El documento habla sobre las enzimas y su papel en las reacciones químicas de los sistemas alimentarios y biotecnológicos. Explica que las enzimas actúan como catalizadores que descomponen o acumulan compuestos biológicos sin modificarse ellas mismas en la reacción. Luego presenta varias preguntas sobre la clasificación, funciones y mecanismos de acción de diferentes enzimas como la lipasa, proteasa y lactasa.
El documento habla sobre las enzimas y su papel en las reacciones químicas de los sistemas alimentarios y biotecnológicos. Explica que las enzimas actúan como catalizadores que descomponen o acumulan compuestos biológicos sin modificarse ellas mismas en la reacción. Luego presenta varias preguntas sobre la clasificación, funciones y mecanismos de acción de diferentes enzimas como la lipasa, proteasa y lactasa.
El documento habla sobre las enzimas y su papel en las reacciones químicas de los sistemas alimentarios y biotecnológicos. Explica que las enzimas actúan como catalizadores que descomponen o acumulan compuestos biológicos sin modificarse ellas mismas en la reacción. Luego presenta varias preguntas sobre la clasificación, funciones y mecanismos de acción de diferentes enzimas como la lipasa, proteasa y lactasa.
Las enzimas están involucradas en una variedad de reacciones
químicas en los sistemas alimentarios y biotecnológicos. Actúan como catalizadores (sustancias que aceleran una reacción química pero no se modifican por la reacción) que descomponen o acumulan compuestos biológicos.
1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato
sobre el que actúa? RTA: Se clasifican de la siguiente manera: CLASE SUBCLASE Oxidorreductasas Deshidrogenasas, oxidasas, reductasas, peroxidasas, catalasas, oxigenasas, hidroxilasas. Transferasas Transaldosas y transcetolasas, fosforiltransferasas, quinasas, fosfomutasas. Hidrolasas Esterasas, glucosidasas, peptidasas, fosfatasas, tiolasas, fosfolipasas, amidasas, desaminasas, ribonucleasas. Liasas Descarboxilasas, aldosas, hidratasas, deshidratasas, sintasas, liasas. Isomerasas Racemasas, epimerasas, isomerasas, mutasas. Ligasas Sintetasas, carboxilasas.
2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos
sobre los que actúan, y reacción que catalizan, las siguientes enzimas: Lipasa Proteasa Lactasa Papaína Tripsina Sacarasa
RTA: Lipasa: se encarga de la hidrolizar los trigliceridos para
transformarlos en: Glicerol y Ácidos Grasos Libres. Proteasa: es una enzima tipo Hidrolaza que utiliza de sustrato las proteínas, que las hidroliza rompiendo sus enlaces utilizando una molécula de agua, el producto son pequeños péptidos.
Lactasa: utiliza de sustrato la lactosa para convertirla en glucosa y
galactosa.
Papaína: Es una enzima que se adquiere por medio de la fruta llamada
Papaya y ayuda al organismo a hidrolizar proteínas de estructura fuerte o estable.
Tripsina: Enzima producida en el páncreas que se encarga de
hidrolizar proteínas para transformarla en pequeños péptidos.
Sacarasa: Enzima que se encuentra en el intestino delgado,
encargada de la transformación de Sacarosa ( azúcar de mesa) en glucosa y fructosa
3. Las cervecerías elaboran la cerveza a partir de enzimas que
están contenidas en la levadura. El primer paso consiste en hacer crecer el grano de malta y luego detener la germinación del mismo cuando se forma la radícula (proceso llamado malteado). El proceso enzimático para la elaboración de la cerveza, está dado en dos fases el primero comprende las enzimas que contiene el embrión y a continuación la glucosa actúan las enzimas de la levadura.
a. ¿Qué tipos de enzimas se activan en el embrión para romper
el almidón a carbohidratos más simples? b. En el segundo paso, las levaduras consumen azúcares simples para producir alcohol y dióxido de carbono. ¿Cómo es el mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones?
4. Los hongos de pudrición blanca como el C. versicolor son los
únicos organismos capaces de degradar completamente todos los componentes de los materiales lignocelulósicos gracias a las enzimas lignocelulolíticas que producen La unión de un sustrato con una enzima es una interacción muy específica. a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por el sustrato que se encuentra en la madera? b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad enzimática? c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo? d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en las enzimas lignocelulolíticas?
5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando
la ecuación de Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos cinéticos. Para determinar la actividad cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante de los cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a través de recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-Burk.
a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?
RTA: La ecuación de michaelis – menten explica el comportamiento que se obtiene a partir de los datos experimentales de laboratorio y que refleja la gráfica:
b. La transformación de sustratos a productos implica las
velocidades de transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax? RTA: la velocidad máxima es la tasa máxima teórica que se obtiene en unas condiciones determinadas. El valor exacto no se obtiene experimentalmente: se obtiene un valor aproximado cuando la velocidad comienza a ser independiente de la concentración de sustrato ([S] ->∞). Para alcanzar Vmax sería necesario que todas las moléculas de enzima estuvieran estrechamente unidas con el sustrato. c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten. ¿Qué es la Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato? RTA: se puede considerar como una medida de afinidad en la enzima del sustrato, que será inversamente proporcional a su afinidad. Un valor bajo de Km se puede relacionar con una gran estabilidad del complejo ES, que indica una elevada afinidad de la enzima por el sustrato y, también, que necesita menos sustrato para unirse al 50% de la enzima.
d. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes
datos a través del método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo de los valores que se presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v como función de 1/ [S].
[S] (mM) Vo 1/Vo 1/[S]
(mM/min) 1/50 50 10 100 19 160 29 190 33 290 46 400 58 800 83 1000 90 [S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.
El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar
con los valores inversos, es decir (1/Vo y 1/[S]). m: Es la pendiente de la recta b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S] = b
6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina
a la enzima y a la regulación enzimática.
7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura
y pH. a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está en el punto A? b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?
Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.
c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad
al 100%? d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs que indican las gráficas? Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH
2 Ejercicio 2. Bioenergética
A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2
Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica Panamericana, S.A. Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia UNAD.
Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas
funcionan como donantes de electrones durante la oxidación. El producto de la energía obtenida es más bajo que el de la molécula donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso posterior. Teniendo en cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas: 1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para ganar o perder electrones. a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a CO2 se conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?
b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los
nucleótidos de nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido(NAD)?
c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?
d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín
trifosfato (ATP)?
e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión
de hidrógeno?
2. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP
(adenosín trifosfato)? a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la glucólisis? b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena transportadora de electrones?
3. Algunas enzimas requieren de un complemento para
desempeñar la función enzimática. a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia en la actividad enzimática de algunas enzimas? b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas actúan? c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se denominan? Y consultar sobre la función que cumplen en las enzimas y dar ejemplos d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como holoenzimas. Sus mecanismos de acción y los factores que afectan la actividad.