COMPLEJO MAYOR DE

HISTOCOMPATIBILIDAD
Ambas clases difieren en términos de cuáles células las expresan
y en la fuente de los antígenos que presentan a células T.

CLASE I
Células que lo presentan Todas las células nucleadas del cuerpo.
Fuente de antígenos Antígenos intracelulares, como las virales.
lugar de degradación del péptido Proteasomas
SON PRESENTADOS A LAS CÉLULAS T CD8+ (CITOTOXICAS)
P 1. Los proteasomas degradan los antígenos proteínicos en el citosol
A 2. Los péptidos se transportan, mediante TAP, al retículo endoplásmico (RE)
S 3. En RE está MHC-I, reconoce los péptidos y es llevado a la membrana para ser
O presentado
4. MHC-I es reconocido por CD8+ y el TCR reconoce el antígeno intracelular
S

Estructura
Cadena α de 46 kD (cadena pesada), 3
dominios externos α1-α2 (hay interacción
para formar surco o hendidura de unión al
péptido que se ubicará en la superficie
superior de MHC) y α3 (interactúa con CD8
que se encuentra en linfocitos T
citotóxicos), segmento transmembrana y
cola citoplasmática.

Molécula β2-microglobulina de 12 kD
(cadena ligera), sin dominio
transmembrana, unión covalente con cadena
α.

CLASE II
→
Células presentadoras de antígenos
Células que lo presentan (CPA) incluyen: células dendríticas,
macrófagos y linfocitos B.
Antígenos que provienen de espacios
Fuente de antígenos extracelulares y han sido fagocitados por estas
células (hongos o bacterias extracelulares).
lugar de degradación del péptido Endolisosomas
SON PRESENTADOS A LOS LT CD4+ (COOPERADOR)

1. Las CPA capturan a los antígenos extracelulares y los interiorizan en los endosomas
P 2. Los antígenos son degradados por enzimas de los endosomas tardíos y de los
lisosomas para generar péptidos.
A 3. Las moléculas del MHC-II se sintetizan en el RE y se transportan a los endosomas
con una proteína asociada (chaperonas). Se transportan en vesículas exocíticas a la
S superficie celular.
4. Las vesículas que sacan las moléculas del MHC-II del RE se encuentran y fusionan
O con las vesículas endocíticas que contienen a los péptidos, la chaperona se disocia,

S el MHC-II reconoce los péptidos y es llevado a la membrana para ser presentado

5. MHC-II es reconocido por CD4+ y el TCR reconoce el antígeno extracelular

Estructura
Cadena α de 33 kD, con dominios externos,
segmento tranmbrebrana y cola
citoplasmatica

Cadena β de 28 kD, con dominio externos,

segmento transmembrana y cola
citoplasmática.

Dominio α1 y β2 forman el surco de unión a

péptido que será presentado a linfocitos T CD4.

Nutrimente. (2020). El complejo mayor de histocompatibilidad [YouTube Video]. In YouTube.

https://www.youtube.com/watch?v=b9jCsmPyM4M
Abbas, A.K, Lichtman, A.H., Pillai, S. (2015). Inmunología Celular y Molecular. Elsevier