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PRCTICA DE LABORATORIO

TRABAJO DE PRACTICA DE LABORATORIO


CURSO: BIOQUIMICA Y TOXICOLOGIA
DOCENTE:
INTEGTRANTE:

ORTIZ CABANILLAS AXEL ABNER

PRACTICA: ACCION DE LOS INHIBIDORES COMPETITIVOS Y NO COMPETITIVOS


SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
CICLO: V
CAJAMARCA 2016

BIOQUIMICA Y TOXICOLOGIA - UPN

PRCTICA DE LABORATORIO

I.

INTRODUCCION

La actividad enzimtica puede ser disminuida o bloqueada por la accin de ciertas molculas o
inclusive tomos a las cuales se les conoce con el nombre de inhibidores enzimticos.
Mediante el uso de los inhibidores enzimticos se ha obtenido informacin muy valiosa sobre
la conformacin del centro activo de algunas enzimas.
El trmino cintica enzimtica implica el estudio de la velocidad de una reaccin catalizada
por una enzima y los efectos que pueden tener factores como los inhibidores. Uno de los
principales estudios que se realizan en una enzima es medir el efecto en la velocidad de la
reaccin cuando se modifican las concentraciones del sustrato y se mantienen constantes la
concentracin de enzima, el pH, la fuerza inica del medio, la temperatura, entre otros.
Se evala la influencia de estos factores en la reaccin catalizada por enzimas con la finalidad
de determinar los intermediarios en una reaccin y el papel que juegan en la reaccin
enzimtica, es decir, para predecir mecanismos de reaccin. Es esencial entender estos
mecanismos para desarrollar nuevas herramientas moleculares, por ejemplo, para combatir
enfermedades en las que se conoce a la enzima que la produce. Tambin es usual medir la
actividad enzimtica con diferentes sustratos para entender su especificidad o bien, medir la
actividad de la enzima de diferentes tejidos u organismos para entender cmo las diferencias
en actividad estn relacionadas con la funcin y/o la fisiologa del organismo del que
proceden.

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II. OBJETIVOS
1. OBJETIVO GENERAL:

Estudiar la accin de inhibidores en la cintica de la enzima

Estudiar algunos factores que afectan la actividad enzimtica, como la temperatura, el


pH, la concentracin del sustrato y de la enzima y la presencia de inhibidores.

Confrontar los conocimientos tericos adquiridos en clases con las actividades


experimentales en el laboratorio.

2. OBJETIVO ESPECIFICO:

Demostrar los efectos inhibitorios del malonato y del cloruro de mercurio, valorando el
viraje del color del indicador.

Demostrar el efecto reversible del cloruro de mercurio por adicion de mayor


concentracin de sustrato y valoracin final del viraje de color del indicador.

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III.

MARCO TEORICO.
Los enzimas son biomolculas especializadas en la catlisis de las reacciones qumicas que

tienen lugar en la clula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de
aumentar la velocidad de las reacciones qumicas mucho ms que cualquier catalizador
artificial conocido, y adems son altamente especficos ya que cada uno de ellos induce la
transformacin de un slo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio
de reaccin.

1. ESTRUCTURA DE LOS ENZIMAS: EL CENTRO ACTIVO.

Los enzimas, en cuanto que protenas, presentan todos los rasgos estructurales y propiedades
qumicas que caracterizan a esta notable clase de biomolculas. En efecto, se ha podido
comprobar que los enzimas pierden su actividad cataltica cuando sufren desnaturalizacin por
efecto de los mismos agentes que afectan a las dems protenas; la conformacin
tridimensional nativa intacta de la protena enzimtica resulta indispensable para que sta
desempee su funcin. Adems, los enzimas, al igual que otras muchas clases de protenas,
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presentan un centro activo a travs del cual interactan con la(s) molcula(s) de ligando, que
en este caso recibe(n) el nombre de sustrato(s), mediante un acoplamiento espacial (las
superficies moleculares de ambos tienen formas complementarias) y qumico (grupos
funcionales complementarios del enzima y el (los) sustrato(s) establecen diferentes tipos de
interacciones dbiles entre s). Tanto la actividad cataltica como el elevado grado de
especificidad qumica que presentan los enzimas residen en esta interaccin especfica entre el
enzima y su sustrato.
El centro activo es una cavidad existente en la superficie del enzima que est forrada
interiormente por una serie de restos de aminocidos. Por regla general los aminocidos que
forman parte del centro activo no se encuentran contiguos en la cadena polipeptdica, sino
ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma. El hecho de que estos aminocidos
coincidan prximos entre s sobre el centro activo no es ms que una consecuencia del
plegamiento caracterstico de la cadena polipeptdica, es decir, de la conformacin
tridimensional nativa de la protena enzimtica. Puede resultar til, aunque no siempre posible,
distinguir entre los aminocidos que forman parte del centro activo dos categoras:
a)Aminocidos catalticos.- Son uno o ms aminocidos cuyas cadenas laterales R poseen
unas peculiaridades qumicas tales que los facultan para desarrollar una funcin cataltica.
Constituyen el verdadero centro cataltico del enzima.
b)Aminocidos de unin.- Son una serie de aminocidos cuyas cadenas laterales R poseen
grupos funcionales que pueden establecer interacciones dbiles (puentes de hidrgeno,
interacciones inicas, etc.) con grupos funcionales complementarios de la molcula de
sustrato. Su funcin consiste en fijar la molcula de sustrato al centro activo en la posicin
adecuada para que los aminocidos catalticos puedan actuar.
En cuanto al resto de los aminocidos de la cadena polipeptdica del enzima, los que no
forman parte del centro activo, podra pensarse en principio que no desempean
ninguna funcin, pero esto no es cierto; tienen la importante misin de mantener la
conformacin tridimensional catalticamente activa del enzima; sin ella no existira
centro activo y el enzima no podra interactuar con su sustrato.

2. CATLISIS ENZIMTICA: MECANISMOS.

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La idea de que el enzima se combina transitoriamente con el sustrato para formar un complejo
enzima-sustrato en el cual se alcanza ms fcilmente el estado de transicin de la reaccin
catalizada es la piedra angular de todas las explicaciones acerca del fenmeno de la catlisis
enzimtica. Sin embargo, esta idea no termina de explicar en su totalidad dicho fenmeno;
ciertamente, responde a la pregunta de qu hacen los enzimas? pero deja sin contestar otra
pregunta esencial: cmo lo hacen?
Una forma interesante de abordar este problema consiste en preguntarse de donde procede la
energa necesaria para provocar los considerables descensos en la energa de activacin
asociados con las reacciones qumicas enzimticamente catalizadas. Si nos atenemos a las
leyes termodinmicas, la cuanta de tales descensos debe ser energticamente "pagada" de
alguna manera, ya que la energa "no se crea ni se destruye". La respuesta a esta pregunta
reside en la propia naturaleza de la interaccin entre el enzima y el sustrato y en el concepto de
energa de fijacin. Como ya se apunt anteriormente, la unin entre un enzima y su sustrato
para formar el complejo enzima-sustrato se ve favorecida por la formacin de una serie de
interacciones dbiles (puentes de hidrgeno, interacciones inicas, etc) entre grupos
funcionales complementarios de ambas molculas. La formacin de cada una de estas
interacciones dbiles va acompaada por la liberacin de una pequea cantidad de energa
libre que contribuye a estabilizar el complejo. La suma de todas estas pequeas cantidades de
energa liberadas por la totalidad de las interacciones dbiles formadas representa la energa de
fijacin. El papel que juega esta energa en la catlisis enzimtica es de una importancia
extraordinaria: la energa de fijacin no se limita a producir una estabilizacin del complejo
enzima-sustrato, sino que constituye la principal fuente de energa libre que los enzimas
utilizan para rebajar la barrera de energa de activacin y con ello aumentar la velocidad de la
reaccin catalizada.

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3. ESPECIFICIDAD DE LOS ENZIMAS.

Los enzimas, adems de ser unos catalizadores muy eficaces, presentan un alto grado de
especificidad qumica, es decir, son capaces de inducir la transformacin de un slo tipo de
molculas y no de otros que tambin se encuentran presentes en el medio de reaccin. Un
enzima es capaz de discriminar entre dos sustancias que potencialmente podran actuar como
sustratos.
Como ya se apunt anteriormente, la relacin que existe entre el enzima y su sustrato es un
caso particular de un fenmeno ms amplio: la relacin entre las protenas y sus respectivos
ligandos. Aunque hemos introducido alguna salvedad sobre el particular (el enzima no es
exactamente complementario con el sustrato sino ms bien con el estado de transicin),
podemos afirmar que entre el enzima y su sustrato se da un acoplamiento espacial (el sustrato
"encaja" en el centro activo del enzima) y qumico (ambos poseen grupos funcionales que
pueden establecer interacciones dbiles entre s). La especificidad de los enzimas reside en
esta complementariedad estructural. As, aquellos potenciales sustratos que, por falta de
acoplamiento espacial y/o qumico, no puedan acceder al centro activo del enzima, no podrn
ser transformados por l. Por otra parte, es necesario tener en cuenta que, en muchos casos, no
es la totalidad de la molcula de sustrato, sino solamente una parte de ella, denominada grupo
determinante de la posicin, la que se acopla espacial y qumicamente con el centro activo.
La importancia de las interacciones dbiles entre grupos funcionales complementarios del
sustrato y del centro activo en la determinacin de la especificidad de los enzimas debe
hacernos reflexionar sobre un hecho crucial: la energa de fijacin, que como hemos visto es la
principal fuente de energa libre para la catlisis, proporciona tambin especificidad. Catlisis
y especificidad son dos propiedades de los enzimas que, aunque conceptualmente se
distinguen con facilidad, responden en realidad a un mismo fenmeno: la interaccin
energticamente favorable entre el enzima y el sustrato.

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Aunque los enzimas son en general muy especficos comparados con cualquier catalizador
artificial, su grado de especificidad resulta ser muy variado. Existen enzimas con una
especificidad muy estricta que slo reconocen a un sustrato determinado y no inducen la
transformacin de otras molculas aunque estn estructuralmente muy relacionadas con l;
algunos enzimas incluso son capaces de distinguir entre formas estereoismeras de una misma
sustancia (por ejemplo la lactato-deshidrogenasa slo es capaz de deshidrogenar al
estereoismero L del cido lctico). En el otro extremo del espectro de especificidades se
encuentran enzimas con una especificidad relativamente amplia: pueden inducir la
transformacin de toda una serie de sustratos que presentan determinado rasgo estructural
comn (por ejemplo la fosfatasa alcalina induce la hidrlisis de diferentes steres del cido
fosfrico). Existen entre ambos extremos todos los grados de especificidad imaginables.

4. FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMTICA.


Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimtica. Destacaremos dos: el
pH y la temperatura.
4.1 EFECTO DEL pH.
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La mayora de los enzimas presentan un pH ptimo para el cual su actividad es mxima; por
encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe a que,
al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras protenas, se desnaturalizan y
pierden su actividad si el pH vara ms all de unos lmites estrechos. De ah la conocida
importancia biolgica de los sistemas tampn.
En la mayor parte de los casos el pH ptimo est prximo a la neutralidad, en consonancia con
el pH intracelular, pero existen enzimas con pH ptimo muy diverso segn sea el pH del
medio en el que habitualmente actan (los enzimas proteolticos del jugo gstrico tienen pHs
ptimos prximos a 2 ya que este es el pH de dicho jugo). Por ltimo existen algunos enzimas
a los que el pH no afecta en absoluto.

4.2 EFECTO DE LA TEMPERATURA.


Al igual que ocurre con la mayora de las reacciones qumicas, la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. La variacin de la actividad
enzimtica con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en funcin de la barrera de
energa de activacin de la reaccin catalizada. Sin embargo, a diferencia de lo que ocurre en
otras reacciones qumicas, en las reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco
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descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura crtica. Este efecto no es ms que
un reflejo de la desnaturalizacin trmica del enzima cuando se alcanza dicha temperatura. Si
representamos grficamente la variacin de la actividad de los enzimas en funcin de la
temperatura (ver Figura 14.9) da la impresin de que existe una temperatura "ptima" anloga
al pH ptimo estudiado anteriormente; hay que resaltar que esa aparente temperatura ptima
no es ms que el resultado de dos procesos contrapuestos: 1) el incremento habitual de la
velocidad de reaccin con la temperatura y 2) la desnaturalizacin trmica del enzima.

5. INHIBICIN ENZIMATICA.
Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la accin de los
enzimas sin ser transformados por ellos. Su estudio resulta de gran utilidad a la hora de
comprender los mecanismos de catlisis, la especificidad de los enzimas y otros aspectos de la
actividad enzimtica.
La inhibicin enzimtica puede ser irreversible o reversible, esta ltima comprende a su vez
tres tipos: inhibicin competitiva, acompetitiva y no competitiva.
5.1 INHIBICIN IRREVERSIBLE.
Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el enzima unindose
covalentemente a algn grupo funcional esencial para la catlisis con lo que el enzima queda
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inactivado irreversiblemente. El estudio de este tipo de inhibidores ha resultado de gran
utilidad para identificar los grupos funcionales esenciales para la catlisis en aquellos enzimas
a los que inactivan.
Este tipo de inhibicin se conoce tambin como "envenenamiento" del enzima. Por ejemplo
algunos compuestos organofosforados txicos llamados venenos nerviosos, que se utilizan
como insecticidas, actan inhibiendo irreversiblemente al enzima acetilcolinesterasa, la cual
interviene en la actividad del sistema nervioso. Se sabe que estos compuestos
organofosforados inactivan al enzima formando un enlace ster fosfrico con el grupo
hidroxilo de un determinado resto del aminocido serina, lo que demuestra que ese grupo
funcional es esencial para la catlisis.
5.2 INHIBICIN REVERSIBLE.
Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con el enzima, de manera parecida
a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores reversibles no se combinan con el
enzima libre sino con el complejo enzima-sustrato.
Se distinguen tres tipos de inhibicin reversible:
A. INHIBICIN COMPETITIVA.
En la inhibicin competitiva, el inhibidor se une a la enzima libre e impide que el substrato se
una al sitio activo. En otras palabras, el inhibidor y el substrato se excluyen mutuamente
debido a la competencia que se establece entre ellos. El inhibidor competitivo es un anlogo
no metabolizable, un derivado del substrato u otro substrato para la enzima, o un producto de
la reaccin.
El inhibidor es una molcula que presenta un cierto parecido estructural con el sustrato, de
manera que puede competir con l por acceder al centro activo, pero que no posee ningn
enlace susceptible de ser atacado por el enzima.
El inhibidor forma con el enzima libre un complejo enzima-inhibidor de caractersticas
cinticas anlogas a las del complejo enzima-sustrato, pero que, lgicamente, no puede
descomponerse a continuacin para dar lugar al enzima libre y a los productos:

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B. INHIBICIN INCOMPETITIVA.
En la inhibicin no competitiva, la unin del inhibidor a la enzima no influye en la unin del
substrato. Tanto el substrato como el inhibidor se unen de manera reversible a sus sitios
respectivos y a la vez distintos de la enzima, de manera independiente y al azar. Esto quiere
decir que el inhibidor puede unirse tanto a la enzima libre como al complejo enzima-substrato
y el substrato tanto a la enzima libre como al complejo enzima-inhibidor. El complejo enzimasubstrato-inhibidor es cataliticamente inactivo, presumiblemente porque la unin del inhibidor
altera la conformacin del centro activo de manera tal que la catlisis no puede producirse.
El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su unin al sustrato, sino que lo
hace con el complejo enzima-sustrato dando lugar a un complejo inactivo enzima-sustratoinhibidor, que no se descompone posteriormente para dar lugar a los productos (Figura 14.11).
El inhibidor se coloca prximo al centro activo situado de tal manera que impide fsicamente
la salida de los productos:

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C. INHIBICIN NO COMPETITIVA.
El inhibidor puede combinarse con el enzima libre o bien con el complejo enzima-sustrato,
interfiriendo en la accin de ambos (Figura 14.12). Los inhibidores no competitivos se unen a
un lugar del enzima diferente del centro activo provocando en el una alteracin que dificulta
bien la formacin del complejo enzima-sustrato o bien la descomposicin de ste para dar
lugar a los productos. La unin con el inhibidor produce dos formas inactivas: los complejos
EI y ESI, ninguna de las cuales puede descomponerse para dar lugar a los productos y al
enzima libre:
Aunque podra pensarse que los distintos tipos de inhibicin estudiados pueden desempear
algn papel en la regulacin de la actividad enzimtica, todo parece indicar que no es as; la
regulacin de la actividad enzimtica se lleva a cabo mediante mecanismos que no se ajustan a
ninguno de los modelos de inhibicin estudiados y que se describirn en el prximo apartado.
El inters del estudio de la inhibicin enzimtica reside ms en su utilidad para comprender la
estructura, mecanismos catalticos y especificidad de los enzimas, que en una importancia
biolgica real.

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IV.

PROCEDIMIENTO DE LA PRCTICA.

MATERIALES Y REACTIVOS A UTILIZAR.

5 unidades Tubos de ensayo.

Buffer Fosfato 0.1 M pH 7.2

Succinato de sodio 0.1 M

Succinato de sodio 0.5 M

2.6 Diclororfenolindofenol.

Malonato de sodio 0.1 M.

Cloruro de mercurio 0.1 M.

Homogenizado heptico 10 %.

Cianuro de sodio 0.1 M

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PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL:
COMPONENTES
Buffer Fosfato 0.1 M pH 7.2
Succinato de sodio 0.1 M
Cianuro de sodio 0.1 M
Cloruro de mercurio 0.1 M.
Malonato de sodio 0.1 M.
2.6 Diclororfenolindofenol
Homogenizado heptico 10 %.

I
2 ml

II
1 ml
2 ml

II
1.3 ml
2 ml

IV
1.3 ml
2 ml

V
1 ml
2 ml
0.5 ml

0.3 ml
1 ml
1 ml

0.5 ml
1 ml
1 ml

1 ml
1 ml

1 ml
1 ml

1 ml
1 ml

Se dej en reposo 30 minutos a la temperatura ambiente.


Luego a los tubos II, III y IV agregar lo siguiente:
COMPONENTES
Succinato de sodio 0.5 M
Buffer Fosfato 0.1 M pH 7.2

II
0.5 ml

Se dej en reposos durante 15 min. A temperatura ambiente.

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III
0.5 ml

IV
0.5 ml

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TUBO I.
Color azul. En este tubo no hubo cambio de color (de azul a incoloro) debido a que no
hubo reduccin del diclorofenilindolfenil.
TUBO II.
En este tubo hubo cambio de color (de azul a incoloro) debido a la reduccin del
diclorofenilindolfenil. El reactivo se redujo porque capt electrones y cambio de azul a
incoloro.
TUBO III.
En este tubo el diclorofenilindolfenil se redujo al captar electrones por lo que cambi de
color azul a incoloro.
TUBO IV.
En este tubo el diclorofenilindolfenil no se redujo porque no pudo captar electrones
debido a la inhibicin enzimtica del malonato.
TUBO V.
En este tubo el diclorofenilindolfenil se redujo cambiando su color de azul a incoloro.

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CONCLUCIONES:
Como producto del anlisis de los resultados del experimento realizado en el
laboratorio, se pueden extraer las siguientes conclusiones:

Los tubos donde hubo cambio de color (de azul a incoloro) indican que el
diclorofenilindolfenil capt los electrones y se redujo.

Los inhibidores de las actividades cataliticas de enzimas proporcionan


recursos de investigacin para estudiar el mecanismo de accion de las
enzimas.

El uso de inhibidores no slo ha ayudado a deducir la secuencia de la cadena


respiratoria, sino que ha permitido conocer mejor el mecanismo de accin de
algunos frmacos y venenos.

V. CUESTIONARIO:
1. EFECTOS DEL MERCURIO EN EL ORGANISMO:

Accin sobre sistemas enzimticos


La accin txica del mercurio deriva por un lado de la inhibicin que efecta de los
grupos sulfhdrico de numerosas enzimas y por otro, de que precipita las protenas, en
especial las sintetizadas por las neuronas.
Disminuye la produccin energtica celular y la actividad mitocondrial, sin duda por
inhibicin de la sntesis de protenas que entran en las estructuras de las mitocondrias.
Disminuye la actividad de las fosfatasas alcalinas en las clulas tubulares proximales
del rin, en el cerebro y en los neutrfilos. El efecto diurtico de las sales orgnicas
de mercurio es probablemente la consecuencia de los efectos txicos sobre las clulas
del tbulo proximal. El mercurio tambin perturba los sistemas de transporte del tbulo
proximal: transporte de potasio y ATP-asa de membrana.
Disminuye el transporte activo de azucares, aminocidos y precursores de cidos
nucleicos en las protenas de estructura y en las enzimticas, provocando as la muerte
celular. Las clulas ms sensibles seran las neuronas del cerebro y cerebelo.

EFECTOS TXICOS. CLNICA DE LA INTOXICACIN MERCURIAL


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En los casos en que se llega a un punto critico en el balance entrada-eliminacin de


mercurio, aparecen los efectos txicos que se manifiestan de diferentes formas de
intoxicacin: aguda , subaguda y crnica.

Intoxicacin Aguda
La ingestin de mercurio o sus derivados inorgnicos produce con relativa rapidez un
cuadro de gastroenteritis aguda fruto de la accin corrosiva sobre la mucosa del aparato
digestivo. Aparece dolor retroesternal y epigastrico, disfagia, vmitos (serosos al
principio y sanguinolentos mas tarde) diarrea, deshidratacin y clicos intensos como
consecuencia de la colitis ulcerohemorragica. Al segundo o tercer da aparece la
estomatitis, resultado de la eliminacin de mercurio por la saliva, con sialorrea,
tumefaccin gingival, halitosis, sabor metalico intenso y ulceras sangrantes.
Transcurridos algunos das mas, aparece una inflamacin de las glndulas salivares,
acompaada de depsitos negros de SHg en los capilares de las encas, gingivitis e
incluso cada de piezas dentales.

Intoxicacin Subaguda
No es frecuente en el medio laboral, no obstante se han descrito algunos casos con el
siguiente cuadro: tos o irritacin bronquial, vmitos, diarrea, estomatitits, ulceraciones
en mucosa de la boca, eritrodermia mercurial y proteinuria.
El cuadro subagudo puede ser el resultado de un intoxicacin medicamentosa y se
caracteriza por el siguiente cuadro: nefritis, alteraciones digestivas (estomatitis,
enteritis) y alteraciones cutneas (ertrodermia mercurial).

Intoxicacin Crnica
Es la forma mas frecuente en el medio laboral y constituye el denominado
Hidrargirirsmo o Mercurialismo.
En este tipo de intoxicacin haremos dos grandes apartados: a) Mercurio elemental
(vapor) y compuestos inorgnicos b) Derivados orgnicos (metilmercurio), y causa:

ALTERACIONES DIGESTIVAS

ALTERACIONES OTORRINOLARINGOLOGICAS

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ALTERACIONES OCULARES:

ALTERACIONES DEL SISTEMA NERVIOSO

ALTERACIONES RENALES

2. EFECTOS DEL CIANURO EN EL ORGANISMO


"El efecto nocivo y letal ms importante de las distintas variedades de cianuro, es el de
impedir que el oxgeno que es llevado por los glbulos rojos de la sangre, llegue a las dems
clulas del organismo, impidiendo as el proceso de la respiracin celular. Ello tambin hace
aumentar la cantidad de lactato en el organismo, que no puede ser llegar al hgado para su
eliminacin", explic Damin.
Dnde ms dao va a causa el cianuro son en aquellos lugares donde se consume ms oxgeno
y estn ms irrigados como son el corazn y el cerebro. De esta forma el cianuro, provoca una
parlisis respiratoria, convulsiones y midriasis (aumento del dimetro de la pupila, piel fra y
hmeda, ritmo cardaco an ms rpido y respiracin superficial).
La sensacin que se experimenta es de quemazn interna y ahogo. En el ltimo tramo, y ms
agudo, del envenenamiento, las pulsaciones se vuelven lentas e irregulares, la temperatura
corporal comienza a descender, los labios, la cara y las extremidades toman un color azulado,
lo que provoca que el individuo caiga en coma y muera.

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BIBLIOGRAFIA

AGUIRRE OBANDO, O.A.; MORALES LVAREZ, E.D.: Reconocimiento de


carbohidratos. Visitar Web: Universidad de Quindio, Facultad de Educacin. Consulta
27 de julio de 2010.

ANNIMO (1988): Fehling (Germn). Enciclopedia Universal Ilustrada EuropeoAmericana, 23, 560. Madrid, Espasa-Calpe.

BABRET, A. CHAVEZ, C. Biologa. Editorial Prentice Hall. New Jersey.1992


VILLEE, Claude A. Biologa. McGraw-Hill. 1988.
http://www.iqb.es/cbasicas/farma/farma01/sec01/c1_003.htm
http://www.iqb.es/CBasicas/Farma/Farma01/Sec01/C1_003.htm
http://www.biosci.uga.edu/almanac/bio_103/notes/may_13.html.
http://www.arrakis.es/~lluengo/transporte.html

ANEXOS.

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