SUFREN ALTERACIONES LAS ENZIMAS DURANTE LAS

REACCIONES QUMICAS?
Cmo se maneja la energa con las enzimas?
Las enzimas, en su calidad de catalizadores biolgicos, disminuyen la energa de
activacin de determinadas reacciones qumicas. Esto quiere decir: logran que sea
necesaria una menor cantidad de energa inicial para que una cierta reaccin se
produzca, y esto lo hacen al combinarse con ciertas molculas biolgicas,
seleccionando as, entre varias alternativas, cul ser la va que se seguir.

Que se entiende por especificidad de las enzimas?

La especificidad enzimtica se refiere a la accin especfica que tienen las
enzimas en el organismo. Esto se refiere a la capacidad de las enzimas de actuar
end eterminado lugar a pesar de que son vertidas al torrente sanguneo por la
glndula productora. La especificidad enzimtica se debe al mecanismo de unin
enzima-receptor, el cual es distinto para cada tipo de enzima y en todas las
clulas.
Las enzimas deben actuar a un pH y Temperatura determinados (se les
denomina ptimos) para ue su funcin sea la adecuada. A una temepratura muy
alta las enzimas se desnaturalizan, y a una temperatura muy baja se paraliza su
accin. A un pH que no sea el ptimo, las enzimas se desnaturalizan.

Un ejemplo de esto es la enzima pepsina, que acta a nivel del estmago

en la digestin para degradar protenas. sta enzima est capacitada para trabajr
solamente en un ambiente muy cido (debido al HCl) y en otros medios su accin
no ocurre o es muy poca.

Caractersticas de las enzimas:

especificidad
accin rpida y duradera (duradera en comparacin conla del sistema
nervioso)
actuar como catalizadores
no cambiar el equilibrio de una reaccin
ser desnaturalizables (perder su estructura y funcin)
Actan en baja concentracin
No sufren modificaciones durante la reaccin
Se recupera intacta
No afecta el equilibrio de la reaccin, pero si su velocidad
Son especficas
Su actividad est regulada
o Es una protena.

ENERGA DE ACTIVACIN
La energa de activacin ( \quad E_a ) en qumica y biologa es la energa
que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso. La
energa de activacin suele utilizarse para denominar la energa mnima necesaria
para que se produzca una reaccin qumica dada. Para que ocurra una reaccin
entre dos molculas, stas deben colisionar en la orientacin correcta y poseer
una cantidad de energa mnima. A medida que las molculas se aproximan, sus
nubes de electrones se repelen. Esto requiere energa (energa de activacin) y
proviene del calor del sistema, es decir de la energa traslacional, vibracional,
etctera de cada molcula. Si la energa es suficiente, se vence la repulsin y las
molculas se aproximan lo suficiente para que se produzca una reordenacin de
los enlaces de las molculas. La ecuacin de Arrhenius proporciona la base
cuantitativa de la relacin entre la energa de activacin y la velocidad a la que se
produce la reaccin. El estudio de las velocidades de reaccin se denomina
cintica qumica.
Un ejemplo particular es el que se da en la combustin de una sustancia.
Por s solos el combustible y el comburente no producen fuego, es necesario un
primer aporte de energa para iniciar la combustin autosostenida. Una pequea

cantidad de calor aportada puede bastar que se desencadene una combustin,

haciendo la energa calrica aportada las veces de energa de activacin y por eso
a veces a la energa de activacin se la llama fuente de cosagracion. Segn el
origen de este primer aporte de energa lo clasificamos como:
Qumico: La energa qumica exotrmica desprende calor, que puede ser
empleado como fuente de ignicin.
Elctrico: El paso de una corriente elctrica o un chispazo produce calor.
Nuclear: La fusin y la fisin nuclear producen calor.
Mecnico: Por compresin o friccin, la fuerza mecnica de dos cuerpos
puede producir calor.
EFECTO DE LA CONCENTRACIN DE ENZIMA Y DEL pH SOBRE LA
VELOCIDAD DE REACION
Efecto del pH: afecta al estado de disociacin de los grupos, aunque todas las
protenas no se ven afectadas de igual forma porque algunas no tienen grupos
disociables. La mayor parte de los enzimas tienen un pH ptimo. Si hay pequeos
cambios de pH no se desnaturaliza el enzima. El pH puede afectar de dos
maneras:
- La unin del sustrato es mejor o peor que antes.
- Que afecte a la velocidad cataltica de la reaccin.
La velocidad enzimtica se mide en M/t y la actividad enzimtica en mol/t, y la
unidad internacional mol/min, cantidad de enzima que transforma un micromol
de sustrato en producto en un minuto en condiciones ptimas. Otra unidad es la
cantidad enzimtica que se requiere para transformar 1 mol/s y se la llama katal.
El efecto del cambio de pH en las velocidades de las reacciones catalizadas por
enzimas se puede observar en la figura 6. Se tiene un mximo y la primera
explicacin de este hecho fue dada por Michaelis. La idea bsica es que el centro
activo de la enzima puede existir en tres estados de ionizacin dependiendo de la
fuerza cida,
Kb

ka

EH2
EH
E

Las constantes de disociacin se representan por kb y ka. Cada una de las tres
formas de la enzima puede interaccionar con el sustrato,

Kb

ka

EH2
EHS
ES
Si se postula que slo EHS puede dar productos, el esquema de reaccin queda
entonces

EH2
EH
E

EH2S

EHS

ES
K2

EH

+P

As, en solucin cida, la enzima estar en la forma EH2 y formar con el reactivo
el complejo EH2; este complejo se descompone para dar otro complejo EHS, el
cual a su vez se descompone para dar los productos y luego entonces la velocidad
ser pequea (lado izquierdo de la figura 6). Si la solucin es bsica predominan
las formas E y ES y la velocidad ser tambin pequea. A cierto pH intermedio,
llamado pH ptimo, se observar la concentracin mxima de EHS y ser por lo
tanto el mximo de la velocidad.
Los estudios sobre velocidades de reacciones catalizadas por enzimas a diversos
valores de concentraciones y pH han permitido obtener los valores de las
constantes de disociacin ka, kb, k'a y k'b. Las dos primeras corresponden a
informacin sobre la naturaleza del centro activo. Por ejemplo, la pepsina, enzima
que cataliza la hidrlisis de ciertos enlaces peptdicos en el estmago tiene un pK
= 2.2, siendo el nico grupo orgnico conocido que puede dar este valor el grupo

carboxilo (-COOH), concluyndose que esta enzima trabaja en condiciones muy

cidas equivalentes a las de un cido actico (principal constituyente del vinagre).