Cap. 70.

Cap. 70: metabolismo de las proteínas.

Aprox ¾ ptes de los solidos son prot. Son prot estructurales, ez, nucleoproteínas, prot transportadoras de O2, prot del
musc q producen contracción y muchos otros tipos tanto intra- como extracelulares

Propiedades básicas de las proteínas.

Los aminoácidos son los principales componentes de las proteínas.
Hay 20 Aa presentes en las prot orgánicas, c/u tiene un gp acido y un átomo de N unido a la molec representado x el gp
amino.
Enlaces y cadenas peptídicos.
Los Aa se agg en las largas cadenas x enlaces peptídicos. El N del radical amino de un Aa se une al C del radical carboxilo
del sgte y se libera un H+ y un -OH q se combinan p formar H2O. sigue habiendo un amino y carboxilo en los extremos
opuestos de la nva molec q pueden combinarse p formar una cadena peptídica.

Transporte y almacenamiento de los aminoácidos.

Aminoácidos de la sangre.
Los Aa son ac fuertes y en la sangre se hallan ionizados x la eliminación de un at de H en el radical NH y tienen una cc de
35-65 mg/dl. La distribución en la sangre depende de los tipos de prot ingeridas, pero algunas están reguladas x su
síntesis selectiva de diferentes cels.
Destino de los aminoácidos absorbidos desde el tubo digestivo.
Dsp de una comida aumenta la cc de Aa en sangre. La dig y absorción suelen tardar 2-3 hs y los Aa se absorben en
pequeña cant. Las cels del org absorben Aa sobrantes en 5-10 min. Así, casi nunca se acumulan en la sangre o liq
intersticial cant excesivas de Aa. C/hr se trasladan muchos gr de prot en fma de Aa.

Transporte activo de aminoácidos al interior de las células.

Para q entren o salgan Aa x la Mb se requiere un transp facilitado o activo c mec de transportadores.
Umbral renal para los aminoácidos.
Los diferentes Aa pueden reabsorberse x el ep de los tub prox de los riñones x transp act 2rio. Existe un limite p el
transporte de c/Aa y cdo uno alcanza una cc excesiva en el plasma y FG, el exceso es excretado en la orina.

Almacenamiento de los aminoácidos como proteínas celulares.

Después de su entrada en las cel, los Aa se combinan para formar prot cel y las cc de Aa libres permanecen bajas y las cel
no almacenan grades cant de Aa libres. Las cel almacenan prot que algunas se descomponen en Aa y son transportados
de nuevo fuera de la cel hacia la sangre. Algunos tej del organismo participan en el almacenamiento de Aa en mayor
grado que otros, como el hígado.

Liberación celular de aminoácidos para regular su concentración plasmática.

Siempre que las cc plasmáticas disminuyan, los Aa en cuestión son transportados fuera de la cel para reponer su valor en
el plasma y así la cc plasmática de cada Aa se mantiene constante.

Equilibrio reversible entre las proteínas de las diferentes partes del organismo.
Como las prot cel se sintetizan a partir de Aa plasmáticos y ellos se descomponen y regresan al plasma, hay un
intercambio constante entre los Aa plasmáticos y prot lábiles.

Limite superior para el almacenamiento de proteínas.

Cada tipo de cel tiene un límite de almacenamiento de prot y una vez alcanzado, el exceso se degrada hacia otros
productos y se usa para obtener energía o se convierte en grasa o glucógeno para almacenarse. Cada tipo de cel tiene un
límite de almacenamiento de prot y una vez alcanzado, el exceso se degrada hacia otros productos y se usa para obtener
energía o se convierte en grasa o glucógeno para almacenarse.

Funciones de las proteínas plasmáticas.

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Cap. 70.

Los ppales tipos de prot plasmáticas son la albumina, globulinas y fibrinógeno.

La albumina proporciona presión coloidosmótica Π al plasma para evitar la salida del plasma por los capilares.
Las globulinas tienen funciones enzimáticas en el plasma y se ocupan de la inmunidad natural y adquirida.
El fibrinógeno forma los coágulos sanguíneos para reparar roturas.
Formación de las proteínas plasmáticas.
Casi toda la albumina, fibrinógeno y el 50-80% de loas globulinas se sintetizan en el hígado, y el resto de las globulinas en
los tej linfáticos. La velocidad de síntesis hepática es de 30 g/día.
Las proteínas plasmáticas como fuente de aminoácidos para los tejidos.
Cuando los tej se quedan sin prot, las plasmáticas actúan como fuente para reposición rápida. Los macrófagos tisulares
captan prot plasmáticas enteras por pinocitosis, estas funcionan como medio lábil de almacenamiento de prot y
representan una fuente rápida de Aa para los tej.

Equilibrio reversible entre las proteínas plasmáticas y tisulares.

Por día se sintetizan y descomponen 400 g de prot corporales, y la relación entre las tisulares y plasmáticas permanece
constante en 33 a 1. Debido a este equilibrio reversible, uno de los tratamientos para carencias proteicas es la
transfusión intravenosa de las prot plasmáticas.
Aminoácidos esenciales y no esenciales.
10 de los Aa habituales se sintetizan dentro de la cel y los otros 10 no, estos son los esenciales ya que son esenciales en
la dieta. La síntesis de Aa no esenciales comienza con la formación de α-cetoácidos pertinentes precursor de Aa
respectivos.

Uso de las proteínas para obtener energía.

Una vez que las cel alcanzan el máx. de almacenamiento, el resto de los Aa se degradan y aprovechan para obtener
energía o se depositan como grasa o glucógeno. Esta degradación ocurre en el hígado y comienza con la desaminación.
Desaminación: eliminación de grupos amino de los aminoácidos.
Sucede por medio de la transaminación, transferencia de un grupo amina de un Aa a otro. El grupo amino se transfiere
al ac α-cetaglutarico que se convierte en ac glutámico. Este transfiere el grupo amino a otras sust o lo libera en forma de
amoniaco y se convierte de nuevo en ac α-cetaglutarico. El exceso de Aa induce a la activación de aminotransferasas.

Formación de urea en el hígado.

El amoniaco desaparece de la sangre y se transforma en urea. 2 mol de amoniaco y 1 de CO2 se unen. El hígado sintetiza
casi toda la urea y si falla el amoniaco se acumula en la sangre, y es altamente toxico. La urea difunde desde las cel
hepáticas a los liq corporales y se excreta por los riñones.
Oxidación de los aminoácidos desaminados.
Una vez desaminados los Aa, los cetoácidos resultantes pueden oxidarse para liberar energía con fines metabólicos por 2
procesos: el cetoácido se convierte en una sust química para entrar al ciclo de Krebs, y ahí se degrada y se usa para
energía.

Gluconeogenia y cetogenia.
Ciertos Aa se asemejan a sustratos usados por las cel para sintetizar ac grasos o glucosa. La conversión de Aa para
formar glucosa/glucógeno es gluconeogenia (18 Aa) y para cetoácidos o ac grasos es cetogenia (19 Aa).

Descomposición obligatoria de las proteínas.

Una persona debe ingerir 20-30 g de prot, si no ingiere prot, parte del cuerpo continúa descomponiéndose en Aa
(perdida obligatoria). Las proporciones de los dif Aa se aproximan a la de los tej si se aprovecharan todas las prot para la
síntesis de nuevas prot tisulares, y si baja la cc de un Aa esencial los demás se tornan inútiles.

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Cap. 70.

Efecto del ayuno sobre la descomposición proteica.

Tras varias sem de ayuno se empiezan a agotar los HC y grasas almacenadas y empieza a desaminarse y oxidarse los Aa
de la sangre para obtener energía. Se acelera la descomposición de prot y las funciones cel se deterioran.

Regulación hormonal del metabolismo proteico.

La hormona del crecimiento aumenta la síntesis de las proteínas celulares.
Se atribuye a un mayor transporte de Aa por las memb cel, a una aceleración de los procesos de transcripción y
traducción de ADN y ARN, y a una reducción de la oxidación de las prot de tej.

La insulina es necesaria para la síntesis de proteínas.

Acelera el transporte de Aa, conduce al estímulo para la síntesis de prot. Reduce la degradación de prot y aumenta el
aporte de glucosa a las cel y reduce el uso energético de Aa.

Los glucocorticoides aumentan la descomposición de casi todas las proteínas tisulares.

Los glucocorticoides secretados por la corteza suprarrenal reducen la cant de prot de la mayoría de los tej, pero
aumentan la cc de Aa en el plasma.

La testosterona (T) y el estrógeno (E) aumentan el depósito tisular de proteínas.

La T hace que los musc y otros tej proteicos aumentan de tamaño durante unos meses. Una vez alcanzando el máx. en
los musc y otros tej, el depósito de prot cesa. El efecto del E es menor.

La tiroxina favorece el metabolismo de las células.

Si no se dispone de suficientes HC y grasas, la tiroxina provoca una rápida degradación de las prot y las usa para energía.
La tiroxina aumenta la síntesis de prot y su carencia inhibe el crecimiento por ausencia de síntesis proteica.