UNIVERSIDAD DE ANTI OQUIA

FACULTAD DE INGENIERIA
DEPARTAMENTO DE INGENIERIA QUIMICA
INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

QUIZ # 3. Enzimas y cinética enzimática. Bioquímica. Mayo 8 2024

Valor 15%
Duración: 3 Horas

NOMBRE Leinny Jhojana Pérez Rios

DOCUMENTO 1192748411

Rubricas sobre la evaluación

1. Respecto los puntos en donde se debe argumentar, el estudiante debe presentar y

explicar detalladamente, tomando como referencia algunos ejemplos y
procedimientos vistos en clase. La interpretación también es una herramienta
valida y hace parte de la evaluación
2. Solo se reconocerá lo descrito en su respuesta. El docente no dará por
sobrentendido algún detalle que se omita y no se explique con claridad.
3. La prueba es individual
4. Respuestas originales. Es una falta disciplinaria hacer fraude o intento de fraude.
Actitudes sospechosas como intento de copia o compartir información a otros
estudiantes es una falta sancionatoria según el reglamento estudiantil de pregrado
(artículo 240 y 241 del Reglamento estudiantil)
5. Si es el caso, y se realiza una suposición, debe justificarla según los conceptos
tratados en clase.
6. Las preguntas que requieran de una justificación deben ser plasmadas en el
respaldo de la hoja, rotulando debidamente el punto en cuestión (numeral) y su
respectivo literal (en caso de ser necesario)
7. La calificación se impondrá de cero (0) a cinco (5), de acuerdo con los porcentajes
establecidos en la prueba

Enzimas y catálisis
Señala las opciones correctas
1. (5%) Las enzimas:
a. Están compuestas esencialmente por polipéptidos, que son polímeros de
aminoácidos.
b. Pueden unir grupos prostéticos como iones metálicos que participan en las
reacciones enzimáticas.
c. Su estructura no es definida
d. Unen sus sustratos en el sitio activo

Docente: Jerónimo Osorio Echavarría 08/05/2024

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e. Todos los enunciados son ciertos.

2. (5%) La actividad de una enzima es sensible a factores como

a. El pH
b. La temperatura
c. La cantidad de enzima que se va consumiendo a lo largo de la reacción
d. La presencia o ausencia de cofactores

3. (5%) En la formación del complejo enzima-sustrato

a. El sustrato se una a la enzima en un lugar cercano al centro activo

b. El sustrato se suele unir al centro activo por complementariedad de estructuras y
puede provocar cambios conformacionales en el centro activo
c. Se debilitan los enlaces químicos de la molécula de sustrato, esta función la
cumplen los aminoácidos de fijación
d. La enzima no se limita a aceptar el sustrato, sino que también exige que el sustrato
se deforme de tal manera que pueda alcanzar el estado de transición
e. Los aminoácidos estructurales juegan un papel esencial dentro de la conversión y
transformación del sustrato a producto

4. (15%) La velocidad de reacción aumenta al emplear una enzima. A que se debe este
hecho, porque dentro de este proceso están relacionados el estado de transición y la
energía de activación. Sustenta tu respuesta teniendo en cuenta el siguiente grafico:

R// Al emplear enzimas en una reacción se reduce la velocidad de la reacción , ya que la

enzima debilita los enlaces del sustrato, por lo que disminuye la energía de activación y a su

Docente: Jerónimo Osorio Echavarría

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vez el estado de transición se alcanza mucho más rápido.

La velocidad de reacción aumenta al emplear una enzima debido a que las enzimas actúan como
catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas. Esto se debe a que las enzimas
reducen la energía de activación necesaria para alcanzar el estado de transición, que es el
punto más alto de energía en el camino de reacción donde los reactantes se convierten en
productos.

El grafico nos enseña la curva sin enzima (azul) la cual muestra una energía de activación
más alta ∆𝐺°‡non lo que significa que los reactantes necesitan más energía para alcanzar el
estado de transición y convertirse en productos.

También nos enseña la curva con enzima (roja) la cual muestra una energía de activación más
baja ∆𝐺°‡cat indicando que la enzima reduce la cantidad de energía necesaria para que los
reactantes alcancen el estado de transición.

Las enzimas facilitan la formación del complejo enzima-sustrato (E + S), estabilizan el estado
de transición y, por lo tanto, disminuyen la energía de activación requerida para la reacción.
Esto aumenta la velocidad de la reacción, permitiendo que ocurra más rápidamente y con menos
energía inicial.

5. (15%) Cuál es la diferencia entre cofactor y coenzima. Detalla algunos ejemplos vistos
en clase

R//
Cofactor
Molécula inorgánicas o no
proteicas que se requiere para la
actividad biológica de una
proteína, que en la mayoría de los
casos es una enzima. pueden ser
iones metálicos como: Fe2+,
Fe3+, Mn2+, Zn2+, etc.
Coenzima
Las coenzimas son moléculas
pequeñas y no proteicas que se
pueden unir de manera reversible a
la enzima y se pueden separar
fácilmente de ella y que a menudo
contienen vitaminas o derivados.
Ejemplo: NAD o FAD

Cinética e inhibición enzimática

Señale las opciones correctas
6. (5%) Esta gráfica representa la variación de la velocidad de reacción frente a la
concentración del sustrato; la razón por la que la curva alcanza una meseta y la velocidad
no sigue aumentando para mayores concentraciones de sustrato es porque

Docente: Jerónimo Osorio Echavarría 08/05/2024

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a. El número de sitios activos en la enzima no influye notablemente en la fijación

del sustrato; una vez que estén algunos sitios ocupados, la concentración de
sustrato ira aumentando y la velocidad presentara un comportamiento casi lineal
b. Hay un inhibidor no competitivo presente
c. Hay un inhibidor competitivo presente
d. La enzima alostérica está bloqueada en una conformación inactiva
e. Hay cierta cantidad de sitios en la enzima para fijar sustrato; una vez que están
ocupados todos, por mucho que aumente la concentración de sustrato, la
velocidad permanecerá constante. El centro activo del enzima está saturado de
sustrato.
f. Todo el sustrato ha sido convertido a producto

7. (5%) Si el Km de una enzima para un sustrato es muy elevada, puedo suponer que:
a. Se trata del sustrato natural
b. El complejo enzima-sustrato (ES) es muy estable
c. La enzima tiene poca afinidad hacia ese sustrato
d. La velocidad a la que se forma el complejo enzima-sustrato es menor que la
velocidad a la que se destruye

8. (5%) Completa los siguientes enunciados

a. El número de eventos catalíticos catalizados por segundo por cada molécula de

enzima (o por sitio activo) es denominado el Kcatalizador (Kcat)

Docente: Jerónimo Osorio Echavarría

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b. Un inhibidor que no altera el KM de una enzima es Mixto y un inhibidor que

altera tanto el KM y el Vmax de un sistema enzimático es un
No Competitivo

9. (40%) Cinética e inhibición enzimática (Se debe anexar el archivo de Excel en donde
realizaron los cálculos)

Las prostaglandinas son un tipo de icosanoides derivados de ácidos grasos con una
variedad de acciones extremadamente potentes en los tejidos de los vertebrados. Las
prostaglandinas son las responsables de la aparición de fiebre e inflamación y el dolor
asociado, proceden del ácido araquidónico, ácido graso de 20 carbonos, en una reacción
catalizada por la enzima prostaglandina endoperóxido sintasa. Esta enzima, una
ciclooxigenasa, utiliza el oxígeno para convertir el ácido araquidónico en PGG 2, el
precursor inmediato de muchas prostaglandinas diferentes.

a. (10%) Los siguientes datos cinéticos son para la reacción catalizada por la
prostaglandina endoperóxido sintasa. Determine V máx y Km de la enzima.
b. (10%) Determine el valor del nº de recambio (k2) sabiendo que la
concentración de enzima empleada fue de 6.00 nM.

[Ácido araquidónico] Velocidad de formación de PGG2

(mM) (mM/min)
0,5 23,5
1,0 32,2
1,5 36,9
2,5 41,8
3,5 44,0

c. (10%) El ibuprofeno es un inhibidor de las prostaglandinas endoperóxido sintasa.

Determine el tipo de inhibición que este ejerce y los parámetros cinéticos (Vmax,
Km, Ki). A partir de la descripción dada, explique cómo actúa este inhibidor.
Justifique adecuadamente su respuesta de acuerdo al enunciado.

[Ácido araquidónico] Velocidad de formación de PGG2 con

(mM) 2 mM de ibuprofeno (mM/min)
0,5 16,7
1,0 25,2
1,5 30,5
2,5 37,0
3,5 38,9

Docente: Jerónimo Osorio Echavarría 08/05/2024

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d. (10%) Si [S] es 10 µM e [I] es 2 mM, ¿qué cantidad (concentración) de las

moléculas de enzima tienen un sustrato unido? ¿Qué cantidad tiene un inhibidor
unido?

Nota: recuerden las unidades y los factores de conversión

KM, KI tienen unidades de concentración

08/05/2024

Docente: Jerónimo Osorio Echavarría