TECNOLÓGICO NACIONAL DE MÉXICO

CAMPUS CIUDAD HIDALGO

DIVISÓN DE INGENIERIA BIOQUÍMICA

MATERIA: BIOQUÍMICA

ENSAYO UNIDAD 2: PROTEÍNAS

DOCENTE:

DR. LUIS ALBERTO MADRIGAL PÉREZ

PRESENTA:

GUTIÉRREZ MARTÍNEZ ALAN YAIR

NÚMERO DE CONTROL:

B19030347

GRUPO:

064KB

Ciudad Hidalgo, Michoacán. 19 de marzo del 2021.

Los priones: el apocalipsis zombie de la
vida real.
Los patógenos, causantes de la mayoría de enfermedades existentes,
tienen una amplia variedad y orígenes. Desde las bacterias de nuestro tracto
digestivo, hasta el virus responsable de la pandemia actual (SARS-CoV-2),
pasando por infinidad de sustancias químicas orgánicas o inorgánicas; todos son
patógenos de distinta naturaleza que tiene una capacidad potencial de causar
enfermedades desde leves hasta mortales; pero tal vez uno de los patógenos más
interesantes, pero a la vez más desconocidos, son los priones.

¿Qué son los priones? Para responder esta interesante pregunta

primeramente debemos hacer un repaso sobre qué son y cómo funcionan las
proteínas. Como sabemos, las proteínas son probablemente los biopolímeros
más importantes que existen, ya que desempeñan funciones estructurales,
reguladoras, hormonales, de transporte, y un sinfín más de papeles que
podríamos destacar. Estos biopolímeros se constituyen por cadenas de
aminoácidos (estructura primaria), que vendrían a ser los bloques de la
construcción de la proteína, que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos.
Pero lo que más nos interesa para este ensayo es la conformación espacial de
las proteínas (estructura secundaria), es decir, como esta cadena de aminoácidos
se pliega en el espacio concediendo formas específicas a la proteína, y como
cambia esta estructura tridimensional (renaturalización). Este plegamiento es de
gran importancia ya que este es el que dictamina la función biológica dentro de
la célula de todas las proteínas, y si esta estructura secundaria falla, el
polipéptido puede perder todas sus funciones.
 Es aquí donde nosotros vamos a centrar nuestra atención, ya que, en una
visión simple, los priones son partículas proteicas que han perdido su
conformación espacial natural y han adquirido una nueva función altamente
patógena, conduciendo a una falla fatal de la célula.

Los priones pueden tener dos principales orígenes conocidos hasta la

actualidad: son de carácter hereditario y se manifiestan cuando ocurre una
traducción incorrecta del ADN a proteína, o bien, pueden originarse por
distintas formas de contagio. Nosotros nos apegaremos a la segunda causa y es
lo que atañe al título del ensayo.

Ya vimos un poco acerca de la descripción de los priones, ahora veremos

el cuadro clínico, es decir, que enfermedades puede causar. Los priones causan
un amplio grupo de enfermedades que se denominan encefalopatías
espongiformes o encefalopatías por priones. Estas enfermedades, como su
nombre lo indican, afectan al encéfalo, es decir, al cerebro. Se denominan
espongiformes porque causan una degradación de los tejidos esponjosos del
cerebro, como la materia gris, y en general provocan un daño importante a todo
el sistema nervioso central.

La primera enfermedad que se reporta y que se sabe es de origen priónico,

es la comúnmente denominada Scrapie (rascarse, por su traducción del inglés).
Esta enfermedad se identificó hace más de dos siglos en ovejas, y se
caracterizaba porque estos animales tenían episodios donde se rascaban
intensamente causando daños en la piel; los síntomas posteriores eran espasmos
musculares involuntarios y temblores incontrolables, siendo fatal en todos los
casos. Con esto nos hacemos una idea del cuadro sintomatológico de las
encefalopatías espongiformes, ya que es muy parecido en las distintas
enfermedades de origen priónico.
 Otro ejemplo, pero en humanos, es el mal Kurú, reportado entre las tribus
de Papua Nueva Guinea. Está enfermedad se caracteriza igualmente por estos
espasmos musculares involuntarios, además de demencia grave y muerte. El
que se considera el origen de esta enfermedad es ciertamente grotesco: se
atribuye a que estas tribus canibalizaban el cerebro de sus familiares muertos
como forma de honrarlos. Una vez que se eliminó esta práctica, lo hizo
igualmente el mal Kurú. Pareciera de ficción, como si de zombies se tratase,
que se comen el cerebro de sus víctimas y esparcen una enfermedad. Ejemplos
hay muchos, como la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, la enfermedad de
Gerstmann-Sträussler, el insomnio fatal familiar, padecimientos de que afecta a
humanos (los últimos dos de origen hereditario); el mal de las vacas locas
(trasmisible a humanos a través de la ingesta de carne contaminada), o tal vez
el ejemplo más actual, la enfermedad de los ciervos zombies. Todas estas
enfermedades se caracterizan por espasmos musculares (ataxia), pérdida de la
autonomía y motilidad, demencia progresiva severa y finalmente la muerte,
causado por lesiones importantes en el cerebro debido a los priones.

Aun no se ha establecido un mecanismo claro en la literatura de cómo se

propagan e infectan los priones ya que puede resultar complejo el analizarlos.
Siendo muy superficiales, veamos una abstracción sencilla de cómo puede
ocurrir. Ya establecimos que los priones son proteínas que tenían una función
natural y que se volvieron patógenas, a la partícula natural se le denomina PrP
y la patógena PrPc; según se reporta, para que surja una nueva PrPc debe existir
una previa interacción PrP-PrPc, es decir, la variante patógena que surge por
herencia o por contagio, al entrar en contacto con una variante sana, la variante
sana se vuelve patógena, en un proceso infeccioso claro donde PrPc podría
actuar como enzima y PrP como sustrato. Este proceso ocurre en muchos tejidos
del organismo, pero principalmente en el cerebro, esto hace sentido por qué el
mal Kurú surgía al comer cerebros humanos. Una vez el PrPc entra en el cuerpo,
este puede llegar hasta el cerebro y comenzar a renaturalizar a las PrP para
volverlas patógenas, en un periodo de “incubación” que se sabe pueden ser muy
largos, generalmente de años (antes del acuñamiento del termino prion en 1982
por Prusiner, se les conocía como “virus lento”). Una vez que la concentración
de PrPc es considerablemente alta, se detona la encefalopatía espongiforme, con
una rápida progresión.

Una pregunta trascendente en esta descripción es como la partícula puede

llegar integra hasta el cerebro sin descomponerse (obviando el hecho de una
contaminación directa, por ejemplo, en una cirugía cerebral). Para responderla
debemos analizar un poco de las propiedades físico-químicas e los PrPc. Como
sabemos, las proteínas pueden desnaturalizarse (perder su estructura espacial)
debido a altas temperaturas, cambios de pH, aplicación de detergentes o por la
acción de enzimas proteasas encargadas de romper y degradar proteínas. Bueno,
la PrPc por su nueva conformación espacial es resistente a la desnaturalización
incluso por la acción de proteasas y detergentes, a diferencia de PrP que es una
proteína normal y puede desnaturalizarse con mecanismos comunes. Así, la
PrPc puede sobrevivir a la digestión y llegar hasta los tejidos, infectándolos.

Los tratamientos de enfermedades por priones son casi inexistentes y se

consideran fatales en la mayoría de casos (o probablemente, en todos).

Actualmente la tasa de manifestación anual de encefalopatías

espongiformes se mantiene en 1 caso por cada millón de habitantes, siendo
considerablemente baja. Eso no significa que no pueda representar un riesgo
epidemiológico; ya se están realizando estudios sobre el tema y cada vez queda
más claro que en un futuro las encefalopatías espongiformes puedan causar una
epidemia como la que vivimos actualmente, y por los síntomas neuronales que
se presentan, es verdaderamente aterrador.

Así que anotemos, no consumir cerebros y menos si son humanos, si es

que queremos evitar el apocalipsis zombie de la vida real.

Espero esta lectura haya sido de su agrado.

Referencias Bibliográficas
Arranz Martínez, E., Trillo-Sánchez-Redondo, G., Ruiz-García, A., & Ares-Blanco, S.
(2010). Prion diseases: Prion encephalopathies. SEMERGEN - Medicina de
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