Asignatura, Programa Académico www. universidad. edu.

co
Informe de práctica de campo o laboratorio

Actividad N° 1
Laura Valentina Garzón Benavides 1.
Estudiante del curso de Bioquímica. Programa de
Licenciatura en Ciencias Naturales y Educación
Ambiental. Universidad Surcolombiana. Neiva, Huila,
Colombia.
1
Correo electrónico: u20181166287@universidad.edu.co

Actividad entregada: 01 de Abril del 2020.

Cuestionario
1. Describir las propiedades del agua que explique su tensión de
superficie, viscosidad, estado líquido a temperatura ambiente y poder
solvente.

Respuesta: la formación de enlaces de hidrogeno (un núcleo de

hidrogeno parcialmente desprotegido unido de manera covalente a un
átomo de oxigeno o de nitrógeno que extrae un electrón, puede
interactuar con un par de electrones no compartidos sobre otro átomo
de oxígeno o de nitrógeno para formar un enlace de hidrógeno)
explica la viscosidad, la tensión superficial, el punto de ebullición, el
alto poder solvente del agua.

2. Usar formulas estructurales para representar varis compuestos

orgánicos que pueden servir como domadores de enlaces de
hidrógenos o como aceptores del mismo.

Respuesta: aceptores y donadores H⁺: alcoholes, ácidos carboxílicos y

aminas.
Receptores: cetonas, aldehídos y amidas

3. Explicar la función que representa la entropía de la orientación, en un

ambiente acuoso de las regiones polar y no polar de las
macromoléculas.

Respuesta: las fuerzas entrópicas dictan que las macromoléculas

exponen regiones polares a una interfaz acuosa y sepultan regiones
no polares

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 Título del informe de la práctica

4. Indica las contribuciones cuantitativas de los puentes de sal, las

interacciones hidrofóbicas, y las fuerzas d Van der Waals a la
estabilidad de las macromoléculas.

Respuesta: los puentes de sal, son interacciones electrostáticas entre

grupos que poseen carga opuesta dentro de biomoléculas o entre las
mismas. Tienen fuerza comparable a los de los enlaces de hidrogeno
pero actúan en distancia mayores, facilitan el enlace de moléculas e
iones cargados a proteínas y ácidos nucleicos. Las fuerzas de Van der
Waals participan en el mantenimiento de la estructura molecular.

5. Explica la relación del pH con la acidez, alcalinidad y los

determinantes cuantitativos que caracterizan los ácidos débiles y
fuertes.
Respuesta: un pH bajo caracteriza a una solución acida, mientras que
un pH alto denota una solución básica. Los ácidos son donadores de
protones y las bases son aceptores de protones. Los ácidos fuertes
(HCl, H2SO4) se disocian por completo hacia aniones y protones
incluso en soluciones fuertemente acídicas (pH bajo). Los ácidos
débiles se disocian solo en parte en soluciones acídicas de modo
similar.

6. Calcula el cambio de pH que acompaña a la adición de una cantidad

dada de ácido o base a la solución amortiguada.

Respuesta:

7. Descubrir qué hacen los amortiguadores, cómo lo hacen y las

condiciones en las cuales un amortiguador es más eficaz en
condiciones fisiológicas o en otras condiciones.

Respuesta: los amortiguadores resisten a un cambio de pH cuando se

producen o se consumen protones. Los amortiguadores fisiológicos
son bicarbonato, ortofosfato y proteínas.

8. Ilustrar como la ecuación de Henderson-Hasselbalch puede usarse

para calcular el cambio neto de un polielectrolitro a un pH dado.

Respuesta: ***************

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 Nombre de los autores del informe la práctica

9. Dibujar un diagrama de las estructuras y escribir las designaciones de

tres letras y de una letra para cada uno de los aminoácidos presentes
en las proteínas.

Respuesta:
Nombre Símbolo Nombre Símbolo
Con cadenas laterales alfalíticas Con cadenas laterales que
contienen grupos ácidos o sus
amidas
Glicina Gli [G] Acido aspártico Asp [D]
Alanina Ala [A] Asparagina Ans [N]
Valina Val [V] Acido Glu [E]
glutámico
Leucina Leu [L] Glutamina Gln [Q]
Isoleucina Ile [I] Con cadenas que contengan
grupos básicos
Con cadenas laterales que Arginina Arg [R]
contiene grupos hidoxilicos (OH)
Serina Ser [S] Lisina Lis [K]
Treonina Tre [T] Histidina His [H]
Tyrosina Tir [Y] Que contienen anillos
aromáticos
Con cadenas laterales que Histidina His [H]
contiene átomos de azufre
Cisteína Cis [C] Fenilalanina Fen [F]
Metionina Met [M] Tirosina Tir [Y]
Iminoácido Triptófano Trp [W]
Prolina Pro [P]

10.
Describir la contribución de cada tipo de grupo R de los aminoácidos de
proteínas a sus propiedades químicas.

Respuesta: los grupos R nuevos imparte propiedades adicionales,

entre más fuerte sea el grupo R, se pH será igualmente mayor. Para
los grupos ácidos carboxílicos, estas reacciones incluyen la formación
de esteres, amidas y anhídridos ácidos. Para los grupos aminos,
acilución, amidación y esterificación y para los grupos –OH y –SH
oxidación y esterificación.
Los grupos R cargados de aminoácidos básicos y ácidos estabilizan las
conformaciones de proteínas específicas por medio de interacciones
iónicas o puentes solnos.
El grupo de alcoholes 1° de la serina y el grupo tioalcohol (-SH)1° de
las cisteínas son excelentes nucleófilos y pueden funcionar como tales
durante la catálisis enzimáticas.

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 Título del informe de la práctica

Los grupos OH de la serina, tirosina y triconina, sirven como puntos

de fijación covalente para grupos fosfonilos que regulan las funciones
de las proteínas.

11.
Listar funciones claves adicionales de los aminoácidos y explicar cómo
ciertos aminoácidos en semillas de plantas pueden tener
repercusiones graves sobre la salud humana.

Respuesta: los aminoácidos tienen función estructural, reguladora de

distintos procesos biológicos, defensiva, de transporte, de reserva de
energía y de contracción.
El consumo de ciertos aminoácidos no proteínas presentes en plantas
pueden tener repercusiones adversas sobre la salud humana. Las
semillas y los productos de semillas de tres especies de la leguminosa
Lathyrus han quedado implicados en la génesis del neurolatirismo, un
profundo trastorno neurológico caracterizado por parálisis espástica y
progresiva e irreversible de las piernas. Estos aminoácidos no
proteínas son: homoarginina, ácido β-N-oxalil-diaminopropiónico (β-
ODAP), β-N-glutamilamino- propionitrilo (BAPN), ácido 2,4-
diaminobutírico y β-metilaminoalanina.

12.
Nombra los grupos ionizables de los aminoácidos de proteínas y listar los
valores de pKа aproximados como aminoácidos libres en solución
acuosa.

Respuesta:
Aminoácido pK
x-carboxilo 3.5 a
4.0
COOH no α de Asp o 4.0 a
Glu 4.8
Imidazol de His 6.5 a
7.4
SH de Cis 8.5 a
9.0
OH de Tir 9.5
10.5
α- amino 8.0 a
9.0
ε- amino de Lis 9.8 a
10.4
Guanidino de Arg ~12.0

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 Nombre de los autores del informe la práctica

13.
Calcular el pH de una solución acuosa no amortiguadora de un
aminoácido polifuncional y el cambio de pH que ocurre después de la
adición de una cantidad de ácido o álcali fuerte.

Respuesta:

14.
Definir el pI y explicar su relación con la carga neta en un electrolito
polifuncional.

Respuesta: la carga neta en un aminoácido (la suma algebraica de

todos los grupos con carga positiva y con carga negativa presentes)
depende de los valores de pKa de esos grupos funcionales, y del pH
del medio circundante.

15.
Explicar cómo el pH, la pK y el pI pueden usarse para predecir la
movilidad polielectrolito, como un aminoácido en un campo eléctrico
de corriente continua.

Respuesta: Los valores de pKa de todos los grupos funcionales de un

aminoácido o de un péptido dictan su carga neta a un pH dado. El pI,
el pH isoeléctrico, es el pH al cual un aminoácido no porta carga neta
y, así, no se mueve en un campo eléctrico de corriente continua.

16.
Describir la direccionalidad, nomenclatura y escritura primaria de los
péptidos

Respuesta: podemos definir la dirección de una cadena polipéptida

con respecto a la orientación de los enlaces peptídicos. El aminoácido
de un extremo de una cadena ha de poseer un grupo NH 2 libre que
define el extremo amino o N mientras que el aminoácido del otro
extremo ha de poseer un grupo COOH libre que define el extremo
carboxilo C.
Lys-Lys-Gly-Gly-Leu-Val-Ala-His enlaces covalentes peptídicos

17.
Describir las consecuencias conformaciones del carácter de doble enlace
peptídico e identificar los enlaces en el esqueleto peptídico que están
libes para rotar.

Respuesta: el enlace peptídico (CO-NH) se presenta normalmente

como un enlace sencillo, sin embargo posee una serie de
características que lo aproximan más a un enlace doble.

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 Título del informe de la práctica

El carácter parcial del doble enlace impide la libre rotación de enlace

que une los átomos de C y N en el enlace peptídico. Esta rapidez de
doble enlace limita las posibilidades conformacionales de los péptidos.

18.
Describir múltiples métodos de cromatografía empleados para el
aislamiento de proteínas a partir de materiales biológicos.

Respuesta: cromatografía de extensión molecular: procesos de

separación de biomoléculas de acuerdo a su tamaño cuando una
solución fluye a través de una cama empacada con un medio acuoso.
Cromatografía de intercambio iónico: separa a las moléculas en base
a su carga iónica neta.
Cromatografía de interacción hidrofóbica: método de purificación de
macromoléculas, utilizada especialmente para proteínas terapéuticas.
Cromatografía de fase reversa: cromatografía en la cual la fase
estacionaria es menos polar que la fase móvil.

19.
Explicar cómo los científicos analizan la secuencia de una proteína o la
estructura de la misma para extraer información acerca de su posible
función fisiológica.

Respuesta: las funciones de algunas proteínas son relativamente

fáciles de valorar, como la actividad de proteasa o de esterasa, otras
son mucho menos manejables. La recolección de datos por medio de
bioinformática permite a los investigadores comparar secuencias de
aminoácidos de proteínas desconocidas con las de aquellas cuyas
funciones se han determinado. Esto proporciona un medio de
descubrir indicios respecto a sus propiedades, funciones fisiológicas y
mecanismos de acción de proteínas, potenciales.

20.
Listar varias de las alteraciones protraduccionales por las que pasan las
proteínas durante su lapso de vida y la influencia de estas
modificaciones sobre la función.

Respuesta: las proteínas pueden sufrir oxidaciones, glicosilaciones o

unión de azucares, acetilaciones, ruptura de su cadena o proteólisis,
unión de moléculas lipídicas, fosforilaciones, unión covalente de otras
proteínas pequeñas como la ubiquitina. Si se tienen en cuenta estas

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 Nombre de los autores del informe la práctica

modificaciones, la variedad de estructuras y funciones de las

proteínas aumenta hasta dar lugar a un millón de especies diferentes
que pueden desempeñar distintas funciones en las células.

21.
Describir la base química del método de Edman para determinar la
estructura primaria.

Respuesta: el método químico más utilizado en la secuencia de una

proteína, se realiza bajo el método de Edman, que utiliza feniliso
tiosanato para armar proteínas e indicar una serie de reacciones
cíclicas que permiten identificar cada AA de la secuencia empezando
por el extremo amino. ************* DIAGRAMA

22.
Dar razones por las cuales la espectrometría de masas ha suplantado en
su mayor parte a los métodos químicos.

Respuesta: porque permite detectar modificaciones covalentes,

detección de anormalidades metabólicas postraduccionales.

23.
Explicar por qué la MS permite detectar modificaciones
postraduccionales que no se detectan mediante la secuenciación de
Edman o secuenciación de DNA.

Respuesta: por la sensibilidad, rapidez y versatilidad

24.
Describir cómo la clonación de DNA y la biología molecular hicieron
mucho más rápida y eficiente la determinación de las estructuras
primarias de las proteínas.

Respuesta: la clonación de DNA, junto con la química de proteína,

proporcionó un método híbrido que aumentó mucho la rapidez y la
eficiencia para la determinación de estructuras primarias de
proteínas.

25.
Explicar qué significa “el proteoma” y citar ejemplos de su importancia
potencial final.

Respuesta: es el conjunto de todas las proteínas expresadas por una

célula individual en un momento particular. Su importancia radica,
por ejemplo, en el descubrimiento de biomarcadores de enfermedades

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 Título del informe de la práctica

como el cáncer, caracterizado por una serie de alteraciones proteicas

a nivel estructural y funcional

26.
Comentar las contribuciones de la genómica, los algoritmos de
computadora y las bases de datos a la identificación de los marcos de
lectura abierta (oRF) que codifican para una proteína dada.

Respuesta: conocer el origen de la especie humana y de donde vienen

nuestros ancestros, diagnóstico de enfermedades raras, la genómica
en la agricultura, etc.

27.
Indicar las ventajas y desventajas de varios métodos para clasificar las
proteínas.

Respuesta: aunque en ocasiones se emplea una clasificación basada

en las funciones de las proteínas, con frecuencia se recurre a otros
criterios, como su composición y complejidad, que permiten dividirlas
en dos grandes grupos:

Holoproteínas o proteínas simples: están formadas por únicamente

por cadenas polipeptídicas ya que en su hidrolisis solo se obtiene
aminoácidos, en pocas palabras, están formadas exclusivamente por
aminoácidos. Entre estas proteínas se destacan, albuminas, histonas,
queratina, colágeno, miodina y elastina.
Heteroproteínas o proteínas complejas o conjugadas: están
compuestas por una parte no proteica que se denomina grupo
prostético y por cadenas polipeptídicas. Entre estas proteínas se
destacan, fosfoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas,
cromoproteínas y nucleoproteínas.

28.
Explicar las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de
proteínas, e ilustrarlas.

Respuesta: estructura primaria, la secuencia de los aminoácidos en

una cadena polipeptídica; estructura secundaria, el plegado de
segmentos de polipéptido cortos (3 a 30 residuos) y contiguos hacia
unidades ordenadas de manera geométrica; estructura terciaria, el
montaje de unidades estructurales secundarias hacia unidades
funcionales de mayor tamaño como el polipéptido maduro y los
dominios que lo componen y, por último, estructura cuaternaria, el

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 Nombre de los autores del informe la práctica

número y los tipos de unidades polipeptídicas de proteínas

oligoméricas y su disposición espacial.
Normal:

29.
Identificar los principales tipos reconocidos de estructura secundaria, y
explicar los motivos supersecundarios.

Respuesta: la estructura primaria codificada por gen de un

polipéptido es la secuencia de sus aminoácidos. Su estructura
secundaria se produce por plegado de polipéptidos hacia motivos con
enlaces de hidrógeno, como la hélice α, la hoja plegada β, flexiones β y
asas. Las combinaciones de estos motivos pueden formar motivos
supersecundarios. Los motivos estructurales, como el motivo de
hélice-asa-hélice que son intermediarios entre estructuras
secundarias y terciarias, a menudo se denominan estructuras
supersecundarias. Dado que muchas asas y flexiones residen sobre la
superficie de proteínas y, así, quedan, expuestas a solventes,
constituyen sitios fácilmente accesibles, o epítopos, para
reconocimiento y unión de anticuerpos.

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 Título del informe de la práctica

30.
Describir la clase y las potencias relativas de las fuerzas que estabilizan
cada orden de estructura de proteína

Respuesta: se estabilizan por medio de interacciones covalentes

débiles comparadas con enlaces covalentes normales. Son débiles,
individualmente confieren un alto de estabilidad a la confrontación
funcional desde el punto de vista biológico de una proteína. Clases:
Interacciones hidrofóbicas: que impulsan casi todas las cadenas
laterales de aminoácidos hidrofóbicas hacia el interior de las
proteínas y las protegen contra el agua.
Enlaces de hidrogeno y puentes salinos entre los carboxilatos de ácido
aspártico y glutámico.
Las cadenas laterales con carga opuesta de residuos lisilo, arginilo e
histidilo protonados.
Algunas proteínas contienen enlaces disulfuro covalente (S-S) que en
lazan los grupos sulfhídrilo de residuos cistenilo. La formación de
enlaces disulfuro comprende oxidación de los grupos cistenilo,
sulhídrilo y requiere oxígeno, estos aumentan la estabilidad de la
plegación del péptido.

31.
Describir la información resumida por medio de un gráfico de
Ramachandran

Respuesta:

Gráfico de Ramachandran de los ángulos fi (Ф) y psi (ψ), los puntos

representan combinaciones permisibles, mientras que los espacios
indican combinaciones prohibidas de ángulos fi y psi.

32.
Indicar el estado actual del conocimiento respecto al proceso por pasos
mediante el cual se cree que las proteínas alcanzan su conformación
natural.

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 Nombre de los autores del informe la práctica

Respuesta: aún hay poca comprensión en cuanto al proceso del

plegado de proteína. En términos generales, los segmentos cortos de
polipéptidos recién sintetizados se pliegan hacia unidades
estructurales secundarias. Las fuerzas que sepultan regiones
hidrofóbicas desde el solvente después impulsan al polipéptido
parcialmente plegado hacia un “glóbulo fundido” en el cual los
módulos de estructura secundaria se reordenan para dar la
conformación natural de la proteína.

33.
Identificar los papeles fisiológicos en la maduración de proteína de los
chaperones, la proteína disulfuro isomerasa, y la peptidilprolina cis-
trans-isomerasa.
Respuesta: las proteínas que ayudan al plegado comprenden la
proteína disulfuro isomerasa, prolina-cis, trans-isomerasa y los
chaperones que participan en el plegado de más de la mitad de las
proteínas de mamífero. Los chaperones protegen contra solvente a los
polipéptidos recién sintetizados, además de que proporcionan un
ambiente para que elementos de la estructura secundaria surjan y
muestren coalescencia para formar glóbulos fundidos.
La disulfuro isomerasa de proteína, facilita la formación de enlaces
disulfuro y estabiliza la conformación natural de una proteína.

34.
Describir las principales técnicas biofísicas que se usan para estudiar las
estructuras terciaria y cuaternaria de proteínas.

Respuesta: una técnica que me llamó la atención fue, la aplicación de

técnicas biofísicas para el reconocimiento de la función de las
proteínas a través de estudios de reconocimiento molecular con
moléculas bioactivas (ligandos). Uno de los objetivos de esta
investigación está basado en incrementar el conocimiento sobre los
factores termodinámicos implicados en las interacciones proteína-
ligando.
En el desarrollo de esta investigación se desarrollan técnicas
biofísicas y biología molecular. La caracterización de una interacción
intermolecular está basada en evaluar la especificidad y la fortaleza
de la interacción. Por otro lado, se analiza la influencia de ciertas
variables experimentales como pH, fuerza iónica, temperatura, etc.
Las interacciones intermoleculares se pueden analizar
macroscópicamente (estudios termodinámicos y cinéticos) o a nivel de
resolución atómica. Técnicas tales como RMN o cristalografía de
rayos X, que permiten medir parámetros atómicos individuales

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 Título del informe de la práctica

consiguiendo un nivel de resolución atómica y una descripción

estructural de la interacción.

35.
Explicar cómo los trastornos genéticos y nutricionales de la maduración
del colágeno ilustran el enlace estrecho entre la estructura de
proteína y la función de la misma.

Respuesta: el colágeno ilustra el estrecho enlace entre la estructura

de proteínas y la función biológica. Las enfermedades de la
maduración del colágeno comprenden el síndrome de EhlersDanlos, la
cual se distingue por la presencia de huesos frágiles, el síndrome de
Menkes que refleja una deficiencia en la dieta del cobre requerido por
la lisilo oxidasa, que cataliza un paso clave en la formación de enlaces
covalentes que fortalecen las fibras de colágeno y, el escorbuto la
enfermedad por deficiencia de vitamina C.

36.
Para las enfermedades por prion, esbozar los eventos generales en su
patología molecular, y nombrar las formas de vida que afecta cada
una.

Respuesta: los priones (partículas de proteína que carecen de ácido

nucleico) causan encefalopatías espongiformes transmisibles y
mortales, como la enfermedad de Creutzfeldt–Jakob o las
encefalopatías espongiformes ovina y bovina. Las enfermedades por
prión comprenden una estructura secundaria-terciaria alterada de
una proteína natural, la PrPc. Cuando esta última interactúa con su
isoforma patológica, PrPSc, su conformación se transforma desde una
estructura predominantemente helicoidal a hacia la estructura con
hoja b característica de la PrPSc.

37.
Describir las similitudes y diferencias estructurales más importantes
entre la mioglobina y la hemoglobina.
Respuesta: la mioglobina es monomérica; la hemoglobina es un
tetrámero de dos tipos de subunidad (α2 β2 en la HbA). Pese a tener
estructuras primarias diferentes, la mioglobina y las subunidades de
la hemoglobina tienen estructuras secundaria y terciaria casi
idénticas

38.
Dibujar curvas de unión para la oxigenación de mioglobina y
hemoglobina.
Respuesta:

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 Nombre de los autores del informe la práctica

Curvas de unión a oxígeno de la hemoglobina y la mioglobina.

39.
Identificar los enlaces covalentes y otras asociaciones estrechas entre el
hem y la globina en la oximioglobina y la oxihemoglobina.

Respuesta: el hem, un tetrapirrol cíclico, un poco plegado, en esencia

planar, tiene un Fe2+ central enlazado a los cuatro átomos de
nitrógeno del hem, a la histidina F8 y, en la oxiMb y la oxiHb, también
a O2.

40.
Explicar por qué la función fisiológica de la hemoglobina requiere que su
curva de unión a O2 sea sigmoidea más que hiperbólica.

Respuesta: la curva de una unión a O 2 para la mioglobina es

hiperbólica, pero para la hemoglobina es sigmoidea, una consecuencia
de interacciones cooperativas en el tetrámero. La cooperatividad
maximiza la capacidad de la hemoglobina tanto para cargar O2 a la P
O2 de los pulmones, como para liberar O2 a la PO2 de los tejidos.

41.
Explicar el papel de un ambiente obstaculizado sobre la capacidad de la
hemoglobina para unirse a monóxido de carbono.

Respuesta: *****************

42.
Definir la P50 e indicar su importancia en el transporte de oxígeno y el
aporte del mismo.

Respuesta: las afinidades relativas de diferentes hemoglobinas por el

oxígeno se expresan como P50, la PO2 que las satura 50% con O2. Las

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 Título del informe de la práctica

hemoglobinas se saturan a las presiones parciales de su órgano

respiratorio respectivo, p. ej., el pulmón o la placenta.

43.
Describir los cambios estructurales y conformacionales en la
hemoglobina que acompañan su oxigenación y su desoxigenación
subsiguiente.

Respuesta: en el momento de la oxigenación de la hemoglobina, el

hierro y la histidina F8 se mueven hacia el anillo hem. Los cambios
conformacionales resultantes en el tetrámero de hemoglobina
comprenden la rotura de enlaces salinos, y el aflojamiento de la
estructura cuaternaria que facilita la unión de O2 adicional.

44.
Explicar la función del 2,3-difosfoglicerato (BPG) en la unión a oxígeno y
el aporte de este último.

Respuesta: el 2,3-bisfosfoglicerato (BPG) en la cavidad central de la

desoxiHb forma enlaces salinos con las subunidades b que estabilizan
a la desoxiHb. En el momento de la oxigenación, la cavidad central se
contrae, hay extrusión de BPG y la estructura cuaternaria se afloja.

45.
Esbozar la implicación de la hemoglobina en el transporte de CO2 y
protón, y describir los cambios acompañantes de la pKa del grupo
imidazolio importante.

Respuesta: la hemoglobina también funciona en el transporte de CO 2

y de protones desde los tejidos hacia los pulmones. La liberación de
O2 desde la oxiHb en los tejidos se acompaña de captación de
protones debido a disminución de la pKa de residuos histidina.

46.
Describir las consecuencias estructurales para la HbS de la disminución
de la pO2.

Respuestas: en la hemoglobina de células falciformes (HbS), la Val

reemplaza a la Glu b6 de la HbA, lo que crea un “parche pegajoso”
que tiene un complemento sobre la desoxiHb (no así sobre la oxiHb).
La desoxiHbS se polimeriza a concentraciones de O2 bajas, lo que
forma fibras que producen deformación falciforme de los eritrocitos.

47.
Identificar el defecto metabólico que ocurre como consecuencia de
talasemias α y β.

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Respuesta: Las talasemias a y b son anemias que sobrevienen por

producción reducida de subunidades α y β de la HbA,
respectivamente.

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Mapa conceptual
Diagrama Cap 3

Diagrama Cap 4 y 5

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Diagrama Cap 6: Proteínas: hemoglobina y mioglobina

Resumen del video “what is the protein?”

Las proteínas han jugado un papel muy importante en el mundo

biológico, desde catalizar reacciones químicas hasta construir las
estructuras de los seres vivos. Todas las proteínas están hechas de los
mismos veinte aminoácidos, pero combinados de diferentes maneras.
La función de la proteína se basa en la habilidad para aceptar y atar
moléculas específicas, entonces tener la forma correcta es esencial
para que las proteínas puedan hacer sus trabajos correctamente.
Los aminoácidos están constituidos por un grupo amino y carboxilo
algunos tienen átomos de sulfuro.

El nivel más básico de estructura proteica, llamado estructura

primaria, es la secuencia lineal de aminoácidos que está determinada,
a su vez, por el orden de los nucleótidos en el ADN o en el ARN. Las
diferentes secuencias de aminoácidos a lo largo de la cadena afectan
de distintas formas a la estructura de la molécula de proteína.
Fuerzas como los enlaces de hidrógeno, los puentes disulfuro, la
atracción entre cargas positivas y negativas, y los enlaces hidrófobos
(repelentes del agua) e hidrófilos (afines al agua) hacen que la
molécula se arrolle o pliegue y adopte una estructura secundaria; un
ejemplo es la llamada hélice α. Cuando las fuerzas provocan que la
molécula se vuelva todavía más compacta, como ocurre en las
proteínas globulares, se constituye una estructura terciaria donde la

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 Título del informe de la práctica

secuencia de aminoácidos adquiere una conformación tridimensional.

Se dice que la molécula tiene estructura cuaternaria cuando está
formada por más de una cadena polipeptídica, como ocurre en la
hemoglobina y en algunas enzimas.

Referencias

Rodwell, V. W., Bender, D. A., Botham, K. M., Kennelly, P. J., & Weil, A.
(2015). Harper Bioquimica Ilustrada 30a Edicion. China: McGraw-Hill
Global Education Holdings, LLC.

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