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La hemoglobina es una proteína tetramérica compuesta de cuatro cadenas, dos alfa y dos betas. Cada cadena contiene una estructura terciaria con un bolsillo donde se une el grupo hemo, el cual contiene hierro y protoporfirina. Las cuatro cadenas se unen de forma no covalente para formar la estructura cuaternaria, la cual es responsable del transporte de oxígeno en la sangre.
La hemoglobina es una proteína tetramérica compuesta de cuatro cadenas, dos alfa y dos betas. Cada cadena contiene una estructura terciaria con un bolsillo donde se une el grupo hemo, el cual contiene hierro y protoporfirina. Las cuatro cadenas se unen de forma no covalente para formar la estructura cuaternaria, la cual es responsable del transporte de oxígeno en la sangre.
La hemoglobina es una proteína tetramérica compuesta de cuatro cadenas, dos alfa y dos betas. Cada cadena contiene una estructura terciaria con un bolsillo donde se une el grupo hemo, el cual contiene hierro y protoporfirina. Las cuatro cadenas se unen de forma no covalente para formar la estructura cuaternaria, la cual es responsable del transporte de oxígeno en la sangre.
La hemoglobina es una proteína globular oligomérica (que
esta constituido por varias subunidades de estructura similar), concretamente tetramérica (4 subunidades), con estructura cuaternaria, localizada en el interior de los eritrocitos, en los que es el responsable de su color. Es Ambos tipos de cadena alfa y beta son una proteína similaresconjugada formaday presentan estructuralmente, por cuatro un cadenas 75% de polipeptídicas, estructuradossecundaria cadenas alfa y dos betas, en alfa-hélice, unidas aunque conpor una enlacessecuencia no covalentes (apohemoglobina) y una parte no y número de aminoácidos variados, donde la proteica, alfaotiene grupo 141prostético, unido amino -ácidos y lacovalentemente, el beta 146 aminoácidos grupo hemo b organizados en 8 segmentos, nombrados de la A a la H, y segmentos no helicoidales, entre los de alfa-hélice, así como en los extremos N y C terminales. Cada subunidad representa una estructura terciaria, con un bolsillo hidrófobo donde se une el gruxpo hemo B (con su porción orgánica que corresponde a la protoporfirina IX, constituido por cuatro anillos pirrólicos que se unen a Fe++ céntrico) a través de la His proximal presente en la apohemoglobina (His 88 en la cadena alfa e His 93 en las cadenas betas), existiendo también la His distal que favorece la unión al ligando y dificulta la unión del CO (His 59 en las cadenas alfa e His en las cadenas betas). La estructura cuaternaria está formada por dos dímeros idénticos alfa 1, beta 1 y alfa 2, beta 2