INTEGRANTES:

DIAZ SANCHEZ ANITA DEL ROSARIO

DAZ INFANTES VICTOR HUGO
HERNNDEZ QUIROZ ESMER
FERNNDEZ CUBAS ALEX
FERNNDEZ NIQUN JOSE
U N I V E R S I D A D D E
SAN MARTIN DE PORRES

METABOLISMO DE LA
HEMOGLOBINA

CHICLAYO-PER
2008
Facultad de Medicina Humana

HEMOGLOBINA
Concepto
Caractersticas
Tipos de hemoglobina

FORMACIN DE LA HEMOGLOBINA
1)Sntesis de Hemoglobina
2)Metabolismo del Hierro
3)Catabolismo de la Hemoglobina
La hemoglobina es la
protena transportadora
de oxigeno. Representa
en promedio el 32% de
la masa total del
eritrocito.
1.- Concepto:
2.- Caractersticas:
Es una heteroprotena de la sangre
Peso molecular 64.000 (64 kD)
Color rojo caracterstico
Transporta el oxgeno desde los rganos respiratorios hasta los
tejidos
La forman cuatro cadenas polipeptdicas (globinas) a cada una
de las cuales se une un grupo hemo, cuyo tomo de hierro es
capaz de unirse de forma reversible al oxgeno. El grupo hemo
se forma por:
_ Unin de la Succinil CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo
del acido ctrico) a un aminocido glicina formando un grupo
pirrol.
_ Cuatro grupos pirrol se unen formando la Protoporfirina IX.
_ La protoporfirina IX se une a una molcula de hierro ferroso
(Fe2+) formando el grupo hemo.
GRUPO HEMO

No proteco.
Da color rojo a la sangre.
Hemoglobina tiene 4, cada una formada por:
Una protoporfirina IX (Formada por 4 pirroles)
Un tomo de hierro en estado ferroso Fe++.


GLOBINA

4 cadenas polipeptdicas.
Cadenas alfa, beta, gamma, delta y epsilon.
Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que se encuentra
unida al oxgeno normalmente ( Hb+O2).
Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina unida al CO2
despus del intercambio gaseoso entre los glbulos rojos y los tejidos
(Hb+CO2).
Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unin con el
CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una
afinidad 200 veces mayor que el Oxgeno por la Hb desplazndolo a
este fcilmente produciendo hipoxia tisular, pero con una coloracin
cutnea normal (produce coloracin sangunea fuertemente roja)
(Hb+CO).
Desoxihemoglobina: Desoxigenada (Hb reducida)
Metahemoglobina: Hb con Fe3 (oxidado), as no se une al oxgeno.
Hemoglobina glucosilada (HbA1c): Glucosa unida a valina terminal
de cadena Beta. Aumenta en diabetes mas controlada.
Reaccin paso a paso:
Reaccin total:
3.- Tipos de hemoglobina:
Hemoglobina A o HbA
Hemoglobina A2
Hemoglobina s
Hemoglobina f
1.- Sntesis de Hemoglobina
La sntesis de Hemoglobina empieza cuando los eritrocitos aun
estn en estado de proeritroblastos y contina incluso en la fase
de reticulositos, cuando estas clulas abandonan la mdula
sea y entran en el torrente sanguneo. Durante la formacin de
la hemoglobina la molcula hemo se combina con una cadena
polipeptdica muy larga denominada globina, para formar una
subunidad de hemoglobina llamada cadena de hemoglobina.
Cuatro de estas cadenas de hemoglobina se unen dbilmente
entre ellas para formar as una molcula de hemoglobina.
SNTESIS
DE HG
RESNTESIS DE HG
2.- Metabolismo del Hierro
Las clulas utilizan el hierro principalmente para la sntesis de hemoglobina
(las cual es liberada hacia la circulacin como componente de los eritrocitos),
mioglobina (pigmento muscular) y algunas enzimas respiratorias (citocromos,
peroxidasas, catalasas).
La cantidad total de hierro en el organismo es de 4 a 5 gramos por trmino
medio.
Aproximadamente el 65% de esa cantidad se encuentra en la hemoglobina;
alrededor del 4% en la mioglobina; un 1% en los grupos hemo de diversos
compuestos que estimulan la oxidacin intracelular; el 0.1% se encuentra
combinado con la protena transferrina del plasma sanguneo; y del 15% al
30% se encuentra almacenado, principalmente en el sistema
reticuloendotelial y en las clulas del parnquima heptico, sobre todo en
forma de ferritina.
El hierro se combina con la protoporfirina IX para formar la molcula hem, la
cual se une a una cadena polipeptdica, llamada globina, para formar la
hemoglobina.
3.- Catabolismo de la Hemoglobina
Cuando se destruyen los eritrocitos viejos en el sistema
de macrfagos tisulares la porcin globina de la
molcula de hemoglobina se separa y el Hem se
convierte en biliverdina. La enzima participante en un
subtipo de oxigenasa del hem y se forma monxido de
carbono en el proceso. El CO puede ser un mensajero
intercelular como el xido ntrico. En los humanos la
mayor parte de biliverdina se convierte en bilirrubina y se
excreta en la bilis. El hierro del Hem se utiliza
nuevamente para sntesis de hemoglobina.
Catabolismo de la Hemoglobina