorben HCO3-

Verdadero

40. La presión coloidosmótica del líquido intersticial tiende a provocar la ósmosis del
líquido hacia el exterior a través de la membrana capilar.

Verdadero
SEGUNDO PARCIAL

1. Relaciona cada uno de los siguientes pares de azúcares con sus


correspondientes isómeros.
enantiómeros ------ Alfa-D Glucosa y Alfa-L- Glucosa
Anómeros------------Aph-D-Iosa y Beta-D-Idosa
Epímeros-------------D-glucosa y D-Galactosa
Diastereómeros----D-xilosa y D-Arabinosa
Isómeros Aldo-Ceto----- Manosa y D-fructosa

2. Respecto a las estructuras de Haworth representadas

3. ¿La pentosa Alfa-D-Ribosa es el azúcar encontrado en el RNA?


R= falso
4. ¿La reacción entre un alcohol y un ácido produce?
R= Éster
5. la mayor parte de los carbohidratos de la dieta son convertidos en grasa antes
de que sean utilizados para suministrar energía.
R=
6. ¿Qué tipo de reacción ocurre cuando se unen dos monosacáridos para
producir un Disacárido?
R= deshidratación
7. ¿Cuál de los siguientes grupos funcionales no se encuentran en los
carbohidratos simples?
R= Alcano
8. ¿Cuando existe una mezcla equimolar de Alfa-D-​(+) Glucosa y
Beta-D-(+)-Glucosa se conoce con el nombre de mezcla recémica o
recenato?
R= Falso
9. Son Isómeros que no presentan imágen especular y variación en la
posición de un solo átomo de carbono.
​R= Epímeros
10. Sería posible vivir durante meses sin tomar carbohidratos pero se
recomienda una cantidad mínima de unos ​100 gr​ diarios.
11. relaciona los carbohidratos con sus respectivas fuentes
Almidón- tallarines
Lactosa- queso, yogur
Glucógeno-Hígado, carne
Maltosa- Cebada y cerveza
Glucosa- Miel, uvas y sangre
12. ¿Cuál de las siguientes Biomoléculas tienen un papel estructural en el
reino vegetal?
R= Celobiosa
13. Según su grupo funcional los carbohidratos se clasifican en :
R= Aldosas y Cetosas
14. El disacárido trehaltosa es un reductor de azúcar
R= Falso
15. El siguiente grupo funcional ​R-C=O-H​ corresponde a :
​R= Aldehído
16. Una mezcla racémica es ópticamente activa.
​R=Falso
17. los azúcares capaces de experimentar oxidación se denominan azúcares
reductores ¿Cuál es el producto de la oxidación de batería azúcares al
reducir al Cu del reactivo Benedict?

18. Es azúcar No reductor.


R= Sacarosa
19. Enzima digestiva que rompe enlace glicosídico Alfa-1-6 del Almidón y
Glucógeno.
R=Isomaltosa
20. El enlace glucósido es de tipo:
​R=Covalente
21. Mucopolisacárido estructural que da fuerza y sostén a los invertebrados
así como a hongos y levaduras:
R=Quitina
22. El ácido-L-Láctico es encontrado en musculatura lisa tras el ejercicio.
R=Falso
23. ¿Cuáles de los siguientes carbohidratos NO producen mutarrotación?
R=Sacarosa
24. Unión Glucosídica entre glucosa y Galactosa Alfa 1-4 producen Lactosa.
R=Falso
25. Son azúcares Reductores, excepto:
​R= Trehalosa
26. ¿Cuándo en un polariscopio se mie el grado de desviación de la luz
polarizada de una mezcla equimolar de la Alpha-D-(+) Glucosa y la
Beta-D-(-) Glucosa, hacía donde se desvía el plano de la luz polarizada?
R= No hay desviación
27. Son isómeros ópticos.
R= Azúcares D y L
28. ¿Cuáles de los siguientes carbohidratos tienen muchos enlaces
glucosídicos Alfa 1-6 y es muy ramificado?
​R= Amilopectina
29. La polarimetría es un método de medición de concentración de
azúcares.
R= Verdadero
30. A los glucocidos se les conoce como derivados aldehídos de cetónicos
polihidroxiliados.
R= Verdadero
31. Disacárido repetitivo en el polímero celulosa.
R= Celobiosa
32. Los carbohidratos en general son elaboraddos por:
R= Vegetales
33. Son epímeros los carbohidratos que presentan imágen especular y son
superponibles:
​R=Falso
34. ¿Cuáles de las siguientes Cetosas es la más importante desde el punto
de vista de su participación en rutas metabólicas?
R= Dihidroxiacetona fosfato
35. Los aminoazúcares son componentes comunes de los principios
polisacáridos estructurales tanto en invertebrados como en los
vertebrados.
​R=Verdadero
36. El homopolisacárido almidón se almacena en cloroplastos vegetales.
R=Verdadero
37. En un gránulo de glucógeno las moléculas de amilosa son generalmente
mayores que las de amilopectina.
R=Falso
38. Sobre la estructura de los homopolisacáridos:
R= Los dos tipos de enlace existentes en el glucógeno son: a(1-4) 1 a
(1-6) l
39. la celobiosa es un olisacárido reductor, formado por dos unidades de
alpha-D-Glucosa unidas por un enlace Glucosídico Beta-1,4.
R=Falso
40. Productos obtenidos en hidrólisis ácida de una sacarosa y el almidón.
R= Fructosa, Glucosa y “N” unidades de Glucosa
41. ¿Qué grupo funcional se produce cuando el grupo-OH del carbono S de
la glucosa se combina con el grupo Aldehído del carbono 1?
​R= Hemiacetal
42. La estructura de los azúcares en solución acuosa es más estable en la
proyección de Fischer que en la Haworth.
​ R=Verdadero
TERCER PARCIAL
1. Entre los siguientes aminoácidos. ¿Cuál es el de mayor masa molecular?
Fenilalanina

2. En la síntesis de proteínas sólo participa el isómero L de los aminoácidos quirales


(​Se denominan aminoácidos proteinogénicos a aquellos que sirven para sintetizar las
proteínas y no proteinogénicos a aquellos a partir de los cuales no se pueden
sintetizar proteínas y que realizan otras funciones en los seres vivos)​ .
Verdadero

3. Señalar el aminoácido que no forma parte de las proteínas


(​hidroxiprolina, glicocola o glicina, serina, glutamato)​
Beta-alanina

4. ¿Qué afirmación sobre el grupo R de los aminoácidos es ​falsa​?


● En Ala es no polar
● En Pro es no polar
● En Ser es polar sin carga
● En Met es polar sin carga
En Asp es polar con carga

5. Una proteína en disolución


● Cuando el pH es b ​ ajo,​ los grupos ionizables están protonados, y la carga neta de la
proteína es de signo positivo
● Cuando el pH es a ​ lto,​ los grupos ionizables están desprotonados, y la carga neta es
de signo negativo
● Entre ambas zonas, habrá un pH en el cual la carga neta de la proteína es nula
Si la carga neta es cero, entonces el pH corresponde al punto isoeléctrico

6. Las modificaciones estructurales que pueden sufrir los aminoácidos tienen gran
relevancia a nivel
Celular

7. Aminoácido que participa como precursores de neurotransmisores


(​glutamato,aspartato, GABA (ácido γ-aminobutírico) y glicina​)
Triptófano

8. Propiedad de los aminoácidos que se basa en darles un carácter L o D que los


condiciona en su estructura secundaria
Estereoisomería

9. Cuando una proteína se desnaturaliza:


Pierde su actividad biológica
10. En relación con los aminoácidos
La alanina es dicarboxílica (verdad)
● La glicina no presenta actividad óptica (verdad)
La isoleucina contiene grupos tiólicos (mentira)
La metionina contiene dos grupos amino (mentira)
La ornitina es muy abundante en las proteínas (mentira)

11. Debido a que los grupos a-amino y a-carboxilo son ionizables, los aminoácidos
tienen un carácter de

12. ¿Cuál de las siguientes interacciones contribuye al mantenimiento de la estructura


primaria de las proteínas?
Enlaces covalentes

13. La oxitocina es un decapéptido empleado para aumentar la contracción muscular


uterina en el parto [​La oxitocina es un péptido de nueve aminoácidos (un
nonapéptido). Su secuencia es cisteína - tirosina - isoleucina - glutamina -
asparagina - cisteína - prolina - leucina - glicina (CYIQNCPLG)]​
Falso

14. Las estructuras secundarias de las proteínas fueron descritas por Pauling y Corey,
siendo los enlaces de hidrógeno los que estabilizan estas estructuras
Verdadero

15. El aminoácido metionina al tener un grupo tioéster (-S-) puede formar puentes
disulfuro (​Los otros aminoácidos que también contienen azufre, como la metionina no
pueden formar puentes disulfuro)​
Falso

16. ¿Cuál de los siguientes aminoácidos tiene un grupo “R” aromático


Fenilalanina

17. Relación entre aminoácidos y estructura química de su cadena lateral. Es incorrecta:


Histidina - Pirrol

18. Péptido que se sintetiza en células alfa de los islotes pancreáticos de Langerhans y
tiene acción hiperglucemiante
Glucagón

19. En una proteína globular


[​La estructura terciaria induce su esfericidad, los aminoácidos a ​ polares (colas
hidrofóbicas) se agrupan e ​ n el interior de la molécula, mientras que los ​polares
(cabezas hidrofílicas) se disponen h​ acia el exterior]​
Los aminoácidos polares se disponen en el exterior de la molécula

20. ¿Qué supone la desnaturalización de una proteína?


La pérdida de las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria,
manteniéndose la primaria.
OTRAS PREGUNTAS
Quizizz
1. El enlace peptídico es un enlace del tipo:
C-N

2. ¿Cual de estas funciones no realizan las proteínas? (​Hormonal, enzimática,


defensiva)​
Vitamínica

3. El enlace peptídico es...


Un enlace covalente más corto que la mayor parte de los enlaces C-N

4. La estructura primaria de una proteína...


● condiciona los niveles estructurales superiores.
● está determinada por el código genético.
● es la responsable de su especificidad.
● es responsable de su actividad funcional.
Todas las anteriores son correctas

5. Los dominios estructurales de una proteína pueden identificarse en su estructura:


terciaria

6. Las glucoproteínas son...


Heteroproteínas con un grupo prostético formado por un glúcido unido de
forma covalente
7. ¿Cuál de las siguientes proteínas no tiene función transportadora?
● mioglobina.
● hemocianina.
● hemoglobina
● citocromo c.
todos los anteriores poseen tal función.

8. Los aminoácidos de las proteínas...


Se numeran del N-terminal al C-terminal.

9. Todos los aminoácidos se caracterizan por:


son producto de la hidrólisis de péptidos.

10. La estructura primaria de una proteína no viene determinada por:


(​Número de aminoácidos, Tipo de aminoácidos, Orden de aminoácidos)
Ninguna es correcta

11. El punto isoeléctrico (P.I.) de un aminoácido o de una proteínas, es:


El valor de pH en el que las cargas positivas y negativas son iguales.

12. Las proteínas fibrosas...


Suelen presentar estructura secundaria en forma de lamina plegada.
13. Identifica la proteína que tiene una estrecha relación con el ADN:
Histona

14. La estructura terciaria de las proteínas...


Está formada por la combinación de alfa-hélices con láminas plegadas.

15. Desde el punto de vista biológico, un aminoácido se caracteriza por:


(​un compuesto con las funciones ácido orgánico y amina, ser un bioelemento, ser
una sustancia cuaternaria, todas las frases anteriores son correctas​)
Un constituyente de las proteínas.

16. Los aminoácidos se comportan como bases...


a un pH < 7

17. Identifica la característica que ​NO es propia de los aminoácidos: (​siempre tienen una
función carboxilo, están compuestos por C, H, O y N, algunos poseen S)​
carecen de carga eléctrica a pH neutro.

18. La función de reserva energética está asociada al siguiente tipo de proteínas:


(​globulinas, cromoproteínas, histonas, glucoproteínas​)
albúminas

19. La estructura terciaria de las proteínas se mantiene por:


● Puentes de Hidrógeno.
● Fuerzas electrostáticas
● Puentes S-S
● Fuerzas de Van der Waals
Todas las otras respuestas son correctas.

20. La función esencial de las histonas es: (​respiratoria, enzimática, energética,


defensiva)​
Estructural

21. Los aminoácidos… (​tienen al menos un carbono asimétrico, Un D-aminoácido desvía


la luz polarizada hacia la derecha, Presentan isomería óptica, Todos los aminoácidos
proteicos presentan la forma D)​
Todos los aminoácidos proteicos presentan la forma L.

22. Identifica la función que ​NO es propia de las proteínas: [​algunas tienen carácter
hormonal, pueden ser elementos de transporte, algunas tienen función catalizadora,
pueden formar sistemas de protección sanguínea (anticuerpos)​]
son moléculas de gran poder energético.

23. ¿Qué supone la desnaturalización de una proteína?


La pérdida de las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria,
manteniéndose la primaria.
24. Cuando una proteína se desnaturaliza
Precipita

25. Cuando una proteína se desnaturaliza


disminuye su solubilidad

Libro de preguntas y respuestas


1. El grupo hidroxilo fenólico está presente en la molécula de:
Tirosina

2. El ácido α-amino, β-fenilpropiónico es el aminoácido:


Fenilalanina

3. ¿Cuál de los siguientes grupos está presente en la estructura de la histidina?


Imidazol

4. ¿Cuál de los siguientes aminoácidos presenta la fórmula molecular C6H15O2N4?


Arginina

5. Una de las siguientes fórmulas moleculares es correcta:


Serina: C3H7O3N

6. Un aminoácido, que en forma no ionizada posee 5 átomos de carbono y uno de


azufre, podría ser:
Metionina

7. De los siguientes aminoácidos, ¿cuál es más polar a pH 7?


Cisteína

8. De los siguientes aminoácidos, ¿cuál tiene sus grupos amino y carboxilo ionizado a
pH = 6?
Histidina

9. ¿Cuál de los siguientes aminoácidos presenta carácter básico?


Lisina

10. ¿Cuál de las siguientes proteínas se clasifica como simple, fibrosa y con función
estructural?
Elastina

11. ¿Cuál de los siguientes enlaces no participa en la estabilización de la estructura


cuaternaria de proteínas?
Enlaces disulfuro

12. Uno de los siguientes aminoácidos corresponde al ácido alfaamino,


beta-hidroxi-butírico. ¿Cuál?
Treonina
13. ¿Cuál de los siguientes aminoácidos no es esencial?
Alanina

14. La histidina para el ser humano se clasifica:


Como aminoácido esencial aunque sólo para los lactantes.

15. Aminoácidos no proteicos: ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es verdadera?


La β-Alanina se incorpora a la estructura del coenzima A

16. De los siguientes compuestos, ¿cuál pertenece a los denominados aminoácidos no


proteicos?
Azaserina

17. En relación con la actividad óptica de aminoácidos, ¿qué afirmación es cierta?


La actividad óptica se debe a la presencia de carbonos asimétricos y
a la asimetría molecular de la molécula

18. En relación con la isomería de los aminoácidos, ¿cuál de las siguientes afirmaciones
es falsa?
Los diasteroisómeros son entre sí imágenes especulares uno de los
otros

19. Una mezcla racémica es:


Una mezcla equimolecular de dos antípodas ópticos.

20. En relación con la isomería de los aminoácidos qué afirmación es cierta:


La isoleucina posee dos átomos de carbono asimétricos

21. Entre los siguientes pares de aminoácidos hay uno que tiene dos carbonos
asimétricos en cada aminoácido:
Treonina-Isoleucina

22. En los aminoácidos, se ha tomado como patrón de referencia para el estudio de los
esteroisómeros:
El Gliceraldehído

23. Se denomina punto isoeléctrico de un aminoácido:


Aquel valor de pH para el cual la concentración de la forma aniónica
es igual a la de la forma catiónica.

24. En relación con el punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido, ¿cuál de las siguientes
afirmaciones es falsa?
El aminoácido se desplazaría sometido a la acción de un campo eléctrico.

25. Los pK de un aminoácido resultaron ser: 2,1; 3,9 y 9,8. Se puede indicar que se trata
de:
Ácido Glutámico
26. Los pK de un aminoácido son: 2,2; 9,1 y 12,5. Se puede intuir que se trata de:
Arginina

27. El anillo del indol es propio de:


Triptófano

28. ¿Cuál de los siguientes aminoácidos contiene azufre y no se encuentra en las


proteínas?
Homocisteína

29. En las reacciones de aminoácidos debidas al grupo amino, el dinitrofluorobenceno es


el reactivo de:
La reacción de Sanger

30. ¿Cuál de las siguientes propiedades no es específica del grupo carboxilo de un


aminoácido?
Desaminación oxidativa

31. En la reacción de Edman, el reactivo es:


Fenilisotiocianato

32. ¿Cuál de las siguientes reacciones es específica del grupo amino de un aminoácido?
La formación de betainas

33. En relación con los aminoácidos, ¿qué reacción nos permite determinar
cuantitativamente los aminoácidos por gasometría?
Reacción con la ninhidrina

34. En relación a la reacción de los aminoácidos con ninhidrina, ¿cuál de las siguientes
afirmaciones es falsa?
El aminoácido se transforma en un aldehído con dos átomos de carbono
menos

35. Reacciones de aminoácidos azufrados:


● La Cisteína, produce una coloración rojo-violácea con nitroprusiato sódico.
● La Cisteína forma mercáptidos con el ion plata.

36. La cisteína es capaz de dar mercáptidos tratándola con:


Los iones plata o mercurio

37. La formación de betaínas se produce por:


Metilación de aminoácido

38. ¿Cuál de estas reacciones es debida al grupo carboxílico?


Reacción de formación de amidas

39. El reactivo de Edman reacciona en un péptido con:


Grupos amino terminales.
40. La ninhidrina reacciona con los aminoácidos debido a una:
Descarboxilación oxidativa

41. Todas las siguientes son proteínas globulares excepto una que es fibrosa. ¿Cuál es?
Queratina

42. ¿Cuál de los siguientes aminoácidos es esencial en la dieta humana?


Triptófano

43. Se practicó la electroforesis sobre papel a pH próximo a 7, de una mezcla de


glicocola, alanina, glutámico, lisina y arginina. ¿Cuál de ellos se mueve hacia el
ánodo?
Glutámico

44. Enlace peptídico: ¿Qué afirmación es cierta?


Existe libre rotación en los enlaces C-NH y C-CO .

45. Enlace peptídico:


La orientación geométrica de los átomos de O y de H en el enlace peptídico es
de tipo Trans

46. En relación a los enlaces peptídicos, ¿qué afirmación es cierta?


El enlace C-N del agrupamiento amídico posee cierto carácter de doble enlace

47. En relación con el enlace peptídico, ¿cuál de las siguientes afirmaciones es


verdadera?
La cadena proteica sólo puede girar por sus Ca, pero nunca por el enlace
peptídico

48. Estructura en hoja plegada de proteínas:


Se estabiliza por puentes de hidrógeno intercatenarios

49. La estructura α-hélice de las proteínas:


Cada vuelta de hélice comprende 3,6 residuos de aminoácidos.

50. En relación con la estructura secundaria de las proteínas, ¿qué afirmación es falsa?
Las estructuras b tiene enlaces de hidrógeno intracatenarios.

51. Niveles de estructuras en proteínas:


La cuaternaria hace referencia a la asociación de subunidades semejantes o
diferentes de la proteína en oligómeros, estabilizados por fuerzas no
covalentes

52. Cuando se habla de estructura secundaria y terciaria de una proteína, se hace


referencia, principal y respectivamente a:
Enlaces por puente de hidrógeno; enlaces hidrofóbicos y otros tipos
de enlaces
53. Se denomina oligómera a la proteína que tiene:
Varias cadenas polipeptídicas

54. En la estructura cuaternaria, el término protómero indica:


Cada una de las cadenas polipeptídicas individuales.

55. Referente a la estructura en hoja plegada o beta, ¿qué afirmación es cierta?


Las hojas β-antiparalelas son más estables que las paralelas.

56. ¿Qué afirmación es cierta teniendo presente el tipo de enlace característico de las
hojas β?
Las hojas antiparalelas tienen puentes de hidrógeno perpendiculares
a las hebras

57. ¿Cuál de las siguientes interacciones contribuye al mantenimiento de la estructura


primaria de las proteína?
Enlaces covalentes.

58. El ácido perfórmico se usa en el estudio de la conformación de proteínas porque:


Rompe enlaces disulfuro

59. La estructura secundaria en alfa-hélice se rompe si en la secuencia de aminoácidos


está:
Prolina

60. La desnaturalización de las proteínas:


Aumenta su reactividad química.

61. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la hélice α es falsa?


Se estabiliza por interacciones hidrófobas.

62. La desnaturalización de las proteínas:


Disminuye la solubilidad

63. Las curvas de valoración ácido-base de las proteínas:


Pueden dar una idea cualitativa de los aminoácidos presentes que poseen
grupos ionizables.

64. En relación con las propiedades de proteínas es cierto que:


A mayor constante dieléctrica del disolvente, las proteínas tienden a aumentar
su solubilidad.

65. En relación con la solubilidad y precipitación de una proteína, ¿cuál de las siguientes
afirmaciones es falsa?
Si disminuye el coeficiente de actividad de la proteína en agua pura, su
solubilidad disminuye.
66. La fuerza iónica molar de una disolución 0,1 M de sulfato sódico es:
0.3

67. El método de COHN, se utiliza para precipitar proteínas del plasma. ¿Cuál es el
reactivo utilizado?
Alcohol a distintos valores del pH.

68. La adición de acetona a una disolución de proteínas hace que:


● La constante dieléctrica del disolvente disminuya.
● Aumenten las fuerzas de interacción electrostática entre las moléculas de las
proteínas.
● Precipiten las proteínas

69. De las siguientes proteínas, cuales no son heteroproteínas:


Albúminas

70. De las siguientes proteínas hay una simple y fibrosa. ¿Cuál?


Colágeno

71. En relación con las proteínas de las siguientes afirmaciones, una es falsa. ¿Cuál?
La elastina es una proteína globular.

72. La función de las proteínas en el organismo es:


De tipo estructural y funcional.

73. Las homoproteínas son:


Proteínas simples

74. Las hemoproteínas son proteínas conjugadas cuyo grupo prostético es:
La ferroprotoporfirina.

75. Proteínas conjugadas: ¿Qué afirmación es cierta?


Las Glucoproteínas contienen glúcidos.

76. Entre los siguientes pares de proteínas hay uno en el que las dos proteínas son
fibrosas. ¿Cuál es?
Colágeno-Elastina

77. En relación a las proteínas, ¿qué afirmación es falsa?


Las Lipoproteína son proteínas conjugadas que no contienen colesterol ni
fosfolípidos.

78. ¿Cuál de los siguientes pares de proteínas modulan funciones del organismo?
Hormona del crecimiento-Insulina.

79. ¿Cuál de las siguientes proteínas pertenece a las denominadas contráctiles?


Actina.
80. ¿Cuál de las siguientes proteínas es conjugada o compuesta?
Lipoproteínas.

81. Una de las siguientes proteínas no pertenece a las denominadas transportadoras.


¿Cuál?
Miosina

Examen de Daypo
1. Indique cuál de los siguientes compuestos NO es un agente desnaturalizante de proteínas
Tampón fosfato

2. El efecto de un inhibidor no competitivo:


Disminuye el valor de la V máx

3. La titulación de la valina con NaOH releva la existencia de dos Pka. La reacción que se
produce al Pk2 (Pk2 = 9.62) es:
-NH2 + OH- <> NH- + H2O

4. Indique cuál de las siguientes afirmaciones respecto a los aminoácidos "no estándares"
que aparecen en las células es cierta:
La 5-hidroxilisina aparece en el colágeno

5. Con respecto a las interacciones en las cadenas laterales de los aminoácidos, indique
cuál de las siguientes afirmaciones es falsa:
La cadena lateral de la Ala puede sufrir un proceso de fosforilación

6. Si una enzima tiene dos sustratos por los que presenta los siguientes valores de KM:
Sustrato S1 5x10-6 M y Sustrato S2 5x10-5M
Presenta mayor afinidad por S1

7. La principal razón por la que las láminas beta antiparalelas de las proteínas son más
estables que las paralelas es que éstas últimas
Forman puentes de hidrógeno más débiles entre las cadenas adyacentes

8. Cuáles son los dos aminoácidos que contienen azufre


Met y Cis

9. En una alfa-hélice, los puentes de hidrógeno:


Son aproximadamente paralelos al eje de la hélice

10. Con respecto al enlace peptídico, indique cuál de las siguientes afirmaciones es falsa:
La cadena proteica gira por el enlace peptídico

11. Si una enzima tiene dos sustratos por los que presenta los siguientes valores de Kcat:
sustrato S1 8x102 s-1 y sustrato S2 8x103 s-1
La reacción alcanza mayor velocidad máxima con el S2
12. Indique cuántos aminoácidos por vuelta aparecen aproximadamente en una a-hélice:
3.6

13. La inhibición por retroalimentación o feedback


>Se suele inhibir la primera enzima de la vía metabólica
>Es una forma de recular las vías metabólicas
>El último producto es el inhibidor de la vía
Todas son correctas

14. Indiqué cuál será la carga neta de un aminoácido con un grupo R neutro para un valor
de pH por debajo de su pI:
Carga neta positiva

15. A ph 7, la conversión de una prolina en hidroxiprolina, ¿Qué efecto tendrá en la carga


neta de la proteína que contiene?
La carga se quedará igual

16. Una enzima alostérica:


Presenta cinética hiperbólica

17. Un inhibidor competitivo:


Disminuye la velocidad inicial de reacción

18. Las proteínas tienen a menudo regiones que presentan un patrón de plegamiento o
función característico. Estas regiones se denominan:
Dominios

19. Indique cuales de los siguientes grupos de aminoácidos son todos aromáticos:
Tyr, Trp y Phe

20. Para estudiar la actividad enzimática de una enzima se decide crear versiones mutantes
de dicha enzima y medir las constantes cinéticas
La enzima Mut 2 disminuye la V más de la reacción

21. El péptido Gly-Ala-Thr-Ser-Ile tiene:


Un grupo carboxilo libre

22. Indique cuál de las siguientes afirmaciones sobre la composición de aminoácidos de las
proteínas es cierta.
La composición de aminoácidos no determina su estructura tridimensional

23. La estructura terciaria de las proteínas se mantiene por:


>Fuerzas de van der waals
>Puentes de hidrógeno
>Fuerzas electrostáticas
>Puentes disulfuro
Todas las respuestas son correctas
24. Indique cuál de los siguientes aminoácidos se encuentra con frecuencia en el interior de
un giro beta:
Pro y Gly

25. Los grupos R de los aminoácidos Pro, Val y Leu:


Tienen grupos no polares

26. Indique cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas es falsa:
La estructura secundaria mayoritaria en el colágeno es alfa-hélice

27. Indique cuál de los siguientes aminoácidos interrumpirá la formación de un alfa-hélice:


Un residuo de Pro

28. La disposición tridimensional de una proteína se corresponde con:


Su estructura terciaria

Recursos de docentes
1. En solución acuosa, la conformación proteica esta determinada por dos factores
prioritarios. Uno es la formación de un número máximo de enlaces de hidrógeno. El otro es:
La disposición de los residuos de aminoácidos hidrofóbicos hacia el interior de la
proteína.

2. Cuando los residuos de Thr y Leu están contiguos entre sí en una proteína, tienden a
romper la hélice alfa porque:
Existe una repulsión estérica entre los volúmenes de las cadenas laterales
adyacentes de Thr y/o Leu

3. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta con relación a los dominios de una
proteína?
Retienen su forma correcta aún cuando se separen del resto de la proteína.

4. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es falsa con relación a las proteínas oligoméricas?
Todas las subunidades deben de ser idénticas.

5. ¿Cuál de los siguientes supuestos no está involucrado en el proceso de plegamiento


asistido de las proteínas?
La hidrólisis de enlaces peptídicos.

6. En la estructura de hélice alfa de las proteínas, los grupos R de las cadenas laterales de
los aminoácidos:
Se encuentran en la parte externa de la espiral de la hélice.

7. La representación de los ángulos psi respecto a phi para cada uno de los residuos de
aminoácidos en una cadena polipeptídica se denomina diagrama de Ramachandran. Con
relación al mismo es falso que:
Los distintos residuos de aminoácidos poseen el mismo rango de combinaciones
posibles de los ángulos phi y psi.
8. Cuando se analiza la estructura tridimensional de las proteínas es correcto decir que:
Una chaperona es una proteína que asiste al plegamiento proteico a altas
temperaturas.

9. ¿Cuál/es de las siguientes afirmaciones es/son cierta/s en relación a los enlaces


peptídicos?
Tienen carácter parcial de doble enlace.

10. Un D-aminoácido interrumpe la hélice alfa formada por L-aminoácidos. Otra anomalía
natural del mismo tipo que se produce en la formación de una hélice alfa es la presencia de:
Un residuo de prolilo.

11. La unidad estructural repetitiva en una proteína multimérica se conoce como un(a):
Protómero

12. La proteína A adquiere su conformación nativa solamente cuando la proteína X también


está presente en solución con A. Sin embargo, la proteína X se pliega en su conformación
nativa sin necesidad de la presencia de la proteína A, por lo que funciona como un/a
__________ para la proteína A.
Chaperona molecular

13. Si la energía de plegamiento global de una proteína particular es solamente de 80 kJ x


mol-1, ¿cuántos enlaces de hidrógeno se deben de romper para deshacer la estructura
proteica, si la energía de los enlaces de hidrógeno en las proteínas tiene un valor
comprendido entre 10 – 20 kJ x mol-1?
De 4 a 8 enlaces

14. Con relación a la hélice alfa de las proteínas, es cierto que


Cada vuelta de la hélice comprende aproximadamente 3,6 residuos.

15. Sobre los niveles estructurales de una proteína es cierto que:


La estructura terciaria hace que se yuxtapongan segmentos lejanos de una cadena
polipeptídica.

16. Sobre la elasticidad de la estructura de hélice alfa de las alfa-queratinas es cierto que:
Todas las alfa-queratinas tienen puentes disulfuro entre cadenas adyacentes.

17. El colágeno es una proteína fibrosa que posee las siguientes propiedades:
Forma una hélice característica que está más extendida que la hélice alfa

18. Sobre las chaperoninas es cierto que:


Todas requieren ATP para llevar a cabo su acción.

19. En la estructura de hélice alfa de las proteínas, los enlaces de hidrógeno:


Se producen principalmente entre los átomos electronegativos del esqueleto
carbonado
20. La clasificación estructural de las proteínas (basada en los motivos) se realiza
primariamente en base a:
El contenido de estructura secundaria y su ordenamiento.

21. ¿Qué interacciones no se producen cuando las subunidades de una proteína se


combinan para formar una estructura cuaternaria?
La formación de puentes disulfuro.

22. Las proteínas tienen con frecuencia regiones que muestran unos tipos específicos y
coherentes de plegamiento o de función. Estas regiones se denominan como:
Dominios.

23. ¿Cuál de los siguientes pares de enlaces del esqueleto de una cadena polipeptídica
muestra una rotación libre alrededor de ambos enlaces?
Los enlaces Calfa – C y N – Calfa.

24. En relación con la función de las proteínas, es falso que:


La caseína es una enzima.

25. En relación con el plegamiento de las proteínas, es cierto que:


En todo caso el proceso de plegamiento está determinado en su secuencia

26. La taumatina es una proteína que se emplea como edulcorante y que posee en su
estructura ocho puentes disulfuro. Si dichos puentes se reducen a sus correspondientes
grupos tioles por acción del beta-mercaptoetanol, y a continuación se les deja reoxidarse,
eliminando el reductor, ¿cuántas combinaciones posibles de enlaces disulfuro podrán volver
a formarse?
Más de 2 x 10e6

27. En relación con las propiedades de la estructura de hélice alfa de las proteínas es cierto
que:
Se puede deshacer por altas concentraciones de urea.

28. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la estructura de las proteínas no es cierta?
En las proteínas solubles, las cadenas hidrófobas laterales de los residuos de
aminoácidos se encuentran frecuentemente expuestas al medio acuoso.

29. En relación con la estructura en hoja plegada beta de las proteínas es falso que:
Todas las cadenas laterales de aminoácidos se disponen con la misma lateralidad
respecto al eje longitudinal de la hoja plegada.

30. El colágeno es una proteína fibrosa que posee las siguientes propiedades:
Debido a la estructura de la Gly, tres cadenas con conformación helicoidal de
poliprolina de tipo II pueden enrollarse entre sí y formar una superhélice.

31. El residuo de cistinilo se encuentra en altas concentraciones en:


Colágeno.
32. El contenido helicoidal de las proteínas se puede estimar:
De los datos de la dispersión óptica rotatoria.

33. Una proteína ____________ existe en una conformación que muestra su función
biológica.
Nativa.

34. Todas las siguientes interacciones en las proteínas se consideran "débiles", excepto:

26. (a) ; 27. (d) ; 28. (a) ; 29. (c) ; 30. (d) ; 31. (d) ; 32. (b) ; 33. (b) ; 34. (d) ;
35. (a) ; 36. (c) ; 37. (d) ; 38. (e) ; 39. (a) ; 40. (b) ; 41. (e)

Recopilación de otros exámenes de Sarita

1. ES UN AGENTE SURFACTANTE EMPLEADO EN LA SUPERFICIE DE LOS


ALVÉOLOS PULMONARES PARA EVITAR QUE SE COLAPSEN
Fosfatidilcolina

2. ES UNA MOLÉCULA SINTETIZADA EN CÉLULAS DEL REVESTIMIENTO ARTERIAL,


FUNCIONA COMO AGENTE ANTICOAGULANTE
PGI2

3. ES UNA DROGA ANTIINFLAMATORIA CAPAZ DE INHIBIR LA PRODUCCIÓN DE


PROSTAGLANDINAS A NIVEL DE LA LIBERACIÓN DEL ÁCIDO ARAQUIDÓNICO.
Indometacina

4. FOSFOLIPIDO EXTRAIDO POR SOLVENTES ORGANICOS DE FUENTES NATURALES


UTILIZADO CON FINES COSMÉTICOS Y DIETÉTICOS.
Fosfatidilcolina

5. La Hidrólisis completa de este fosfolípido nos produce: un ácido graso, colina (alcohol
aminado), ácido fosfórico y esfingosina
Esfingomielina

6. Es un glucolípido que se caracteriza por contener un oligómero (oligosacárido) de azúcar


y un residuo de ácido siálico
Gangliósido

7. La contracción del músculo liso, aporte sanguíneo, transmisión nerviosa, coagulación


sanguínea son procesos fisiológicos mediados por:
Eicosanoides

8. Es un azúcar no reductor:
Sacarosa
9. Heteropolisacárido compuesto de ácido D-Glucorónico y N-Acetil glucosamina con
enlaces alternados (beta 1-3 y (beta 1-4). Encontrado en el cordón umbilical y humor vitreo
Ácido hialurónico

10. Es un homopolisacárido formado por fracciones de amilosa y amilopectina funciona


como reserva de energía en plantas
Almidón

verdadero o falso

1. EL COMPARTIMIENTO LÍQUIDO QUE MAYOR CONCENTRACIÓN DE


PROTEINAS TIENE ES LA CELULA (​Falso, ​es la diferencia entre el plasma y el
líquido intersticial que están separados solo por membranas capilares muy
permeables​)

2. EN LA HIPERVENTILACIÓN HAY UN DECREMENTO DE pH (​Falso, ​hay un


incremento, es decir, alcalosis​)

3. EL MECANISMO ALDOSTERONICO AUMENTA LA RESORCION DE SODIO


INCREMENTANDO LA CONCENTRACION DE ESTE ION EN EL LIQUIDO
INTRAVASCULAR (​Verdadero​)

4. EN EL EQUILIBRIO ACIDO BASICO RENAL EL NH4CL ES EXCRETADO EN


CONDICIONES DE ACIDOSIS (​Verdadero​)

5. LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES ORGANICOS, QUE DISMINUYEN LA


ENERGIA DE ACTIVACION DE LAS REACCIONES QUIMICAS (​Verdadero​)

6. EN LA INHIBICION ENZIMATICA COMPETITIVA, TANTO EL SUSTRATO COMO


EL INHIBIDOR COMPITEN POR UNIRSE AL SITIO ACTIVO DE LA ENZIMA
EXCLUYENDOSE MUTUAMENTE (​Verdadero​)

7. LA ANGIOTENSINA ES UN OCTAPEPTIDO LINEAL QUE PARTICIPA EN LA


REGULACION DE LA PRESION SANGUINEA (​Verdadero​)

8. LA PUROMICINA ES UN ANTIBIOTICO QUE INHIBE A NIVEL DE BIOSINTESIS DE


PROTEINAS A LAS CELULAS PROCARIONTAS (​Verdadero​)

9. UNA MEZCLA RACEMICA ES OPTICAMENTE ACTIVA (​Falso​)

10. EL APAREAMIENTO DE GUANINA---CITOSINA ES MEDIANTE 3 PUENTES DE


HIDROGENO (​Verdadero​)

11. LOS GRANULOS DE GLICOGENO SE ALMACENAN EN CLOROPLASTOS


VEGETALES Y SIRVEN COMO ALMACEN DE ENERGIA (​Falso, sería de almidón​)

12. SON EPIMEROS IMÁGENES ESPECULARES SUPERPONIBLES (​Falso, no se


pueden superponer​)
13. LAS BASES PIRIMIDINICAS SON ADENINA Y GUANINA (​Falso​)

14. LA PENTOSA alfa - D-RIBOSA ES EL AZUCAR ENCONTRADO EN RNA (​Falso​)

15. LA UNION GLUCOSIDICA ENTRE GLUCOSA Y GALACTOSA alfa 1-4 PRODUCEN


LACTOSA (​Falso​)

16. EL COLESTEROL ES UN LIPIDO NEUTRO QUE ESTA FORMADO POR LA


ESTERIFICACION DEL ALCOHOL GLICEROL CON ACIDO GRASO (​Falso creo​)

17. EL ACIDO L- LACTICO ES EL ENCOTRADO EN MUSCULATURA LISA (​Falso


creo​)

18. LAS COENZIMAS NADH+H Y FADH2 FUNCIONAN COMO COSUSTRATOS DE LA


ENZIMAS (​Verdadero, de las reductasas​)

19. LA ENERGIA DE ENLACES DE HIDROGENO ES DESFAVORABLE CUANDO


AMBOS DIPOLOS SON COAXIALES (​Falso​)

20. PARA PREPARAR UN EFICIENTE BUFFER A NIVEL DE LABORATORIO ES


NECESARIO BUSCAR QUE EL VALOR DEL pKa SE IGUAL O APROXIMADO AL
VALOR DEL pH. REQUERIDO (​Verdadero​)

21. EN EL COMPORTAMIENTO MICHAELEANO DE LAS ENZIMAS. LA CINETICA DE


ORDEN CERO ES CUANDO LA VELOCIDAD DE REACCION ES INDEPENDIENTE
DE LA CONCENTRACION DE SUSTRATO (​Verdadero​)

22. LA HIPERVENTILACION INCREMENTA LA CONCENTRACION DE CO2 Y ESTO


PRODUCE ALCALOSIS SANGUINEA (​Falso​)

23. LOS GANGLIOSIDOS Y CEREBROSIDOS SON LIPIDOS COMPLEJOS QUE


ESTAN CLASIFICADOS COMO ESFINGOLIPIDOS Y GLUCOLIPIDOS (​Verdadero​)

abiertas
EN EL COMPORTAMIENTO HIPERBÓLICO DE LAS ENZIMAS, EXPLIQUE
BREVEMENTE LA CINÉTICA DE ORDEN CERO Y DE PRIMER ORDEN
cinética de orden cero: Se dice que un proceso enzimático de absorción,
distribución, metabolismo o eliminación sigue una cinética de orden cero cuando la
velocidad a la que transcurre el proceso es constante en el tiempo, independientemente de
la concentración del sustrato.
cinética de orden uno: ​A diferencia de la anterior, en la cinética de orden uno la
velocidad del proceso es proporcional a la concentración de fármaco con una
proporcionalidad constante a lo largo del tiempo

EL pH DE SANGRE VARIA ENTRE 7.1 A 7.4. INDIQUE LA FORMA IONICA DE LOS


AMINOACIDOS (EN EL GRUPO CARBOXILICO Y EL AMINO) TOMANDO EN CUENTA
QUE EL VALOR DEL PKa DEL COOH = 2.3 Y EL PKa DEL NH3+ = 9.3.
MENCIONA LOS TEJIDOS DEL ORGANISMO DONDE ESTA DISTRIBUIDO EL
COLESTEROL
E L COLESTEROL circula permanentemente en el cuerpo humano entre el hígado, donde
se secreta y se almacena, y los demás tejidos del organismo; sin embargo, como no se
disuelve en soluciones acuosas (como el suero), para ser transportado necesita integrarse a
otras sustancias solubles, las lipoproteínas.
El co​les​te​rol es dis​tri​bui​do en el
or​ga​nis​mo por la san​gre, pa​ra lo cual
se com​bi​na con las pro​teí​nas y for​ma
una unión lla​ma​da “li​po​pro​teí​nas”.
Las li​po​pro​teí​nas son com​pues​tos
de gra​sa y pro​teí​nas so​lu​bles en sangre. Exis​ten dos ti​pos: li​po​pro​teí​nas
de al​ta den​si​dad, lla​ma​das HDL, y las
de ba​ja den​si​dad, lla​ma​das LDL, que
se des​cri​ben más ade​lan​te.

CLASIFICACION DE LIPIDOS

1. LÍPIDOS SAPONIFICABLES

Pertenecen a esta categoría aquellos lípidos que poseen al menos un ácido graso dentro de su estructura y debido a esta
propiedad, pueden formar jabones cuando este ácido graso entra en contacto con el calcio del medio circundante; es decir, son
saponificables.
1.1 Ácidos grasos. Un ácido graso es una larga cadena formada por carbono e hidrógeno que en un extremo presenta un grupo
carboxilo (-COOH) soluble en agua y en el otro, un grupo metilo (CH3) soluble en compuestos apolares. Los ácidos grasos
pueden ser saturados si no presentan dobles enlaces e insaturados si presentan uno o más dobles enlaces. Los ácidos grasos
son más solubles a temperatura ambiente mientras mayor sea el número de dobles enlaces presentes en su cadena. Los
ácidos grasos presentan, principalmente, un número par de carbonos de acuerdo a lo cual se les clasifica en ácidos grasos de
cadena corta (hasta 6 carbonos), mediana (de 8 a 12 carbonos), de cadena larga (de 14 a 22 carbonos); son menos
abundantes aquellos ácidos grasos con un número impar de carbonos.

1.2 Lípidos simples. Son neutros, es decir, no poseen carga. Son compuestos formados por ácidos grasos de diferentes tipos
unidos que se encuentran unidos a un glicerol, en cuyo caso hablamos de glicéridos o a otro tipo de alcohol de cadena más
larga, en cuyo caso hablamos de céridos. Los glicéridos pueden ser monoglicéridos, diglicéridos y triglicéridos. Estos últimos,
además, se pueden subdividir en dos categorías: aceites, aquellos solubles a temperatura ambiente; y grasas, aquellos
insolubles a temperatura ambiente. Debe notarse que la característica física del triglicérido, como por ejemplo su solubilidad,
está determinada por el tipo de ácido graso que lo constituye, es decir, si es saturado o insaturado.

1.3 Lípidos complejos. Son polares, es decir, poseen carga. Puede ser de dos tipos: gliceridolípidos, aquellos en los cuales
todavía está presente el glicerol; y esfingolípidos, aquellos en los cuales el glicerol ha sido sustituido por otro alcohol como la
enfingosina. Los gangliósidos por ejemplo forman aproximadamente el 10% de la masa lipídica total del cerebro y juegan un rol
relevante en la formación de sinapsis neuronal así como también en la conducción de impulsos a través de las mismas.

2. LÍPIDOS INSAPONIFICABLES
Pertenecen a esta categoría aquellos lípidos que no poseen ácidos grasos dentro de su estructura; debido a esta propiedad no
pueden formar jabones, es decir no son saponificables.

2.1 Isopronoides. Este grupo está integrado por una amplia variedad de compuestos naturales, aceites esenciales y sobre todo,
la vitaminas liposolubles A, D, E y K.

2.2 Esteroides. Son derivados del esterano. Este grupo está conformado por el colesterol que a su vez es precursor de casi
todos los esteroides entre los que se cuentan la vitamina D, los ácidos biliares, hormonas sexuales y hormonas metabólicas
como el cortisol.

2.3 Eiocanoides. Son compuestos derivados de los ácidos grasos eicosanoicos (20 carbonos), principalmente el araquidónico.
Comprenden compuestos de gran interés funcional y farmacológico. En general, los eicosanoides actúan cerca del sitio en el
cual son sintetizados, no deben ser transportados por la sangre para actuar en lugares distantes al de su origen, por ello se
clasifican dentro del grupo de los Autacoides. El grupo está integrado por: prostaglandinas, prostaciclinas, leucotrienos y
tromboxanos.

Robinson Cruz
Director IIDENUT
Nutricionista Clínico
Especialista en Bioquímica Nutricional

DECLARACIÓN DE PRINCIPIOS

En IIDENUT rechazamos rotundamente aquellas prácticas asociadas con el uso inapropiado de la información con fines
comerciales. Nuestros estándares éticos nos impiden aceptar, difundir o parcializarnos subjetivamente con producto o práctica
alguna que vaya en contra o distorsione la labor científica del Nutricionista-Nutriólogo (dependiendo de la denominación del
país).

FUNCION E IMPORTANCIA BIOMEDICA DE LOS NUCLEOSIDOS


Los nucleótidos tienen gran capacidad
para absorber luz ultravioleta, de allí la
posibilidad de sufrir alteraciones o formar
asociaciones carcinogenéticas (dímeros de
timina);
◼ Gota e hiperuricemias;
◼ Tratamiento del cáncer y SIDA con
análogos sintéticos de bases, nucleósidos y
nucleótidos.
¿ CUAL ES EL TIPO DE ENLACE GLUCOSIDICO ENCONTRADO EN LOS
ACIDOS NUCLEICOS?
La unión de la base nitrogenada a la pentosa recibe el nombre de nucleósido y se
realiza a través del carbono 1’ de la pentosa y los nitrógenos de las posiciones 3
(pirimidinas) o 9 (purinas) de las bases nitrogenadas mediante un enlace de tipo
N-glucosídico. La unión del nucleósido con el ácido fosfórico se realiza a través de
un enlace de tipo éster entre el grupo OH del carbono 5’ de la pentosa y el ácido
fosfórico, originando un nucleótido. Los nucleótidos son las unidades o monómeros
utilizados para construir largas cadenas de polinucleótidos.

IMPORTANCIA Y FUNCION DE LOS MUCOPOLISACARIDOS


Son largas cadenas lineales de azúcares complejos, muchos de ellos unidos a proteínas
formando proteoglicanos. Están situadas en la superficie de las células y en la matriz
extracelular, a la que aportan viscosidad. Intervienen en la formación de los huesos,
cartílagos, tendones, córnea, piel y tejido conectivo. Se hallan también en el líquido sinovial
(líquido viscoso que lubrica nuestras articulaciones).

CITA 2 EJEMPLOS DE
A) PROTEINAS ESTRUCTURALES
colágeno y elastina
B) PROTEINAS GLUBULARES
albúmina y hemoglobina
C) PROTEINAS METABOLICAS
Hexocinasa y glucosa-6-fosfato deshidrogenasa
D) PROTEINAS DIGESTIVAS
Amilasa, sacarasa, beta-galactosidasa
E) PORTEINAS DE DEFENSA
Inmunoglobulinas M, e Inmunoglobulinas G

EXPLICA LA LEY DE LOS CAPILARES DE STARLING, Y ENUNCIA LOS TRES


PRINCIPIOS BASICOS DE ESTA LEY.
Entendiendo las fuerzas que influyen en el intercambio de líquidos intra y
extracelulares, es posible determinar las condiciones bajo las cuales puede aparecer
un edema .
La transferencia de líquido dentro del cuerpo ha sido estudiada desde hace más
de un siglo. Las diferentes fuerzas que resultan en movimientos netos de líquidos intra
y extracelulares se llaman "Fuerzas de Starling" y se expresan en la Ley de Starling
de intercambio capilar.
La Ley de Starling afirma que:
Acumulación de líquido = K[(Pc - P w ) – σ(πpl – πif)] – Qlymph
- Pc = presión intracapilar media. Se trata de una presión hidrostática y es la presión
ejercida por la sangre mientras fluye a través de los capilares.
- Pw = presión líquida intersticial media. Se trata de una presión hidrostática y
denota la presión ejercida por el líquido en un espacio intersticial.
- πpl = presión oncótica del plasma. La presión oncótica es un tipo de presión
osmótica, y es una función de la concentración de proteínas plasmáticas. La presión
oncótica "atrae " el líquido de las áreas de baja concentración de proteína a las de
alta concentración de proteínas a través de las membranas permeables.
- πif = presión oncóntica del espacio intersticial. Esta presión también depende de
las concentraciones de proteína dentro del líquido intersticial.
- σ = coeficiente de reflexión de macromoléculas. Esta es una medida de la forma, el
tamaño y la carga eléctrica de las grandes moléculas en las membranas celulares
semipermeables. Este factor también muestra la facilidad con la cual los líquidos
pueden atravesar estas membranas.
- Qlymph = flujo linfático. La tasa de flujo puede aumentar en las personas sanas al
ser necesario, pero si los linfáticos están bloqueados, la tasa de flujo disminuye,
aumentando así la acumulación de líquido.

Existen tres modalidades de transporte a través de la pared capilar: difusión, pinocitosis o


transporte vesicular y ultrafiltración o reparto de líquidos.

a) Difusión. Es el mecanismo más importante de los tres. Es un tipo de transporte pasivo,


regulado por la ley de Fick (Cap. Fisiología Celular). Todos los intercambios entre la sangre
y las células utilizan como vía intermediaria el líquido intersticial. Los gradientes para la
correcta difusión de gases respiratorios, nutrientes y productos de desecho se crean por el
metabolismo celular que consume unos y produce otros, dando lugar a aumentos o
disminuciones de su concentración en el líquido intersticial. El metabolismo es, por tanto, la
causa de la creación de gradientes y del movimiento de las moléculas a uno y otro lado de la
pared capilar.

b) Pinocitosis o transporte vesicular. Las vesículas permiten realizar procesos de endo y


exocitosis constituyendo verdaderos canales transcelulares de transporte.

c) Ultrafiltración. Reparto de líquidos. Este tipo de transporte tiene como función básica la
redistribución de líquidos extracelulares. El líquido extracelular está formado básicamente
por dos componentes: el plasma, con un volumen de 3 litros, y el líquido intersticial, con un
volumen aproximado de unos 10 litros. El líquido intersticial puede ser utilizado como
reservorio o almacén, pudiendo recibir líquido del plasma o bien proporcionándoselo al
mismo.

EXPLICA BREMENTE EL MECANISMO DE REGULACION ENZIMATICA POR


RETROALIMENTACION
En el proceso de inhibición por retroalimentación, el producto final de una vía metabólica
actúa sobre la enzima clave que regula el ingreso a esa vía para evitar sobreproducción del
producto final.

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