Nombre: Norberto Vélez

Coautor: John Rojas

PROTEINAS

RESUMEN

Las proteínas son moléculas de gran tamaño constituidas a partir de los

aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Estos aminoácidos están formados
por carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno en su grupo amino. Para formar
un enlace peptídico, los aminoácidos deben unirse entre sí para formar un
enlace amida entre un grupo carboxilo y un grupo amino. Las proteínas están
organizadas en: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las
proteínas cumplen distintas funciones en los tejidos del cuerpo como: catálisis,
transporte, defensa, metabólicas, reguladoras, estructural y energéticas. Las
fuentes alimentarias de las proteínas pueden tener dos orígenes: uno animal y
otro vegetal. Dentro de las proteínas de origen animal tenemos de dos tipos
globulares y fibrosas. Las proteínas globulares son la caseína de la leche y la
albúmina del huevo. Mientras tanto en las proteínas fibrosas brindan protección
y soporte a los tejidos del cuerpo. Las proteínas de origen animal la
encontramos en los cereales, leguminosas y patatas. Es importante para las
personas vegetarianas consumir alimentos combinados para evitar la
deficiencia de ciertos aminoácidos. Dentro de la naturaleza existen centenares
de aminoácidos diferentes, es por tal razón que solo 20 aminoácidos
intervienen en la formación de proteínas. La clasificación de los aminoácidos
depende de la solubilidad, de su naturaleza química, de su metabolización,
poder nutricional. Las funciones de los aminoácidos son: la formación de
péptidos, proteínas, aminas biógenas, compuestos nitrogenados y funciones de
neurotransmisión.

Con la llegada de los alimentos al estómago, se produce una segregación de

enzimas proteolíticas que hidrolizarán los enlaces peptídicos de los
aminoácidos. De tal manera que dentro el proceso de degradación actuarán
dos proteasas: la endopeptidasas y la exopetidasas. En las endopeptidasas
encontramos a la pepsina que actúa sobre los enlaces peptídicos de los
aminoácidos aromáticos y neutros como la leucina; la tripsina actúa sobre los
aminoácidos básicos; la elastasa sobre los aminoácidos alifáticos neutros. La
pepsina proviene del pepsinógeno inactivo por acción del ácido clorhídrico.

En el estómago de los lactantes se produce una enzima proteolítica

denominada fermento LAB, esta enzima actúa a un ph más bajo que la
pepsina, siendo la caseína su sustrato preferente.

En el intestino, la digestión de proteínas se inicia intraluminalmente gracias a la

ayuda de las enzimas liberadas por el páncreas. Dentro de este proceso van a
participar enzimas endopeptidasas como tripsina, quimiotripsina, colagenasa y
elastasa; y dentro de las exopeptidasas encontramos carboxipetidasa A, B.

La acción concertada de las enzimas proteolítica conduce a la formación de

oligopéptidos y aminoácidos libres. Las células de la mucosa intestinal solo
pueden dejar pasar en el caso de las proteínas aminoácidos de menor tamaño,
oligopéptidos, dipéptidos y tripéptidos. Para lograr que los aminoácidos
ingresen por el borde cepillo del enterocito se necesitan de peptidasas que los
degraden como: aminopeptidasas, dipeptidasas, tripeptidasas y dipentil
aminopeptidasas. Una vez que ingresan por el enterocitos estos productos son
degradados por peptidasas citoplasmáticas hasta aminoácidos, que son los
productos de la degradación proteica que aparecen en la sangre.

La absorción intestinal de aminoácidos se la realiza por diversos mecanismos

de transporte. Encontramos dos mecanismos uno dependiente de Na y otros
independientes de él. Además existen sistemas específicos para aminoácidos:
aminoácidos dicarboxílicos (glutamato, aspartato), iminoácidos (prolina,
hidroxiprolina), aminoácidos neutros (valina, leucina, etc.), aminoácidos básicos
(lisina). En la membrana basolateral existe otros sistemas de transporte de
aminoácidos que permiten el paso de estos hacia la sangre de los capilares
mucosonales. A pesar de existir estos mecanismos de transporte, la difusión
simple es una vía importante en la absorción de la mayoría de los aminoácidos
tanto en el borde de cepillo del enterocito como en la membrana basolateral.
Los aminoácidos que llegan al enterocito pueden seguir varias vías metabólicas
entre la que destacan en la utilización de la síntesis de proteínas de secreción,
de recambio, de consumo energético, reemplazantes de células pérdidas
durante la descamación. Las células de la mucosa realizan algunas
transformaciones en los aminoácidos absorbidos, especialmente en la
transaminación del glutamato y aspartato. Se cree que estas transformaciones
tienen el objetivo de evitar la posible toxicidad de los aminoácidos
dicarboxílicos a nivel del sistema nervioso central.

El hígado juega un papel primordial en el metabolismo nitrogenado. Los

aminoácidos que llegan por la vena porta pueden tener algunas de las
siguientes vías: a) pasar a la circulación sistémica por la vena suprahepática
sin metabolización; b) originar péptidos, proteínas y otros derivados
metabólicos nitrogenados como purinas, pirimidinas, porfirinas,
aminoalcoholes, etc.; y c) catabolizarse para producir energía.

La degradación de los aminoácidos origina amoníaco, sustancia tóxica que

debe ser transformada en urea. El esqueleto carbonado restante puede
utilizarse directamente para obtener energía o transformarse en glucosa,
dependiendo de las condiciones fisiológicas. El amoniaco se origina de los
aminoácidos en dos etapas. En primer lugar, se produce una transaminación
con formación de glutamato. Posteriormente se realiza la desaminación del
glutamato con formación de amoniaco.

El amoniaco procede tanto del catabolismo de los amino-ácidos hepáticos,

como del que se origina por los microorganismos en el intestino y llegan por la
vena porta.

La captación muscular de aminoácidos y su utilización en la síntesis de

proteínas es estimulada por la insulina, mientras que los glucocorticoides tienen
efectos opuestos. Después de la ingestión de alimento, predomina la captación
y utilización de los aminoácidos para la proteosíntesis, mientras que en 'los
períodos interdigestivos y en el ayuno predomina la liberación de aminoácidos
con fines gluconeógenos. La alanina es el principal aminoácido gluconeógeno.
Este aminoácido se forma a partir de piruvato mediante la transferencia del
grupo amino de otros aminoácidos, como los aminoácidos ramificados
isoleucina y valina. Otro aminoácido liberado por el músculo es la glutamina,
que se origina por vías similares a las descritas para la alanina. La
determinación de 3-metil-histidina en orina puede ser útil como indicador del
catabolismo proteico muscular.

Una característica muy especial del metabolismo proteico es la existencia

conjunta de procesos de síntesis y degradación de proteínas. Se produce así
un recambio o turnover. Este recambio es más rápido para las proteínas de la
mucosa intestinal, hígado, páncreas y eritrocitos, y mucho menos para las
proteínas del tejido conjuntivo o del encéfalo.

El primer índice de calidad de una proteína, en orden cronológico, es su

utilización digestiva, juzgada por el coeficiente de digestibilidad que establece
el porcentaje de proteína (o nitrógeno) absorbida respecto a la ingerida. Desde
el punto de vista metabólico se han definido una serie de índices y métodos
para juzgar la calidad de una proteína. En conjunto, se han clasificado en
métodos químicos, métodos biológicos y métodos microbiológicos.

En los alimentos más comunes de consumo humano los aminoácidos que

pueden resultar limitantes son la lisina, la metionina, la treonina y el triptófano.
Para determinar el limitante de una fuente proteica, se debe calcular el
cómputo químico para los cuatro y el valor más bajo es el limitante.

Aunque la calidad de una proteína sea la adecuada en términos de

alimentación, la combinación de dos alimentos suministra proteínas que se
complementan en sus aminoácidos deficitarios. Si falta uno, o bien las
cantidades de uno o varios aminoácidos o su cantidad es muy bajas, la síntesis
proteica no se realiza bien o no se sintetiza la suficiente cantidad de una
proteína determinada.