Taller 9. Energía.

Enzimas
Fundamento
La energía almacenada en forma ATP necesita de varios procesos en los que
intervienen las enzimas, las cuales tienen la capacidad de transformar un sustrato en
producto que va a ser utilizado por la célula en un determinado momento.
Objetivo
Explicar las transformaciones energéticas, concernientes a leyes y flujo de energía y
de las enzimas mediante esquemas y experimentos con criterio.
Metodología
A través del análisis de Enzimas: principios y aplicaciones biotecnológicas
localizado en el link: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4692135/
El cual puede traducir haciendo clic derecho Traducir a español y de ahí responder a las
siguientes interrogantes:
1) ¿Qué son las enzimas?
Son Biocatalizadores que aceleran las reacciones bioquímicas presentes en los
organismos vivos. Las enzimas tambien pueden extraerse de las células y luego
usarse para catalizar en diversos procesos comerciales.
2) ¿Por quién fue utilizada la palabra 'enzima'?
Fue utilizada por primera vez por Wilhelm Kühne, el era fisiólogo alemán
3) ¿Qué sucedió en 1920?
En 1920 es cuando se empezaron a cristalizar las enzimas, revelando que su
actividad catalítica está asociada a las moléculas proteicas
4) ¿Qué sucedió en 1980?
En 1980 se descubrió que algunas moléculas de ARN también ejercen efectos
catalíticos. Estos ARN, que se denominan ribozimas, desempeñan un papel
importante en la expresión génica. Tambien en ese año los bioquímicos
desarrollaron la tecnología para generar anticuerpos que poseen propiedades
catalíticas.
5) ¿Qué hace una sola molécula de anhidrasa carbónica?
Una sola molécula de anhidrasa carbónica puede catalizar la conversión de más
de medio millón de moléculas de sus sustratos, dióxido de carbono y agua
6) ¿Qué hace la glucosa oxidasa?
La glucosa oxidasa muestra una especificidad casi total por su sustrato, la β-D-
glucosa, y prácticamente no tiene actividad con ningún otro monosacárido.
7) ¿Qué propuso la Unión Internacional de Bioquímica a través de la Comisión de
Enzimas?
Propuso y proporcionó un enfoque sistemático para la denominación de las
enzimas. La sexta edición, contenía detalles de casi 3 200 enzimas diferentes,
actualmente se ha ampliado este número a más de 5 000.
8) Indique la interpretación del CE 1.1.1.27
Es una enzima con el nombre trivial lactato deshidrogenasa.
Tambien es denominada l –lactato: NAD + oxidorreductasa.
9) ¿Las enzimas varían en tamaño desde hasta que cantidad de aminoácidos?
Las enzimas basadas en aminoácidos son proteínas globulares que varían en
tamaño desde menos de 100 hasta más de 2 000 residuos de aminoácidos.
Estos aminoácidos se pueden organizar como cadenas polipeptídicas
10) ¿El sitio activo que cantidad de aminoácidos involucra aproximadamente?
Aproximadamente menos de 10 de los aminoacidos constituyentes,
11) ¿Qué propuso Emil Fisher en 1894?
Propuso la "hipótesis de la llave y la cerradura", en la cual sólo una llave del
tamaño y la forma (el sustrato) encaja en el ojo de la cerradura (el sitio activo)
de la cerradura (la enzima).
12) ¿Qué es el grupo prostético?
Es cuando una coenzima se une fuerte y permanentemente a la proteína
 13) ¿En términos energéticos, cómo pueden ser las reacciones?
Las reacciones pueden ser exergónicas (liberando energía) o endergónicas
(consumiendo energía). Sin embargo, en una reacción exergónica se necesita
una pequeña cantidad de energía, denominada energía de activación. Para
empezar la reaccion
14) ¿Qué es la cinética enzimática?
Es el estudio de los factores que determinan la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas. Algunas veces utiliza ecuaciones matemáticas
15) ¿Qué es la constante de Michaelis (Km) y qué significa que haya un valor bajo o
uno alto?
La constante de Michaelis 𝐾𝑚 se puede definir de la siguiente manera:
𝑘−1+𝑘
𝐾𝑚 = 𝑘 2 .
1
Una enzima con un valor de 𝐾𝑚 alto en relación con la concentración fisiológica
de sustrato no estará saturada de sustrato y, por lo tanto, su actividad variará
según la concentración de sustrato.
16) ¿Que sucede si 2 enzimas tienen un Vmáx similar?
Si dos enzimas (con Vmax similar ) van en diferentes rutas metabólicas compiten
por el mismo sustrato, entonces, si conocemos los valores de 𝐾𝑚 para las dos
enzimas, podemos predecir la actividad relativa de las dos rutas. Esencialmente
la vía que tiene la enzima con la 𝐾𝑚 más baja es probable que el valor sea la 'vía
preferida'
17) ¿Cómo influye el pH y temperatura en las enzimas?
A medida que cambia el pH, la ionización de los grupos tanto en el sitio activo
de la enzima como en el sustrato puede alterarse, lo que influye en la tasa de
unión del sustrato al sitio activo.
Los efectos de la temperatura pueden considerarse como dos fuerzas que
actúan simultáneamente pero en direcciones opuestas. A medida que aumenta
la temperatura, aumenta la tasa de movimiento molecular y, por tanto, la tasa de
reacción.
18) ¿Qué es la inhibición reversible?
Los inhibidores reversibles se unen de forma reversible a una enzima. Una
molécula que es estructuralmente similar al sustrato normal puede unirse de
manera reversible al sitio activo de la enzima y, por lo tanto, actuar como un
inhibidor competitivo.
19) ¿Qué es un inhibidor irreversible?
Un inhibidor irreversible es cuando un inhibidor se une permanentemente a una
enzima. Por lo tanto, muchos inhibidores irreversibles son toxinas potentes.
20) ¿Qué son las enzimas alostéricas?
Son enzimas reguladoras clave que controlan las actividades de las vías
metabólicas respondiendo a inhibidores y activadores, y presentan una relación
sigmoidea (en forma de S) entre la velocidad de reacción y la concentración de
sustrato
21) ¿Qué usos se le pueden dar a las enzimas?
El mayor uso de las enzimas parte de la aplicación comercial de enzimas
involucraba fuentes animales y vegetales. se usaban en la industria de
procesamiento de alimentos, Sin embargo, a medida que creció la demanda y
se desarrolló la tecnología de fermentación, se reconoció el costo competitivo de
las enzimas microbianas y se utilizaron más ampliamente.

De otro lado, revise el video Experimento- Reacción de descomposición por Enzima

Catalasa
https://www.youtube.com/watch?v=wLOahpygjU8
e indique los materiales, procedimeinto e interpretación de lo que sucede
Materiales:
 Agua Oxigenada
 1 papa (contiene la enzima cartalasa)
 1 pelador o un cuchillo
 1 recipiente alto
 Fosforo
Procedimiento e interpretacion:
1. Pelamos la papa y la cortamos en trozos

2. Vertemos la papa en el recipiente alto, y agregamos agua oxigenada

3. El agua oxigenada comienza a soltar unas burbujas, estas burbujas son el

oxigeno

Por lo tanto el agua oxigenada esta siendo descompuesta, poniendo al

oxigeno dentro de las burbujas y el agua se queda en el fondo

Prueba con fuego:

 Prendemos un cerillo y con ayuda de un palito acercamos el fuego al recipiente
 Al acercar la llama, esta se va encendiendo cada vez mas, esto debido a que al
desprenderse el oxigeno aumenta la combustion
Finalmente señale que es la entropía según video ¿Qué es la entropía?
https://www.youtube.com/watch?v=LetmPf0XLBk

¿Qué es la entropía?
La entropía es la medida del desorden de un sistema, decir, de cuántas formas posibles
se puede colocar los elementos para que una persona pueda medir macroscópicamente
lo mismo. Tambien la entropía mide la probabilidad de encontrar un estado debido a la
multiplicidad de combinaciones que dan un mismo resultado.
Se define como el logaritmo del número de configuraciones de un estado en estas
condiciones se puede ver que en cualquier sistema aislado la entropía o el grado de
desorden siempre aumenta