UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MACHALA

UNIDAD ACADÉMICA DE CENCIAS

QUÍMICAS Y DE LA SALUD
ESCUELA DE INGENIERÍA EN ALIMENTOS

Unión de sabores, Viscosidad y

Gelación
Alumnos:
Joselyn Maribel González Herrera

Docente:
M. Sc. Daniel Silva Ochoa

Semestre:
4to “A”

MACHALA-EL ORO-ECUADOR
05 DE AGOSTO DEL 2015
Unión de sabores
Las proteínas son inodoras pero pueden unir compuestos de sabor, y por lo tanto, afectar las
propiedades sensoriales de los alimentos. Varias proteínas, especialmente las proteínas de
oleaginosas y los concentrados proteínicos de suero, presentan sabores indeseables, lo cual
limita su uso en aplicaciones de alimentos. Los aldehídos, cetonas y alcoholes generados por la
oxidación de los ácidos grasos insaturados son los principales responsables de sabores
indeseables al unirse a las proteínas. Por ejemplo el sabor “afrijolado” y a hierba de las
preparaciones de proteína de soya se atribuyen a la presencia del hexanal. La afinidad de esta
unión es tan fuerte que resiste la extracción con solventes. La propiedad de las proteínas de
ligar sabores tiene aspectos deseables, porque pueden utilizarse como acarreadores de sabor
o modificadores del sabor en alimentos procesados. Esto es particularmente útil en los
análogos de carne que contienen proteínas vegetales. Para que la proteína funcione como un
buen acarreador de sabor, además de unir fuertemente los sabores, debe poder retenerlos
durante el proceso y liberarlos durante la masticación. La afinidad por los compuestos del
sabor varía de acuerdo al tipo de proteína y a los cambios que sufra durante el procesamiento
del alimento.

Interacciones termodinámicas de las proteínas y los sabores El mecanismo de unión del sabor
a las proteínas depende del contenido de humedad de la muestra de proteína, estas
interacciones son normalmente no covalentes. Las proteínas en polvo se ligan a los sabores
mediante interacciones de Van der Waals, puentes de hidrógeno e interacciones
electroestáticas. El atrapamiento físico entre los capilares y hendiduras de la matriz sólida del
polvo, puede también contribuir a las propiedades de sabor. En alimentos líquidos o con alta
humedad, el mecanismo de unión al sabor primero involucra interacciones no polares del
ligando con las zonas hidrofóbicas o hendiduras sobre la superficie de las proteínas. Además
de las interacciones hidrofóbicas, los compuestos de sabor con cabezas polares, como los
grupos hidroxilo y carboxilo, también pueden interactuar con las proteínas vía puentes de
hidrógeno e interacciones electroestáticas. Después de la unión a las regiones hidrofóbicas de
la superficie, los aldehídos y las cetonas pueden ser capaces de difundirse al interior
hidrofóbico de la molécula de proteína. Los aldehídos pueden unirse covalentemente al grupo
amino de la lisina, y esta interacción no es reversible, aunque la mayor parte de las uniones
que pueden contribuir al aroma y sabor de un producto proteínico son no covalentes. La
difusión de los compuestos de sabor en el interior de la proteína puede romper las
interacciones hidrofóbicas entre los segmentos de proteínas, y por lo tanto desestabilizar la
estructura de la proteína. El sabor que se une a los grupos reactivos, como los aldehídos,
puede unirse covalentemente al grupo e-amino de los residuos de lisina, lo que modifica la
carga neta de la proteína y, por lo tanto, causa el desplegamiento de la proteína. Este
fenómeno resulta en una exposición de nuevos sitios hidrofóbicos para la unión de ligandos.
En el caso de proteínas oligoméricas, como las de soya, los cambios conformacionales pueden
involucrar tanto disociación como desplegamiento de subunidades. Las proteínas
desnaturalizadas generalmente presentan un gran número de sitios de unión con constantes
de asociación débiles.

Factores que influyen en la unión del sabor

Los sabores volátiles interactúan con las proteínas hidratadas principalmente vía interacciones
hidrofóbicas y por lo tanto, cualquier factor que las afecte, o que afecte la hidrofobicidad de la
superficie, a su vez influirá en la unión del sabor.158 La temperatura tiene poco efecto en el
proceso de unión al sabor, a menos que ocurra un desplegamiento térmico de la proteína. Esto
sucede porque el proceso de asociación está impulsado por entropía y no por entalpía. Las
proteínas desnaturalizadas térmicamente presentan una mayor capacidad para unir sabores;
sin embargo, la constante de unión es generalmente más baja comparada con la
proteína en estado nativo. El efecto de las sales sobre la unión del sabor se relaciona
con las propiedades de “salting-in” y “salting-out”, ya que las sales que promueven la
solubilización desestabilizan las interacciones hidrofóbicas y bajan la unión al sabor, y
ocurre lo contrario con las sales que producen “salting-out”. El pH afecta la unión del
sabor porque tiene efectos sobre la conformación, favoreciendose la unión al sabor a
valores de pH alcalinos más que a ácidos, ya que la proteína tiende a desnaturalizarse
más fácilmente en los primeros.

Viscosidad
La aceptación de alimentos líquidos y semisólidos por parte de los consumidores de
productos tipo salsas, sopas, bebidas, etcétera, depende de la viscosidad y
consistencia del producto. La viscosidad, que se define como la resistencia de una
solución a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo de cizalla. Para el caso de una
solución ideal, el esfuerzo de cizalla es directamente proporcional a la velocidad de
corte. Es decir, que la fuerza por unidad de área, F/A, es directamente proporcional al
gradiente de velocidad entre las capas del líquido, dv/dr, expresada como:
F dv
=η
A dr
La constante de proporcionalidad h se conoce como el coeficiente de viscosidad. Los
fluidos que obedecen esta expresión son llamados fluidos Newtonianos. La conducta
del flujo de las soluciones se afecta principalmente por el tipo de soluto. El alto peso
molecular de los polímeros solubles incrementa notablemente la viscosidad aun en
bajas concentraciones, aunque depende de sus propiedades moleculares como el
tamaño, forma, flexibilidad e hidratación. Cuando se comparan proteínas con el mismo
peso molecular, las soluciones de macromoléculas con estructura al azar presentan
mayor viscosidad que las que tienen estructuras compactas. De hecho, la mayoría de
las soluciones de macromoléculas, incluyendo las de proteínas, no presentan
conducta Newtoniana, especialmente a altas concentraciones. Para estos sistemas, el
coeficiente de viscosidad baja cuando la velocidad del corte aumenta. Esta conducta
se conoce como comportamiento pseudoplástico o “shear thinning” y obedece la
siguiente ecuación de Lapanje.

F dv
A
=m ( )
dr
Donde m es el coeficiente de consistencia y n es un exponente conocido como “Índice
de conducta del flujo”. El comportamiento pseudoplástico se explica por la posibilidad
de que las moléculas de proteí- na, que son grandes, puedan orientar su eje mayor
respecto de la dirección del flujo de su solución. La desagregación de proteínas
multiméricas contribuye a este comportamiento. Al cesar el esfuerzo de cizalla o
detenerse el flujo, las proteínas requieren de un tiempo de relajación para perder la
orientación que habían ganado, si es que recobran su estado original. Las soluciones
de proteínas fibrilares como la gelatina o la actomiosina usualmente permanecen
orientadas, y por lo tanto, no recobran rápidamente su viscosidad original, a diferencia
de las soluciones de proteínas globulares como la proteínas de suero y de soya que
recobran su viscosidad rápidamente cuando el flujo se detiene. Estas soluciones se
llaman tixotrópicas. El coeficiente de viscosidad de la mayoría de las soluciones de
proteínas sigue una relación exponencial con la concentración de la proteína debido a
las interacciones proteína-proteína e interacciones entre las esferas de hidratación de
las moléculas de las proteínas. En altas concentraciones de proteínas o en geles
donde las interacciones proteína-proteína son numerosas y fuertes, se observa un
comportamiento viscoelástico. En este caso se requiere, para iniciar el flujo, de una
fuerza específica también conocida como “yield stress”. La viscosidad de las
soluciones de proteínas es una manifestación de interacciones complejas, que
incluyen el tamaño, la forma y las interacciones con el solvente de la proteína, el
volumen hidrodinámico y la flexibilidad molecular en el estado hidratado, que resulta
mucho más voluminoso que cuando se trata de la proteína no hidratada.

Tipos
Viscosidad Absoluta
Viscosidad absoluta = viscosidad dinámica = coeficiente de viscosidad: se define como
el cociente del esfuerzo de corte ( Ʈ ) dividido por la velocidad de corte ( Ɣ ):
µ = Ʈ/Ɣ [=] Pa • s = Kg/ms
µ se ve influenciada por la temperatura y la composición química de los materiales.

Viscosidad Intrínseca
Relación de la viscosidad específica a la concentración, extrapolada a la concentración
cero. La viscosidad relativa se mide a varias concentraciones, y la línea de tendencia
que resulta de las viscosidades específicas se extrapola a la concentración cero. La
viscosidad intrínseca es una medida del peso molecular del polímero o del grado de
polimerización. También se le llama número limitante de viscosidad.

Viscosidad aparente
Es una viscosidad puntual que se presenta en fluidos No Newtonianos y puede
definirse de la misma forma que la viscosidad newtoniana.
T
μ=
γ
Si cualquier punto sobre la curva de flujo se une al origen con una línea recta, la
pendiente de la línea es µa

Viscosidad Relativa
Es la relación entre la viscosidad del líquido problema y la del patrón (agua o
disoluciones de sacarosa); se calcula mediante la siguiente ecuación (para flujo a
través de tubos):

μ 1= p 1∙ t 1
μ 2= p 2∙ t 2
Donde µ1 y ρ1 son la viscosidad y densidad del líquido de referencia; t1 el tiempo
que tarda en fluir determinado volumen del líquido. µ2, ρ2 y t2 son los valores
correspondientes del líquido problema.
 Viscosidad Cinemática
Coeficiente de viscosidad cinemática ( ʋ ). Es el coeficiente de viscosidad medido
directamente en los viscosímetros capilares de tubo en U, en los que la tensión de
cizalladura la proporciona el proprio líquido de alimentación; esta tensión no depende
solo de la altura de la columna, sino también de la densidad del líquido.
La viscosidad cinemática es la viscosidad absoluta de un fluido dividida por su
densidad ( ρ ).

σ =μ [ ¿ ] m2
p s
ʋ: viscosidad cinemática [ = ] m2/s
µ: viscosidad absoluta [ = ] Kg/m·s
ρ: densidad [ = ] densidad Kg/m3

Viscosidad Especifica
Viscosidad específica de un polímero, es la viscosidad relativa de una disolución del
polímero de concentración conocido como menos 1, generalmente se determina a una
baja concentración de polímero, por ejemplo 0.5g por 100 mL de disolución o a una
concentración inferior.

Gelación
Un gel es una fase intermedia entre un sólido y un líquido. Técnicamente, se define
como “un sistema substancialmente diluido el cual no muestra flujo en estado
estacionario”. Se logra al entrecruzar el polímero mediante uniones, covalentes o no
covalentes, para formar una red capaz de atrapar agua y sustancias de bajo peso
molecular. La gelación de proteínas se refiere a la transformación de una proteína en
el estado “sol” a un estado “gel”, que se facilita por calor, enzimas, o cationes
divalentes bajo condiciones apropiadas y que inducen la formación de una estructura
de red, cuyos mecanismos de formación pueden diferir considerablemente.La mayoría
de los geles de proteínas se preparan calentando la solución de proteína, lo que
induce una desnaturalización que puede ser considerada un estado “progel”, que es
un líquido viscoso en el que ocurren algunos eventos de polimerización de la proteína.
Ésta se despliega y se exponen numerosos grupos funcionales, como los puentes de
hidrógeno y los grupos hidrofóbicos. Un segundo estado es la formación de una red de
proteína entre las moléculas desplegadas, a menudo irreversible. Cuando el progel se
enfría, a temperatura ambiente o de refrigeración, baja la energía cinética y esto
facilita la formación de uniones estables no covalentes gracias a la exposición de
grupos funcionales de varias moléculas, lo que constituye la gelificación.
Las interacciones involucradas en la formación de la red son principalmente puentes
de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas y electroestáticas, cuya contribución varía
con el tipo de proteína, condiciones de calentamiento, el grado de desnaturalización y
las condiciones ambientales. Los geles que se forman sustancialmente por
interacciones no covalentes (principalmente por puentes de hidrógeno) son
térmicamente reversibles y cuando se calientan de nuevo se funden en un estado de
progel, como se observa comúnmente con los geles de gelatina. Los geles formados
principalmente por interacciones hidrofóbicas son resistentes a elevadas temperaturas
y son irreversibles como los geles de clara de huevo. Las proteínas que contienen
grupos de cisteína y cistinas polimerizan vía interacciones sulfhidrilo-disulfuro y son
térmicamente irreversibles. Ovoalbúmina, b-lactoglobulinas y geles de proteínas de
suero forman geles de este tipo.
Las proteínas forman dos tipos de geles principalmente: geles opacos o coágulos, y
geles translúcidos. El tipo de gel que se forme está dictado por las propiedades
moleculares de la proteína y sus condiciones de solución. Las proteínas con grandes
cantidades de aminoácidos no polares se agregan al desnaturalizarse, formando
agregados insolubles que se asocian al azar formando geles tipo coá- gulo,
irreversibles. Estas proteínas van formando el gel aun cuando se está calentando la
solución, porque la velocidad de agregación y formación de red es mayor que la de
desnaturalización. La red que se obtiene es desordenada y dispersa la luz, lo que da
una apariencia opaca. Por el contrario, las proteínas con cantidades pequeñas de
aminoácidos no polares forman complejos solubles al desnaturalizarse. La velocidad
de asociación de estos complejos solubles facilita la formación de un gel ordenado
translúcido. Por lo general, un gel traslúcido atrapa hasta un 98% de su peso en agua,
gracias a numerosos puentes de hidrógeno formados con los grupos —NH y —C5O,
entre otras interacciones, y que permiten que el agua atrapada tenga una aW casi tan
alta como la del agua libre. Esto no ocurre con los geles traslúcidos, que atrapan una
menor cantidad de agua, que más bien se retiene en los capilares de la estructura del
coágulo.
La estabilidad de un gel ante fuerzas mecánicas y térmicas depende del número y tipo
de entrecruzamientos formados por cadena monomérica. Termodinámicamente, un gel
será estable sólo cuando la suma de las energías de interacción de un monómero en
un gel sea mayor que su energía cinética térmica. En un estudio a nivel molecular del
material agregado se encontró que el desdoblamiento de las proteínas en la formación
de geles es limitado, ya que se conservan porcentajes significativos de estructuras
ordenadas. Además se ha encontrado que durante el proceso de
desdoblamiento/agregación puede surgir nueva estructura secundaria (por ejemplo:
hojas beta). Se concluyó que los tipos usuales de fuerzas físicas, como las
interacciones electrostáticas, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas e
incluso enlaces covalentes, que estabilizan la conformación nativa de la proteína,
también desempeñan un papel importante en la estabilización de las redes proteínicas
en los geles. Estos últimos frecuentemente son permanentes, es decir, que la
agregación es irreversible, pero la fuerza de los geles generalmente disminuye a
medida que los geles preparados por calentamiento y posterior enfriamiento a
temperatura ambiente, son sometidos a calor nuevamente, y de hecho se conocen
algunos ejemplos de geles “fundidos”. La capacidad de las proteínas de formar
agregados ha sido explotada por el ser humano para producir alimentos con
características estructurales y de texturas diversas. Los sistemas alimenticios en los
que más se utilizan estas propiedades funcionales son los productos lácteos, quesos
en los que la hidrólisis limitada de la proteína es crucial para generar las redes
tridimensionales del gel. Otros productos que requieren de gelificación son los
embutidos, proteína de pescado triturada y calentada, proteínas vegetales texturizadas
por extrusión o hilado, masas para panificación y algunos alimentos tradicionales como
el tofu. La gelificación no sólo se utiliza para formar geles sólidos viscoelásticos, sino
también para mejorar la absorción de agua, los efectos espesantes, la fijación de
partículas (adhesión), y para estabilizar emulsiones y espumas