CONSULTAS DE BIOQUÍMICA

Brigid Miryei Gómez Ibarra

Tercer semestre

Jorge Enrique Hernández Carvajal

Bioquímica

Universidad del Tolima IDEAD

Ibagué – Tolima
2020
 TALLER TUTORIA 2

¿QUÉ ES UN AZÚCAR REDUCTOR?

El oxígeno del grupo carbonilo puede reaccionar con un grupo alcohol en una
reacción de oxidación-reducción, formando hemiacetales o hemiacetales en
solución acuosa. Estas reacciones se ven manifestadas en la ciclación de los
monosacáridos.

Un azúcar reductor es un término químico para un azúcar que actúa como un

agente reductor y puede donar electrones a otra molécula. Específicamente, un
azúcar reductor es un tipo de carbohidrato o azúcar natural que contiene un grupo
aldehído o cetona libre. Los azúcares reductores pueden reaccionar con otras
partes de la comida, como aminoácidos, para cambiar el color o el sabor de la
comida.

Los diferentes tipos de azúcares:

Los azúcares se encuentran de forma natural en todas las frutas, verduras,

productos lácteos y granos enteros. Estos azúcares naturales son también
conocidos como hidratos de carbono, un macronutriente esencial. Carbohidratos
de la dieta se clasifican como monosacáridos, que son moléculas individuales de
azúcar; disacáridos - dos moléculas de azúcar unidas entre sí; u oligosacáridos y
polisacáridos, que son cadenas más largas de moléculas de azúcar. Los
monosacáridos incluyen glucosa, galactosa y fructosa, que son todos los azúcares
reductores. Los monosacáridos se encuentran a menudo no solo en la naturaleza,
pero que son componentes de los disacáridos y polisacáridos. Por esta razón,
algunos disacáridos, tales como maltosa, también son azúcares reductores.

Ejemplos de azúcares reductores:

El monosacárido más importante y el azúcar reductor es glucosa. En el cuerpo, la

glucosa se conoce como azúcar en la sangre, porque es esencial para la función
cerebral y la energía física. La fructosa es otro azúcar reductor y es conocido
como el más dulce de todos los monosacáridos. La galactosa, otro azúcar
reductor, es un componente de la lactosa que se encuentra en los productos
lácteos. La maltosa no se encuentra a menudo en la naturaleza, sino que se
produce durante la digestión cuando las moléculas de almidón se descomponen.

Tipos de azúcares reductores:

Todos los monosacáridos (azúcares simples que no pueden descomponerse en

moléculas más pequeñas) son azúcares reductores. Dos de los tres tipos de
azúcares disacáridos (con dos anillos de sustancias químicas), maltosa y lactosa,
tienen la estructura química abierta necesaria para actuar como agentes
reductores. La estructura simple de los monosacáridos les permite
descomponerse al doble de velocidad que los disacáridos, mientras que los
disacáridos deben descomponerse en partes más pequeñas primero.

Tipos de azúcares no reductores:

El tercer tipo de disacáridos, sacarosa, y polisacáridos (azúcares con múltiples

anillos químicos) son los azúcares no reductores. Los polisacáridos -almidones-
tienen estructuras cerradas, que utilizan átomos libres para unir entre sí los anillos
múltiples, y tardan mucho más tiempo en descomponerse.
Isomería: Concepto de Isomería. Principales tipos de isomería: Estructural y
espacial o estereoisomería.

La Isomería es un concepto derivado de la manera de representar las moléculas.

Se dice que dos compuestos son Isómeros cuando, siendo diferentes responden a
la misma fórmula molecular. Esto se debe a que los mismos átomos están
reagrupados de modo distinto y constituyen, por lo tanto, dos moléculas diferentes,
lo que provoca que tengan diferentes propiedades físicas y/o químicas. Es decir,
los Isómeros son compuestos que tienen igual fórmula molecular, pero distinta
fórmula estructural.

La isomería puede ser plana y del espacio. La primera se puede explicar mediante
fórmulas planas, mientras que para comprender la segunda hemos de tener en
cuenta que muchas moléculas son tridimensionales. Por eso, se puede distinguir
entre dos grupos básicos de isomería: Estructural (o plana) y Estereoisomería (o
espacial).

La Isomería Estructural: se presenta cuando, a pesar de tener el mismo número

de átomos de cada clase, las uniones entre ellos son diferentes en uno y otro
compuesto, es decir se basa en las diferencias existentes en la ordenación y/o
unión de los átomos en las moléculas. Estas diferencias en la estructura del
esqueleto carbonado permiten que se puedan clasificar en:
Isomería de Cadena: los isómeros de cadena poseen el mismo grupo funcional,
pero la estructura de la cadena es diferente, pudiendo ser lineal, ramificada, etc.,
es decir, las uniones entre los C que forman la cadena son diferentes. Esto es
posible a partir de cuatro átomos de carbono.

Isomería de
Posición: la presentan los compuestos que tienen el mismo grupo funcional
colocado en diferente posición dentro de la cadena carbonada.

Isomería de Función: la presentan aquellos compuestos que teniendo la misma

fórmula molecular presentan distintos grupos funcionales.

La Estereoisomería: la
presentan aquellas sustancias que, con la misma estructura, tienen diferente
distribución espacial de sus átomos. Es decir, los estereoisómeros poseen los
mismos átomos, las mismas cadenas y los mismos grupos funcionales, pero
difieren en alguna de sus orientaciones espaciales. Se pueden considerar dos
tipos principales de estereoisomería: la geométrica y la óptica.

Isomería Geométrica: es característica de aquellas sustancias que presentan un

doble enlace carbono-carbono, y es debida a que no es posible la libre rotación
alrededor del eje del doble enlace. Asimismo, es preciso que los sustituyentes
unidos a cada uno de los átomos de carbono implicados en el doble enlace sean
distintos. Las distribuciones espaciales posibles son dos, la forma cis y la trans. En
la primera, los sustituyentes iguales de los dos átomos de carbono afectados por
el doble enlace se encuentran situados en una misma región del espacio con
respecto al plano que contiene el doble enlace, es decir, se denomina cis, al
isómero que tiene los grupos iguales en el mismo lado del doble enlace. En la
segunda, los sustituyentes afectados se encuentran en distinta región del espacio,
es decir, trans es el isómero que tiene los grupos
iguales en posiciones opuestas, a cada lado del
doble enlace.

Isomería Óptica: isómeros que poseen idénticas propiedades tanto físicas como
químicas, diferenciándose únicamente en el distinto comportamiento frente a la luz
polarizada. Un isómero desvía el plano de polarización de la luz hacia la derecha
(isómero dextro o (+)) y el otro hacia la izquierda (isómero levo o (-)).
Se da en moléculas con átomos de carbono asimétricos, es decir, unidos a cuatro
sustituyentes distintos. Los compuestos orgánicos que poseen este tipo de
isomería se caracterizan por presentarse en dos formas isómeras que son, una
respecto a la otra, como un objeto y su imagen reproducida en un espejo, como se
puede apreciar en la fotografía

Definición de Diastereoisómeros
Son moléculas que se diferencian por la disposición espacial de los grupos, pero
que no son imágenes especulares. Un tipo de diastereoisómeros son los isómeros
geométricos (alquenos cis y trans). Para que dos moléculas sean
diastereoisómeros es necesario que al menos tengan dos centros quirales. En uno
de los centros los sustituyentes están dispuestos igual en ambas moléculas y en el
otro deben cambiar.

 Pareja de diastereoisómeros
1. Centro que se mantiene igual en ambas moléculas

2. Centro que cambia (cloro e hidrógeno cambiados de posición)

¿QUE ES LA GLICINA?

Por mucho que el cerebro humano sea el conjunto de órganos del que surge la
capacidad para pensar racionalmente, lo cierto es que su funcionamiento no es
nada racional. Por ejemplo, las neuronas, que son quizás el tipo de células más
importantes de esta parte del cuerpo, funcionan gracias a los
neurotransmisores, partículas químicas que suelen circular por todo el
organismo de manera bastante descontrolada.

En todo este caos de neurotransmisores, nuestro organismo es capaz de

minimizar los efectos de la imprevisibilidad y aprovechar la existencia de células
que reaccionan cuando les llega cierta cantidad de un tipo de neurotransmisor,
independientemente de si este ha sido generado cerca o lejos o de si siempre ha
circulado por el sistema nervioso o ha estado fuera de él.

La glicina, por ejemplo, es un neurotransmisor gracias al cual las neuronas pueden

comunicarse entre sí, pero es también un aminoácido a partir del cual se crean
proteínas. Sin cambiar de forma y de propiedades, este elemento puede ser
utilizado tanto para ayudar a crear y regenerar tejidos o componentes de células
como para actuar de puente de comunicación química entre células nerviosas.

Como aminoácido

En su faceta como aminoácido, la glicina es el aminoácido más pequeño de los

que se pueden encontrar en todo el cuerpo humano.

Su estructura es muy simple, y de hecho puede ser sintetizada por el propio

organismo, algo que no ocurre con los aminoácidos esenciales. No es necesario
ingerir dosis de glicina incorporando a nuestra dieta alimentos que las contengan.

Como neurotransmisor
La glicina es liberada al torrente sanguíneo y empieza a circular a través de este
medio hasta que atraviesa la barrera hematoencefálica y accede al interior del
sistema nervioso central. Es en este espacio en el que se desempeña su labor
como neurotransmisor.

Una vez dentro del contexto del sistema nervioso, la glicina va circulando hasta
quedar insertada en ciertos receptores. Esta combinación hace que la glicina
actúe como una "llave" que desencadena ciertos procesos biológicos. Pero...
¿cuál es exactamente el mecanismo de acción de esta sustancia?

El mecanismo de acción

La glicina tiene una clase específica de receptor que solo responde ante la
presencia de esta sustancia. Se trata del receptor de tipo GLyR. Una vez que se
ha producido este encaje, varias válvulas de la neurona en la que se encuentra el
receptor empiezan a trabajar de modo que entran iones de cloruro al interior de
esta célula nerviosa.

Esto genera una respuesta en cadena que, dependiendo de las circunstancias en

las que se encuentre la neurona, hace que se produzca o no una etapa
de despolarización, la cual hace que un impulso eléctrico recorra toda la célula
hasta que sus efectos llegan a otras hendiduras sinápticas (los espacios en los
que las neuronas se comunican entre ellas).

Las funciones de la glicina

En lo que respecta a los diferentes procesos que realiza la glicina sobre las
neuronas, las principales son las siguientes.

1. Regulación de la conducta motora

La glicina, junto a otros neurotransmisores, interviene en la regulación de los
movimientos haciendo que el tono muscular se mantenga y que los grupos de
músculos puedan ser coordinados para realizar acciones coherentes.

2. Regenerar tejidos

La glicina está por prácticamente todo el organismo contribuyendo al desarrollo

y regeneración de tejidos celulares gracias a su acción como aminoácido.

3. Tiene efectos inhibidores en el cerebro

Al igual que otros neurotransmisores como el GABA, la glicina actúa en ciertas

zonas del cerebro contribuyendo a que entremos en un estado de relativa calma,
es decir, ausencia de estrés. Gracias a este efecto, la glicina hace que sea
relativamente difícil entrar en un estado de hiperactivación nerviosa.

Sin embargo, esto no significa que la glicina nos adormezca.

4. Contribuye a la fluidez de la cognición

Se cree que la secreción de glicina ayuda a que las funciones cognitivas se

desarrollen de un modo más eficaz. Por ejemplo, recordar o tomar decisiones
se vuelven actos más espontáneos y fáciles de realizar, quizás en parte porque la
ausencia de un excesivo estrés hace que la planificación a la hora de guiar estas
funciones sea más sencilla.

¿QUE ES ALANINA?

La alanina es un aminoácido no esencial, pero de gran importancia para el ser

humano. Es el aminoácido más pequeño después de la glicina y se clasifica como
hidrofóbico.

La alanina existe en dos formas o isómeros distintos L-alanina y D-alanina:

La L-alanina es uno de los 20 aminoácidos proteicos y el segundo por importancia
después de la leucina mientras que la D-alanina se encuentra en las paredes
celulares bacterianas y en algunos péptidos antibióticos.

La alanina procede de la transaminación del glutamato con el piruvato:

Glutamato + piruvato = α cetoglutarato + alanina

La alanina se encuentra en grandes concentraciones en el plasma sanguíneo e

interviene de forma muy importante en el metabolismo de la glucosa. La alanina es
captada por el hígado donde se metaboliza, pierde el grupo amino hasta formar
piruvato y mediante el proceso de gluconeogénesis se transforma en glucosa.
Esta glucosa ya está lista para ser utilizada como fuente de energía en otros
tejidos como el músculo o el cerebro.

En el músculo la glucosa sirve como fuente de energía, sin embargo parte de los

piruvatos procedentes de su metabolización pueden unirse de nuevo a grupos
amino para formar de nuevo alanina, que vuelve de nuevo al hígado para formar
de nuevo glucosa (este ciclo es conocido como ciclo glucosa-alanina). La síntesis
de alanina desempeña un papel muy importante en el transporte del amoniaco
producido en los músculos para su eliminación en el hígado y está directamente
relacionada con las concentraciones de glutamato y piruvato.

La alanina también está involucrada en el metabolismo del triptófano y de

la vitamina B6. Ayuda a metabolizar la glucosa y los ácidos orgánicos,
estabilizando los niveles de azúcar en sangre. Además, puede ayudar en la
formación de anticuerpos y mantener la próstata en buen estado.

Las principales fuentes naturales de alanina son alimentos proteicos como carne
de vacuno, pollo, pescado, huevos y lácteos. En los alimentos de origen vegetal se
encuentran en la soja, judías, lentejas, guisantes, cacahuetes, habas y en menor
medida en espárragos, espinacas, semillas de sandía, semillas de calabaza,
semillas de girasol, coliflor, cacahuetes y maíz.

Aplicaciones

La alanina se aporta en forma de complemento para garantizar la disponibilidad

del aminoácido para la síntesis proteica. Un aporte adecuado de alanina también
favorece el equilibrio de la glucosa sanguínea para servir como fuente de energía
para músculos, cerebro y sistema nervioso. Asimismo, puede servir para mantener
una salud adecuada de la próstata y detoxificación del organismo.

Dosis

La alanina es un aminoácido no esencial lo que significa que el organismo es

capaz de sintetizarlo a partir de otros aminoácidos o compuestos celulares
mediante reacciones enzimáticas. No obstante, no hay que olvidar que para
mantener la salud es necesario aportar como mínimo los requerimientos mínimos
de proteína establecidos en 0.8 g/kg/día, que en el caso de deportistas se ven
incrementados a 1,6 g/kg/día en deportes de resistencia y hasta 2 g/kg/día en
deportes de fuerza y culturistas.

Precauciones

Las personas con enfermedad hepática o renal no deben ingerir grandes

cantidades de aminoácidos.
 PROTEINAS TUTORIA 4

1. EJEMPLOS DE PROTEÍNAS FIBROSAS, GLOBULARES Y ALBUMINAS.

La estructura terciaria permite clasificar las proteínas en dos grupos: proteínas

fibrosas y globulares

PROTEINAS FIBROSAS:

se ordenan formando filamentos u hojas de gran extensión, en general

conformadas por un único tipo de estructura secundaria. Todas ellas son
insolubles en agua debido a su alto contenido de aminoácidos hidrofóbicos.
Cumplen importantes funciones estructurales y representan más de la mitad de la
masa corporal de los organismos superiores.

Analizaremos algunas de interés biológico:

 Queratina: se localiza en cabellos, uñas, lana, plumas, escamas, cuernos,

capa externa de la piel. Sus características más importantes son
resistencia, dureza y flexibilidad variables.
 colágeno: tendones, cartílagos, matriz ósea y córnea. Se destaca por la
resistencia y por su no capacidad de estiramiento.
 Elastina: se encuentra en el tejido conjuntivo, posee elasticidad y capacidad
de estiramiento.
 fibroína: en la seda y en telaraña: Son fibras muy fuertes y flexibles. No
extensibles.
PROTEINAS GLOBULARES:

las cadenas polipétidas se pliegan en forma esférica y poseen una estructura más
compleja que las anteriores, ya que puede haber más de una estructura
secundaria en la misma molécula. Son solubles en agua.

Algunas de las más importantes son:

 Mioglobina: interviene en el transporte y almacenamiento de oxígeno.

 Citocromo: es componente de la cadena respiratoria en las mitocondrias.
 Ribonucleasa: cataliza ciertos enlaces de ARN.
 lisozima: cataliza la rotura hidrolítica de los polisacáridos.
 Prolaminas: zeína (maíza), gliadina (trigo), hordeína (cebada)
 Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
 Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
 Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
 Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.

ALBUMINA

Es sintetizada en el hígado. La concentración normal en la sangre humana oscila

entre 3,5 y 5,0 gramos por decilitro, y supone un 54,31% de la proteína
plasmática. El resto de las proteínas presentes en el plasma se llaman en
conjunto.

globulinas. La albúmina es fundamental para el mantenimiento de la presión

oncótica, necesaria para la distribución correcta de los líquidos corporales entre el
compartimiento intravascular y el extravascular, localizado entre los tejidos.

La albúmina tiene carga eléctrica negativa. La membrana basal del glomérulo

renal también está cargada negativamente, lo que impide la filtración glomerular
de la albúmina a la orina.

Funciones de la albumina
  Mantenimiento de la presión oncótica.
 Transporte de hormonas.
 Transporte de bilirrubina no conjugada.
 Transporte de muchos fármacos y drogas.
 Unión competitiva con iones de calcio.
 Control del pH.
 Funciona como un transportador de la sangre y lo contiene el plasma
 Regulador de líquidos extracelulares, efecto Donnan
 Causas de la deficiencia de la albumina
 Cirrosis hepática: Por disminución en su síntesis hepática.
 Desnutrición.
 Síndrome nefrótico: Por aumento en su excreción.
 Trastornos intestinales: Pérdida en la absorción de aminoácidos durante la
digestión y pérdida por las diarreas.
 Algunos procedimientos médicos, como la paracentesis

Tipos de albumina

 Seroalbúmina: Es la proteína del suero sanguíneo.

 Ovoalbúmina: Es la albúmina de la clara del huevo.
 Lactoalbúmina: es la albumina de la leche

 Lactoalbúmina: Es la albúmina de la leche.

FUNCION DE LAS PROTEINAS EN EL ORGANISMO

La función principal de las proteínas es la estructural o plástica, es decir, nos

ayudan a fabricar, regenerar y mantener nuestros tejidos como la piel, las uñas,
los tendones, etcétera. Es decir, si comparamos nuestro cuerpo con una casa, las
proteínas serían los ladrillos, junto con los cimientos y las tejas.

No obstante, además de esta función, desempeñan otras como:

 Energética: cuando la ingesta de hidratos de carbono y grasas

procedentes de la dieta sea insuficiente para cubrir las necesidades
energéticas, en caso de un ayuno prolongado, la degradación de proteínas
(aminoácidos) cubrirá estas carencias. El organismo puede llegar a obtener
hasta 4 kilocalorías de energía por cada gramo de proteínas.
 Reguladora: muchas de estas macromoléculas hacen posibles procesos
vitales para cualquier ser vivo, como la respiración o la digestión. Hay
proteínas, como por ejemplo la insulina o la hormona del crecimiento, que
están implicadas en la regulación de muchos procesos del organismo.

 Transporte: por ejemplo, la hemoglobina, se encarga de transportar el

oxígeno; la albúmina, transporta ácidos grasos libres, o las lipoproteínas
que conducen el colesterol a través de la sangre. Otras como las
glucoproteínas llegan a las membranas celulares y se integran para realizar
la función de recibir sustancias determinadas.

 Defensa: este tipo de proteínas ayudan a las defensas del cuerpo

protegiendo al organismo de ciertos agentes extraños o exterminándolos.
Un ejemplo serían las inmunoglobulinas, que localizan y eliminan las
moléculas que provocan infecciones o intoxicaciones.
  Enzimática: algunas proteínas realizan trabajos biocatalizadores, por lo
que hacen posible y aceleran en muchos casos las reacciones químicas
que se dan en el cuerpo.

 Homeostática: estas macromoléculas son las encargadas de mantener el

pH sanguíneo en niveles adecuados para la salud.

QUE SON LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar
por sí solo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos
organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención
de estos aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas.
Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se
dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne,
los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.

Solo ocho aminoácidos son esenciales para todos los organismos, algunos se
pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a partir
del piruvato.

CUALES SON CONSIDERADOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES

 Fenilalanina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Treonina
 Triptófano
 Valina
 Arginina
 Histidina
FUNCIONES:
FENILALANINA
Es imprescindible para los procesos de comunicación neuronal, la memoria y el
aprendizaje. Además, tiene influencia en la prevención del desarrollo de
enfermedades degenerativas como el Alzheimer.

Previene el envejecimiento prematuro, así como la formación de arrugas en la piel,

promueve el crecimiento de un cabello y uñas sanas gracias a que su presencia
estimula la producción de colágeno.

También está involucrado en la producción de una hormona que ayuda a regular

el metabolismo llamada tiroxina.

Además, ayuda a mantener el equilibrio emocional, previene la depresión y la

ansiedad debido a que bloquea las enzimas que degradan las endorfinas.

Gracias a que promueve la segregación de una hormona que le indica al cerebro

que estamos saciados, la colecistocinina, podemos regular el apetito para no
comer más de lo que deberíamos.

HISTIDINA

Su principal función se encuentra en la correcta formación de las células presentes

en la sangre ya que es un aminoácido abundante en la hemoglobina y estimula la
producción tanto de glóbulos rojos como de glóbulos blancos.

Previene la anemia y fortalece nuestro sistema inmunológico.

Está encargada de combatir las sustancias tóxicas, tanto las que vienen del
exterior, así como las que genera nuestro cuerpo.

Promueve la producción de jugos gástricos para la digestión.

Forma parte importante del proceso de reposición de los tejidos blandos y óseos
por lo que ayuda mucho en la regeneración cuando existen hematomas, fracturas,
esguinces, heridas abiertas (fomentando una mejor cicatrización), etc.
Ayuda a la conservación de una de las sustancias más importantes de nuestro
cerebro: la mielina. Esta sustancia está relacionada al envío de impulsos entre las
neuronas.

Tiene también propiedades antiinflamatorias y diuréticas.

ISOLEUCINA

Ayuda en la recuperación y regeneración de los tejidos blandos y los huesos como

la histidina.

Regula el proceso de la metabolización del azúcar

Junto con la hormona de crecimiento, se encargan de mantener el adecuado

desarrollo de los músculos y de otros tejidos dentro del organismo.

Tiene injerencia en la formación de hemoglobina.

LEUCINA

Se encarga del proceso de metabolización de la glucosa en el organismo.

Ayuda en el proceso de crecimiento muscular y estimula la segregación de la

hormona del crecimiento.

Interviene en la reparación de los tejidos blandos y óseos.

Preserva el correcto funcionamiento de la vesícula biliar y el hígado para asegurar

la producción de la bilis, con influencia en la producción de bilis y en la posterior
digestión.

LISINA

Previene el envejecimiento prematuro de piel y tejidos.

Se encarga de preservar la absorción correcta del calcio previniendo

enfermedades relacionadas a los huesos como la osteoporosis y la osteopenia.
También interviene en la digestión para conseguir una mejor descomposición y
absorción de nutrientes.

Mantiene la fluidez de la sangre, previniendo la formación de coágulos.

Al ser parte de la composición del colágeno, su presencia es fundamental para

preservar la calidad de la piel, los ligamentos y los huesos.

Interviene en la metabolización de las grasas, regulando el nivel de los triglicéridos

y el colesterol en el organismo.

METIONINA

Junto a la glutamina, participa en la formación de las proteínas relacionadas con el

desarrollo y conservación muscular por lo que previene la pérdida de músculo.

Así como varios aminoácidos esenciales, este también está involucrado en la

producción de colágeno en el organismo. Evita la acumulación de grasa en el
hígado gracias a que ayuda en la descomposición, transporte y beta-oxidación de
las grasas y disminuye la reacción de los alérgenos en el cuerpo.

TIROSINA

Como curiosidad, este aminoácido tiene el prefijo tiros (queso) porque se

descubrió por primera vez en una de las proteínas de este ingrediente.

Es considerada un aminoácido condicional ya que el cuerpo la sintetiza, pero no

necesariamente en las cantidades adecuadas y sus funciones son:

Es precursora de las catecolaminas (dopamina, norepinefrina y epinefrina) que al

ser neurotransmisores están relacionadas a una multitud de funciones cognitivas y
memoria.

Interviene en la producción de melanina que da el pigmento a la piel, ojos y al

cabello. El aminoácido Tirosina participa en la formación de células rojas y células
blancas de la sangre.
Neutraliza radicales libres.

Participa en la biosíntesis de proteínas y enzimas.

Regula la actividad de las glándulas adrenal, pituitaria y tiroidea. Participa en la

formación de la adrenalina.

TREONINA

Interviene en la producción del esmalte en los dientes.

Es un desintoxicante del hígado, controla las grasas en este órgano y junto a la

metionina interviene en la metabolización de las grasas.

Asegura la segregación de jugos gástricos.

Junto a la cistina y la metionina, ayudan a aumentar los niveles de testosterona y

controlan los ciclos reproductivos.

TRIPTÓFANO

De este aminoácido ya hemos hablado en nuestra guía para dormir mejor.

Es el precursor de la serotonina que está involucrada en la regulación del apetito,

del sistema nervioso, de los trastornos alimenticios, relacionada con la prevención
de la depresión y la ansiedad

Ayuda a gestionar de manera saludable el estrés y a evitar patologías mentales.

Previene la hiperactividad y reacciones agresivas relacionadas con enfermedades

psiquiátricas.

Al ser precursor de la serotonina, está intrínsecamente relacionada con la

producción de melatonina, que regula el sueño, los ciclos de sueño y las horas de
vigilia.
VALINA

Interviene en el funcionamiento correcto del hígado y la vesícula biliar, y previene

en enfermedades como la cirrosis, el hígado graso, cálculos en la vesícula e
insuficiencia hepática.

Regula la cantidad de nitrógeno en el organismo. Ayuda en la realización del

metabolismo molecular. Previene los desgarros y daño muscular.

Previene el estrés y la ansiedad, así como sus efectos colaterales

DONDE SE ENCUENTRAN

Fuente animal y de fuente vegetal.

Proteínas de origen animal tales como:

Carnes

Pescados y mariscos Huevos

Leche y productos lácteos

Los alimentos vegetales con más presencia de aminoácidos esenciales son:

Legumbres

Maíz, arroz, quinoa y avena

AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS

Algunos intermediarios metabólicos, así como ciertos neurotransmisores, tienen

estructura de aminoácido, aunque no aparecen en las proteínas. Son los llamados
aminoácidos no proteicos.
Así, tenemos la Ornitina y la Citrulina, intermediarios del ciclo de la urea; así como
Homocisteína y Homoserina, intermediarios de distintos procesos metabólicos.

Tenemos asimismo la DOPA (dihidroxifenilalanina), precursor metabólico de la

síntesis de catecolaminas, hormonas tiroideas y melanina.

Se conocen también entre las biomoléculas los llamados w-aminoácidos (omega-

aminoácidos), en los que el grupo amino sustituye al último carbono en lugar de
sustituir al carbono alfa-. Por ejemplo, la b-Alanina y el g-Aminobutirato (GABA),
importante neutransmisor inhibitorio del sistema nervioso central.

Todos ellos se presentan como la forma iónica más abundante a pH 7.

Modificaciones postraduccionales

Algunos aminoácidos son modificados químicamente después de haber sido

integrados en la cadena polipeptídica, y a veces estos aminoácidos modificados
aparecen en los hidrolizados de proteína. Se trata de las llamadas modificaciones
postraduccionales, ya que se realizan después del proceso de traducción o
síntesis proteica.

Muy a menudo se obtiene en los hidrolizados de proteína el aminoácido Cistina,

que en realidad se trata de dos cisteínas unidas a través de un disulfuro. Como
veremos, la formación de disulfuros entre las cadenas laterales de cisteína tiene
una gran importancia en la determinación de la estructura tridimensional de las
proteínas.

En el colágeno tiene lugar habitualmente la hidroxilación de residuos de prolina y

lisina, dando lugar, respectivamente a 4-Hidroxiprolina y 5-Hidroxilisina, una

transformación enzimática en la que es fundamental la participación del ácido

ascórbico.

Algunos factores de la coagulación sanguínea presentan una modificación

postraduccional consistente en un residuo de ácido glutámico carboxilado, el ácido
g-carboxiglutámico. Esta modificación añade carga negativa adicional a dichos
factores. Entre ellos destaca particularmente la protrombina. En el proceso de
carboxilación es fundamental la presencia de vitaminas K.

En la Elastina, una proteína estructural presente en los tejidos elásticos, las

cadenas laterales de cuatro lisinas suelen dar lugar a un entrecruzamiento que en
los hidrolizados de proteína aparece como Desmosina.

De la misma manera que hemos visto en otras secciones, estas estructuras se

presentan como su forma iónica más habitual a pH 7.

5. ENLACE PEPTÍDICO

Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones

peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía
deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino
del segundo aminoácido. La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos
es un ejemplo de una reacción de condensación. Dos moléculas se unen mediante
un enlace de tipo covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el
producto de esta unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido
reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así
sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo
aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH
terminal.
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y
ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

GRUPO PROSTETICO

Un grupo prostético es el fragmento de una proteína que no posee naturaleza

aminoacídica. En estos casos, la proteína se denomina “heteroproteína” o proteína
conjugada, en donde la porción proteica se denomina apoproteína.
Contrariamente, las moléculas integradas solamente por aminoácidos se
denominan holoproteínas.

Las proteínas pueden clasificarse según la naturaleza del grupo prostético: cuando
el grupo es un glúcido, un lípido o un grupo hemo, las proteínas son
glicoproteínas, lipoproteínas y hemoproteínas, respectivamente. Además, los
grupos prostéticos pueden muy variados: desde metales (Zn, Cu, Mg, Fe) hasta
ácidos nucleicos, ácido fosfórico, entre otros.

En algunos casos, las proteínas necesitan componentes extra para desempeñar

con éxito sus funciones. Además de los grupos prostéticos están las coenzimas;
estas últimas se unen de manera laxa, temporal y débil a la proteína, mientras que
los grupos prostéticos se encuentran anclados firmemente a la porción proteica.

Principales grupos prostéticos y sus funciones

BIOTINA
La biotina es una vitamina hidrofílica del complejo B que participa en el
metabolismo de distintas biomoléculas, entre estas la gluconeogénesis,
catabolismo de aminoácidos y síntesis de lípidos

Actúa como grupo prostético de diversas enzimas, como la acetil–CoA carboxilasa

(de las formas encontradas en la mitocondria y en el citosol), piruvato carboxilasa,
propionil–CoA carboxilasa, y la b–metilcrotonil–CoA carboxilasa.

Esta molécula es capaz de acoplarse a dichas enzimas por medio de un residuo

de lisina y se encarga del transporte de dióxido de carbono. La función de la
biotina en los organismos va más allá de su papel como grupo prostético: participa
en la embriogénesis, en el sistema inmune y en la expresión génica.

La clara de huevo crudo posee una proteína llamada avidina, que reprime el uso
normal de la biotina; por ello, se recomienda el consumo de huevo cocido porque
el calor desnaturaliza a la avidina, perdiendo así la función.

GRUPO HEMO

El grupo hemo es una molécula de naturaleza porfirínica (un anillo de gran tamaño
heterocíclico) que posee en su estructura átomos de hierro capaces de unirse de
manera reversible al oxígeno o de ceder y tomar electrones. Es el grupo prostético
de la hemoglobina, proteína encargada del transporte de oxígeno y dióxido de
carbono.

En las globinas funcionales, el átomo de hierro posee carga +2 y se encuentra en

estado de oxidación ferroso, así puede formar cinco o seis enlaces de
coordinación. El color rojo característico de la sangre se debe a la presencia del
grupo hemo.

El grupo hemo también es el grupo prostético de otras enzimas, como

mioglobinas, citocromos, catalasas y peroxidasas.
FLAVÍN MONONUCLEÓTIDO Y FLAVÍN ADENÍN DINUCLEÓTIDO

Estos dos grupos prostéticos están presentes en las flavoproteínas y son

derivados de la riboflavina o vitamina B2. Ambas moléculas poseen un sitio activo
que sufre reacciones reversibles de oxidación y reducción.

Las flavoproteínas tienen papeles biológicos muy variados. Pueden participar en

reacciones de deshidrogenación de moléculas como el succinato, participar en el
transporte de hidrógeno en la cadena transportadora de electrones o reaccionar
con el oxígeno, generando H2O2.

PIRROLOQUINOLINA QUINONA

Es el grupo prostético de las quinoproteínas, una clase de enzimas

deshidrogenasas como la glucosa deshidrogenasa, que participa en la glicólisis y
otras vías.

FOSFATO DE PIRIDOXAL

El fosfato de piridoxal es un derivado de la vitamina B6. Se encuentra como grupo

prostético de la enzima aminotransferasas.

Es el grupo prostético de la enzima glucógeno fosforilasa y está unido a esta por

medio de enlaces covalentes entre el grupo aldehído y el grupo ε–amino de un
residuo de lisina en la región central de la enzima. Este grupo ayuda a la ruptura
fosforolítica del glucógeno.

Tanto el flavín mononucleótido como el flavín adenín dinucleótido mencionados

anteriormente son indispensables para la conversión de la piridoxina o vitamina B6
en el fosfato de piridoxal.

METILCOBALAMINA

La metilcobalamina es una forma equivalente a la vitamina B12. Estructuralmente

posee un centro de cobalto octaédrico y contiene enlaces metal–alquilo. Dentro de
sus principales funciones metabólicas está la transferencia de grupos metilo.
PIROFOSFATO DE TIAMINA

El pirofosfato de tiamina es el grupo prostético de enzimas implicadas en las vías

metabólicas principales, como la α–cetoglutarato deshidrogenasa, piruvato
deshidrogenasa y transcetolasa.

Del mismo modo, participa en el metabolismo de hidratos de carbono, lípidos y

aminoácidos de cadena ramificada. Todas las reacciones enzimáticas que
requieren del pirofosfato de tiamina involucran la transferencia de una unidad
activada de aldehído.

El pirofosfato de tiamina es sintetizado de manera intracelular por la fosforilación

de la vitamina B1 o tiamina. La molécula consiste en un anillo de pirimidina y un
anillo de tiazolio con una estructura CH azida.

La deficiencia de pirofosfato de tiamina se traduce en enfermedades neurológicas

conocidas como beriberi y síndrome de Wernicke–Korsakoff. Esto ocurre porque el
único combustible del cerebro es la glucosa y, como el complejo piruvato
deshidrogenasa necesita del pirofosfato de tiamina, el sistema nervioso no
dispone de energía.

MOLIBDOPTERINA

Las molibdopterinas son derivados de la piranopterina; están constituidos por un

anillo pirano y dos tiolatos. Son grupos prostéticos o cofactores encontrados en las
enzimas que poseen molibdeno o tungsteno.

Se encuentra como grupo prostético de la tiosulfato reductasa, purina hidroxilasa y

formiato deshidrogenasa.

ÁCIDO LIPOICO

El ácido lipoico es el grupo prostético de la lipoamida y se une de manera

covalente a la porción proteica por un residuo de lisina.
En su forma reducida, el ácido lipoico posee un par de grupos sulfhidrilos,
mientras que en la forma oxidada presenta un disulfuro cíclico.

Se encarga de la reducción del disulfuro cíclico en el ácido lipoico. Además, es el

grupo prostético de la transcetilasa y cofactor de distintas enzimas implicadas en
el ciclo del ácido cítrico o ciclo de Krebs.

Es un componente de gran importancia biológica en las deshidrogenasas de los

alfacetoácidos, donde los grupos sulfhidrilos son los encargados de transportar
átomos de hidrógeno y grupos acilo.

La molécula es un derivado del ácido graso octanoico y consiste en un carboxilo

terminal y un anillo ditional.

ÁCIDOS NUCLEICOS

Los ácidos nucleicos son los grupos protéticos de las nucleoproteínas encontradas
en los núcleos de la célula, como las histonas, telomerasa y protamina.

¿QUÉ ES EL COLÁGENO?

El colágeno se trata de una proteína que posee una composición y propiedades

particulares:

COMPOSICIÓN Y ESTRUCTURA:

- Se trata de una proteína fibrosa que forma largas cadenas y posee una
estructura secundaria característica en forma de enrollamiento helicoidal. La
molécula de colágeno es una triple cadena de aminoácidos enrollada en forma de
hélice de forma muy compacta, conteniendo grandes cantidades del aminoácido
glicina.

- El colágeno contiene aproximadamente un 30% de glicina y un 25% de dos

aminoácidos especiales: la hidroxiprolina e hidroxilisina. La glicina proporciona una
estructura compacta, porque por cada vuelta completa de la hélice, un aminoácido
debe quedar en el centro siendo la glicina el único aminoácido que cumple este
requisito estéreo específico. La proporción de glicina permite que cada 3
aminoácidos se complete una vuelta a la hélice. La hidroxilisina e hidroxiprolina
proporcionan la rigidez a la hélice. Finalmente, otros aminoácidos pueden sufrir
glucosilaciones. Todo este entramado permite establecer múltiples interacciones
del tipo de puentes de H que confieren una alta resistencia a las fibras.

- Las proteínas forman estructuras cuaternarias denominadas fibras de colágenas

formadas por moléculas (triple hélices) entrelazadas. Son flexibles y tienen alta
resistencia a la tracción.

UBICACIÓN:

- Se encuentra formando parte del tejido conjuntivo en los tejidos y órganos

animales con funciones de sostén.

PROPIEDADES TECNOLÓGICAS:

- Es fibrosa e insoluble. Sin embargo, existen tratamientos que las solubilizan

para su empleo en la industria alimentaria y farmacéutica como son la hidrólisis y
la glicosilación.

- En cartílagos (tejido de las articulaciones), se ensambla con condroitina y

glucosamina creando una masa de alta concentración molecular capaz de
absorber impactos.

- Supone un alto porcentaje de las proteínas totales en mamíferos y aves.

DEFICIENCIAS Y DETERIORO

- Una de las causas de la deficiencia en colágeno puede ser una alimentación

pobre en vitamina C.

- El escorbuto se produce por un fallo en la síntesis de colágeno por falta de ácido

ascórbico (vitamina C). Por eso mucho de los suplementos para la regeneración y
mantenimiento de salud articular contienen vitamina C.

- El ejercicio extenuante puede ser una causa importante en el deterioro articular y

por tanto en las fibras de colágeno
PRINCIPALES TIPOS DE COLÁGENO:

Existen diferentes tipos dependiendo de la ubicación y del tejido del que forman
parte:

COLÁGENO TIPO I: Abundante en la dermis, hueso, tendón y córnea. Su función

principal es la de resistencia al estiramiento.

COLÁGENO TIPO II: Localizado sobre todo en el cartílago formando fibrillas

finas. Es sintetizado por los condrocitos que se encargan de mantener la matriz
cartilaginosa.

Su función principal es la resistencia a la presión intermitente. Este tipo es el más

utilizado en los suplementos y estudios revisados para curar o mantener la salud
en las articulaciones.
COLÁGENO TIPO III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, paredes de vasos
sanguíneos, dermis y el estroma de glándulas. Sintetizado por las células del
músculo liso, fibroblasto y glía. Tiene una función de sostén de los órganos
expandibles.

COLÁGENO TIPO IV: Forma la lámina basal que subyace a los epitelios.

Sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Tiene una función principal de
sostén y filtración.

Más del 90% del colágeno del cuerpo humano es colágeno tipo 1 y 3.

La composición de las proteínas consiste en diecinueve aminoácidos con

porcentajes altos de glicina, prolina, hidroxiprolina. El colágeno de tipo 2 es una
proteína que consta de dieciocho aminoácidos

SUPLEMENTOS COMERCIALES DE COLÁGENO PARA EL TRATAMIENTO

DE LESIONES
 Hoy en día se comercializan numerosos suplementos de colágeno para el
tratamiento y la prevención de lesiones. Una revisión en diferentes páginas WEB
da una idea de la variedad de productos existentes en el mercado.

DIGESTIBILIDAD DEL COLÁGENO HIDROLIZADO vs. NO HIDROLIZADO

Para su dispensación como suplemento, es muy relevante conocer la

digestibilidad de los diferentes suplementos que existen en el mercado.

En estado natural el colágeno es una macroestructura insoluble en agua. Sin

embargo, al elevarse la temperatura, se provoca la disociación de las fibrillas y
separación de las hélices, obteniéndose cadenas de proteínas individuales,
aunque conservan su estructura helicoidal.

Si se continúa calentando, se pierde la estructura helicoidal y se obtiene una

estructura orientada al azar en la que todas las cadenas interactúan. Ésta se
conoce como gelatina.

La temperatura a la que la mitad de las moléculas de colágeno disuelto han

perdido su estructura helicoidal se le denomina “temperatura de fusión”
¿DE DÓNDE Y CÓMO SE EXTRAE EL COLÁGENO UTILIZADO EN LOS
SUPLEMENTOS COMERCIALES?

El colágeno utilizado en suplementos es mayoritariamente el colágeno hidrolizado

tipo II, que es el que está presente en el cartílago de las articulaciones.

La obtención de colágeno se lleva a cabo normalmente por dos vías:

Una es la extracción directa de tejidos ricos en colágeno, como la piel, huesos y

cartílagos de animales del matadero mediante la hidrólisis directa con enzimas
proteolíticos, seguida de múltiples etapas de purificación, hasta llegar al producto
final que se somete a secado.

El coste de obtención del hidrolizado de colágeno por esta vía resulta muy
elevado, limitando sus aplicaciones.

Otra vía alternativa para la obtención de colágeno hidrolizado es a partir de

métodos de extracción en ausencia de enzimas mediante hidrólisis en medios
ácidos o básicos partiendo de piel, huesos y/o cartílagos.

El coste de obtención de hidrolizado de colágeno por esta segunda vía es más

bajo, pero lamentablemente su campo de aplicación es bastante limitado. En la
industria farmacéutica y alimentaria se requiere que el hidrolizado de colágeno sea
lo más puro posible, lo que encarece el proceso de obtención.
Sin embargo, grupos de investigadores han desarrollado un procedimiento en el
cual, a partir de subproductos de procesos de obtención de gelatina, se obtiene un
hidrolizado enzimático de colágeno muy puro y aplicable para la fabricación de
alimentos funcionales y suplementos nutricionales. Estos son los que se utilizan
para la mejora de la capacidad funcional y calidad de vida de sujetos con
dificultades funcionales por alteraciones en los cartílagos articulares.

El hidrolizado enzimático de colágeno es absorbido correctamente cuando se

administra por vía oral y se distribuye con gran afinidad en los tejidos de los
cartílagos articulares Esto provoca un incremento del volumen de la masa
cartilaginosa, lo cual disminuye el dolor y la inflamación y mejora la motilidad de
las articulaciones.

En el campo de los suplementos nutricionales se ha empleado el colágeno para

obtener preparaciones que favorezcan la recuperación de los cartílagos en
animales que sufren enfermedades vinculadas a este tipo de tejido.

El colágeno hidrolizado es el más común en los suplementos deportivos ya que

permite una mayor rapidez en la absorción y por tanto una mejor digestibilidad

Contraindicaciones del colágeno

El consumo de colágeno hidrolizado no tiene contraindicaciones importantes, ya

que es un producto natural que el cuerpo asimila con facilidad. Esto es así siempre
y cuando sea un colágeno de calidad garantizada y se tomen las dosis indicadas
por el fabricante o el médico.

No obstante, deberían evitar su consumo las siguientes personas:

Si se padece una alergia a la proteína animal. Es importante averiguar siempre la

fuente del colágeno.

Si se sufre fenilcetonuria hereditaria o intolerancia a la fenilalanina.

En último lugar, para aquellas personas que sigan dietas específicas, deben tener
en cuenta que el colágeno es una fuente muy rica en proteína. Por todas estas
razones, su ingesta es un requisito que no debemos pasar por alto, sobre todo en
la adultez.

LA ELASTINA

Elastina es una proteína que está presente en varios tejidos conectivos

confiriéndoles elasticidad fisiológica única. Las células que la sintetizan son los
fibroblastos y los queratinocitos.

Los fibroblastos son células residentes del tejido conectivo, nacen y mueren ahí.
Sintetizan fibras y mantienen la matriz extracelular del tejido de muchos animales.
Los queratinocitos son las células predominantes (80%-90%) de la epidermis, la
capa más superficial de la piel. La elastina se encuentra en arterias, pulmones,
vejiga, piel y ligamentos y cartílagos elásticos.

Aunque corresponde únicamente al 2% del total de las proteínas de la dermis, la

elastina cumple importantes funciones en el equilibrio de la piel.

Estructura de la elastina

Si nos fijamos en una de nuestras manos y estiramos la piel hacia arriba, al

soltarla, vuelve a la situación inicial. Es decir, la piel de la mano vuelve a quedar
lisa. Esto es inmediato en las pieles jóvenes, en las maduras puede tardar algunos
segundos. Pero de esto hablaremos más adelante.

Las fibras elásticas se estiran fácilmente y recuperan su longitud original cuando

dejamos de estirar. Son fibras formadas por un componente amorfo rodeado y
penetrado por microfibrillas de unos 10 nm de diámetro.

La elastina es el principal componente de las fibras elásticas. Es una proteína

muy insoluble. Contiene aminoácidos no polares glicina, alanina y valina y también
lisina. Contiene además dos aminoácidos únicos y muy importante: desmosina e
isodesmosina.
¿Por qué es elástica la elastina?

La elastina se forma a partir del polipéptido soluble tropoelastina. Un polipéptido

es un precursor de una proteína. Suele contener únicamente unos 10
aminoácidos. La tropoelastina contiene lisina.

En la figura siguiente se observa como la interacción entre las lisinas de 4

moléculas de tropoelastina -catalizada por la enzima lisiloxidasa, que contiene
cobre- forman la desmosina creando puntos de los que cuelgan los restos de las
cadenas polipetídicas, ricas en aminoácidos hidrofóbicos -insolubles en agua-.

Síntesis de desmosina a partir de las lisinas de 4 moléculas de tropoelastina

En estado de reposo las cadenas polipeptídicas, ricas en aminoácidos apolares
-insolubles en agua-, se encuentran plegadas sobre sí mismas. Al tensionar la
fibra elástica, estas cadenas son obligadas a ponerse paralelas entre sí,
enfrentándose al medio acuoso extracelular en el que son insolubles. Y ahí es
donde entran en juego las desmosinas, ya que son los únicos puntos de unión
entre las cadenas y son las que las mantienen unidas entre sí. Al desaparecer la
fuerza deformante cada una de las cadenas polipeptídicas recupera su
conformación plegada de forma espontánea. Así la fibra elástica recupera su
estado inicial.
Alargamiento y plegamiento de la elastina

Las microfibrillas contienen como componente principal una glucoproteína llamada

fibrilina. Una glucoproteína es una molécula que contiene un glúcido -azúcar- y
una proteína.

La fibrilina es rica en cistina. Este aminoácido contiene azufre. Eso es importante

porque entre 2 cistinas de diferentes cadenas se pueden crear enlaces que las
unen -enlaces disulfuro- que estabilizan la estructura de las microfibrillas. En las
fibras elásticas forman una vaina alrededor de la elastina, permitiendo así la
formación de estructuras fibrilares elásticas. Sin estas fibrillas, la elastina se
deposita formando láminas elásticas, como es el caso de la pared de las arterias.

Fibrilina, la proteína de las

microfibrillas

Elastina y el fotoenvejecimiento

El fotoenvejecimiento es un proceso en el que los rayos UV de la luz solar y otros

tipos de luz artificial -tubos fluorescentes o incandescentes- inducen gradualmente
cambios clínicos en la piel. Los efectos negativos sobre la piel humana se asocian
con las radiaciones UVB y UVA.

La radiación UVB se considera mutagénica y cancerígena porque incide

directamente sobre el ADN. La radiación UVA penetra hasta capas más internas
de la piel y se asocia con el estrés oxidativo, aunque algunos estudios la asocian
también con el desarrollo del cáncer.

Clínicamente, la piel madura se caracteriza por una pérdida de hidratación, textura

rugosa, pigmentación irregular, color amarillento, arrugas profundas o surcos,
adelgazamiento dérmico y líneas finas. Una explicación plausible para todos estos
fenómenos es que la radiación solar aumenta las especies de oxígeno reactivas
-ROS-. Éstas a altas concentraciones dañan las moléculas de ADN, los ácidos
grasos, carbohidratos y proteínas, incluyendo el colágeno y la elastina. Es decir, la
piel madura muestra un desequilibrio entre la pérdida y la reposición de
componentes estructurales y funcionales.

Fotoenvejecimiento de la piel

Las fibras cutáneas son una de las estructuras que más se ve afectada por la
edad. Su degeneración conduce a una pérdida gradual de soporte de tejido con el
consecuente impacto estético.

Diferencias entre piel joven y piel madura

El envejecimiento epidérmico conlleva un adelgazamiento de la piel y manchas

pigmentarias. El dérmico, provoca también un adelgazamiento de la dermis debida
a una disminución de fibroblastos, una disminución en la síntesis de colágeno y un
aumento de la degradación de colágeno debida a la radiación UV.

Además, la síntesis de elastina se reduce provocando una desestructuración de

las fibras elásticas y, por lo tanto, una pérdida de elasticidad en la piel. Todo este
proceso puede causar flacidez y mayor predisposición a la aparición de arrugas y
celulitis.

Conclusión

Es muy importante cuidar la piel porque es nuestra protección contra el exterior.

Es mucho más fácil protegerla que intentar repararla una vez ya se ha deteriorado.
En definitiva, no se trata únicamente de una cuestión estética sino de salud
integral de todo nuestro cuerpo.
QUERATINA:

La queratina es una proteína fibrosa insoluble que forma parte estructural de las
células y de los integumentos de muchos organismos, especialmente de los
animales vertebrados. Tiene formas muy variadas y es poco reactiva,
químicamente hablando.

Su estructura fue descrita por primera vez por los científicos Linus Pauling y
Robert Corey en el año 1951, mientras analizaban la estructura del pelo animal.
Estos investigadores también dieron indicios sobre la estructura de la miosina del
tejido muscular
Esquema de organización de la alfa-queratina

Después del colágeno, es una de las proteínas más importantes de los animales y
representa la mayor parte del peso seco del pelo, de la lana, de las uñas, garras y
pezuñas, de las plumas, de los cuernos y de parte sustancial de la capa externa
de la piel.

Los elementos o las partes “queratinizadas” de los animales pueden tener

morfologías muy diferentes que dependen, en gran medida, de la función que
ejercen en cada organismo en particular.

La queratina es una proteína que posee características que le otorgan gran

eficiencia mecánica en cuanto a tensión y a compresión. Es producida por un tipo
especial de células que se denominan “queratinocitos”, que usualmente mueren
después de que la producen.

Algunos autores afirman que las queratinas se expresan de forma tejido y estadio-
específica. En los humanos hay más de 30 genes codificantes para estas
proteínas y estos pertenecen a una familia que evolucionó por varias rondas de
duplicación genética.

Tipos de queratinas y su estructura

Existen, esencialmente, dos tipos de queratinas: las α y las β. Estas se distinguen

por poseer una estructura básica que está compuesta primordialmente por
cadenas polipeptídicas que pueden enrollarse como hélices alfa (α-queratinas) o
unirse paralelamente como las láminas β-plegadas (β-queratinas).

α-Queratinas

Este tipo de queratina es el más estudiado y se sabe que los mamíferos tienen al
menos 30 variantes distintas de este tipo de queratinas. En estos animales, las α-
queratinas forman parte de uñas, pelo, cuernos, cascos, púas y epidermis.

Al igual que el colágeno, estas proteínas contienen en su estructura una

abundante proporción de aminoácidos pequeños como la glicina y la alanina, que
son los que hacen posible el establecimiento de las hélices alfa. La estructura
molecular de una α-queratina se compone de tres regiones diferentes: (1) las
fibrillas cristalinas o las hélices, (2) los dominios terminales de los filamentos y (3)
la matriz.

Las hélices son dos y forman un dímero que se asemeja a una espiral enroscada
que se mantiene unida gracias a la presencia de enlaces o puentes disulfuro (S-
S). Cada una de las hélices tiene aproximadamente 3.6 residuos aminoacídicos en
cada giro que da y se compone de más o menos 310 aminoácidos.

Estas espirales enroscadas se pueden asociar luego para formar una estructura
conocida como protofilamento o protofibrilla, que tiene la capacidad de
ensamblarse con otros de su mismo tipo.
Los protofilamentos poseen extremos N- y C-terminales no helicoidales que son
ricos en residuos de cisteína y que están unidos a la región central o matriz. Estas
moléculas se polimerizan para formar los filamentos intermedios que tienen un
diámetro cercano a los 7nm.

Se distinguen dos tipos de filamentos intermedios compuestos por queratina: los

filamentos intermedios acídicos (tipo I) y los básicos (tipo II). Estos están
embebidos en una matriz proteica y la forma en la que se ordenan estos
filamentos influye directamente en las propiedades mecánicas de la estructura que
conforman.

En los filamentos de tipo I, las hélices se conectan entre sí por medio de tres
“conectores helicoidales” conocidos como L1, L12 y L2 y que se piensa proveen
flexibilidad al dominio helicoidal. En los filamentos de tipo II existen, además, dos
subdominios que se encuentran entre los dominios helicoidales.

Queratinas blandas y queratinas duras

Dependiendo del contenido de azufre que tengan, las α-queratinas pueden

clasificarse como queratinas blandas o queratinas duras. Ello tiene que ver con la
fuerza de resistencia mecánica que imponen los enlaces disulfuro en la estructura
proteica. En el grupo de las queratinas duras se incluyen las que forman parte del
pelo, los cuernos y las uñas, mientras que las queratinas blandas están
representadas por los filamentos que se encuentran en la piel y los callos.

Los enlaces disulfuro pueden eliminarse mediante la aplicación de algún agente

reductor, por lo que las estructuras compuestas por queratina no son fácilmente
digeribles por los animales, a menos de que estos posean intestinos ricos en
mercaptanos, como es el caso de algunos insectos.

β-Queratinas

Las β-queratinas son mucho más fuertes que las α-queratinas y se encuentran en
los reptiles y las aves como parte de las garras, las escamas, las plumas y los
picos. En los geckos, las microvellosidades que se encuentran en sus patas
(setas) también están compuestas por esta proteína.
Su estructura molecular está compuesta por láminas β-plegadas formadas por
cadenas polipeptídicas antiparalelas que se unen entre sí a través de enlaces o
puentes de hidrógeno. Estas cadenas, una al lado de la otra, forman unas
pequeñas superficies rígidas y planas, ligeramente plegadas.

¿Dónde se encuentra y cuáles son sus funciones?

Las funciones de la queratina se relacionan, sobre todo, con el tipo de estructura

que construye y el lugar del cuerpo del animal donde se encuentra.

Como otras proteínas fibrosas, esta confiere estabilidad y rigidez estructural a las
células, ya que pertenece a la gran familia de proteínas conocida como la familia
de los filamentos intermedios, que son proteínas del citoesqueleto.

En la protección y cobertura

La capa superior de la piel de los animales superiores posee una gran red de
filamentos intermedios formados por queratina. Esta capa se denomina epidermis
y tiene entre 30 micras y 1 nm de espesor en los humanos.

La epidermis funciona como barrera protectora contra diferentes tipos de estrés

mecánico y químico y es sintetizada por un tipo especial de células llamado
“queratinocitos”. Además de la epidermis, existe una capa aún más externa que se
muda constantemente y se conoce como estrato córneo, que cumple funciones
similares.

Espinas y púas también son empleadas por diversos animales para su propia
protección contra depredadores y otros agresores.

La “armadura” de los Pangolines, unos pequeños mamíferos insectívoros que

habitan en Asia y África, también está compuesta por “escamas” de queratina que
los protegen.

En la defensa y otras funciones

Los cuernos se observan en animales de la familia Bovidae, es decir, en vacas,
ovejas y cabras. Son estructuras muy fuertes y resistentes y los animales que los
tienen los emplean como órganos de defensa y cortejo.

Los cuernos están formados por un centro óseo compuesto por hueso “esponjoso”
que está recubierto por piel que se proyecta desde la zona posterior del cráneo.

Las uñas son otro ejemplo de partes del cuerpo compuestas por queratina
(Fuente: Adobe Stock vía pixabay.com)

Las garras y las uñas, además de sus funciones en la alimentación y la sujeción,

también les sirven a los animales como “armas” de defensa contra atacantes y
depredadores.

Los picos de las aves cumplen varios propósitos entre los que destacan la
alimentación, la defensa, el cortejo, el intercambio de calor, y el aseo, entre otros.
Se encuentran en la naturaleza múltiples variedades de picos en las aves,
especialmente en cuanto a forma, color, tamaño y fuerza de las mandíbulas
asociadas.

Los picos están compuestos, al igual que los cuernos, por un centro óseo que se
proyecta desde el cráneo y que está cubierto con láminas resistentes de β-
queratina. Los dientes de los animales no mandibulados (vertebrados
“ancestrales”) están compuestos por queratina y, al igual que los dientes de los
vertebrados “superiores”, tienen múltiples funciones en la alimentación y la
defensa.

TALLER DE LIPIDOS TUTORIA 5

1. ¿A QUÉ PACIENTES SE LES MEDICA LOVASTATINA?

La lovastatina se utiliza junto con la dieta, pérdida de peso y ejercicio para reducir
el riesgo de infarto y apoplejía y para reducir la probabilidad de que se necesite
una cirugía de corazón, en las personas que tienen una enfermedad del corazón o
que estén en riesgo de desarrollar este t. La lovastatina también se usa para
disminuir la cantidad de colesterol (una sustancia parecida a la grasa) y otras
sustancias grasosas en la sangre. La lovastatina se encuentra en una clase de
medicamentos llamados inhibidores de la HMG-CoA reductasa. Funciona al
retrasar la producción de colesterol en el cuerpo para disminuir la cantidad de
colesterol que se puede acumular en las paredes de las arterias y bloquear el flujo
sanguíneo al corazón, cerebro y otras partes del cuerpo.

La acumulación de colesterol y grasas a lo largo de las paredes de sus arterias (un

proceso conocido como arterosclerosis) disminuye el flujo sanguíneo y por lo
tanto, el suministro de oxígeno al corazón, cerebro y otras partes de su cuerpo.
Disminuir su nivel de colesterol y grasas en sangre con lovastatina puede ayudar a
prevenir la enfermedad cardíaca, angina (dolor de pecho), apoplejías y ataques
cardíacos.

Presentación y concentración

Lovastatina 20 mg comprimidos.

Lovastatina 40 mg comprimidos.

Indicaciones

Hipercolesterolemia: Reducción de los niveles elevados de colesterol total y

colesterol LDL en pacientes con hipercolesterolemia primaria cuando la respuesta
a la dieta y otras medidas solas ha sido inadecuada.

aterosclerosis coronaria: Tratamiento, junto con dieta apropiada, para

enlentecer la progresión de la aterosclerosis coronaria en pacientes
hipercolesterolémicos con cardiopatía coronaria.

Posología y forma de administración

El paciente debe seguir una dieta hipocolesterolemiante estándar antes de recibir
lovastatina y debe continuar con esta dieta durante el tratamiento con lovastatina.

Hipercolesterolemia

La dosis inicial recomendada es de 20 mg al día, como dosis única, con la cena.

Se ha demostrado que una dosis única diaria con la cena es más efectiva que la
misma dosis administrada con el desayuno, quizás porque el colesterol se
sintetiza principalmente por la noche. En los pacientes con hipercolesterolemia
leve a moderada se puede iniciar el tratamiento con 10 mg diarios de lovastatina.
Si se necesitan, los ajustes en la dosis se harán a intervalos de no menos de 4
semanas, hasta un máximo de 80 mg diarios, administrados en una sola toma, o
en dos tomas al día, con el desayuno y la cena. Dos tomas al día son algo más
efectivas que la misma dosis en una sola toma diaria. La dosis de lovastatina debe
ser reducida si los niveles de colesterol LDL descienden por debajo de 75 mg/100
ml (1,94 mmol/L) o los niveles de colesterol total descienden por debajo de 140
mg/100 ml (3,6 mmol/L).

Aterosclerosis coronaria

En los ensayos de aterosclerosis coronaria en los que se utilizó lovastatina con o

sin tratamiento concomitante, se utilizaron dosis de 20 a 80 mg al día,
administrados como una dosis única o en varias tomas. En los dos ensayos en
que se utilizó lovastatina sola, se redujo la dosis si el nivel plasmático de colesterol
total descendía por debajo de 110 mg/dl (2,85 mmol/L) o si el colesterol LDL
descendía por debajo de 80 mg/dl (2,1 mmo/L), respectivamente.

¿CUÁL ES EL MECANISMO DE ACCIÓN DE LA LOVASTATINA?

Mecanismo de acción: la lovastatina es un inhibidor selectivo y competitivo de la
hidroximetilglutaril-coenzima A (HMG-CoA) reductasa. La HMG-CoA reductasa es
la enzima responsable de la conversión de la HMG-CoA a mevalonato, el
precursor de los esteroles incluyendo el colesterol. La inhibición de la HMG-CoA
reductasa reduce las cantidades de mevalonato y por consiguiente los niveles
hepáticos de colesterol. Esto redunda en la regulación de los receptores a las
LDLs y a una captación de estas lipoproteínas de la circulación, La consecuencia
final es la reducción del colesterol asociado a las LDLs.

EFECTOS ADVERSOS QUE PRODUCE LA LOVASTATINA.

La lovastatina puede ocasionar efectos secundarios. Informe a su médico si

estos síntomas son graves o no desaparecen:

 estreñimiento

 falta o pérdida de la memoria

 confusión

Algunos efectos secundarios pueden ser graves. Los siguientes síntomas no

son comunes, pero si experimenta cualquiera de ellos, llame a su médico
inmediatamente o reciba ayuda médica de emergencia:

 dolor, sensibilidad o debilidad muscular

 falta de energía

 debilidad

 fiebre

 orina de color oscuro

 ictericia en piel u ojos

 dolor en la parte superior derecha del estómago

 cansancio extremo

 náusea

 sangrado o moretones inusuales

 pérdida de apetito

 síntomas como de gripe

 sarpullido

 urticaria

 picazón

 dificultad para respirar o tragar

 inflamación del rostro, garganta, lengua, labios, ojos, manos, pies, tobillos o
parte inferior de las piernas

 ronquera

UN ÁCIDO GRASO QUE ESTE EN CIS O TRANS

ÁCIDO GRASO CIS

Un ácido graso cis es un ácido graso insaturado que posee los grupos

semejantes o idénticos (generalmente grupos –H) en el mismo lado de un doble
enlace. Los ácidos grasos cis son isómeros de los ácidos grasos trans, en los que
los –H se disponen uno a cada lado del doble enlace.

Los ácidos grasos con dobles enlaces cis no son cadenas rectas, sino que poseen
un "codito" en el punto donde está el doble enlace; por el contrario, los trans son
rectilíneos; los dobles enlaces cis son mucho más comunes en los seres vivos que
los trans.
¿QUÉ SON LAS GRASAS TRANS?

Las grasas trans (AGT) son ácidos grasos insaturados que se forman de forma
industrial al convertir aceite líquido en grasa sólida (proceso llamado hidrogenación).
También se conocen como ácidos grasos trans, aceites parcialmente hidrogenados y
grasas trans-colesterol.

La hidrogenación facilitó que los aceites fueran más estables y menos propensos al

enranciamiento oxidativo. También permitió que las grasas resultantes, las trans,
tuvieran una textura sólida o semisólida parecida a las de origen animal.

Además de a través de la hidrogenación, este tipo de grasas se pueden obtener de

forma natural. Este estudio indica que las grasas trans son formadas en el rumen
(cámara de fermentación que poseen los rumiantes) de animales poligástricos como
vacas, ovejas y cabras. Los AGT producidos se absorben en el sistema gástrico y
pasan a los músculos y a la leche producida por estos rumiantes. Se encuentran así en
pequeñas cantidades en carne, leche y derivados.
Se absorben y metabolizan de forma parecida a los ácidos grasos insaturados,
aunque se diferencian de estos en que “el organismo humano no es capaz de sintetizar
las grasas trans”, advierte García.

¿POR QUE LOS ÁCIDOS GRASOS TRANS SON PERJUDICIALES PARA LA

SALUD DE UN INDIVIDUO?

PERJUICIOS PARA LA SALUD

Las grasas trans se popularizaron ante la creencia de que compensaban el daño a la

salud de las grasas saturadas. No obstante, hoy, se conoce los AGT son más dañinos
que las grasas saturadas.

Por ello, la Organización Mundial de la Salud, la Organización Panamericana de la

Salud, el Consejo de Nutrición Danés y la Asociación Americana del
Corazón sugieren que menos del uno por ciento de las calorías ingeridas procedan de
grasas trans.

Entre los principales efectos en la salud, los AGT producen enfermedades

cardiovasculares y obesidad. Además de aumentar el colesterol malo (LDL), reducen
el bueno (HDL), dando como resultado la acumulación del colesterol en las arterias
y el aumento de riesgo de cardiopatías o accidentes cerebrovasculares. García
añade que produce la elevación de triglicéridos.

El aumento de peso es otro de sus riesgos.  Generalmente se encuentran en

alimentos bajos en nutrientes, con numerosas calorías adicionales por el azúcar, lo que
puede empeorar este efecto. También suponen un riesgo de presentar diabetes tipo
2.

La Administración de Alimentos y Medicamentos Americana (FDA) considera los

alimentos libres de trans si contienen menos de 0,5 gramos por porción de
alimento. Considera también que, si el alimento contiene más de 4 gramos de grasa
saturada y grasas trans, no puede dirigirse a la población como saludable.
Razones por las que la industria sigue empleando estas grasas

A pesar de todos los efectos negativos de las grasas trans, la industria sigue
empleándolas porque aumenta el plazo de consumo y estabiliza el sabor de los
alimentos. García explica que se mejora así el manejo de los productos precocinados.

La única manera de conocer si un alimento contiene este tipo de grasas es consultar

el etiquetado, aunque García reconoce que en España no hay una regulación que
obligue a identificar estas grasas y, por tanto, muchos fabricantes lo ocultan. En
Canadá y Estados Unidos sí que existe un etiquetado obligatorio.

En todo caso, se recomienda revisar los ingredientes, prestando especial atención a la

cantidad de grasas trans, las cuales pueden aparecer indicadas como parcialmente
hidrogenado.

En qué alimentos se encuentran

Los alimentos pueden contener grasas trans son numerosos. Están fundamentalmente
en:

•  Alimentos congelados, como los canelones, las pizzas, el yogur helado o el helado.

•  Productos fritos o empanados, como las croquetas.

•  Aperitivos salados, como las patatas fritas.

•  Galletas.

•  Grasas sólidas como las margarinas y mantecas.

•  Bollería industrial.

•  Pasteles y tartas.

•  Comida rápida.

•  Sustitutos de crema no lácteos.

Para evitar sufrir los perjuicios que las grasas trans provocan en la salud,
conviene sustituir las comidas con grasas trans por otros con grasas
monoinsaturadas o poliinsaturadas. Por ejemplo, suplir la mantequilla por aceite de
oliva o evitar los alimentos procesados.

CONSULTAR QUE ES:

FOSFATIDILETANOLAMINA.

La fosfatidiletanolamina (PE) es un glicerofosfolípido abundande en las

membranas plasmáticas de organismos procariotas. Al contrario, en las
membranas celulares eucariotas este es el segundo glicerofosfolípido más
abundante en la cara interna de la membrana plasmática después de la
fosfatidilcolina.

No obstante, la abundancia de la fosfatidiletanolamina, su abundancia depende no

solo del tipo celular sino también del compartimiento y el momento del ciclo de
vida celular específico que se considere.

Las membranas biológicas son barreras que definen a los organismos celulares.
No solo tienen funciones de protección y aislamiento, sino que también son claves
para el establecimiento de proteínas que requieren un ambiente hidrofóbico para
su óptimo funcionamiento.

Tanto eucariotas como procariotas poseen membranas compuestas

fundamentalmente por glicerofosfolípidos y en una menor medida esfingolípidos y
esteroles.

Los glicerofosfolípidos son moléculas anfipáticas estructuradas sobre un esqueleto

de L-glicerol que es esterificado en las posiciones sn-1 y sn-2 por dos ácidos
grasos de longitud y grado de saturación variables. En el hidroxilo de la
posición sn-3 está esterificado por un grupo fosfato, al que a su vez pueden unirse
diferentes tipos de moléculas que dan origen a las diversas clases de
glicerofosfolípidos.

Estructura

La estructura de la fosfatidiletanolamina fue descubierta por Baer y colaboradores

en 1952. Tal y como se ha determinado experimentalmente para todos los
glicerofosfolípidos, la fosfatidiletanolamina está formada por una molécula de
glicerol esterificada en las posiciones sn-1 y sn-2 con cadenas de ácidos grasos
de entre 16 y 20 átomos de carbono.

Los ácidos grasos esterificados en el hidroxilo sn-1 son generalmente saturados

(sin dobles enlaces) con longitudes máximas de 18 átomos de carbono, mientras
que las cadenas unidas en la posición sn-2, son de mayor longitud y con una o
más insaturaciones (dobles enlaces).

El grado de saturación de estas cadenas contribuye a la elasticidad de la

membrana, lo que tiene una gran influencia en la inserción y secuestro de
proteínas en la bicapa.
La fosfatidiletanolamina es considerada un glicerofosfolípido no lamelar, ya que
tiene una forma geométrica cónica. Dicha forma está dada por el pequeño tamaño
de su grupo polar o “cabeza”, en relación con el de las cadenas de ácidos grasos
que comprenden las “colas” hidrofóbicas.

La “cabeza” o grupo polar de la fosfatidiletanolamina tiene carácter zwitteriónico,

es decir que posee grupos que pueden estar cargados positiva y negativamente
en determinadas condiciones de pH.

Esta característica le permite establecer enlaces de hidrógeno con una gran

cantidad de residuos aminoacídicos y su distribución de cargas es un
determinante esencial para la topología de los dominios de muchas proteínas
integrales de membrana.

FOSFATIDILCOLINA.

La fosfatidilcolina o polienilfosfatidilcolina (también llamada lecitina) es un

fosfolípido que, junto con las sales biliares, ayuda a la solubilización de los ácidos
biliares en la bilis. Es el componente más abundante de la fracción fosfatídica que
puede extraerse tanto de yema de huevo como de granos de soja mediante
extracción mecánica, o química usando hexano. La fosfatidilcolina es uno de los
principales constituyentes de las bicapas lipídicas de las membranas celulares.
Además, es un componente de mayor relevancia en la lecitina, y en algunos
contextos, los términos se usan como sinónimos. Sin embargo, el extracto de
lecitina esta constituido por una mezcla de fosfatidilcolina y otros compuestos.

Estructura química

Colina La fosfatidilcolina contiene mayoritariamente ácido palmítico o ácido

esteárico en la posición del C-1 y principalmente los ácidos grasos insaturados de
18 carbonos oleico, linoléico o linolénico en la posición de C-2; también participa
en la esterificación del colesterol de las lipoproteínas del alta densidad (HDL, de
sus siglas en inglés o LAD, en español), gracias a la acción de la enzima LCAT
que convierten al colesterol en éster de colesterol al mismo tiempo en que la
fosfatidilcolina es modificada a lisofosfatidilcolina. La fosfolipasa D cataliza la
hidrólisis de fosfatidilcolina a ácido fosfatídico, liberando la colina soluble en el
citosol.

Beneficios para la salud

Este nutriente ayuda a proteger los órganos y las arterias de la acumulación de

grasa, mejora el funcionamiento del cerebro y facilita la absorción de algunas
vitaminas del complejo B y de la vitamina A. Promueve la reducción de los niveles
de colesterol y triglicéridos en la sangre.

A grandes rasgos, las propiedades de la lecitina hacen apropiado su uso en

regímenes de adelgazamiento ya que ayuda a movilizar los depósitos de grasas
en el organismo, para facilitar la digestión ya que acelera y mejora la absorción
intestinal, para proteger el hígado, disminuir el nivel de colesterol y facilitar la
circulación sanguínea. Mejora los procesos de aprendizaje, e incrementa la
memoria. Ayuda a mejorar la capacidad intelectual, así como la agilidad mental.

La fosfatidilcolina de la lecitina, importante en la formación y mantenimiento de

neurotransmisores cerebrales entre las neuronas. Proporciona fósforo orgánico de
forma directamente asimilable, por lo que se aconseja a los que padecen cualquier
tipo de estrés, falta de memoria y agotamiento físico y mental.

En pruebas realizadas a estudiantes, la ingesta de 25 gramos de fosfatidilcolina

demostró una mejora en la memoria explícita 90 minutos después de la toma, con
un mayor impacto en los estudiantes más rezagados.

El hecho de que la leche materna contiene una concentración 100 veces superior
de colina (principal componente de la lecitina) a la de la propia sangre de la madre
sugiere un papel fundamental de esta molécula en el desarrollo del cerebro del
niño. Se ha demostrado que dietas deficientes en colina producen cáncer en
animales de experimentación en ausencia de ningún carcinógeno, y esta
deficiencia aumenta la carcinogénesis en presencia de un carcinógeno hepático.

FOSFATIDILSERINA

La fosfatidilserina es un fosfolípido, una grasa de alta calidad biológica esencial

como nutriente para el organismo. Está distribuida por todo el cuerpo, ya que
todas las células de nuestro organismo la necesitan por igual, ejerciendo un papel
fundamental en la estabilidad y en la conducción de impulsos a través de la
membrana celular. Si bien está distribuida por todo el cuerpo, es en el cerebro
donde se acumula una mayor cantidad de FS, y dentro de éste, en la corteza
cerebral o sustancia gris. Esto nos indica, porcentualmente, la importancia que
tiene este nutriente en la función nerviosa superior, como sustancia
neurotransmisora y como nutriente esencial que mantiene la actividad sináptica.
Existe un cuerpo de evidencias científicas que nos indica que los derivados del
ácido docosahexaenoico como la fosfatidilserina, son esenciales para el sistema
nervioso.

Se sabe que esta importancia está ligada a la función de la membrana celular, ya

que los fosfolípidos (como la FS) son elementos críticos para su función óptima.
La membrana celular está compuesta de dos capas de proteínas, en cuyo interior
se sitúan, de forma polar, las cadenas de fosfolípidos. Las membranas celulares
son la mayor superficie de intercambio de todas las células conocidas, y muy
especialmente de las células nerviosas. La generación de diferencias de potencial
eléctrico y su transmisión a lo largo de la pared celular, y de ésta a otras
membranas, son algunas de las funciones básicas de la membrana. Las proteínas
de la membrana son esenciales para la realización de estos procesos, y la FS es
importante para regular las acciones de dichas proteínas.
Las principales clases de fosfolípidos encontradas en la membrana de los
eritrocitos humanos son: fosfatidiletanolamina, fosfatidilcolina, fosfatidilserina y
esfingomielina. Estas sustancias están distribuidas de forma desigual a lo largo de
las dos capas de la membrana, y esta asimetría está modulada por procesos de
translocación dependientes de las concentraciones de ATP .Esto nos indica algo
del mecanismo íntimo de actuación de la FS:

1- Tiene relación con la conducción nerviosa y con el funcionamiento del impulso

nervioso transmembrana.

2- Tiene una relación con el metabolismo energético, por la implicación del ATP,
molécula básica del organismo en la obtención de energía.

La concentración de FS en nuestros tejidos disminuye conforme pasan los años, a

partir de los 5O años. Es en esta quinta década donde puede empezar a
presentarse la declinación del proceso cognitivo. En las personas de más de 65
años, más de la mitad de las personas sufren alguna deficiencia en sus
capacidades mentales o memorísticas, definidas simplemente como la capacidad
para razonar o para pensar. El mecanismo íntimo de producción es debido a que
se reduce la densidad de las células nerviosas y en la cantidad de sinapsis que
éstas tienen. La reducción tanto del número como de su efectividad en la
transmisión nerviosa hace que en algunos casos este efecto pueda ser
multiplicador. Esto también nos indica la posible importancia de la suplementación
con FS, a la cual se la ha relacionado con la integridad de las sinapsis nerviosas.

La neurona, al envejecerse, pierde sinapsis. Las neuronas suelen tener una forma
aroborescente, con un extremo denominado neurita, que emite el impulso
nervioso; y otro extremo, denominado dendrita, que recibe el impulso y que tiene
forma arborescente, de raíz. El proceso del envejecimiento hace que se mueran
pequeñas raicillas y se vayan perdiendo progresivamente las funciones. La FS no
es abundante en la dieta, y aunque el cuerpo la puede elaborar a partir de otras
sustancias. Este proceso es complejo y necesita de un requerimiento importante
de energía. La administración de FS por vía oral permite una rápida absorción y se
ha observado que cruza con facilidad la barrera hematoencefálica, alcanzando
concentraciones aceptables a nivel del cerebro.

FOSFATIDILGLISERON

La presencia de este fosfolípido en líquidos amnióticos indica el final de la

madurez pulmonar fetal y facilita la interpretación del índice LECITINA
ESFINGOMIELINA (L/S) en muestras de diabéticos o contaminadas con sangre.
El fosfatidilglicerol es un fosfolípido con capacidad tensioactiva presente en el
surfactante pulmonar que aparece en la semana 35 de gestación, momento de
elevación del índice L/S, e indica el final de la madurez pulmonar. La presencia de
pequeñas cantidades de fosfatidilglicerol no necesariamente implica madurez
pulmonar fetal, la ausencia del mismo no implica un distress respiratorio inevitable.
Se ha demostrado que el surfactante que contiene fosfatidilglicerol tiene mejores
propiedades tensioactivas que el que aún no lo ha adquirido.
Es muy útil la realización de esta prueba en muestras contaminadas por sangre, o
las procedentes de diabéticos, ya que en ambos casos la interpretación del índice
L/S es difícil.

El fosfatidilglicerol puede dar lugar a interpretaciones incorrectas en

corioamnionitis con ruptura prematura de membranas.

FOSFATIDILNOSITOL

El fosfatidilinositol es un fosfolípido de la familia de los glicerofosfolípidos o

fosfoglicéridos, que están presentes en las membranas biológicas. Constituye
cerca del 10% del contenido total de fosfolípidos en una célula promedio.
Es común en la cara interna de la membrana plasmática de muchos eucariotas y
procariotas. En los mamíferos y otros vertebrados, enriquece especialmente las
membranas de las células cerebrales; y fue en estos tejidos donde fue observado
por primera vez por Folch y Wooley en 1942.

Su estructura química, así como la de algunos de sus derivados fosforilados, fue

determinada por el grupo de investigación de Ballou entre los años 1959 y 1961.

Tiene importantes funciones estructurales, relacionadas con su abundancia en las

membranas, pero además es una importante fuente de segundos mensajeros que
tienen importantes implicaciones en los procesos de señalización celulares que
son disparados por numerosos y diversos estímulos especiales.

Su forma glicosilada participa en la modificación covalente de proteínas que les

permite unirse a las membranas a través de unas estructuras lipídicas llamadas
“anclas” GPI (glicosilfosfatidilinositol).

Estructura
Al igual que la mayor parte de los lípidos de membrana, el fosfatidilinositol es una
molécula anfipática, es decir, es una molécula con un extremo polar hidrofílico y
otro extremo apolar de naturaleza hidrofóbica.

Su estructura general se basa en un esqueleto de 1,2-diacil glicerol 3-fosfato,

donde las dos cadenas de ácidos grasos esterificadas en los carbonos de las
posiciones 1 y 2 representan las colas apolares, y el grupo fosfato, unido al grupo
“cabeza”, representa la región polar.

Funciones Estructurales

Al igual que la fosfatidilserina y el fosfatidilglicerol, el fosfatidilinositol cumple

múltiples funciones. Tiene importantes implicaciones estructurales, pues forma
parte de las bicapas lipídicas que conforman las diferentes y multifuncionales
membranas biológicas.

Muchas proteínas se “unen” a las membranas celulares a través de lo que se

denomina “anclas GPI”, que no son más que derivados glicosilados del
fosfatidilinositol que le proporcionan a las proteínas un “ancla” hidrofóbica que las
sostiene en la superficie de la membrana.

Algunas proteínas del citoesqueleto se unen a los derivados fosforilados del

fosfatidilinositol, y este tipo de lípido sirve también como núcleo para la formación
de complejos proteicos implicados en la exocitosis.

CARDIOLIPINA

La cardiolipina, también conocida como difosfatidilglicerol, es un lípido de la

familia de los glicerofosfolípidos y del grupo de los poliglicerofosfolípidos. Se
encuentra en la membrana mitocondrial de los organismos eucariotas, en la
membrana plasmática de muchas bacterias y también en algunas arqueas.

Fue descubierta por Pangborn en el año 1942 a partir del análisis de los lípidos de
membrana del tejido cardíaco de un bovino. Su estructura fue propuesta en 1956 y
la síntesis química tuvo lugar unos 10 años más tarde.

Estructura de la cardiolipina

Algunos autores consideran que su presencia se restringe a membranas

productoras de ATP, tal como es el caso de las mitocondrias en los eucariotas, las
membranas plasmáticas en las bacterias y los hidrogenosomas (orgánulos tipo-
mitocondria) en ciertos protistas.

El hecho de que la cardiolipina se encuentre en la mitocondria y en la membrana

plasmática de bacterias ha sido empleado para reforzar las bases de la teoría
endosimbiótica, que establece que la mitocondria surgió en las células
progenitoras de los eucariotas por fagocitosis de una bacteria, que luego se hizo
dependiente de la célula y viceversa.

Su ruta biosintética en animales fue descrita entre 1970 y 1972 y posteriormente

se demostró que es la misma ruta que se da en plantas, levaduras, hongos
e invertebrados. No es un lípido muy abundante, pero las células lo requieren para
funcionar correctamente. La importancia de este fosfolípido para las mitocondrias
y, por ello, para el metabolismo celular, es evidente cuando el funcionamiento
defectuoso de las rutas metabólicas asociadas con ella produce una patología
humana conocida como el síndrome de Barth (miopatía cardioesquelética).

Estructura

La cardiolipina o difosfatidilglicerol está compuesta por dos moléculas de ácido

fosfatídico (el fosfolípido más sencillo) unidas entre sí a través de una molécula de
glicerol.

El ácido fosfatídico, uno de los intermediarios comunes en las rutas biosintéticas

de otros fosfolípidos, consiste en una molécula de glicerol 3-fosfato, a la cual están
esterificadas dos cadenas de ácidos grasos en las posiciones de los carbonos 1 y
2, por lo que se conoce también como 1,2-diacilglicerol 3-fosfato.

Por lo tanto, la cardiolipina está compuesta por tres moléculas de glicerol: un

glicerol central, unido a un grupo fosfato en el carbono 1, a otro grupo fosfato en el
carbono 3 y a un grupo hidroxilo en el carbono 2; y dos gliceroles “laterales”.

Funciones

Las características físicas de las moléculas de cardiolipina aparentemente

permiten ciertas interacciones que desempeñan importantes funciones en la
organización estructural de las membranas donde se encuentran.

Entre estas funciones están la discriminación de algunos dominios de membrana,

la interacción o “entrecruzamiento” con proteínas transmembranales o sus
subdominios, entre otras.

Gracias a sus características fisicoquímicas, la cardiolipina es reconocida como un

lípido que no forma bicapa, pero cuya función puede ser la estabilización y el
“acomode” de las proteínas transmembranales en las bicapas lipídicas.
Sus características eléctricas, particularmente, le confieren funciones en los
procesos de transferencia de protones que tienen lugar en las mitocondrias.

A pesar de que las células pueden sobrevivir sin este fosfolípido, algunos estudios
han determinado que es requerido para el óptimo funcionamiento de estas.

QUE ES UN ENLACE ÉSTER

Un enlace éster se define como el enlace entre un grupo alcohol (-OH) y un

grupo ácido carboxílico (-COOH), formado por la eliminación de una molécula de
agua (H2O).
En la figura 1 se muestra la estructura del acetato de etilo. El enlace éster es aquel
enlace simple que se forma entre el oxígeno del ácido carboxílico y el carbono del
etanol.

Figura 1: estructura del acetato de etilo.

R-COOH + R’-OH → R-COO-R’ + H2O

En la figura, la parte azul corresponde a la parte del compuesto que proviene del
etanol y la parte amarilla la del ácido acético. Se señala el enlace éster en el
círculo rojo.
Hidrólisis del enlace éster

Para entender un poco mejor la naturaleza de los enlaces éster, se explica el

mecanismo de reacción de la hidrólisis de estos compuestos. El enlace éster es
relativamente débil. En medio ácido o básico se hidroliza para formar
respectivamente alcohol y ácido carboxílico. El mecanismo de reacción de la
hidrólisis de los esteres está bien estudiado.

En medio básico, primero los hidróxidos nucleófilos atacan en el C electrofílico del

éster C = O, rompiendo el enlace π y creando el intermedio tetraédrico.

Luego, el intermedio colapsa, reformando el C = O, dando como resultado la

pérdida del grupo saliente, el alcóxido, RO-, que conduce al ácido carboxílico.

Por último, una reacción ácido / base es un equilibrio muy rápido donde el
alcóxido, RO- funciona como una base que desprotona el ácido carboxílico,
RCO2H, (un tratamiento ácido permitiría que el ácido carboxílico se obtuviera de la
reacción).

Figura 2: hidrólisis del enlace éster en medio básico.

El mecanismo de la hidrólisis del enlace éster en medio ácido es un poco más

complicado. Primero ocurre una reacción ácido / base, dado que solo se tiene un
nucleófilo débil y un electrófilo deficiente se necesita activar el éster.

La protonación del éster carbonílico lo hace más electrofílico. En el segundo paso,

el oxígeno del agua funciona como el nucleófilo atacando el C electrofílico en el C
= O, con los electrones moviéndose hacia el ion hidronio, creando el intermedio
tetraédrico.

En el tercer paso ocurre una reacción ácido / base desprotonandose el oxígeno

que provenía de la molécula de agua para neutralizar la carga.

En el cuarto paso ocurre otra reacción ácido / base. Se necesita hacer salir el
-OCH3, pero se necesita convertirlo en un buen grupo saliente por protonación.

En el quinto paso su usan los electrones de un oxígeno adyacente para ayudar a

«expulsar» el grupo saliente, produciendo una molécula neutra de alcohol. En el
último paso ocurre una reacción ácido / base. La deprotonación del ion hidronio
revela el carbonilo C = O en el producto de ácido carboxílico y regenera el
catalizador ácido.