AMINOACIDOS

Un aminocido, es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH; cido). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas.

ESTRUCTURA La estructura general de un aminocido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrgeno y la cadena lateral (R) que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminocidos. Se los denomina alfa-aminocidos, debido a que el grupo amino (NH2) se encuentra a un tomo de distancia del grupo carboxilo (COOH). Como dichos grupos funcionales poseen (H) en sus estructuras qumicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la clula prcticamente se encuentra ionizado.

Los aminocidos cidos (pH bajo) se encuentran mayoritariamente en su forma catinica (con carga positiva), y los bsicos (pH alto) se encuentran en su forma aninica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especfico para cada aminocido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molcula es elctricamente neutro. En este estado se dice que el aminocido se encuentra en su forma de ion dipolar.

Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin que libera agua formando un enlace peptdico, el cual es un enlace covalente entre el grupo amino (NH2) de un aminocido y el grupo carboxilo (COOH) de otro aminocido. Los tomos de C, N y O que participan en el enlace amida presentan una hibridacin sp2, de forma que los 5 orbitales enlazantes de tipo adoptan una disposicin triangular plana. La unin de dos o ms aminocidos mediante enlaces amida origina los pptidos, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptdicos, lo que implica la prdida de una molcula de agua y la formacin de un enlace covalente CO-NH, que es un enlace amida sustituido. Cuando la cadena polipeptdica supera los 50 aminocidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma, se denominan protenas.

Todos los aminocidos componentes de las protenas son alfa-aminocidos, lo que indica que el grupo amino est unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Qumicamente, un polipptido es una poliamida, con la nica salvedad de que los monmeros constituyentes son nicamente alfa-aminocidos. PROPIEDADES Los aminocidos son compuestos slidos, incoloros, cristalizables, de elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C), solubles en agua, con actividad ptica y con un comportamiento anftero, este se refiere a que en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido o como una base o como un cido y una base a la vez. El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual nmero de

cargas positivas que negativas) se denomina punto isoelctrico. En este momento la solubilidad en agua de un aminocido es mnima.

CLASIFICACION Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral en: Polares o hidrfilos: Estos aminocidos son relativamente solubles en el agua. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, que pueden establecer enlaces de hidrgeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos amdicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La cistina y la tirosina poseen las funciones ms polares de esta clase de aminocidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenlico tienden a perder mucho ms fcilmente protones por ionizacin que los grupos R de otros aminocidos de esta clase.

No polares, apolares o hidrfobos: Existen 8 aminocidos que contienen grupos R no polares. Aqu se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptfano y la metionina. Estos aminocidos son menos solubles en el agua que los polares. El menos hidrfobo de esta clase es la alanina, la cual se halla casi en la lnea fronteriza entre los aminocidos no polares y los polares.

Con carga positiva (+): Los aminocidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis tomos de carbono. Aqu se encuentran la lisina, la arginina y la histidina. Esta ltima tiene propiedades lmite. A pH 6 ms del 50 % poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las molculas poseen carga positiva.

Con carga negativa (-): Los dos miembros de esta clase son los cidos asprtico y glutmico, cada uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.

Otra clasificacin de los aminocidos

 Esenciales: Son aquellos que el cuerpo no los puede producir y tienen que ser suministrados a travs de alimentos como: leche; queso; huevos; algunas carnes; Verduras; nueces y granos. Ej.: Cistena, Lisina, Triptfano

No esenciales: Son producidos por el cuerpo a partir de los aminocidos esenciales o la descomposicin normal de las protenas. Ej.: Alanina, Acido asprtico, Glicina.

PROTEINAS
Son macromolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos y cumplen un papel fundamental en los seres vivos, y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan diferentes funciones:

estructural (colgeno y queratina), reguladora (insulina y hormona del crecimiento), transportadora (hemoglobina), defensiva (anticuerpos), enzimtica, contrctil (actina y miosina).

Estructura Presentan una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones por temperatura, pH, etc. pierde la conformacin y su funcin, esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin, esta no afecta a los enlaces pepiticos, al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la protena recupere la conformacin primitiva, lo que se denomina renaturalizacin. Ejemplos de desnaturalizacin: la leche cortada como consecuencia de la desnaturalizacin de la casena, la fijacin de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo. Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatro niveles de organizacin:

Estructura primaria.

Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. La estructura primaria de las protenas viene determinada por el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados. La conformacin espacial de una protena se analiza en trminos de estructura secundaria (cuando ciertas fuerzas de atraccin causan que la molcula se pliegue) y estructura terciaria (si la molcula se vuelve ms compacta). La asociacin de varias cadenas polipeptdicas origina un nivel superior de organizacin, la llamada estructura cuaternaria.

Propiedades

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa. bbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbb Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura primaria. bbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbb Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones).

Clasificacin Segn su forma: Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son queratina, colgeno y fibrina.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos).

Segn su composicin qumica: Simples: su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colgeno (globulares y fibrosas).

Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas llamadas grupo prosttico.