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CAMPBELL

BIOLOGY TENTH
EDITION

Reece • Urry • Cain • Wasserman • Minorsky • Jackson

Unidad II, Cap. 5: Estructura y Función de


las Macromoléculas Biológicas

Lecture Presentation by
Nicole Tunbridge and
Kathleen Fitzpatrick

Lecture Translation by
Ruber Rodríguez Barreras

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Objetivos
Contrastar la hidrólisis y la síntesis por deshidratación de
un polímero.
Describir las características distintivas de los
carbohidratos, los lípidos, las proteínas y los ácidos
nucleicos en cuanto a sus propiedades biológicas.
Identificar las fórmulas moleculares, estructurales, tipos
de enlace y grupos funcionales de: carbohidratos, lípidos,
proteínas y ácidos nucleicos.
Contrastar entre los polisacáridos de almacenaje y los
estructurales mediante ejemplos.

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Contrastar entre grasas saturadas, no-saturadas y las
grasas trans reconociendo la importancia biológica de
estas macromoléculas.
Identificar en un diagrama la fórmula estructural de grasas
neutrales, fosfolípidos y esteroides.
Diferenciar entre los polipéptidos y las proteínas.
Comparar la estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria de una proteína.
Conocer el tipo de enlace encontrados en las estructuras
primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias de las
proteínas.
Contrastar entre ADN y ARN en cuanto a estructura y
función.
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Las moléculas de la vida

Todos los organismos vivos están formados por 5


tipos de grandes biomoléculas: carbohidratos,
lípidos, proteínas, y ácidos nucléicos
Las Macromoléculas son moléculas grandes y
complejas.
Las grandes biomoléculas tienen propiedades
únicas que surgen de la conformación ordenada
de sus átomos.

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Figura 5.1

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Figura 5.1a

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Concepto 5.1: Las Macromoléculas son polímeros,
construidos a partir de monómeros
Un polímero es una molécula larga que contiene
muchas unidades, similar a bloques de construcción
Estas unidades repetidas que sirven como bloques se
denominan monómeros
Tres de las cuatro clases de moléculas orgánicas de
la vida son polímeros
Carbohidratos
Proteínas
Acidos nucléiicos
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Síntesis y Degradación de polímeros

Las enzimas son macromoléculas especializadas


que aceleran las reacciones químicas como las
que forman o rompen los polímeros
Una reacción de deshidratación tiene lugar
cuando dos monómeros se unen con la pérdida
de una molécula de agua (H 2 O).
Los polímeros son desensamblados a monómeros
a través de un proceso de hidrólisis, una
reacción que es esencialmente lo contrario a una
reacción de deshidratación.

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Figura 5.2
(a) Reacción de deshidratación: síntetizando un polímero

1 2 3
Polímero corto Monómero independiente
La deshidratación remueve una
molécula de agua y H2O
forma un nuevo enlace

1 2 3 4

Polímero más largo

(b) Hidrólisis: rúptura de un polímero

1 2 3 4

La hidrólisis agrega una H2O


molécula de agua, rompiendo
un enlace.

1 2 3
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Animación: Polímeros

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Diversidad de Polímeros

Cada célula tiene miles de diferentes


macromoléculas.
Las Macromoléculas varían entre las células de
un organismo, también entre individuos de una
misma especie, y más aún entre especies.
Una gran variedad de polímeros pueden ser
construidos (sintetizados) a partir de un reducido
conjunto de monómeros.

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Concepto 5.2: Los carbohidratos sirven como
combustible y como material de construcción

Los Carbohidratos incluyen al azúcar y sus


diferentes polímeros.
Los carbohidratos más simples son los
monosacáridos, conocidos también como
azúcares simples.
Las macromoléculas de carbohidratos son los
polisacáridos, polímeros compuestos por
muchas unidades de azúcar.

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Los azúcares

Los Monosacáridos tienen una fórmula molecular


usualmente con múltiplos de CH2O.
La glucosa (C6H12O6) es el más común de los
monosacáridos
Los Monosacáridos se clasifican por:
La localización del grupo carbonilo (como aldosa o
cetosa).
El número de átomos de carbono en su estructura.

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Figura 5.3
Aldosas (Azúcares aldehídicas) Cetosas (Azúcares cetosas)
Triosas: 3 carbonos (C3H6O3)

Gliceraldehido Dihidroxiacetona
Pentosas: 5 carbonos (C5H10O5)

Ribosa Ribulosa
Hexosas: 6 carbonos (C6H12O6)

Glucosa Galactosa Fructosa


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Aunque a menudo se suelen dibujar como
estructuras lineales, muchos azúcares en
soluciones acuosas suelen forman anillos.

Los monosacáridos sirven como la mayor


reserva de combustible para las células y
como materia prima en la construcción de
nuevas moléculas.

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Figura 5.4

(a) Formas lineales y de anillo

(b) Estructura abreviada de anillo


Molécula de Glucosa
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Un disacárido se forma cuando una reacción de
deshidratación une dos monosacáridos

Este enlace covalente se conoce como enlace


glucosídico.

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Figura 5.5

(a) Reacción de deshidratación en la síntesis de maltosa

Enlace
Glucosídico
1−4

H2O
Glucosa Glucosa Maltosa

(b) Reacción de deshidratación en la síntesis de sacarosa


Enlace
Glucosídico
1−2

H2O
Glucosa Fructosa Sacarosa

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Animación: Disacáridos

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Los Polisacáridos

Los Polisacáridos, el polímero de azúcares, tiene


un papel estructural importante y de
almacenamiento.

La arquitectura y función de un polisacárido está


determinada por sus monóneros de azúcar y las
posiciones de los enlaces glucosídicos.

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Almacenamiento de Polisacáridos

Almidón es un polisacárido que almacenan las


plantas y está formado exclusivamente por
monómeros de glucosa.
Las plantas almacenan el superávit de almidón en
forma de gránulos dentro de los cloroplastos y de
los plastidios.
La forma más simple de almidón es la amilosa.

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Figura 5.6
Estructura de almacenamiento (plastidios)
Contienen gránulos de almidón en una célula de papa

Amilosa (no ramificada)

Amilopectina Monómero
(parcialmente de Glucosa
ramificada)
50 µm
(a) Almidón

Gránulos de glucógeno
en tejido muscular
Glucógeno (ramificado)

Pared
Celular 1 µm
(b) Glucógeno
Molécula de celulosa
Microfibrillas de celulosa
(no ramificada)
en la pared celular
Célula vegetal 10 µm
rodeada por Microfibrillas Puentes de hidrógeno
la pared celular

0.5 µm
(c) Celulosa

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Animación: Polisacáridos

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El Glucógeno es el polisacárido de
almacenamiento utilizado por los animales.
El glucógeno se almacena mayormente en el
hígado y las células musculares.
La hidrólisis del glucógeno en estas células libera
glucosa cuando se incrementa la demanda de
azúcar.

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Figura 5.7

𝛂 Glucosa 𝛃 Glucosa

(a) Estructura de los anillos de glucosa 𝛂 y 𝛃

(b) Almidón: enlaces 1–4 de monómeros de 𝛂 glucosa

(c) Celulosa: enlances 1–4 de monómeros de 𝛃 glucosa


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Almidón (configuración α) es en gran parte de
forma helicoidal.

Moléculas de celulosa (configuración β) son


lineales y no ramificadas.

Algunos grupos hidroxilos de los monómeros de


celulosa pueden establecer enlaces por puentes de
hidrógenso con grupos hidroxilos de moléculas de
celulosa que se encuentran paralelas entre si.

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Las enzimas encargadas de digerir la celulosa
rompen (hidrolizan) los enlaces α pero no pueden
hidrolizar los enlaces β.
La celulosa presente en alimentos consumidos
por los humanos, pasa a través del tracto
digestivo con fibra insoluble.
Algunos microorganismos usan enzimas que les
permiten digerir la celulosa.
Muchos herbívoros, desde vacas hasta termitas,
establecen relaciones simbióticas con estos
microorganismos.
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Quitina es otro polisácarido estructural que
podemos encontrar en los exoesqueletos de los
artrópodos.

La quitina también provee soporte estructural a las


paredes celulares de muchas especies de
hongo.s

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Figura 5.8

Estructura del
Monómero de quitina

Quitina: embebida junto a otras



proteínas, forma parte del
exoesqueleto de los artrópodos.

► La quitina se utiliza
para hacer más fuerte
y flexibles los
hilos quirúrgicos

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Concepto 5.3: Los lípidos son un grupo diverso
de moléculas hidrofóbicas
Los Lípidos son la única clase de grandes
biomoléculas que no forma polímeros reales.
La característica unificadora de los lípidos es que
estos se mezclan pobremente, sobre todo con
agua.
Los lípidos son hidrofóbicos porque consisten
mayormente en hidrocarbonos, que forman
enlaces covalentes (apolares).
Los lípidos más importantes son las grasas,
fosfolípidos y los esteroides.
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Grasas

Las Grasas están formadas por dos tipos de


moléculas más pequeñas: glicerol y ácidos grasos
El Glicerol es un alcohol de 3 carbonos con un
grupo hidroxilo unido a cada carbono.
Un ácido graso consiste en un grupo carboxilo
enlazado a un largo esqueleto de carbono.

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Figura 5.9

H2O ácidos grasos


(ácido palmítico)

Glicerol
(a) Una de las 3 reacciones de deshidratación en la síntesis de una grasa
Enlace Ester

(b) Molécula de grasa (triacilglicerol)


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Animación: Grasas

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Las grasas se separan del agua porque las
moléculas de agua se unen por puentes de
hidrógeno y excluyen las grasas.

En una grasa, 3 ácidos grasos están unidos al


glicerol por un enlace estérico, creando un
triacilglicerol, o triglicérido.

Los ácidos grasos en una grasa pueden ser del


mismo tipo, o de dos o tres tipos diferentes.

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Los ácidos grasos varían en longitud (número de
carbono) y en el número y localización de los
doble enlaces
Los ácidos grasos saturados tienen el máximo
número de átomos de hidrógeno posible y no
tienen doble enlaces.
Los ácidos grasos insaturados tienen uno o
más doble enlaces.

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Figura 5.10

(a) Grasas saturadas (b) Grasas insaturadas

Fórmula estructural
Fórmula estructural
de una molécula
de una molécula
de grasa saturada
de grasa insaturada

Modelo tridimensional
(calotte)
de un ácido esteárico,
un ácido graso
saturado
Modelo tridimensional
(calotte) ,de un ácido
esteárico, un ácido graso
insaturado
Doble enlace Cis
ocasiona plegamiento

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Las grasas hechas a partir de ácidos grasos
saturados se denominan grasas saturadas y son
sólidas a temperatura ambiente.
La mayoría de las grasas animales son saturadas.
Las grasas hechas a partir de ácidos grasos
insaturados se denominan grasas insaturadas y
son líquidas a temperatura ambiente.
Las grasas vegetales y de los peces son
usualmente insaturada.s

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Una dieta rica en grasas saturadas pueden
contribuir a enfermedades cardiovasculares a
través de depósitos en forma de placas.
La hidrogenación es el proceso de convertir una
grasa insaturada a saturada añadiendo hidrógeno.
Hidrogenando aceites vegetales también crea
grasas insaturadas con doble enlaces trans.
Estas grasas-trans pueden contribuir más que
las grasas saturadas a las enfermedades
cardiovasculares.

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Ciertos ácidos grasos insaturados no son
sintetizados por el cuerpo human.o
Estos se incorporan a través de la dieta.
Estos ácidos grasos esenciales incluyen los
ácidos grasos omega-3, que se requieren para el
crecimiento y también protegen contra
enfermedades cardiovasculare.s

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La mayor función de las grasas es como fuente de
energía.

Los humanos y otros mamíferos almacenan sus


reservas de larga duración en células adiposas.

El tejido adiposo también sirve de soporte a


órganos vitales y como mecanismo de aislamiento
para el cuerpo

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Fosfolípidos

En un fosfolípido, dos ácidos grasos y un grupo


fosfato se unen a una molécula de glicerol

Las dos colas de ácidos grasos son hidrofóbicas,


pero el grupo fosfato y sus alrededores o anexos
forman una cabeza hidrofílica

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Figura 5.11

Colina Cabeza
Cabeza hidrofílica

hidrofílica

Fosfato Colas
hidrofóbicas
Glicerol
(c) Símbolo de un
fosfolípido

Acidos grasos
Colas hidrofóbicas

Plegamiento
debido a doble
enlaces cis

(a) Fórmula estructural (b) Modelo tridimensional (d) Bicapa fosfolipídica


(o de Calotte)

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Cuando se añaden fosfolípidos al agua, estos se
autoemsamblan en una estructura de doble capa
llamada bicapa
En la superficie celular, los fosfolípidos se
arreglan en una bicapa, donde las colas
hidrofóbicas quedan hacia el interior
La estructura de fosfolípidos resulta en una bicapa
que aparece en las membranas celulares
La existencia de las células depende de los
fosfolípidos.

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Esteroides

Los Esteroides son lípidos caracterizados por un


esqueleto de carbono que consta de cuatro anillos
fusionados.
El Colesterol, un tipo de esteroide, es un
componente de las membranas celulares en los
animales y un precursor para la síntesis de
esteroides.
Un elevado nivel de colesterol en la sangre puede
contribuir a enfermedades cardiovasculares.

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Figura 5.12

Estructura de un Esteroide

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Video: Modelo tridimensional del Colesterol

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Video: Modelo de barras del Cholesterol

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Concepto 5.4: Las proteínas incluyen una
diversidad de estructuras, resultando en una
amplia gama de funciones

Las proteínas comprenden más del 50% del peso


seco de la mayoría de las células.
Algunas proteínas aceleran las reacciones
químicas; estas proteínas se conocen como
enzimas.
Otras proteínas incluyen funciones como defensa,
almacenamiento, transporte, comunicación
celular, movimiento o soporte estructural.

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Figura 5.13a

Función de las Proteínas

Proteínas enzimáticas Proteínas de Defensa


Función: Aceleración selectiva Función: protección contra enfermedades
de las reacciones químicas
Ej: anticuerpos inactivan y ayudan
Ej: Enzimas digestivas catalizan la
a destruir virus y bacterias.
hidrólisis de los enlaces en moléculas
alimentarias.
Anticuerpos

Enzima Bactera
Virus

Proteínas de Almacenamiento Proteínas de transporte


Función: Almacenamiento de aminoácidos Función: Transporte de sustancias
Ej: Caseína, proteína de la leche, es la Ej: Hemoglobina, este proteína ferrosa
mayor fuente de aminoácidos para los bebés presente en la sangre de los vertebrados,
mamíferos. Las plantas almacenan proteínas transporta oxígeno de los pulmones
en sus semillas. La Ovoalbúmina es una proteína a otras partes del cuerpo. Otras proteínas
del huevo, usada como fuente de aminoácido transportan moléculas a través de las
Para el desarrollo del embrión. membranas como aparece en la imagen.
Proteína
transportadora

Ovoalbúmina Aminoácidos
Para el embrión Membrana celular

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Figura 5.13b

Hormonas proteicas Receptores proteicos


Función: Coordinación de la actividad Función: Respuesta celular a
de los organismos estímulos químicos
Ej: Insulina, una hormona secretada por el
Ej: Receptor localizado en la membrana de una
pancreas, causa que otros tejidos puedan utilizar
célula nerviosa detectan moléculas
la glucosa, regulando la concentración de azúcar
señalizadoras liberadas por otras
en sangre.
células nerviosa.s
Receptor
Secreción proteico
Glucosa en Moléculas
Alto nivel de De insulina
Sangre normal señalizadoras
Glucosa en sangre

Proteínas Motoras y Contráctiles Proteínas estructurales


Función: Movimiento Función: Soporte
Ej: Motores proteicos son responsables Ej: La queratina es una proteína del pelo,
De las ondulaciones de cilios y flagelos. plumas, y otras estructuras derivadas de la piel.
Actina y miosina son proteínas responsables Los insectos y arañas usan las fibras de seda
de la contracción de los músculos para construir sus capullos y redes
respectivamente. El colágeno y la elastina
Proveen un entramado fibroso en el
Actina Miosina tejido conectivo animal.

Colágeno
Tejido
30 µm
muscular Tejido
60 µm
conectivo

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Animación: Proteínas contractiles

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Animación: Proteínas defensivas

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Animación: Enzimas

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Animación: Proteínas reguladoras de genes

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Animación: Hormonas Proteicas

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Animación: Receptores Proteicos

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Animación: Sensores Proteicos

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Animación: Proteínas de Almacenamiento

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Animación: Proteínas estructurales

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Animación: Proteínas de transporte

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Las enzimas son proteínas que actuan como
catalizadoras, acelerando las reacciones
químicas

Las enzimas pueden efectuar sus funciones


repetidamente, funcionando como caballos
de trabajo que llevan a cabo los procesos de
la vida

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Las proteínas están todas construidas por un
único conjunto de 20 aminoácidos.

Los polipéptidos son polímeros no ramificados


construidos a partir de estos aminoácidos.

Una proteína es una molécula biológica funcional


que consta de uno o mas polipéptidos.

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Aminoácidos monoméricos (Monómeros)

Los aminoácidos son moléculas orgánicas con


grupos amino y carboxilo.

Los aminoácidos difieren en las propiedades


debido a diferencias en las cadenas laterales,
llamados grupos R.

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Figura 5.UN01

Estructura de un aminoácido

Cadena lateral (Grupo R)

Carbono 𝛂

Grupo Grupo
Amino Carboxilo

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Figura 5.14
Cadenas laterales apolares; hidrofóbicas
Cadena lateral (Grupo R)

Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina


(Gly or G) (Ala or A) (Val or V) (Leu or L) (Ile or I)

Metionina Fenilalanina Triptofano Prolina


(Met or M) (Phe or F) (Trp or W) (Pro or P)

Cadenas laterales polares; hidrofílicas

Serina Treonina Cisteina Tirosina Asparagina Glutamina


(Ser or S) (Thr or T) (Cys or C) (Tyr or Y) (Asn or N) (Gln or Q)
Cadenas laterales electricamente cargadas; hidrofílicas
Básicos (cargados positivamente)
Acídicos (cargados negativamente)

Acido Aspártico Acido Glutámico Lisina Arginina Histidina


(Asp or D) (Glu or E) (Lys or K) (Arg or R) (His or H)
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Figura 5.14a

Cadenas laterales apolares; hidrofóbicas

Cadena lateral (Grupo R)

Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina


(Gly or G) (Ala or A) (Val or V) (Leu or L) (Ile or I)

Metionina Fenilalanina Triptofano Prolina


(Met or M) (Phe or F) (Trp or W) (Pro or P)

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Figura 5.14b

Cadenas laterales polares; hidrofílicas

Serina Treonina Cisteina


(Ser or S) (Thr or T) (Cys or C)

Tirosina Asparagina Glutamina


(Tyr or Y) (Asn or N) (Gln or Q)

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Figura 5.14c

Cadenas laterales electricamente cargadas; hidrofílicas

Básicas (cargadas positivamente)

Acídicas (cargadas negativamente)

Acido Aspártico Acido Glutámico Lisina Arginina Histidina


(Asp or D) (Glu or E) (Lys or K) (Arg or R) (His or H)

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Polipéptidos (Polímeros de aminoácidos)

Los aminoácidos están unidos por enlaces


covalentes llamados enlaces peptídicos.
Un polipéptido es un polímero de aminoácidos.
Los polipéptido varían en longitud desde unos
pocos hasta miles de monómeros.
Cada polipéptido tiene una secuencia única de
aminoácidos, con un grupo carboxilo terminal (C-
terminal) y un grupo terminal/extremo amino (N-
terminal).

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Figure 5.15

Formación de
un polipéptido

Enlace peptídico
H2O
Formación de un nuevo
enlace peptídico
Cadena
lateral

Columna
O cuerpo

Extremo Amino Enlace Extremo Carboxilo


(N-terminal) peptídico (C-terminal)
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Proteína estructural y su función

Las actividades específicas de las proteínas


surgen a partir de su intrincada arquitectura
tridimensional.

Una proteína funcional consiste de uno o más


polipéptidos entrecruzados, retorcidos, plegados,
y enrollados de una manera única.

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Figura 5.16

Estructuras de Polipéptidos

Molécula
diana
Surco
Surco

(a) Modelo de cinta (b) Modelo tridimensional (c) Modelo de barras

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Animación: Introducción a la estructura
de las proteínas

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La secuencia de los aminoácidos determina la
estructura tridimensional de la proteína.

La estructura de la proteína va a determinar como


su funcionamiento (como esta trabaja).

La función de una proteína usualmente depende


de la capacidad de reconocer y unirse a otras
moléculas.

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Figura 5.17

Anticuerpo Proteínas del virus de la influenza

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Cuatro niveles de la estructura proteica
La estructura Primaria de las proteínas es su
única secuencia de aminoácidos.
La estructura Secundaria, encontrada en muchas
proteínas, consiste en pliegues y enrollamientos
en la cadena polipeptídica.
La estructura Terciaria está determinada por las
interacciones entre varias cadenas laterales
(Grupos R).
La estructura Cuaternaria surge cuando una
proteína se encuentra formada por múltiples
cadenas de polipéptido.s
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Figura 5.18a
Estructura primaria

Aminoácidos

1 5 10

Extremo Amino
30 25 20 15

35 40 45 50

Estructura primaria de la transtiretina


55
70 65 60

75
80 85 90

95

115 110 105 100

120 125
Extremo Carboxilo
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Figura 5.18b

Estrucutra Estructura Estructura


Secundaria Terciaria Cuaternaria

Hélice 𝛂

Enlace de hidrógeno
Cadena 𝛃

Enlace de
Polipéptido Proteína
hidrógeno
Transtiretina Transtiretia
Hoja plegada 𝛃

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Animación: Estructura Primaria

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La estructura Primaria de una proteína es su
secuencia de aminoácidos.

La estructura primaria es como el orden de las


letras en una palabra.

La estructura primaria está determinada por la


información genética heredada.

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Figura 5.18aa

Estructura Primaria

Aminoácidos

1 5 10

Extremo Amino
30 25 20 15

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Los pliegues y enrollamientos de la estructura
secundaria resulta de los enlaces por puentes de
hidrógeno entre grupos repetitivos del esqueleto
de la cadena principal del polipéptido.

La estructura secundaria típica es una estructura


enrollada llamada α hélice y plegada en una
estructura nombrada hoja plegada β.

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Figura 5.18ba

Estructura Secundaria

Hélice 𝛂

Enlace de hidrógeno
Cadena 𝛃

Enlace de hidrógeno

Hoja plegada 𝛃

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Animación: Estructura Secundaria

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Video: α Hélice idealizada

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Video: α Hélice idealizada: Sin cadenas laterales

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Video: Hoja Plegada β idealizada

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Video: Hoja plegada β idealizada (barras)

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Figura 5.18c

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Animación: Estructura proteica terciaria

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La estructura Terciaria, o forma general del
polipéptido, surge por las interacciones entre los
grupos R, mas que por las interacciones entre las
cadenas del cuerpo (“backbone”).
Estas interacciones incluyen enlaces por puentes
de hidrógenso, enlaces iónicos, interacciones
hidrofóbicas, y fuerzas de van der Waals.
Enlaces covalentes fuertes llamados puentes
disulfuro refuerzan la estructura de las proteína.s

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Figura 5.18bb

Estructura Terciaria

Polipéptido Transtiretina

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Figura 5.18d

Interacciones de la Estructura Terciaria

Enlaces de
hidrógeno Interacciones
hidrofóficas de
Van der Waals

Puentes
Disulfuro
Enlaces iónicos

Columna o cuerpo
Del polipéptido

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Animación: Estructura Cuaternaria

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La estructura Cuaternaria resulta cuando dos o
más cadenas de polipéptidos forman una
macromolécula.

El colágeno es una proteína fibrosa consistente en


3 polipéptidos enrollados como una cuerda.

La Hemoglobina es una proteína globular


consistente en 4 polipéptidos: dos de cadena alfa
y dos de cadena beta.

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Figura 5.18bc

Estructura Cuaternaria

Proteína Transtiretina

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Figura 5.18e

Colágeno

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Figura 5.18f

Glóbulos Rojos
(Eritrocitos)

Hemo

Hierro
Subnidad 𝛃

Subunidad 𝛂

Subunidad 𝛂

Subunidad 𝛃
Hemoglobina
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Siclemia (células falsiformes): Un cambio en la
estructura primaria

Un leve cambio en la estructura primaria puede


afectar la estructura y capacidad de
funcionamiento correcto de una proteína.

Siclemia es una enfermedad heredada


relacionada con un desorden en la sangre que
surge por la sustitución de un solo aminoácido en
la proteína de la hemoglobin.a

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Figura 5.19

Estructura
Estructura Estructura Función Forma del
Secundaria y
Primaria Cuaternaria Glóbulo rojo
Terciaria
Subunidad 𝛃 Hemoglobina Las proteínas no se asocian
1 normal normal entre ellas; cada una carga
2 oxígeno
3
𝛃
Normal

4
5 𝛂
6
7 5 µm
𝛃 𝛂
Subunidad 𝛃 Hemoglobina Las proteínas tienden a
1 Célula siclémica Célula siclémica agregarse en una fibra;
2 se reduce la capacidad
Célula siclémica

de cargar oxígeno.
3 𝛃
4
5 𝛂
6
7 5 µm
𝛃 𝛂

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¿Qué determina la estructura de una proteína?

Además de la estructura primaria, condiciones


físico-químicas pueden afectar la estructura.
Alteraciones de pH, concentración de sales,
temperatura y otros factores ambientales pueden
ocasionar que la proteína se desenrolle y pierda
su configuración.
La pérdida de esta estructura nativa se denomina
desnaturalización.
Una proteína desnaturalizada es biológicamente
inactiva.
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Figura 5.20-3

Desnaturalización

Proteína normal Proteína desnaturalizada

Renaturalización

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Plegamiento de proteínas en la célula

Es muy difícil predecir la estructura de una


proteína a partir de su estructura primaria.
Muchas proteínas probablemente pasan por
diferentes etapas en su camino hacia una
estructura establ.e
Las Chaperoninas son proteínas que asisten al
plegamiento de otras proteínas.
Enfermedades como el Alzheimer, Parkinson,
y las vacas locas están asociadas con proteínas
mal plegadas.
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Figura 5.21

Función de las Chaperoninas


Proteína
correctamente
Polipéptido plegada
Tapa

Cilindro
hueco

Chaperonina 1 Un polipéptido 2 Al cerrarse la tapa 3


(completamente no plegado esto ocasiona
ensamblada) La tapa se abre
entra en el un cambio en la y se libera la
cilindro por uno forma del cilindro proteína plegada
de los extremos. creando un ambiente Correctamente.
hidrofílico para el
plegamiento del
Polipéptido.

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Los científicos utilizan la cristalografía de rayos-
X para determinar la estructura de las proteínas.

Otro método utilizado es espectroscopía de


resonancia magnética nuclear (RMN) que no
requiere de la cristalización de la proteína.

La Bioinformática es otra aproximación para


predecir la estructura de una proteína a partir de
la secuencia de aminoácidos.

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Figura 5.22

Rayos-X
difractados
Haz de
Fuente rayos-X
de rayos-X

Cristal Detector digital Patrón de difracción


de los Rayos-X

ARN ADN

RNA
polimerasa II
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Concepto 5.5: Almacenamiento de ácidos
nucleidos, transmisión, y expresión de la
información genética

La secuencia de aminoácidos de un polipéptido


está programada por una unidad de herencia
denominada gen.

Los genes están formados por ADN, un ácido


nucleico formado por monómeros llamados
nucleótidos.

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El papel de los Ácidos Nucleicos

Hay dos tipos de ácidos nucleicos


Ácido desoxirribonucleico (ADN)
Ácido ribonucleico (ARN)

El ADN posee indicaciones para su propia


duplicación.
El ADN dirige la síntesis de ARN mensajero
(ARNm) y, a través de ARNm, controla la síntesis
de proteínas.
Este proceso se conoce por expresión genética.
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Figura 5.23-3

ADN
Expresión
genética
1 Síntesis de
ARNm
ARNm

NUCLEO
CITOPLASMA

ARNm
2 Movimiento de
ARNm hacia el Ribosoma
citoplasma

3 Síntesis
de proteína

Aminoácidos
Polipéptido
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Cada gen a través de una molécula de ADN dirige
la síntesis del ARN mensajero (ARNm).

El ARNm interactúa con la maquinaria celular de


síntesis de proteínas para dirigir la síntesis de un
polipéptido.

Podemos resumir el flujo de información genética


como ADN → ARN → proteína.

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Los Componentes de los Ácidos nucléicos

Los ácidos nucléicos son polímeros nombrados


polinucleótidos.
Cada polinucleótido está formado por monómeros
llamados nucleótidos.
Cada nucleótido consiste en una base
nitrogenada, una pentosa (azúcar), y uno o varios
grupos fosfato.s
La porción de nucleótido sin el grupo fosfato se
denomina nucleósido.

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Nucleósido = base nitrogenada + azúcar
Existen dos familias de bases nitrogenadas:
Pirimidinas (citosina, timina, uracilo)
tienen un solo anillo de 6 unidades.
Purinas (adenina y guanina) tienen un anillo de 6
unidades fusionado a otro anillo de 5 unidade.s

En el ADN, el azúcar es la desoxirribosa; en el


ARN, el azúcar es la ribosa.
Nucleótido = nucleósido + grupo fosfato

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Figura 5.24

BASES NITROGENADAS
Pirimidinas
Extremo 5′

Esqueleto azúcar-fosfato
(en fondo azul)
Citosina Timina Uracilo
5′C (C) (T, en ADN) (U, en ARN)
Purinas
3′C

Nucleosido

Base nitrogenada

Adenina (A) Guanina (G)


5′C

AZUCARES
1′C
Grupo 3′C
5′C Fosfato azúcar
(pentosa)
3′C
(b) Nucleótido
Desoxirribosa Ribosa (en ADN)
Extremo 3′ (en ADN)
(a) Polinucleótido (ácido nucleico) (c) Componentes de los nucleósidos

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Figura 5.24a

Extremo 5′ Esqueleto azúcar-fosfato


(en fondo azul)
5′C

3′C

Nucleósido
Base
Nitrogenada

5′C

1′C

Grupo 3′C
5′C Fosfato Azúcar
(pentosa)
3′C
(b) Nucleótido

Extremo 3′
(a) Polinucleótido (ácido nucleico)
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Figura 5.24b

BASES NITROGENADAS
Pirimidinas

Citosina Timina Uracilo


(C) (T, en ADN) (U, en ARN)
Purinas

Adenina (A) Guanina (G)

(c) Componentes de los nucleósidos

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Figura 5.24c

AZÚCARES

Desoxirribosa Ribosa (en ARN)


(en ADN)

(c) Componentes de los nucleósidos

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Animación: Estructura del ADN y ARN

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Polímeros de nucleótidos
Los nucleótidos se unen para formar un
polinucleótido.
Nucleótidos adyacentes se unen a través de
enlaces fofodiester, que consiste en que un grupo
fosfato une los azúcares de dos nucleótidos.
Este tipo de enlace crea un esqueleto de azúcar-
fosfato con bases nitrogenadas como apéndices.
La secuencia de bases a lo largo de cada
polímero de AND o ARN es única para cada gen.

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La estructura de las moléculas de ADN y ARN

Las moléculas de ADN tienen dos cadenas


complementarias de polinucleótidos en espiral
alrededor de un eje imaginario, formando una
doble hélice.
En el esqueleto, cada cadena corre en sentido
contrario a la otra 5′ → 3′, un arreglo que se
conoce como sentido anti-paralelo.
Una molécula de ADN incluye muchos genes.

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Solo ciertas bases en el ADN se parean y forman
enlaces por puente de hidrógeno: Adenina (A)
siempre se enlaza con timina (T), y guanina (G)
siempre con citosina (C).
Esto se denomina complementariedad de bases.
Esta característica de la estructura del ADN hace
posible generar dos copias idénticas de cada
molécula de ADN antes del proceso de división
celular.

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El ARN, a diferencia del ADN, solo tiene una
cadena.
El pareo complementario puede también ocurrir
entre dos moléculas de ARN o entre parte de una
misma molécula de ARN.
En el ARN, la timina se reemplaza por uracilo (U),
por tanto A parea con U.
Cuando el ADN existe como doble hélice, las
moléculas de ARN son mas variables en su forma.

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Figure 5.25

5′ 3′ Esqueletos
Azúcar-fosfato
Puentes de hidrógeno

Unión de bases
Pareadas por
enlaces de hidrógeno

3′ 5′ Unión de bases pareadas


por enlaces de hidrógeno
(a) ADN (b) ARN de Transferencia

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Animación:Doble hélice de ADN

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Video: Modelo de barras del ADN

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Video: Modelo de superficie del ADN

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Concepto 5.6: La genómica y proteómica han
transformado las investigaciones biológicas

Una vez qe la estructura del ADN y su relación


con las secuencias de aminoácidos fue conocida,
los biólogos trataron de "decodificar" los genes a
partir de la secuencias de bases.
La primera técnica para secuenciación del ADN
fue desarrollada en la década de 1970 y
perfeccionada durante los siguientes 20 años.

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Resulta esclarecedor secuenciar todo el ADN del
genoma de un organismo.
El rápido desarrollo de métodos más rápidos y
menos costosos de secuenciación fue un efecto
secundario del Proyecto del Genoma Humano.
Muchos genomas han sido secuenciados,
generando grandes cantidades de bases de
datos.

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La bioinformática utiliza el “software” y otras
herramientas computacionales para hacer frente a
los datos resultantes de la secuenciación de
muchos genomas.
El análisis de grandes conjuntos de genes o
incluso comparando genomas enteros de
especies diferentes se conoce por genómica.
Un análisis similar de grandes conjuntos de
proteínas, incluyendo sus secuencias se llama
proteómica.

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Figura 5.26
ESTABLECIENDO CONECCIONES

Contribuciones de la Genómica y Proteómica a la Biología


Paleontología Evolución

Hipopótamo
Ballena cabezona

Interacción entre
Ciencias Médicas Biología de la Conservación especies

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El ADN y las proteínas como medidas de la
evolución
Las secuencias de los genes y sus productos
proteicos documentan la base hereditaria de un
organismo.
Secuencias lineales de ADN se transmiten de
padres a sus descendencia.
Podemos extender el concepto de "genealogía
molecular" a las relaciones entre especies.
La biología molecular ha añadido una nueva
medida para el conjunto de herramientas de la
biología evolutiva.
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Figura 5.UN02a

Especies Alineamiento de las secuencias de aminoácidos de la Beta-globina

Humano
Mono
Gibón

Humano
Mono
Gibón

Humano
Mono
Gibón

► Humano ► Mono ► Gibón


Rhesus

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Análisis
de Casos

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Caso 1
A la Sra. Mendoza se le informa que su hijo tiene una
condición de salud desconocida que ocasiona que una
enzima digestiva no funcione correctamente. Si embargo,
los médicos ya han comenzado la investigación y conocen
que esta enzima tiene enrollamientos y que además existe
interacción entre sus cadenas. ¿Qué conocen entonces
los médicos de esta enzima?

A) Su estructura primaria solamente.


B) Solamente su estructura secundaria.
C) Su estructura secundaria y terciaria.
D) Su estructura terciaria y cuaternaria.
E) Se conoce su estructura cuaternaria.
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Caso 2
Un grupo de biólogos moleculares se encuentran
enfrascados en profundizar sobre las relaciones
evolutivas entre los gibones, monos y los seres humanos.
¿Cual de las siguientes propuestas considera usted
como la más coherente para estudiar esta relación entre
especies?
A) La secuencia de aminoácidos de otras proteínas de las
tres especies.
B) La magnitud de solapamiento de hábitat entre las
especies.
C) La secuencia de β-globina presente en los gorilas.
D) La frecuencia de albinismo en las poblaciones de estas
especies.

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Caso 3
La estudiante Ana se encuentra de rotación por un
laboratorio de investigación y su mentor le pide que
identifique un carbohidrato que ha encontrado en
muestras de tejido animal durante un viaje de campo. Ella
descubre que este polisacárido presenta el mayor número
de ramificaciones que jamas ha visto. Por lo que concluye
que se trata de__________.

A) Celulosa
B) Quitina
C) Glucosa
D) Almidón
F) Glucógeno

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Resumen
Todos los organismos vivos están formados por 5 tipos de grandes
biomoléculas: carbohidratos, lípidos, proteínas, y ácidos nucléicos. Estas
Macromoléculas son moléculas grandes y complejas. Las Macromoléculas
varían entre las células de un organismo, varía más entre individuos de una
misma especie, y aún más entre especies.
Las grandes biomoléculas tienen propiedades únicas que surgen de la
conformación ordenada de sus átomos.
Las enzimas son macromoléculas especializadas que aceleran las reacciones
químicas como las que forman o rompen los polímeros.
Una gran variedad de polímeros pueden ser construidos (sintetizados) a partir
de un reducido conjunto de monómeros. Los monosacáridos sirven como la
mayor reserva de combustible para las células y como materia prima en la
construcción de nuevas moléculas
Los Lípidos son la única clase de grandes biomoléculas que no forma
polímeros reales. La característica unificadora de los lípidos es que estos se
mezclan pobremente, sobre todo con agua. Los lípidos más importantes son
las grasas, fosfolípidos y los esteroides.

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Resumen (2)
Los ácidos grasos saturados tienen el máximo número de átomos de
hidrógeno posible y no tienen dobles enlaces y los ácidos grasos insaturados
tienen uno o más dobles enlaces
Las proteínas comprenden más del 50% del peso seco de la mayoría de las
células. Algunas proteínas aceleran las reacciones químicas (enzimas). Otras
proteínas incluyen funciones como defensa, almacenamiento, transporte,
comunicación celular, movimiento o soporte estructural. Las actividades
específicas de las proteínas surgen a partir de su intrincada arquitectura
tridimensional que puede ser primaria, secundaria, terciaria o cuaternaria
Hay dos tipos de ácidos nucleicos: Ácido desoxirribonucleico (ADN) y Ácido
ribonucleico (ARN). El ADN posee indicaciones para su propia duplicación y
dirige la síntesis de ARN mensajero (ARNm) y, a través de ARNm, controla la
síntesis de proteínas. Podemos resumir el flujo de información genética como
ADN → ARN → proteína
Los ácidos nucléicos son polímeros nombrados polinucleótidos. Cada
polinucleótido está formado por monómeros llamados nucleótidos. Cada
nucleótido consiste en una base nitrogenada, una pentosa (azúcar), y uno o
varios grupos fosfatos. La porción de nucleótido sin el grupo fosfato se
denomina nucleósido
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Figura 5.UN03
Figura 5.UN05

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