2008

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL NORDESTE

FACULTAD DE MEDICINA
ENZIMAS
ENZIMAS
CATEDRA DE BIOQUIMICA

Distribucin de las enzimas en los espacios extra e intracelular 1

Variantes enzimticas 1
Fundamentos clnicos de la enzimologa 1
Enzimas Plasmoespecficas: 1
Enzimas secretadas o exocitoenzimas 1
Enzimas celulares o endocitoenzimas 1 Brandan, Nora
Determinacin de enzimas sricas hepticas 2 Profesora Titular. Ctedra de Bioqumica.
Transaminasas 2 Facultad de Medicina. UNNE.
Gammaglutamiltranspeptidasa 2
Fosfatasa Alcalina 3 Llanos, Cristina
Determinacin de enzimas sricas pancreticas 3 Jefa de Trabajos Prcticos. Ctedra de
Determinacin de enzimas sricas en el infarto de miocardio 4
Creatininafosfokinasa 4
Bioqumica. Facultad de Medicina. UNNE.
Lctico Deshidrogenasa 4
Barrios, Beln Itat
Ayudante Alumno por Concurso. Ctedra de
Bioqumica. Facultad de Medicina. UNNE.
INTRODUCCIN
Escalante Marassi, Andrea P.
Todas las reacciones metablicas que ocurren en nuestro Ayudante Alumno por Concurso. Ctedra de
organismo se hayan mediados por enzimas, estas en su mayora son Bioqumica. Facultad de Medicina. UNNE.
de naturaleza proteica (algunas son ARN).
Puede definirse a las enzimas (ez) como catalizadores, capaces de Ruz Daz, Daniel A. N.
acelerar las reacciones qumicas en ambos sentidos, sin consumirse Ayudante Alumno por Concurso. Ctedra de
en ella, ni formar parte de los productos. La diferencia fundamental Bioqumica. Facultad de Medicina. UNNE.
es que tienen gran especificidad de reaccin o sea por el sustrato
sobre el cual actan.
Ciertas ez requieren de ciertos compuestos orgnicos,
termoestables para poder cumplir con su funcin cataltica, estas
molculas se denominan coenzimas, generalmente tiene bajo peso
molecular y suelen ser claves en el mecanismo cataltico. La
apoenzima unida a la coenzima constituye la holoenzima. Estas
molculas termoestables generalmente son vitaminas o metales.
Segn el tipo de reaccin que catalizan las enzimas se dividen en 6
clases o grupos:
1) Oxidorreductasas.
2) Transferasas.
3) Hidrolasas.
4) Liasas
5) Isomerasas
6) Ligasas
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Distribucin de las enzimas en los
espacios extra e intracelular
En la clula las ez pueden encontrarse en el lquido
celular (citosol) o bien pueden estar fijadas a
determinadas organelas (ej. Adheridas a las
mitocondrias).
Hay enzimas 100 % citoplasmticas es decir que se
encuentran solamente en el citosol, a estas se las llama
uniloculadas. Por ejemplo GPT (glutmico-pirvico
transaminasa) LDH (lctico deshidrogenasa).
Otras enzimas estn en un cierto porcentaje en las
organelas y otro porcentaje en el citoplasma, es decir
que son biloculadas, como la GOT (glutmico-pirvico
transaminasa) que est 60% en el citoplasma y 40% en
mitocondria, MDH (malato deshidrogenasa) 50 % en
citoplasma y 50% en mitocondria.
En las clulas somticas normales, las actividades
catalticas de las numerosas enzimas se mantienen muy
constantes, ya que existe un equilibrio entre la sntesis
y la degradacin enzimtica, pero constantemente
llegan al espacio extracelular pequesimas cantidades
de muchas enzimas intracelulares. En muchas
enfermedades orgnicas est aumentada la salida de
enzimas desde el interior celular, esto puede deberse
por un aumento de la permeabilidad de las membranas
celulares, o bien por disolucin de la estructura celular.
De esta manera se originan modificaciones del nivel
enzimtico en el plasma sanguneo, de indudable valor
que ayudan a realizar un diagnstico.
Variantes enzimticas
Las enzimas se subdividen en 3 grupos:
1) Isoenzimas: son variaciones en la molcula de la
enzima que le da caractersticas fsico-qumicas
(distinto pH, distinto Km, diferente accin de
inhibidores y activadores) e inmunolgicas
diferentes, localizacin o lugares de origen
diferentes; de modo que realizan el mismo tipo de
reaccin y actan sobre el mismo sustrato pero en
condiciones distintas. Las causas de estas
mltiples formas enzimticas pueden ser 3:

La informacin gentica para estas molculas
enzimticas estn localizadas en distintos
genes. Por ejemplo la MDH tiene 3
isoenzimas que estn codificadas en los
cromosomas 1, 4 y 6.

Cuando los monmeros constituyentes de una
ez (ez oligomricas) estn codificadas en
genes diferentes. Por ejemplo la LDH, tiene 2
monmeros el M se encuentra en el
cromosoma 11 y el H se encuentra en el
cromosoma 12.

Mutaciones: hay genes que codifican para
ciertas ez que estn predispuestos a mutar ms
que otros. Por ejemplo la Glutmico
Deshidrogenasa (GLDH), presenta hasta 50
ENZIMAS
formas diferentes, todas son normales, pero
difieren en algunos aminocidos, estas
diferencias aminoacdicas se deben a
mutaciones puntuales.
2) Heteroenzimas: enzimas de funcin semejante,
especfica de las diversas especies biolgicas, por
ejemplo la LDH del hombre y del conejo.
3) Aloenzimas: variante de ez e isoez condicionadas
genticamente que solo aparecen en determinados
individuos de una misma especie. La mayora de
las aloenzimas no conducen a las manifestaciones
patolgicas. Sirven para caracterizar el tipo
bioqumico de un individuo. Por ejemplo hay
aloenzimas de la Glucosa-6-Fosfato
Deshidrogenasa y de la Pseudocolinestearasa.
Fundamentos clnicos de la
enzimologa
Las ez plasmticas se clasifican de acuerdo a Bcher en
3 grandes grupos:
Enzimas Plasmoespecficas:
Seran las enzimas que tienen su lugar de accin en el
plasma.
Estas enzimas son sintetizadas en determinados tejidos
y vertidas a la sangre activamente, que es su lugar de
accin, donde se encuentran su sustrato y su coenzima.
Por ejemplo las enzimas del complejo protrombnico,
lipoproteinlipasa, plasmingeno y pseudocolinesterasa.
Este grupo de enzimas son sintetizadas
fundamentalmente por el hepatocito y son muy activas
en el plasma (a diferencia de otras que si estn
aumentadas indican dao). Entonces de este grupo de
ez nos interesa saber sus valores inferiores; porque una
disminucin de su actividad (normalmente alta en
suero) indica una alteracin en la sntesis, y como la
mayora son producidas en el hgado esto nos estara
indicando una alteracin de la funcionalidad heptica.
Enzimas secretadas o exocitoenzimas
Son enzimas secretadas por glndulas tejidos muy
especializados, su lugar de accin est alejado, es el
caso de las enzimas digestivas segregadas por el
pncreas y que van al duodeno a ejercer su accin,
como por ejemplo la amilasa, lipasa, tripsina, etc.
Clnicamente, estas enzimas en sangre estn en baja
actividad. Aumentaran sus niveles en la patologa
aguda como la pancreatitis y en casos de patologa
crnica, donde la glndula est hipofuncionante, por lo
que su actividad estara disminuida en su lugar de
accin; en este caso en duodeno.
Enzimas celulares o endocitoenzimas
Son todas las enzimas que tienen su lugar de accin
dentro de la misma clula que las sintetiza, no tienen
accin en plasma por falta de sustrato y de coenzima.
Se dividen es 2 grupos:
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1) Ubicuas: Son todas las que intervienen en el
metabolismo general como por ejemplo LDH,
MDH, ALT o Alanina-aminotransferasa, AST o
Aspartato-aminotransferasa. A estas ez se las
denomina comnmente transaminasas y su otra
Divisin de las enzimas que aparecen
en el plasma segn su origen
Grupo Ejemplos
Protrombina,
plasmingeno,
Especificas del plasma ceruloplasmina,
lipoproteinlipasa,
pseudocolinstearasa
Amilasa pancretica, salival,
De secrecin fosfatasa prosttica,
pepsingeno.
LDH; MDH; Glicerol-3-
De vas fosfato Deshidrogenasa; 1,6
Enzimas principales difosfo-fructo-aldolasa;
celulares GOT; GPT.
Ez del ciclo de la urea;
Organoespecificas
glucosa-6-fosfatasa; 5ND.
Para la valoracin enzimtica hay que tener en
cuenta:
a) Distribucin de las enzimas; o sea conocer la
topologa enzimtica frente a un aumento de una
enzima para saber que correlacin clnica tiene.
b) Localizacin de las enzimas dentro de la clula;
para poder entender que tipo de dao sufri la
misma. Por ejemplo si encontramos un aumento de
enzimas citoplasmticas indica que la alteracin no
es tan severa, pero si adems aumentan las
enzimas mitocondriales significa que existen en
ese tejido focos necrticos que permiten el pasaje
de las mismas que solamente aparecen en sangre
en casos de necrosis intracelular.
c) Conocer el tiempo de vida media de esa enzima;
para poder interpretar los tiempos de desaparicin
de esas actividades enzimticas aumentadas. Por
ejemplo si estamos frente al aumento plasmtico
de una enzima de vida media larga, llevar ms
tiempo la normalizacin de sus valores desde el
momento de su entrada al plasma. En cambio, si
estn aumentado los valores de cierta ez y su vida
media es corta, esta se normaliza ms rpidamente.
Determinacin de enzimas sricas
hepticas
El hgado es una glndula importante porque all no
solo se realiza la sntesis proteica, sino tambin la
detoxificacin de una serie de compuestos que deben
ser eliminados de nuestro organismo. Contiene un gran
nmero de enzimas, pero las que tienen mayor inters
clnico son las transaminasas, la fosfatasa alcalina, la
gammaglutamiltranspeptidasa y 5ND.
Schmidt y colaboradores llegaron a determinar que no
todas las clulas del hgado tenan la misma
concentracin enzimtica, sino que la concentracin
ENZIMAS
sinonimia es GPT y GOT.
2) Organoespecficas: Enzimas especificas de
determinados rganos tejidos que actan en
procesos metablicos especficos de ciertos
tejidos. Por ejemplo la GLDH, y SDH.
dependa del tipo de metabolismo que desarrollaba y
esto est en relacin con la disponibilidad de oxigeno
que tienen los hepatocitos. Los hepatocitos cercanos al
espacio porta tienen mayor disponibilidad de oxigeno
que los hepatocitos cercanos a la vena centrolobulillar,
por lo cual es diferente el incremento de enzimas en
sangre ya sea que provengan de hepatocitos de la zona
centrolobulillar o periportal.
Transaminasas
Son enzimas que realizan reacciones de
transaminacin (consiste en la transferencia del grupo
amino de una aminocido dador a un cetocido aceptor;
convirtindose el aminocido dador en un cetocido y
el cetocido aceptor en un aminocido) dando lugar a
aminocidos y cetocidos distintos de los originales.
En el hgado se han detectado no menos de 60
reacciones de transaminacin, pero las nicas
transaminasas con valor clnico son la GOT y la GPT.
Estas enzimas no son especficas del hgado y se hallan
tambin en msculo, corazn, pncreas y cerebro. La
GOT est constituida por dos isoenzimas, una
citoplasmtica y otra mitocondrial, mientras que la
GPT es exclusivamente citoplasmtica.
Las concentraciones normales de estas enzimas en
plasma traducen la normal destruccin de las clulas
que las contienen, el cociente normal GOT/GPT es de
aproximadamente 1,3.
En todas las enfermedades hepticas que cursan con
necrosis celular existe hipertransaminasemia, ms
intensa cuanto ms aguda sea la lesin. Las hepatitis
vricas y txicas, y ms raramente la insuficiencia
cardaca de instauracin sbita y el hgado de shock,
suelen producir niveles ms de 10 veces superiores a
los normales.
El hallazgo de una elevacin moderada de las
transaminasas (menos de 10 veces los valores
normales) es ms difcil de interpretar y puede
corresponder a una hepatitis crnica, a una hepatitis
aguda de poca intensidad, a la fase de regresin de una
hepatitis aguda, pero tambin a una cirrosis, a una
enfermedad biliar o a muchos otros procesos. Un
cociente GOT/GPT superior a la unidad con
hipertransaminasemia moderada sugiere una
hepatopata alcohlica o neoplsica.
Gammaglutamiltranspeptidasa
La GT, conocida tambin como gammaglutamil-
transferasa, cataliza la transferencia de grupos
gammaglutamil de un pptido a otro o de un pptido a
un aminocido. El tejido ms rico en esta enzima es el
rin, seguido del pncreas, el hgado, el bazo y el
pulmn. En las clulas se localiza en las membranas,
fundamentalmente del retculo endoplsmico liso, en
los microsomas, en la fraccin soluble del citoplasma y
en los conductillos biliares. Los valores sricos
normales de GT difieren en ambos sexos, siendo ms
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elevados en los varones que en las mujeres.
La GT aumenta en la mayora de las enfermedades del
hgado, por lo que su especificidad es escasa. La GT
es una enzima sumamente sensible, aumenta en menor
o mayor grado en todas las hepatobiliopatas, los
mayores aumentos se ven en procesos obstructivos o
neoplsicos, tambin est aumentada en hepatitis.
Los aumentos ms importantes se observan en procesos
tumorales, en la colestasis intraheptica o extraheptica
por proliferacin de conductillos biliares, adems su
sntesis es inducida por el alcohol y tambin por
barbitricos Tener en cuenta estos 2 factores cuando se
solicita su determinacin. La actividad de la enzima es
inhibida por estrgenos y progesterona, importante a
tener en cuenta porque existe una colestasis del
embarazo que cursa con GT normal por estar inhibida
la ez por esas 2 hormonas que estn aumentadas en el
embarazo. La GT es una enzima sumamente sensible,
aumenta en todas las hepatobiliopatas, en menor o
mayor grado.
La GT es un parmetro muy til para el control de los
pacientes alcohlicos, aunque tambin pueden traducir
la exposicin a txicos industriales. La interrupcin del
consumo de alcohol, en ausencia de otras causas de
induccin enzimtica, es seguida de una reduccin
inmediata de los valores plasmticos de GT, hasta
normalizarse completamente al cabo de 6-8 semanas.
Fosfatasa Alcalina
La FAL srica tiene varios orgenes (hgado, rin,
placenta, intestino, huesos, leucocitos), aunque las
fuentes ms importantes son el hgado, los huesos y el
intestino. Durante el crecimiento, los niveles sricos
son altos debido al aumento de la fraccin sea, que
traduce la actividad osteoblstica en el hueso. Lo
mismo ocurre durante el embarazo, sobre todo en el
tercer trimestre, en el que las elevaciones se deben a
fosfatasa alcalina de origen placentario.
La FAL tiene tres isoenzimas porque se origina en tres
genes diferentes, una isoenzima de origen placentario,
una intestinal y una que se llama no placentaria/no
intestinal.
Para establecer el origen del aumento de la fosfatasa
alcalina se recurre a la separacin electrofortica de sus
isoenzimas.
Otro mtodo consiste en la determinacin de las
fracciones termoestable (heptica) y termolbil (sea).
La modificacin de la proporcin de ambas fracciones
permite conocer cul es la responsable de la elevacin
de los niveles sricos. Sin embargo, en la prctica es
suficiente efectuar una valoracin indirecta mucho ms
sencilla, que consiste en la determinacin de otras
enzimas que se elevan en caso de colestasis, como la
GT o la 5-nucleotidasa.
El aumento de fosfatasa alcalina de origen heptico
revela obstruccin biliar intra o extraheptica, con
ictericia (coloracin amarillenta de piel y mucosas,
producidas por el aumento de bilirrubina por encima de
2 mg/dl) o sin ella, o la existencia de un proceso
heptico expansivo, infiltrativo o de naturaleza
granulomatosa.
ENZIMAS
Determinacin de enzimas sricas
pancreticas
La comprobacin de cifras elevadas de las diferentes
enzimas pancreticas en plasma y orina apoya
fuertemente la existencia de una lesin pancretica.
Este hallazgo, junto con la clnica y los datos obtenidos
mediante las tcnicas de imagen, constituyen los
pilares del diagnstico de la pancreatitis aguda.
Las principales causas de pancreatitis son las
enfermedades de las vas biliares y el alcoholismo
crnico, situacin en la que las enzimas pancreticas
elevan sus niveles en sangre. Sin embargo no existe
relacin directa entre la duracin y la altura de los
aumentos de actividad enzimtica en suero con la
gravedad y pronostico de esta enfermedad. Una enzima
que se dosa es la amilasa, ya que en la prctica y en
condiciones normales, slo el pncreas y las glndulas
salivales contribuyen de forma significativa al
mantenimiento de los niveles sricos de esta.
No obstante, adems de originarse en el pncreas, esta
enzima proviene de otros rganos, como las trompas de
Falopio, los ovarios, las glndulas salivales, el
intestino, el pulmn, la prstata y el hgado. Por esta
razn, procesos inflamatorios desarrollados en estos
rganos pueden provocar elevaciones de las cifras de
amilasa.
Debido a la inespecificidad de la ez suele utilizarse
como recurso la deteccin srica de la fraccin P3 de la
amilasa (isoenzima de origen exclusivamente
pancretico, aislada por electroforesis) que ha sido
observada de forma casi constante en la pancreatitis
aguda y est prcticamente ausente en los abdmenes
agudos de otras etiologas.
Pero adems pueden emplearse otras alternativas, como
es la cuantificacin de la lipasa srica, que es la
segunda determinacin ms frecuentemente empleada
para diagnstico de la pancreatitis aguda. La lipasa es
ms especfica del pncreas, aunque no totalmente, ya
que tambin es producida por el intestino, la faringe, el
rin y el bazo que en procesos inflamatorios de
alguno de estos provocar elevaciones de la enzima.
Otra posibilidad es fraccionar la amilasa en sus
isoenzimas salival (S) y pancretica (P). La inhibicin
de la isoamilasa tipo S, por un doble anticuerpo
monoclonal, es un mtodo sencillo y rpido que
permite juzgar la elevacin aislada de la enzima de
origen pancretico, evitando as el problema de
confusin con hiperamilasemias extrapancreticas.
En oposicin al aumento de amilasa, que tambin
puede estar elevado en enfermedades no pancreticas
(ejemplo parotiditis) el aumento de lipasa solo puede
deberse a afecciones del pncreas.
La amilasa, se filtra por el glomrulo por su bajo peso
molecular, en cambio la lipasa al presentar un alto peso
molecular no se filtra y en consecuencia no aparece en
orina. Por tal motivo, es posible determinar la amilasa
en orina, recogiendo la muestra de dos horas. Sin
embargo, en ocasiones, es posible detectar niveles
urinarios de amilasa elevados durante algo ms de
tiempo que en sangre, ya que en algunos casos la
elevacin de amilasa srica puede ser fugaz.
Las enzimas pancreticas pueden ayudar tambin en el
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caso de pancreatitis crnica. En esta enfermedad, la
disminucin de los niveles de amilasa total, amilasa
pancretica, lipasa y tripsina orientan hacia la
existencia de prdida avanzada de parnquima
excrino. Por el contrario, su elevacin, aunque con
intensidad discreta, coincidiendo con brotes de dolor,
sealara la permanencia de actividad inflamatoria
aguda sobre tejido funcionante, aun en el contexto de
enfermedad crnica.
No menos importante es el tener en cuenta que en los
casos graves de necrosis pancretica pueden disminuir
rpidamente las actividades enzimticas elevadas. En
las determinaciones enzimticas que no se realizan con
suficiente precocidad deja de ser posible el comprobar
actividades elevadas.
Determinacin de enzimas sricas en
el infarto de miocardio
Creatininafosfokinasa
La CK es una ez dimrica formado por monmeros que
pueden ser de 2 tipos: M y B. Por lo tanto la CK tiene 3
isoenzimas:
CK-MM (localizacin muscular) o CK 3
CK-MB (localizacin cardaca) o CK2
CK-BB (localizacin cerebral) o CK1
Los distintos rganos presentan distribuciones
diferentes de las isoenzimas. En el cerebro solamente
se observa CK-BB. La barrera hematoenceflica intacta
parece ser impenetrable para la CK, por lo que en
general no debe contarse con la presencia de CK-BB en
el suero.
En individuos sanos la actividad total de CK en suero
se compone fundamentalmente de CK-MM.
En el infarto, no solo es de importancia la
comprobacin de la actividad CK-MB sino tambin su
proporcin en la actividad total de la CK. Las
determinaciones de CK y CK-MB ayudan tambin a
reconocer precozmente reinfartos o la extensin del
infarto. Adems del infarto pueden encontrarse
aumentos de la actividad srica de la CK y CK-MB en
otras lesiones del miocardio. p.ej. en miocarditis,
arritmias graves, intervenciones quirrgicas.
La CK est aumentada en esfuerzos fsicos,
inyecciones intramusculares, heridas musculares y
dao hipxico de los msculos esquelticos. Este
aumento se debe casi exclusivamente a lesiones de la
musculatura esqueltica.
Lctico Deshidrogenasa
Tipo Composicin Localizacin
Miocardio, eritrocito,
LDH1 HHHH
rin, pncreas
Miocardio, eritrocito,
LDH2 HHHM
rin
Pncreas, pulmn,
LDH3 HHMM
leucocitos
Hgado, msculo
LDH4 HMMM
esqueltico
Hgado, msculo
LDH5 MMMM
esqueltico
ENZIMAS
Es una ez. tetramrica formada por la combinacin de
dos tipos de cadenas diferentes: las designadas H del
miocardio y las M del msculo estriado esqueltico.
Estas subunidades pueden combinarse de cinco
maneras diferentes dando lugar a las isoenzimas
correspondientes.
El infarto de miocardio es la muerte celular de las
miofibrillas causada por falta de aporte sanguneo a
una zona del corazn que en la mayora de los casos es
a consecuencia de la oclusin aguda y total de la arteria
que irriga dicho territorio.
Esta patologa ocasiona diversas alteraciones
humorales, como leucocitosis y aumento de la
velocidad de sedimentacin globular (VSG). No
obstante, desde el punto de vista diagnstico, slo tiene
importancia el aumento en la actividad srica de ciertas
enzimas, liberadas al torrente circulatorio como
consecuencia de la necrosis.
Normalmente en el plasma la concentracin de la LDH
1 es menor que la de la LDH 2. En el infarto la
alteracin que se manifiesta es el aumento de LDH1
que llega a valores que superan a la LDH 2. Esta
alteracin aparece precozmente antes que los valores
de LDH total supere su valor normal y permanece
alterado el isoenzimograma tiempo despus que los
valores de LDH total retornaron a la normalidad por
eso tiene valor para diagnstico tardo dado que la
alteracin de la LDH1 es patognomnico del infarto, en
cambio la LDH2 es caracterstica de los procesos de
hemlisis de los glbulos rojos.
En la prctica se determinan tres de ellas, CK, GOT y
LDH, la velocidad con que se activan es diferente para
cada una de ellas. La ms precoz es la CK (6-8 hs),
intermedia la GOT (16-48 hs) y ms tarda la LDH (24-
60 hs). Los valores de las dos primeras se normalizan
al cabo de 3-4 das, mientras que la LDH permanece
elevada entre 8 y 14 das. Es importante recordar que
estas enzimas no son especficas del corazn, puesto
que se encuentran en otros tejidos; por consiguiente, un
valor anormal de cualquiera de ellas puede deberse a
un proceso distinto al infarto. As pues, para sustentar
el diagnstico de necrosis miocrdica se realizan
determinaciones seriadas durante los primeros 3-4 das
y se requiere que muestren la curva de ascenso y su
normalizacin tpica para cada una de ellas. La
determinacin de las isoenzimas de la CK y de la LDH
facilita el diagnstico y permite conocer si el aumento
se debe especficamente a un infarto de miocardio, ya
que las isoenzimas CK-MB y la LDH1 son casi
exclusivas del corazn. Adems, la primera puede estar
anormalmente elevada en algunos casos en que la
actividad de la CK total es normal. Recientemente se
ha demostrado que ciertos marcadores como la
mioglobina pueden ser ms precoces, y tambin las
troponinas T e I, las cuales son ms especficas que las
enzimas utilizadas clsicamente. Los valores mximos
de estas enzimas presentan una correlacin discreta con
la extensin de la necrosis y se han utilizado con fines
pronsticos; no obstante, existen muchos factores
diferentes que influyen en el grado de actividad
enzimtica, por lo que este parmetro slo tiene un
valor orientativo.
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Desde el punto de vista bioqumico los cambios que se
producen en esta enfermedad son:
Iniciada la isquemia (falta de aporte sanguneo) se
producen cambios inicos intracelulares, la clula usa
el oxgeno disuelto en el espacio intersticial. El miocito
pierde actividad contrctil;
Se observa una reduccin del metabolismo oxidativo
por ende una disminucin de la disponibilidad del
ATP, para compensar esto la clula usa las reservas de
creatinina fosfato, all acta la CK, la cual es rica en el
tejido cardaco, como consecuencia se observan
cambios electrocardiogrficos inespecficos;
Posteriormente se produce la activacin de la gluclisis
anaerbica con aumento de la captacin de glucosa,
vasodilatacin y una prdida de potasio y fosfato.
Como consecuencia de la activacin de la gluclisis
anaerbica se produce un aumento de la concentracin
de lactato y protones que ocasiona acidosis celular.
Estos cambios son reversibles y se producen como un
intento para tratar de compensar la falta de oxgeno. Si
la isquemia se prolonga en el tiempo estas alteraciones
se tornan irreversibles.
ENZIMAS
BIBLIOGRAFIA
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Phoenix. Numero 2. Talleres Grficos Valdez.
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