Lab. Bioquímica DF

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA
ESCUELA DE CIENCIAS DE LA SALUD
Protocolo de práctica para laboratorios simulado transitorio por

Pandemia COVID-19
151030 - Bioquímica
Marisol Villalobos Hernández

Directora Curso
20 de septiembre de 2020
1
INTRODUCCIÓN
La bioquímica es la ciencia que estudia los componentes químicos de los

seres vivos, especialmente las proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos
nucleicos, además de otras pequeñas moléculas presentes en las
células. La bioquímica se basa en el concepto de que todo ser vivo está
compuesto por estructuras carbonadas y en general las moléculas
biológicas están compuestas principalmente de carbono, hidrógeno,
oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre.
Este manual de prácticas de bioquímica está diseñado para que se

puedan simular las actividades que normalmente se realizan en un
laboratorio, en el cual los estudiantes adquirirán nuevas habilidades y
conocimientos de Bioquímica, en él, el estudiante ejecutará
experimentos que manifiestan las propiedades estructurales químicas de
diferentes biomoléculas.
La realización de prácticas de laboratorio, requiere atención a una serie

de detalles que evitan accidentes dentro de las instalaciones del
laboratorio. Las normas de seguridad en el laboratorio han sido
elaboradas a partir de las experiencias ocurridas en los laboratorios de
numerosas instituciones alrededor del mundo. Formulándose diversas
propuestas para minimizar accidentes y proporcionar el mayor grado de
seguridad posible a las personas que se dedican a la práctica.
2
En el desarrollo de este manual el estudiante llevará a cabo las
siguientes prácticas: identificación cualitativa de aminoácidos y
proteínas, identificación y propiedades de lípidos, factores físicos y
químicos en la actividad enzimática y la cuantificación de proteínas las
técnicas, procedimientos y actividades efectuadas, se adelantaron
atendiendo las sugerencias y recomendaciones teóricas para el
manejo de los simuladores para cada actividad.
3
DESCRIPCIÓN DE PRÁCTICAS
PRACTICA No. 1 – RECONOCIMIENTO DE MATERIALES DE LABORATORIO Y
NORMAS DE SEGURIDAD DE TRABAJO EN EL LABORATORIO
Tipo de práctica Presencia Autodirigida Remota

l
Otra Simulado
¿Cuál
Porcentaje de 14,4%
evaluación
Horas de la 3
práctica
Temáticas de la Conocimiento de los materiales más utilizados y
práctica las normas de seguridad básicas para trabajar en
un laboratorio químico.
PROPÓSITO
Intencionalidades El trabajo en el laboratorio es un componente
formativas importante del curso académico de Bioquímica.
Es por eso que se hace necesario no solo conocer
los diversos equipos y materiales que se utilizan
en un laboratorio de química, sino también las
normas de seguridad y de manejo de los mismos.
OBJETIVOS
 Familiarizar al estudiante con los diversos
materiales, implementos y equipos usados
4
en el Laboratorio.
 Instruir al estudiante en las reglas básicas

de comportamiento y seguridad dentro de
un laboratorio.
META
 Identificar y aplicar las normas de
seguridad de trabajo en el laboratorio de
química, reconociendo a su vez los
símbolos de peligrosidad usados para
determinar las características de sustancias
peligrosas.
 Adquirir el hábito de trabajar de forma
segura, limpia y ordenada. para proteger
su integridad personal, grupal y el espacio
físico.
Fundamentación Teórica
Parte I - Reconocimiento de materiales de laboratorio.
En el laboratorio se emplean una variedad de implementos para la

realización de los experimentos, algunos de ellos son denominados
volumétricos, ya que se usan para medir volúmenes de fluidos, ya
sean líquidos o gases.
Algunos se emplean para calentar, por lo que se emplean materiales

refractarios para su elaboración.
Otros materiales se emplean para soporte, que son elaborados de

metal, plástico o madera.
5
Parte II Normas de seguridad de trabajo en el laboratorio
 Nunca trabaje solo en el laboratorio.

 Experiencias no autorizadas no deben realizarse.
 No consuma ni beba ningún tipo de alimento mientras esté en el

laboratorio.
 Siempre utilice los implementos de protección como gafas,
guantes, batas entre otros.
 Lea cuidadosamente las instrucciones de los reactivos antes de
trabajar con ellos. Conozca los símbolos de peligrosidad de las
etiquetas.
 Cuando trabaje con fuego tenga la precaución de recogerse el
pelo (si es largo).
 No fume en el laboratorio.
 Nunca apunte la boca de los tubos de ensayo hacía usted o hacia
un compañero.
 No exponga al fuego los reactivos inflamables.
 Trabaje lejos de fuentes de agua cuando trabaje con reactivos
que reaccionan violentamente con ella, por ejemplo, con los
metales alcalinos.
 Prepare siempre un mapa de proceso para estar seguro de lo
que está haciendo.
 Cuando termine de trabajar asegúrese que las fuentes de gas,
luz y agua queden cerradas.
 Cuando mezcle ácidos concentrados y agua, vierta el ácido sobre
el agua.
Primeros auxilios en el laboratorio

6
 En caso de accidente siga las siguientes reglas básicas de
atención inmediata.
 Informe cualquier accidente, por pequeño que sea.
 Si cae ácido en sus ojos, lávelos con suficiente agua corriente
durante unos 15 minutos. Inmediatamente enjuague con
solución diluida de bicarbonato de sodio, seguido nuevamente
con agua.
 Si cae álcali en sus ojos, lávelos con suficiente agua corriente
durante unos 15 minutos. Inmediatamente enjuague con
solución diluida de ácido bórico y finalice nuevamente con agua.
 Si cae otra sustancia química en sus ojos, lávelos con suficiente
agua corriente durante unos 15 minutos. Se recomienda la
asistencia de un médico.
 Si se derrama algún tipo de ácido (excepto ácido sulfúrico
concentrado) en su piel, lave el área afectada con suficiente
agua y aplique una pasta de bicarbonato de sodio durante unos
minutos. Enjuague finalmente con agua. En caso de que el ácido
derramado haya sido el sulfúrico, seque la parte de piel afectada
lo más posible con una toalla o algún otro tipo de textil, antes de
lavar con agua y luego siga el procedimiento ya indicado.
 Si se derrama algún tipo de base en su piel, lave el área
afectada con suficiente agua y aplique una solución de ácido
bórico durante unos minutos. Enjuague finalmente con agua.
 Utilice las instrucciones de un botiquín en caso de quemaduras y
cortaduras.
Descripción de la práctica.
Esta práctica se dividirá en dos partes:
 La primera se dedicará para que el estudiante reconozca los
diferentes materiales básicos, equipos y sus usos.
 En la segunda, debe conocer las diferentes normas de
seguridad, extinción de incendios, reglamento de laboratorio y
los sitios de disposición final de residuos de laboratorio.
Recursos a utilizar en la práctica (Equipos / instrumentos)
Normas, procedimientos y tablas de seguridad en el laboratorio.
7
Equipo de computo con conexión a internet.
Software a utilizar en la práctica u otro tipo de requerimiento
para el desarrollo de la práctica
 Prevención en el Laboratorio. Instituto Asturiano de
Prevención: https://www.youtube.com/watch?v=KwpVi8yfroY
Link consultado el 13 de abril de 2020
 Reglamentación Normas de Bioseguridad Laboratorios UNAD:
https://academia.unad.edu.co/laboratorios-normas-de-
bioseguridad Link consultado el 30 de abril del 2020.
 Simulador materiales de laboratorio Química:
https://chemix.org/ Link consultado el 30 de abril del 2020.
 Usos del material de laboratorio: Link consultado el 30 de abril
del 2020.
RECOMENDACIÓN
Es importante conocer las reglas de disposición de materiales y
reactivos químicos usados, con el propósito de no causar
contaminación. Lo más recomendable es desechar los diferentes
reactivos en por lo menos tres recipientes separados que el ayudante
o encargado del laboratorio debe mantener: Uno para ácidos, uno
para bases y otro para solventes.
Metodología
CONOCIMIENTOS PREVIOS PARA EL DESARROLLO DE LA

PRÁCTICA.
Leer la guía de la práctica y teoría sobre el tema; preparar el informe
con la información de la práctica.
FORMA DE TRABAJO.
Individual.
PROCEDIMIENTO.
PARTE I. MATERIAL DE LABORATORIO

1. El uso adecuado del laboratorio de química está sujeto al
conocimiento de materiales, equipos y reactivos que éste
contenga. Por tal motivo, es imprescindible que usted lea y
8
ubique correctamente cada uno de estos materiales en el
programa “Chemix-Draw Lab”, accediendo mediante el enlace
que se encuentra en la Figura 1 (si presenta dificultades para
cargar el simulador debido al Plug-in de flash player, consultar el
siguiente enlace:
https://www.java.com/es/download/help/enable_browser.xml):
Figura 1. Simulador de material de laboratorio de uso frecuente.

Consultado el 30 de abril de 2020 y disponible en línea:
https://chemix.org
2. Tome un pantallazo de los materiales de laboratorio solicitados

para completar la Tabla 1 y consulte el grafico y uso de cada
material de laboratorio identificado, se sugiere el siguiente
recurso: Material de laboratorio (disponible en línea:
http://147.96.70.122/manual_de_practicas/home.html?
2__material_de_laboratorio.htm)
CLASIFICAC GRAFICO NOMBRE USO

ION
MATERIAL Se utiliza para
DE VIDRIO Erlenmeye calentar sustancias a
r temperaturas altas.
El matraz de
9
Erlenmeyer no se
suele utilizar para la
medición de líquidos,
ya que sus medidas
son imprecisas,
únicamente es para
contener líquidos.
[ CITATION Lab1 \l 3082 ]
[ CITATION Che \l 3082 ]
Vaso de Su objetivo principal
precipitado es contener líquidos
s o sustancias
químicas diversas de
distinto tipo.
Permite obtener
precipitados a partir
de la reacción de
otras sustancias.
Es utilizado para
trasportar líquidos a
otros recipientes.
Se puede utilizar
para calentar,
disolver, o preparar
diferentes reacciones
químicas.
[ CITATION Lab \l 3082 ]
Matraz Recipiente de vidrio
volumétric que se utiliza sobre
o todo para contener y
medir líquidos.
10
Se utilizan
en operaciones de a
nálisis químico
cuantitativo, para
preparar soluciones
de concentraciones
definidas.
Tubo de Contenedores de
Centrífuga sustancias.
Conservación de
muestras en
refrigeradores.
Preservación de
soluciones en su
interior y no ocurran
derramamientos.
Trasvasar sustancias
de un envase a otro.
Para realizar
mediciones de
volúmenes.
Se utilizan en una
centrifugadora para
la separación de
disoluciones.
Probeta Medir volúmenes sin
graduada tanta especificidad.
Contener líquidos
11
como un almacén
temporal.
Transportar
volúmenes de un
sitio a otro de
manera rápida y
fácil.
Para el análisis
químico de
sustancias, en la
determinación
de propiedades
cuantitativas y
cualitativas.
Tubo de Se utiliza para
ensayo contener pequeñas
muestras líquidas, y
preparar soluciones.

Cristalizad Para verter
or efluentes ya
tratados.
Contener efluentes
con alta carga
contaminante.
En soluciones con
una alta
12
concentración de
materias primas.
Para evaporar
rápidamente el
líquido de una
solución, facilitando
la cristalización del
soluto.
[ CITATION Tub \l 3082 ]
MATERIAL DE Pinza Se utilizan para
SOPORTE para tubo sujetar tubos de
de laboratorio, con
ensayo diferentes
sustancias,
comúnmente para
contener, mezclar o
calentar pequeñas
cantidades de
productos químicos
sólidos o líquidos.
[ CITATION Mat19 \l 3082 ]
Trípode Es utilizado
principalmente como
una herramienta que
sostiene la rejilla de
asbesto.
Es posible la
preparación de
montajes para
calentar, utilizando
como complementos
el mechero.
13
Sirve para sujetar
con mayor
comodidad cualquier
material que se use
en el laboratorio que
vaya a llenarse con
productos peligrosos
o líquidos de
cualquier tipo.
Espátula Es utilizada
principalmente para
tomar pequeñas
cantidades de
compuestos o
sustancias sólidas,
especialmente las
granulares.
Aro Soporte para sujetar
Metálico envases de vidrio
sobre un mechero
bunsen.
Se emplea adaptado
al soporte universal
para utilizar
embudos de
decantación, los
cuales nos permiten
separa mezclas
inmiscibles
Para calentar
14
cualquier sustancia o
mezcla.
El aro metálico es un
instrumento que nos
permite trabajar en
un laboratorio con la
mayor seguridad
posible al ayudarnos
a evitar
quemaduras.
[ CITATION Ins \l 3082 ]
MATERIAL DE Mortero Se utiliza para
PORCELANA moler, triturar y
mezclar sustancias
sólidas.

Crisol El crisol es un
recipiente refractario
generalmente de
porcelana que se
utiliza para colocar
en su interior
compuestos
químicos que se
calientan a
temperaturas muy
altas. Su función es
principalmente
calentar, fundir,
quemar y calcinar
15
sustancias.
EQUIPOS Centrifug Genera movimientos
a de rotación, tiene el
objetivo de separar
los componentes que
constituyen una
sustancia.
Hoy en día hay

existe una
diversidad de
centrifugas que tiene
diferentes objetivos,
independientemente
del tipo de
investigación o
industria.
Placa Las placas de
calefacat calentamiento son
ora utilizadas por lo
general para cubrir
varios procesos de
calentamiento en el
laboratorio.
Calentar soluciones
de forma controlada.
Son idóneas en
procesos de control
de calidad.
[ CITATION ACE \l 3082 ]
Baño de Se utiliza para
16
agua incubar muestras en
agua a una
temperatura
constante durante
un largo período de
tiempo.

Tabla 1. Material de uso frecuente en el laboratorio identificado en el
simulador “Chemix-Draw Lab”.
3. Consulte los pictogramas y complete el siguiente cuadro.
Pictogram Definición
a
Toxicidad aguda: Sustancias y preparados que por
inhalación, ingestión o penetración cutánea puedan
entrañar riesgos graves, agudos o crónicos, e incluso
la muerte.
Explosivos: Sustancias y preparados que pueden

explosionar bajo el efecto de una llama.
Peligroso para el medio ambiente: Sustancias y

preparados cuya utilización presente o pueda
presentar riesgos inmediatos o diferidos para el medio
ambiente.
Líquidos comburentes: Sustancias y preparados
que, en contacto con otros, particularmente con los
inflamables, originan una reacción fuertemente
exotérmica.
17
Uso obligatorio de gafas
[ CITATION Nor \l 3082 ]
4. En cuanto accidentes en el laboratorio, Enumere las medidas

que se toman en caso de presentarse fuego en el laboratorio y
realice un cuadro donde explique las categorías de identificación
de extintores.
MEDIDAS QUE SE TOMAN EN CASO DE PRESENTARSE FUEGO EN

EL LABORATORIO.
 Evacuar el laboratorio, por pequeño que sea el fuego, por la
salida principal o por la salida de emergencia si no es posible por
la principal.
 Avisar a todos los compañeros de trabajo sin que se extienda el
pánico y conservando siempre la calma.
Fuegos pequeños: Si el fuego es pequeño y localizado, se lo apaga

utilizando un extintor adecuado, arena, o cubriendo el fuego con un
recipiente de tamaño adecuado que lo ahogue.
Retirar los productos químicos inflamables que estén cerca del fuego.
No utilizar nunca agua para extinguir un fuego provocado por la
inflamación de un disolvente.
Fuegos grandes : Aislar el fuego.

Utilizar los extintores adecuados.
Si el fuego no se puede controlar de manera rápida, prosigue la
alarma contra incendios (Alarma de fuego).
Avisar al servicio de extinción de incendios y finalmente evacuar.
Cuando el fuego se presenta en el cuerpo, dentro del laboratorio, se

procede a:
 Pide ayuda si se incendia alguna prenda.
18
 Estirarse en el suelo y rodar sobre si mismo para apagar las
llamas.
 No correr si se está muy lejos de la ducha de seguridad.
 Cubrir con una manta anti fuego.
 Conducirlo hacia la ducha de seguridad.
 No utilizar nunca un extintor sobre una persona.
 Una vez apagado el fuego, mantenga a la persona tendida,
procurando que no coja frío.
 Si el accidentado no ha perdido el conocimiento, es muy
importante darle a beber un vaso con agua y un poco de
bicarbonato sódico y una pizca de sal. Esta medida intenta
compensar la pérdida de líquidos a través de la quemadura.
[ CITATION Uni20 \l 3082 ]
CATEGORÍAS DE IDENTIFICACIÓN DE EXTINTORES.
CLASE DE SIMBOLOGÍA ORIGEN

FUEGO
Clase A Su origen radica en la combustión
de sólidos, por lo general
orgánicos, donde su combustión
genera brasas.
Combustión de madera, tejidos,
cartón, carbón.
Clase B Originados por combustibles

líquidos (alcohol, gasolina,
aceites) o sólidos licuables
(grasas, ceras)
19
Clase C Se originan por la electricidad.
Clase D Se originan por combustibles

metálicos, la mayoría de las veces
metales de aleación (Uranio,
magnesio, sodio, aluminio).
Clase E Originados por grasas y aceites

de cocinar, como mantecas
vegetales y minerales.
[ CITATION htt \l 3082 ]

https://co.pinterest.com/pin/554998354075750101/
PARTE II. NORMAS DE SEGURIDAD
5. Observe los siguientes videos sobre información sobre las

normas de seguridad en el laboratorio, esté atento a la
información proporcionada y conteste las siguientes preguntas,
accediendo al enlace que se encuentra en la Figura 2.
20
Figura 2. PREVECION EN EL LABORATORIO DEL INSTITUTO
ASTURIANO DE PREVENCION: https://www.youtube.com/watch?
v=KwpVi8yfroY
(Link consultado el 30 de abril de 2020)
6. Lea la Reglamentación Normas de Bioseguridad Laboratorios

UNAD: https://academia.unad.edu.co/laboratorios-normas-de-
bioseguridad (Link consultado el 30 de abril del 2020) y de
respuesta a las siguientes preguntas:
7. Enumere cuales son las normas básicas de bioseguridad que se

deben tener en cuenta de acuerdo a los videos.
 Atender a las instrucciones del docente.

 Nunca actuar por sí mismo.
 Usar Bata abrochada.
 Usar guantes y gafas.
 Cabello recogido.
 Lavar las manos antes y después del laboratorio.
 No usar pulseras, collares ni mangas anchas.
 Evitar los lentes de contacto.
 Acceso limitado al laboratorio.
 No comer, beber, fumar.
 No pipetear con la boca
 No oler los reactivos y materiales.
 Disponer los residuos en los recipientes designados.
8. Describir cuales son los equipos de protección colectiva para

21
situaciones de accidentes o emergencias que se observan el en
video de prevención, indicando su función.
 Duchas de seguridad: Constituyen el sistema de emergencia

más habitual para casos de proyecciones con riesgo de
quemaduras químicas e incluso si se prende fuego en la ropa.
La ducha deberá proporcionar un caudal de agua suficiente para

empapar el sujeto completa e inmediatamente. El agua
suministrada debe ser potable, procurando que no esté fría
(preferiblemente entre 20 y 35° C) para evitar el riesgo que
supone enfriar a una persona quemada en estado de shock y
también que la poca aceptación del agua Servicio de Prevención
de Valencia CSIC fría cause una eliminación insuficiente del
contaminante, al acortar el periodo de ducha. Asimismo es
conveniente que disponga de desagüe.
 Fuente lavaojos: Es un sistema que debe permitir la

descontaminación rápida y eficaz de los ojos y que está
constituido básicamente por dos rociadores o boquillas
separadas entre 10 y 20 cm capaces de proporcionar un chorro
de agua potable para lavar los ojos o la cara. El chorro
proporcionado por las boquillas debe ser de baja presión para no
provocar daño o dolor innecesario. Igual que se ha indicado para
la ducha, el agua debe ser potable y es recomendable que sea
templada. Con las llaves de paso del agua de la instalación se
tendrán las mismas precauciones que para las duchas de
seguridad.
 Manta ignifugas: Las mantas permiten una acción eficaz en el

caso de fuegos pequeños y sobre todo cuando se prende fuego
en la ropa. La utilización de la manta puede en ciertos casos
evitar el desplazamiento del sujeto en llamas, lo que ayuda a
limitar el efecto y desarrollo de éstas.
 Extintores: Si no es fácil controlar los pequeños incendios que

22
se producen en el laboratorio, por su ubicación, características,
persistencia o extensión, con mantas ignífugas o textiles
mojados, hay que recurrir a los extintores, que son aparatos que
contienen un agente extintor que puede ser proyectado y
dirigido sobre el fuego por acción de una presión interna.
9. Menciones posibles riesgos que representan las diferentes
sustancias químicas para la salud.
 Intoxicaciones
 Enfermedades crónicas
 Enfermedades dérmicas
 Enfermedades respiratorias
 Enfermedades del sistema nervioso y cáncer.
https://www.youtube.com/watch?v=qBRLlkkAnFo
[ CITATION UNA \l 3082 ]
[ CITATION Equ \l 3082 ]
23
PRACTICA No. 2 – IDENTIFICACIÓN CUALITATIVA DE AMINOÁCIDOS Y
PROTEÍNAS
Tipo de práctica
Presencia Autodirigida Remota
l
Otra Simulado
¿Cuál
Porcentaje de 14,4%
evaluación
Horas de la práctica 3
Temáticas de la Propiedades bioquímicas de aminoácidos y
práctica proteínas.
Intencionalidades PROPÓSITOS
formativas  Diferenciar algunos métodos
colorimétricos para identificar
aminoácidos y proteínas.
 Adquirir destreza para la realización de
los métodos cualitativos
OBJETIVO GENERAL
Comprobar mediante diferentes pruebas la
presencia de aminoácidos o proteínas en
diferentes muestras.
COMPETENCIA
 Que los estudiantes, se familiaricen con
los métodos colorimétricos.
Referente teórico de proteínas y aminoácidos.
Las proteínas son macromoléculas complejas desde los puntos de vista
físico y funcional, que desempeñan múltiples funciones de importancia
crucial. La función de una proteína depende de su estructura
tridimensional o conformación. Están formadas por cadenas lineales
de aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos, sin orden aparente.
24
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen grupos
amino y carboxilo y por lo tanto poseen propiedades acidas y
básicas.
Todos los organismos emplean los mismos 20 aminoácidos
como bloques constructivos para armar las moléculas de proteína.
A estos 20 aminoácidos se les llama aminoácidos comunes, estándar o
normales.
A pesar de la poca cantidad de los aminoácidos, se puede obtener
una variedad enorme de distintos polipéptidos al unir los 20
aminoácidos comunes para formar distintas combinaciones. En los 20
aminoácidos
comunes, los grupos amino y carboxilo están unidos al mismo átomo
de carbono: el átomo de carbono alfa. Así, todos los aminoácidos
estándar que contienen las proteínas son alfa-aminoácidos. La
síntesis de las proteínas ocurre mediante la unión entre sí de las
cadenas de aminoácidos. Los distintos aminoácidos imparten
diferentes comportamientos químicos en la estructura de las
proteínas. Debido a la presencia de diferentes aminoácidos en las
uniones peptídicas las proteínas reaccionan con una variedad de
compuestos formando productos coloreados.
Los aminoácidos tiene tres tipos de reacciones químicas importantes:

(1) reacciones debido a la presencia del grupo carboxilo (COO- ).
(2) reacciones debidas al grupo amino (NH)
(3) reacciones debido al grupo R.
Las reacciones debidas al grupo carboxilo y al grupo amino son

generales y se dan para todos los aminoácidos. Las reacciones del
radical R son reacciones específicas; por ejemplo, cisteína da una
reacción para azufre, triptófano da ciertas reacciones de color debido
a que su molécula contiene el grupo indol, tirosina da otras
reacciones de color debido a su grupo fenólico, etc.
Existen reacciones de coloración que son específicas para

aminoácidos de esas proteínas y son importantes tanto para la
detección como para el dopaje de aminoácidos y proteínas. Existen
25
también reacciones generales porque sirven para caracterizar grupos
comunes a todas las proteínas como grupos amino o uniones.
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
GRUPOS R PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS

Apolares alifáticos Los grupos R de esta clase de
aminoácidos son apolares e hidrofóbicos.
Las cadenas laterales de la alanina,
valina, leucina e isoleucina tienden a
agruparse entre sí en las proteínas,
estabilizando las estructuras proteicas a
través de interacciones hidrofóbicas.
Otros aminoácidos que conforman este
grupo son: glicina, metionina y prolina.
Aromáticos
Aromáticos Fenilalanina, Tirosina y Triptófano, con

sus cadenas laterales aromáticas, son
relativamente apolares. (hidrofóbicos).
Todos ellos pueden participar de
interacciones hidrofóbicas.
Polares sin carga Los grupos R de estos aminoácidos son

más solubles en agua, que los
aminoácidos apolares, debido a que
contienen grupos funcionales que forman
puentes de hidrógeno con el agua.
Incluye este grupo la serina, treonina,

cisteína, asparagina y glutamina.
Cargados Estos aminoácidos pueden tener el grupo
R cargado positivamente (básicos) o
negativamente (ácidos), siendo más
hidrofílicos que los demás aminoácidos.
26
Los aminoácidos en los que los grupos R
tienen una carga neta positiva
significativa a pH 7.0 Lisina, arginina e
histidina
Con una carga neta negativa a pH 7.0

son: aspartamo y el glutamato.
Tabla 2 Aminoácidos proteicos con nomenclatura clásica sistema de

tres letras y sistema de una sola letra, impuesto en genética
molecular.
Nomenclatura.
Un Tre Nombre
Clasificación
a s
letr letra
a s
A Ala Alanina
G Gly Glicina
I Ile Isoleucina Apolares alifáticos
Ae
L Leu Leucina Ae
V Val Valina
F Phe Fenilalanina
Ae Apolares aromáticos
W Trp Triptófano
Ae
C Cys Cisteina
Apolares con azufre
M Met Metionina
Ae
N Asn Asparagina
27
Q Gln Glutamina
S Ser Serina Polares alifáticos y sin carga
T Thr Treonina Ae
Y Tyr Tirosina Polar aromático y sin
carga
R Arg Arginina
H His Histidina Ae Polar con carga positiva
K Lys Lisina
D Asp Ac. Aspártico Polar con carga
o Aspartato negativa
E Glu Ac.
Glutamico o
Glutamato
P Pro Prolina Aminoácido
Ae = Aminoácido esencial
Tomado de: Manual de Prácticas de Laboratorio de bioquímica, Universidad
Nacional Autónoma de México.
Descripción de la práctica
Esta práctica se dividirá en dos partes:
 La primera se dedicará para que el estudiante refuerce los
conocimientos de las propiedades Bioquímicas de los
aminoácidos y proteínas.
 En la segunda, observar la realización de los análisis para
detección cualitativa de aminoácidos y proteínas
28
 Video de identificación de aminoácidos y proteínas. Laboratorio
https://www.youtube.com/watch?v=V6TV6aeJQQA Link
consultado el 30 de abril del 2020.
 Video de Aminoácidos y proteínas: Identificación cualitativa
https://www.youtube.com/watch?v=xubq3xOssWU
Metodología
CONOCIMIENTOS PREVIOS PARA EL DESARROLLO DE LA PRÁCTICA.
El estudiante debe conocer:
 El manejo del material básico del laboratorio.
 las normas de seguridad y el reglamento de trabajo en el
laboratorio.
 Propiedades de aminoácidos y proteínas.
 Pruebas bioquímicas para identificación cualitativa de proteínas y
aminoácidos.
FORMA DE TRABAJO.
Individual.
PROCEDIMIENTO.
PARTE I- CONOCIMIENTOS DE LAS PROPIEDADES
BIOQUIMICAS
Para desarrollar la práctica y comprender los términos deben acceder
al enlace que se encuentran en la Figura 1 (si presenta dificultades
para cargar el simulador debido al Plug-in de flash player, consultar el
siguiente enlace:
https://www.java.com/es/download/help/enable_browser.xml).
29
Figura 1. Aminoácidos y proteínas: identificación cualitativa.
Universidad politécnica de Valencia (UPV). Instituto de ciencias de la
educación. https://www.youtube.com/watch?v=xubq3xOssWU Link
consultado el 30 de abril de 2020.
1. Acceder al video graduando la opción de volumen.

2. Observar el video detalladamente donde les indican conceptos
básicos que permiten comprobar la realización de diferentes
pruebas para demostrar la presencia de aminoácidos y
proteínas.
PARTE II – IDENTIFICACION DE AMINOACIDOS Y PROTEINAS.

3. Observe el siguiente recurso virtual Figura 2, esté atento a la
información proporcionada y conteste las preguntas que se
encuentran anexas.
30
Figura 2. Identificación de aminoácidos y proteínas:
laboratorio UPV. https://www.youtube.com/watch?
v=V6TV6aeJQQA Link consultado el 30 de abril de 2020.
4. Preguntas para resolver:
a. Relacionar las pruebas bioquímicas descritas en el video y

que fueron desarrolladas, tanto para los aminoácidos
como para las proteínas, realice un cuadro donde escribe
columnas de pruebas, descripción breve del
procedimiento y explique la reacción química que ocurre
con cada una de las muestras y los reactivos.
REACCIÓN
DESCRIPCIÓN
PRUEBAS QUÍMICA QUE
DEL PROCEDIMIENTO
OCURRE
Se marca cada tubo de ensayo con el nombre de la muestra, se
introduce 1mL de cada disolución de aminoácido y proteína a
estudiar, se prepara un tubo de ensayo con agua, como blanco.
Test de Biuret Se añade 1mL de El reactivo de Biuret
reactivo de biuret, se contiene CuSO4 en
agita, después de 15 solución acuosa
minutos se observa si ha alcalina (gracias a la
31
cambiado la coloración y presencia de NaOH
se anotan los resultados o KOH). La reacción
observados. se basa en la
La reacción es positiva formación de un
cuando la muestra se compuesto de color
torne color morado. violeta, debido a la
formación de un
complejo de
coordinación entre
los iones Cu2+ y los
pares de electrones
no compartidos del
nitrógeno que forma
parte de los enlaces
peptídicos
presentando un
máximo de
absorción a 540 nm.
Esta reacción la
producen los
péptidos y las
proteínas, pero no
los aminoácidos ya
que se debe a la
presencia del enlace
peptídico CO-NH que
se destruye al
liberarse los
aminoácidos.
Test de Ninhidrina Se añade 7 gotas de la Reacciona con todos
disulución de ninhidrina, los grupos amino
calientan los tubos en un para formar un
baño de agua a 100 °C, producto colorido
durante 10 minutos, se azul o púrpura
observan los resultados. (llamado púrpura de
La presencia de color Ruhemann).
32
purpura azulado, indica Reacciona
la presencia de con aminoácidos que
aminocaidos. tengan el grupo
Si presenta un color amino libre, dando
amarillo, indica la lugar a la formación
presencia de prolina de amoniaco y
anhídrido carbónico,
con reducción del
reactivo.
Se añaden 5 0 6 gotas Es específica para
de reactivo de Millon a grupos fenólicos, por
los tubos de ensayo, con lo tanto dan positivo
las muestras empleadas todas las sustancias
a ensayar. que poseen esta
Se mezcla y se pone estructura, por
calentar a 3 °C, aparece ejemplo, la tirosina.
una coloración rojiza, se
anotan resultados. La tirosina nitrada
forma complejos con
los iones mercurio
Test de Millon
Hg (I) y Hg (II) del
reactivo produciendo
un precipitado rojo o
una solución roja,
ambos resultados
positivos (a veces se
observa un
precipitado blanco,
que debe calentarse
para que la
coloración sea roja).
Test Acido nítrico Se añade 1mL de La reacción
concentrado o reactivo a cada tubo de xantoproteica es un
Xantoproteíco. ensayo. método que se
Se calienta suave hasta puede utilizar para
la aparición de un color determinar la
33
amarillo, observar y presencia de
anotar. proteínas solubles
en una solución,
empleando ácido
nítrico concentrado.
La prueba da
resultado positivo en
aquellas proteínas
con aminoácidos
portadores de
grupos aromáticos,
especialmente en
presencia de tirosina
y triptófano.
[ CITATION Ide \l 3082 ]
https://www.youtube.com/watch?v=V6TV6aeJQQA
b. Cuales pruebas están positivas (identificar color) y porque?
PRUEBAS REACTIV REACTIVO REACTIV REACTIVO DE

O DE DE O DE XANTOPROTEI
BIURET NINHIDRIN MILLON CO
MUESTRA A (ÁCIDO
S NÍTRICO
CONCENTRADO
)
Tirosina -- -- -- ++
Valina -- -- ++ --
Leucina -- -- ++ --
Metionina -- ++ -- --
Prolina -- ++ -- --
Caseina ++ -- -- --
Gelatina ++ -- -- --
34
Blanco -- -- -- --
 La reacción de Biuret, contiene sulfato de Cobre(II) y sosa, y el

Cu, en un medio fuertemente alcalino, se coordina con los enlaces
peptídicos formando un complejo de color violeta, cuya intensidad
de color depende de la concentración de proteínas. Esta reacción
indica la presencia de proteínas, péptidos cortos y otros
compuestos con dos o más enlaces peptídicos en sustancias de
composición desconocida. El reactivo cambia a violeta en presencia
de proteínas, y en rosa cuando se combina con polipéptidos de
cadena corta.
 La reacción de Ninhidrina: Reacciona con todos los aminoácidos

alfa cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, dando una coloración que
varía de azul a violeta intenso. Este producto colorido se estabiliza
por resonancia, la coloración producida por la ninhidrina es
independiente de la coloración original del aminoácido, por su
parte, cuando la reacción de los aminoácidos con ninhidrina se debe
a la presencia del grupo α–NH2 en los mismos. La prolina no tiene
dicho grupo libre, sino –NH- ya que forma parte del anillo de
pirrolidina, y al reaccionar con ninhidrina se forma un
color amarillo.
 La reacción de Millon: Reacciona en presencia de cantidades

relativamente altas de mercurio conduce a la formación de Nitrato
de mercurio (I) Hg2(NO3)2 el cual en un medio fuertemente ácido
reacciona con el grupo -OH, produciendo una coloración roja.
 Reactivo Xantoproteíco: Reacción que puede considerarse como

una sustitución electrofílica aromática de los
residuos de tirosina de las proteínas por el ácido nítrico dando un
compuesto coloreado amarillo a pH básico. Dando así la
determinación de presencia o ausencia de proteínas.
[ CITATION Yan14 \l 3082 ]

[ CITATION Ide \l 3082 ]
35
c. Defina los siguientes términos: aminoácidos,
proteínas, análisis cualitativo y análisis cuantitativo.
 Aminoácidos: Corresponden a las unidades químicas o elementos

constitutivos de las proteínas que a diferencia de los demás
nutrientes contienen nitrógeno. Los aminoácidos son biomoléculas
formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S)
Azufre.
Estos, son la única fuente aprovechable de nitrógeno para el ser
humano, además son elementos fundamentales para la síntesis de
las proteínas, y son precursores de otros compuestos nitrogenados.
[ CITATION Ami \l 3082 ]
 Proteínas: Son una clase importante de moléculas que

se encuentran en todas las células vivas. Una proteína
se compone de una o más cadenas largas de
aminoácidos, cuya secuencia corresponde a la secuencia
de ADN del gen que la codifica. Las proteínas
desempeñan gran variedad de funciones en la célula,
incluidas estructurales (citoesqueleto), mecánicas
(músculo), bioquímicas (enzimas), y de señalización
celular (hormonas). Las proteínas son también parte
esencial de la dieta.
[ CITATION Nat1 \l 3082 ]
 Análisis cualitativo: implica generalmente la digestión de la

muestra para liberar los aminoácidos presentes en la proteína, y el
uso de una reacción química que genera un cambio apreciable que
indica la presencia o no de uno o más aminoácidos.
[ CITATION Aná19 \l 3082 ]
 Análisis cuantitativo: determina la cantidad de proteína presente

que determina la cantidad de proteína presente en una muestra
36
determinada, y el análisis estructural, que busca determinar los
componentes y su organización.
[ CITATION Aná19 \l 3082 ]
PRACTICA No. 3 – IDENTIFICACION Y PROPIEDADES DE

LIPIDOS
Tipo de práctica
l
Otra Simulado
¿Cuál
Porcentaje de 14,4%
evaluación
Horas de la práctica 3
Temáticas de la Identificación y propiedades de los lípidos.
práctica
Intencionalidades PROPÓSITO
formativas Comprobar mediante un experimento de
laboratorio y describir los conceptos de
lípidos.
OBJETIVO GENERAL
Identificar las propiedades de los lípidos
COMPETENCIAS
Qué el estudiante adquiera habilidad de
observación, análisis y deducción con los
conceptos de estas moléculas orgánicas.
Los lípidos (del griego lypos, grasa) son biomoléculas orgánicas que
estan básicamente constituidas por Carbono, Hidrógenos y Oxígeno,
aunque este último elemento se encuentra en proporciones mucho
más bajas que los dos primeros, son insolubles en agua, se
encuentran en los tejidos adiposos y en otras partes del cuerpo
37
animal y humano. Además, pueden contener Fosforo, Nitrógeno y
Azufre, son solubles en disolventes orgánicos como el benceno,
bencina y cloroformo. Constituyen un grupo de sustancias muy
heterogéneas con características químicas diversas, pero con
algunas propiedades físicas comunes, que podrían resumirse en
estas dos:
_ Son mayoritariamente insolubles en agua.
_ Son solubles en disolventes orgánicos, tales como éter,
cloroformo, alcanos (ej: hexano), benceno, acetona y alcoholes.
De acuerdo a la estructura química los lípidos se clasifican en dos

grupos, de acuerdo al contenido en su composición ácidos grasos
(Lípidos saponificables) o no lo posean (Lípidos insaponificables).
La saponificación consiste en una hidrólisis alcalina de la

preparación lipídica (con KOH o NaOH). Los lípidos derivados de
ácidos grasos (ácidos monocarboxílicos de cadena larga) dan lugar a
sales alcalinas (jabones) y alcohol, que son fácilmente extraíbles en
medio acuoso.
El Sudán III es un colorante que se utiliza para detectar
específicamente las grasas, porque es insoluble en agua y en cambio
es soluble en las grasas. Al ser de color rojo, cuando se disuelve tiñe
las grasas de color rojo anaranjado.
Esta práctica se dividirá en tres partes:
 La primera se dedicará para que el estudiante haga un repaso de
Identificación de Lípidos.
 En la segunda; observarán el procedimiento de análisis de
laboratorio de la reacción con Sudan III y la interpretación
cualitativa.
 En la tercera; se observa el procedimiento de análisis de
laboratorio mediante la saponificación de lípidos.
MATERIALES, EQUIPOS Y REACTIVOS
38
Características de Lípidos
 Vídeo Identificación de Lípidos. García A, 2020. Identificación de
Lípidos [Archivo de video] recuperado en
https://youtu.be/h9L_994VXyk Link consultado el 30 de abril de
2020.
 Video Laboratorio experimental- Lípidos U. Nacional sede

Manizales. https://www.youtube.com/watch?v=Dsx00q1voC4
Link consultado el 30 de abril de 2020
Metodología
El estudiante debe leer la guía de la práctica y conocer sobre
Identificación de lípidos.
FORMA DE TRABAJO.
Individual.
PROCEDIMIENTO.
PARTE I. IDENTIFICACION DE LIPIDOS.

1. El conocimiento sobre lípidos es imprescindible para el
entendimiento de la actividad, por tal motivo es importante
acceder al enlace de la Figura 1.
39
Figura 1. Identificación de Lípidos. García A, 2020. recuperado
en https://youtu.be/h9L_994VXyk . Link consultado el 30 de abril
de 2020.
PARTE II-LABORATORIO EXPERIMENTAL METODO SUDAN III.

2. Observe el siguiente video explicativo sobre Laboratorio
experimental de Identificación de lípidos mediante el métodos de
Sudan III. Esté atento a la información suministrada, Figura 2.
Figura 2. Video Laboratorio experimental- Lípidos U. Nacional sede

Manizales. https://www.youtube.com/watch?v=Dsx00q1voC4 Link
40
consultado el 30 de abril de 2020
3. Con base en el experimento y el video explicativo

proporcionado, responda:
a. Indique lo que ocurre con la mezcla aceite – sudan III y
agua y sudan III. Explique a qué se debe la diferencia
entre ambos resultados.
 Mezcla Aceite – Sudan III:

Cuando se hace la mezcla de estos dos, se observa amalgamas o
burbujas, es decir NO es una solución homogénea.
Cuando se mezcla el aceite con el Sudán III, todo el aceite se tiñe de
rojo puesto que es un colorante lipofilo (soluble en grasas), es por eso
que dicha afinidad se utiliza para revelar la presencia de grasas.
 Mezcla agua – Sudan III
Cuando se realiza la muestra , se observa una coloración rojiza , sin

presencia de amalgamas o burbujas, es lo que se considera una
prueba negativa, sin presencia de lípidos. Al mezclarse estas dos
sustancias, se puede notar que hay una homogeneidad entre ellas,
mostrando uniformidad en los resultados.
b. ¿Qué ocurre con la emulsión de agua en aceite

transcurridos unos minutos de reposo?
Al pasar unos minutos en estado de reposo, la emulsión desaparece

por la reagrupación de las gotitas de grasa en una capa, que por ser
menos densa, se sitúa sobre el agua con mayor densidad.
c. ¿Y con la de los otros compuestos empleados? ¿A qué se

deben las diferencias observadas entre ambas emulsiones?
41
Se observa como se han disuelto el uno en el otro. La diferencia
observada fue que los lípidos son insolubles en el agua, por lo que el
aceite no se pudo diluir; mientras que el otro compuesto sí, ya que si
se pueden diluir en disolventes orgánicos.
d. ¿Qué ocurre con la emulsión cuando se le añade

detergente?
El detergente, corresponden a las moléculas constan de un extremo

hidrófilo que se disuelve en agua y de una zona hidrófoba que repele
al agua pero se disuelve en sustancias no polares. El extremo hidrófilo
se une al agua y el hidrófobo al aceite creando un vínculo entre
ambos. Este es uno de los motivos por los que el detergente arranca
la suciedad, se une a la grasa y al agua a la vez.
[ CITATION htt1 \l 3082 ]

https://educaconbigbang.com/2015/01/experimento-con-agua-aceite-
y-detergente-emulsion/#:~:text=La%20emulsi%C3%B3n.&text=Al
%20a%C3%B1adir%20el%20detergente%20y,agua%20de
%20manera%20pr%C3%A1cticamente%20homog%C3%A9nea.
PARTE III-METODO DE SAPONIFICACION.

Se analizará el método de Saponificación mediante registro fotográfico
de un grupo de estudiantes de la UNAD que desarrolló el siguiente
protocolo.
4. Para el procedimiento adicionaron a un tubo de ensayo 2mL de

aceite vegetal y 2mL de una solución de hidróxido de sodio
(NaOH) al 20%, agitaron vigorosamente y llevaron a incubación
en baño maría durante 30 minutos a 37°C, una vez terminado el
tiempo de incubación el resultado obtenido fue el que se
muestra a continuación en la Figura 3.
REACTIVO IMAGEN
42
SUSTANCIA
Aceite Vegetal 3ml de NaOH

3ml (1N)
Saponificación
NaOH
Aceite Vegetal 3ml de KOH

3ml
Saponificación
KOH
Figura 3. Saponificación muestra de Aceite de oliva Fuente:

Laboratorio Bioquímica CEAD Acacías 16-04 2019
5. Observe y resuelva.
a. Qué tipo de reacción química ocurre con los lípidos
cuando se realiza el proceso de saponificación?
La saponificación, también conocida como una hidrólisis de éster en

medio básico, es un proceso químico por el cual un cuerpo graso,
unido a una base y agua, da como resultado jabón y glicerina.
La saponificación de un triglicérido se resume así:
Grasa + sosa cáustica → jabón + glicerina.
b. Identifique las tres fases hidróxido de sodio, aceite y

lípido saponificado en la imagen resultado del proceso de
saponificación.
43
Las grasas y los aceites están compuestos por triglicéridos. Estos
triglicéridos deben ser descompuestos en ácidos grasos y glicerol para
poder realizar la saponificación. La desintegración de un triglicérido en
sus componentes básicos es conocida como hidrólisis. En contacto con
el agua, todos los ésteres se descomponen en ácidos grasos y glicerol.
Durante la saponificación, el agua hace llegar el hidróxido de sodio a

todos los rincones del recipiente que lo contiene, de modo, que se
produzca la hidrólisis del éster. Durante la hidrólisis, los iones de
NaOH atacan al átomo de carbono que se encuentra en el extremo
carboxilo del ácido graso, liberándolo del triglicérido.
Una vez separados los ácidos grasos, reaccionan con el ion de sodio,
formando la sal conocida como jabón y los tres iones de hidróxido
reaccionan con el glicerol, formando la glicerina.
c. Qué son los jabones? ¿Cómo se pueden obtener los

jabones?
Los jabones, son sales sódicas o potásicas de los ácidos grasos,

solubles en agua. Se fabrican a partir de las grasas o aceites,
mediante tratamiento con un álcalino o base fuerte (hidróxido sódico,
que dará jabones “duros”, o hidróxido potásico, que dará jabones
“blandos” más adecuados para jabones líquidos y cremas de afeitar).
El jabón se forma mediante una reacción química conocida

como saponificación, en la cual, la grasa se une a un compuesto
alcalino. Es la forma más común de preparación de jabón. En esta
reacción los grupos hidroxilo de la sosa, cargados negativamente,
atacan al carbono carbonilo positivo, haciendo que se desprenda el
carbonilo con la cadena R de la glicerina. Se podría decir que un éster
sufre una hidrólisis en medio básico para dar ácidos carboxílicos y
alcoholes. Un jabón es un carboxilato procedente de un ácido graso.
Sin embargo, es importante seguir, las siguientes recomendaciones:

 La sosa cáustica es un reactivo peligroso, por lo que habrá que
44
manejarlo con los correspondientes equipos de protección
individual; gafas, guantes, bata.
 Además debe ser manipulado en una zona abierta o bien
ventilada, puesto que los vapores, aunque no son excesivamente
peligrosos, no se recomienda respirarlos.
[ CITATION Jab \l 3082 ]
d. ¿Por qué en la saponificación la glicerina aparece en la

fase acuosa?
Porque en la saponificación, se utilizan grasas y éstas están

compuestas por ácidos grasos y glicerina. Es así como el resultado se
obtiene en una fase semisólida que es la sal de sodio de los ácidos
grasos (el jabón), por lo tanto, en la fase acuosa quedará el alcohol
(glicerina) como subproducto de la elaboración del jabón puesto que
es parcialmente soluble en agua.
[ CITATION Rec \l 3082 ]
e. ¿Qué enzima logra en el aparato digestivo la hidrólisis de

las grasas?
En el estómago la enzima lipasa gástrica y en el intestino delgado la

lipasa pancreática-colipasa.
[ CITATION Rec \l 3082 ]
PRACTICA No. 4 – FACTORES FISICOS Y QUIMICOS EN LA

ACTIVIDAD ENZIMATICA
Tipo de practica Presencia Autodirigida Remot
l a
Otra SIMULADA
¿Cuál
45
Porcentaje de 14,4%
evaluación
Horas de la 3
practica
Temáticas de la Factores físicos, químicos y actividad
práctica enzimática.
Intencionalidade PROPÓSITO
s formativas Qué los estudiantes apliquen los
conocimientos de cinética e inhibición
enzimática, a partir de ensayos de
laboratorio.
OBJETIVO GENERAL
Encontrar las condiciones óptimas de pH
y temperatura para la enzima.
COMPETENCIAS
El estudiante relaciona los
procedimientos de laboratorio de la
actividad enzimática y las condiciones
del medio ambiente en el que se
encuentra.
Las enzimas son macromoléculas proteínicas cuya función es catalizar
reacciones químicas, realizando un cambio químico específico sobre el
sustrato sobre el que actúan, poseen grupos químicos ionizables
(carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las
cadenas laterales de sus aminoácidos. El pH óptimo de una enzima
puede guardar relación con cierta carga eléctrica de la superficie, o con
condiciones óptimas para la fijación de la enzima a su sustrato. Cuando
hay un exceso de iones hidrogeno, las enzimas los unen a sus
moléculas y ante un déficit los ceden. Según el pH del medio, estos
grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como
la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas
eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada
46
para la actividad catalítica, este es el llamado pH óptimo. Cuando la
concentración de iones hidrógeno es muy baja en comparación con la
concentración óptima, la molécula los cede desapareciendo cargas
positivas o apareciendo cargas negativas en su superficie. Ante una
concentración elevada de iones hidrógeno, algunos se fijan a la
molécula desapareciendo cargas (-) o poniendo cargas (+) que no
existían. 57 La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los cambios
de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH
óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina
gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa
lo tiene a pH 10. Como ligeros cambios del pH pueden provocar la
desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado
sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH
intracelular: Los amortiguadores fisiológicos. La temperatura a la cual la
actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima. La
actividad catalítica es afectada por influencia de la temperatura ya que
un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos
límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas, por lo
tanto si la temperatura se eleva demasiado, la enzima pierde su
actividad, por otra parte la concentración de la enzima influye siempre
y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de
la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite. Las
reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin
embargo, al final, si la energía cinética de la enzima excede a la barrera
energética, se rompen los enlaces débiles de hidrogeno que conservan
su estructura secundaria y terciaria. A esta temperatura predomina la
desnaturalización con pérdida precipitada de la actividad catalítica. Por
tanto las enzimas muestran una temperatura óptima de acción. Los
límites de actividad para la mayor parte de las enzimas tiene lugar
entre los 10°C y 50°C; la temperatura óptima para las enzimas en el
cuerpo se halla alrededor de 37°C.
47
En la práctica se determinará el efecto de factores físicos y químicos en
la cinética enzimática de la enzima 6-O-α-L-ramnosil-D-glucosidasa,
mediante el análisis de cambios colorimétricos a través de
espectrofotometría en simulador.
 Simulador en línea Herráez A. s.f. Biomodel. Laboratorios
virtuales . ensayo de actividad enzimática [disponible en línea]
recuperado en http://biomodel.uah.es/lab/abs/activ_enz.htm link
consultado el 12 de abril de 2020
Metodología
 Conceptos de Actividad enzimática y su utilización clínica.
 Entender y practicar los principios de espectrofotometría
FORMA DE TRABAJO.
Individual.
PROCEDIMIENTO.
1. Ingresar al simulador de ensayo de actividad enzimática,

mediante el enlace de la Figura 1.
2. Antes de iniciar el desarrollo de la práctica da clic en el
fundamento del ensayo. Figura 2, parte inferior derecha de la
pantalla (recuadro rosado en la imagen).
48
Figura 1. Simulador de ensayo de actividad enzimática disponible en
línea
http://biomodel.uah.es/lab/abs/activ_enz.htm
Figura 2. Simulador de ensayo de actividad enzimática disponible en

línea
49
http://biomodel.uah.es/lab/abs/activ_enz.htm
3. Construya una tabla en Excel o en un libro de notas como la tabla
que se observa en la parte derecha del simulador, si desea puede
utilizar esta tabla e ir agregando filas durante la simulación del
experimento.
pH T°
A(540)
7 40 0.032
11 75 0.055
5 50 0.027
3 50 0.016
10 65 0.033
8 70 1.221
9 80
1.788
4. Seleccionar 3 temperaturas en un rango de 30◦C a 80◦C y

seleccionar 3 pH en el rango de 3 a 11, en lo posible buscar que
tanto las temperaturas como los pH tengan representantes en
toda la amplitud de los rangos. Para seleccionar el pH o la
temperatura debe desplazar los controles hacia arriba o hacia
abajo.
5. Construir una tabla donde realice las combinaciones de cada
50
temperatura con cada pH como se indica en la tabla 1, si no la
construye (o antes de iniciar el experimento y no va a usar la
tabla del simulador). Al final deberá tener 9 combinaciones entre
las dos condiciones a evaluar (reemplace las temperatura 1 a 3 y
pH 1 a 3 seleccionados por usted en el punto 1), y registre la
absorbancia obtenida al realizar la simulación.
Tabla 1. Temperatura y pH evaluados sobre la actividad enzimática
COMBINACION TEMPERATUR pH ABSORBANCIA

A
1 T° 40- pH= 7 Temperatura 1 pH 1 0.032
2 T° 40- pH= Temperatura 1 pH 2 0.002
11
11
11
6. Con cada una de las combinaciones realizar la simulación
siguiendo los 4 pasos que le indica el simulador.
7. Registre en la tabla después de cada simulación el valor de la
absorbancia obtenido en la pantalla del espectrofotómetro en la
casilla de la combinación correspondiente.
8. Una vez realizados todos los ensayos simulados grafique la
absorbancia en función de la temperatura o del pH (debe tener
presente que deberá realizar 6 gráficas, ya que por ejemplo, con
cada uno de los pH siempre tendrá 3 datos te temperatura donde
variará la absorbancia y lo mismo sucederá cuando grafique
51
siendo constante la temperatura por cada temperatura tendrá 3
pH con absorbancia variable).
1. Gráfica de la absorbancia en función de la T°= 40.

45
40
35
30
25
Temperatura
20
15
10
0
0.5 1 1.5 2 2.5 3 3.5
Absorbancia

80
70
60
Temperatura
50
40
30
20
10
0
0.5 1 1.5 2 2.5 3 3.5
Absorbancia
52
60
50
40
Temperatura
30
20
10
0
0.5 1 1.5 2 2.5 3 3.5
Absorbancia
4. Gráfica de la absorbancia en función del pH= 7.
80
70
60
50
40
pH
30
20
10
0
0.5 1 1.5 2 2.5 3 3.5
Absorbancia
53
80
70
60
50
40
pH
30
20
10
0
0.5 1 1.5 2 2.5 3 3.5
Absorbancia

80
70
60
50
40
pH
30
20
10
0
0.5 1 1.5 2 2.5 3 3.5
Absorbancia
9. A partir de estas gráficas determine la temperatura y el pH

óptimo para la actividad de la enzima 6-O-α-L-ramnosil-D-
glucosidasa, justifique la respuesta.
Analizando los resultados podemos concluir que la relación entre los

parámetros de temperatura, pH y absorbancia, para la enzima 6-O-α-L-
ramnosil-D-glucosidasa depende de la estructura molecular y la forma
de los sitios activos, muestra nuevas estructuras lo suficientemente
estable y conserva los sitios activos para la hidrólisis. Es por eso, que la
54
temperatura y pH adecuados serían 50 y 5 respectivamente.
PRACTICA No. 5 – CUANTIFICACION DE PROTEINAS
Tipo de práctica
l
Otra Simulado
¿Cuál
Porcentaje de 14,4%
evaluación
Horas de la 3
práctica
Temáticas de la  Propiedades estructurales de aminoácidos
práctica y proteínas.
PROPÓSITO
 Familiarizar a los estudiantes con las
proteinas y aminoácidos.
 Relacionar las propiedades estructurales y
químicas de los aminoácidos y proteínas, a
partir de procedimientos de laboratorio que
describen su comportamiento bioquímico.
OBJETIVOS
Conocer métodos de cuantificación de proteínas
y aplicar los conceptos de curva de calibración.
COMPETENCIA
 El estudiante relaciona los procedimientos
de laboratorio sobre estructura de las
proteínas, 43 a través de medidas
experimentales físicas y químicas.
Para el estudio de la estructura de una proteína, de la actividad de una
55
enzima o el contenido proteínico de un alimento, es necesario conocer
cuantitativamente la concentración de las proteínas. Existen diferentes
métodos para la cuantificación de proteínas.
Muchos de estos métodos se basan en: a) la propiedad intrínseca de
las proteínas para absorber luz en el UV, b) para la formación de
derivados químicos, o c) la capacidad que tienen las proteínas de
formar complejos. Entre los métodos que se basan en la formación de
complejos colorimétricos entre las proteínas y reactivos específicos se
encuentran: Bradford, Lowry y Biuret.
Método de Bradford Está basado en el cambio de color del colorante

azul brillante de Coomassie en respuesta a diferentes concentraciones
de proteínas. Este compuesto interacciona con aminoácidos básicos
(especialmente arginina) y aromáticos. Esta unión del colorante con
las proteínas provoca un cambio en el máximo de absorción del
colorante desde 465 a 595 nm. Por lo tanto, este método se basa en
la propiedad del Azul Brillante de Coomasie G-250 de presentarse en
dos formas con colores diferentes, rojo y azul. La forma roja se
convierte en azul cuando el 44 colorante se une a la proteína.
Experimentalmente se mide la diferencia de Absorbancias entre 595 y
465 nm.
 En esta práctica se evaluará la concentración de proteínas en
una muestra mediante la cuantificación por métodos
espectrofotométricos simulados.
 Vídeo de cuantificación de proteínas. Fundamentos de la de
cuantificación de proteínas Peñaranda L. 2020. Práctica # 5:
Cuantificación de proteínas [Archivo de vídeo] recuperado en
https://youtu.be/NH7BBGUXqos
56
 Simulador en línea Herráez A. s.f. Biomodel. Laboratorios
virtuales . Espectrofotómetro UV-VIS Virtual [disponible en
línea] disponible en
http://biomodel.uah.es/lab/abs/espectro.htm Link consultado el
2 de mayo de 2020
Metodología
 El estudiante debe conocer a cerca de la cuantificación de
proteínas.
FORMA DE TRABAJO.
Individual.
PROCEDIMIENTO.
PARTE I-Cuantificación de proteínas.
Se realizará un reconocimiento donde se explica los fundamentos de la

cuantificación de proteínas, accediendo al enlace de la Figura 1.
Figura 1. Cuantificación de proteínas Peñaranda L. 2020. Link:

https://youtu.be/NH7BBGUXqos Consultado 2 de mayo de 2020
PARTE II-Comprobación de la cuantificación de Proteínas

57
1. Visualizar el siguiente video donde se explican las instrucciones
para poder acceder al simulador. Figura 2.
Figura 2. Explicación del funcionamiento de simulador. Bioquímica

UNAD. 2020. Práctica 5. Disponible en el link:
https://youtu.be/sTdNFBhE9eA . Consultado 3 de mayo de 2020
2. La cuantificación de proteínas se realizará empleando el

simulador de espectrofotometría UV-VIS de biomodel, al que se
podrá acceder en la Figura 3.
58
Figura 3. Simulador de espectrofotómetro UV-VIS disponible en línea
http://biomodel.uah.es/lab/abs/espectro.htm
3. Leer atentamente las instrucciones y proceder a realizar las

Actividades, siguiendo paso a paso las instrucciones dadas por el
simulador: Actividad 1. Relación entre absorbancia y
concentración Actividad 2 y 2A. Fundamento de un ensayo de
cuantificación de proteínas Actividad 3. Espectro de absorción de
la hemoglobina
Actividad 1. Relación entre absorbancia y concentración.
59
 Análisis cualitativo de resultados: Observa la relación entre
el color de las cubetas y el valor de absorbancia. Comparando
las 3 medidas, ¿observas alguna dependencia entre el valor de
absorbancia y la mayor o menor concentración de pNF en la
cubeta?
Lacubeta1,conelcolormástransparente,yaquetiene
mayorcantidaddeaguaylamenordepNF
obtuvolamenormedidadeabsorbancia.Lacubeta2con
unamarillopálidoportenermayorcantidadde
pNFylamenorcantidaddeagua,obtuvolasegundamed
idamásaltaylaterceracubetasoloconpNF
obtuvolamedidamásaltadeabsorbancia.
Porloquesepuedeobservarquemientrasmayoresla
cantidaddepNFusada,lamedidadeabsorbancia
esdirectamenteproporcional.
Lacubeta1,conelcolormástransparente,yaquetiene
mayorcantidaddeaguaylamenordepNF
obtuvolamenormedidadeabsorbancia.Lacubeta2con
unamarillopálidoportenermayorcantidadde
60
pNFylamenorcantidaddeagua,obtuvolasegundamed
idamásaltaylaterceracubetasoloconpNF
obtuvolamedidamásaltadeabsorbancia.
Porloquesepuedeobservarquemientrasmayoresla
cantidaddepNFusada,lamedidadeabsorbancia
esdirectamenteproporcional.
La cubeta 3, que se muestra con coloración más clara o transparente,
debido a la presencia de más cantidad de agua y menor cantidad de
pNF, obtuvo por su parte menor absorbancia.
La cubeta 2 con un amarillo pálido, tiene mayor concentración de pNF
y menor cantidad de agua, su absorbancia es un poco alta, finalmente
la cubeta 1 solo con pNF, obtuvo la medida de absorbancia más alta,
con lo cual se concluye que corresponde a una medida directamente
proporcional.
 Análisis cuantitativo de resultados: Calcula la concentración

de pNF en la mezcla final de cada cubeta, sabiendo que la
concentración en la botella es de 80 µM pNF. Prepara una tabla
con los datos y traza una gráfica representando A frente a C.
¿Cómo puedes describir lo que observas?
C1∗V ₁
Para este planteamiento es acertado decir, que la formula C₂=
V₂
es adecuada para hallar las concentraciones.
Para la cubeta 1, se tiene que C₁= 80µM, V₁= 3mL, V₂= 3mL.
80∗3
Entonces, C₂= = 80µM.
3
80∗2
Entonces, C₂= = 53.33 µM.
3
80∗1
Entonces, C₂= = 26.67µM.
3
61
R²=1
1.6 1.46
1.4
1.2
0.96
1
A405
0.8
0.6 0.47
0.4
0.2
0
60 80 100 120 140 160 180 200 220
[pNF](µM)
En esta operación, reafirmamos que la concentración y la absorbancia

son directamente proporcionales, mostrando en la gráfica una
tendencia lineal.
Actividad 2 y 2A. Fundamento de un ensayo de cuantificación de

proteínas.
62
entre sí las medidas, ¿observas alguna dependencia entre la
absorbancia y la mayor o menor concentración de proteínas en
la cubeta?
La cubeta 1, solo con un volumen de proteína, en este caso 3mL,

obtuvo una absorbancia de cero, esto debido a que será una muestra
blanco. La cubeta 2 con un violeta pálido, tiene 2mL de proteína y
menor cantidad de reactivo, su absorbancia es de 0.388. Por su parte
la cubeta 3 muestra coloración más clara, debido a la presencia de
más cantidad de reactivo y menor cantidad de proteína, obtuvo por su
parte menor absorbancia, con lo cual se concluye que corresponde a
una medida directamente proporcional.

de proteínas en la mezcla final de cada cubeta, sabiendo que la
concentración en la botella es de 800 mg/ℓ. Prepara una tabla
63
C1∗V ₁
V₂
Para la cubeta 1, se tiene que C₁= 800mg/L, V₁= 0mL, V₂= 3mL.
800∗0
Entonces, C₂= = 0 mg/L.
3
Para la cubeta 2, se tiene que C₁= 800 mg/L, V₁= 2mL, V₂= 3mL.
800∗2
Entonces, C₂= = 533.33 mg/L.
3
800∗1
3
64
0.45
0.4
0.35
0.3
0.25
A595
0.2
0.15
0.1
0.05
0
0 100 200 300 400 500 600
Concentración de proteinas(mg/l)
2A.
65
entre sí las medidas, ¿observas alguna dependencia entre la
absorbancia y la mayor o menor concentración de proteínas en
la cubeta?
La cubeta 1, que se muestra con coloración más clara o transparente,
debido a la presencia de más cantidad de agua y poca cantidad de
reactivo, obtuvo por su parte menor absorbancia, con un valor de 0,
dando también una muestra blanco.
La cubeta 2 con violeta pálido, tiene igual concentración de agua,
reactivo y proteína su absorbancia es menor, finalmente la cubeta 3
tiene reactivo y proteína, obtuvo la medida de absorbancia más alta.

de proteínas en la mezcla final de cada cubeta, sabiendo que la
concentración en la botella es de 800 mg/ℓ. Prepara una tabla
C1∗V ₁
V₂
800∗3
3
800∗2
3
800∗1
3
66
1.6 1.46
1.4
1.2
0.96
1
A595
0.8
0.6 0.47
0.4
0.2
0
60 80 100 120 140 160 180 200 220
C(mg/L)
Actividad 3. Espectro de absorción de la hemoglobina
67
Espectros en las diferentes cubetas:
Cubeta 1. Cubeta 2. Cubeta 3.
 Análisis cualitativo de resultados: Compara los 3 espectros.

¿Qué efecto se observa al diluir la hemoglobina de partida?
¿Cambia la posición (λ) de los picos de absorción máxima?
Describe lo que observas.
Al bajar la concentración de la hemoglobina aumentando cantidades

68
de agua, se observa que la composición de los picos correspondientes
a la absorbancia máxima, se mantiene registrado en los 400nm, por el
contrario, cuando el tamaño se reduce considerablemente mientras
menos sea la cantidad de hemoglobina usada. De manera numérica se
tiene una absorbancia sobre el 1.5 con 3mL de hemoglobina de la
primera cubeta, en la segunda cubeta, la absorbancia está sobre 1 y
en la tercer cubeta sobre 0.5. Lo cual indica que a menor
concentración, menor absorbancia.
2ª medida: Observando el espectro, anota dos longitudes de onda

(de la región visible, no ultravioleta) en las que haya un pico (un
máximo local de absorción). A continuación mide y anota la
absorbancia de las 3 cubetas a cada una de esas dos longitudes de
onda. Representa tus resultados en una gráfica, considerando que la
concentración de partida de hemoglobina (en la botella) es de 200
mg/ℓ.
C1∗V ₁
V₂
200∗3
3
200∗2
3
200∗1
3
69
λ 410
70
R²=1
0.05 0.05
0.05
0.04
0.04
0.03
0.03
A410
0.03
0.02 0.02
0.02
0.01
0.01
0
60 80 100 120 140 160 180 200 220
CHb(mg/L)
λ 590
1.6 R²=1 1.46

1.4
1.2
0.96
1
A595
0.8
0.6 0.47
0.4
0.2
0
60 80 100 120 140 160 180 200 220
CHb(mg/L)
 Análisis cuantitativo de resultados: ¿Cómo puedes describir

las conclusiones de lo observado? ¿Cuál de las longitudes de
onda sería útil para determinar la concentración de muestras
71
problema de hemoglobina?
De acuerdo a la información consignada y basándose en el valor de

R²=1, lo cual indica la linealidad de las rectas, se escoge el valor mas
cercano, el cual indica una menor dispersión de los datos, es decir
mayor precisión. Por tal motivo la longitud de onda λ =410 es la mejor
elección ya que tiene un valor de 0,99 que es mayor a 0,9 que
corresponde a λ =590.
asándoseenelvalorder
2
queindicalalinealidaddelasrectas,seescogeelde
valorcercanoa
1,yaqueindicaunamenordispersióndelosdatos,esd
ecirmayorprecisión.Porlotantola
longituddeondaλ=410eslamejorelecciónyaquetie
neunvalorde0,9998,queesmayora
0,997correspondeaλ=590
CONCLUSIONES
 Fue enriquecedor, el reconocimiento y uso de los diferentes
materiales e instrumentos de laboratorio, reconociendo que son
importantes para el logro de las diferentes competencias en el áreas
de la ciencia, tecnología y ambiente.
 Permitió al estudiante familiarizarse con el manejo de los mismos.
 Existen diferentes pruebas para la identificación de aminoácidos y
proteína, que logran identificar su resultado negativo o positivo, esto
de acuerdo con las características y composición de cada una de
ellas, evidenciando en coloraciones, presencia de anillos para
algunos, entre otros.
 Se logró establecer algunas características de estas pruebas, para la
identificación cualitativa de sustancias que pueden contener en su
composición, ya sea aminoácidos, proteínas o péptidos.
72
 Los lípidos son insolubles en agua. Cuando se agitan fuertemente en
ella se dividen en pequeñísimas gotas formando una emulsión de
aspecto lechoso, que es transitoria, pues desaparece en reposo por
reagrupación de gotitas de grasa en una capa que, por su menor
densidad, se sitúa sobre el agua.
 Por el contrario, las grasas son solubles en disolventes orgánicos,
como el éter, cloroformo, acetona, benceno, entre otros.
 En esta práctica, se pudo nos permitió determinar la existencia de
reactivos llamados indicadores, los cuales son capaces de demostrar
la actividad enzimática a partir de las variaciones del color que
muestran las sustancias en los tubos de ensayo después de cada
reacción.
 Fue posible asimilar la concentración de proteínas en 3 actividades,
de diferente complejidad.
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73
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Video Identificación de aminoácidos y proteínas: laboratorio UPV.

https://www.youtube.com/watch?v=V6TV6aeJQQA
75
Video Laboratorio experimental- Lípidos U. Nacional sede Manizales.
Disponible en línea. https://www.youtube.com/watch?v=Dsx00q1voC4
Video de prevención en el Laboratorio. Instituto Asturiano de

Prevención. https://www.youtube.com/watch?v=KwpVi8yfroY
76

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Parte I - Reconocimiento de materiales de laboratorio.

En el laboratorio se emplean una variedad de implementos para la

Algunos se emplean para calentar, por lo que se emplean materiales

Otros materiales se emplean para soporte, que son elaborados de

 Nunca trabaje solo en el laboratorio.

 No consuma ni beba ningún tipo de alimento mientras esté en el

Primeros auxilios en el laboratorio

CONOCIMIENTOS PREVIOS PARA EL DESARROLLO DE LA

PARTE I. MATERIAL DE LABORATORIO

Figura 1. Simulador de material de laboratorio de uso frecuente.

2. Tome un pantallazo de los materiales de laboratorio solicitados

CLASIFICAC GRAFICO NOMBRE USO

[ CITATION Lab \l 3082 ]

[ CITATION Lab1 \l 3082 ]

Hoy en día hay

[ CITATION Lab1 \l 3082 ]

3. Consulte los pictogramas y complete el siguiente cuadro.

Explosivos: Sustancias y preparados que pueden

Peligroso para el medio ambiente: Sustancias y

[ CITATION Nor \l 3082 ]

4. En cuanto accidentes en el laboratorio, Enumere las medidas

MEDIDAS QUE SE TOMAN EN CASO DE PRESENTARSE FUEGO EN

Fuegos pequeños: Si el fuego es pequeño y localizado, se lo apaga

Fuegos grandes : Aislar el fuego.

Cuando el fuego se presenta en el cuerpo, dentro del laboratorio, se

CATEGORÍAS DE IDENTIFICACIÓN DE EXTINTORES.

CLASE DE SIMBOLOGÍA ORIGEN

Clase B Originados por combustibles

Clase D Se originan por combustibles

Clase E Originados por grasas y aceites

[ CITATION htt \l 3082 ]

PARTE II. NORMAS DE SEGURIDAD

5. Observe los siguientes videos sobre información sobre las

6. Lea la Reglamentación Normas de Bioseguridad Laboratorios

7. Enumere cuales son las normas básicas de bioseguridad que se

 Atender a las instrucciones del docente.

8. Describir cuales son los equipos de protección colectiva para

 Duchas de seguridad: Constituyen el sistema de emergencia

La ducha deberá proporcionar un caudal de agua suficiente para

 Fuente lavaojos: Es un sistema que debe permitir la

 Manta ignifugas: Las mantas permiten una acción eficaz en el

 Extintores: Si no es fácil controlar los pequeños incendios que

Los aminoácidos tiene tres tipos de reacciones químicas importantes:

Las reacciones debidas al grupo carboxilo y al grupo amino son

Existen reacciones de coloración que son específicas para

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

GRUPOS R PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS

Aromáticos Fenilalanina, Tirosina y Triptófano, con

Polares sin carga Los grupos R de estos aminoácidos son

Incluye este grupo la serina, treonina,

Con una carga neta negativa a pH 7.0

Tabla 2 Aminoácidos proteicos con nomenclatura clásica sistema de

1. Acceder al video graduando la opción de volumen.

PARTE II – IDENTIFICACION DE AMINOACIDOS Y PROTEINAS.