BIOQUIMICA

QFB. MARIA ESTELA RAMOS GUEVARA

 CRITERIOS DE
EVALUACION
ACTITUDES, VALORES, ASISTENCIA, PUNTUALIDAD Y PERMANENCIA: 5 %
TAREAS: 15 %
TRABAJO AULICO: 30 %
EXAMEN PARCIAL: 50 %
100 %

CALIFICACIÓN FINAL:

PROMEDIO DE LOS 3 PARCIALES 50 %

EXAMEN GLOBAL 50 %
100 %
 CRITERIOS DE
ACREDITACION

CONTAR CON UN MÍNIMO DEL 80 % DE ASISTENCIA.

CALIFICACIÓN MÍNIMA APROBATORIA DE 7.0

SE PODRÁ EXCENTAR EL EXAMEN GLOBAL SI EL PROMEDIO DE LOS

TRES PARCIALES ES DE 9.0
 UNIDAD I
BASES
CONCEPTUALES
E IMPORTANCIA DE
BIOMEDICA DE LA
BIOQUIMICA
 DEFINICION
BIOQUIMICA: Es la ciencia que estudia los componentes químicos de los seres vivos,
especialmente las proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos, además de otras pequeñas 
moléculas presentes en las células. La bioquímica se basa en el concepto de que todo ser vivo
contiene carbono y en general las moléculas biológicas están compuestas principalmente de carbono,
hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo, y azufre.

Es la Ciencia que estudia la mismísima base de la vida: las moléculas que componen las células y los 
tejidos, que catalizan las reacciones químicas de la digestión, la fotosíntesis y la inmunidad, entre
otras.
 CLASIFICACION DE
CELULAS
DEFINICION: Unidad morfológica y funcional que compone cualquier ser vivo
 CELULA
PROCARIOTA
La célula procariota es aquella célula cuyo material genético se encuentra disperso en el
citoplasma y no posee un núcleo. Este tipo de célula conforma a organismos unicelulares
 tales como las bacterias.

•Pueden presentarse en diversas formas:

• Cocos: célula con forma esférica.

• Bacilo: célula con forma de bastón o

alargada.

• Espirilo: célula con una forma zic-zac.

• Vibrios: célula con forma de curva.

• Irregulares: célula sin una forma

definida.
 CELULA
EUCARIOTA
La célula eucariota es un tipo de célula que se caracteriza por presentar un núcleo bien definido,
en el cual se encuentra su material genético.

Conforman parte tanto en organismos unicelulares (protistas) como en los pluricelulares  (plantas,

hongos y animales). Puede clasificarse en dos subtipos de célula: animal y vegetal.
 DIFERENCIAS DE LAS
CELULAS PROCARIOTA Y
Núcleo
EUCARIOTA
Célula eucariota

Posee núcleo
Célula procariota

No posee núcleo

Presente en el
Material genético Presente en el núcleo citoplasma

Organismos Organismos
Constitución
pluricelulares unicelulares

Entre 5 y 10 micras Entre 0.1 y 5 micras

Tamaño (0.005 a 0.01 (0.001 a 0.005
milímetros) milímetros)

Varios cromosomas
Cromosomas dentro del núcleo Un único cromosoma

Reproducción Mitosis y meiosis Mitosis (fisión binaria)

 (división celular)

Enzimas En la las mitocondrias En las membranas

 AGUA Y
SOLUTOS
Una solución es una mezcla homogénea formada por dos o mas sustancias o
componentes llamados:
SOLUTO: Es el componente que esta en menor cantidad en la solución.
SOLVENTE: Es la sustancia donde se disuelve el soluto.
 GRADIENTE DE
CONCENTRACION

La diferencia que se establece entre las dos

concentraciones ( la externa y la interna); según
sea el gradiente, la célula ganara o perderá agua
(solvente universal) o solutos, o gastara más o
menos energía.
Según la concentración los medios pueden ser
isotónicos, hipertónicos e hipotónicos.
 MEDIO CELULAR
 Todas las células vivas contiene esencialmente los mismos iones inorgánicos pequeñas
moléculas orgánicas y tipos de macromoléculas.
 Los microentornos creados en el interior de las células por los organelos así como
alrededor de las macromoléculas y las membranas producen variaciones en la
concentración de componentes en todas las células
 El agua es el componente común a todos los entornos. El agua es el disolvente en el
que están disueltas o suspendidas las sustancias necesarias para la existencia de la
célula. La vida tal como la conocemos depende de las singulares propiedades
fisicoquímicas del agua
 MEDIO CELULAR
En biología celular, es de suma importancia establecer una relación entre las
concentraciones del medio intracelular (medio interno de la célula) y el medio
extracelular (medio externo o ambiente en el que se encuentra la célula).
El limite físico entre ambos medios es la membrana celular, que actúa como filtro
para el paso de algunas sustancias y la retención de otras, y esto lo realiza debido a
su composición química y a su dinámica semipermeable.
RESUMEN DE LOS MECANISMOS
DE INTERCAMBIIO ENTRE LIV,
LIT Y LIC
 PROPIEDADES
FISICOQUIMICAS DEL
 Está formada por dos átomos de hidrógeno que comparten
electrones con un átomo de oxígeno,AGUA
por eso su fórmula es
H2O. Su peso molecular es de 18 gramos por mol.
 La molécula de agua forma un ángulo de 104,5 grados, con el
oxígeno en el vértice y los hidrógenos en las puntas. Esto y la
capacidad de formar puentes de hidrógeno le confieren al
agua propiedades excepcionales.
 ESTADO SOLIDO DEL
AGUA
El agua sólida (hielo), tiene estructura de
malla tetraédrica. La formación de
puentes de hidrógeno entre moléculas es
la que da al hielo su estructura cristalina.
Además al tener forma de dodecaedro
hay un espacio en el cristal, lo que explica
cómo disminuye la densidad del agua
líquida al solidificarse.
 ESTADO LIQUIDO DEL
AGUA
Cuando el agua está en estado líquido, al
estar a mayor temperatura, aumenta la
energía cinética de las moléculas, por lo
tanto el movimiento de las moléculas es
mayor produciendo rotura en los enlaces
de hidrógeno, quedando algunas
moléculas sueltas y la mayoría unidas.
 ESTADO GASEOSO DEL
AGUA
Cuando el agua es gaseosa, la energía
cinética es tal que se rompen todos los
enlaces de hidrógeno quedando todas
las moléculas libres.
El vapor de agua es tan invisible como el
aire; el vapor que se observa sobre el
agua de ebullición o en el aliento
emitido en el aire muy frío, está formado
por gotas microscópicas de agua líquida
en suspensión, lo mismo que las nubes
 PROP. FISICOQUIMICAS DEL
AGUA
1) ACCIÓN DISOLVENTE.
El agua es el líquido que más sustancias disuelve
(disolvente universal), esta propiedad se debe a
su capacidad para formar puentes de hidrógeno
con otras sustancias, ya que estas se disuelven
cuando interaccionan con las moléculas polares
del agua

La capacidad disolvente es la responsable de dos

funciones importantes para los seres vivos: es el
medio en que transcurren las mayorías
de las reacciones del metabolismo, y el aporte
de nutrientes y la eliminación de desechos se
realizan a través de sistemas de transporte
acuosos..
2) CALOR ESPECÍFICO.
Se define como la cantidad de calor necesaria
para que 1g de agua incremente su temperatura
en 1°C, esto significa que entre mayor sea el calor
específico de una sustancia, más calor se necesita
para producir un incremento de temperatura y en
consecuencia, menos cambios de temperatura
experimenta esta sustancia. El agua absorbe
grandes cantidades de calor que utiliza en romper
los puentes de hidrógeno. Su temperatura
desciende más lentamente que la de otros
líquidos a medida que va liberando energía al
enfriarse. Esta propiedad permite al citoplasma
acuoso servir de protección para las moléculas
orgánicas en los cambios bruscos de temperatura.
 PROP. FISICOQUIMICAS DEL
AGUA
3)CALOR DE VAPORIZACIÓN.
A 20ºC se precisan 540 calorías
para evaporar un gramo de agua,
lo que da idea de la energía
necesaria para romper los
puentes de hidrógeno
establecidos entre las moléculas
del agua líquida y,
posteriormente, para dotar a
estas moléculas de la energía
cinética suficiente para
abandonar la fase líquida y pasar
al estado de vapor.
 PROP. FISICOQUIMICAS
DEL AGUA
4) ELEVADA CONSTANTE DIELÉCTRICA.
Por tener moléculas dipolares, el agua es un gran medio disolvente de compuestos iónicos,
como las sales minerales, y de compuestos covalentes polares como los glúcidos.

Las moléculas de agua, al ser polares, se disponen alrededor de los grupos polares del soluto,
llegando a desdoblar los compuestos iónicos en aniones cationes, que quedan así rodeados por
moléculas de agua. Este fenómeno se llama solvatación iónica.
 PROP. FISICOQUIMICAS
DEL AGUA

Su elevada constante
dieléctrica permite la disociación de
la mayoría de las sales inorgánicas en
su seno y se observan el efecto de la
presencia de iones sobre
la conductividad eléctrica.
 PROP. FISICOQUIMICAS
DEL AGUA
5) BAJO GRADO DE IONIZACIÓN.
De cada 107 de moléculas de agua, sólo una se encuentra ionizada.

Esto explica que la concentración de iones hidronio (H3O+) y de los iones

hidroxilo (OH-) sea muy baja. Dado los bajos niveles de H3O+ y de OH-, si
al agua se le añade un ácido o una base, aunque sea en poca cantidad,
estos niveles varían bruscamente.
 PROPIEDADES
FISICOQUIMICAS DEL
AGUA
 FUNCION DEL AGUA EN EL
ORGANISMO
 Es el principal solvente del cuerpo. Disuelve minerales, vitaminas
hidrosolubles y numerosos nutrientes.
 Como solvente, transporta nutrientes y oxígeno a las células.
 Esencial en la formación del líquido lubricante de las articulaciones.
 Actúa como amortiguador térmico para regular la temperatura interna.
Esto se debe en gran parte a que el agua tiene un alto calor específico. El
agua también interviene en la regulación térmica por transpiración.
 Principal componente en muchos fluidos: saliva, sangre, sudor, etc.
 Absorbe impactos en diversos órganos, por ejemplo, cerebro y médula
espinal.
 A través del agua se eliminan numerosas sustancias de desecho y
sustancias tóxicas, por ejemplo a través de la orina o del sudor.
 REGULACIÓN DE LA
TEMPERATURA CORPORAL
Estamos dotados de mecanismos eficaces para liberar el calor.
El más importante es la radiación. El 60% del enfriamiento corporal diario corre a cargo de
la radiación.

La conducción contribuye mucho menos en nuestro “enfriamiento”. Solo un 3% del calor se libera

por contacto directo de la piel con los objetos.

Una forma especial de conducción es la convección. Si el aire (“objeto” gaseoso) está más frío que la
piel, se calienta de forma inmediata e iguala nuestra temperatura. De esta manera podemos llegar a
perder hasta el 12% del calor corporal.

La evaporación nos permite eliminar hasta el 25% del calor sobrante. La evaporación es la pérdida

de agua, en forma de vapor, a través de la piel y los pulmones.
A esta forma insensible de pérdida de calor se añade la sudoración, una forma especial de
evaporación que sí puede regularse. Y aquí interviene de nuevo el hipotálamo y el sistema simpático.
TRANSPORTE DE
OXIGENO
 BALANCE
HIDRICO
El mantenimiento del Balance Hidroelectrolítico
consiste en ajustar la excreción de agua y
electrolitos (sodio, potasio, etc.) para que igualen a
las entradas en el organismo.
BALANCE
HIDRICO
VIAS DE INGRESO Y
PERDIDAS
LIC= +K
LEC= +Na
 SODIO (Na +)
135 – 145 mEq/L
FUNCIONES

 Mas abundante del LEC.

 Determinante de la Osmolaridad sérica.
 Participa en contracción muscular.
 Transmisión de impulsos nerviosos.
 TIPOS DE
DESHIDRATACION
La adhesión es la atracción que se da entre las propias moléculas de agua.

Verdadero Falso

Los insectos pequeños pueden caminar por la superficie del agua sin hundirse debido a la densidad del agua.

Verdadero Falso

La capilaridad se debe a que la cohesión entre las moléculas de agua es mayor que la adhesión del líquido con el material del
tubo por el que circula.

Verdadero Falso

LA ADHESIÓN Y LA COHESIÓN DEL AGUA HACEN QUE ÉSTA TENGA UNA ELEVADA
TENSIÓN SUPERFICIAL Y QUE SE DEN FENÓMENOS DE CAPILARIDAD.
 DEFINICION DE
PH
El pH es una medida que sirve para establecer el nivel de acidez o
alcalinidad de una disolución. La “p” es por “potencial”, por eso el pH se
llama: potencial de hidrógeno.

El pH indica la concentración de iones hidronio (H3O+) presentes en

determinada sustancia.
 BALANCE DEL PH

Se involucran la respiración, la presencia de un conjunto de sustancias

amortiguadoras en los líquidos corporales tanto intra como extracelulares
y  la propia función de la nefrona.
PH DE LOS DIFERENTES
LIQUIDOS CORPORALES
 MECANISMOS QUE REGULAN EL
EQUILIBRIO ÁCIDO BASE 

Regulación química, dada por  la presencia en los líquidos corporales de sustancias

amortiguadoras o buffer, que pueden captar o ceder protones y que por tanto
impiden variaciones drásticas del pH de la solución en que están presentes.
Regulación respiratoria, dada por las modificaciones de la ventilación inducidas por
los cambios del pH arterial y los efectos sobre el pH de las correspondientes
modificaciones del CO2.
Regulación renal dada por la capacidad del riñón para formar una orina alcalina,
rica en HCO3  en los estados de alcalosis o una orina ácida, sin eliminación de iones
-
HCO3   e incluso formando nuevos durante una acidosis.
-
 SOLUCIONES
AMORTIGUADORAS
¿Qué es un amortiguador ácido-base? Es una mezcla de un ácido débil y su sal:

Si la concentración de H+ del medio disminuye, el ácido cede protones al medio,

impidiendo que el pH se eleve significativamente, lo inverso ocurre cuando la
concentración de H+ se eleva, la sal se combina con el H+ impidiendo que el pH
descienda marcadamente. Las proteínas tienen carácter anfótero, pues muchos de
los residuos de aminoácidos, (no comprometidos en el enlace peptídico) se
comportan como ácidos débiles y por tanto pueden captar o ceder protones al medio
en dependencia del pH del mismo.
 SISTEMAS
AMORTIGUADORES
El sistema bicarbonato - ácido carbónico, tiene un pK de 6,1, su
concentración no es elevada en LEC y es menor aún en el LIC. El
ácido carbónico es extremadamente inestable, por lo que se
descompone rápidamente en dióxido de carbono y agua: 
 SISTEMAS
AMORTIGUADORES
El sistema amortiguador de fosfato, es un sistema
predominantemente intracelular y es también abundante
en el líquido tubular renal, puesto que se filtra libremente,
pero es pobremente reabsorbido:
 SISTEMAS
AMORTIGUADORES
El sistema amortiguador de proteínas tiene una elevada concentración 
en el líquido intracelular y en el plasma, está  también presente en el
líquido intersticial. Un caso particular por su abundancia de este sistema
amortiguador es la hemoglobina, contenida en los glóbulos rojos,
aunque en general la entrada de H+ a la célula se produce lentamente y
demora varias horas. Las proteínas del LEC reaccionan de inmediato
 SISTEMA REGULADOR DEL
PH
El sistema más importante en el organismo para el equilibrio del pH, corresponde al
sistema del bicarbonato, debido a que sus componentes resultan regulados uno por el
sistema respiratorio y el otro por el riñón
 ESTIMACION DEL PH
PLASMATICO
La ecuación de Henderson-Hasselbach puede ser aplicada a los tampones,
principalmente al Carbónico/Bicarbonato. El pK a de la siguiente reacción es de
6,1 y la solubilidad del CO2 es de 0,03 mmol/mm. Hg.
Si la concentración de ión bicarbonato vale 24 mmol/litro y la presión parcial
de anhídrido carbónico en sangre arterial es de 40 mm Hg. Llevados estos
valores a la ecuación anterior se obtiene un pH de 7,40. Esta ecuación resume
la regulación fisiológica del pH, el numerador es controlado por el riñón,
mientras que el denominador es controlado por el aparato respiratorio.
 PRINCIPIO
ISOHIDRICO
Todos estos sistemas reguladores de pH, tienen un elemento
común que es el H+, este hecho se conoce como principio
isohídrico, dicho principio puede expresarse en función de las
constantes de disociación de los distintos sistemas
 BALANCE
ISOHIDRICO
El aumento del H+ hace que las reacciones se desvíen en el sentido de su combinación
con las bases débiles, por lo que disminuyen las bases y aumentan las  formas ácidas de
los sistemas amortiguadores, esto nos explica por qué está disminuida la concentración
de  bicarbonato en este paciente, en la medida que se acumulan cetoácidos, se consume
más bicarbonato y su concentración disminuye más en el plasma, aunque no llega a
desaparecer, en primer lugar porque químicamente es imposible y en segundo porque el
sistema renal participa en la regulación de este anión 
 ALTERACIONES ACIDO-
BASICAS
De forma resumida se pueden clasificar las alteraciones ácido-
básicas en:

 Disminución de bicarbonato: acidosis metabólica.

 Aumento de bicarbonato: alcalosis metabólica.
 Disminución de anhídrido carbónico: alcalosis respiratoria.
 Aumento de anhídrido carbónico: acidosis respiratoria.
FISIOPATOLOGIA DEL PH EN EL
ORGANSMO
COMPONENTES
SANGUINEOS
 ENFERMEDADES COMUNES DE LA
SANGRE
• LEUCEMIA
Es un tipo de cáncer en los glóbulos blancos. La leucemia surge cuando la médula ósea
comienza a producir glóbulos blancos defectuosos/anormales, y en lugar de atacar y
proteger, reemplazan a las células sanguíneas sanas, entorpeciendo la función. 

• ANEMIA 
Sucede cuando la sangre no transporta el suficiente oxígeno al resto del cuerpo. La principal
causa de la anemia es la falta de hierro en al sangre.

• TROMBOSIS
También es conocida como trombosis venosa profunda o TVP, sucede cuando se forma en
una vena profunda en el cuerpo, comúnmente en las piernas o los muslos. Puede llegar a
desprenderse y causar severos problemas como una embolia pulmonar, un infarto o un
derrame. 
1.ENFERMEDADES DE LOS GLÓBULOS ROJOS
• Talasemia
• Anemia ferropénica
• Anemia perniciosa (Déficit de B12)
• Hemocromatosis
• Poliglobulia secundaria

1.ENFERMEDAD DE LOS GLÓBULOS BLANCOS

• Leucopenia
• Leucocitosis
• Agranulocitosis
• Alteración de la función de los glóbulos blancos
1.ENFERMEDADES DE LAS PLAQUETAS
• Plaquetopenia o trombocitopenia
• Trombocitosis
• Alteración de la función de las plaquetas.

1.ENFERMEDADES DEL PLASMA

• Alteración del metabolismo del hierro
• Alteración de los factores de coagulación 
• Trombofilia: Aumento de la coagulación 
• Hemorragia: Disminución de la coagulación 
 GENERALIDADES
SANGRE: Es el Tejido conjuntivo (conectivo) líquido que circula
en el sistema cardiovascular.

VOLUMEN TOTAL NORMAL: 5 L. (7-8% peso corporal)

FUNCIONES:
- Trasporte de oxígeno y nutrientes;
- Distribución de hormonas;
- Mantenimiento de la homeostasis;
- Trasporte de células y agentes humorales del sistema inmune
 COMPONENTES DE LA
SANGRE
CELULAS SANGUINEAS:
- Eritrocitos ( 44% )
- Leucocitos ( < 1% )
- Trombocitos ( < 1% )

PLASMA: ( 55% )
- Material extracelular líquido que imparte fluidez a la sangre.
- Los solutos del plasma contribuyen a mantener la homeostasis.
PLASMA

- Enzimas Y Vitaminas
 GENERALIDADES DE LAS
PROTEINAS PLASMATICA
FORMACIÓN: Mayormente en HIGADO

CONCENTRACIÓN: 7 – 9 % DEL PLASMA

FUNCIÓN:
 Mantiene la presión osmótica de la sangre.
 Transporte de moléculas (hormonas, nutrientes, etc).
 Coagulación.
 Respuesta Inmune.
 PROTEINAS
PLASMATICAS
 PROTEINAS
PLASMATICAS
 PROTEINAS
PLASMATICAS
CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS SEGÚN SU
FUNCION
PROTEINAS MAS
ABUNDANTES
FUNCIONES CEL.
SANGUINEAS
 ERITROCITOS

 Su cantidad varia entre 3.5 - 5 millones /mm3.

 Son células anucleadas y carentes de organelos.
 Tiene forma de disco bicóncavo, deprimido en el centro.
 Tiene una vida media de 120 días, donde después de esto son fagocitados
por el bazo, hígado y médula ósea.
 Poseen una proteína llamada hemoglobina cuya función es transportar
oxigeno y dióxido de carbono.
 La Hemoglobina esta formada por una grupo HEMO (4 anillos pirrólicos), Y
una proteína Globina (A1=96% formada por 2 cadenas alfa y 2 cadenas
beta)
 LEUCOCITOS

El fundamento de la división es la presencia o ausencia de gránulos

específicos en el citoplasma
EOSINOFILOS
BASOFILO
LINFOCITO
MONOCITO
PLAQUETAS
PLAQUETAS
 FUNCION
PLAQUETARIA
 HIERRO EN LA
ERITROPOYESIS
DEGRADACION DE LOS ERITROCITOS Y
RECICLADO DEL HIERRO POR LOS
MACROFAGOS
RECAMBIO DE HIERRO EN
EL ORGANISMO
BIOSINTESIS DEL GPO.
HEMO
GRUPO HEMO
HEMOGLOBINA
DESARROLLO DEL
ERITROCITO
 ERITROPYETINA
 Es una glucoproteína de pm=35000 y un alto contenido en ácido siálico (13%), encontrándose en el
plasma y orina
 el principal factor regulador de la producción de GR, debe ser la hipoxia tisular.
 El tejido renal (aporta el 85%) y el hepático (el 15%), principalmente responden a la hipoxia tisular
o bajada de tensión venosa de O2(al menos en el riñón), mediante una proteína hem sensible, la
cual en su forma desoxi estimula la trascripción del gen de la Epo, mientras que en su forma oxi la
inhibe.
 La ERITROPOYETINA actúa sobre la médula ósea roja obligando la diferenciación, maduración y
liberación de la línea roja. Su vida media es de 5 horas y es destruida en el hígado. Este mecanismo
es el regulador a corto plazo.
 A largo plazo actúan otras hormonas como los andrógenos que estimulan por un lado, la
producción renal de eritropoyetina y por el otro estimulan directamente a las células precursoras.
La hormona del crecimiento y las catecolaminas también favorecen la liberación renal de epo. Las
prostaglandinas renales también tienen un papel regulador en la producción de epo.
MECANISMO REGULADOR
DE LA ERITROPYETINA
 METABOLISMO

Conjunto de reacciones bioquímicas, y

procesos fisicoquímicos, aplicados a
un sistema biológico que mantiene,
regula y multiplica. Incluyendo en
este proceso conceptos de
Catabolismo y Anabolismo.
 METABOLISMO
LAS REACCIONES METABÓLICAS TIENEN DOS PROPÓSITOS:
 Obtener energía química útil para la célula, que se adquiere por degradación de
nutrimentos que se toman del exterior y que se almacenan como reserva.
(CATABOLISMO)

 Fabricar sus propios compuestos a partir de los nutrimentos, que serán usados
para fabricar estructuras o almacenarlos como reserva, a partir de la energía
obtenida en el catabolismo. (ANABOLISMO)
METABOLISMO
 ETAPAS DEL
CATABOLISMO
ETAPA I:
HIDROLISIS DE MOLECULAS COMPLEJAS A SUS
UNIDADES ESTRUCTURALES COMPONENTES.

ETAPA II:
CONVERSION DE UNIDADES ESTRUCTURALES A
ACETIL-CoA (U OTRO INTERMEDIO SIMPLE)

ETAPA III:
OXIDACION DE ACETIL-CoA; FOSFORILACION
OXIDATIVA
 IMPORTANCIA DEL
hora de entender sus METABOLISMO
El metabolismo es fundamental a la hora de comprender a un organismo o ser vivo a la
diferentes interacciones con el ambiente. El mismo hace
referencia a una estructura que se autorregula mediante la incorporación de distintos
elementos del medio y mediante la eliminación de desechos, de aquellos elementos
que ya dejan de servir para el mantenimiento de la misma. Así, el metabolismo puede
entenderse tanto a nivel de un organismo complejo como también a nivel de una célula
en particular; en cualquier caso, la estructura en cuestión establecerá vínculos con el
medio para obtener recursos para su mantenimiento, crecimiento y reproducción

. Se divide en dos faces Anabolismo y Catabolismo.

 PROTEINA
 La palabra proteína viene del griego protos qué significa “lo más antiguo lo primero”.
 Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular;
compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas.
 Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de
proteínas lo contienen en diferentes cantidades.
 Están constituidas básicamente por carbono(C), hidrógeno(H), oxígeno(O) y nitrógeno(N),
aunque pueden contener también azufre(S) y fósforo(P) y en menor proporción,
hierro(Fe), cobre(Cu), magnesio(Mg), y yodo(Y).
 PROTEINA
 Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen alrededor
del 50% de su peso seco o más en algunos casos.
 Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero una célula humana puede
haber 10,000 clases de proteínas distintas.
 Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente
sencillas y no hidrolizables denominadas Aminoácidos (Aa).
 Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser
oligopéptidos formados por no más de 10 Aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
 Cuando el número de aminoácidos supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura
tridimensional específica entonces se habla propiamente de proteínas
 AMINOACIDOS: UNIDADES
ESTRUCTURALES DE LA
PROTEINAS
 Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.
 Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden presentar otros elementos.
 Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (--COOH) y un grupo amino (--NH2) que se
unen al mismo carbono (carbono α).
 Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable
denominado radical R.
 Este radical es el que determina las propiedades químicas y biológicas de cada
aminoácido. Según este se distinguen 20 tipos de aminoácidos.
 UNION DE
AMINOACIDOS
 Los enlaces químicos entre aminoácidos
se denominan enlaces peptídicos y las
cadenas formadas péptidos.

 Si el número de aminoácidos que forman

un péptido es 2 se denomina dipéptido, si
es 3 tripéptido, etc.

 Sí es inferior a 50 se habla de
oligopéptido, y si es superior a 50 se
denomina polipéptido. Solo cuando un
polipéptido se halla constituido por más
de 50 moléculas de aminoácidos entonces
se habla de proteína.
Los aminoácidos son la materia prima de las proteínas, pero éstos pueden clasificarse de dos maneras:
los esenciales y los no esenciales. La principal diferencia entre estos tipos de aminoácidos es que
algunos de ellos los sintetiza el cuerpo humano y los otros no, por lo que es necesario conseguirlos a
través de la dieta.
Los primeros son los aminoácidos no esenciales, mientras los segundos son los aminoácidos
esenciales.
ESTRUCTURA DE
LAS PROTEINAS
la organización de una proteína viene definida
por cuatro niveles estructurales (o cuatro
niveles de organización) denominados:
1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA.

Cada una de estas estructuras informa de la

disposición de la anterior en el espacio.
 CLASIFICACION DE
PROTEINAS
HOLOPROTEINAS: Formadas solamente por aminoácidos.

HETEROPROTEINAS: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que
se denomina “grupo prostético”.
Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
HOLOPROTEINAS
HETEROPROTEIN
AS
 SINTESIS DE
AMINOACIDOS
 SINTESIS DE
AMINOACIDOS
CLASIFICACION DE
AMINOACIDOS
SEGUN SU CADENA
LATERAL
 SEGUN SU
POLARIDAD
AMINOACIDOS NO
POLARES
AMINOACIDOS POLARES
NEUTROS
AMINOACIDOS
ACIDOS
 DEFICIENCIA DE
AMINOACIDOS EN
ALGUNOS ALIMENTOS
PEPTIDOS
IMPORTANCIA BIOMEDICA
DE LOS AMINOACIDOS
 HEMOGLOBINA
Es una proteína tetramérica en la que cada subunidad se
compone de una globina que rodea a un heme. Formada
por 574 aa.
Su función principal es el transporte de oxigeno y dióxido
de carbono.
El oxígeno se propaga a través del tejido del pulmón en
los eritrocitos, ya que la hemoglobina es un tetrámero,
compuesto de dos dímeros idénticos (αβ)1 y (αβ)2. se
pueden unir cuatro moléculas de oxígeno a la vez, Dicho
oxígeno unido se distribuye a lo largo de todo el cuerpo, y
regresa dióxido de carbono hacia los pulmones.

Dicho esto, se puede afirmar que la hemoglobina se

encarga de suministrar el oxígeno necesario para el
metabolismo.
TRANSPORTE DEL
OXIGENO (O2) Y DEL
DIOXIDO DE
CARBONO (CO2) POR
LA HEMOGLOBINA
 CONFORMACIONES
DE LA HEMOGLOBINA
La molécula de Hemoglobina (Hb) pasa por dos conformaciones espaciales diferentes con
distinta afinidadpor el O2:
 Conformación tensa (T): La Hb desoxigenada presenta una unión electrostática firme
entre las cadenas de la globina.
 Conformación relajada (R): la unión de una molécula de O2 a unos de los hemo rompe
esas uniones electrostáticas aumentando la afinidad por el O2 unas 500 veces.

La Mioglobina siempre presenta gran afinidad por el O2 lo que determinan su avidez por el
mismo cuando está presente.
 EFECTOS
ALOSTERICOS
La capacidad de la hemoglobina para unir oxígeno de manera
reversible se ve afectada por:
 La pO2 (a través de las interacciones hemo-hemo como se
ha descrito antes)
 El pH del ambiente
 La presión parcial de dióxido de carbono (pCO2).
 La disponibilidad de 2,3-bisfosfoglicerato (2,3 BPG).

Estos compuestos se denominan en conjunto efectores

alostéricos («otro sitio»), porque su interacción en un sitio de
la molécula de hemoglobina afecta a la unión del oxígeno a
los grupos hemo en otros lugares de la molécula.
GLUCOLISIS
 REACCIONES DE LA
HEMOGLOBINA

 Con O2 (Oxígeno): Oxihemoglobina.

 Oxidación de la Hemoglobina: Metahemoglobina. (Fe+++)

 Con CO (Monóxido de Carbono): Carboxihemoglobina.

 Con CO2 (Dióxido de Carbono): Carbohemoglobina ó Carbaminohemoglobina.

 MIOGLOBINA

La mioglobina se produce como una proteína

monomérica formada por 153 aa. en donde la
globina se rodea de una heme. Tiene la función
principal de ser un portador secundario de oxígeno
en el tejido muscular.

Cuando las células musculares se encuentran en

acción, se necesita mayor cantidad de oxígeno,
dichas células utilizan la mioglobina para acelerar la
difusión de oxígeno y tomarlo para los momentos
más intensos de respiración.
 TIPOS DE
HEMOGLOBINA
MIOGLOBINA Y
HEMOGLOBINA
 DIFERENCIA
ESTRUCTURAL
COMPARACION ENTRE
MIOGLOBINA Y
HEMOGLOBINA
 ENZIMAS
 Las enzimas son proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de una
reacción química, no se consumen durante la reacción, y no experimentar cambios
en el proceso.
 Prácticamente todas las reacciones del organismo están mediadas por enzimas.
 Las enzimas, por tanto, dirigen todos los acontecimientos metabólicos.

Catalizador: sustancia que

aumenta la velocidad de
una reacción química, sin
alterar el producto final.
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
LAS ENZIMAS SE DIVIDEN EN SEIS
CLASES PRINCIPALES.
Cada una con numerosos subgrupos. Para
una enzima dada, se une el sufijo -asa
a una descripción bastante completa de la
reacción química catalizada, en la que se
incluyen los nombres de todos los
sustratos (p. ej.
lactato:NAD+oxidorreductasa)
algunas enzimas conservan sus nombres
comunes originales, que no dan ninguna
pista sobre la reacción enzimática
asociada, p. ej., tripsina y pepsina.
 La síntesis de Glucosa 6-fosfato se considera
una encrucijada metabólica, su destino
dependende las necesidades de la célula.

1. GLUCONEOGENESIS
2. VIA PENTOSAS PARA LA SINTESIS DE RIBOSA 5-FOSFATO.
3. SINTESIS DE ACIDOS GRASOS.
 REGULACION A NIVEL DE
TRANSCRIPCION O TRADUCCION
 REGULACIÓN
ENZIMATICA
 La actividad enzimática puede regularse, activándose o inhibiéndose de acuerdo a las
necesidades de la célula.
 Los principales mecanismos de regulación son:

1.Control genético (síntesis de la enzima).

2. Modificación covalente (es de las principales procesos,: fosforilación y desfosforilación,

Metilación, Acetilación, Nucleotidilación.

3. Efectos alostéricos : Por lo general estas enzimas tiene varias subunidades y varios sitios
activos, los cuales presentan cooperatividad. Son reguladas por moléculas efectoras, las cuales
se unen no covalentemente en sitio diferente a su sitio activo.
4. Compartimentalización.
LOCALIZACIÓN
INTRACELULAR DE
ALGUNAS VÍAS
BIOQUÍMICAS
IMPORTANTES.
Efector negativo.-
La fosfofructoquinasa-1 (FPK-1) tiene un
sitio alostérico para ATP. En grandes
concentraciones de ATP, la enzima se
inhibe alostéricamente.

Efector positivo:
FPK-1 es alostéricamente activada por
fructosa 2,6 bifosfato, siempre que
aumente la concentración de AMP
(condiciones de demanda energética)
 USOS CLINICOS DE LAS
ENZIMAS

 Alteración de los niveles plasmáticos de enzimas en la enfermedad.

Muchas enfermedades que causan lesión tisular provocan un aumento de la liberación de
enzimas intracelulares al plasma (tejidos cardíaco, hepático, muscular esquelético y de
otros).
 Enzimas plasmáticas como herramientas diagnósticas.
Algunas enzimas muestran una actividad relativamente elevada tan sólo en uno o en unos
pocos tejidos (ALT, AMILASA, LIPASA,etc). Aumentos en los niveles plasmáticos de las
enzimas con una distribución tisular amplia proporcionan una indicación menos específica
del sitio de lesión celular y limitan su valor diagnóstico. (DHL)
 USOS CLINICOS DE LAS
ENZIMAS
 Isoenzimas y enfermedades cardíacas.
Las isoenzimas (también llamadas isozimas) son enzimas
que catalizan la misma reacción. Sin embargo, no tienen
necesariamente las mismas propiedades físicas debido a
diferencias genéticamente determinadas en la secuencia u
número de Aa. (CK, CK-MM,CK-BB, CK-MB)
https://www.cuidandote.net/2011/06/determinacion-de-las-
troponinas/
DIVERSOS USOS DE LAS
ENZIMAS
 FUNCION DEL ATP
El ATP está constituido por 1 molécula de adenosina (adenina + ribosa) a la que están
unidos tres grupos fosfato. Si se elimina 1 fosfato, se produce ADP. Si se eliminan 2
fosfatos, el resultado es el monofosfato de adenosina (AMP). La energía libre estándar
de la hidrólisis del ATP, ΔG0, es de aproximadamente –7,3 kcal/mol para cada uno de
los dos grupos fosfatos terminales. Debido a este gran ΔG0 negativo, el ATP se
denomina compuesto de fosfato de alta energía.
CADENA DE TRANSPORTE
DE ELECTRONES
 CADENA DE TRANSPORTE
DE ELECTRONES
Cadena de transporte de electrones. Las flechas de color morado muestran el flujo
de electrones. CoQ, coenzima Q; FAD, dinucleótido de flavina y adenina; Fe-S, centro
de hierro-azufre; FMN, mononucleótido de flavina; NAD (H), dinucleótido de
nicotinamida y adenina.
FOSFORILACION
OXIDATIVA
 FOSFORILACION
OXIDATIVA
 La transferencia de electrones a través de la CTE está favorecida energéticamente
porque el NADH es un dador de electrones potente y el O2 es un ávido aceptor de
electrones. Sin embargo, el flujo de electrones no provoca directamente la síntesis
de ATP.

 La hipótesis quimiosmótica (conocida también como hipótesis de Mitchell) explica

cómo se utiliza la energía libre generada por el transporte de electrones a través
de la CTE para producir ATP a partir de ADP y Pi
DEGRADACIÓN METABÓLICA DE
MOLÉCULAS QUE PRODUCEN ENERGÍA.

ADP, difosfato de adenosina;

ATP, trifosfato de adenosina;
FAD (H2), dinucleótido de flavina y adenina;
NAD (H), dinucleótido de nicotinamida y adenina;
Pi , fosfato inorgánico.
DINUCLEÓTIDO DE NICOTINAMIDA Y
ADENINA (NAD)
DINUCLEÓTIDO DE FLAVINA Y
ADENINA (FAD)
 PRODUCTOS DAÑINOS DE LA
FOSFORILACION OXIDATIVA
La enzima Superóxido dismutasa (SOD) se considera un factor clave en la
protección celular frente el superóxido, representando la primera línea de defensa
para prevenir el daño oxidativo, siendo el antioxidante más poderoso en la célula.
La enzima SOD cataliza la dismutación del anión superóxido en peróxido de
hidrógeno (H2O2), que posteriormente se convierte en agua (H2 O) y oxígeno
molecular (O2) gracias a la acción de las enzimas accesorias glutatión peroxidasa
(GPx) y catalasa (CAT).
 ESTRUCTURA DE
CARBOHIDRATOS
Los hidratos de carbono (glúcidos) son las moléculas orgánicas más abundantes de la
naturaleza. Tienen una gran variedad de funciones
 Actúan como una forma de almacenamiento de energía en el cuerpo
 Actúan como componentes de la membrana celular que median algunas formas de
comunicación intercelular
La fórmula empírica de muchos de los hidratos de carbono más simples es (CH2O)n,
donde n ≥ 3, de ahí el nombre de «hidrato de carbono».

Los hidratos de carbono con un aldehído como grupo

carbonilo se denominan aldosas, mientras que los que tienen
un grupo ceto como grupo carbonilo se denominan cetosas
 DESCRIPCION DE LOS
PRINCIPALES MONOSACARIDOS

Galactosa Aldehido Aldosa 6 Hexosa Aldohexosa

 CLASIFICACION DE
CARBOHIDRATOS
 Los disacáridos contienen dos unidades de monosacáridos,
 los oligosacáridos contienen de 3 a 10 unidades de monosacáridos,

 los polisacáridos contienen más de 10 unidades de monosacáridos y

pueden alcanzar una longitud de centenares de unidades de azúcar.
Pentosas

Hexosas
 ISOMEROS

Los compuestos que tienen la misma fórmula química

pero diferentes estructuras se denominan isómeros.
Por ejemplo, la fructosa, la glucosa, la manosa y la
galactosa son todos isómeros entre sí y tienen la
misma fórmula química, C6H12O6.
Se dice que los isómeros de hidratos de carbono que
difieren en la configuración alrededor de un solo
átomo de carbono específico (con la excepción del
carbono carbonilo); son epímeros uno del otro.
Por ejemplo, la glucosa y la galactosa son epímeros en
C-4 porque sus estructuras difieren solamente en la
posición del grupo –OH en el carbono 4.
ISOMALTASA
α (1→6)
 MALTASA LACTASA
α (1→4) β (1→4)

SACARASA
α (1→2) GLUCOSIDASA
β (1→ 4)
 DIGESTIÓN DE
CARBOHIDRA
TOS
A) α-AMILASA SALIVAL: actúa brevemente
sobre el almidón y el glucógeno de la dieta
hidrolizando al azar enlaces α (1→4).

B) α-AMILASA PANCREÁTICA: continúa el

proceso de digestión del almidón.en el
intestino delgado

C) DISACARIDASAS INTESTINALES:
Isomaltasa, Maltasa, Sacarasa, Lactasa.(β-
galactosidasa).
 DIGESTIÓN
DE
CARBOHIDRA
D) ABSORCIÓN INTESTINAL DE MONOSACÁRIDOS:
En el duodeno y en la parte superiorTOS
del yeyuno se absorben
la mayor parte de los productos monosacáridos de la
digestión, para lo cual utiliza proteínas transportadoras.
Cotransportador 1 de glucosa dependiente de sodio
(SGLT-1): Glucosa y Galactosa.
Transportador de monosacáridos (GLUT- 5): Fructosa.

Los tres monosacáridos son transportados desde la célula de

la mucosa intestinal hacia la circulación portal por otro
transportador más, el GLUT-2.
 DIGESTIÓN DE
CARBOHIDRATOS
E) DEGRADACIÓN ANÓMALA DE LOS DISACÁRIDOS:
El proceso completo de digestión y absorción de los hidratos de
carbono es tan eficiente en los individuos sanos que normalmente
todos los carbohidratos digeribles de la dieta ya se han absorbido
cuando el material ingerido alcanza la parte inferior del yeyuno.

Sin embargo, puesto que son sólo monosacáridos los que se absorben

Cualquier defecto (genético o adquirido) en una actividad disacaridasa

específica de la mucosa intestinal provoca el paso de glúcidos no
digeridos al intestino grueso.
REACCIONES
IMPORTANTES DEL
METABOLISMO

Texto azul = productos

intermedios del
metabolismo de los
hidratos de
Carbono
Texto marrón =
productos intermedios
del metabolismo de
lípidos
Texto verde = productos
intermedios del
metabolismo de
proteínas
GLUCOLISIS
 GLUCOLISIS
Todos los tejidos utilizan la vía glucolítica para la oxidación de la glucosa con
el fin de proporcionar energía (en forma de ATP) y productos intermedios para
otras vías metabólicas. La glucólisis constituye el núcleo central del
metabolismo de los hidratos de carbono porque prácticamente todos los
azúcares, provengan de la dieta o de reacciones catabólicas del organismo,
pueden convertirse en última instancia en glucosa.
El piruvato es el producto final de la glucólisis en células con mitocondrias y una
fuente adecuada de oxígeno. Esta serie de 10 reacciones se denomina glucólisis
aerobia porque se necesita oxígeno para reoxidar el NADH formado durante la
oxidación del gliceraldehído 3-fosfato. La glucólisis aerobia prepara el camino
para la descarboxilación oxidativa del piruvato a acetil-CoA, un combustible
principal del ciclo de los ATC. La alternativa es la reducción del piruvato a lactato
a medida que el NADH se oxida a NAD+ . Esta conversión de glucosa a lactato
se denomina glucólisis anaerobia porque puede producirse sin la participación
del oxígeno. La glucólisis anaerobia permite la producción de ATP en tejidos que
carecen de mitocondrias (p. ej., eritrocitos y porciones del ojo) o en células
privadas de oxígeno suficiente.
 REACCIONES DE LA
GLUCOLISIS
REACCION 1. FOSFORILACION DE LA GLUCOSA. ***
Las moléculas fosforiladas de azúcar no penetran fácilmente a través de las
membranas celulares, porque no hay portadores específicos transmembrana
para ellas y porque son demasiado polares para difundir a través del centro
lipídico de la membrana celular. La fosforilación irreversible de la glucosa, por
consiguiente, atrapa eficazmente el azúcar como glucosa 6-fosfato citosólica, y
lo destina así a un ulterior metabolismo en la célula. Los mamíferos tienen
cuatro isoenzimas (I-IV) de la enzima hexocinasa que cataliza la fosforilación
de la glucosa a glucosa 6-fosfato.

Hexocinasa IV (o glucocinasa): En las células del parénquima hepático y en las

células β de los islotes pancreáticos, la glucocinasa (la isoenzima hexocinasa
IV) es la enzima predominante responsable de la fosforilación de la glucosa. En
las células β, la glucocinasa funciona como sensor de glucosa, determinando
el umbral para la secreción de insulina. también funciona como detector de
glucosa en las neuronas del hipotálamo, y tiene un cometido clave en la
respuesta adrenérgica a la hipoglucemia
 REACCIONES DE LA
GLUCOLISIS

REACCION 2.
ISOMERIZACIÓN DE LA GLUCOSA 6-FOSFATO.

La fosfoglucosa isomerasa cataliza la isomerización de la

glucosa 6-fosfato a fructosa 6-fosfato. La reacción es
fácilmente reversible y no es una etapa limitante de la
velocidad ni regulada.
 REACCIONES DE LA
GLUCOLISIS
REACCION 3. ***
FOSFORILACIÓN DE LA FRUCTOSA 6-FOSFATO. (PFK-1)

La reacción de fosforilación irreversible catalizada por la fosfofructocinasa-1

(PFK-1) es el punto de control más importante y la etapa más comprometida y
limitante de la velocidad de la glucólisis. Las concentraciones disponibles de los
sustratos ATP y fructosa 6-fosfato, y fructosa 2,6-bifosfatos, controlan la PFK-1.

La disminución de los niveles de glucagón y el aumento de los niveles de

insulina, como sucede tras una comida rica en hidratos de carbono, causan un
aumento de la fructosa 2,6-bisfosfato y, por tanto, un aumento de la velocidad
de la glucólisis en el hígado Por consiguiente, la fructosa 2,6-bisfosfato actúa
como una señal intracelular que indica que la glucosa es abundante
Los niveles elevados de glucagón y bajos de insulina durante el ayuno reducen
la concentración intracelular de fructosa 2,6-bisfosfato en el hígado. Esto
provoca la inhibición de la glucólisis y la activación de la gluconeogénesis.
 REACCIONES DE LA
GLUCOLISIS

REACCION 4.
ESCISIÓN DE LA FRUCTOSA 1,6-BISFOSFATO
La aldolasa escinde la fructosa 1,6-bisfosfato en
dihidroxiacetona fosfato y gliceraldehído 3-fosfato.
La reacción es reversible y no está regulada.

[Nota: la aldolasa B, la isoforma que se halla

principalmente en el hígado, también
escinde la fructosa 1-fosfato y actúa en el
metabolismo de la fructosa alimentaria
 REACCIONES DE LA
GLUCOLISIS
REACCION 5.
ISOMERIZACIÓN DE LA DIHIDROXIACETONA FOSFATO
La triosa fosfato isomerasa interconvierte la
dihidroxiacetona fosfato (DHAP) y el gliceraldehído 3-
fosfato.
La DHAP debe isomerizarse a gliceraldehído 3-fosfato
para su ulterior metabolismo por la vía glucolítica.
Esta isomerización tiene como resultado la producción
neta de 2 moléculas de gliceraldehído 3-fosfato a partir
de los productos de escisión de la fructosa 1,6-bisfosfato.
[Nota: la DHAP se utiliza en la síntesis de triacilglicerol.
 REACCIONES DE LA
GLUCOLISIS
REACCION 6.
OXIDACIÓN DEL GLICERALDEHÍDO 3-FOSFATO
La conversión del gliceraldehído 3-fosfato a 1,3-bisfosfoglicerato
(1,3-BPG) por medio de la gliceraldehído 3-fosfato deshidrogenasa
es la primera reacción de oxidación-reducción de la glucólisis.
[Nota: puesto que hay sólo una cantidad limitada de NAD+ en la
célula, el NADH formado por esta reacción debe reoxidarse a
NAD+ para que la glucólisis continúe.
Dos mecanismos principales para oxidar el NADH son:
1) la conversión ligada a NADH de piruvato a lactato (anaerobia) y
2) la oxidación de NADH a través de la cadena respiratoria
(aerobia).
 REACCIONES DE LA
GLUCOLISIS
REACCION 7.
SÍNTESIS DEL 3-FOSFOGLICERATO PRODUCTOR DE ATP
Cuando el 1,3-BPG se convierte en 3-fosfoglicerato, el grupo
fosfato de alta energía del 1,3-BPG se utiliza para sintetizar
ATP a partir de ADP (v. fig. 8-18). Esta reacción está catalizada
por la fosfoglicerato cinasa, que, a diferencia de la mayoría de
otras cinasas, es fisiológicamente reversible. Puesto que se
forman 2 moléculas de 1,3- BPG a partir de cada molécula de
glucosa, esta reacción cinasa reemplaza las 2 moléculas de
ATP consumidas por la anterior formación de glucosa 6-fosfato
y fructosa 1,6-bisfosfato
 REACCIONES DE LA
GLUCOLISIS

REACCION 8.
DESPLAZAMIENTO DEL GRUPO FOSFATO
El desplazamiento del grupo fosfato desde el
carbono 3 hasta el carbono 2 del fosfoglicerato por
la fosfoglicerato mutasa es libremente reversible
 REACCIONES DE LA
GLUCOLISIS
REACCION 9
DESHIDRATACIÓN DEL 2-FOSFOGLICERATO
La deshidratación del 2-fosfoglicerato por la enolasa
redistribuye la energía dentro del sustrato y da como
resultado la formación de fosfoenolpiruvato (PEP),
que contiene un fosfato enol de alta energía. La
reacción es reversible a pesar de la naturaleza de
alta energía del producto. [Nota: el fluoruro inhibe la
enolasa, y la fluoración del agua reduce la
producción de lactato por parte de las bacterias
bucales, lo que disminuye la caries dental.]
 REACCIONES DE LA
GLUCOLISIS
REACCION 10 ***
FORMACIÓN DEL PIRUVATO PRODUCIENDO ATP

La piruvato cinasa (PK) cataliza la conversión del PEP a piruvato,

la tercera reacción irreversible de la glucólisis. El enol fosfato de
alta energía del PEP se utiliza para sintetizar ATP a partir de ADP
y constituye otro ejemplo de la fosforilación a nivel de sustrato
 DESTINOS
METABOLICOS DEL
PIRUVATO
 DESCARBOXILACIÓN OXIDATIVA DEL PIRUVATO: Produciendo
Acetil-CoA., molécula principal del ciclo ATC.

 CARBOXILACION DEL PIRUVATO A OXALACETATO: Esta reacción es

importante porque repone los productos intermedios del ciclo de
los ATC y proporciona sustrato para la gluconeogénesis.

 REDUCCIÓN DEL PIRUVATO A ETANOL (MICROORGANISMOS): La

descarboxilación del piruvato por la piruvato descarboxilasa, tiene
lugar el levaduras y algunos otros mo., pero no en seres humanos.

 REDUCCION DE PIRUVATO A LACTATO: Es formado por la lactato

deshidrogenasa es el producto final de glucolisis anaerobia en la
cel. Eucariotas. (el cristalino y la córnea del ojo, en la médula
renal, los testículos, los leucocitos y los eritrocitos, porque están
poco vascularizados o carecen de mitocondrias
 REGULACION
HORMONAL DE LA
La regulación de GLUCOLISIS
la glucólisis por activación o inhibición alostéricas, o la
fosforilación/desfosforilación covalente de enzimas limitantes de la velocidad, es
de corta duración (es decir, influyen en el consumo de glucosa durante minutos u
horas).
Superpuestas con estos efectos transitorios existen influencias hormonales sobre
la expresión génica más lentas, y a menudo más profundas, o sobre la cantidad
de proteína enzimática sintetizada. Estos efectos pueden aumentar de 10 a 20
veces la actividad enzimática habitual durante períodos de horas a días.
El consumo regular de alimentos ricos en hidratos de carbono o la administración
de insulina inician un aumento de la cantidad de glucocinasa, fosfofructocinasa y
PK en el hígado.
Por el contrario, disminuye la transcripción génica y la síntesis de glucocinasa,
fosfofructocinasa y PK cuando el glucagón en plasma está elevado y la insulina es
baja.
Estos cambios reflejan un aumento o disminución de la transcripción génica
reflejada en la síntesis de enzimas.
RESUMEN
DE LA

GLUCOLISIS
ANAEROBIA
 CICLO DE LOS ÁCIDOS
TRICARBOXÍLICOS (ATC)
 El ciclo de los ácidos tricarboxílicos ([ciclo de los ATC], también
llamado ciclo del ácido cítrico o ciclo de Krebs) desempeña
diversos papeles en el metabolismo.
 Es la vía final donde converge el metabolismo oxidativo de los
hidratos de carbono, los aminoácidos y los ácidos grasos,
donde sus esqueletos carbonados se convierten en CO2. Esta
oxidación proporciona energía para la producción de la mayor
parte del trifosfato de adenosina (ATP) en la mayoría de los
animales, entre ellos los seres humanos.
 El ciclo de los ATC se produce totalmente en las mitocondrias
y está, por tanto, muy próximo a las reacciones de transporte
de electrones, que oxidan las coenzimas reducidas (NADH y
FADH2) producidas por el ciclo.
 CICLO DE LOS ÁCIDOS
TRICARBOXÍLICOS (ATC)
 El ciclo de los ATC es una vía aerobia, porque se requiere O2
como aceptor final de electrones.
 Reacciones como el catabolismo de algunos aminoácidos
generan productos intermedios del ciclo y se denominan
reacciones anapleróticas («de relleno»).
 El ciclo de los ATC también suministra intermediarios para
una cantidad importante de reacciones de síntesis. Por
ejemplo, el ciclo interviene en la formación de glucosa a
partir de los esqueletos carbonados de algunos aminoácidos
y proporciona unidades estructurales para la síntesis de
algunos aminoácidos y del hemo. Por consiguiente, no debe
considerarse este ciclo como un círculo cerrado, sino como
un círculo de tránsito con compuestos que entran y salen
según sea necesario.
 REACCIONES DEL CICLO DE
KREBS
REACCION 1
DESCARBOXILACION OXIDATIVA DE PIRUVATO.
La fuente principal de acetil-CoA, el sustrato de dos carbonos para el ciclo de los ATC, es la
descarboxilación oxidativa de piruvato, el producto final de la glucólisis aerobia que debe
transportarse desde el citosol a la mitocondria. Una vez en la matriz mitocondrial, el piruvato
es convertido en acetil-CoA por medio del complejo piruvato deshidrogenasa (complejo PDH),
un complejo multienzimático.

Las carencias de tiamina o de niacina

pueden causar graves problemas en el
sistema nervioso central, porque las
células del cerebro son incapaces de
producir suficiente ATP (por medio del
ciclo de los ATC) si el complejo PDH
está inactivo
 REACCIONES DEL CICLO DE
KREBS
REACCION 2
SÍNTESIS DE CITRATO A PARTIR DE ACETIL-COENZIMA A Y OXALACETATO.
La condensación del acetil-CoA y el oxalacetato (OAA) para formar citrato (un
ácido tricarboxílico) está catalizada por la citrato sintasa. Esta condensación
aldólica tiene el equilibrio desplazado hacia la síntesis de citrato. En el ser
humano, la citrato sintasa no es una enzima alostérica. Es inhibida por su
producto, el citrato. La disponibilidad de sustrato es un recurso fundamental
de regulación de la citrato sintasa.
El citrato, además de ser un producto intermedio en el ciclo de los ATC,
proporciona una fuente de acetil-CoA para la síntesis citosólica de ácidos
grasos, también inhibe la fosfofructocinasa-1 (PFK-1), la enzima limitante de
la velocidad de la glucólisis y activa la acetil-CoA carboxilasa, la enzima
limitante de la velocidad de la síntesis de ácidos grasos
 REACCIONES DEL CICLO
DE KREBS

REACCION 3
ISOMERIZACIÓN DEL CITRATO.
El citrato es isomerizado a isocitrato por medio de la
aconitasa (aconitato hidratasa), una proteína Fe-S .
La aconitasa es inhibida por el fluoroacetato, una
toxina vegetal que se utiliza como pesticida. El
fluoroacetato es convertido en fluoroacetil-CoA, que se
condensa con el OAA para formar fluorocitrato (un
potente inhibidor de la aconitasa), lo que provoca la
acumulación de citrato.
 REACCIONES DEL CICLO
DE KREBS
REACCION 4
DESCARBOXILACIÓN OXIDATIVA DEL ISOCITRATO

La isocitrato deshidrogenasa cataliza la descarboxilación

oxidativa irreversible del isocitrato y rinde la primera de
las 3 moléculas de NADH producidas por el ciclo y la
primera liberación de CO2. Ésta es una de las etapas
limitantes de la velocidad del ciclo de los ATC.
La enzima es activada alostéricamente por ADP (una
señal de baja energía) y el Ca2+, y es inhibida por el ATP
y el NADH, cuyos niveles están elevados cuando la célula
tiene reservas abundantes de energía.
 REACCIONES DEL CICLO
DE KREBS
REACCION 5
DESCARBOXILACIÓN OXIDATIVA DEL Α-CETOGLUTARATO

La conversión del α-cetoglutarato a succinil-CoA está catalizada por el

complejo αcetoglutarato deshidrogenasa, un agregado proteínico de
múltiples copias de tres enzimas. La reacción libera el segundo CO2 y
produce el segundo NADH del ciclo.
Las coenzimas necesarias son el TPP, el ácido lipoico, el FAD, el NAD+ y la
CoA. Cada una funciona como parte del mecanismo catalítico de manera
análoga a la descrita para el complejo PDH. El equilibrio de la reacción
está desplazado hacia la succinil-CoA. El NADH y la succinil-CoA inhiben
el complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa (es decir, éste es inhibido
por sus productos) y el Ca2+ lo activa.
También se produce α-cetoglutarato por la desaminación oxidativa y por
la transaminación del aminoácido glutamato
 REACCIONES DEL CICLO DE
KREBS
REACCION 6
ESCISIÓN DE LA SUCCINIL-COENZIMA A
La succinato tiocinasa (también llamada succinil-CoA
sintetasa, nombre usado para la reacción inversa) escinde el
enlace tioéster de alta energía de la succinil-CoA. Esta
reacción está acoplada a la fosforilación del difosfato de
guanosina (GDP) a trifosfato de guanosina (GTP). El GTP y el
ATP son energéticamente interconvertibles por la reacción de
la nucleósido difosfato cinasa.
La generación de GTP por la succinato tiocinasa es otro
ejemplo de fosforilación a nivel de sustrato.
También se produce succinil-CoA a partir de la propionil-CoA
procedente del metabolismo de los ácidos grasos con número
impar de átomos de carbono y a partir del metabolismo de
varios aminoácidos
 REACCIONES DEL CICLO DE
KREBS
REACCION 7
LAOXIDACIÓN DEL SUCCINATO

El succinato se oxida a fumarato por medio de la succinato

deshidrogenasa al tiempo que el FAD (su coenzima) se
reduce a FADH2. La succinato deshidrogenasa es la única
enzima del ciclo de los ATC que está incluida en la
membrana mitocondrial interna. Como tal, funciona como
complejo II de la cadena de transporte de electrones.

El FAD, más que el NAD+, es el aceptor de electrones porque

el poder reductor del succinato no es suficiente para reducir
el NAD+.
 REACCIONES DEL CICLO
DE KREBS

REACCION 8
HIDRATACIÓN DEL FUMARATO

El fumarato es hidratado a malato en una reacción

libremente reversible catalizada por la fumarasa
(fumarato hidratasa).
También se produce fumarato en el ciclo de la urea,
en la síntesis de purinas y durante el catabolismo de
los aminoácidos fenilalanina y tirosina.
 REACCIONES DEL CICLO
DE KREBS
REACCION 9
OXIDACIÓN DEL MALATO

El malato es oxidado a oxalacetato por la malato

deshidrogenasa. Esta reacción produce el tercero y
último NADH del ciclo.
También se produce OAA mediante transaminación del
aminoácido ácido aspártico
 ENERGIA PRODUCIDA POR
CICLO
Dos átomos de carbono entran en el ciclo como acetil-CoA
y salen como CO2. . El ciclo no implica el consumo ni la
producción netos de Oxalacetato (OAA) ni de ningún otro
producto intermedio. Durante una vuelta del ciclo se
transfieren cuatro pares de electrones:
Tres pares de electrones que reducen tres NAD+ a NADH y
un par que reduce el FAD a FADH2.
La oxidación de un NADH por la cadena de transporte de
electrones provoca la formación de aproximadamente tres
ATP.
La oxidación del FADH2 rinde aproximadamente dos ATP.
 REGULACION DEL CICLO DE
KREBS

El ciclo de los ATC está controlado por la regulación de

varias enzimas: la citrato sintasa, la isocitrato Citrato sintasa

deshidrogenasa y el complejo α-cetoglutarato

deshidrogenasa.
Los equivalentes reductores necesarios para la
fosforilación oxidativa son generados por el complejo
PDH y por el ciclo de los ATC, y ambos procesos se
regulan positivamente en respuesta a una disminución
del cociente entre ATP y ADP.
 GLUCONEOGENE
La formación de SIS
glucosa a partir de precursores distintos de los
hidratos de carbono, como el lactato, el piruvato, el glicerol
(procedente del esqueleto carbonado de los triacilgliceroles) y los
αcetoácidos (procedentes del catabolismo de aminoácidos
glucogénicos).
La formación de glucosa no se produce por una simple inversión de
la glucólisis, porque el equilibrio total de la glucólisis favorece
fuertemente la formación de piruvato.
En cambio, se sintetiza glucosa por una vía especial, la
Gluconeogénesis, que necesita enzimas mitocondriales y
citosólicas.
Durante un ayuno nocturno, aproximadamente el 90 % de la
gluconeogénesis se produce en el hígado, mientras que el 10%
restante tiene lugar en los riñones.
Sin embargo, durante un ayuno prolongado, los riñones pasan a ser
importantes órganos productores de glucosa y contribuyen con un
40 % de la producción total de glucosa
 SUSTRATOS DE LA
GLUCONEOGENESIS
LACTATO:
GLICEROL:
El glicerol se libera durante la hidrólisis de los
triacilgliceroles en el tejido adiposo y pasa al
hígado por la sangre. La enzima glicerol cinasa
fosforila el glicerol a glicerol fosfato, que es
oxidado por la glicerol fosfato deshidrogenasa
a dihidroxiacetona fosfato, un intermediario
de la glucólisis
El músculo esquelético en ejercicio y las
células que carecen de mitocondrias, como
los eritrocitos, liberan lactato a la sangre.
En el ciclo de Cori, el músculo en ejercicio
convierte el esqueleto carbonado de la
glucosa en lactato, que difunde a la sangre.
Este lactato es captado por el hígado y
reconvertido en glucosa, que es liberada de
nuevo a la circulación
 SUSTRATOS DE LA
GLUCONEOGENESIS
AMINOACIDOS:
Los aminoácidos procedentes de la hidrólisis de las
proteínas tisulares son la fuente más importante de
glucosa durante un ayuno. El metabolismo de los
aminoácidos glucogénicos genera α-cetoácidos. Los
α-cetoácidos, como el α-cetoglutarato pueden entrar
en el ciclo de los ácidos tricarboxílicos (ATC) y formar
oxalacetato (OAA), un precursor directo del
fosfoenolpiruvato (PEP).
 REGULACION DE LA
La regulación de la gluconeogénesis en cada momento está determinada principalmente
GLUCONEOGENESIS
por el nivel de glucagón circulante y por la disponibilidad de sustratos gluconeogénicos.
Además, una alteración de la velocidad de síntesis o degradación enzimáticas, o ambas,
provocan cambios adaptativos lentos en la actividad enzimática

A) GLUCAGON: Esta hormona peptídica de las células α de los islotes pancreáticos

estimula la gluconeogénesis mediante tres mecanismos.
1) Cambios en los efectores alostéricos: el glucagón reduce el nivel de fructosa 2,6-
bisfosfato, lo que provoca la activación de la fructosa 1,6- bisfosfatasa y la inhibición de
la PFK-1, y favorece así la gluconeogénesis sobre la glucólisis.
2) Modificación covalente de la actividad enzimática: el glucagón se une a su receptor
acoplado a proteína G (v. pág. 95) y, a través de una elevación del nivel de AMP cíclico
(AMPc) y de la actividad proteína cinasa dependiente de AMPc, estimula la conversión
de la PK hepática a su forma inactiva (fosforilada). Esto reduce la conversión del PEP en
piruvato, que tiene el efecto de desviar el PEP
hacia la síntesis de glucosa
3) Inducción de la síntesis enzimática: el glucagón aumenta la transcripción del gen de
la PEP-carboxicinasa; de esta manera aumenta la disponibilidad de esta enzima a
medida que los niveles de sus sustratos se incrementan durante el ayuno. [Nota: los
glucocorticoides también aumentan la expresión del gen, mientras que la insulina
disminuye dicha expresión.]
 REGULACION DE LA
GLUCONEOGENESIS
C) ACTIVACIÓN ALOSTÉRICA POR LA ACETIL-
COENZIMA A
La activación alostérica de la piruvato D) INHIBICIÓN ALOSTÉRICA
B) DISPONIBILIDAD DE SUSTRATOS carboxilasa hepática por la acetil-CoA se POR EL MONOFOSFATO DE
La disponibilidad de precursores produce durante el ayuno. Como ADENOSINA.
gluconeogénicos, en particular de consecuencia de una lipólisis aumentada en el La enzima fructosa 1,6-
aminoácidos glucogénicos, influye tejido adiposo, el hígado se carga de ácidos bisfosfatasa es inhibida por
de manera significativa en la grasos La velocidad de formación de acetil- el AMP, un compuesto que
velocidad de síntesis de glucosa. CoA por β-oxidación de estos ácidos grasos activa la PFK-1. Esto da como
Niveles reducidos de insulina supera la capacidad del hígado para oxidarlos resultado una regulación
favorecen la movilización de a CO2 y H2O. Como resultado, se acumula recíproca de la glucólisis y la
aminoácidos desde las proteínas acetil-CoA, que activa la piruvato carboxilasa gluconeogénesis observada
musculares y proporcionan los
antes con la fructosa 2,6-
esqueletos carbonados para la
bisfosfato. [Nota: de este
gluconeogénesis. Las coenzimas-
modo, el AMP elevado
cosustratos, ATP y NADH,
estimula vías que oxidan
requeridos para la gluconeogénesis,
nutrientes a fin de
son proporcionados principalmente
proporcionar energía a la
por el catabolismo de los ácidos
célula.]
grasos.
 INSULINA

La insulina es una hormona peptídica producida por las células β de

los islotes de Langerhans, que son agrupamientos de células que
están incluidas en la porción endocrina del páncreas. [Nota:
«insulina» procede del vocablo latín insula, que significa isla.] Los
islotes constituyen sólo alrededor de un 1 % a un 2 % de las células
totales del páncreas. La insulina es la hormona más importante que
coordina el uso que hacen los tejidos de los combustibles, esta
compuesta por 51 aminoácidos. Sus efectos metabólicos son
anabólicos, favoreciendo, por ejemplo, la síntesis de glucógeno,
triacilgliceroles (TAG) y proteínas. La insulina es degradada por la
enzima degradadora de insulina, que se encuentra en el hígado y, en
menor grado, en los riñones. La insulina tiene una semivida
plasmática de unos 6 min. Esta corta duración de acción permite
cambios rápidos en los niveles circulantes de la hormona
 FUNCIONDE LA INSULINA
EN LA REGULACION DE
LA GLUCOSA
La secreción de insulina es regulada por combustibles de
transmisión sanguínea y por hormonas.
Estimulación de la secreción de insulina: la secreción de
insulina por las células β del páncreas está estrechamente
coordinada con la liberación de glucagón por lascélulas α
pancreáticas. Las cantidades relativas de insulina y glucagón
liberadas por el páncreas están reguladas de manera tal que la
velocidad de producción de glucosa hepática se mantiene en
equilibrio con la utilización de glucosa por los tejidos
periféricos. A la vista de este papel coordinador, no sorprende
que las células β respondan a una variedad de estímulos. En
particular, la secreción.de insulina es aumentada por la
glucosa, los aminoácidos y las hormonas peptídicas
gastrointestinales.

A) GLUCOSA:
B) AMINOÁCIDOS:
Una comida rica en hidratos de
La ingestión de proteínas
carbono provoca un aumento de
provoca un aumento transitorio
la glucemia, el principal
de los niveles plasmáticos de
estímulo para la secreción de
aminoácidos (p. ej., arginina), lo
insulina..Las células β son las
cual, a su vez, induce la
células sensibles a glucosa más
secreción inmediata de insulina.
importantes del cuerpo.
[Nota: los ácidos grasos tienen
un efecto similar.]
C) HORMONAS PEPTÍDICAS
GASTROINTESTINALES:
El péptido intestinal similar al glucagón
de tipo 1 (GLP-1) y el polipéptido gástrico
inhibidor (GIP; también llamado péptido
insulinotrópico dependiente de glucosa)
aumentan la sensibilidad de las células β a
la glucosa. Son liberados desde el
intestino delgado después de la ingestión
de alimento y causan un aumento
anticipador de los niveles de insulina y, en
consecuencia, se habla de los mismos
como «incretinas». Su acción puede
explicar el hecho de que la misma
cantidad de glucosa administrada por vía
oral induzca una secreción mucho mayor
de insulina que si se administra por vía
intravenosa