Tema 7.

Introducción a tejido conectivo

El tejido conectivo es un complejo de células y matriz extracelular que tiene gran importancia en la
organización espacial y soporte mecánico de los demás tejidos.

Componentes
Se componen de distintos tipos de células y una matriz extracelular (en mayor cantidad de matriz que de
células) que contiene compuestos químicos de diversa naturaleza.
Matriz extracelular: tiene una parte fibrosa, una parte deforme y agua que nutre las células.
Fibras elásticas (fibrilina, elastina), fibras de colágeno y fibras de reticulina (proteínas fibrilares
de colágeno.
Células propias del tejido conectivo y de soporte: dar estructura y forma. Fibroblasto, condrocito
osteoblasto-osteocito y adipocito.
Células emigradas al tejido conectivo: provienen del sistema inmune y tienen un papel de
protección. Macrófagos, células plasmáticas, células cebadas, linfocito, neutrófilo, eosinófilo, basófilo.

Variedades de los tejidos conectivos

Dependiendo de la proporción relativa entre células y matriz extracelular, la disposición especial de la
matriz y la existencia de grandes cantidades de algunos elementos de la matriz extracelular se distinguen
varias clases de tejido conectivo.
Tejido conjuntivo: matriz extracelular con fibras de colágeno. Gran presencia de fibras (de colágeno u
otro tipo) en su matriz.
 Laxo: abundantes células
 Denso: gran cantidad de fibras de colágeno
 Reticular: gran cantidad de fibras reticulares
 Elástico: gran cantidad de fibras elásticas
 Mucoide: gran cantidad de proteoglicanos.
Tejido adiposo: predominio de adipocitos. Mucha sustancia y poca matriz.
Tejido cartilaginoso: predominio de proteoglicanos o sustancia amorfa en la matriz extracelular.
Tejido óseo: gran cantidad de sales minerales en la matriz extracelular (matriz mineralizada).
Sangre: hay una matriz extracelular líquida, no hay fibroblastos ni proteoglicanos (componentes muy
diferentes al resto de variedades de tejido conectivo
Tema 8. Matriz extracelular
Las fibras de colágeno se presentan en todos los tipos de tejido conectivo y aportan gran resistencia a la
tracción aunque también son flexibles. Son cordones de diámetro y longitud desconocida. Generalmente
están onduladas y tienen una estriación longitudinal.
 Rosa con hematoxilina-eosina (núcleos de fibroblastos morados).
 Azul con tinción Mallory y azán (núcleos rojizos).
 Rojo con Van Gienson (núcleos de fibroblastos negros).
 Verde con Masson.

Ultraestructura: están formadas por fibrillas de colágeno de grosor variable y tienen una estriación
transversal. Distintos tipos de colágeno se unen formando las fibras de colágeno. Una fibrilla está
formada por varias moléculas de colágeno que se disponen
longitudinalmente. El punto de unión de una molécula y la
siguiente crea el punto débil más electrodenso y es la causa
por la que se ven estriaciones transversales.

Cada fila se mueve un sitio, por lo que va dejando huecos

(disposición como los ladrillos de un edificio)

Disposición de moléculas de tropocolágeno: el

tropocolágeno va dejando un espacio de 34 nm entre el
extremo COOH de una molécula y el extremo NH 3 de la
siguiente.
Las zonas claras corresponden a las zonas en las que la
superposición de las moléculas de tropocolágeno es completa.

Colágeno que forma fibrillas

Tipo I 90% del colágeno total. Presente en ligamentos, fascias, cartílago, hueso…
Tipo II Presente en cartílago hialino, elástico y discos intervertebrales.
En muy pequeño y se encuentra en órganos que no necesitan un componente
Tipo III
mecánico tan potente.

Las fibrillas de colágeno suelen estas formadas por varios tipos de colágeno, aunque siempore hay
alguno que predomina.,
Las fibras de tipo I estarán formadas fundamentalmente por:
 Moléculas de colágeno tipo I.
 Algunas moléculas de colágeno tipo III.
 Algunas de tipo IX y V que inician el ensamblaje de las fibras de colágeno.
Colágeno asociado a fibrillas de colágeno
Juega un papel importante en la organización de las fibrillas de colágeno en la matriz extracelular.
Asociado a fibrillas de tipo II (cartílago, córnea). Proporcionan el vínculo de
Tipo IX unión entre las fibrillas de colágeno y los proteoglicanos en la matriz
cartilaginosa. Así se estabiliza la red de fibrillas de colágeno del cartílago.
Tipo XII Asociado a fibrillas de tipo I (tendón, ligamento, piel, placenta…).

Colágeno que forma redes

Tipo IV Forma la red-lámina en la lámina basal.
Forma dímeros que forma parte de las fibrillas de anclaje que unen la lámina
Tipo VII
basal de epitelios estratificados al tejido conectivo subyacente (piel).
Tipo VIII Sintetizado por células endoteliales.

Colágeno transmembranoso
Tipo XIII Escaso pero oblicuo (hueso, cartílago, intestino, piel)
Tipo XVII Presente en hemidesmosomas.

Fibras de reticulina
Son fibras pequeñas formadas por
colágeno de tipo III que forman
redes que aportan cohesión.

Se tiñen con sales de plata o con

PAS (tienen más residuos
glucídicos que las fibras de
colágeno).

Misma localización que las fibras

de colágeno de tipo III: vasos
sanguíneos, órganos
parenquimatosos, órganos
linfoides, músculo liso, nervio y
pulmón.

Presentan una estriación

transversal. Se ven igual que las
fibras de colágeno pero más
pequeñas.
 Fibras elásticas
Aportan elasticidad al tejido conectivo. Son abundantes en las paredes de
grandes vasos y paredes del tubo respiratorio y alveolos. Se utilizan
tinciones específicas con orceína (rojo).
Son rectilíneas aunque se anastomosan para formar redes laxas.

Se tiñen de negro con tinción de Verhoeff, violeta con resorcina-fucsina de

Weigert y de rojo con orceína. Se tiñen mal con eosina y no se pueden distinguir bien de las fibras de
colágeno.

Componente fibrilar: formado por microfibrillas de fibrilina, que es la primera proteína sintetizada
por el fibroblasto.
Componente amorfo: situado entre las microfibrillas y formado por elastina. Se secreta
posteriormente por el fibroblasto.
1. Tinción con orceína 2. Tinción con resorcina-fucsina (Weigert)

A veces no se agrupan en forma de lámina fenestrada sino en forma de red.

Las fibras elásticas son las más finas. Las más gruesas son las fibras de colágeno.

Glicoproteínas adhesivas
Estas glicoproteínas adhesivas unen la matriz extracelular con receptores específicos de la membrana
celular (integrinas), que a la vez están unidos por proteínas intracelulares al citoesqueleto.
Esto explica por qué la matriz extracelular juega un papel tan importante en el mantenimiento de la forma
celular, migración de células durante el desarrollo embrionario, curación de heridas….
Laminina Fibronectina Enactina Tensacina
Complejo glicoproteico grande
Es una glicoproteína multifuncional formado por 6 cadenas polipep.
Localizada en la lámina basal formada por dos cadenas polipeptídicas Similares y unidas por puentes
y sintetizada por células unidas por puentes disulfuro. Extiste en disulfuro. Se disponen en forma de
Glicoproteína
epiteliales. Tiene forma de tres formas diferentes: rueda.
sulfatada que forma
cruz. Proteína circulante en plasma. Tiene sitios de unión para el
parte de las láminas
Tiene sitios de unión para: Fibrillas insolubles de matriz extracelular. sindecano (proteoglicano de
basales y se une a la
Receptores celulares Proteína que se une transitoriamente a la membrana celular) y para la
laminina y al
específicos (integrinas), superficie de muchas células. fibronectina.
colágeno IV.
perlecano (proteoglicano), Tiene sitios de unión para el colágeno, Más abundante en el embrión que en
colágeno tipo IV y entactina. tenascina y para receptores específicos de el adulto. Función importante en la
tipo integrina. guía de migración celular durante el
desarrollo embrionario.

Proteoglicanos
No se ven en microscopía óptica, pero se pueden ver en microscopía electrónica formando una trama
irregular alrededor de las fibrillas de colágeno.

Composición química general

 Están formados por una proteína axial y por glicosoaminoglicanos (GAGs, trisacárido que se une a
proteína axial + secuencia de disacáridos repetidos).
Todos los GAG (excepto ácido hialurónico) están sulfatados y la presencia de grupos sulfato, junto con la
presencia del grupo carboxílico del ácido glucurónico hace que los proteoglicanos se comporten como
ácidos y tengan apetencia por colorantes básicos (se tiñen de azul con hematoxilina).

Hay diferentes tipos de GAGs dependiendo del disacárido que se repite en la secuencia de polisacárido.

Tipos de GAGs
Tipo de GAG Disacárido Distribución
Tejido conectivo, piel, cartílago, líquido
Ácido hialurónico Ácido glucurónico + NAcGlc
sinovial.
Cartílago, hueso, piel, pared arterial,
Condrotín sulfato Ácido glucurónico + NAcGal
córnea.
Dematán sulfato Ácido glucurónico + NAcGal Piel, vasos sanguíneos, corazón.
Membrana basal, pulmón, vasos
Heparán sulfato Ácido glucurónico + NAcGlc
sanguíneos, corazón, sangre.
Queratán sulfato Ácido glucurónico + NAcGlc Cartílago, córnea, discos vertebrales.

Tipos de proteoglicanos
Proteoglicano GAGs Número de GAGs Localización Funciones
Condrotín sulfato +
Agrecano 130 Cartílago Soporte mecánico
Queratán sulfato
Condrotín sulfato / Superficie celular
Betaglicano
Dermatán sulfato
1
Matriz extracelular
Unión a TFG- β
Condrotín sulfato / Unión a colágeno I
Decorina 1 Tejido conectivo
Dermatán sulfato Unión a TFG- β
Perlecano Heparán sulfato 2-15 Lámina basal Soporte y filtro
Condrotín sulfato / Gránulos de secreción en Ayuda a almacenar
Serglicina 10-15
Dermatán sulfato leucocito moléculas
Condrotín sulfato / Fibroblastos Adhesión celular
Sindecano 1-3
Heparán sulfato Superficie celula epitelial Unión a TFG- β

Funciones de los proteoglicanos

Forman un gel en el que están embebidas las proteínas fibrosas de la matriz extracelular. Los
proteoglicanos son altamente hidrofílicos por los grupos sulfato y carboxilo de los GAG que retienen
iones positivos (sodio) y agua. Esto hace que:
 El tejido mantenga su turgencia y no se deforme por fuerzas compresivas.
 Puedan difundir con facilidad los nutrientes hasta las células.
Tema 9. Células del tejido conjuntivo