Aminoácidos, péptidos y

proteínas
Bioquímica
M. Aguilar
La fórmula general de un 𝛂-aminoácido
Naturales Zwitteriónica

En la forma zwiteriónica, un H+
se pierde del grupo -COOH y
es ganado por el grupo NH2.
Naturaleza anfótera de los 𝛂-aminoácidos

Cuando los α-aminoácidos se disuelven en una solución

ácida, ganan un protón y, si se disuelven en una solución
básica, pierden un protón.
En solución ácida, la estructura del ion
formado a partir de la fenilalanina es

Dar la estructura del ion formado a partir

de fenilalanina en solución básica.
Formación de dipéptidos

Dos moléculas de aminoácidos pueden unirse en una reacción de

condensación para formar un dipéptido.
Una reacción de condensación es una reacción en la que dos
moléculas se unen para formar una molécula.
En la reacción se pierde una molécula más pequeña, a menudo agua.

El enlace se llama enlace peptídico.

Formación de polipéptidos y proteínas

Cuando se unen dos o más péptidos, forman un polipéptido. Estos, a

su vez, pueden formar proteínas.
 Estructura proteica
Hay cuatro niveles de estructura proteica.
● Primaria

La secuencia de aminoácidos que forman la cadena de proteínas.

● Secundaria

Cómo partes de la proteína pueden plegarse para formar una hélice 𝛂 que se mantiene en su lugar
mediante enlaces de hidrógeno o una hoja β plegada.
En las hojas con pliegues β, los aminoácidos forman una forma como un trozo de papel estabilizado
por enlaces de hidrógeno entre aminoácidos en diferentes cadenas polipeptídicas.

● Terciaria

Esta se refiere a la proteína en su conjunto y la forma en que las hélices 𝛂 o las láminas β plegadas
de la proteína se pliegan entre sí.
Las proteínas y los polipéptidos son poliamidas naturales formadas a partir de 𝛂-
aminoácidos

1. Dos α-aminoácidos naturales son la alanina y la glicina.

Dibujar los dos dipéptidos posibles que se pueden formar cuando

una molécula de glicina se combina con una molécula de alanina.
En la cadena de hélice 𝛂, el enlace de hidrógeno
se forma entre el átomo de oxígeno en el grupo
carbonilo de la cadena principal del polipéptido
en un aminoácido y el átomo de hidrógeno en el
grupo amino de la cadena principal del
polipéptido de otro aminoácido que está cuatro
aminoácidos más adelante en la cadena. Esto
mantiene el tramo de aminoácidos en una
espiral hacia la derecha. Cada giro de una hélice
alfa tiene 3,6 residuos de aminoácidos. Los
grupos R (las cadenas laterales) del polipéptido
sobresalen de la cadena de hélice 𝛂 y no están
involucrados en los enlaces H que mantienen la
estructura de hélice 𝛂.
En las láminas con pliegues β, los tramos de aminoácidos se
mantienen en una conformación casi completamente
extendida que se "pliega" o zigzaguea debido a la
naturaleza no lineal de los enlaces covalentes C-C y C-N
simples. Las hojas con pliegues β nunca se producen solas.
Deben mantenerse en su lugar mediante otras láminas
plisadas β. Los tramos de aminoácidos en láminas plegadas
en β se mantienen en su estructura de lámina plegada
porque se forman enlaces de hidrógeno entre el átomo de
oxígeno en un grupo carbonilo de la cadena principal
polipeptídica de una hoja plegada en β y el átomo de
hidrógeno en un grupo amino de la cadena principal
polipeptídica de otro grupo β -hoja plegada. Las hojas con
pliegues β que se mantienen juntas se alinean paralelas o
antiparalelas entre sí. Los grupos R de los aminoácidos en
una hoja con pliegues β apuntan perpendiculares a los
enlaces de hidrógeno que mantienen juntas las láminas con
pliegues β y no participan en el mantenimiento de la
estructura de la hoja plegada con β.
La estructura terciaria de una cadena polipeptídica es su
forma tridimensional general, una vez que todos los
elementos de la estructura secundaria se han plegado
entre sí. Las interacciones entre el grupo R polar, apolar,
ácido y básico dentro de la cadena polipeptídica crean la
compleja estructura terciaria tridimensional de una proteína.
Cuando el plegamiento de proteínas tiene lugar en el
entorno acuoso del cuerpo, los grupos R hidrófobos de los
aminoácidos no polares se encuentran principalmente en el
interior de la proteína, mientras que los grupos R hidrófilos
se encuentran principalmente en el exterior. Las cadenas
laterales de cisteína forman enlaces disulfuro en presencia
de oxígeno, el único enlace covalente que se forma durante
el plegamiento de proteínas. Todas estas interacciones,
débiles y fuertes, determinan la forma tridimensional final
de la proteína. Cuando una proteína pierde su forma
tridimensional, ya no será funcional.
Función proteica

● La colección de proteínas dentro de una célula determina su salud y

función.
● Las proteínas son responsables de casi todas las tareas de la vida
celular, incluida la forma celular y la organización interna, la fabricación
de productos y la limpieza de desechos y el mantenimiento de rutina.
● Las proteínas también reciben señales del exterior de la célula y
movilizan la respuesta intracelular.
● Son las macromoléculas de batalla de la célula y son tan diversas
como las funciones que cumplen.
Reguladoras
Transportadoras
Almacenamiento
Protectoras

https://www.youtube.com/watch?
v=_N1xX49AqwQ
Estructurales
Contráctiles y móviles
Enzimas
 ¿Cuán diversas son las proteínas?

● Las proteínas pueden ser grandes o pequeñas, en su mayoría hidrófilas o en su

mayoría hidrófobas, existir solas o como parte de una estructura de unidades
múltiples y cambiar de forma con frecuencia o permanecer virtualmente
inmóviles.
● Todas estas diferencias surgen de las secuencias de aminoácidos únicas que
componen las proteínas.
● Las proteínas completamente plegadas también tienen características de
superficie distintas que determinan con qué otras moléculas interactúan.
Cuando las proteínas se unen a otras moléculas, su conformación puede
cambiar de manera sutil o dramática.
Protein Structure | Boundless Chemistry. https://courses.lumenlearning.com/boundless-chemistry/chapter/protein-structure/

Blended Learning | Dysgu Cyfunol. (2020). https://d3kp6tphcrvm0s.cloudfront.net/el20-21_2-7

Protein Function | Learn Science at Scitable. (2014). https://www.nature.com/scitable/topicpage/protein-function-14123348/