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Enzimologia Y Bioenergetica
Enzimologia Y Bioenergetica
ESTUDIANTES
Arelys Esther Correa Carbono
Cod.57106868
Leidy María Zabaleta Batista
Cód. 45528244
Sandra Mejía Torres
Cód.1003243160
Yulis Duran Rodríguez
Cód. 1047373474
Jasshira Paola Lopez Hoyos
PRESENTADO A
ALBERTO GARCÍA
1
UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA
UNAD
Abril 2019
2
Temáticas a desarrollar:
Temáticas de la unidad 2:
● Enzimas
● Bioenergética
Ejercicio 1. Enzimología
Ejercicio 2. Bioenergética
Actividades a desarrollar
Antes de dar inicio con los aportes, leer detenidamente toda la guía de
actividades. Los aportes se desarrollarán en el Entorno de Aprendizaje
Colaborativo en el tema denominado “Tarea 2 – Enzimología y
Bioenergética”. No olvide revisar la bibliografía de consulta indicada en
cada unidad.
Recuerde que los aportes deben ser significativos, es decir, hacer
entregas en el foro que contribuyan a la construcción del trabajo
colaborativo. Un aporte significativo no es copiar la respuesta del
compañero de grupo, es construir una respuesta original que
complementa el aporte de los demás compañeros.
Las temáticas que “Tarea 2 – Enzimología y Bioenergética”, relaciona la
enzimología con el papel central desempeñan las enzimas en todos los
seres vivos a través de la transformación de los sustratos a productos;
la especificidad de las enzimas por determinados sustratos, los procesos
asociados a las velocidades de transformación de sustratos a producto
denominado cinética enzimática, las asociaciones de la enzima con otras
moléculas o iones para complementar la actividad de ciertas enzimas y
por último las condiciones físicas y químicas que afectan la actividad
enzimática.
3
De otra parte, la actividad enzimática está implícita en los procesos
metabólicos y se relaciona directamente con la bioenergética que es la
obtención de la energía a través de procesos de óxido reducción, para
obtener precursores energéticos como el ATP o adenosín trifosfato.
Teniendo en cuenta las temáticas anteriores, es importante que cada
integrante del grupo colaborativo asuma la responsabilidad de participar
desde el inicio con sus aportes, el análisis de los documentos enviados
por sus compañeros y por último en la construcción del documento final.
1. BIOQUIMICA UNIDAD II
ARELYS ESTHER CORREA CARBONO
4
Lipasa: su función es catalizar la hidrolisis de triacilglicerol a glicerol y
ácidos grasos su mecanismo d acción es disgregar las grasas de los
alimentos de manera que se puedan absorber.
Esta enzima se encuentra en la leche materna
5
3 Las cervecerías elaboran la cerveza a partir de enzimas que están
contenidas en la levadura. El primer paso consiste en hacer
crecer el grano de malta y luego detener la germinación del
mismo cuando se forma la radícula (proceso llamado malteado).
El proceso enzimático para la elaboración de la cerveza, está
dado en dos fases el primero comprende las enzimas que
contiene el embrión y a continuación la glucosa actúan las
enzimas de la levadura.
6
b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las
reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas.
¿Qué factores pueden afectar la actividad enzimática?
R/ La concentración del sustrato
c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?
R/ es la zona de la enzima donde se une el sustrato para ser
catalizado
d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética
enzimática en las enzimas lignocelulolíticas?
7
Vmax= es la obtenida cuando la enzima se encuentra saturada con
sustrato
8
800 90
1000
[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.
10
c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad
al 100%?
2. Bioenergética
Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas
funcionan como donantes de electrones durante la oxidación. El
producto de la energía obtenida es más bajo que el de la molécula
donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso posterior.
Teniendo en cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:
11
1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación
para perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad
para ganar o perder electrones.
12
e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de
hidrógeno?
R/
13
R/: se llaman cofactores y su función es llevar a cabo la actividad
catalica de una o más sustancias de naturaleza no proteica y
reciben el nombre de cofactores
14
El mecanismo de actuación es el siguiente. Las enzimas (E) se
unen de manera específica al sustrato (S) (molécula sobre la que
actúa) como una llave se encaja en la cerradura que le
corresponde. Formándose así un complejo transitorio llamado
“enzima-sustrato” (ES). La unión con el sustrato se realiza en una
zona específica de la enzima, que recibe el nombre de centro
activo. En un primer paso se forma un complejo enzima-
sustrato (ES)
15
2. ENZIMOLOGÍA.
LEIDY MARIA ZABALETA BATISTA
A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2
Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición).
Madrid. Médica Panamericana, S.A.
Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y
a distancia UNAD.
Las enzimas están involucradas en una variedad de reacciones químicas
en los sistemas alimentarios y biotecnológicos. Actúan como
catalizadores (sustancias que aceleran una reacción química pero no se
modifican por la reacción) que descomponen o acumulan compuestos
biológicos.
3. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato
sobre el que actúa?
De acuerdo al tipo de sustrato sobre el que actúan las enzimas se
clasifican en
a. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidación y
reducción. Los electrones que resultan eliminados de la
sustancia que se oxida son aceptados por el agente que causa
la oxidación (agente oxidante).
16
e. Isomerasas: Es una enzima que transforma un isómero de un
compuesto químico en otro. Puede, por ejemplo, transformar
una molécula de glucosa en una de galactosa.
17
la ruptura de múltiples enlaces en las proteínas animales, lo que
tiene por consecuencia que se pueda utilizar para ablandar la
carne destinada al consumo humano.
Tripsina: Es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces
peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis para
formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos. La tripsina es
producida en el páncreas y secretada en el duodeno (parte
del intestino), donde es esencial para la digestión. El pH óptimo
es 8 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una enzima específica
ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos
Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos
con grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido
inicial. Esta es producida por el páncreas en forma
de tripsinógeno (enzima inactiva), y luego es activado en el
duodeno por la enteropeptidasa a tripsina (enzima activa)
mediante corte proteolítico.
Sacarasa: conocida también como invertasa, es una enzima que
convierte la sacarosa (azúcar común) en glucosa y fructosa. Está
presente en el intestino delgado, en el borde del cepillo de las
vellosidades intestinales.
La enzima sucrasa invertasa, presente preferentemente en la
fisiología de las plantas, también hidroliza la sacarosa, pero
mediante un mecanismo diferente.
La ausencia de sacarasa provoca una enfermedad
denominada intolerancia a la sacarosa, de difícil diagnóstico,
muchas veces se confunde con la intolerancia a la lactosa.
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a. ¿Qué tipos de enzimas se activan en el embrión para romper el
almidón a carbohidratos más simples?
R/: Alfa-amilasa es una enzima (EC 3.2.1.1) que cataliza la
hidrólisis de los enlaces alfa-glucosídicos, de los
polisacáridos alfa glucosídicos de alto peso molecular, tales
como el almidón y el glucógeno, liberando glucosa y maltosa y
la beta-amilasa degrada el almidón y las dextrinas a glucosa
(una molécula), maltosa (dos moléculas) y maltotriosa (tres
moléculas). Una vez ha actuado la beta-amilasa, el almidón se
ha reducido a azúcares fermentables.
b. En el segundo paso, las levaduras consumen azúcares simples
para producir alcohol y dióxido de carbono. ¿Cómo es el
mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones?
19
b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones
químicas que son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores
pueden afectar la actividad enzimática?
20
R/: Se haya en el origen de la enzima donde está la
concentración del sustrato y hay la presencia de sustancias
asociadas.
Vo
X [S] (mM) (mM/min) 1/Vo 1/[S]
50 10 0,1 0,02
0,05263
100 19 1579 0,01
0,03448 0,0062
160 29 2759 5
22
0,03030 0,0052
190 33 303 63158
0,02173 0,0034
290 46 913 48276
0,01724
400 58 1379 0,0025
0,01204 0,0012
800 83 8193 5
0,01111
1000 90 1111 0,001
Vmax Km
- -
833,333 177,416
333 667
23
vitamina C es una coenzima de varias enzimas que participan en la
construcción de la proteína llamada colágena, una parte clave del
tejido conectivo.
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Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.
Bioenergética
A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2
Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición).
Madrid. Médica Panamericana, S.A.
Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y
a distancia UNAD.
Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas
funcionan como donantes de electrones durante la oxidación. El
producto de la energía obtenida es más bajo que el de la molécula
donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso posterior.
Teniendo en cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:
4. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación
para perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad
para ganar o perder electrones.
27
Dinucleótido de nicotinamida y adenina
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El adenosín trifosfato (ATP) se convierte al formarse una base
nitrogenada (adeina) una unidad al carbono unidad de azúcar de
tipo pentosa, la ribosa, que tendrá en su carbono 5 enlazados tres
grupos de fosfato.
30
6. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la
función enzimática.
a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de
importancia en la actividad enzimática de algunas enzimas?
R/:
Cofactor Enzima
K+ Piruvato quinasa
31
Mg2+ Hexoquinasa, glucosa ó fosfatasa, Piruvato de
Quinasa
Cu2+ Citocromo oxidasa, amino oxidasa
Ni2+ Ureasa
Se Glutatión peroxidasa
3. ENZIMOLOGÍA.
Sandra Mejía Torres
Cód.1003243160
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Las enzimas están involucradas en una variedad de reacciones químicas
en los sistemas alimentarios y biotecnológicos. Actúan como
catalizadores (sustancias que aceleran una reacción química pero no se
modifican por la reacción) que descomponen o acumulan compuestos
biológicos.
1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato
sobre el que actúa?
Rta: las enzimas se clasifican en seis clases principales cada una con
diferentes subclases o según el tipo de reacciones que realicen.
1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
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* Papaína: actúa sobre los aminoácidos básicos arginina, lisina y
Histidina, el sustrato en la que actúa es la proteasa.
34
que producen La unión de un sustrato con una enzima es una
interacción muy específica.
35
la velocidad, se transforma en una línea a través de recíprocos dobles,
método establecido por Lineweaver-Burk.
36
[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.
m: Es la pendiente de la recta
37
Rta: está en un intervalo óptimo en el cual se logra mayor actividad
catalítica.
Actividad (º/º)
38
Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de Ph
1. Ejercicio 2. Bioenergética
Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas
funcionan como donantes de electrones durante la oxidación. El
producto de la energía obtenida es más bajo que el de la molécula
donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso posterior.
Teniendo en cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:
1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación
para perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad
para ganar o perder electrones.
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Rta:NAD es la forma oxidada y es un aceptor que interviene en el
intercambio de electrones y protones en la producción de energía en la
célula. Cuando se reduce el NADH transporta dos electrones y un protón
2.a ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP
(adenosín trifosfato)?
40
ganancia neta de dos moléculas de ATP durante la glucólisis. Durante
esta etapa, los electrones de alta energía también se transfieren a las
moléculas de +para producir dos moléculas de NADH, otra molécula de
transporte de energía. La NADH se usa en la etapa III de la respiración
celular para producir más ATP.
41
c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se
denominan? Y consultar sobre la función que cumplen en las enzimas y
dar ejemplos
42
4. ENZIMOLOGÍA.
Yulis Duran Rodríguez
Cód. 1047373474
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Tripsina: cataliza en el intestino delgado la fragmentación de las
proteínas en peptonas, péptidos y aminoácidos, es producida en
el páncreas y segregado por el duodeno donde es esencial para la
digestión. La tripsina actúa hidrolizando péptidos en sus
componentes estructurales básicos conocidos como aminoácidos.
45
propios microorganismos en su metabolismo celular
energético anaeróbio. El etanol resultante se emplea en la
elaboración de algunas bebidas alcohólicas, tales como el vino,
la cerveza, la sidra, el cava, etc. En la actualidad ha
empezado a sintetizarse también etanol mediante la
fermentación a nivel industrial a gran escala para ser
empleado como biocombustible.
La fermentación alcohólica tiene como finalidad biológica
proporcionar energía anaeróbia a los microorganismos
unicelulares (levaduras) en ausencia de oxígeno a partir de la
glucosa. En el proceso, las levaduras obtienen energía
disociando las moléculas de glucosa y generan como
desechos alcohol y CO2. Las levaduras y bacterias causantes
de este fenómeno son microorganismos muy habituales en
las frutas y cereales y contribuyen en gran medida al sabor de
los productos fermentados. Una de las principales
características de estos microorganismos es que viven en
ambientes completamente carentes de oxígeno (O2), máxime
durante la reacción química, y es por ello que la fermentación
alcohólica es un proceso anaerobio o anaeróbico.
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catalizando solo una de las posibles reacciones que ese
substrato puede experimentar.
b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las
reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. ¿Qué
factores pueden afectar la actividad enzimática?
Los factores que afectan la actividad enzimática son:
Efecto del pH
Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo
de la reacción).Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene
un pH óptimo de 2, al graficar su actividad enzimática para
valores crecientes de pH, comenzando desde la zona ácida, se
obtiene una curva en forma de campana. El máximo de la curva
corresponde al pH óptimo en el cual la enzima tiene su máxima
actividad. En medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se
desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una
actividad óptima a pH alcalino como la tripsina (enzima intestinal)
(Figura 1).
Temperatura
La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo
general, con la temperatura, dentro del intervalo en que la
enzima es estable y activa. La velocidad por lo general se duplica
por cada 10°C de aumento térmico. La actividad enzimática
máxima se alcanza a una temperatura óptima, luego la actividad
decrece y finalmente cesa por completo a causa de la
47
desnaturalización progresiva de la enzima por acción de la
temperatura.
A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se
detienen porque decrece la cinética molecular, pero la acción
catalítica reaparece cuando la temperatura se eleva a valores
normales para la enzima. No olvidar que una enzima humana
típica posee su óptimo a 37 º C, en cambio otros organismos
como, por ejemplo, las bacterias termófilas resistentes a altas
temperaturas tienen su óptimo de actividad cercano a los 80º C
(Figura 2).
48
Figura 3. Desnaturalización de una proteína
Concentración de sustrato
Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis varía de
acuerdo a la concentración del sustrato.
Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática
aumenta, hasta alcanzar la velocidad máxima, punto donde la
enzima se satura, debido a que las enzimas tienen todos sus
sitios activos ocupados (Figura 4).
49
Figura 4. Efecto de la concentración del sustrato sobre la
velocidad de una reacción enzimática.
50
línea a través de recíprocos dobles, método establecido por
Lineweaver-Burk.
52
1/Vo (mM/min)
0.12
0.1
f(x) = 4.7 x + 0.01
0.08
1/Vo (mM/min)
Linear (1/Vo (mM/min))
0.06
0.04
0.02
0
0 0.01 0.01 0.02 0.02 0.03
Vmax = 1/0,0058
Vmax=172,413793
Vitamina A
Vitaminas B (tiamina, riboflavina, niacina, ácido pantoténico,
biotina, vitamina B-6, vitamina B-12 y folato o ácido fólico
Vitamina C
Vitamina D
Vitamina E
Vitamina K
Por lo general, las vitaminas provienen de los alimentos que consume.
El cuerpo también puede producir vitaminas D y K. Las personas que
llevan una dieta vegetariana pueden necesitar un suplemento de
vitamina B12.
53
16. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de
temperatura y pH.
a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la
temperatura está en el punto A?
Se desnaturaliza; se dificulta la unión enzima-sustrato y
además llega un momento en el que la enzima se
desnaturaliza y pierde su actividad enzimática debido a la
temperatura.
2 Ejercicio 2. Bioenergética
56
Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo
capacita para intervenir como dador de energía o de poder reductor en
el metabolismo. Por ejemplo, el FAD (y también el NAD) se reduce en
el ciclo de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria (respiración
aeróbica).
d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín
trifosfato (ATP)?
El ATP se origina por el metabolismo de los alimentos en unos
orgánulos especiales de la célula llamados mitocondrias. El
ATP se comporta como un coenzima, ya que su función de
intercambio de energía y la función catalítica (trabajo de
estimulación) de las enzimas están íntimamente relacionadas.
La parte adenosina de la molécula está constituida por
adenina, un compuesto que contiene nitrógeno (también uno
de los componentes principales de los genes) y ribosa, un
azúcar de cinco carbonos. Cada unidad de los tres fosfatos
(trifosfato) que tiene la molécula, está formada por un átomo
de fósforo y cuatro de oxígeno y el conjunto está unido a la
ribosa a través de uno de estos últimos. Los dos puentes entre
los grupos fosfato son uniones de alta energía, es decir, son
relativamente débiles y cuando las enzimas los rompen ceden
su energía con facilidad. Con la liberación del grupo fosfato del
final se obtienen siete kilocalorías (o calorías en el lenguaje
común) de energía disponible para el trabajo y la molécula de
ATP se convierte en ADP (difosfato de adenosina). La mayoría
de las reacciones celulares que consumen energía están
potenciadas por la conversión de ATP a ADP incluso la
transmisión de las señales nerviosas, el movimiento de los
músculos, la síntesis de proteínas y la división de la célula.
57
dinucleótido (abreviado NAD+ en su forma oxidada y NADH en
su forma reducida), es una coenzima que se halla en
las células vivas y que está compuesta por un dinucleótido, es
decir, por dos nucleótidos, unidos a través de grupos fosfatos:
uno de ellos es una base de adenina y el otro,
una nicotinamida. Su función principal es el intercambio
de electrones y protones y la producción de energía de todas
las células.
8. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP
(adenosín trifosfato)?
Se produce durante la foto respiración y la respiración celular, y
es consumido por muchas enzimas en la catálisis de numerosos
procesos químicos. Su fórmula molecular es C10H16N5O13P3.
a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en
la glucólisis?
Durante la glucólisis, una molécula de glucosa se divide en dos
moléculas de piruvato, usando 2 ATP mientras se producen 4
moléculas de ATP y 2 moléculas de NADH
b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la
cadena transportadora de electrones?
LA RESPIRACIÓN CELULAR AERÓBICA O es el conjunto de
reacciones en las cuales el ácido pirúvico producido por
la glucólisis se transforma en CO2 y H2O, y en el proceso, se
producen 36 moléculas de ATP.
9. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar
la función enzimática.
a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de
importancia en la actividad enzimática de algunas enzimas?
b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que
enzimas actúan?
c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se
denominan? Y consultar sobre la función que cumplen en las
enzimas y dar ejemplos
d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como
holoenzimas. Sus mecanismos de acción y los factores que
afectan la actividad.
5. ENZIMOLOGÍA
58
Jasshira paola lopez hoyos
59
Lactasa: se utiliza de sustrato la lactosa para convertirla en glucosa y
galactosa.
60
66 ° C y creará un mosto altamente fermentable con menos cuerpo y un
final seco.
b. En el segundo paso, las levaduras consumen azúcares simples
para producir alcohol y dióxido de carbono. ¿Cómo es el
mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones?
a fermentación alcohólica tiene como finalidad biológica proporcionar
energía anaeróbia a los microorganismos unicelulares (levaduras) en
ausencia de oxígeno a partir de la glucosa. En el proceso,
las levaduras obtienen energía disociando las moléculas de glucosa y
generan como desechos alcohol y CO2.
62
KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción
es la mitad de la velocidad máxima.
La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima
por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan
las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad
(predomina la forma ES). La velocidad máxima Vmáx estima el número
de centros activos del enzima. ... La cantidad de sustrato presente.
d. Determine la velocidad máxima y el k m, para los siguientes
datos a través del método de Método de Lineweaver –Burk.
Para esta actividad realice el cálculo de los valores que se
presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los
recíprocos de la actividad enzimática y concentración de
sustrato y grafique 1/v como función de 1/ [S].
63
6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a
la enzima y a la regulación enzimática.
Las vitaminas son sustancias presentes en los alimentos en pequeñas
cantidades que son indispensables para el correcto funcionamiento del
organismo. Actúan como catalizador en las reacciones químicas que se
produce en el cuerpo humano provocando la liberación de energía.
Lácteos: leche, mantequilla y queso cheddar. Vegetales: zanahoria,
brócoli, batata, col y espinacas. Fruta: melón, albaricoque y mango.
Regulación de la actividad enzimática. La totalidad de reacciones
bioquímicas de un organismo constituye su metabolismo, el cual
consiste en secuencias de reacciones químicas catalizadas
por enzimas llamadas vías metabólicas.
64
c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al
100%?
d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los
distintos pHs que indican las gráficas?
A medidas que la reacción transcurre la velocidad de acumulación del
producto va disminuyendo por que se va consumiendo el sustrato de la
reacción.
65
Bioenergética
66
10. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la
oxidación para perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían
su actividad para ganar o perder electrones.
a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa
a CO2 se conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?
Cuando hablamos de oxidación de glucosa, nos referimos a que los
enlaces ... pierden los electrones de hidrógeno y el
NAD+ se reducen NADH y H+. La energía de esta reacción de oxidación
se almacena formando un enlace ... la célula con utilización de O2,
proceso conocido como respiración celular.
b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos
de nicotinamida cómo el nicotinamida adenín
dinuclecleótido(NAD)?
La nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (abreviada NADP+ en su
forma oxidada y NADPH+ en su forma reducida) es una coenzima que
interviene en numerosas vías anabólicas.
c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?
El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina y adenina
(abreviado FAD en su forma oxidada y FADH2 en su forma ... El FAD es
una molécula compuesta por una unidad de riboflavina (vitamina B2),
unida a un ... (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su
estado oxidado (FAD) sereduce a FADH2
d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín
trifosfato (ATP)?
El adenosín difosfato ( ADP ) es un nucleótido difosfato, es decir, un
compuesto químico formado por un nucleósido y dos radicales fosfato
unidos entre sí. En este caso el nucleósido lo componen una base púrica,
la adenina, y un azúcar del tipo pentosa que es la ribosa.
e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de
hidrógeno?
Un ion fosfato se une a la posición 1 del gliceraldehído fosfato. 6. ... Allí
participa en una reacción de oxidación que genera un grupo acetilo y
una ... por ciclo), y parte se usa para producir NADH y H+ a partir del
NAD (tres moléculas por ciclo)
67
11. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP
(adenosín trifosfato)?
a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la
glucólisis?
La primera etapa de la respiración celular es la glucólisis, la cual no
requiere oxígeno. Durante la glucólisis, una molécula de glucosa se
divide en dos moléculas de piruvato, usando 2 ATP mientras se
producen 4 moléculas de ATP y 2 moléculas de NADH.
68
En el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los
sustratos o ... es la pérdida o merma de la función, de la
capacidad enzimática.
69
REFERENTES BIBLIOGRÁFICOS
https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/nutricion/2001/03/19/que-son-
vitaminas-10077.html
https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/nutricion/2001/03/19/que-son-
vitaminas-10077.html
Enzimas - Bionova.org
www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm
70
Begley TP, Kinsland C, Mehl RA, Osterman A, Dorrestein P (2001).
«The biosynthesis of nicotinamide adenine dinucleotides in
bacteria». Vitam. Horm. 61: 103-
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