La mayoría de las enzimas son proteínas que catalizan

reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son

catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una
reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles
las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que
espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en
condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador
requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
 • Actualmente se ha
descubierto que unas
moléculas de Acido
ribonucleico (ARN), tienen
propiedades catalíticas es
decir aceleran reacciones.
Para distinguir a estas se les
llama RIBOZIMAS.

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 Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los
seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son
catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de
reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un
grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un
enzima:
1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro
activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por
los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un
sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados
en el mecanismo de la reacción.
3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo
ciclo de reacción.
MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
En las reacciones espontáneas, los productos finales
tienen menos energía libre que los reactantes. Por tanto, en
las reacciones espontáneas se libera energía. Sin embargo, el
comienzo de la reacción requiere un aporte inicial de energía.
Esta energía inicial que hay que suministrar a los reactantes
para que la reacción transcurra se llama energía de
activación (Ea). Cuanto menor es la Ea más fácilmente
transcurre la reacción.
La acción de los catalizadores consiste,
precisamente, en disminuir la Ea
Las enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que
disminuyen la Ea aún más que los catalizadores inorgánicos.
Por ejemplo, la descomposición del agua oxigenada (H2O2)
para dar H2O y O2 puede ocurrir sin catalizador, con un
catalizador inorgánico (platino), o con un enzima específico
(catalasa). Las respectivas Ea para cada proceso son 18, 12 y
6 Kcal./mol. Así, se puede calcular que el platino acelera la
reacción 20.000 veces, mientras que la catalasa la acelera
370.000 veces.
 Para que una reacción química tenga lugar, las moléculas
de los reactantes deben chocar con una energía y una
orientación adecuadas. La actuación del enzima (1) permite
que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo con
una orientación óptima para que la reacción se produzca y (2)
modifica las propiedades químicas del sustrato unido a su
centro activo, debilitando los enlaces existentes y
facilitando la formación de otros nuevos.

Existen dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al

centro activo del enzima:
 MODELO LLAVE-CERRADURA

El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la

del centro activo son complementarias, de la misma forma que una
llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos
casos, pero no es siempre correcto
MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO

En algunos casos, el centro activo adopta la conformación

idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al
centro activo del enzima desencadena un cambio
conformacional que da lugar a la formación del producto.
Este es el modelo del ajuste inducido. Sería algo así como un
cascanueces, que se adapta al contorno de la nuez.
 CARACTERÍSTICAS DE LA
ACCIÓN ENZIMÁTICA
• La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada
especificidad. Esta es doble y explica que no se formen
subproductos:
1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la
que el enzima ejerce su acción catalítica.
2. Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un
enzima específico.
• La acción enzimática se caracteriza por la formación de un
complejo que representa el estado de transición.

E + S E-S E + P
•El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones
débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas,
etc., en un lugar específico , el centro activo. Este centro es una
pequeña porción del enzima, constituido por una serie de aminoácidos
que interaccionan con el sustrato.
 Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no
proteicas. En función de su naturaleza se denominan:
1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.
2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede
señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas y
realmente las deficiencias producidas por la falta de
vitaminas responden más bien a que no se puede catalizar una
reacción en la que la vitamina es la coenzima.
 COFACTORES
Algunas enzimas dependen para su actividad
catalítica además de la estructura proteica, de
otras moléculas de naturaleza no proteica. Estas
estructuras reciben el nombre de cofactores.
Estos son resistentes al calor mientras que las
proteínas generalmente no lo son.
El complejo enzima – cofactor recibe el nombre de
holoenzima. A la fracción proteica aislada del
cofactor que es inactiva se la denomina apoenzima.
Los cofactores pueden ser simplemente iones
metálicos o en algunos casos moléculas orgánicas
complejas. Estas últimas el nombre de coenzimas.
Holoenzima = Apoenzima + Coenzima
 VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales

C (ácido ascórbico) Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno Escorbuto

B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehídos Beriberi

Dermatitis y lesiones en las

B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
mucosas

B3 (ácido
Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos del sueño
pantotinico)

B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra

B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos. Depresión, anemia

B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa

Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de

Biotina Fatiga, dermatitis...
aminoácidos.
Vitamina C Ácido ascorbico
Vitamina B₁ tiamina
Vitamina B₂ Riboflavina
Vitamina B₃ Ácido
pantotenico
Vitamina B₅ niacina
Vitamina B₆ piridoxina
Vitamina B₁₂ cianocobalamina
Vitamina A Retinol

Vitamina D Calciferol

Vitamina E Tocoferol

Vitamina K Filoquinona
Dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD+)

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Coenzima A
Dinucleótido de flavina y adenina
(FAD)
Las primeras enzimas recibieron nombres
arbitrarios. Ejemplo: renina, papaína, tripsina,
protrombina, etc.
Algunas se designaron con nombres triviales, a
partir del sustrato sobre el que actuaban, seguido
de la terminación “ASA”. Ejemplo: Lipasas (lípidos),
proteasas (proteínas), amilasas (almidones) etc.
Otras enzimas recibieron su nombre a partir del
tipo de reacción que catalizaban. Ejemplo:
deshidrogenasas, isomerasas, etc.
La nomenclatura actual se basa en los lineamientos
fijados por la unión internacional de bioquímica
(IUB), utilizando un código de cuatro dígitos en el
cual:
El primer digito indica el grupo al que pertenece la
enzima: Oxidorreductasas, transferasas,
hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas.
El segundo digito indica la subclase: hidrolasa del
enlace ester reductasa descarboxilante, etc.
El tercer digito hace referencia a la clase de
reacción, con información respecto al sustrato
especifico, por ejemplo: establece la diferencia
entre un ester y un tioester.
El cuarto digito describe el sustrato especifico,
ejemplo: D-hexosa oxidasa, L-malato
deshidrogenasa.
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir,
transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un
sustrato a otro, según la reacción general:
AH2 + B  A + BH2 Ared + Box  Aox + Bred
 Clase 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo químico
(distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro,
según la reacción:
A-B + C  A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la
reacción representada en la Figura de la abajo:
glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato
 Clase 3: HIDROLASAS

Catalizan las reacciones de hidrólisis:

A-B + H2O  AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

lactosa + agua  glucosa + galactosa

Clase 4: Liasas
Clase 5: ISOMERASAS
Catalizan la interconversión de isómeros:
AB
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la
fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las
reacciones representadas en la tabla inferior:
fosfoglucosa isomerasa
glucosa-6-fosfato fructosa-6-fosfato
Clase 6: LIGASAS

Catalizan la unión de dos sustratos por Condensación,

con la hidrólisis simultánea de un nucleótido
trifosfato (ATP, GTP, etc.):
A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la

reacción:

piruvato + CO2 + ATP  oxaloacetato + ADP + Pi