Aminocidos y

Protenas
MSc. MARY LORENA VALLECILLO M.

-AMINOCIDOS (AA): estructura

Unidad estructural bsica de
las protenas
El grupo amino est unido al
C- , el C contiguo al grupo
carboxilo.
Al C- tambin est unido un
H y una cadena lateral R.
Se han descrito ms de 100
AA pero slo 20 de ellos
participan en la sntesis de
protenas.

AMINOCIDOS: estructura
Los AA difieren entre s
por el grupo R (grupo
sustitutivo).
R: adjudican diferentes
propiedades a cada uno
de los AA y determinan su
funcin biolgica.

AMINOCIDOS: estructura
A pH fisiolgico el pKa de los grupos carboxilo y amino
de los AA es aproximadamente 2 y 10 respectivamente.
El grupo COOH pierde un protn y el grupo amino
capta un protn para dar la forma Zwitterion (in vivo).

Estructura de los aminocidos

Por su estructura, los AA se ionizan en solucin acuosa de manera
que pueden funcionar como cidos y como bases (anfolticos).
Los AA que poseen un g. amino y un g. carboxilo (Gly, Leu, Ile) se
convierten en iones dipolares (Zwitteriones).
Estos iones en soluciones acuosas son elctricamente neutros y no
emigran ni se someten a campos elctricos.

La ionizacin de un AA depende del pH de la solucin.

Punto isoelctrico: pH en el cual la molcula no tiene carga neta

Estereoqumica

de los AA

Se presentan en dos formas

isomricas, imgenes
especulares no superponibles.
Los ismeros de la serie L
poseen el grupo alfa amino a la
izquierda.
Los AA que se encuentran en las
protenas son de la serie L y
tienen mayor participacin
metablica celular.
Los AA de la serie D participan
en las paredes celulares
bacterianas.
Todos los AA excepto la Gly
pueden existir en las formas D y
L.

Propiedades de los AA de las protenas

Nomenclatura de los AA
Alanina

Ala

Leucina *

Leu

Arginina+

Arg

Lisina*

Lys

Asparragina

Asn

Metionina*

Met

Ac.
Aspartico

Asp

Fenilalanina* Phe

Cisteina

Cys

Prolina

Pro

Glutamina

Gln

Serina

Ser

Ac.
glutamico

Glu

Treonina*

Thr

Glicina

Gly

Triptofano*

Trp

Histidina +

His

Tirosina

Tyr

Valina*

Val

Isoleucina*

Ile

+: Esencial en la niez
*: Esencial durante toda la vida

Tres letras
Una letra

AMINOCIDOS
Clasificacin
Propiedades qumicas de
las cadenas laterales
1.
2.
3.
4.
5.

Cadenas alifticas
Cadenas con hidroxilo o azufre
Aromticos
Bsicos
cidos y sus amidas

Aminocidos con cadenas laterales alifticos

El grupo R se extiende ms y se hace ms hidrfobo.

Los aminocidos hidrfobos se encuentran
normalmente en el interior de las molculas proteicas.

Aminocidos con cadenas laterales

hidroxilo o azufre
Cadenas laterales son dbilmente polares
Son en general ms hidrfilos que sus anlogos
alifticos
La metionina es bastante hidrfoba
Puede producirse una oxidacin entre pares de
cadenas laterales de cistena para formar un enlace
disulfuro (cistina)

Aminocidos bsicos
Llevan grupos bsicos en sus
cadenas laterales.
Existen a valores de pH
prximos a la neutralidad
La histidina es el menos bsico
de los tres
Son muy polares
Suelen hallarse normalmente
en las superficies exteriores de
las protenas

Histidina
Lisina
Arginina

Aminocidos cidos y sus amidas

Son los nicos aminocidos que llevan cargas negativas a pH 7.
Estn acompaados por sus amidas, la asparagina y la glutamina.
- Tienen cadenas laterales sin carga, aunque son claramente polares,
tambin son hidrfilos y tienden a encontrarse en la superficie de las
molculas de protena, en contacto con el agua.

Aminocidos aromticos
Presentan cadenas laterales aromticas.
La fenilalanina junto con los AA alifticos (val, leu, ile),
es uno de los AA ms hidrfobos.
La tirosina y el triptfano tambin presentan un
carcter ligeramente hidrfobo

Aminocidos modificados
Algunos AA son modificados (cadenas laterales) postranscripcin.
Por ejemplo:
- Fosfoserina (sntesis de serina a partir de 3-fosfoglicerato)
- 4-hidroxiprolina: colgeno
- Hidroxilisina: colgeno
- cido -carboxiglutmico: estructura de la osteocalcina (10-25% prot
no colgena del hueso ) dependiente de Vit K

FORMACIN DE PPTIDOS Y
POLIPPTIDOS
Los AA se unen o polimerizan por medio de enlaces
peptdicos: la unin qumica entre el grupo -carboxilo de
un AA con el grupo -amino de otro AA, con la liberacin
de una molcula de agua.
La reaccin ms importante de los AA es la formacin de
un enlace peptdico. ste enlace carece de carga a
cualquier pH de inters fisiolgico.
Es un enlace covalente por formacin de un enlace amida

Enlace peptdico y formacin de pptidos

DIPEPTIDO

PPTIDOS Y POLIPPTIDOS
Las cadenas que contienen unos pocos residuos de AA se
denominan oligopptidos:
- 2 AA
dipptido
- 3 AA
tripptido
Si la cadena es muy larga se llama polipptido.
Grupo amino que no ha reaccionado en un extremo (amino
terminal o N-terminal)
Grupo carboxilo sin reaccionar en el otro extremo
(carboxilo terminal o C-terminal)

Enlace peptdico y formacin de pptidos

TETRAPEPTIDO

Cada vez que se aade un AA a la cadena, debe eliminarse una molcula de

agua.

Estabilidad y formacin del enlace peptdico

En un entorno acuoso este proceso no est favorecido

termodinmicamente.
Las protenas se hidrolizan en disolucin acuosa cuando
est presente un catalizador.
La formacin del enlace peptdico se acopla con la
hidrlisis de compuestos de fosfato de alta energa (ATP)
(activacin de los AA).

Actividad biolgica:
Pptidos
1. Pptidos vasoactivos: angiotensina II,
bradicinina
2. Hormonas: oxitocina, vasopresina,
somatostatina, TRH, GRH, ACTH, insulina,
glucagn, gastrina, secretina, colecistoquinina,
VIP (pptido intestinal vasoactivo)
3. Neurotransmisores: encefalinas, sustancia P

PROTEINAS: polipptidos de secuencia definida

Cada protena tiene un orden definido de residuos de AA.

Son polipptidos largos: Mb humana tiene 153 AA.
Hay protenas que son similares pero NO idnticas.

PROTENAS

FUNCIONES
Respuesta
Inmunitaria
Coagulacin
sangunea

Clasificacin de las protenas

Desde un punto de vista qumico, existen dos grandes grupos de
protenas:
1. Protenas simples: formadas exclusivamente por a-aminocidos,
como es el caso de la ubiquitina, una proteasa intracelular formada
por 53 AA.
2. Protenas conjugadas: que contienen adems de la cadena
polipeptdica un componente no aminoacdico llamado grupo
prosttico, que puede ser un azcar, un lpido, un cido nucleico o
simplemente un in inorgnico.
La protena en ausencia de su grupo prosttico no es funcional, y se
llama apoprotena.
La protena unida a su grupo prosttico es funcional, y se llama
holoprotena (holoprotena = apoprotena + grupo prosttico).
Son protenas conjugadas la hemoglobina, la mioglobina, los
citocromos, etc.

Clasificacin

1.
2.

En cuanto a su forma molecular, podemos distinguir:

Protenas globulares: la cadena polipeptdica aparece enrollada
sobre s misma dando lugar a una estructura ms o menos
esfrica y compacta. Ejem: Mioglobina y Hemoglobina
Protenas fibrosas: tienen funciones estructurales.
Protenas de: piel, tejido conjuntivo, pelo y seda.
Son siempre alargadas
Son menos abundantes que las globulares
Ejem: queratina, colgeno, elastina, fibroina

Niveles de organizacin estructural de las

protenas

Estructura 1`
(secuencia de AA)

Estructura 2`

Estructura 4

Plegado de la
cadena polipptica
(local)

Asociacin de
varias cadenas
polipeptdicas

Estructura 3`
Nivel de plegado superior
(global)

Estructura primaria
Acomodamiento de las cadenas de AA (orden secuencial de AA),
estabilizado por enlaces peptdicos, puentes disulfuros (cistena). Al
alterar este orden tambin se altera el tipo o las propiedades de la
protena.
Est determinada por un gen concreto.

Estructura secundaria

Se encuentran con > frecuencia

son la hlice , la lamina y la
hlice 310

Estructura 2.
Son rearreglos especiales originados por el
establecimiento de puentes de H entre los
grupos que conforman los enlaces peptdicos de
los AA cercanos.
alfa hlice: es un ordenamiento helicoidal en el
que el g. R de los AA se orienta hacia el exterior
de la hlice.
- Se estabiliza por la formacin de puentes de H
entre los componentes del enlace peptdico de
AA cercanos en la estructura 1. de la protena.
- Ejem: protenas fibrosas: colgeno, alfa
queratina.
laminar:
- El esqueleto se ordena en forma de zigzag.
- Los grupos R de AA se orientan en direcciones
opuestas con un patrn alternante y hacia afuera
- se estabiliza por puentes de H.
- Los AA no tienen que estar prximos en la
estructura 1.
- Tpica de protenas fibrosas: fibroina (seda)

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA
Las protenas globulares no solo
poseen estructuras 2. sino que,
adems, tambin se pliegan
formando estructuras terciarias
compactas.
Es una modificacin en el espacio.
Es el plegamiento tridimensional
total de la cadena de una protena.
Esta conformacin facilita la
solubilidad en agua y, por ende, la
realizacin de funciones de
transporte, enzimticas, hormonales,
etc. Ejem: mioglobina

Estructuras de las protenas globulares

La mayora de las protenas
estn formadas por ms de
un dominio;
Dominio: regin compacta,
plegada localmente, de la
estructura 3.
Los principales patrones de
plegado:
1. Los producidos alrededor de
un empaquetamiento de
hlices alfa
2. Los construidos sobre un
entramado de estructuras
laminas beta

ESTRUCTURA TERCIARIA
Esta conformacin se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales R de los
aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
Los puentes de hidrgeno
Interacciones de Van der Waals
Los puentes elctricos entre AA de carga diferente
llamados tambin atracciones electrostticas
Las interacciones hidrfobas formacin de un ncleo
hidrofbico o interface hidrofbica
El puente disulfuro

Estructura 4.
Es el nivel ms complejo de
organizacin.
Se refiere a interacciones no
covalentes que unen varias
cadenas polipeptdicas en una sola
molcula. Ejem: la hemoglobina
que tiene 4 cadenas.
Cada una de estas cadenas
polipeptdicas recibe el nombre de
subunidades.
El nmero de subunidades
(cadenas) vara desde dos como
en la hexoquinasa, cuatro como en
la hemoglobina, o muchos como la
cpsida del virus de la poliomielitis,
que consta de 60 unidades
proteicas.

Niveles de estructura proteica

Estructura cuaternaria
Homotpicas: asociacin
de cadenas
polipeptdicas idnticas o
casi idnticas
Heterotpicas:
interacciones entre
subunidades con
estructuras muy distintas

Propiedades

Se llama desnaturalizacin de las protenas a la prdida de las estructuras de

orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura
tridimensional fija
La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena:
1. Cambios en las propiedades hidrodinmicas de la protena: aumenta la
viscosidad y disminuye el coeficiente de difusin
2. Una drstica disminucin de su solubilidad, ya que los residuos hidrofbicos
del interior aparecen en la superficie
3. Prdida de las propiedades biolgicas

ESTADO NATIVO

ESTADO
DESNATURALIZADO

DESNATURALIZACION
Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se
llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes fsicos
(calor) y qumicos (detergentes, disolventes orgnicos, pH, fuerza
inica).
Como en algunos casos el fenmeno de la desnaturalizacin es
reversible, es posible precipitar protenas de manera selectiva
mediante cambios en:
(1) la polaridad del disolvente
(2) la fuerza inica
(3) el pH
(4) la temperatura