"Año de la Lucha contra la Corrupción y la Impunidad"

UNIVERSIDAD NACIONAL DE PIURA

FACULTAD DE INGENIERÍA INDUSTRIAL

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA

AGROINDUSTRIAL E INDUSTRIAS
ALIMENTARIAS

Curso: Composición de los alimentos

Docente: Ing. Smith Timaná Rojas.

Alumnos:

MADRID SANDOVAL, Cristina Elizabeth.

OLAECHEA JIMENEZ, Valeria Scarlet.
SULLON SANDOVAL, Fredy.
YANAYACO SILUPU, Diana.
YBAÑEZ NUÑEZ, Leonardo.

Ciclo: V Ciclo
Fecha: 10 – 07 – 19

1
 INACTIVACION DE ENZIMAS
1) OBJETIVOS
Evaluar el efecto de la temperatura en la actividad enzimática.

2) INTRODUCCION
Las frutas y verduras frescas contienen muchas enzimas activas que provocan el
deterioro posterior a la cosecha de la calidad y el valor nutricional.
Este deterioro se produce incluso cuando los productos se congelan. Así que, por lo
general, las frutas y verduras se blanquean antes de congelarlas o enlatarlas para
inactivar estas enzimas.
Las enzimas son biocatalizadores, de naturaleza proteica en su mayoría de las
reacciones químicas de las células ocurrirían muy lentamente si no fuera por la catálisis
enzimática. El alimento constituye un complejo sistema, en el cual las enzimas están en
constante acción para mantenerlo en equilibrio. En la industria alimentaria es importante
conocer el mecanismo de acción de las enzimas, para así poder aprovechar los efectos
beneficiosos e inhibir los perjudiciales. La actividad enzimática puede ser útil como
indicador del estado y conservación de un alimento. Un manejo adecuado favorece la
transformación y conservación de los alimentos. Depende de factores como
temperatura, pH, etc. El color café que se forma cuando se exponen al aire las
superficies cortadas o maltratadas de frutas, verduras, se conoce como pandeamiento
tiene varios nombres comunes, entre otros; fenolasa, fenoloxidasa, tirosinasa,
polifenoloxidasa y catecolasa. Estas oxidasas se encuentran presentes tanto en plantas
como en animales. Los compuestos de la reacción no son tóxicos, pero la preocupación
es el aspecto del color y presentación del producto. Por eso es importante controlarla y
para esto existen diversos métodos para inhibirla.
La mayor parte de los cambios químicos que se producen en los tejidos vivos son
provocados por enzimas, siendo muy amplio el número de los sistemas enzimáticos que
se han descubierto en los tejidos frutales donde juegan un importante papel en su
composición y rigidez, pero también las enzimas presentes en las frutas son las
responsables de la maduración y formación de las características sensoriales que les son
conocidas. Existen algunas enzimas que son inactivadas durante alguna de las etapas de
preparación o procesamiento de la fruta, comúnmente se utiliza el escaldado
(tratamiento térmico a temperaturas menores a 50º C) para inactivar ciertas enzimas
deteriorativas, pero existen otras que resisten este proceso y son responsables del
deterioro de jugos, néctares y purés de frutas (Holdsworth,1988). Dentro de las enzimas
más termoresistentes encontramos a la peroxidasa y pectinesterasa. Esta última es la
principal responsable de la perdida de la nube en jugos y la gelacion en concentrados de
frutas y se ha demostrado que sus formas termoestables son las principales iniciadoras
de la clarificación de jugos cítricos pauterizados (Versteeg et al., 1980).

2
 3) MATERIALES, EQUIPOS Y REACTIVOS
Materiales:
Uva y zanahorias frescas (1/2)
Cuchillos
Tabla de picar
Probetas
Cocina
Ollas
Método:
Poner medio litro de agua y calentarla hasta punto de ebullición.
Sumergir durante 3 segundos, 30 segundos, 60 segundos, 1 minuto y medio, 2
minutos, trozos de cada muestra (50gr.) en el agua en ebullición.
Retirar las muestras cada tiempo propuesto
Dejar enfriar las muestras
Dejar al aire libre
Determinar la actividad de la peroxidasa: dejar al medio ambiente. (observar
cambio de color).

4) RESULTADOS

Zanahoria: La zanahoria es uno de

los vegetales más utilizados y
disfrutados alrededor del mundo;
crece con relativa facilidad y es muy
versátil en la creación de numerosas
recetas. Por sus características está
incluída en el grupo de los
tubérculos, y aunque generalmente
es de color naranja, también existen
variedades de color morado, blanco,
amarillo y rojo.
La raíz principal de la zanahoria, o
raíz tuberosa, es la parte de la planta
que más se consume, aunque sus
hojas y tallos se pueden aprovechar
en ensaladas y otras preparaciones.

3
  Agua Pura
1 MINUTO Y
3 SEGUNDOS 30 SEGUNDOS 1 MINUTO 30 SEGUNDOS 2 MINUTOS

Después de Se nota de color Su color es Se observa con Su color

dejar enfriar se negro a los menos una coloración anaranjado es
notó que la costados de la anaranjado que ni tan menor que antes
zanahoria estaba zanahoria, más del principio. anaranjado, y y se nota como
con partes seca en su pulpa con parte negra unas manchas en
negras y se veía que cuando en el parte de la parte de
como seca. A estaba desde un arriba de la debajo de la
comparación de principio zanahoria. zanahoria.
antes que su
pulpa estaba
más anaranjado

Uva Verde:
Las uvas verdes son muy rica y nutritivas su sabor
es agridulce por lo que muchos les fascinan
comerlas, además de todos los beneficios que posee
ésta fruta es muy utilizada en la mayoría de los
hogares en ocasiones su producción escasea porque
no todas las variedad se reproducen en todo el año
pero la uva verde está disponible anualmente.

 Agua + Aditivo ( ácido cítrico) = 2 litros de agua x 10gr de ácido cítrico

1 MINUTO Y 30
1 MINUTO SEGUNDOS 2 MINUTOS
Se observa que no hubo Se observa que hubo mínimo Se observa que hubo un
cambio en el color de la fruta cambio en el color de la fruta cambio de color marrón
mostaza clarito

5) CONCLUSIONES
El escaldado practicado en este laboratorio, se diferencian en varios puntos, se puede
deducir que las dos técnicas tienen pro y contras, al sumergir el producto en agua
caliente se deduce que habrá mayor pérdida de proteínas, azucares, sustancias
minerales, etc, haciendo que disminuya su valor nutritivo del producto, pero es
beneficioso en otra parte que es el lavado del producto, contrayendo esa etapa y
siguiendo con el proceso, también se produce carga bacteriana en el reciclado de agua,
si se toman medidas adecuadas para la realización del escaldado por medio de agua

4
caliente, tal vez se pueda reciclar el agua en función, pero también se debe tomar en
cuenta el grado de importancia que es tener todo esterilizado y limpio.

6) PREGUNTAS
1.- ¿Enzimas presentes en alimentos?
Las enzimas son proteínas que catalizan, es decir, aceleran, reacciones bioquímicas que
ocurren de manera natural en todos los organismos vivos. Se han utilizado desde hace
siglos para obtener productos como queso, vino y pan y, en la actualidad, se utilizan en
la industria alimentaria para optimizar los procesos de producción, de manera que sean
más sostenibles, y para el desarrollo de nuevos productos alimenticios.

Forman parte importante dentro de la alimentación diaria, al igual que las vitaminas, los
azúcares o los minerales, y sin ellas la vida no es posible, ya que regulan todas las
reacciones químicas del cuerpo humano. La industria alimentaria ha sabido sacar un
gran partido a las enzimas y así lo demuestra el rápido desarrollo que en los últimos
años ha tenido la enzimología en el ámbito de la bioquímica de alimentos.

En general, se pueden clasificar de un modo práctico en tres grupos:

– Digestivas. Permiten que nuestro organismo aproveche eficazmente los nutrientes de
los alimentos que conforman la dieta. Estas enzimas son secretadas a lo largo del tubo
digestivo.
– Metabólicas. Se producen en el interior de las células del cuerpo y contribuyen a la
eliminación de sustancias de deshecho y toxinas, intervienen en procesos de obtención
de energía, la regeneración de las células y en el buen funcionamiento de nuestro
sistema inmunológico.
– Dietéticas o enzimas de los alimentos. Forman parte de la composición de alimentos
crudos; la mayor parte de las enzimas se destruyen por la acción del calor. Favorecen
los procesos digestivos y el funcionamiento de las otras enzimas.
2.- ¿Métodos de inactivación de enzimas?
Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas
que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces
de aumentar la velocidad de las reacciones químicas y son altamente específicas.
En la industria alimentaria es importante conocer el mecanismo de acción de las
enzimas, para así poder aprovechar los efectos beneficiosos e inhibir los perjudiciales.
La actividad enzimática puede ser útil como indicador del estado y conservación de un
alimento. Un manejo adecuado favorece la transformación y conservación de alimentos.
La actividad enzimática aparente se incrementa cuando aumenta la temperatura hasta
alrededor de 50°C, donde alcanza un nivel máximo conocido como la temperatura
óptima para la acción enzimática. A temperaturas más altas se observa una considerable
disminución en la actividad debido a la desnaturalización de su estructura proteica.
Debido a la facilidad con la que se determina su actividad y por su estabilidad al calor
comparada con otras enzimas, la peroxidasa es usada como indicador de la calidad de

5
los tratamientos térmicos. Se acepta una disminución en su actividad superior al 90%
como control para un escaldado adecuado, el escaldado, un tratamiento térmico cuyo fin
es la estimulación (activación y/o inactivación) de las enzimas presentes en el tejido de
las plantas.
El color café que se forma cuando se exponen al aire las superficies cortadas o
maltratadas de frutas, verduras y mariscos, se conoce como pardeamiento enzimático
porque las reacciones iniciales que intervienen en este fenómeno están catalizadas por
enzimas. La enzima que inicia el pardeamiento tiene varios nombres comunes, entre
otros: fenolasa, fenoloxidasa, tirosinasa, polifenoloxidasa y catecolasa. Estas oxidasas
se encuentran presentes tanto en plantas como en animales. Los compuestos de la
reacción no son tóxicos, pero la preocupación es el aspecto del color y presentación del
producto. Por eso es importante controlarla y para esto existen diversos métodos para
inhibirla.

1.-ESCALDADO:
El escaldado es un pre tratamiento térmico en función del tiempo y se aplica antes del
procesado para inhibir la actividad enzimática de frutas y verduras, no constituyendo, en
sí mismo, un método de conservación, siendo aplicado en las manipulaciones de
preparación de materia prima previa a otras operaciones de conservación especialmente
la esterilización, deshidratación y congelación.
El proceso de escaldado generalmente se hace a temperaturas que oscilan entre 80°C y
100°C y tiempos entre 20 s y 15 min, sin embargo, se han reportado tratamientos entre
55°C y 75°C en los que se obtienen productos con alta firmeza debido a la menor
separación celular que se genera; adicionalmente, se ha propuesto que la enzima
metilpectin-esterasa juega un rol importante en este fenómeno debido a que posibilita la
formación de redes con iones calcio y magnesio. Generalmente, el cambio de textura en
vegetales sometidos a escaldado sigue una cinética de primer orden, suponiendo que
este cambio se realiza de manera irreversible.
La adecuada inactivación de los enzimas requiere un calentamiento rápido hasta una
temperatura determinada, mantenimiento de ésta durante el tiempo necesario y
enfriamiento rápido hasta una temperatura próxima al ambiente. Los factores que
determinan el tiempo de escaldado son los siguientes:
1) tipo de fruta o verdura
2) tamaño
3) temperatura de escaldado y
4) sistema de calentamiento.
Los dos métodos de escaldado más empleados son:
a) Mantener durante un tiempo el alimento en una atmósfera de vapor de agua saturado.
b) Sumergir el alimento en un baño de agua caliente.

6
El escaldado tiene distintos efectos sobre los alimentos. La cantidad de calor que el
alimento recibe durante el escaldado altera inevitablemente su valor nutritivo y sus
características organolépticas. También tiene influencia sobre el color ya que la
temperatura y el tiempo influyen sobre los pigmentos.
Por lo general, la combinación de tiempo y temperatura utilizada para el escaldado se
establece como solución de compromiso para que, reduciendo al mínimo las pérdidas de
compuestos volátiles responsables del sabor y compuestos nutricionales, se asegure la
adecuada inactivación de enzimas, sin reblandecer excesivamente el producto.
2. INHIBICIÓN ENZIMATICA:

Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la acción de
las enzimas. Su estudio resulta de gran utilidad a la hora de comprender los mecanismos
de catálisis, la especificidad de las enzimas y otros aspectos de la actividad enzimática.
La inhibición enzimática puede ser irreversible o reversible, esta última comprende a su
vez tres tipos: inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva.
A. INHIBICIÓN IRREVERSIBLE:
Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con la enzima uniéndose
covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que la enzima
queda inactivada irreversiblemente. El estudio de este tipo de inhibidores ha resultado
de gran utilidad para identificar los grupos funcionales esenciales para la catálisis en
aquellos enzimas a los que inactivan. Este tipo de inhibición se conoce también como
"envenenamiento" del enzima. Por ejemplo, algunos compuestos organofosforados
tóxicos llamados venenos nerviosos, que se utilizan como insecticidas, actúan
inhibiendo irreversiblemente al enzima acetilcolinesterasa, la cual interviene en la
actividad del sistema nervioso. Se sabe que estos compuestos organofosforados
inactivan al enzima formando un enlace éster fosfórico con el grupo hidroxilo de un
determinado resto del aminoácido, lo que demuestra que ese grupo funcional es esencial
para la catálisis.
B. INHIBICIÓN REVERSIBLE.
Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con la enzima, de manera
parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores reversibles no se
combinan con la enzima libre sino con el complejo enzima-sustrato. Se distinguen tres
tipos de inhibición reversible:
 Competitiva:
 Inompetitiva:
 No competitiva:

7
3. INHIBICIÓN DE ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS:

Las enzimas pueden inactivarse por el calor, aditivos o componentes naturales de los
alimentos.
3.1. Inactivación por calor.
La precocción, escaldado es el método más conocido y empleado por la industria
alimentaria para la inactivación de las enzimas, este método consiste en exponer durante
un tiempo breve, la materia prima cruda a altas temperaturas por corto tiempo de 3 a 10
minutos como máximo en el caso de las frutas y se realiza aplicando vapor o por
ebullición.
3.2. Inhibición por aditivos (no permitidos).
Algunos están prohibidos por su acción sobre enzimas importantes:
 Ácido fórmico: debido poder complejante que inhibe enzimas que contienen
Fe+++.
 Ácidos monocloro- y monobromoacético: por su acción tiolopriva para bloquear
los grupos sulfhídricos de las enzimas.
 Ácido bórico: inactivas descarboxilasas.
 Ácido nordihidro-guayarético: (NDHA-antioxidante), inhibe las catalanas,
peroxidasas, alcohol-deshidrogenasa, fuera de tener una acción alergizante.
3.3. Inhibición de enzimas por componentes de alimentos:
-Factor antitríptico, que se encuentra en el poroto de soya, clara de huevo y zumo de
papa cruda.
-Solanina o solanidina (aglucón) de la papa, que inhibe la colino-esterasa; lo que tiene
relación con el control de la conducción de los impulsos nerviosos.
3.- ¿Explica cuáles son los principales factores que afectan a la actividad
enzimática?
 Concentración de enzimas
A medida que aumenta la concentración de enzimas, la velocidad de la reacción
aumenta de manera proporcional. Sin embargo, esto es así solo hasta cierta
concentración, pues en un momento determinado la velocidad se hace constante.
Esta propiedad se utiliza para determinar las actividades de las enzimas séricas (del
suero sanguíneo) para el diagnóstico de enfermedades.
 Concentración de sustrato
Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad de la reacción. Esto
se debe a que más moléculas de sustrato colisionarán con las moléculas de enzima, por
lo que se formará el producto más rápidamente.

8
No obstante, al superar cierta concentración de sustrato no habrá ningún efecto sobre la
velocidad de la reacción, pues la enzimas estarían saturadas y funcionando a su máxima
velocidad.
 pH
Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen considerablemente
en la actividad de las enzimas. Debido a que estos iones poseen carga, generan fuerzas
de atracción y repulsión entre los enlaces de hidrógeno e iónicos de las enzimas. Esta
interferencia produce cambios en la forma de las enzimas, afectando así su actividad.
Cada enzima tiene un pH óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima. Así, el
pH óptimo para una enzima depende de dónde funciona normalmente.
Por ejemplo, las enzimas intestinales tienen un pH óptimo de aproximadamente 7.5
(ligeramente básico). En contraste, las enzimas en el estómago tienen un pH óptimo de
aproximadamente 2 (muy ácido).

 Salinidad
La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en consecuencia pueden
interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar parte del sitio
activo de la misma. En estos casos, al igual que con el pH, la actividad enzimática se
verá afectada.

 Temperatura
A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática y, en
consecuencia, la velocidad de la reacción. Sin embargo, las temperaturas muy altas
desnaturalizan las enzimas, esto significa que el exceso de energía rompe los enlaces
que mantienen su estructura haciendo que no funcionen de manera óptima.
Así, la velocidad de la reacción disminuye rápidamente a medida que la energía térmica
desnaturaliza las enzimas. Este efecto se puede observar de manera gráfica en una curva
en forma de campana, donde se relaciona la velocidad de reacción con la temperatura.
La temperatura a la que se produce la velocidad máxima de reacción se denomina
temperatura óptima de la enzima, que se observa en el punto más alto de la curva.
Este valor es diferente para las distintas enzimas. No obstante, la mayoría de las
enzimas en el cuerpo humano tienen una temperatura óptima de alrededor de 37.0 °C.
En resumen, a medida que aumenta la temperatura, inicialmente la velocidad de
reacción aumentará debido al aumento de la energía cinética. Sin embargo, el efecto de
la ruptura de la unión será cada vez mayor, y la velocidad de reacción comenzará a
disminuir.

9
  Concentración del producto
La acumulación de los productos de reacción generalmente disminuye la velocidad de la
enzima. En algunas enzimas, los productos se combinan con su sitio activo formando un
complejo suelto y, por lo tanto, inhibiendo la actividad de la enzima.
En sistemas vivos, este tipo de inhibición generalmente se previene mediante una
eliminación rápida de los productos formados.

 Activadores enzimáticos
Algunas de las enzimas requieren la presencia de otros elementos para funcionar mejor,
estos pueden ser cationes metálicos inorgánicos como Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+,
Cu2+, Na+, K+, etc.
En raras ocasiones, también se necesitan aniones para la actividad enzimática, por
ejemplo: el anión cloruro (CI-) para la amilasa. Estos pequeños iones se denominan
cofactores enzimáticos.
También existe otro grupo de elementos que favorecen la actividad de las enzimas,
llamadas coenzimas. Las coenzimas son moléculas orgánicas que contienen carbono,
como las vitaminas que se encuentran en los alimentos.
Un ejemplo sería la vitamina B12, que es la coenzima de la metionina sintasa, una
enzima necesaria para el metabolismo de las proteínas en el cuerpo.

 Inhibidores enzimáticos
Los inhibidores enzimáticos son sustancias que afectan negativamente la función de las
enzimas y, en consecuencia, ralentizan o en algunos casos, detienen la catálisis.
Hay tres tipos comunes de inhibición enzimática: competitiva, no competitiva e
inhibición del sustrato:
Inhibidores competitivos
Un inhibidor competitivo es un compuesto químico similar a un sustrato que puede
reaccionar con el sitio activo de la enzima. Cuando el sitio activo de una enzima se ha
unido a un inhibidor competitivo, el sustrato no puede unirse a la enzima.
Inhibidores no competitivos
Un inhibidor no competitivo también es un compuesto químico que se une a otro lugar
del sitio activo de una enzima, llamado sitio alostérico. En consecuencia, la enzima
cambia de forma y ya no puede unirse fácilmente a su sustrato, por lo que la enzima no
puede funcionar correctamente.
4.- ¿Qué es un inhibidor y de cuantos tipos puede ser la acción enzimática?
Un inhibidor es una molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad. Esta
unión puede ser reversible, la más común en el caso de fármacos, o irreversible, que
suele ser por xenofóbicos de alta capacidad toxica como son las sustancias químicas de
alta reactividad.

10
A efectos prácticos, la inhibición comportará un metabolismo más lento de los
principios activos afectados, lo que se traducirá en concentraciones plasmáticas más
elevadas si son directamente fármacos (efectos de sobredosis) o bien concentraciones
plasmáticas efectivas más bajas, si el principio activo afectado es un profármaco.
Existen tres tipos de inhibidores reversibles, donde se clasifican en base al efecto
producido por la variación de la concentración del sustrato de la enzima en el inhibidor.
Inhibición competitiva: A partir de dos sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al
centro activo de la misma enzima de la que ambos (o todos ellos) son sustratos. La
unión se deberá hacer de forma alternativa y el que este en más alta concentración
tendrá más probabilidades que el que este en menor concentración.
Inhibición mixta: En este caso el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo
que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y
viceversa. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio
activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto alosterico por el que el
inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima.
Inhibición no competitiva: Se produce sencillamente porque el inhibidor se une con la
enzima de forma que no afecta a la configuración de centro activo, por lo que se puede
unir sin problemas con el sustrato, pero afecta de forma significativa su actividad. Como
resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración del inhibidor.
5.- ¿Diferencia entre cofactor y coenzima?

Cofactor
Es un compuesto químico no proteico
Definición que está unido estrechamente o sin
apretar a una enzima (proteína).
Características Estas son sustancias inorgánicas.
Coenzima
Se define como moléculas pequeñas,
orgánicas y no proteicas, que
transportan grupos químicos entre las
enzimas.
Estas son sustancias orgánicas.

Ayuda en las transformaciones Ayuda o ayuda a la función de una

Función biológicas. enzima.

Tipo Son compuestos químicos.

Son moléculas químicas.
Unido Está fuertemente unido a una enzima. Está ligado a una enzima.
Actúan sobre el catalizador para
Acción Actúan como lleva a las enzimas.
aumentar la velocidad de la reacción.
Ejemplo Iones metálicos como Zn ++, K + y Vitaminas, Biotina, Coenzima A, etc.
Mg ++, etc.

11
7) ANEXOS

12
8) BIBLIOGRAFIAS
https://unisima.com/gastronomia-cocina/uva-verde/
https://www.tuberculos.org/zanahoria/
https://www.eugenomic.com/es/home/genomica/glossary/i/Inhibidor.html

13