Practica N° 3

Catálisis enzimática e inorgánica

Integrantes:
Payares García Camilo Andrés
Doria Pedroza Camilo Andrés
Correa Londoño Omar
Santos Paternina Rafael

Docente: Pardo Plaza Yury Janio

30-09-2019

Universidad de Córdoba

Montería-Córdoba
1.0 Objetivos
 Comparar la acción catalítica de la enzima catalasa, con la de un catalizador
inorgánico como el bióxido de manganeso (MnO2) al descomponer en
peróxido de hidrógeno (H2O2) a temperatura ambiente.
 Observar el efecto de la temperatura sobre la acción catalítica de una enzima
y comparar el mismo efecto de temperatura sobre un catalizador inorgánico.
 Observar la acción de un inhibidor sobre la actividad catalítica de una enzima.
 INTRODUCCION
Las enzimas son catalizadores biológicos de estructura proteica y producidos por
los mismos organismos que las utilizan para realizar sus propios procesos
metabólicos. La acción catalítica de una enzima está sometida a la influencia de
factores físicos como son, el calor, las radiaciones o de factores químicos como
cambios en el pH y en la concentración de la enzima, sustrato y la presencia de
inhibidores, En el siguiente informe observaremos el efecto de la temperatura sobre
la acción catalítica de una enzima y comparar el mismo efecto de la temperatura
sobre un catalizador inorgánico y la acción de un inhibidor sobre la actividad
catalítica de una enzima, y Compararemos la acción catalítica de la enzima
catalasa, con la de un catalizador inorgánico como el bióxido de manganeso (MnO2)
al descomponer en peróxido de hidrógeno (H2O2) a temperatura ambiente.
 MATERIALES Y REACTIVOS
6 tubos de ensayo
2 pipetas de 5 y 10 ml
Beaker de 400ml
Calentador
Pinza para tubos de ensayo
Gotero
Agua destilada
Probeta de 100ml
Espátula
Gradilla
Peróxido de Hidrógeno (H2O2) al 3%
Bióxido de Manganeso (MnO2)
Cianuro de Sodio (NaCN)
Papas como fuente de catalasa
Sangre como fuente de catalasa
Hielo
 PROCEDIMIENTO
1. Se rotularon tres tubos de ensayo y se le agregó a cada uno las siguientes
sustancias:
Tubo N° 1 1 ml de sangre al 10 %
Tubo N° 2 1 ml de extracto de papa
Tubo N° 3 una pequeña porción de MnO2

2. Se agregó 2 ml de H2O2 al 3% a los tres tubos de ensayo con sus

respectivas sustancias, el tubo N° 1 dio un ligero burbujeo sin presentar
reacción de calor, en el tubo N° 2 de igual manera surgió un ligero burbujeo
atendiendo a resultados esperados; por ultimo en el tubo N° 3 se evidencio
una reacción de calor y un leve burbujeo.
3. Se prepararon tres tubos de acuerdo al numeral 1 y se colocaron en un
baño con agua a ebullición durante 10 min, se retiraron y se dejaron reposar
en un baño de agua a temperatura ambiente durante 10 min, luego se le
adicionó 2 ml de H2O2 al 3% a cada tubo y se observó que solo el bióxido de
manganeso reacciono.

4. Se prepararon nuevamente tres tubos de ensayo de acuerdo al numeral

1 y se colocaron en un baño de hielo durante 10 min, luego se le adiciono H2O2
al 3% y se observó que los resultados fueron más lentos que los pasos
anteriores, el nivel máximo de las burbujas alcanzado fue el de la muestra de
sangre seguido del extracto de papa y luego el bióxido de manganeso que tuvo
una reacción leve, sin embargo, presento una reacción de calor.
5. Se prepararon nuevamente tres tubos de ensayo de acuerdo al numeral
1, y se le adiciono a cada uno 6 gotas de NaCN y se dejaron reposar
durante 5 min, luego se le adiciono 2 ml de H2O2 al 3% a cada tubo y
observamos las reacciones el tubo con MnO2 reacciono al instante con
un ligero burbujeo, en el tubo con la muestra de sangre no tuvo una
reacción al instante, su reacción fue más lenta, y en el tubo con la
muestra de papa la reacción fue aún más lenta que la del tubo con la
muestra de sangre, el tubo que tuvo mayor burbujeo fue el de MnO2
seguido del de la papa y luego el de la sangre.
 CONCLUSIÓN
En la práctica de laboratorio se desarrolló contemplando los procesos de catálisis
enzimáticas evidenciados desde distintos afectos de catálisis, dado esto se observó
que la enzima catalasa actúa como catalizador dando lugar a la descomposición de
cierta sustancia a distintas temperaturas, de igual forma se pudo notar el efecto de
la temperatura sobre la acción catalítica y la acción de un inhibidor sobre una enzima
en sus procesos de catálisis.
 PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS
1. Explique por qué el captopril y el enalopril son ejemplos de
inhibidores competitivos en la enzima conversadora de la
angiotensina.

Los inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina (IECA) son una clase de

medicamentos que se emplean principalmente en el tratamiento de la hipertensión
arterial, de las insuficiencias cardíacas crónicas y también de la Enfermedad renal
crónica y forman parte de la inhibición de una serie de reacciones que regulan la
presión sanguínea: el sistema renina angiotensina aldosterona. Las sustancias
inhibidoras ECA se descubrieron por primera vez en venenos de serpientes. Los
inhibidores ECA más importantes utilizados para tratamientos son el captopril
(Capoten), el enalapril, el lisinopril. Por su gran significado terapéutico, éstos se
cuentan entre los fármacos más vendidos. El mecanismo de acción de los
inhibidores IECA consiste en inhibir la enzima que actúa en la conversión de la
angiotensina I en angiotensina II. Esta enzima tiene dos funciones principales en el
organismo. Por un lado, se encarga de sintetizar la angiotensina II, un octapéptido
(péptido formado por 8 aminoácidos) vasoconstrictor efectivo, a partir de su
preestadio inactivo, el decapéptido (10 aminoácidos) angiotensina I, separando dos
aminoácidos del extremo C terminal de la molécula. Por el otro, cataliza la
eliminación del mediador bradiquinina en productos inactivos. La vasoconstricción
mediada por la angiotensina II es rápida e intensa a nivel de las arteriolas y no tanto
a nivel de las venas. La constricción arteriola aumenta la resistencia vascular
periférica con respecto al corazón, aumentando así la presión arterial. La
constricción venosa aumenta el retorno venoso. La angiotensina II también aumenta
la presión arterial por su efecto renal, disminuyendo la excreción de catión sodio y
agua haciendo que el volumen extracelular aumente. La inhibición de la enzima que
convierte la angiotensina en un vasoconstrictor activo, hace que la concentración
de angiotensina II, a nivel de los receptores de angiotensina (AT1 y AT2), disminuya.
Así, se reduce el tono vascular, lo que atenúa la resistencia vascular sistémica y la
presión sanguínea, tanto sistólica como diastólica, disminuye. A continuación, la
reducción del nivel de angiotensina II conlleva a una reducción de la secreción de
la hormona aldosterona de la glándula suprarrenal y con ello determina el contenido
de agua. Se piensa que la angiotensina puede ser producida en otros tejidos
incluyendo el corazón. A nivel celular, puede observarse un retroceso de los efectos
de los mitógenos inducidos por la angiotensina II en los fibroblastos y los miocitos
del corazón, que conllevan alteraciones adversas especialmente tras un infarto de
miocardio (remodelación). La bradiquinina es un potente vasodilatador por medio
de la liberación del óxido nítrico y la prostaciclina. Algunos de los IECAs son
capaces de mantener la acción de la bradiquinina produciendo una disminución de
la resistencia vascular periférica y, por ende, la presión arterial. En caso de
enfermedades renales como la nefropatía diabética los inhibidores ECA ocasionan
una reducción de la eliminación de las proteínas (proteinuria) y previenen el avance
de la enfermedad (nefroprotección). La inhibición de la eliminación de la
bradiquinina supone contrariamente su acumulación y los efectos secundarios
relacionados con ella.

2. Las granadas son fabricadas por la industria militar con un

dispositivo especial de seguridad para que no exploten en el sitio
donde son fabricadas, si no durante el combate ¿qué tipo de enzima
son fabricadas por ciertos orgánicos que tienen un comportamiento
similar al de las granadas? de ejemplos.
las dioxinas y furanos, que se generan en la producción de cloro y compuestos
clorados, como el PVC o los plaguicidas organoclorados, el blanqueo con cloro de
la pasta de papel y la incineración de residuos.
los PCBs, actualmente prohibidos. Las concentraciones en tejidos humanos han
permanecido constantes en los últimos años aun cuando la mayoría de los países
industrializados pusieron fin a la producción de PCBs hace más de una década.
numerosos plaguicidas, algunos prohibidos y otros no, como el DDT y sus productos
de degradación, el lindano, el metoxicloro (autorizado en España), piretroides
sintéticos, herbicidas de triazina, kepona, dieldrín, vinclozolina, dicofol y clordano,
entre otros. *el plaguicida endosulfán, de amplio uso en la agricultura española y en
Latinoamérica, a pesar de estar prohibido en numerosos países. *el HCB
(hexaclorobenceno), empleado en síntesis orgánicas, como fungicida para el
tratamiento de semillas y como preservador de la madera. *los ftalatos, utilizados
en la fabricación de PVC. El 95 por ciento del DEHP (di(2etilexil) ftalato) se emplea
en la fabricación del PVC. *los alquilfenoles, antioxidantes presentes en el
poliestireno modificado y en el PVC, y como productos de la degradación de los
detergentes. El p-nonilfenol pertenece a la familia de sustancias químicas sintéticas
llamadas alquilfenoles. Los fabricantes añaden nonilfenoles al poliestireno y al
cloruro de polivinilo (PVC), como antioxidante para que estos plásticos sean más
estables y menos frágiles. Un estudio descubrió que la industria de procesamiento
y envasado de alimentos utilizaba PVC que contenían alquilfenoles. Otro informaba
del hallazgo de contaminación por nonilfenol en agua que había pasado por
cañerías de PVC. La descomposición de sustancias químicas presentes en
detergentes industriales, plaguicidas y productos para el cuidado personal pueden
dar origen asimismo a nonilfenol. *el bisfenol-A, de amplio uso en la industria
agroalimentaria (recubrimiento interior de los envases metálicos de estaño) y por
parte de los dentistas (empastes dentarios).
 3. ¿Por qué carece de importancia la lipasa gástrica en los procesos
digestivos del estómago de los adultos y en cambio es impórtate en
el estómago infantil?
En la semana 14 de gestación se habrán desarrollado glándulas gástricas, un
esbozo del píloro y el fundus, para la semana 20 el estómago tiene señales de
motilidad y secreción. En el estómago distinguiremos cuatro capas: · Peritoneo o
capa sensoria · Capa muscular que contiene tejidos longitudinales, circulares y
oblicuos · Capa submucosa · Capa mucosa propiamente dicha Estas capas
segregan: líquidos gástricos, como el ácido clorhídrico (ClH), pepsina, lipasa
gástrica, gastrina, factor intrínseco, resina y moco. La lipasa gástrica, es para la
disgregación y digestión de las grasas, este proceso se efectúa través de la lipasa
sublingual, la enteraza pre gástrica y la lipasa gástrica propiamente, son
glicoproteínas de bajo PH, muy bajo, que inhiben las sales biliares con autonomía
de la acción colipasica, pero de alta acción sobre los triglicéridos en la grasa
Láctea. Por el hecho de la lipasa ser la enzima que degrada las grasas para
obtener nutrientes, en la etapa de vida para el niño es lo más primordial la cual lo
lleva a la adaptación de una nueva forma de nutrición.

4. ¿Cuál es la importancia medica de las enzimas? De por lo menos

un ejemplo concreto.
Sin enzimas, no sería posible la vida que conocemos. Igual que la biocatálisis que
regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiológicos, las enzimas
llevan a cabo funciones definitivas relacionadas con salud y la enfermedad. En
tanto que, en la salud todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera
ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados patológicos, esta
última puede ser perturbada de manera profunda. Por ejemplo, el daño tisular
grave que caracteriza a la cirrosis hepática puede deteriorar de manera notable la
propiedad de las células para producir enzimas que catalizan procesos
metabólicos claves como la síntesis de urea. La incapacidad celular para convertir
el amoniaco tóxico a urea no tóxica es seguida por intoxicación con amoniaco y
por ultimo coma hepático. Un conjunto de enfermedades genéticas raras, pero con
frecuencia debilitantes y a menudo mortales, proporciona otros ejemplos
dramáticos de las drásticas consecuencias fisiológicas que pueden seguir al
deterioro de la actividad enzimática, inclusive de una sola enzima. Después del
daño tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar, trituración de un
miembro) o siguiendo a multiplicación celular descontrolada (por ejemplo,
carcionoma prostático), las enzimas propias de tejidos específicos pasan a la
sangre. Por lo tanto, la determinación de estas enzimas intracelulares en el suero
sanguíneo proporciona a los médicos información valiosa para el diagnóstico y el
pronóstico.

5. Defina que son: Zimógenos, Isozimas, inhibidores competitivos.

  Zimógenos: proteínas precursoras sin actividad enzimática (pre proteína, pro
enzimas o pre enzimas). La activación del zimógeno es un proceso catalizado por
enzimas a través del cual la enzima operadora, promueve la hidrolisis de uno a más
enlaces peptídicos específicos en el zimógeno como sustrato liberando la forma
activa al cambiar la conformación de la molécula.
 Isozimas: son enzimas que catalizan la misma reacción, pero que se desplazan
en forma diferente en la electroforesis. Sus propiedades físicas pueden ser también,
aunque no necesarias, diferentes.
 Inhibidores competitivos: o inhibidores específicos, el inhibidor compite por el
mismo centro activo de la enzima. La molécula del inhibidor es, generalmente, en
todo o en parte, un Isóstero del sustrato excluyéndose del centro activo de la
enzima. Isóstero, moléculas que tienen formas y tamaños similares.
6. ¿Qué diferencias hay entre inhibidores orgánicos e inorgánicos?
El extraordinario mecanismo de acción de estos inhibidores dota a estos
anticongelantes orgánicos de unas cualidades excepcionales respecto a los
inorgánicos:
 No se degradan: no se consumen cuando actúan por lo que una de sus
virtudes son los Mayores intervalos de sustitución.
 Son menos agresivos para el medio ambiente.
 No contiene nitratos, nitritos ni aminas.
 No contiene Silicatos.
 No contiene Boratos, benzoatos ni fosfatos.
 Alteran menos la transmisión de calor: al generar menos depósitos hace que
la transmisión térmica se optimice.
 Baja conductividad eléctrica.
 Mayor protección frente a la cavitación.
 Perfecta protección contra la corrosión de los distintos metales o aleaciones
que se pueden hallar en el circuito de refrigeración. Especialmente del
aluminio.

7. ¿Qué función cumple las vitaminas hidrosolubles en las reacciones

catalizadas por enzimas?
Los cofactores enzimáticos son sustancias de diferente naturaleza química, que
participan en las reacciones enzimáticas debido a que las enzimas no poseen en su
estructura todos los grupos funcionales necesarios para llevar a cabo la catálisis de
todas las reacciones metabólicas; los cofactores no son componentes obligados de
todas las reacciones Los cofactores pueden ser iones inorgánicos que facilitan la
unión enzima-sustrato o estabilizan la estructura tridimensional de la enzima, o
constituyen por sí los centros catalíticos que ganan eficiencia y especificidad al
unirse las proteínas . Las coenzimas son sustancias orgánicas que aun cuando
pueden funcionar de formas muy variadas, lo más frecuente es que lo hagan como
transportadores interenzimàticos o intraenzimàticos, muchas coenzimas son formas
funcionales de las vitaminas. Las vitaminas son sustancias químicas que deben ser
ingeridas por el organismo para su normal crecimiento y desarrollo. Es un hecho
comprobado que muchas vitaminas, especialmente las hidrosolubles, tienen
importancia funcional por ser componentes de la estructura de las coenzimas, por
ello muchas veces se habla de forma coenzimaticas de determinada vitamina. En la
porción vitamínica de la coenzima en general radica el grupo funcional especifico
de la coenzima, aquel que es transformado por la acción de la enzima, pero es
necesario tener presente que no todas las vitaminas forman parte de coenzimas, ni
todas las coenzimas contienen una vitamina en su estructura.

8. ¿Explique cómo se da el proceso de regulación de la actividad

enzimática en el organismo?
Así como está claro que las enzimas son responsables de las catálisis de casi todas
las reacciones bioquímicas, es importante también reconocer que rara vez, las
reacciones enzimáticas suceden en forma aislada. El escenario más común es que
las enzimas catalizan pasos individuales en vías metabólicas que tienen múltiples
pasos, como es el caso del glicólisis, gluconeogénesis o la síntesis de ácidos
grasos. Como consecuencia de esta secuencia de reacciones, cualquier enzima
depende de la actividad de reacciones precedentes para su sustrato. En los
humanos, la concentración del sustrato depende en la fuente de comida y
usualmente no es un mecanismo fisiológico importante para la regulación de rutina
de la actividad Enzimática. Por otro lado, la concentración de la enzima es modulada
continuamente en respuesta a las necesidades fisiológicas. Se conocen tres
mecanismos principales para regular la concentración de enzimas activas en los
tejidos:
 La regulación de la expresión de genes controla la cantidad y proporción
de la síntesis Enzimática.
 La actividad proteolíca determina la proporción de degradación
Enzimática.
 Modificaciones covalentes de pro enzimas inactivas pre-existentes
producen enzimas activas.
La síntesis y degradación de las enzimas son mecanismos relativamente lentos para
regular la concentración de las enzimas, con respuesta de horas, días o aun
semanas. La activación de pro enzimas es un método más rápido para incrementar
la actividad Enzimática, pero, como mecanismo regulador, tiene la desventaja de no
ser un proceso reversible. Generalmente la pro enzimas se sintetizan en
abundancia, se almacenan en gránulos secretorios y se activan covalentemente
luego de que han sido liberadas de su sitio de almacenamiento. Algunos ejemplos
de pro enzimas importantes son el pepsinógeno, tripsinógeno, y quimiotripsinógeno,
que dan origen a enzimas proteolíticas digestivas. De manera similar, muchas de
las proteínas involucradas en la cascada de la coagulación se sintetizan como pro
enzimas. Otras proteínas importantes, como las hormonas peptídicas y el colágeno,
también se derivan por modificaciones covalentes de sus precursores. Otro
mecanismo para regular la actividad Enzimática es secuestrar las enzimas en
compartimientos en donde el acceso a sus sustratos es limitado. Por ejemplo, la
proteólisis de proteínas celulares y de los glicolípidos por las enzimas responsables
de su degradación se controla secuestrando a estas enzimas dentro de los
lisosomas. Al contrario de los mecanismos que alteran la concentración de las
enzimas, existe un grupo de mecanismos regulatorios que no afectan la
concentración de las enzimas, son reversibles y de acción rápida, y que son los que
regulan fisiológicamente a cada momento la actividad Enzimática. Estos
mecanismos incluyen la regulación alostérica, regulación por modificaciones
covalentes reversibles y regulación por proteínas de control como la calmodulina.
La modificación covalente reversible es un mecanismo importante para la rápida y
temporal regulación de la actividad Enzimática. Los mejores ejemplos, otra vez,
vienen de estudios sobre la regulación del metabolismo del glicógeno en donde la
fosforilación de la enzima glicógeno sintasa y de la cinasa del glicógeno fosforilasa
resulta en la estimulación de la degradación del glicógeno mientras que la síntesis
del glicógeno es coordinadamente inhibida.