Traducción

DRA. DIANA LÓPEZ JIMÉNEZ

Dogma central de la Biología Molecular
 Traducción

Consiste en la síntesis de proteínas

por la unión de aminoácidos según el
orden de los codones y del código
genético, con este proceso se da final
al dogma central de la biología
molecular.
 Código genético
Es el conjunto de reglas que define
cómo se traduce una secuencia de
nucleótidos en el ARNm a una
secuencia de aminoácidos en una
proteína, a partir de tripletes de
nucleótidos.
Existen 64 codones posibles, 61
codifican aminoácidos y tres son
codones de parada (UAA, UAG,
UGA). Como los aminoácidos son
sólo 20 existen tripletes sinónimos.
Características del Código genético

• Está organizado en tripletes o codones: cada tres nucleótidos (triplete)

determinan un aminoácido.
• Es degenerado: existen más tripletes o codones que aminoácidos, de forma que un
determinado aminoácido puede estar codificado por más de un triplete.
• Es no solapado o sin superposiciones: un nucleótido solamente pertenece a un
único triplete.
• La lectura es "sin comas": el cuadro de lectura de los tripletes se realiza de forma
continua "sin comas" o sin que existan espacios en blanco.
• El código genético nuclear es universal: el mismo triplete en diferentes especies
codifica para el mismo aminoácido.
 La transcripción se realiza en los
ribosomas
Contiene 3 sitios importantes
• Sitio P (sitio peptidil) ocupado por el ARNt
que contiene el anticodón complementario a 60s
la secuencia de ARNm.
• Sitio A (sitio aminoacil) que está libre para
recibir un segundo ARNt (sólo el que su
anticodón coincida con el del codón del
ARNm) cargado con un nuevo aminoácido.
• Sitio E (Exit) donde se coloca el ARNt que
ya no esta cargado, para ser liberados.
40s
Etapas de la traducción

• Activación de los aminoácidos

• Iniciación

• Elongación

• Terminación
Activación de los aminoácidos

Consiste en la preparación de los aminoácidos

para entrar en la síntesis proteica. La
activación de los 20 aminoácidos es catalizada
por 20 enzimas dependientes de ATP,
denominadas aminoacil- ARNt sintetasas,
estas son específicas para cada aminoácido,
uniendo el aminoácido correcto a su ARNt, en
su porción 3´. Algunos aminoácidos tienen más
de un ARNt, pero cada ARNt reconoce sólo a
un aminoácido.
Activación de los aminoácidos

El producto final es un aminoacil–

ARNt, con un enlace éster entre el
grupo OH 3´ terminal del ARNt y el
grupo carboxilo del aminoácido.
Iniciación
La subunidad pequeña del ribosoma se
une al ARNm en su región 5´ y al ARNt
iniciador y comienza a descender en
dirección 5´-3´ hasta que se encuentra
con el codón de inicio (AUG),
metionina más cercana al extremo 5´.
Iniciación
En este punto se unen la subunidad
grande y el ARNt iniciador cargado con
el anticodón UAC. El ARNt iniciador
se une al sitio P del ribosoma. Ahora el
ribosoma está totalmente ensamblado y
listo para iniciar la traducción.
 Elongación
Un aminoacil-ARNt (una molécula de
ARNt covalentemente unida a su
aminoácido) es capaz de reconocer y
emparejarse con el siguiente codón del
ARNm en el sitio A de la subunidad
grande del ribosoma. El sitio P con su
acción enzimática péptidil transferasa
forma un enlace peptídico entre la
metionina y el aminoácido del sitio A.
Elongación
El ARNt iniciador pasa del sitio P y pasa
al sitio E para posteriormente ser
liberado y el ribosoma se mueve al
siguiente codón sobre la molécula de
ARNm. El ARNt que ha llegado más
recientemente, que es el que sostiene la
cadena proteica creciente, cambia desde
el sitio A al sitio P del ribosoma. De este
modo deja el sitio A vacío para la
llegada de un nuevo complejo
aminoacil-ARNt.
Terminación
La síntesis proteica termina cuando el ribosoma alcanza un codón de parada (UAA,
UAG, UGA). Los factores eRF (“protein release factors”/Factores de liberación de
proteína) reconocen estos codones de parada cuando llegan al sitio A. Así la unión de
estas proteínas libera al polipéptido del ribosoma, obteniendo la energía para realizarlo de
la hidrólisis de una molécula de GTP.
Proceso de
postraducción
Una vez traducidas, las proteínas deben
adoptar una estructura tridimensional
adecuada. La cadena polipeptídica
naciente se pliega y es modificada para
adquirir su forma biológicamente activa.
En algunos casos, el plegamiento se
consigue gracias a la ayuda de otras
proteínas denominadas chaperonas
moleculares.