TEMA 7: MEMBRANAS BIOLÓGICAS

Las membranas definen los límites externos de las células, regulan transporte y compartimentan.

MODELO DEL MOSAICO FLUIDO

Determina una composición básica de todas las membranas pero que presenta características propias en
los diferentes tipos celulares y orgánulos. Este modelo predice que están formadas básicamente por la
bicapa lipídica (lípidos anfipáticos) y por proteínas que pueden ser integrales, periféricas o ancladas y en
muchos casos tanto proteínas como lípidos poseen hidratos de carbonos fundamentales en el
reconocimiento. Esta estructura define que las membranas son muy sensibles y fluídas gracias a que los
fosfolípidos no están unidos mediante enlaces covalentes ni entre ellos (interacciones hidrofílicas en
cabezas polares e hidrofóbicas entre los ácidos grasos, la esfingosina y el colesterol) ni con las diferentes
proteínas integrales. Las moléculas se pueden mover con cierta libertad en el plano de la membrana y la
membrana tiene una capacidad de auto reparación en procesos como la endocitosis, exocitosis, fusión
vacuolar… Son de permeabilidad selectiva: al ser la parte interna hidrofóbica es una barrera difícil para
moléculas polares, iónicas o de gran tamaño. Debido a esto se necesitan transportadores específicos para
la entrada o salida de las moléculas en los procesos de transporte. También es patente la simetría en el
caso de la presencia y disposición de las proteínas integrales, pero puede haber diferencias en las
periféricas y ancladas o incluso en la distribución del tipo de fosfolípidos o de los hidratos de carbono.

ESTADOS EXTREMOS DE LA BICAPA LIPÍDICA

Tienen una gran capacidad para cambiar de forma sin perder su integridad y manteniendo la fluidez. La
base principal son las uniones no covalentes y la movilidad permitida a lípidos individuales. No obstante
también está determinada por otros factores.

TEMPERATURA
Pasa de un estado paracristalino (gel casi rígido sin fluidez) a bajas temperaturas a uno en el que el exceso
de movilidad lleva un estado desordenado demasiado líquido a altas temperaturas. Ambas comprometen
la integridad de la membrana. A temperatura fisiológica tenemos el estado adecuado en el que la fluidez
es suficiente sin que se llegue a un estado desordenado.
 COMPOSICIÓN DE ÁCIDOS GRASOS
Los ácidos grasos de cadena corta favorecen el estado de lípido desordenado a temperaturas fisiológicas
y cuanto más larga sea la cadena más se favorecería la forma paracristalina.
Los ácidos grasos con insaturaciones (que provocan los acodamientos) favorecen el estado de lípido
desordenado, por lo que la correcta combinación tiende a llevar a la forma de lípido ordenado.
Los organismos que no son capaces de regular la temperatura y que no tienen esteroles (como las
bacterias) regulan la composición de ácidos grasos en los lípidos de membrana. De esta forma a
temperaturas elevadas se favorece el incremento de ácidos grasos de cadena larga saturados y a baja los
de cadena larga pero insaturados.

PRESENCIA DE ESTEROLES
Los esteroles son estructuras planares bastante rígidas menos por la cadena del C17. En general limitan
mucho la forma de lípido desordenado pero también impide un exceso de agregación de las cadenas de
ácidos grasos. Suelen tender a mantener la forma de lípido ordenado, por lo que son estabilizantes de la
fluidez de membrana para que sea menos influenciadas por cambios de temperatura.

ASIMETRÍA DE LAS MEMBRANAS

Se demuestra tanto en la composición de lípidos en ambas capas de la bicapa lipídica como también en
la disposición de las proteínas ancladas.

ASIMETRÍA DE LOS FOSFOLÍPIDOS

La disposición es diferente en las dos monocapas. En el ejemplo de eritrocitos, en la externa los lípidos
predominantes son la fosfatidilcolina y la esfingomielina, que están en concentraciones muy bajas en la
interna. Sin embargo, en la monocapa externa los lípidos predominantes son la fosforiletanolamina, la
fosfatidilserina y los derivados del fosfatidilinositol. Esta diferente disposición de los lípidos tiene
consecuencias para las actividades de la célula. En una plaqueta solo cuando la fosfatidilserina se mueve
hacia la cara externa, la célula es capaz de participar en la coagulación. En determinados tipos celulares
cuando ocurre esta migración es una señal que desencadena la apoptosis o es una señal para que los
macrófagos la devoren y eliminen.

MOVIMIENTOS DE LOS LÍPIDOS

- Flip-flop: movimiento de una capa a la otra que ocurre muy lentamente en condiciones normales. Esto
se debe a que la cabeza polar debe pasar por el interior de la bicapa de naturaleza apolar, por lo que es
un proceso desfavorable.
- Difusión lateral: proceso muy rápido. Pueden dar una vuelta completa a la célula en 2s.
- Translocación catalizada: el movimiento transmembrana es necesario para la propia dinámica de las
membranas. Se da en procesos de señalización, en la síntesis de las membranas y hay ciertos lípidos que
deben recolocarse hacia su posición normal. Debido a esto, muchas veces es catalizado por enzimas. Hay
tres grandes tipos: flipasas (transfieren fosfatidilserina y fosfatidiletanolamina desde la monocapa externa
hacia la interna consumiendo ATP), flopasas (transportadores ABC activados por Ca2+ que mueven
varios tipos de fosfolípidos desde la monocapa interna a la externa consumiendo ATP), escramblasas
(hacen un movimiento aleatorio que intenta equilibrar las concentraciones de las monocapas sin consumo
de ATP) y enzimas de trasferencia de fosfatidilinositol. El funcionamiento descontrolado de estas
enzimas puede llevar a la rotura del equilibrio asimétrico y provocar daños.

ASIMETRÍA DE LAS PROTEÍNAS

Es más importante que la de lípidos porque adoptan tanto una posición como una orientación propia y
única en las membranas. La clasificación viene determinada según el tipo de tratamiento que le tengamos
que hacer a la membrana para poder liberarla.
Las proteínas integrales necesitan un tratamiento con detergentes o disolventes fuertes para liberarlas
porque tienen un dominio hidrofóbico que se encuentra embebido en la bicapa. Hay dos tipos, las
monotrópicas (un solo domino hidrofóbico y el resto se orienta solo hacia un lado de la bicapa) y las
politrópicas (ancladas con un dominio transmembrana que va de lado a lado, por lo que tienen dominios
hacia ambos lados).
Las proteínas periféricas se encuentran unidas no covalentemente (por puentes de H o interacciones
electrostáticas) a proteínas integrales o a las cabezas polares de los lípidos. Para liberlas se requieren
tratamientos suaves como cambios de pH, adición de agentes quelantes, de urea (rompen puentes de H)
o de cationes.
Las proteínas anfitrópicas unas veces se encuentran ancladas a la membrana y otras se liberan en
respuesta a estímulos extra o intracelulares, o bien tras una regulación biológica (periféricas) o bien por
tratamientos enzimáticos que rompen los enlaces covalentes que las unen (integrales).

FUNCIONES
Dependiendo del tipo celular y del orgánulo el contenido de proteínas es muy diferente.
Las proteínas de adhesión tienen unidos normalmente oligosacáridos y son muy importantes en
interacciones célula-célula, célula-matriz y de señalización del movimiento de las células del sistema
inmunitario a través del sistema circulatorio. Las comprenden principalmente tres familias: integrinas,
cadherinas y selectinas.
En los diferentes tipos celulares abundan transportadores, canales iónicos, receptores, reconocimiento
célula-célula del sistema inmunitario y enzimas de rutas metabólicas esenciales (fosforilación oxidativa,
fotofosforilación, etc.).

PROTEÍNAS INTEGRALES DE MEMBRANA

Predominan las hélices α en las partes embebidas en la membrana. Esto se debe a que son adecuadas para
interaccionar con las partes hidrofóbicas al quedar las cadenas laterales de los aa hacia el exterior,
interaccionando muy bien en el caso de ser apolares. Los grupos polares de los enlaces peptídicos están
formando puentes de H entre si para estabilizar la hélice α, lo que consigue que no necesiten interaccionar
con el medio hidrofóbico y se adapten bien al medio. Hay seis tipos en función de cómo se orienten y el
número de hélices α transmembrana que tengan:
- Tipo I: grupo amino en parte extracelular y grupo carboxilo en citosólica.
- Tipo II: grupo carboxilo en extracelular y amino en citosólica.
- Tipo III: varios dominios transmembrana en hélice α conectados por partes extracelular e intracelular.
- Tipo IV: varias cadenas polipeptídicas que unen sus hélices α para formar una proteína transmembrana
con estructura cuaternaria.
- Tipo V: anclada por unión covalente a un lípido de membrana.
- Tipo VI: tanto dominios transmembrana en hélice α como anclajes covalentes.
La glucoforina es una proteína de tipo I que aparece en eritrocitos. La hélice α es rica en aa apolares y
tiene una parte desde los aa 64 al 74 en la que hay aa hidrofílicos e hidrofóbicos que se dispone
parcialmente embebida en la bicapa. En su parte extracelular hay hidratos de carbono que probablemente
forman parte del reconocimiento entre el eritrocito y el sistema inmunitario.
La bacteriorrodopsina es una proteína de tipo III con sus siete hélices α ligeramente transversales al eje
de la membrana plasmática. Las cadenas que unen las hélices α por ambos lados están formadas
preferentemente por aa hidrofílicos. Es un fotorreceptor que tiene unida una molécula de retinal (derivado
de Vit.A que se estimula por la luz y desencadena un cambio conformacional). La bacteriorrodopsina es
una bomba de H+ que se estimula por la luz. Cada una de las hélices tiene entre 20 y 25 aa y algunas
cadenas laterales de los aa de las hélices α estarán en contacto unos con otros, pudiendo ser aa polares
que interaccionan unos con otros, evitando así la incomodidad que se causaría con el ambiente
hidrofóbico del interior de la bicapa. Algunas de las disposiciones en hélice α forman canales y a su
través pasan moléculas. En estos casos partes de las hélices α expuestas hacia el interior del canal
tampoco tienen que ser hidrofóbicos.
En las gráficas hidropáticas se representa el índice hidropático con respecto al número de un residuo de
cierta proteína integral de membrana. A valores positivos más hidrofóbico (segmento intramembrana) y
a valores negativos más hidrofílico (segmento extramembrana).

DOMINIOS TRANSMEMBRANA SIN HÉLICES α

La porina FhuA es una proteína integral de membrana con dominio transmembrana compuesto por 22
láminas plegadas β que forman un barril β. En las láminas plegadas β las cadenas R se disponen cada 2
aa hacia el mismo lado de la cadena, por lo que tienen que ser hidrofóbicos para que puedan quedar
expuestos a la parte hidrofóbica de la membrana externa al barril β. Los que se orientan hacia la cara
interna pueden ser hidrofóbicos o hidrofílicos dependiendo como sea el contenido del barril. Esta porina
es un canal para el transporte de hierro hacia el interior celular cuando está unido a un transportador
proteico. Tiene un tapón que debe desplazarse para permitir el paso del transportador. Las porinas solo
aparecen en bacterias.

PROTEÍNAS TIPO V

Se resumen en tres tipos:

- Los anclados a ácidos grasos individuales (como el palmítico o el mirístico) que dejan su grupo
carboxilo hacia el exterior para establecer el enlace con la cadena R de la proteína.
- Isoprenoides (farnesilo o geranil-geranilo): se encuentran anclados a la cara interna de la membrana y
mediante la cadena R de la proteína establecen el enlace covalente que los une.
- Anclados a GPI: lípidos complejos de membrana derivados del fosfatidilinositol. Además, tenemos un
oligosacárido unido y la proteína unida a la fosforiletanolamida. Aparecen normalmente del lado
intracelular de la membrana, pero cuando aparece hacia la parte externa es para el anclaje de proteínas.

MOVILIDAD DE LAS PROTEÍNAS

Hay ciertos casos en los que las proteínas se encuentran libres y pueden moverse lateralmente por la
membrana. Al fusionar una célula humana con otra de ratón, cada una con proteínas que pueden ser
reconocidas por anticuerpos marcados, se comprueba que primero aparecen separadas pero al poco
tiempo se encuentran distribuidas de forma azarosa debido a la difusión lateral.
Muchas proteínas no pueden difundir de forma lateral porque se encuentran ancladas a proteínas del
citoesqueleto que les hace permanecer fijas en ciertas posiciones de la superficie celular. Le ocurre al
intercambiador cloruro-bicarbonato y la glicoforina. Este anclaje se hace a través de la anquirina que la
une a la espectrina del citoesqueleto, y ésta se une a la actina.
En otros casos hay determinados receptores de membrana, como el de la acetilcolina, que se unen entre
sí formando patches en partes concretas de la membrana. Tienen cierto movimiento lateral como conjunto
pero los receptores individuales no se pueden mover unos con respecto a otros.

MICRODOMINIOS DE LAS MEMBRANAS

A pesar de la difusión libre de los lípidos, la distribución de los lípidos en cada una de las capas no es
completamente aleatoria porque se observan microdominios en los que predominan ciertos tipos de
lípidos escasos en otras partes de la membrana. Se producen sobretodo en la monocapa externa y suelen
contener cerebrósidos, gangliósidos y colesterol. Los glucolípidos suelen tener un ácido graso largo
saturado, lo que hace que se unan de un modo más fuerte, mientras que los excluídos de los
microdominios tienen un ácido graso insaturado de cadena larga y otro saturado más corto, haciendo que
la unión sea algo más laxa. Además, en estos microdominios la monocapa externa es más gruesa y
abundan las proteínas ancladas a GPI y en la monocapa interna abundan las anclados a ácidos grasos (no
aparecen proteínas unidas a isoprenoides).
Forman balsas que son más estables dentro de una zona en la que abundan los glicerofosfolípidos más
fluídos. En general las proteínas que aparecen ancladas a ellas son en muchos casos receptores como el
de la insulina. No son permanentes (hay movimiento del microdominio hacia el exterior) pero son de
movimientos mucho más lentos que los realizados en las partes fluídas de la membrana.

CAVEOLA
Microdominio característico que incluye la monocapa interna. Una de las proteínas ancladas a la
monocapa intracelular es la caveolina. Ésta tiene un dominio transmembrana hidrofóbico en hélice α
(también anclajes a ácidos grasos) y que tiende a dimerizar, induciendo a la capa interna a doblarse y
formar una invaginación de la membrana. En las caveolas suelen abundar los receptores de insulina o de
otras hormonas. Cuando las caveolas se disgregan al eliminar el colesterol, se pierde en muchos casos la
interacción con las diferentes hormonas.

DESPLAZAMIENTOS DE SOLUTOS A TRAVÉS DE UNA MEMBRANA

MEMBRANA PERMEABLE
Ocurre desde el compartimento en el que cierta molécula se encuentra más concentrada al que se
encuentre en menor cantidad hasta encontrar el equilibrio. En el caso de moléculas iónicas, el equilibrio
se encuentra a igualar las cargas. Cuando se conjugan ambas características hay que tener en cuenta la
diferencia de cargas y el potencial de membrana que se forma entre ambos compartimentos, formando
un gradiente electro-químico. Muchas de las moléculas biológicas que deben atravesar la membrana son
iónicas y en ese caso el potencial de membrana es importante.

MEMBRANAS BIOLÓGICAS SEMIPERMEABLES

Originan una gran diferencia entre un ambiente hidrofílico a ambos lados de la membrana y el ambiente
apolar entre las dos monocapas. El movimiento de los solutos implican la pérdida de la esfera de
solvatación de agua del soluto, la interacción con la parte hidrofóbica y la rehidratación en el nuevo
compartimento una vez transportada. Es un proceso endergónico y termodinámicamente más
desfavorable cuanto menor sea el coeficiente de permeabilidad de la membrana con respecto al soluto.
Las moléculas apolares de pequeño tamaño atraviesan muy fácilmente la membrana mientras que las
grandes cargadas lo hacen con mucha dificultad (variación de energía libre de transición es muy elevada,
incompatible con las funciones biológicas). En estos últimos casos es necesario que sean transportadas
por transportadores proteicos o glucoproteicos que forman una ruta alternativa más favorable con un
canal polar en su interior en la que se reduce mucho la energía de activación (su movimiento sigue siendo
a favor de gradiente). En los casos en los que el movimiento sea en contra de gradiente, debe aplicarse
un proceso acoplado que libere la energía necesaria para que tenga lugar.

TRANSPORTE A TRAVÉS DE MEMBRANA

El pasivo (o de difusión) no consume energía y siempre es a favor de gradiente. En los sistemas de
difusión simple no se requiere transportador y deben ser moléculas apolares de pequeño tamaño. Las
polares o apolares de gran tamaño difícilmente atraviesan la membrana y se suelen requerir sistemas
pasivos por difusión facilitada. Transportador proteico permite una vía de paso para las moléculas
anteriores siempre a favor de gradiente.
Los activos consumen energía porque el movimiento del soluto se realiza en contra del gradiente (proceso
endergónico que necesita un proceso exergónico asociado).
Tanto los sistemas pasivos como los activos se pueden clasificar según el número de solutos que se
transportan simultáneamente a través de un transportador:
- Uniporte: solo pasa un soluto.
- Cotransporte: hay movimiento de al menos dos solutos diferentes. Hay sistemas de simporte (se mueven
en misma dirección) o de antiporte (se mueven en direcciones contrarias).

Se establecen dos grandes tipos de transportadores:

Transportadores “Carriers” Canales iónicos

Estereoespecificidad Mucha Poca
Subunidades No Varias
Afectados por cambios en
Si No
membrana
Naturaleza de moléculas que Aminoácidos, péptidos,
Iones orgánicos
transportan azúcares, ácidos grasos...
Saturables Si No
Incremento de la velocidad Menos Más
Naturaleza Pasivos o activos Siempre pasivos

En el sistema de transporte activo primario el movimiento de soluto ocurre solo cuando hay un gasto
energético (hidrólisis de ATP, procesos oxidativos asociados, luz, etc.) mediante el transportador. En los
secundarios utiliza el movimiento (en simporte o antiporte) de un soluto que ha sido movido por un
transportador primario (genera un gradiente). Cuando el soluto del primario se mueve a favor de gradiente
(proceso exergónico) se acopla el soluto del secundario (proceso endergónico), que es el verdadero
objetivo del transporte.
TRANSPORTADOR DE DIFUSIÓN FACILITADA EN UNIPORTE: GLUT1 EN ERITROCITOS
Tiene doce segmentos transmembrana en hélice α y permite el transporte al rededor de unas 50000 veces
más rápido. Las hélices α forman una especie de canal en el que disponen hacia el lado externo del canal
los aa apolares (interaccionarán con ácidos grasos) y hacia el interior los polares e incluso cargados. De
esta forma crean un ambiente hidrofílico adecuado para formar puentes de H con la glucosa y estabilizarla.

MECANISMO DEL TRANSPORTE

El mecanismo propuesto indica que existen dos conformaciones del transportador, una abierta hacia el
exterior celular y otra hacia el interior. En la primera la glucosa se une en la posición específica del
interior del transportador y desencadena un cambio conformacional que mueve las hélices α. Ahora se
abre hacia el interior celular y el cambio desencadena que la glucosa se libere al citosol y esto causa que
la Glut1 pase de nuevo a exponer la zona de unión hacia el exterior.
Como la concentración de glucosa fuera de la célula es mucho más alta que en el interior tenemos un
movimiento a favor de gradiente. El lugar de interacción en el interior del transportador es
estereoespecífico de la D-glucosa. La velocidad del transporte de glucosa mediante el transportador es
dependiente de la concentración de glucosa, hasta llegar un punto en el que se satura.

TRANSPORTADORES DE GLUCOSA SEGÚN VALOR Kt

Un parámetro importante es el valor Kt, que indica la afinidad de la glucosa por el transportador (cuanto
menor sea el valor, mayor es la afinidad). Kt es la concentración de glucosa a la que se consigue la mitad
de la velocidad máxima de transporte. Condiciona el funcionamiento de las distintas células según el
tipo de transportador de glucosa que posean en sus membranas:
- GLUT1 y GLUT3: Kt = 1mM (muy afín) y que transporta glucosa desde el exterior celular hacia el
interior, captándola de la sangre y los tejidos periféricos.
- GLUT 2: Kt = 20mM (poco afín) que se encuentra en el hígado y las células pancreáticas β. Éstas solo
captan grandes cantidades de glucosa si se encuentra en concentraciones muy altas en la sangre (después
de la digestión). La entrada de glucosa en las células pancreáticas libera la insulina.
- GLUT 4: La insulina indica a células del músculo y células adiposas que expongan este transportador.
Tiene una Kt en torno a 5mM, por lo que captan bastante glucosa de la sangre (se permite su actividad
cuando ya hay mucha concentración de glucosa en sangre).

TRANSPORTADOR DE DIFUSIÓN FACILITADA EN COTRANSPORTE: INTERCAMBIADOR

CLORURO-BICARBONATO DE ERITROCITOS
Es un sistema reversible de antiporte a favor de gradiente por el que sale una molécula de bicarbonato
mientras entra otra de cloruro o viceversa. Está relacionado con el proceso de transporte de CO2 por la
hemoglobina.
El CO2, producido por tejidos que oxidan combustibles, está concentrado en los capilares y por difusión
pasiva entra en los eritrocitos. La anhidrasa carbónica (de actividad reversible) lo convierte en
bicarbonato (HCO3-) y es transportado al plasma sanguíneo intercambiado por un ión Cl-. Este proceso
no modifica el potencial de membrana. El bicarbonato es mucho más soluble que el CO2 por lo que es
transportado hasta los pulmones donde ocurre el proceso contrario. Pasa al interior del eritrocito
intercambiado por el ión cloruro y la anhidrasa carbónica lo convierte en CO2. Este sale a favor de
gradiente por difusión pasiva y es exhalado por los pulmones.

SISTEMAS DE TRANSPORTE ACTIVO PRIMARIO

ATPasas TRANSPORTADORAS DE IONES

Aportan la energía indirecta necesaria para el bombeo en contra de gradiente de los iones. Como gastan
ATP y bombean diferentes tipos de iones, son llamadas bombas de iones. Hay cuatro grandes clases:
- Tipo P: transportan iones, algunas en cotransporte o simple, y crean gradientes. O bien transportan
protones y crean diferentes ambientes de pH o bien transportan iones metálicos y producen gradientes
eléctricos transmembrana. Las más destacadas son las bombas de Na-K o la de Ca2+. La segunda se
encarga del bombeo de calcio al citosol o bombeo de calcio del citosol al retículo sarcoplásmico de los
miocitos. El bombeo de Ca2+ hace que la concentración de este sea muy baja, lo que causa que cuando
entra al citosol desde el exterior por la apertura de canales en la membrana se desencadena la contracción
muscular.
- Tipo V: las más importantes están en plantas y hongos que producen un bombeo de H+ hacia las vacuolas,
provocando una bajada de pH.
- Tipo F: emparentadas estructuralmente con las del tipo V. Son ATPasas reversibles especializadas en el
bombeo de H+. Muchas funcionan como transportadores pasivos acoplados a la síntesis de ATP pasando
H+ a favor de gradiente. Sistema principal para producción de ATP en mitocondrias animales y
cloroplastos vegetales.
- Tipo ABC: muchas no son transportadoras de iones, pero de aa, lípidos, sales biliares, iones metálico,
etc. que bombean las moléculas fuera de la célula. Hay tres tipos principales: multitransportador (en
células animales en cantidades normales y sobreexpresados en tumorales, bombea los fármacos usados
en el tratamiento del tumor hacia el exterior, haciéndolos inefectivos), expulsador de antibióticos en
células bacterianas y el causante de las fibrosis quística (se pliega mal el transportador y transporta
activamente Cl-).
La bomba de Na+- K+ es de tipo P y es crucial para el funcionamento de las células del sistema nervioso.
Consta de dos tipos de subunidades y atraviesan diez veces la bicapa lipídica con hélices α, que forman
los lugares de unión y la vía por la que pasan los iones. En la subunidad α se produce la unión del ATP y
el proceso de fosforilación que desencadena el cambio conformacional. La subunidad β es una
glucoproteína con función desconocida. Existen dos tipos de conformaciones. Abierto hacia el citosol
expone los lugares de unión para tres iones Na+, lo que desencadena interacción con el ATP y la
fosforilación de un residuo de ácido aspártico de la subunidad α. Esto desencadena el cambio
conformacional en el que se abre hacia el exterior y disminuye la afinidad por el Na+ (se libera). Se
permite el acceso a los lugares de interacción de dos iones K+, se induce la desfosforilación del
transportador. Vuelve a la conformación abierta hacia el citosol, por lo que pierde la afinidad por el K +,
que se libera hacia el interior. Por cada ATP gastado se transportan tres Na+ hacia afuera y dos K+ hacia
el interior. Esto conlleva a la creación de un gradiente de concentración para estos dos iones y como se
expulsan más cargas positivas de las que se introducen también se genera un gradiente eléctrico
(diferencia de potencial de membrana). Es esencial para el transporte de señales eléctricas y los sistemas
de cotransporte. El 25% de la energía diaria en forma de ATP se invierte en este proceso. Muchas células
poseen sistemas de transporte que acoplan el flujo a favor de gradiente de K+ y Na+ con el transporte en
contra de gradiente de muchos solutos que deben transportarse al interior celular o de ciertos orgánulos.

SISTEMAS DE TRANSPORTE ACTIVO SECUNDARIO EN SIMPORTE

LACTOSA PERMEASA EN E. coli

Usa la energía liberada por el paso a favor de gradiente de H+ con el paso en contra de gradiente de la
lactosa desde el exterior al interior celular. Los protones están siendo bombeados al exterior
continuamente por una bomba que consume combustibles y produce CO2, causando que estén menos
concentrados en el interior. Su paso exergónico por el transportador para compensar las concentraciones
se acopla al paso endergónico de la lactosa. Cuando la bomba de protones se bloquea con cianuro y se
rompe la diferencia de potencial, la lactosa deja de transportarse al interior celular. El transportador pasa
a ser pasivo y deja salir la lactosa desde el interior al exterior celular.

SODIO-GLUCOSA EN MICROVELLOSIDADES DEL EPITELIO INTESTINAL

acopla el paso a favor de gradiente del Na+ al interior de la célula pasivamente con el cotransporte de
glucosa activamente. La bomba de Na+- K+ se sitúa en la membrana basal y bombea el sodio hacia la
sangre, creando el gradiente de concentración necesario. Una vez en el interior de la célula epitelial la
glucosa se transporta a la sangre mediante un transportador del tipo GluT2 a favor de gradiente hasta
alcanzar el equilibrio. La unión del Na+ y la glucosa cuando el transportador está abierto hacia el lumen
del intestino provoca un cambio conformacional que lo abre al interior donde se liberan ambas moléculas.
Esto desencadena un nuevo cambio que lo abre nuevamente al exterior.

CANALES IÓNICOS

ACUAPORINA (AQP-1)
Es la más abundante en las células humanas y consiste en un tetrámero de cuatro subunidades diferentes.
Cada una de ellas está formada por seis regiones transmembrana en hélice α y dos bucles que conectan
ciertas hélices α que forman el tapón por donde tienen que pasar las moléculas de agua. Es muy selectivo
y excluye el paso de otras moléculas (inclusive iones hidronio H3O+) porque se forman los puentes de H
adecuados de forma lineal en orden conduciendo las moléculas de agua de una en una (excluye paso de
iones con carga). El paso es extremadamente rápido, transportando 109 moléculas de H2O por segundo a
través de cada una de las cuatro subunidades del canal iónico.

GRAMICIDINA A
Antibiótico producido por cierta bacteria y que se inserta en las paredes de otras bacterias diferentes.
Dímero de hélices α que permiten el paso de K+ para romper los gradientes electroquímicos de las
bacterias, pudiendo funcionar como antibiótico.

IONÓFOROS PEPTÍDICOS

Sustancias liposolubles en superficie que se mueven de un lado a otro en las membranas y que en su
interior pueden transportar iones para liberarlos de forma aleatoria a favor de gradiente.

VALINOMICINA
Tiene una cavidad en la que se acomoda K+ y su exterior es completamente apolar. Rompe el gradiente
de esa bacteria y funciona como antibiótico.