PROTEÍNAS ESPECÍFICAS

LIC. DENISE VEISSETES

 Hemoglobina Cromoproteína

 Proteína Conjugada

APOPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO

GLOBINA HEMO

 Transporta O2 , H+ y CO2 en Eritrocito

 APOPROTEINA

4 GLOBINAS
 Proteína tetramérica
 Carácter básico (lisina, arginina e histidina)
 80% estructura helicoidal (a hélice + azar)
 2 cadenas de 141 aa a
 2 cadenas de 146 aa  b
 La disposición de AA polares y apolares estabilizan
el ensamble de las 4 subunidades, formando un
«nicho» en el cual se aloja el hemo.
Más
 Uniones a-b  PH y Fzas Van der waals Firmes
 Uniones a-a y b-b  ptes salinos
APOPROTEINA
4 GLOBINAS
 Grupo Prostético HEMO

 Derivado del núcleo de PORFINA

 HEMO: Porfirina (Protoporfirina III)

MetiloC1,C3,C5,C8
ViniloC2,C4
PropioniloC6,C7
 HEMO

 FERROHEMO Fe ++ Ferroso

 FERRIHEMO  Fe+++ Férrico

Metahemoglobina
En este estado es incapaz de unirse
al Fe y transportar O2

 El HEMO puede fijar el O2 de forma reversible

 El O2 se une al Fe++ que forma parte del HEMO
 Hemoglobina- Características

 La Hb sólo se encuentra en el GR y una

pequeña fracción en plasma
 Adulto  HbA1 (2 a y 2 b) 95%
 HbA2 (2 a y 2 d) 3%
 HbFetal (2 a y 2 g)
 Valores normales: 13-15g%
14-16g%
Estructura Cuaternaria de la Hb
Cadenas a-a y b-b  Puentes Salinos

Forma T
 Estructura «tensa» y «relajada»

T T 02 02 R

T T R R

Efecto cooperativo
Sí en HB
No en MB
Sólo en moléculas oligoméricas
Curva de disociación de la Hb
 Efectores alostéricos de la HB

 pH
 ppCO2
 ppO2
 T°
 2,3BPG

Estos factores no influyen en la fijación

del 02 por la Mb
 2,3BPG (2,3 bifosfoglicerato)

 Presente en GR

 Establece enlaces con 2 cadenas b  T

 Aumenta la formación de puentes salinos

 Importante papel fisiológico Su presencia

disminuye la afinidad de Hb x O2, favoreciendo su
liberación en los tejidos.

 HbF  < tendencia a unirse con el BPG > afinidad

(Hb x O2)
 Efecto Bohr

 Efecto del pH y CO2

 El aumento de H+ y ppCO2  Forma TENSA

 Depende de la interacción hem-hem

 No está presente en la Mb

 Convierte a la Hb en el transportar de 02 más

efectivo
Gran
significación
biológica
P50 pp02 a la cual
la ½ de los grupos
HEMO están
unidos al 02
 Transporte de H+

 La oxiHb enlaza 2 protones por cada 4 moléculas de

O2 liberadas;
 Los H+se unen al anillo imidazol de la histidina
(GLOBINA) ubicada en la posición 146 de la cadena b
 En este caso, la Hb actúa como una BASE aceptando
el protón del medio;
 Los H+ contribuyen a la formación T de la Hb;
 Se convierte en la principal proteína amortiguadora de
la sangre.
 TEJIDOS PULMÓN

CO2 O2

CO2 + H2O  H2CO3 O2 + HHb  HHbO2

H+ + HCO3- HbO2 + H+

HCO3- + H+
HHbO2 HbO2- + H+
H2CO3
O2 + HHb
H20+ CO2

O2 CO2
 Formas de eliminación de CO2

 Bicarbonato (90% del CO2 de la sangre)

 Complejos carbamínicos  unido a la globina

de la Hb (5% del CO2)

 Disuelto (5% del CO2 de la sangre)

 Compuestos carbamínicos

CO2 unido a grupos NH2-terminales de la globina

Hb-NH2 + CO2 Hb-NH-COOH Hb-NH-COO-+ H+

Tejidos Pulmones

Se transportan 4 CO2
 Derivados de la HB

 Carboxihemoglobina:
Hb + CO (monóxido de carbono)
Incapacitada para transportar O2
Tóxica

 Metahemoglobina:
Hb + Ferrihemo o hematina
Incapacitada para transportar O2

Fe +++
 Mioglobina (Mb)

 Músculo cardíaco y esquelético

 Reservorio de O2
(x su elevada afinidad)
 153 aa
 1 sola cad polipeptídica
 Estructura globular
 Estructura terciara
 Curva hiperbólica
¡¡¡GRACIAS A TODOS!!!