UNIVERSIDAD DE MENDOZA

SEDE SAN RAFAEL

FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS

CARRERA DE MEDICINA

Cátedra: Bioquímica I y II

Cuadernillo de
Actividades Complementarias

BIOQUÍMICA GENERAL I

2024

1
UNIVERSIDAD DE MENDOZA.

FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS

Cuerpo Docente:
Cátedras de Bioquímica Genereral I y II.
Carrera de Medicina. Sede San Rafael

Prof. Titular: Melisa A. Carballo

Prof. Adjunto: Vanesa Soria

Danilo Barcudi

Jefes de Trabajos Prácticos:

Adriana Manuel

Pablo Mercado

Sandoval Benjamín

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 MEDIACIÓN PEDAGÓGICA

APRENDIZAJE SIGNIFICATIVO
Y SOLIDARIO

APRENDIZAJE MEMORÍSTICO

DOCENTE, CONTENIDO, ALUMNO,

DESARROLLO INTELECTUAL,
APRENDIZAJE PLACENTERO.

BASADO EN

DISCIPLINA Y RESPETO

RESULTADOS POSITIVOS
ESPERADOS

3
Recomendaciones Generales:

1) Guardar el máximo de respeto y disciplina para con sus compañeros

y docentes. Esto facilitará un aprovechamiento óptimo de su

actividad complementaria.

2) El uso de guardapolvo en las sesiones de trabajos prácticos de

laboratorio es obligatorio. Esto evitará daño y/o contaminación de

su vestimenta.

3) Al finalizar cada sesión de trabajos prácticos de laboratorio Ud.

tiene la obligación de dejar el material de trabajo y las mesadas

ordenados y en perfecto estado de limpieza.

4) El material dañado parcial o totalmente deberá ser repuesto previa

comunicación del hecho al Sr. Jefe de Trabajos Prácticos.

5) Para su mejor aprovechamiento Ud. debe poseer el conocimiento

teórico indispensable obtenido a través de la Guía de Trabajos

Prácticos, las clases teóricas y su lectura personal.

6) Ud. debe leer constantemente el avisador de la Cátedra para estar

informado sobre cronogramas, horarios, actividades, cambios de

4
fecha y material solicitado para la realización de los trabajos

prácticos.

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 -REGLAMENTO INTERNO DEL CURSO BIOQUIMICA I-

La Metodología de trabajo incluye:

- Clases Teóricas: Exposición del tema. (virtual)

- Trabajos Prácticos: de laboratorio y resolución de problemas. (presencial)
- Seminarios de discusión.(virtual/platoforma)
- Evaluaciones Parciales.
- Examen Final.

CONDICIONES PARA LA REGULARIDAD DEL CURSO

El alumno podrá regularizar el Curso de acuerdo al siguiente reglamento:

Aprobación de los TP:

El plan de trabajos prácticos consiste de nueve TP de laboratorio y/o aula.

- El alumno deberá ingresar al TP con puntualidad (tolerancia 5 minutos).
- El alumno será evaluado por el docente responsable del TP para verificar sus
conocimientos en forma oral o escrita, antes, durante o al finalizar el trabajo
sobre el contenido de cada TP (según la guía Teórico-Práctica elaborada por
Docentes de la Asignatura). De no resultar satisfactoria la evaluación será
considerado No Aprobado a dicho práctico.
- El alumno deberá asistir y aprobar el 100% de los trabajos prácticos.
Para tener derecho a la recuperación de los mismos, deberá aprobar de
primera instancia al menos 5. Pudiendo recuperar 4 TP.
- En caso de no cumplirse el item anterior, el alumno tendrá la posibilidad de
rendir un cuestionario global el cual incluye todos los temas abordados en los
trabajos practicos de laboratorio y de aula. En caso de aprobar el global y el
examenes parciales, el alumno quedará en condición de REGULAR. En caso
de no aprobar en dicha instancia global, el alumno quedará en condición de NO
REGULAR (debiendo rendir el examen final de forma escrita y oral).
- El alumno que no pueda asistir a alguna actividad práctica de carácter
obligatoria por causa de fuerza mayor debidamente justificada como:
Enfermedad, que deberá ser avalada por un profesional médico de Bienestar
Estudiantil (el certificado debe incluir hoja membretada, firma y sello del
profesional y diagnóstico) o por fallecimiento de cónyuge o pariente de primer
grado, podrá dentro de las 48 h solicitar la recuperación correspondiente.

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Evaluaciones Parciales

Modalidad: Escrita u oral, individual, contenido teórico y práctico, con preguntas

de opción múltiple y/o a desarrollar.
- El alumno deberá rendir 2 examen parcial. Aprobando con le 60 % de la
respuestas correctas.
- El parcial tendrá 1 recuperación. Esta evaluación podrá ser escrita u orale.
- En caso de desaprobar los dos parciales, el alumno tendrá la posibilidad de
rendir un EXAMEN GLOBAL el cual incluye todos los temas abordados en la
materia y en los trabajos prácticos.
- En caso de aprobar el global, el alumno quedará en condición de REGULAR.
En caso de no aprobar en dicha instancia, el alumno quedará en condición de
NO REGULAR (debiendo rendir el examen final de forma escrita y oral).
- La fecha de los Parciales propuestas por los docentes del Curso y publicadas
oportunamente en el Cronograma de Actividades brindado al principio del
Cuatrimestre, no están sujetas a modificaciones, salvo cuando se requiera una
reorganización de las actividades de la asignatura.
- Un alumno tendrá la posibilidad de rendir el parcial habiendo aprobado el
100% de los TP.

EXAMEN FINAL
- El alumno REGULAR deberá aprobar un examen final teórico integral en base
al Programa Analítico y/o Examen.
Modalidad: Oral.

- El alumno NO REGULAR deberá aprobar un examen final teórico integral en

base al Programa Analítico y/o Examen.
Modalidad: Escrito y Oral.

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 FACULTAD DE CIENCIAS MEDICAS

CARRERA DE MEDICINA - PRIMER AÑO

CÁTEDRA: BIOQUÍMICA GENERAL I -

PROGRAMA ANALÍTICO

Unidad 1: La célula. Características generales de las células. Composición

química. Las membranas celulares. Permeabilidad de las membranas. La
estructura básica de las membranas celulares. Bicapa lipídica. Fosfolípidos más
abundantes de las membranas celulares. Proteínas de las membranas
celulares. Integrales y periféricas. Las membranas celulares como modelo
llamado de mosaico fluida. Los hidratos de carbono y su relación con las
membranas celulares. Permeabilidad de las membranas celulares. Pasaje de
solutos a través de las membranas celulares. Transportes activo o pasivo.
Agua. Propiedades.

Unidad 2: El núcleo. Cromosomas. Dotación genética de la célula.

La membrana nuclear. El nucleolo. Citoplasma y citosol. Organización
interna como marco para la fabricación y descomposición de grandes
moléculas. Citoesqueleto. Estructura y función. Mitocondrias. Estructuras.
Transformación material nutritivo en trifosfato de adenosina (ATP) Membranas
internas: retículo endoplasmático rugoso. Aparato de Golgi. Secreción y
endocitosis.

UNIDAD N° 3: Glúcidos. Definición. Importancia biológica.

Clasificación. Monosacáridos: ribosa, desoxirribosa. Glucosa y Fructosa.
Manosa. Galactosa. Disacáridos: Sacarosa, Lactosa y Maltosa. Polisacáridos:
Glucógeno y Almidón. Isomería alfa y beta, D y L Poder Reductor.
Estructuras lineales y cíclicas. Esteres fosfóricos. Aminoglúcidos. Uniones
glucosídicas.

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UNIDAD N° 4: Lípidos. Definición, Importancia biológica. Propiedades.
Clasificación. Simples: homoglicéridos y heteroglicéridos. Glicerol. Ácidos
grasos. Saturados e insaturados. Glicerofosfátidos. Esfingolípidos.
Cerebrósidos. Gangliósidos. Sulfolípidos. Globósidos. Estructura de los lípidos
de la membrana celular.

UNIDAD N° 5: Proteínas. Definición. Importancia biológica. Clasificación.

Aminoácidos. Propiedades ácido-base. Punto isoeléctrico. Aminoácidos
esenciales. Péptidos. Oligopéptidos. Polipéptidos. Hidrólisis. Uniones
peptídicas. Proteínas solubles e insolubles. Estructura primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria.

UNIDAD N° 6: Enzimas. Definición. Importancia biológica. Clasificación.

Nomenclatura. Número de intercambio. Isoenzimas. Mecanismos de Acción.
Especificidad enzimática. Cinética enzimática. Factores que modifican la
actividad enzimática. Actividad específica. Inactivación e Inhibición.
Retroalimentación. La enzimología en la práctica clínica. Valores normales y
sistema internacional de unidades. Variaciones enzimáticas en el adulto, en el
niño, en la gestante y en el lactante.

UNIDAD N° 7: Coenzimas y Vitaminas. Cofactores enzimáticos.

Provitaminas. Holoenzimas y Apoenzimas. Cosustratos. Núcleos prostéticos.
Vitaminas. Fuentes naturales. Mecanismos de acción. Carencias vitamínicas.
Hipo e hipervitaminosis. Clasificación: Vitaminas hidrosolubles: C, Complejo B,
etc. Liposolubles. A.D.E.K. Estructura.

UNIDAD N° 8: Conceptos generales de oxidorreducciones. Concepto de

oxidorreducciones. Ecuación de Nernst. Potenciales Redox. Cuplas redox de
importancia biológica. Deshidrogenasas. Estructura general de los metabolitos
de transporte. Niveles energéticos. Nociones de entalpía, energía libre,
entropía, y reacciones endergónicas y exergónicas.

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UNIDAD N° 9: Ácidos nucleicos. Definición. Ácido fosfórico. Bases púricas y
pirimídicas: Uracilo, timina y citosina. Nucleósidos. Nucleótidos. Nomenclatura.
Tipos de uniones. Estructura del ADN y RNA. Desnaturalización del ADN.
Plásmidos. RNA mensajero de transferencia, ribosomal. Virus Nucleótidos
libres: ATP, AMP cíclico. Nucleoproteínas, Histonas, Globinas, hidrólisis,
Cromatina.

UNIDAD N° 10: Bioquímica Genética. Genoma. Código genético. Intrón.

Exón. Genes estructurales y reguladores. Transferencia de la información
génica. Replicación. Biosíntesis de ADN. Enzimas. Elicasa. Primasa y ADN
polimerasas. Transcripción: Biosíntesis de RNAm. Modelo de operón.
Traducción: biosíntesis proteica. Iniciación elongación. Terminación.
Modificaciones post traducción. Inhibidores. Estructura génicas
extracromosómicas. Mutación. Ingeniería genética. Recombinación.
Endonucleasas de restricción. Errores congénitos del metabolismo. Oncogenes.

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 Normas de Bioseguridad

1) Recuerde que el uso de guardapolvo es obligatorio.

2) Si el material utilizado es cáustico o eventualmente
contaminante no se permite pipetear con la boca.
3) Mantenga el laboratorio limpio. Retire cualquier material que
no tenga relación con el trabajo que se está realizando.
4) Los solventes o cualquier sustancia inflamable deben
mantenerse lejos de los mecheros encendidos. Nunca deben
ser calentados a fuego directo.
5) Al calentar un tubo de ensayo, debe orientar la boca de este
en sentido contrario a su persona y la de sus compañeros.
6) Cuando haga uso de la centrífuga recuerde siempre utilizar la
balanza para equilibrar tubos. La centrífuga deberá
permanecer cerrada hasta que se detenga completamente.
7) En las practicas que impliquen el manejo de sangre o material
infeccioso debe utilizar guantes y barbijo.
8) Al finalizar el trabajo practico las mesadas deberán ser
descontaminadas con solución de hipoclorito de Na al 10%
9) Al abandonar el laboratorio recuerde cerrar llaves de gas,
apagar equipos y lavarse las manos.
10) En caso de derrame de sustancias, accidentes y
exposición a material potencialmente peligroso deberá
comunicarlo inmediatamente a su J.T.P.

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 Materiales de laboratorio

Tubos de ensayo.
Son tubos de vidrio neutro o
levemente alcalinos, resistentes al
calor y al frío. El fondo es
redondeado. La boca puede ser con
o sin borde. De 10 o 20 ml de
volumen total, aproximadamente. Se
lo utiliza para realizar ensayos de
coloración, precipitación o
desprendimiento de gases con
muestras pequeñas. Sin graduación.

Tubos de hemólisis y de Kahn:

Similares a los anteriores pero de menor
tamaño. Utilizados en el trabajo de
laboratorio.

Tubos de centrífuga:

Son tubos de vidrio o de plástico, con el

fondo cónico para facilitar la
precipitación. Deben usarse siempre
con tapa. Pueden ser graduados o no.

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Vidrio de reloj:

Es un vidrio circular cóncavo que

puede tener distintos diámetros. Tiene
variados usos en el laboratorio:
permite realizar pesadas, calentar o
evaporar pequeñas cantidades de
líquidos a temperatura ambiente, en
estufa o con mechero.

Matraces:

Son recipientes de vidrio, esféricos

de fondo plano. Aforados a distintos
volúmenes de título conocido. Se
utilizan para preparar soluciones
exactas y siempre con tapa.

Cristalizadores:

Son recipientes cilíndricos, de poca

altura para aumentar la
evaporación. Hay de distintos
tamaños. Se utilizan en estufa o a
temperatura ambiente.

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Vasos de precipitación.

Son vasos de vidrio de diferentes

capacidades, graduados o no. Tienen
fondo plano. En la parte superior
presentan todos un pico vertedor que
permite trasvasar el contenido.

Erlenmeyers:

Son recipientes de vidrio de

forma cónica en la base, de
cuello cilíndrico y corto. De
distintos volúmenes. Pueden
estar graduados o no. Su forma
facilita el mantenimiento de los
vapores de soluciones calientes
en contacto con las mismas.

Baño María:

Recipientes metálicos o de
acrílico, eléctricos o a gas,
conteniendo agua que permite
mantener muestras a
temperatura adecuada en forma
homogénea.

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Soportes metálicos o trípodes:

Están constituidos por aros de metal

provistos de tres patas destinados a
sostener el material a calentar
directamente, como vasos, cápsulas,
erlenmeyers, usando telas de
amianto.

Telas de amianto:

Son de tela de alambre, delgadas,

cuadradas, recubiertas de amianto
en el centro. Esto permite que el
calor se expanda regularmente y no
toque en un solo punto,
especialmente cuando se calientan
recipientes de vidrio.

Gradillas:

Pueden ser metálicas o de

madera, perforadas para dar
cabida a una batería de tubos de
ensayo, permitiendo así comparar
los resultados de distintas
experiencias.

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Canastillas de alambre:
Son pequeños canastos metálicos de alambre con la misma finalidad que la de
las gradillas.

Desecadores:

Son recipientes de vidrio incoloro,

cilíndricos, de paredes resistentes,
con doble fondo, donde se colocan
sustancias ávidas de agua: ácido
sulfúrico, cloruro de calcio, etc. De
cierre hermético, usado para extraer
el agua de las muestras.

Estufas:
Son cajas metálicas de doble pared con
material aislante al calor, con termómetro
regulable. Se usan para la esterilización o
para el cultivo de material biológico.

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Pipetas:

Son cilindros huecos, graduados que

permiten medir pequeñas cantidades de
líquidos. Por ejemplo: 0,1 y 0,2 indican
al milésimo de ml 1 y 2 indican al
décimo o centésimo de ml 5 y 10
indican al décimo de ml

Pipetas aforadas:

Son pipetas de vidrio, con uno o

dos aforos, que corresponden
con exactitud al volumen en
ellas indicado. Son de vidrio y
calibradas.

Probetas:

Tubos de vidrio o de plástico. Con una base

plástica para su apoyo que facilita el enrase
de la misma. Graduadas. Usadas para medir
volúmenes.

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Pisetas:

Recipientes de plástico con un pico

lateral. Generalmente se usa con agua
destilada y permite el enrase adecuado
de los matraces.

Propipetas:

Son peras de goma donde se colocan

las pipetas, con tubuladuras laterales
que permiten el ascenso o descenso del
líquido, según sea necesario. Evita los
riesgos del pipeteado tradicional con la
boca.

Pipetas automáticas:

Son pipetas de plástico que permite

tomar muestras exactas de líquidos
en estudio. Se pueden tomar
volúmenes fijos de 10-20ul y
variables entre 10 y 50 ul o entre 10
ul y 100 ul.

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Centrifugas:

Aparatos circulares con portatubos, giran a

diferentes velocidades, permitiendo acelerar
el proceso de decantación de sustancias
sólidas suspendidas en los líquidos. Sus
velocidades se miden en revoluciones por
minuto.

Balanzas eléctricas o analíticas:

Constan de una caja vidriada, con

una cara móvil por donde se colocan
las muestras sobre un platillo
metálico. Las escalas de medición
varían según las muestras a pesar.
Pueden ir desde 0.10 mg hasta el Kg

19
Cubetas de vidrio o de plástico:

Son pequeños recipientes donde se

colocan las muestras líquidas de
distintas técnicas para ser leídas en
el fotocolorímetro.

Espectrofotómetro:

Aparato mecánico eléctrico que

permite conocer cantidades mínimas
de sustancias contenidas en los
líquidos biológicos. Miden la
intensidad de la luz que se transmite
a través de la muestra, y ésta es
proporcional a la concentración de
dicha sustancia.

Portaobjetos:

Pequeñas planchas de vidrio,

rectangulares, donde se colocan
elementos a analizar a través del
microscopio, por ejemplo muestras
de sangre, orina, etc.

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Cubreobjetos:

Láminas de vidrio, cuadradas,

muy finas. Se colocan sobre una
muestra a analizar en
microscopio para inmovilizarla.

Papel indicador de pH:

Son tiras de papel con diferentes

colores que permiten identificar las
variaciones de acidez o alcalinidad en
las distintas muestras en estudio.

Agitador :

Es una barra cilíndrica de vidrio, sin

tamaño determinado. Se utiliza para
agitar soluciones calientes.

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Mechero de Bundsen:

Mechero de aluminio, cilíndrico, con

tubuladura lateral que lo conecta a la
cañería de gas. Con toma de aire
regulable. Se utiliza para calentar
muestras en estudio.

Pinzas de madera:

Son pinzas con un extremo largo y

uno corto, usadas para manejar
cómodamente los tubos de ensayo
con muestras calientes.

Soporte de eritrosedimentación:

Son soportes de metal donde se

colocan las pipetas de
eritrosedimentación, permitiendo
realizar varias determinaciones a la
vez.

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Cepillos de cerda:

Los hay de diferentes tamaños.

Permiten limpiar con eficacia
interior y exterior de los distintos
elementos usados en el
laboratorio.

Embudos:

Pueden ser de vidrio o de

plástico. Se utiliza para filtrar
sólidos de líquidos.
Se trabaja con papel de filtro.

23
 UNIDAD Nº 1

LA CÉLULA

CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS CÉLULAS

Hay células de formas y tamaños muy variados. Algunas de las células

bacterianas más pequeñas tienen forma cilíndrica de menos de una micra o µm
(1 µm es igual a una millonésima de metro) de longitud. En el extremo opuesto
se encuentran las células nerviosas, corpúsculos de forma compleja con
numerosas prolongaciones delgadas que pueden alcanzar varios metros de
longitud (las del cuello de la jirafa constituyen un ejemplo espectacular). Las
células vegetales tienen habitualmente más de 100 µm de longitud (pudiendo
alcanzar los 2-5 cm en las algas verdes) y forma poligonal, ya que están
encerradas en una pared celular rígida. Las células de los tejidos animales
suelen ser compactas, entre 10 y 20 µm de diámetro y con una membrana
superficial deformable y casi siempre muy plegada.
Pese a las muchas diferencias de aspecto y función, todas las células
están envueltas en una membrana —llamada membrana plasmática que
encierra una sustancia rica en agua llamada citoplasma. En el interior de las
células tienen lugar numerosas reacciones químicas que les permiten crecer,
producir energía y eliminar residuos. El conjunto de estas reacciones se llaman
metabolismo (término que proviene de una palabra griega que significa cambio)
Todas las células contienen información hereditaria codificada en moléculas de
ácido desoxirribonucleico (ADN); esta información dirige la actividad de la célula
y asegura la reproducción y el paso de los caracteres a la descendencia. Estas
y otras numerosas similitudes (entre ellas muchas moléculas idénticas o casi
idénticas) demuestran que hay una relación evolutiva entre las células actuales
y las primeras que aparecieron sobre la Tierra.

24
COMPOSICIÓN QUÍMICA

En los organismos vivos no hay nada que contradiga las leyes de la

química y la física. El 99% del peso de una célula está dominado por 6
elementos químicos: carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno, fósforo y azufre.
El agua representa el 70% del peso de una célula, y gran parte de las
reacciones intracelulares tienen lugar en el medio acuoso y en un intervalo de
temperaturas pequeño. La química de los seres vivos, objeto de estudio de la
bioquímica, está dominada por moléculas de carbono. La química de los
organismos vivos es muy compleja, más que la de cualquier otro sistema
químico conocido. Está dominada y coordinada por polímeros de gran tamaño
(macromoléculas), moléculas formadas por encadenamiento de moléculas
orgánicas pequeñas que se encuentran libres en el citoplasma celular. En una
célula existen 4 familias de moléculas orgánicas pequeñas: azúcares
(monosacáridos), aminoácidos, ácidos grasos y nucleótidos. Los tipos
principales de macromoléculas son las proteínas, formadas por cadenas
lineales de aminoácidos; los ácidos nucleicos, ADN y ARN, formados por
nucleótidos, y los oligosacáridos y polisacáridos, formados por subunidades de
monosacáridos. Los ácidos grasos, al margen de suponer una importante
fuente alimenticia para la célula, son los principales componentes de la
membrana celular. Las propiedades únicas de todos estos compuestos
permiten a células y organismos alimentarse, crecer y reproducirse.
Entre las células procarióticas y eucarióticas hay diferencias
fundamentales en cuanto a tamaño y organización interna. Las procarióticas,
que comprenden bacterias y cianobacterias (bacterias fotosintéticas), son
células pequeñas, de entre 1 y 10 µm de diámetro, y de estructura sencilla;
carecen de citoesqueleto, retículo endoplasmático, cloroplastos y mitocondrias.
El material genético (ADN) está concentrado en una región, pero no hay
ninguna membrana que separe esta región del resto de la célula. Las células
eucarióticas, que forman todos los demás organismos vivos, incluidos
protozoos, plantas, hongos y animales, son mucho mayores (entre 10 y 100 µm
de longitud) y tienen el material genético envuelto por una membrana que forma
un órgano esférico conspicuo llamado núcleo. De hecho, el término eucariótico

25
deriva del griego ‘núcleo verdadero’, mientras que procariótico significa ‘antes
del núcleo’

LAS MEMBRANAS CELULARES

Permeabilidad de las membranas

Las membranas de la célula ejercen diversas actividades

La célula se halla rodeada por la membrana plasmática, una delgada

capa de 6 a 10 nm de espesor compuesta por lípidos, proteínas e hidratos
de carbono. Su estructura básica es similar a la de las restantes
membranas de la célula, las cuales envuelven a las organelas del sistema
de endomembranas.
Las membranas celulares ejercen actividades complejas como las
siguientes:
• Constituyen verdaderas barreras permeables selectivas que controlan el
pasaje de iones y de solutos. Así, la impermeabilidad selectiva de las
membranas impide el intercambio indiscriminado de los componentes de
los organoides entre sí y de los componentes extracelulares con los de la
célula.
• Proveen el soporte físico para la actividad para la actividad ordenada de
las enzimas que se asientan en ellas.
• Mediante la formación de pequeñas vesículas transportadoras hacen
posible el desplazamiento de sustancias por el citoplasma.
• Participa en los procesos de endocitosis y de exocitosis. Por el primero la
célula incorpora sustancias desde el exterior; por el segundo, las secreta.
• En la membrana plasmática existen moléculas mediante las cuales las
células se reconocen y se adhieren entre sí y con componentes de la
matriz extracelular.
• Posee receptores que interactúan específicamente con moléculas
provenientes del exterior, cómo hormonas, neurotransmisores, factores
de crecimiento y otros inductores químicos. A partir de estos receptores
se desencadenan señales que se transmiten por el interior de la célula;

26
 sus primeros eslabones se sitúan cerca del receptor, en general en la
propia membrana plasmática.

Estructura de las membranas celulares

La estructura básica de las membranas celulares corresponde a una

bicapa lipídica
Los lípidos fundamentales de las membranas biológicas son los
fosfolípidos de distinta clase y colesterol. Los primeros poseen una naturaleza
antipática; son moléculas que poseen una cabeza polar o hidrofílica y largas
cadenas hidrocarbonadas apolares o hidrofóbicas.
Cuando los fosfolípidos se colocan entre un aceite y una solución acuosa
forman una capa de una molécula de espesor (monocapa), en la que todas las
cabezas polares se orientan hacia la solución acuosa y los ácidos grasos se
alejan de ella, de modo que los fosfolípidos quedan perpendiculares al plano de
la interfase agua / aceite.
En las soluciones acuosas puras los fosfolípidos no forman monocapas
sino bicapas que se cierran sobre sí mismas. Cómo es de esperar los ácidos
grasos hidrofóbicos se unen en el interior de la bicapa y las cabezas polares
hidrofílicas de cada monocapa se orientan hacia las soluciones acuosas.
Cuando se colocan fosfolípidos entre dos soluciones acuosas separadas por un
tabique incompleto, forman una bicapa lipídica que completa la separación.
Aquí también las cabezas polares de los fosfolípidos se dirigen hacia las
soluciones acuosas y los ácidos grasos se orientan hacia el interior de la
bicapa, que por tal motivo resulta altamente hidrofóbica. Estas bicapas lipídicas
artificiales se construyen para estudiar la permeabilidad y las propiedades
fisicoquímicas de las membranas biológicas.
Los fosfolípidos son los lípidos más abundantes de las membranas
celulares.
Las bicapas lipídicas contienen fosfolípidos y colesterol, pero las
primeras suelen ser las más abundantes. Debe recordarse que las cadenas
hidrocarbonadas de los ácidos grasos pueden estar saturadas o no. En las
cadenas saturadas los enlaces simples entre los carbonos les confieren a los

27
ácidos grasos una configuración extendida, lo que hace que estos se hallen
perpendiculares respecto del plano de la bicapa lipídica y que en cada
monocapa los fosfolípidos queden agrupados en conjuntos bastante compactos.
En cambio, los enlaces dobles de las cadenas no saturadas producen
angulosidades en los ácidos grasos, lo cual separa a los fosfolípidos y le da a la
bicapa una configuración menos compacta.
El fosfolípido que predomina en las membranas biológicas es la
fosfatidilcolina. Le siguen en este orden, la fosfatidiletanolamina, la
fosfatidilserina, la esfingomielina y el fosfatidilinositol. La membrana interna de
la mitocondria contiene un fosfolípido doble llamado difosfatidilglicerol o
cardiolopina.
El colesterol es un componente cuantitativamente importante de las
membranas celulares, especialmente en la membrana plasmática. Debido a que
es anfipático en cada monocapa se dispone entre los fosfolípidos con el grupo
OH del C3´ de su núcleo cíclico orientado hacia la solución acuosa.
En la membrana del retículo endoplásmico existe un lípido especial
llamado dolicol, necesario para la incorporación de los oligosacáridos a las
moléculas proteicas durante la formación de algunas glicoproteinas.
Las dos capas de la bicapa lipídica no son idénticas en su composición,
razón por la cual se dice que las membranas son asimétricas. La fosfatidilcolina
y la esfingomielina predominan en la capa no citosólica (en la membrana
plasmática, la que linda con el exterior; en un organoide, la que da a su
cavidad), mientras que la fosfatidiletanolmina, la fosfatidilserina y el
fosfatidilinositol son casi exclusivos de la capa que está en contacto con el
citosol.
A temperaturas fisiológicas la bicapa lipídica se comporta como una
estructura fluida. La fluidez aumenta cuando se eleva la proporción de ácidos
grasos cortos y no saturados en los fosfolípidos. La saturación de los ácidos
grasos hace que los fosfolípidos se agrupen en conjuntos más compactos, lo
cual le confiere mayor rigidez a la bicapa. El colesterol produce consecuencias
similares. Decir que la bicapa lipídica se comporta como una estructura fluida
significa que sus componentes rotan en torno a sus ejes y se desplazan
libremente por la superficie membranosa.

28
 Las proteínas de las membranas celulares se clasifican en integrales y
periféricas.
Las proteínas de las membranas celulares exhiben una asimetría mayor
que los lípidos y se clasifican en periféricas e integrales.
Las proteínas periféricas se hallan sobre ambas caras de la membrana,
ligadas a las cabezas de los fosfolípidos o a proteínas integrales por uniones no
covalentes. De la superficie de las proteínas emergen los residuos e los
aminoácidos polares.
Las proteínas integrales se hallan empotradas en las membranas, entre
los lípidos de la bicapa. Algunas se extienden desde la zona hidrofóbica de la
bicapa hasta una de las caras de la membrana. Otras atraviesan la bicapa
totalmente, de ahí que se las llame transmembranosas.
Las membranas celulares responden al modelo llamado de mosaico
fluido.
Como los lípidos, las proteínas también pueden girar en torno de sus
propios ejes y desplazarse lateralmente en el plano de la bicapa. A esta
propiedad dinámica de las membranas biológicas se le da el nombre de
mosaico fluido.
Los lípidos que rodean a una proteína dada se mantienen asociados a
ella, lo cual parece ser importante para asegurar la configuración de la proteína.
Los hidratos de carbono de las membranas celulares forman parte de
glucolípidos y de glucoproteínas
Los hidratos de carbono se hallan unidos covalentemente a lípidos y
proteínas de la membrana bajo la forma de glucolípidos y glucoproteínas.
Los glucolípidos se clasifican en cerebrósidos y gangliósidos.
Las glucoproteínas membranosas contienen oligosacáridos y polisacáridos. Los
polisacáridos ligados a proteínas son proteoglucanos.
Los hidratos de carbono cumplen funciones relevantes en las
membranas celulares.
Los correspondientes a las membranas de los lisosomas, por ejemplo, la
protegen de las enzimas hidrolíticas presentes en el interior del organoide.

29
 Los hidratos de carbono que se localizan en la cara externa de la
membrana plasmática forman una cubierta llamada glucocáliz. Sus funciones
son:
• Proteger la superficie de la célula de agresiones químicas y mecánicas.
• Regular el paso de las moléculas según sus propiedades químicas y sus
tamaños gracias al gluocáliz que actúa como filtro.
• Algunos oligosacáridos del glucocáliz son necesarios para los procesos
de reconocimiento y de adhesión celular.
• Circundar varias veces el axón de algunas neuronas para formar la vaina
de mielina y contribuir al aislamiento eléctrico del axón.
• Dar especificidad al sistema ABO de los grupos sanguíneos por
oligosacáridos presentes en la membrana plasmática de los eritrocitos.
• Algunas toxinas, bacterias y virus se unen a la superficie de las células
que atacan por medio de oligosacáridos específicos presentes en la
membrana plasmática de esas células.
• Propiedades enzimáticas del glucocáliz.

Permeabilidad de las membranas celulares

Los solutos y las macromoléculas atraviesan las membranas celulares

mediante mecanismos diferentes.
Existe un flujo continuo de sustancias que entran y salen de la célula y
circulan por su interior. Para ello, los solutos deben pasar a través de las
membranas celulares, tal fenómeno se denomina permeabilidad.
Las macromoléculas utilizan, para atravesar las membranas, canales
especiales llamados translocones, otras pasan por poros y otras se valen de
pequeñas vesículas.
El pasaje de solutos a través de las membranas celulares puede ser
activo o pasivo.
Según el tipo de soluto, el pasaje se produce con gasto de energía o sin
ella. Cuando no se consume energía el transporte se denomina transporte
pasivo; cuando depende de energía, transporte activo.

30
 El transporte pasivo se cumple a través de estructuras constituidas por
proteínas transmembranosas, estas estructuras son los canales iónicos y las
permeasas.
El transporte pasivo a través de la bicapa lipídica se denomina difusión
simple (el movimiento de solutos se realiza desde los sitios de mayor
concentración a los de menor concentración), y el que se realiza a través de los
canales iónicos y las permeasas se llama difusión facilitada.
El transporte activo tiene lugar exclusivamente a través de permeasas,
los cuales se denominan también transportadores (carriers)
Existen dos clases de canales iónicos, los dependientes de ligando y los
dependientes de voltaje.
Los canales iónicos son poros o túneles hidrofílicos que atraviesan las
membranas, formadas por proteínas integrales transmembranosas.
Existen canales iónicos en todas las células, tanto en la membrana
plasmática como en la de los organoides. Son altamente selectivos, de modo
que hay canales específicos para cada tipo de ion (Na+, K+, Ca2+, Cl-, etc.) Los
más abundantes en la membrana plasmática son los canales para el K+.
La mayoría de los canales iónicos no están abiertos en forma
permanente, pues poseen un dispositivo de apertura y cierre semejante al de
una “compuerta”, accionado por dos clases de factores. Algunos canales abren
su “compuerta” en respuesta a un cambio en el potencial eléctrico de la
membrana y otros cuando les llega una sustancia inductora por el lado no
citosólico o por el citosólico. A los primeros se los llama canales dependientes
de voltaje; a los segundos canales dependientes de ligando.
Los ionóforos aumentan la permeabilidad de las membranas biológicas a
ciertos iones.
Los ionóforos tienen la propiedad de incorporarse a las membranas
biológicas y aumentar su permeabilidad a diversos iones. Son moléculas de
tamaño relativamente pequeño, con una superficie hidrofóbica que les permite
insertarse n la bicapa lipídica.

31
 Las acuoporinas son canales especiales que permiten el paso selectivo
del agua.
En varias clases de células—particularmente las del túbulo proximal del
nefrón, las de los plexos coroideos, las epiteliales de la vesícula biliar y los
glóbulos rojos—la membrana plasmática es excepcionalmente permeable al
agua, mucho más de lo esperable si su transporte se realizara exclusivamente
mediante el mecanismo de difusión simple. Ello se debe a la presencia de
canales de paso especiales conocidos con el nombre de acuoporinas.
Las acuoporinas se hallan constituidas por cuatro proteínas
transmembranosas, El pasaje de las moléculas de agua se realiza sin la
compañía de iones ni de otro tipo de solutos.
Existen distintas clases de permeasas pasivas, involucradas en procesos
de monotransporte, cotransporte y contratransporte.
Las permeasas están constituidas por varias proteínas
transmembranosas. Cada permeasa posee sitios de unión específicos para una
o dos clases de solutos, accesibles desde una o desde ambas caras de la
bicapa. La fijación del soluto produce un cambio conformacional en la
permeasa, merced a la cual se transfiere el material hacia el otro lado de la
membrana.
Existen tres clases de permeasas: 1) las que transfieren un solo tipo de
soluto; esta forma de transferencia se llama monotransporte (en inglés, uniport);
2) las que transportan dos tipos de solutos simultáneamente, ambos en el
mismo sentido; este mecanismo se denomina cotransporte (symport); 3) las que
transfieren dos tipos de solutos en sentidos contrarios; esta clase de
transferencia se llama contratransporte (antiport) En el cotransporte y en el
contratransporte las transferencias de los solutos se halan acopladas
obligadamente, es decir, una no se produce sin la otra.
Son ejemplos de difusión facilitada mediante permeasas: el
monotransporte de glucosa y el cotransporte de Na+ y glucosa en la membrana
plasmática de las células de la mucosa intestinal; el contratransporte de Na+ y
H+ a través de la membrana plasmática de casi todos los tipos celulares; el
contratransporte de Cl- y HCO3- por una permeasa de la membrana plasmática

32
de los eritrocitos, el contratransporte de ADP y ATP por la membrana interna de
la mitocondria.

La bomba de Na+ K+ es un sistema de contratransporte

Uno de los sistemas de transporte activo más difundidos es el que

establece las diferencias en las concentraciones de Na+ y K+ entre el interior de
la célula y el líquido extracelular; por lo tanto, es responsable del mantenimiento
del potencial eléctrico de la membrana plasmática. Se lo denomina bomba de
Na+ K+ o Na+ K+ ATPasa y tiene por función expulsar Na+ al espacio
extracelular e introducir K+ en el citosol.
La bomba de Na+ K+ está formada por proteínas integrales de la
membrana plasmática. Las transferencias de Na+ hacia el exterior y de K+
hacia el citosol se hallan acopladas: una no puede realizarse sin la otra. Como
consecuencia, el funcionamiento de la bomba provoca el intercambio de Na+
intracelular y K+ extracelular; ambos flujos se realizan en contra de sus
respectivos gradientes.
El sistema necesita energía, que se obtiene de la hidrólisis del ATP.
Cada ATP que se hidroliza posibilita el transporte de tres Na+ hacia el espacio
extracelular y de dos K+ hacia el citosol.
Distintas bombas de Ca2+ mantienen la concentración del ion en el
citosol en niveles muy bajos.
La concentración de Ca2+ en el citosol se mantiene en niveles muy bajos
debido a un sistema presente tanto en la membrana plasmática como en la
membrana del retículo endoplásmico—o del sarcoplásmico, en la célula
muscular—llamado bombas de Ca2+ que transfieren el catión desde el citosol
hacia el espacio extracelular o hacia el interior de dicho retículo,
respectivamente. La bomba de Ca2+ requiere Mg2+ y energía, que toma del
ATP.

33
 Existen dos tipos de transporte de H+ en la mitocondria, uno activo y otro
pasivo.
El traslado de H+ en la membrana interna de la mitocondria durante el
avance de los electrones por a cadena respiratoria es otro ejemplo de
transporte activo, aunque en él la energía no es provista por el ATP sino por el
recorrido electrónico. El gradiente electroquímico que se crea entre ambos
lados de la membrana es utilizado para sintetizar ATP, al retornar los H+ a la
matriz mitocondrial a través de un transportador pasivo asociado a la ATP
sintetasa.

Bibliografía
• Curtis, Barnes, Schnek, Massarini. “Curtis biología”. Ed Panamericana. 7º ed
• Martin, David-Mayes, Peter-Rodwell, Victor-Granner, Daryl: Bioquímica de
Harper. 10ª. ed. El manual moderno, S.A. de C.V.México D.E.
• BLANCO, ANTONIO. “Química Biológica”. Ed. El Ateneo.7°ed. (2011).
• LEHNINGER. “Química Biológica”. Ed. Omega

• Feduchi, E. “Bioquimica, conceptos esenciales”. Ed Panamericana (2011)

• Niemeyer, Hermann: Bioquímica.Ed. Intermédica. Buenos Aires. 1968

34
 UNIDAD Nº 2

EL NÚCLEO

El órgano más conspicuo en casi todas las células animales y vegetales

es el núcleo; está rodeado de forma característica por una membrana, es
esférico y mide unas 5-8 µm de diámetro. Dentro del núcleo, las moléculas de
ADN y proteínas están organizadas en cromosomas que suelen aparecer
dispuestos en pares idénticos. Los cromosomas están muy retorcidos y
enmarañados y es difícil identificarlos por separado. Pero justo antes de que la
célula se divida, se condensan y adquieren grosor suficiente para ser
detectables como estructuras independientes. El ADN del interior de cada
cromosoma es una molécula única muy larga, que aparece enrollada, y que
contiene secuencias lineales de genes. Éstos encierran a su vez instrucciones
codificadas para la construcción de las moléculas de proteínas y ARN
necesarias para producir una copia funcional de la célula.
El núcleo de las células eucarióticas es una estructura discreta que
contiene los cromosomas, recipientes de la dotación genética de la célula. Está
separado del resto de la célula por una membrana nuclear de doble capa y
contiene un material llamado nucleoplasma. La membrana nuclear está

35
perforada por poros que permiten el intercambio de material celular entre
nucleoplasma y citoplasma.
Don W. Fawcett/Science Source/Photo Researchers, Inc.
El núcleo está rodeado por una membrana doble compuesta por dos
bicapas lipídicas, y la interacción con el resto de la célula (es decir, con el
citoplasma) tienen lugar a través de unos orificios llamados poros nucleares. El
nucleolo es una región especial en la que se sintetiza el ARN ribosómico
(ARNr), necesario para formar las dos subunidades inmaduras integrantes del
ribosoma, que migran al citoplasma a través de los poros nucleares, donde se
unirán para constituir los ribosomas funcionales.
El núcleo controla la síntesis de proteínas en el citoplasma enviando
mensajeros moleculares. En él se produce la síntesis de cadenas largas de
ARN nuclear heterogéneo a partir de las instrucciones contenidas en el ADN
(transcripción) Estas cadenas se modifican (transformación) para convertirse en
fragmentos más cortos de ARN mensajeros (ARNm) que sólo en un pequeño
porcentaje salen al citoplasma a través de los poros nucleares. Una vez en el
citoplasma, el ARNm se acopla a los ribosomas y codifica la estructura primaria
de una proteína específica (traducción)

36
 CITOPLASMA Y CITOSOL

Citoplasma Esta micrografía electrónica de transmisión de una célula de

levadura (Rhodosporidium toryloides) tratada por el método de congelación-
fractura muestra varios orgánulos suspendidos en una matriz citoplásmica; el
fondo de la célula lo ocupa un cuerpo lipídico esférico y oscuro, con el
voluminoso núcleo en la parte superior derecha y una mitocondria curva en el
extremo superior de la célula. El fuerte aumento revela que el citoplasma, un gel
viscoso, engloba una retícula tridimensional de fibras proteicas. Estos
filamentos, llamados citoesqueleto, interconectan y sujetan los elementos
‘sólidos’
El citoplasma comprende todo el volumen de la célula, salvo el núcleo.
En él tienen lugar la mayor parte de las reacciones metabólicas de la célula.
Está compuesto por el citosol, una solución acuosa concentrada que engloba
numerosas estructuras especializadas y orgánulos.
El citosol es un gel de base acuosa que contiene gran cantidad de
moléculas grandes y pequeñas, y en la mayor parte de las células es, con
diferencia, el compartimiento más voluminoso (en las bacterias es el único
compartimiento intracelular) En el citosol se producen muchas de las funciones
más importantes del metabolismo celular, como las primeras etapas de
descomposición de moléculas nutritivas y la síntesis de muchas de las grandes

37
moléculas que constituyen la célula. Aunque muchas moléculas del citosol se
encuentran en estado de solución verdadera y se desplazan con rapidez de un
lugar a otro por difusión libre, otras están ordenadas de forma rigurosa. Estas
estructuras ordenadas confieren al citosol una organización interna que actúa
como marco para la fabricación y descomposición de grandes moléculas y
canaliza muchas de las reacciones químicas celulares a lo largo de vías
restringidas.

38
CITOESQUELETO

El citoesqueleto es una red de fibras proteicas que ocupa el citoplasma

de las células y que mantiene la estructura y la forma de la célula. El
citoesqueleto también se encarga de transportar sustancias entre las distintas

partes de la célula. El citoesqueleto es una red de filamentos proteicos del

citosol que ocupa el interior de todas las células animales y vegetales. Adquiere
una relevancia especial en las animales, que carecen de pared celular rígida,
pues el citoesqueleto mantiene la estructura y la forma de la célula. Actúa como
bastidor para la organización de la célula y la fijación de orgánulos y enzimas.
También es responsable de muchos de los movimientos celulares. En muchas

39
células, el citoesqueleto no es una estructura permanente, sino que se
desmantela y se reconstruye sin cesar. Se forma a partir de tres tipos
principales de filamentos proteicos: microtúbulos, filamentos de actina y
filamentos intermedios, unidos entre sí y a otras estructuras celulares por
diversas proteínas accesorias.
Los espermatozoides de los vertebrados, algunos protozoos y los
dinoflagelados (las algas unicelulares causantes de las mareas rojas) también
tienen un flagelo móvil.
Los movimientos de las células eucarióticas están casi siempre mediatizados
por los filamentos de actina o los microtúbulos. Muchas células tienen en la
superficie pelos flexibles llamados cilios o flagelos, que contienen un núcleo
formado por un haz de microtúbulos capaz de desarrollar movimientos de
flexión regulares que requieren energía. Los espermatozoides nadan con ayuda
de flagelos, por ejemplo, y las células que revisten el intestino y otros conductos
del cuerpo de los vertebrados tienen en la superficie numerosos cilios que
impulsan líquidos y partículas en una dirección determinada. Se encuentran
grandes haces de filamentos de actina en las células musculares donde, junto
con unos filamentos de otra proteína llamada miosina, generan contracciones
poderosas. Los movimientos asociados con la división celular dependen en
animales y plantas de los filamentos de actina, mientras que los microtúbulos
distribuyen los cromosomas y otros componentes celulares entre las dos células
hijas en fase de segregación. Las células animales y vegetales realizan muchos
otros movimientos para adquirir una forma determinada o para conservar su
compleja estructura interna.

40
 MITOCONDRIAS

Las mitocondrias, estructuras diminutas alargadas que se encuentran en

el hialoplasma (citoplasma transparente) de la célula, se encargan de producir

energía. Contienen enzimas que ayudan a transformar material nutritivo en

trifosfato de adenosina (ATP), que la célula puede utilizar directamente como
fuente de energía. Las mitocondrias suelen concentrarse cerca de las
estructuras celulares que necesitan gran aportación de energía, como el flagelo
que dota de movilidad a los espermatozoides de los vertebrados y a las plantas
y animales unicelulares.
Las mitocondrias son uno de los orgánulos más conspicuos del
citoplasma; contienen su propio ADN y se encuentran en casi todas las células
eucarióticas. Observadas al microscopio, presentan una estructura
característica: la mitocondria tiene forma alargada u oval de varias micras de
longitud y está envuelta por dos membranas: Una externa, que delimita el
espacio intermembranoso y otra interna, muy replegada, que engloba la matriz
mitocondrial. Las mitocondrias son los orgánulos productores de energía (ATP)
La célula necesita energía para crecer y multiplicarse, y las mitocondrias
aportan casi toda esta energía realizando las últimas etapas de la
descomposición de las moléculas de los alimentos. Estas etapas finales
consisten en el consumo de oxígeno y la producción de dióxido de carbono,
proceso llamado respiración, por su similitud con la respiración pulmonar. Sin

41
mitocondrias, los animales y hongos no serían capaces de utilizar oxígeno para
extraer toda la energía de los alimentos y mantener con ella el crecimiento y la
capacidad de reproducirse. Los organismos llamados anaerobios viven en
medios sin oxígeno, y todos ellos carecen de mitocondrias.

MEMBRANAS INTERNAS: RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO

RUGOSO.

Retículo endoplasmático rugoso El principal centro de síntesis proteica

de la célula es la superficie del retículo endoplasmático rugoso (RER). Es una
estructura característica formada por un apilamiento de membranas con
pequeños gránulos oscuros llamados ribosomas. Las proteínas sintetizadas
pasan de la superficie del RER al exterior de la célula. En los ribosomas que
puntean la superficie del RER también se sintetizan proteínas, pero éstas
permanecen dentro de la célula para realizar funciones metabólicas.
Núcleos, mitocondrias y cloroplastos no son los únicos orgánulos
internos de las células eucarióticas delimitados por membranas. El citoplasma
contiene también muchos otros orgánulos envueltos por una membrana única
que desempeñan funciones diversas. Los más importantes son el retículo
endoplasmático, el aparato de Golgi, los lisosomas y los peroxisomas. Casi
todas guardan relación con la introducción de materias primas y la expulsión de
sustancias elaboradas y productos de desecho por parte de la célula. Por ello,

42
en las células especializadas en la secreción de proteínas, por ejemplo,
determinados orgánulos están muy atrofiados; en cambio, los orgánulos son
muy numerosos en las células de los vertebrados superiores especializadas en
capturar y digerir los virus y bacterias que invaden el organismo.
La mayor parte de los componentes de la membrana celular se forman
en una red tridimensional irregular de espacios rodeada a su vez por una
membrana y llamada retículo endoplasmático (RE), en el cual se forman
también los materiales que son expulsados por la célula. Una parte importante
de la membrana del retículo endoplasmático aparece cubierta por ribosomas
adheridos a su superficie.

APARATO DE GOLGI

El aparato de Golgi está formado por pilas de sacos aplanados envueltos

en membrana; este aparato recibe las moléculas formadas en el retículo
endoplasmático, las transforma y las dirige hacia distintos lugares de la célula.
Los lisosomas son pequeños orgánulos de forma irregular que contienen
reservas de enzimas necesarias para la digestión primaria de numerosas
macromoléculas y de partículas absorbidas desde el exterior celular. Los
peroxisomas son vesículas pequeñas envueltas en membrana que
proporcionan un sustrato delimitado para reacciones en las cuales se genera y
degrada peróxido de hidrógeno, un compuesto que puede ser letal para la
célula. Las membranas forman muchas otras vesículas pequeñas encargadas
de transportar materiales entre orgánulos. En una célula animal típica, los
orgánulos limitados por membrana pueden ocupar hasta la mitad del volumen
celular total.

43
 SECRECIÓN Y ENDOCITOSIS

El aparato de Golgi es un pequeño grupo de sacos membranosos lisos

apilados en el citoplasma. Dirige las proteínas recién sintetizadas hacia los
lugares que deben ocupar en la célula.
Una de las funciones más importantes de las vesículas es transportar
materiales hacia la membrana plasmática y desde ella hacia el interior de la
célula; constituyen de este modo un medio de comunicación entre el interior
celular y el medio externo. Hay un intercambio continuo de materiales entre el
retículo endoplasmático, el aparato de Golgi, los lisosomas y el exterior celular.
Dicho intercambio está mediado por pequeñas vesículas delimitadas por
membrana que se forman por gemación a partir de una membrana y se
fusionan con otra. Así, en la superficie celular siempre hay porciones de
membrana plasmática que se invaginan y separan para formar vesículas que
transportan hacia el interior de la célula macromoléculas y partículas capturadas
en el medio externo; este fenómeno se llama endocitosis, y permite a la célula
engullir partículas muy grandes e incluso células extrañas completas. Existen
dos tipos de endocitosis: la pinocitosis, que consiste en la ingestión de líquidos
y solutos; y la fagocitosis, para la ingestión de grandes partículas. El fenómeno
opuesto, llamado secreción o exocitosis, es la fusión de las vesículas internas
con la membrana plasmática seguida de la liberación de su contenido al medio
externo; es también común en muchas células.

44
 SEMINARIO CÉLULA Y MECANISMOS DE TRANSPORTE

1) Observe el esquema. Identifique con nombre a sus organelas. Explique

brevemente la función de por lo menos 3 de ellas.

2) Esquematice la estructura de la membrana citoplasmática: indique sus

componentes glucídicos, lipídicos y proteínas: periféricas, integrales, colesterol,
oligosacáridos, glicolípidos, glicoproteínas, fosfolípidos, etc.

3) Explique en forma breve y concisa en qué consiste el modelo de mosaico

fluido de la membrana plasmática.

4) Según la fluidéz de la membrana citoplasmática: completen el siguiente

esquema:

AUMENTA LA FLUIDÉZ DISMINUYE LA FLUIDÉZ

45
 5) Las moléculas atraviesan las membranas celulares mediante diferentes
mecanismos. Realice un mapa conceptual que muestre y sintetice los mismos.

6) Observe el esquema y responda:

molécula transportada Espacio Extracelular

Carrier
Canal

+++ +++
Gradiente
electroquímico

--- ---

1 2 3
4 Espacio Intracelular

a) Identifique el tipo de transporte para cada una de las situaciones planteadas.

1……………………………….

2……………………………….

3……………………………….

4……………………………….

46
 b) Identifique las características de las moléculas que serían transportada en 1, 2,
3, 4 respectivamente. Ejemplifique en cada caso.

7) Moléculas como urea, hormonas esteroideas, y ácidos grasos. ¿Qué

mecanismos utilizarían para ingresar a la célula? Fundamente su respuesta.

8) Observe el esquema y explique cada una de las situaciones observadas.

Molécula transportada Ion cotransportado

Espacio Extracelular

Bicapa
lipídica

Ion
cotransportado

Uniporte Simporte Antiporte

Transporte acoplado
Espacio Intracelular

47
 9) Observe la figura y explique tipo y características del transporte esquematizado.
¿Por qué aparece la molécula de ATP?

10) Construyan un mapa conceptual que incluya los siguientes conceptos:

membrana plasmática, transporte activo, difusión facilitada, procariotas,
eucariotas, transporte activo, gradiente de concentración, célula, célula animal,
célula vegetal

Bibliografía
• Curtis, Barnes, Schnek, Massarini. “Curtis biología”. Ed Panamericana. 7º ed
• Martin, David-Mayes, Peter-Rodwell, Victor-Granner, Daryl: Bioquímica de
Harper. 10ª. ed. El manual moderno, S.A. de C.V.México D.E.
• BLANCO, ANTONIO. “Química Biológica”. Ed. El Ateneo.7°ed. (2011).
• LEHNINGER. “Química Biológica”. Ed. Omega
• Feduchi, E. “Bioquimica, conceptos esenciales”. Ed Panamericana (2011)
• Niemeyer, Hermann: Bioquímica.Ed. Intermédica. Buenos Aires. 1968

48
 UNIDAD Nº 3

GLÚCIDOS

Objetivos

- Identificar los glúcidos por medio de reacciones de carácter general.

- Reconocer las diferentes estructuras de mono, di y trisacáridos a
través de experiencas de laboratorio.

Introducción

Los glúcidos o carbohidratos tienen gran importancia biológica ya que

desempeñan diversas funciones: proporcionan energía a los animales (Ej.
Glucosa, glucógeno) y a vegetales (ej. Almidón) para su mantenimiento y
desarrollo; forman parte de las estructuras de sostén en los vertebrados
(huesos, cartílagos y tendones), del exoesqueleto de algunos invertebrados y
de la pared bacteriana. Algunos carbohidratos desempeñan funciones
altamente específicas como por ejemplo: la ribosa y desoxirribosa en los ácidos
nucleicos, la galactosa en ciertos lípidos y la manosa en las glucoproteínas.
Químicamente los glúcidos se pueden definir como derivados aldehídicos
o cetónicos de alcoholes superiores polivalentes (polihidroxialdehidos o
polihidroxicetonas) o como compuestos que por hidrólisis dan estos derivados.
Según la complejidad de la molécula los glúcidos se clasifican en
monosacáridos, oligosacárido y polisacáridos.

49
a) Monosacáridos ó glúcidos simples. Son aquellos carbohidratos que no
pueden ser hidrolizados en moléculas más sencillas y son reductores
particularmente en medio alcalino. Se clasifican de acuerdo al número de
átomos de carbono que poseen. Los de mayor importancia biológica son
los que tienen 3, 5 y 6 átomos de C y se llaman respectivamente triosas,
pentosas y hexosas. Si poseen función aldehído se llaman aldosas y si
tienen función cetona, se denominan cetosas.
Aldosas Cetosas

TRIOSAS Gliceraldehído Dihidroxiacetona

Ribosa Ribulosa
PENTOSAS Xilosa
2-Desoxiribosa

Glucosa
Galactosa
HEXOSAS Manosa Fructosa
Aminohexosas (glucosamina
y galactosamina)

a) Oligosacáridos. Son glúcidos que por hidrólisis dan de 2 a 6

moléculas de monosacáridos. Se han formado por la unión de n
moléculas de estos con pérdida de n-1 moléculas de agua. Serán
reductores los que presenten el grupo carbonilo potencial libre.
Cuando por hidrólisis dan dos moléculas de monosacáridos reciben el
nombre de disacáridos; si dan tres son trisacáridos, etc.
Disacáridos : Maltosa- lactosa-sacarosa
Trisacáridos: Gentianosa-rafinosa

b) Polisacáridos. Por hidrólisis dan más de 6 moléculas de

monosacáridos. Están constituidos por numerosas moléculas de

50
 monosacáridos unidos por enlaces glucosídicos (con pérdida de una
molécula de agua en cada unión).
Serán homopolisacáridos cuando por hidrólisis dan un solo tipo de
monosacáridos (almidón, glucógeno, inulina, dextrinas) y llamamos
heteropolisacáridos aquellos que por hidrólisis dan distintos tipos de
monosacáridos o derivados de monosacáridos. Algunos de ellos son los
glucosaminoglicanos (mucopolisacáridos) constituidos por cadenas de
carbohidratos complejos que se caracterizan por tener amino azúcares y ac.
urónicos( derivados de la oxidación de la glucosa y galactosa) y pueden
presentar grupos sulfato. Están asociados con elementos estructurales de los
tejidos como el hueso, la elastina o el colágeno; tienen la propiedad de retener
grandes cantidades de agua y lubricar otras estructuras. Ejemplos: ac.
hialurónico (humor vitrio del ojo; Liq. sinovial; tejido conectivo laxo);
condroitinsulfato ( cartílagos) junto al queratansulfato, unidos al ac. hialurónico
presentes en el tejido conectivo laxo ( componentes extracelulares). La
heparina ( intracelular) es un anticoagulante y lo más importante en la
actividad anticoagulante es la interacción con una glucoproteína alfa (2),
llamada antitrombina III.
Estos glucosaminoglucanos se asocian a proteínas formando grandes
complejos moleculares. Cuando estas cadenas se unen a una molécula de
proteína se los conoce como proteoglucanos ( que son proteínas) en los
cuales las cadenas de oligosacáridos que se unen covalentemente a las
cadenas polipeptídicas están constituidas por varias unidades de disacáridos
que contienen 1) glucosamina ó galactosamina, 2) ác. urónicos (excepto
queratansulfato), y 3) un grupo sulfato (excepto para ác. hialurónico)
Las glucoproteínas son proteínas conjugadas con carbohidratos
adheridos en cadenas cortas o largas, ramificadas o no, las cuales se unen en
forma covalente al esqueleto polipeptídico de la glucoproteína en uno de los
siguientes residuos de aminoácidos: asparragina, serina, treonina, hidroxilisina
o hidroxiprolina. Se diferencian de los proteoglucanos en los carbohidratos:
hexosas (manosa-galactosa); acetil hexosaminas (N-acetilglucosamina- N-
Acetilgalactosamina); pentosas (arabinosa-xilosa); metilpentosa ( fucosa); ác.
Siálicos. No contienen ac. urónicos y no contienen glucosa a excepción del

51
colágeno. La mayor parte de las proteínas de membrana y de las proteínas que
se secretan son glucoproteínas. Algunas funciones desarrolladas por ellas son:
moléculas inmunológicas como inmunoglobulinas, antígenos de
histocompatibilidad, interferón; de transporte de vitaminas, lípidos, de
minerales y oligoelementos; de enzimas proteasas, nucleasas, glucosidasas,
hidrolasas; moléculas estructurales como paredes celulares, colágeno, elastina,
fibrinas, matriz ósea.

c) Glucósidos. Son compuestos formados de la condensación de un

monosacárido ó residuo de monosacárido y él –OH de otro
compuesto que puede ó no ser otro monosacárido u otras
sustancias como alcohol metílico, esteroles, glicerol. Bases púricas o
pirimídicas. (ej. Metilglucósido, nucleósidos)
En medicina los más importantes por su acción sobre el corazón
(glucósidos cardíacos) contienen esteroides como el componente
aglicona ( no glucídico); y antibióticos como la estreptomicina.

52
 EXPERIENCIAS DE LABORATORIO

Reacciones generales de glúcidos

1- Formación de compuestos furfúricos

Reaccion de identificación
Fundamento: Reacción de Molisch
Los glúcidos por acción del ácido sulfúrico (c) se deshidratan formando
compuestos furfúricos ( hidroximetilfurfural o furfural). Estos compuestos con el
reactivo de Molisch que es una solución alcohólica de alfa – naftol, da en la
interfase un anillo de color violeta. Esta reacción la dan positiva todos los
glúcidos, aún aquellos que forman parte de otras sustancias complejas.

Técnica
A 1,5 ml de una solución glucídica (glucosa al 10%) agregar 4 gotas del
reactivo de Molisch y agitar el tubo. Luego, con el tubo inclinado se agrega por
las paredes del mismo 7 gotas de Ac. Sulfúrico(c) pero no se agita. Al ser más
denso el ácido va al fondo del tubo formándose dos capas superpuestas; y la
aparición de un anillo violáceo en la zona de contacto indica que la reacción es
positiva.

Observaciones:

53
2- Propiedades reductoras de los glúcidos

Se entiende por poder reductor de una sustancia, la mayor o menor

facilidad con que puede ser oxidada a otra. Esta oxidación puede ser: a) por
fijación de oxígeno; b) por pérdida de hidrógeno y c) por pérdida de electrones,
reacción que demostraremos con la reacción de Fehling y Barfoed..
En general los glúcidos tiene poder reductor si presentan la función
aldehído o función cetónica en estado libre. La función aldehído reduce por sí
misma y los oxhidrilos vecinos aumentan esta acción. En cambio la función
cetónica necesita de oxhidrilos alcohólicos vecinos para reducir. También el
medio alcalino es más favorable que el medio ácido; esto es debido a que los
álcalis fuertes, concentrados y en caliente producen la fragmentación de las
moléculas de monosacáridos y se obtienen compuestos con menor número de
carbonos con dobles ligaduras y con mayor poder reductor y fácilmente
oxidables. En un medio ácido (menos favorable) se podrá diferenciar
groseramente a monosacáridos de disacáridos reductores.

a- Fundamento reacción de Fehling

El poder reductor que adquieren los glúcidos se demuestra por su acción sobre
hidróxidos u óxidos metálicos, los que son reducidos a óxidos inferiores y
también al estado de metal.
El reactivo de Fehling está compuesto por 2 soluciones: A ( solución de
sulfato cúprico en medio alcalino) y B ( solución de tartrato doble de sodio y
potasio- sal de Rochelle o Seignette) en hidróxido de sodio. Esta sal tiene la
función de mantener al ión cúprico (Cu++) en solución, evitando que precipite.
En presencia de un glúcido reductor y en caliente el hidróxido cúprico ( color
turquesa) cede oxígeno y se transforma en óxido cuproso de color rojo-ladrillo.

CuSO4 + 2 NaOH Na2SO4 + Cu(OH)2

Cu(OH)2 + Tart.de Na y K + glúcido red. Cu2O + ácidos orgánicos

(turquesa) ( rojo-ladrillo)

54
Técnica
En un tubo de ensayo colocar 1 ml de reactivo de Fehling (0,5 ml de
solución A y 0,5 ml de solución B). Agregar 1 ml de solución de glucosa al
10% y calentar a ebullición. Los cambios graduales de color y la formación de
un precipitado rojo –ladrillo indica reacción positiva para glúcidos reductores.

Observaciones:

b- Fundamento reacción de Barfoed

El reactivo está constituido por acetato de cobre en medio ácido acético,
de forma que es débilmente ácido y solo puede ser lentamente reducido por
monosacáridos.

Glúcido + ( CH3 - COO)2Cu ácido orgánico + Cu2O

Turquesa rojo-ladrillo

Técnica
En un tubo de ensayo colocar 1 ml del reactivo de Barfoed. Agregar 1 ml
del glúcido a investigar. Calentar a ebullición. Se produce una reacción muy
lenta, formándose una pequeña cantidad de óxido cuproso en presencia de
monosacáridos reductores, y no reacciona en presencia de disacáridos.
Observaciones:

55
Reacciones específicas

a- Reconocimiento de cetosas

Fundamento: Reacción de Selliwanoff

Esta reacción se produce por condensación de un derivado furfúrico,
obtenido por la acción del ácido clorhídrico sobre la cetosa, con la resorcina
que contiene el reactivo. El ácido clorhídrico también está contenido en el
reactivo y puede producir la hidrólisis de oligosacáridos y polisacáridos que
contengan cetosas, como por ejemplo la fructosa. Las aldosas no dan la
reacción o la dan muy débilmente, porque producen derivados furfúricos en
pequeña cantidad.

Cetona + HCl + resorcina compuesto de color rojo cereza

Æ
calor

Técnica
Colocar en un tubo de ensayo 2,5 ml del reactivo, agrega 0,5 ml de
solución de fructosa y calentar a ebullición. La reacción positiva se manifiesta
por la presencia de un color rojo y la formación de un precipitado rojo-marrón.
Este último es soluble en alcohol, al que le comunica un color rojo. El color y el
precipitado deben observarse después de hervir entre 20 y 30 segundos.

Observaciones:

56
b- Reconocimiento de pentosas

Fundamento: Reacción de Tauber.

Esta reacción es dada por el furfural formado en un medio ácido, el cual
al combinarse con la bencidina del reactivo da un compuesto coloreado. Las
hexosas no interfieren en la reacción y las sustancias que contienen pentosas
en sus moléculas, tales como los nucleótidos pueden dar reacción positiva.

Técnica
A 1ml de reactivo de Tauber colocado en un tubo de ensayo, se le
añade 0,5 ml de la solución de pentosa. Se calienta hasta hacerla hervir por un
momento. Se produce un color rojo-cereza estable.
Observaciones:

57
3- Reconocimiento de polisacáridos

Los polisacáridos son glúcidos formados por la unión de numerosas de

monosacáridos, pentosa o hexosas, con pérdida de una molécula de agua en
cada unión. La fórmula general de los hexosanos es (C6H10O5) n. Los principales
son: almidón, glucógeno y celulosa.
Almidón: constituye la reserva nutritiva de los vegetales en forma de
granos que tiene una estructura típica según su origen. Es soluble en agua
caliente y si la solución es muy concentrada, al enfriarse gelatiniza o sea forma
un gel y se usa como pastas adhesivas (engrudo). Con el yodo da una
coloración azul-violeta. El almidón no es una sustancia simple, sino que está
constituida por dos tipos diferentes de polisacáridos: amilosa y amilopectina,
ambas formadas por moléculas de glucosa pero unidas en forma diferente.
Amilosa: está formada por numerosas moléculas de glucosa unidas
entre sí uniones glucosídicas tipo alfa-1,4 originando cadenas lineales. Esta
cadena estaría enrollada sobre sí misma, formando una hélice, dentro de la cual
podría quedar atrapado el iodo. El yodo secuestrado tiene una absorción de luz
tal que aparece el color azul intenso, característico de la reacción de la amilosa.
Puede ser hidroliza por una enzima llamada amilasa.
Amilopectina: también formada por unión de glucosa, pero en forma
ramificada gracias a las uniones glucosídicas alfa 1,6 que contienen entre 18 a
30 moléculas de glucosa y entre el nacimiento de dos ramas hay unas 8 a 9
moléculas de hexosas. Da color violeta con el yodo y también es hidrolizada
por la amilasa a maltosa, pero hasta un 60%. O sea, la acción de la enzima
termina en el punto en que una cadena de glucosa se une a otra mediante una
unión 1,6.
Por hidrólisis parcial del almidón, ya sea por acción enzimática o por
medio de ácidos diluidos en caliente, se obtienen polisacáridos más solubles
que él y son llamadas dextrinas que se caracterizan por dar distintos colores
con soluciones de yodo pasando del azul violeta al rojo ( eritrodextrinas), luego
más pálido hasta desaparecer ( acrodextrinas). El producto final es glucosa si la
hidrólisis se hizo por intermedio de ácidos, pero si es enzimática el producto
final es maltosa.

58
 El glucógeno se lo encuentra principalmente en hígado y músculo, donde
constituye una reserva importante. Es muy soluble en agua y con el yodo da un
color caoba. Su hidrólisis por ácidos da glucosa. Las moléculas de hexosas
forman una estructura ramificada, como la amilopectina, pero las cadenas
exteriores e interiores son de menor número de unidades de glucosa (6 a 7 y 3
respectivamente) lo que quiere decir que es más compacta su estructura.

Fundamento
El almidón forma con el yodo, un complejo de color azul oscuro, que se
puede intensificar con el agregado de cloruro de sodio. Este complejo es
inestable y puede desprenderse el yodo con etanol, hidróxido de sodio o calor.

Técnica
Colocar en un tubo de ensayo 2ml de la suspensión de almidón al 1% y
agregar 2 a 3 gotas de solución de Lugol. Aparecerá un color azul que
desaparece si se calienta y reaparece si se enfría. No debe calentarse
demasiado, pues el yodo se volatiliza
Observaciones:

Bibliografía
• Martin, David-Mayes, Peter-Rodwell, Victor-Granner, Daryl: Bioquímica
de Harper. 10ª. ed. El manual moderno, S.A. de C.V.México D.E.
• BLANCO, ANTONIO. “Química Biológica”. Ed. El Ateneo.7°ed. (2011).
• LEHNINGER. “Química Biológica”. Ed. Omega

• Feduchi, E. “Bioquimica, conceptos esenciales”. Ed Panamericana (2011)

• Niemeyer, Hermann: Bioquímica.Ed. Intermédica. Buenos Aires.1968

59
 SEMINARIO DE HIDRATOS DE CARBONO

1) Defina hidratos de carbono. ¿Cuál es su principal grupo funcional?

2) En cuanto a los monosacáridos:

a) ¿Qué son los monosacáridos?

b) ¿Cómo se clasifican?
c) ¿Qué reacciones pueden sufrir?
d) Nombre los monosacáridos de importancia biológica.
e) Nombre los tipos de isomería que pueden presentar. ¿a qué se debe esta
isomería?
f) ¿Qué es un centro quiral?

3) Esquematice la estructura ciclada de un monosacárido en solución acuosa

4) ¿Qué tipo de enlace se establece entre dos monosacáridos? ¿y entre un

monosacárido y una base nitrogenada?

5) Nombre y esquematice los disacáridos de importancia biológica

6) En cuanto a polisacáridos:

a) ¿Qué son los polisacáridos?

b) ¿Cómo se clasifican?
c) ¿Cuál es su importancia biológica?
d) ¿Cómo es la estructura del almidón y el glucógeno? Esquematice indicando
sus diferencias.

7) ¿Qué son los glucosaminoglucanos, proteoglucanos y glucoproteínas? Nombre

sus importancia biológica.

8) En las siguientes afirmaciones, seleccione la opción correcta:

a) Los monosacáridos en solución acuosa adoptan una configuración ciclada:

1) Glucosa adopta una forma de anillo de 5 miembros: furanosa

2) Esta estructura presentará un nuevo centro quiral o anomérico.
3) Las cetosas de 6 carbonos, como la fructosa, adoptan formas piranosa
4) En el proceso de ciclación, se pierde una molécula de agus

60
b) Son ejemplo de disacáridos:

1) Lactosa y sacarosa
2) Lactosa y galactosa
3) Maltosa y galtosa
4) Maltosa y ribosa

c) Los oligosacáridos:

1) Pueden unirse a proteínas, pero no a lípidos.

2) Tienen como función principal la de reserva energética
3) Pueden ser lineales o ramificados
4) Tienen como mínimo 20 residuos de monosacáridos.

d) En relación a la función biológica de los siguientes glúcidos:

1) La fructosa es un disacárido con función estructural

2) El almidón es un polisacárido estructural propio de las células vegetales
3) La quitina es un polisacárido con función estructural.
4) Las hexosas forman parte de los ácidos nucleicos

Bibliografía
• Martin, David-Mayes, Peter-Rodwell, Victor-Granner, Daryl: Bioquímica
de Harper. 10ª. ed. El manual moderno, S.A. de C.V.México D.E.
• BLANCO, ANTONIO. “Química Biológica”. Ed. El Ateneo.7°ed. (2011).
• LEHNINGER. “Química Biológica”. Ed. Omega

• Feduchi, E. “Bioquimica, conceptos esenciales”. Ed Panamericana (2011)

• Niemeyer, Hermann: Bioquímica.Ed. Intermédica. Buenos Aires.1968

61
 UNIDAD Nº 4:

LÍPIDOS

Objetivos

- Comprendimos las generalidades de este tipo de compuestos, su

clasificación, estructura, comportamiento frente al agua, importancia
biológica.
- Realizamos pruebas de laboratorio para identificar las distintas
estructuras y propiedades.

Introducción

Los lípidos son un grupo general de sustancia orgánica insoluble en

solventes polares como el agua, pero que se disuelven fácilmente en solventes
orgánicos no polares, tales como el cloroformo, el éter y el benceno.
Típicamente, son moléculas de almacenamiento de energía, usualmente en
forma de grasa o aceite, y cumplen funciones estructurales, como en el caso de
los fosfolípidos, glucolípidos y lipoproteínas, combinaciones de lípidos con otras
sustancias orgánicas presentes tanto en la membrana celular como en las
mitocondrias dentro del citoplasma y sirven también como medio para el
transporte de lípidos en sangre. Algunos lípidos, sin embargo, desempeñan
papeles principales como "mensajeros" químicos, tanto dentro de las células
como entre ellas y también porque las vitaminas liposolubles y los ácidos
grasos esenciales se encuentran asociados a las grasas de los alimento
naturales.
A diferencia de muchas plantas, los animales sólo tienen una capacidad
limitada para almacenar carbohidratos. En los vertebrados, cuando los azúcares
que se ingieren sobrepasan las posibilidades de utilización o de transformación
en glucógeno, se convierten en grasas. De modo inverso, cuando los requisitos
energéticos del cuerpo no son satisfechos por la ingestión inmediata de comida,

62
el glucógeno y posteriormente las grasas son degradadas para llenar estos
requerimientos. El hecho de que el cuerpo consuma o no sus propias moléculas
de almacenamiento no guarda ninguna relación con la forma molecular en que
la energía ingresa en él. La cuestión estriba simplemente en la cantidad de
calorías que se libera cuando se degradan estas moléculas.
Se clasifican según Bloor en:
a- Lípidos simples: grasas y ceras
b- Lípidos compuestos: fosfolípidos, glucolípidos y otros.
c- Derivados de los lípidos
Una molécula de grasa está formada por tres ácidos grasos unidos a una
molécula de glicerol (de aquí el término "triglicérido"). Las largas cadenas
hidrocarbonadas que componen los ácidos grasos terminan en grupos carboxilo
(-COOH), que se unen covalentemente a la molécula de glicerol. Las
propiedades físicas de una grasa, como por ejemplo su punto de fusión, están
determinadas por las longitudes de sus cadenas de ácidos grasos y dependen
también de sí las cadenas son saturadas o no saturadas. Los ácidos grasos
pueden estar saturados, es decir, no presentar enlaces dobles. También
pueden estar insaturados, es decir, tener átomos de carbono unidos por
enlaces dobles. Las cadenas rectas de los ácidos grasos saturados permiten el
empaquetamiento de las moléculas, produciendo un sólido como la manteca.
En los grasos insaturados, los dobles enlaces provocan que las cadenas se
doblen; esto tiende a separar las moléculas, produciendo un líquido como el
aceite de oliva o de girasol.
Algunas plantas también almacenan energía en forma de aceites,
especialmente en las semillas y en los frutos. Las grasas y los aceites contienen
una mayor proporción de enlaces carbono-hidrógeno ricos en energía que los
carbohidratos y, en consecuencia, contienen más energía química. En
promedio, las grasas producen aproximadamente 9,3 kilocalorías por gramo, en
comparación con las 3,79 kilocalorías por gramo de carbohidrato, o las 3,12
kilocalorías por gramo de proteína. También, dado que las grasas son no
polares, no atraen moléculas de agua y, así, no están "embebidas" en éstas,
como ocurre en el caso de glucógeno. Teniendo en cuenta el factor hídrico, las
grasas almacenan seis veces más energía gramo por gramo que el glucógeno,

63
y éste es indudablemente el motivo por el cual, en el curso de la evolución,
llegaron a desempeñar un papel fundamental en el almacenamiento de energía.
Grandes masas de tejido graso rodean a algunos órganos como, por
ejemplo, a los riñones de los mamíferos, y sirven para protegerlos de una
conmoción física.
Los lípidos, especialmente los fosfolípidos y los esfingolípidos, también
desempeñan papeles estructurales extremadamente importantes. Al igual que
las grasas, los fosfolípidos están compuestos de cadenas de ácidos grasos
unidas a un esqueleto de glicerol. En los fosfolípidos, no obstante, el tercer
carbono de la molécula de glicerol no está ocupado por un ácido graso, sino por
un grupo fosfato, al que está unido habitualmente otro grupo polar.
La molécula de fosfolípido (gráfico 1) está formada por dos ácidos grasos
unidos a una molécula de glicerol, como en las grasas, y por un grupo fosfato
unido al tercer carbono del glicerol. También contiene habitualmente un grupo
químico adicional, indicado con la letra R. Las "colas" de ácido graso son no
polares y por lo tanto, hidrofóbicas; la "cabeza" polar que contiene a los grupos
fosfato y R es soluble, hidrofílica.
Los grupos fosfato están cargados negativamente. Como resultado, el
extremo fosfato de la molécula es hidrofílico, mientras que las porciones de
ácido graso son hidrofóbicas.

64
Gráfico 1: estructura de un fosfolípido

Cabeza polar Colas no polares (R)

O_
│
R – O – P – O – CH2 O
êê │ êê
O H – C – O – C – (CH2)7 – CH = CH – (CH2)7 – CH3
│
Grupo H – C – O – C – (CH2)14 – CH3
Fosfato │ êê
H O
Glicerol Ácidos grasos (oleico – palmítico)

Gráfico 2: ordenamiento de los fosfolípidos en relación al agua

65
 Ordenamiento de los fosfolípidos en relación con el agua (gráfico 2):
1. Dado que los fosfolípidos tienen cabezas solubles en agua y colas
insolubles en ella, tienden a formar una película delgada en una superficie
acuosa, con sus colas extendidas por encima del agua.
2. Rodeados de agua, se distribuyen espontáneamente en dos capas, con sus
cabezas hidrofílicas (amantes del agua) extendidas hacia afuera y sus colas
hidrofóbicas (con aversión al agua) hacia adentro. Esta disposición, la
bicapa lipídica, constituye la base estructural de las membranas celulares.
3. Al formar una bicapa, los componentes hidrofóbicos de los fosfolípidos
quedan "protegidos" del agua, excepto en los bordes, en donde quedan
expuestos. Esta ordenación da una cierta inestabilidad a esa membrana,
haciendo que ésta se pliegue sobre sí misma y forme vesículas.
En los glucolípidos, el carbono uno de la molécula de esfingosina no está
ocupado por un grupo fosfato, sino por una cadena de carbohidrato corta.
Dependiendo del glucolípido particular, esta cadena puede contener, en
cualquier lugar, entre uno y quince monómeros de monosacárido. Al igual que
la cabeza de fosfato de un fosfolípido, la cabeza de carbohidrato de un
glucolípido es hidrofílica, y las colas de ácidos grasos son, por supuesto,
hidrofóbicas. En solución acuosa, los glucolípidos se comportan del mismo
modo que los fosfolípidos. También son componentes importantes de las
membranas celulares en las que cumplen funciones de reconocimiento celular.
Las ceras también son una forma de lípido. Son producidas, por ejemplo,
por las abejas para construir sus panales. También forman cubiertas
protectoras, lubricantes e impermeabilizantes sobre la piel, el pelaje y las
plumas y sobre los exoesqueletos de algunos animales.
El colesterol pertenece a un grupo importante de compuestos conocidos
como esteroides.

66
Gráfico 3: dos ejemplos de esteroides

1. La molécula de colesterol
está formada por cuatro
anillos de carbono y una
cadena hidrocarbonada.
2. La testosterona, hormona
sexual masculina,
sintetizada a partir del
colesterol por células de
los testículos, también
tiene la estructura
característica de cuatro
anillos, pero carece de la
cola hidrocarbonada.

Aunque los esteroides no se asemejan estructuralmente a los otros

lípidos, se los agrupa con ellos porque son insolubles en agua. Al igual que el
colesterol, todos los esteroides tienen cuatro anillos de carbono unidos y varios
de ellos tienen una cola. Además, muchos poseen el grupo funcional -OH, que
los identifica como alcoholes.
El colesterol se encuentra en las membranas celulares (excepto en las
células bacterianas); aproximadamente el 25% (en peso seco) de la membrana
de un glóbulo rojo es colesterol. Su presencia da rigidez a las membranas y
evita su congelamiento a muy bajas temperaturas. También es un componente
principal de la vaina de mielina, la membrana lipídica que envuelve a las fibras
nerviosas de conducción rápida, acelerando el impulso nervioso. El colesterol
es sintetizado en el hígado a partir de ácidos grasos saturados y también se
obtiene en la dieta, principalmente en la carne, el queso y las yemas de huevo.
Las altas concentraciones de colesterol en la sangre están asociadas
con la aterosclerosis, enfermedad en la cual el colesterol se encuentra en
depósitos grasos en el interior de los vasos sanguíneos afectados

67
 Las hormonas sexuales y las hormonas de la corteza adrenal (la porción
más externa de las glándulas suprarrenales, que se encuentran por encima de
los riñones) también son esteroides. Estas hormonas se forman a partir del
colesterol en los ovarios, testículos, corteza suprarrenal y otras glándulas que
las producen. Las prostaglandinas representan un grupo de lípidos, derivados
de los ácidos grasos, y tienen acciones hormonales.

68
 EXPERIENCIAS DE LABORATORIO

1- investigación de ácidos grasos insaturados

Fundamento
Los lípidos contienen ácidos grasos saturados y ácidos grasos
insaturados.
Los ácidos grasos insaturados se caracterizan por poseer en su molécula
uno o más dobles enlaces.
En estos dobles enlaces se pueden adicionar moléculas de oxígeno,
hidrógeno, cloro, bromo, yodo, en base a ello se podría cuantificar el grado de
insaturación de acuerdo a la cantidad fijada de alguno de estos elementos.
El ácido graso insaturado hallado con mayor frecuencia, es el ácido
oleico, monoinsaturado, cuya fórmula es:

CH3 – (CH2) 7 = (CH2) 7 – COOH

El yodo tiene la capacidad de fijarse sobre el doble enlace de la cadena

insaturada a razón de 2 átomos de yodo por cada doble enlace.

Ejemplo:
CH3 – (CH2) n – CH = CH – (CH2) n – COOH + I2

CH3 – (CH2)n– CHI – CHI – (CH2) n – COOH

Técnica
En un tubo de ensayo colocar:
ü 1 mL de aceite
ü 1 mL de benceno, agitar hasta disolución del aceite
ü 1 gota reactivo de Hübl

69
Observar que el yodo colorea la mezcla, agitarla fuertemente y observar como
desaparece la coloración, ya que el yodo se ha fijado a razón de 2 átomos por
cada doble enlace.

NOTA: el reactivo de Hübl está formado por dos soluciones A y B, por ello se
debe preparar en el momento de su uso:
En un tubo colocar 0,5 mL de solución A + 0,5 mL de solución B, agitar y
usar en la reacción.
Solución A: yodo en etanol de 95º
Solución B: bicloruro de mercurio en etanol de 95º. Esta sal actúa como
catalizador de la reacción.

Observaciones:

70
2- Reacción de saponificación

Fundamento
Los lípidos pueden ser hidrolizados por la acción de diversas sustancias
ya sean orgánicas o inorgánicas, por ejemplo agua en forma de vapor, el aire,
enzimas (lipasas), soluciones alcalinas o ácidas, etc.
En nuestro caso la saponificación es “la hidrólisis en medio alcalino y con la
aplicación de calor, produciendo la hidrólisis de las grasas o aceites en sus
principales componentes: glicerol y ácidos grasos, los ácidos grasos reaccionan
con el metal alcalino (Na o K) formando una sal llamada “jabón”

O
êê
CH2 – O – C – R CH2 – OH
O
êê
CH – O – C – R + 3 NaOH ¾¾¾® CH – OH + 3 R - COONa
O Æ
êê Calor
CH2 – O – C – R CH2 – OH

Triacilglicérido álcali glicerol sal del ácido

graso o “jabón”
(sal sódica)
Técnica
En un vaso de precipitación colocar:
ü una porción de manteca/ aceite (2 ml)
ü 2 mL NaOH al 20%
ü 10 mL agua destilada
Calentar suavemente y agitando en forma constante con varilla de vidrio y
con suma precaución. Comienza por fusionarse la manteca, hasta que entra en
ebullición donde comienza a formarse una solución hasta obtener una masa de
consistencia pastosa.
Dejar enfriar y agregar 30 mL de agua destilada, se obtiene dos fases:
Sólida: JABÓN
Líquida: GLICEROL

71
3 – Investigación de la rancidez oxidativa de una grasa

Fundamento
El olor y sabor desagradable que pueden aparecer espontáneamente en
las grasas recibe el nombre de rancidez, la misma puede ser de dos tipos:
a – hidrolítica: debida a la hidrólisis de los glicéridos y es catalizada por
lipasas específicas y microorganismos.
b – oxidativa: debida a la oxidación de los dobles enlaces de los ácidos
grasos, con la formación de peróxidos, que degradan a la molécula en una
mezcla compleja de aldehídos, cetonas y ácido grasos de menor peso
molecular. Este proceso es acelerado por la luz, el oxígeno, el calor, la
humedad y ciertos metales que actúan como catalizadores.
Puede ser inhibida por ciertas sustancias llamadas “antioxidantes”, como
la vitamina E, ácido ascórbico, tocoferoles e hidroquinona.

Técnica: Reacción de Kreiss

En un tubo de ensayo colocar:
ü 2 mL de aceite rancio
ü 2 mL floroglucina al 2% (solución etérea)
ü 2 mL de ácido clorhídrico concentrado (HCLc)
Se observará un color rosado debido a la formación de un compuesto
denominado epihidrinaldehído presente en las grasas o aceites rancias.

Observaciones:

72
4 – Investigación del colesterol

Fundamento
El colesterol es un alcohol monovalente de elevado peso molecular
derivado del ciclopentanoperhidrofenantreno o genéricamente “esteroide”. Se lo
puede extraer de cálculos biliares, cerebro, etc.
Es soluble en solventes orgánicos como acetona, éter y etanol caliente.

Técnica: Reacción de Salkowsky

En un tubo de ensayo colocar:
- 2 mL de solución clorofórmica de
colesterol al 1%.
- Inclinar el tubo y agregar por la pared
interna en forma cuidadosa 1 mL de
ácido sulfúrico concentrado. Tener la
precaución de que los líquidos no se
mezclen. Ver figura
- En la zona de interfase o de contacto
de los dos líquidos aparecerá un anillo
color rojo.

Observaciones:

Bibliografía
• Martin, David-Mayes, Peter-Rodwell, Victor-Granner, Daryl: Bioquímica
de Harper. 10ª. ed. El manual moderno, S.A. de C.V.México D.E.
• BLANCO, ANTONIO. “Química Biológica”. Ed. El Ateneo.7°ed. (2011).
• LEHNINGER. “Química Biológica”. Ed. Omega

• Feduchi, E. “Bioquimica, conceptos esenciales”. Ed Panamericana (2011)

• Niemeyer, Hermann: Bioquímica.Ed. Intermédica. Buenos Aires.1968

73
 SEMIERIO DE LIPIDOS

1) Resuma mediante un esquema los conceptos principales referidos a lípidos:

a) Estructura química
b) Clasificación
c) Propiedades físicas y químicas sobresalientes
d) Importancia biológica

2) Indique las similitudes y diferencias entre aceites y grasas. Fundamente su

respuesta

3) Describa características y propiedades más sobresalientes de los ácidos grasos

de origen animal: estructura, propiedades físicas y químicas

4) ¿Qué tipo de isomería pueden presentar los ácidos grasos insaturados?

Ejemplifique

5) Con respecto a los ácidos grasos es cierto que:

a) Los ácidos: oleico, esteárico y araquídico se consideran esenciales.

b) Los ácidos linoleico, linolénico y araquidónico son insaturados y pueden

halogenarse.

c) El punto de fusión de los ácidos grasos no saturados aumenta con el número

de dobles enlaces

e) El punto de fusión de los ácidos grasos saturados es inferior al de los no

saturados de igual numero de átomos de carbono

6) Formule y nombre un eterotriacilglicérido en donde se encuentren presente por

lo menos dos ácidos grasos que sean volátiles.

7) ¿En qué consiste el proceso de saponificación de un acilglicérido? Ejemplifique

con fórmulas.

8) Señale la opción correcta:

a) El ácido palmítico reacciona con los halógenos dando derivados

monohalogenados.

74
 b) Por saponificación de un homodiacilglicérido obtenemos tres moléculas de
ácidos grasos y una molécula de glicerol.

c) Por hidrogenación del ácido palmitoleico se obtiene ácido hexadecanoico.

d) En la estructura de un glicolípido intervienen: glicerol, ceramida y galactosa.

9) Realice un esquema que represente la estructura del ácido fosfatídico. Señale

en ella cada uno de sus componentes.

10) Represente mediante esquemas la estructura de un glicerofosfolípido y

esfingofosfolípido. Señale en ella los componentes polares y no polares.

11) Nombre por lo menos 2 glicerofosfolípidos de importancia biológica.

12) Teniendo en cuenta la clasificación general de los lípidos, a qué grupo

pertenecen cerebrósidos y gangliósidos. Esquematice la estructura de cada uno
de ellos. Explique brevemente sus propiedades más relevantes.

13) ¿Qué grupos de sustancias relacionadas con los lípidos se consideran

compuestos derivados del hidrocarburo isopreno? Nombre 2 derivados:
a) uno de estructura lineal
b) otro de estructura cíclica que se relacionen con este grupo.

14) Esquematice el núcleo del CPPF (ciclopentanoperhidrofenantreno). Cite y

explique brevemente las funciones biológicas del colesterol y sus derivados

Bibliografía
• Curtis, Barnes, Schnek, Massarini. “Curtis biología”. Ed Panamericana. 7º ed
• Martin, David-Mayes, Peter-Rodwell, Victor-Granner, Daryl: Bioquímica de
Harper. 10ª. ed. El manual moderno, S.A. de C.V.México D.E.
• BLANCO, ANTONIO. “Química Biológica”. Ed. El Ateneo.7°ed. (2011).
• LEHNINGER. “Química Biológica”. Ed. Omega
• Feduchi, E. “Bioquimica, conceptos esenciales”. Ed Panamericana (2011)
• Niemeyer, Hermann: Bioquímica.Ed. Intermédica. Buenos Aires. 1968

75
 UNIDAD Nº 5

PROTEINAS

Objetivos

- Clasificar a los aminoácidos y a las proteínas

- Identificar, mediante reacciones químicas, la presencia de aminoácidos

Introducción

Las proteínas son macromoléculas de gran importancia biológica.

Son compuestos orgánicos que poseen en su molécula C, H, O y N.
Algunas tienen S, P, Fe y otros elementos.
Desempeñan múltiples funciones:
a) constituyen estructuras celulares
b) forman el tejido de sostén y de cubierta de los animales
c) las enzimas que intervienen en las reacciones químicas son proteínas
d) las proteínas forman la base de moléculas que cumplen funciones
específicas en el organismo como es la hemoglobina, encargada del
transporte de gases en la sangre
e) forman factores de coagulación como el fibrinógeno
f) los anticuerpos que son la base de la inmunidad contra la agresión
microbiana, son proteínas

76
Clasificación

albúminas
globulinas
Simples protaminas formadas solamente por aminoácidos
escleroproteínas
histonas

fosfoproteínas
glucoproteínas
nucleoproteínas
Conjugadas hemoproteínas contienen aminoácidos y otras
Clorofiloproteínas sustancias
metaloproteínas
lipoproteínas

Fibrosas o estructurales: se hallan en la piel, uñas, pelo, colágeno, lana, etc.

Globulares: son proteínas esferoidales que corresponden a las proteínas
simples.
Las proteínas están constituidas por aminoácidos que contienen un
grupo ácido y un grupo básico, unidos al carbono alfa (que es el inmediato al
grupo carboxilo: COOH). Son alfa aminoácidos.

R
ê
H2N – C – H
ê
COOH

L- aminoácido

77
 En general en la naturaleza los aminoácidos pertenecen a la serie L
(NH2 a la izquierda)
Existen aminoácidos neutros, aromáticos, con azufre, ácidos, básicos.

neutros : H
ê
H2 N – C – H
ê
COOH glicina

aromáticos:

CH2
ê
H2 N – C – H
ê
COOH fenilalanina

Con azufre: SH
ê
CH2
ê
H2 N – C – H
ê
COOH Cisteína

ácidos: COOH
ê
CH2
ê
CH2
ê
H2 N – C – H
ê
COOH ácido glutámico

78
 básicos: NH2
ê
(CH2)4
ê
H2 N – C – H
ê
COOH glutamina

Aminoácidos esenciales: son los aminoácidos que no pueden ser sintetizados

por el organismo y por lo tanto, deben ser ingeridos por la dieta. Son ellos:
isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

Enlace peptídico:

H H H H
ê ê ê ê
H2N – C – COOH + H2N – C – COOH H2N – C –CO
CO––HN
NH – C –COOH
ê ê ê ê
H H H2 O H H

UNIÓN PEPTÍDICA

Propiedad eléctrica

Punto isoeléctrico
Es el pH en el cual la molécula de aminoácido lleva una carga neta de
cero. A ese pH el compuesto no migra en un campo eléctrico. El pH y el pI
(punto isoeléctrico) no coinciden necesariamente con el pH 7.
En el pH del pI la solubilidad de las proteínas es mínima, es decir las proteínas
precipitan.
H
ê
H 3N – C – COO-
+
zwitterion
ê
CH3

alanina en su punto isoeléctrico

79
Propiedades amortiguadoras de las proteínas

Un amortiguador, tampón o buffer es una solución en la que el pH no se

modifica al añadir un ácido o una base. Consisten en mezclas de ácidos débiles
y sus sales (formadas con bases fuertes) o de bases débiles y sus sales.
Las proteínas son ácidos débiles que se encuentran en el plasma (de la sangre)
y que tienen la capacidad de actuar como amortiguadores del pH:
Proteína H+ / proteinato de sodio

Estructuras de las proteínas

Estructura primaria: cada proteína se caracteriza por tener una secuencia

perfectamente definida y única de aminoácidos. O sea que se trata del orden y
secuencia que tiene una proteína.
Estructura secundaria: es la ordenación regular y periódica en el espacio
de las cadenas polipeptídicas a lo largo de una dirección.
a) Alfa hélice: la cadena polipeptídica gira sobre un eje para dar una
estructura helicoidal.
b) Forma beta: estructura laminar y plegada.
Esta estructura secundaria se mantiene por las uniones de hidrógeno.
Estructura terciaria: es el arreglo tridimensional de las proteínas. Es la
forma cómo la cadena polipeptídica se curva o se pliega sobre sí misma para
formar la estructura plegada y compacta de proteínas globulares. La estabilidad
depende de uniones puente hidrógeno, enlaces disulfuro e interacciones
hidrofóbicas.
Estructura cuaternaria: es el agrupamiento o polimerización de las
cadenas polipeptídicas para formar proteínas más complejas. Por ejemplo la
hemoglobina formada por dos cadenas polipeptídicas alfa y por dos beta.
En la desnaturalización de las proteínas se pierden solamente las
estructuras: secundaria, terciaria y cuaternaria.

80
 EXPERIENCIAS DE LABORATORIO

1- Investigación de tiogrupos (aminoácidos azufrados)

Fundamento
Formación de sulfuro de plomo.

Técnica
Hervir directamente a la llama durante 1 minuto, 2 mL de suero con 5
gotas de hidróxido de sodio al 40%. Añadir 1 ó 2 gotas de solución de acetato
de plomo. La solución ennegrece por formación de sulfuro de plomo (SPb). El
azufre proviene de la cisteína, sistina y metionina liberado durante la ebullición
en medio fuertemente alcalino.
Observaciones:

2- Reacción xantoproteica

Fundamento
En esta reacción se forman nitroderivados fenólicos por acción del ácido
nítrico sobre el núcleo bencénico contenido en algunos aminoácidos (tirosina,
fenilalanina, triptófano)

Técnica
A 3 ml de suero en un tubo de ensayo, añadir 1 mL de ácido nítrico
concentrado. Se forma un precipitado blanco. Hervir 1 minuto. El precipitado se
vuelve amarillo y se disuelve en parte, coloreando el líquido. Alcalinizar con
hidróxido de sodio. Dicho color amarillo vira al anaranjado.
Observaciones:

81
3- Reacción del Biuret

Fundamento
Sirve para reconocer compuestos con uniones peptídicas múltiples (dos
ó más)

Técnica
A 3 mL de suero añadir 1 mL de solución de hidróxido de sodio al 40%.
Luego agregar 1 gota de sulfato de cobre al 1 %. Se produce una coloración
violeta ó rosada según la complejidad de la proteína.
Observaciones:

4- Reacciones de precipitación

Fundamento
a) irreversible: estas reacciones afectan la estructura de la molécula
proteica, ya que la misma se desnaturaliza por acción del calor, los
ácidos fuertes, etc.
b) reversible: la estructura de la molécula proteica se conserva y puede
volver a disolverse en las concentraciones iniciales, por ejemplo con las
soluciones salinas concentradas y los solventes orgánicos a baja
temperatura: - 10º
a 0º.
Pero a temperatura ambiente, si el contacto con el alcohol se prolonga, la
proteína coagula.

82
a- Acción del calor

Técnica
Calentar 2 mL de suero hasta ebullición. Observar la opalescencia,
aunque no precipita (desnaturalización). Añadir unas gotas de solución de
cloruro de sodio ó ácido acético. La proteína desnaturalizada precipita
irreversiblemente (coagulación).
Observaciones:

b- Acción del alcohol

Técnica:
Colocar en un tubo de ensayo 10 mL de alcohol de 96º. Añadir una gota
de ácido clorhídrico y luego 1 mL de suero. Observar el resultado.
Realizar la misma reacción, con la diferencia de que el tubo de ensayo, se
colocará en un baño de hielo. Observar el resultado e interpretarlo.

Observaciones:

Bibliografía
• Curtis, Barnes, Schnek, Massarini. “Curtis biología”. Ed Panamericana. 7º ed
• Martin, David-Mayes, Peter-Rodwell, Victor-Granner, Daryl: Bioquímica de
Harper. 10ª. ed. El manual moderno, S.A. de C.V.México D.E.
• BLANCO, ANTONIO. “Química Biológica”. Ed. El Ateneo.7°ed. (2011).
• LEHNINGER. “Química Biológica”. Ed. Omega
• Feduchi, E. “Bioquimica, conceptos esenciales”. Ed Panamericana (2011)
• Niemeyer, Hermann: Bioquímica.Ed. Intermédica. Buenos Aires. 1968

83
84
 SEMINARIO DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

1) Defina aminoácido desde el punto de vista químico. Esquematice su estructura

básica.

2) Enumere las funciones de los aminoácidos en el organismo.

3) Realice un cuadro sinóptico con la clasificación de los aminoácidos según la

naturaleza de su cadena lateral.

4) ¿Qué entiende por carbono asimétrico en un aminoácido? Seleccione un

aminoácido y señale en el mismo él/los carbonos quirales.

5) ¿Cuál es el único aminoácido que no tiene carbono α asimétrico?

a) Tirosina
b) Glicina
c) D-Alanina
d) Fenilalanina

6) ¿Qué diferencia existe entre los aminoácidos esenciales y los no esenciales?

Realice una lista con todos los aminoácidos esenciales para nuestro organismo.

7) Debido a la capacidad de disiociación del grupo carboxilo, del grupo amino y de

otros grupos ionizables de sus cadenas laterales los aminoácidos son
excelentes:
a) Productores de energía
b) Formadores de proteínas
c) Amortiguadores
d) Unidades de defensa

8) Estructuralmente ¿Cuál es la diferenciaentre un aminoácido ácido y uno básico?

9) ¿Cómo se forma un enlace peptídico? Represente con un dibujo ¿Qué molécula

se elimina durante su formación?

10) ¿Qué son los proteínas y cómo se forman? Realice un esquema con su
clasificación.

85
 11) En las proteínas la secuencia de aminoácidos, refleja su estructura:
a) Primaria
b) Secundaria
c) Terciaria
d) Cuaternaria

12) Describa las estructura: helice – alfa y lamina beta de las proteínas. Indique a
que nivel d eorganización pertenecen y qué fuerzas moleculares están
precentes en ellas.

13) Una proteína se desnaturaliza cuando:

a) Se rompen todos los enlaces que mantienen la estructura a excepción de
los peptídicos.
b) Se rompen todos los enlaces
c) Se rompen solo los puente de hidrógeno y las fuerzas de van der waals.
d) Se disuelve en agua

14) Defina punto isoeléctrico de un aminoácido.

15) Forme el pentapéptido Met-Cys-His-Pro-Cys. Indique cuántas moléculas de

agua se originan a partir de su formación.

Bibliografía
• Curtis, Barnes, Schnek, Massarini. “Curtis biología”. Ed Panamericana. 7º ed
• Martin, David-Mayes, Peter-Rodwell, Victor-Granner, Daryl: Bioquímica de
Harper. 10ª. ed. El manual moderno, S.A. de C.V.México D.E.
• BLANCO, ANTONIO. “Química Biológica”. Ed. El Ateneo.7°ed. (2011).
• LEHNINGER. “Química Biológica”. Ed. Omega
• Feduchi, E. “Bioquimica, conceptos esenciales”. Ed Panamericana (2011)
• Niemeyer, Hermann: Bioquímica.Ed. Intermédica. Buenos Aires. 1968

86
 UNIDAD Nº 6

ENZIMAS

Objetivos
- Adquirir nociones sobre las propiedades generales y funcionales de las
enzimas y su clasificación.
- Adquirir los conocimientos básicos para la comprensión de la cinética de la
catálisis enzimática.
- Estudiar los factores que modifican la actividad enzimática.
- Aplicar la enzimología en el desarrollo de herramientas diagnósticas.

Introducción
Las enzimas son catalizadores biológicos de gran especificidad que
disminuyen la cantidad de energía para que se produzca una reacción
aumentando la velocidad de la misma.
En los seres vivos, las moléculas son formadas y degradadas en forma
permanente por reacciones químicas catalizadas en la mayoría de los casos por
enzimas.
Para cumplir su función las enzimas se unen a moléculas por catalizar
denominadas sustrato (S) en un sitio específico llamado sitio activo y se forma
un complejo enzima sustrato (ES) que luego de modificar al sustrato se disocia
en producto (P) y enzima.

S+E ES P +E

Coenzimas

Muchas enzimas utilizan moléculas que se unen a ellas para facilitar la

catálisis denominadas coenzimas. Numerosas vitaminas cumplen con la función
de coenzimas como las del grupo B, la vit.C, E y K.

87
Clasificación de enzimas
Según la Comisión de Enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica y
Biología Molecular (IUBMB) las enzimas se clasifican en seis clases:
1_ Oxidorreductasas
2_ Transferasas
3_ Hidrolasas
4_ Liasas
5_ Isomerasas
6_ Ligasas
El rendimiento de una enzima está caracterizado por dos constantes, la
Constante de Michaelis (KM) y constante catalítica (Kcat)
KM: es la cantidad de sustrato cuando la reacción enzimática alcanza la mitad
de la velocidad máxima. A menor KM mayor afinidad tiene la enzima por el
sustrato.
Kcat: es el tiempo necesario para que una molécula de enzima transforme o
recambie un mol de sustrato. Es conocida como número de recambio.
La anhidrasa carbónica, enzima de gran importancia en la cavidad oral porque
interviene en la regulación del pH salival, presenta una KM=2,6x10-2 y una
Kcat=4x105

Inhibidores enzimáticos
Muchos tipos diferentes de moléculas inhiben a las enzimas y actúan de
diversas formas.
1. Inhibidor irreversible: la molécula de inhibidor se une irreversiblemente al
sitio activo de la enzima y la incapacita. Ej.: sustancias tóxicas naturales o
sintéticas: pesticidas órganofosforados.
2. Inhibidor reversible: se produce una unión no covalente entre el inhibidor y
la enzima. Existen dos tipos de inhibidores reversibles:
2a- Competitivos: la molécula de inhibidor e semejante a la molécula de
sustrato por lo tanto la enzima lo acepta en su lugar.
2b- No competitivo: la molécula de inhibidor se une a un segundo lugar de la
superficie enzimática modificando su estructura espacial, se forma el complejo
Inhibidor-Enzima-Sustrato que bloquea el fenómeno catalítico.

88
Ribozimas

Existen biocatalizadores no proteicos llamados ribozimas, son moléculas

de ácido ribonucleico que cumplen funciones enzimáticas muy importantes. Ej.
Peptidil transferasa del ribosoma.

89
 EXPERIENCIAS DE LABORATORIO

1- EFECTO DEL pH Y LA TEMPERATURA

ENZIMA: AMILASA SALIVAL
CLASE: HIDROLÍTICA
ACCIÓN CATALÍTICA: HIDROLIZA LOS ENLACES GLUCOSÍDICOS α 1-4
DEL ALMIDÓN Y DEL GLUCÓGENO.
pH ÓPTIMO: 6.8-6.9
ACTIVADORES: CLORUROS, BROMUROS, SULFOCIANUROS.
INHIBIDORES: IONES MERCURIO, PLOMO.

Fundamento
Se demuestra la actividad de la Amilasa a pH óptimo (neutro), ácido y
alcalino, como así también el efecto de las distintas temperaturas. Cada
enzima tiene una temperatura óptima de acción, la mayoría está comprendida
entre los 30-40ºC. Las temperaturas bajas inhiben la actividad enzimática
mientras que las altas desnaturalizan la enzima.

Reactivos
Enzima: como la amilasa está contenida en la saliva, preparar una solución de
saliva al 5%. Medir 5 mL de saliva entera estimulada y agregar agua destilada
hasta 100 mL
Sustrato: Solución de Almidón al 1% de preparación reciente.
Reactivos: OH Na 20%
HCl 20%
NaCl 1%
Solución de Lugol (sol. Iodo-iodurada)

90
Técnica

TUBO Nº ENZIMA REACTIVO SUSTRATO INTERPRETACIÓN

(Almidón 1%)

1 5 mL 1 mL H2O 5 mL

2 5 mL 1 mL OHNa 5 mL

3 5 mL 1 mL HCl 5 mL

4 5 mL 1 mL NaCl 5 mL

5 5 mL 1 mL H2O 5 mL

ü Calentar a ebullición el tubo Nº1

ü Incubar los tubos 2, 3, 4 y 5 a 37ºC durante 20 min. Enfriar.
ü Neutralizar el tubo Nº2 con HCl 10% frente al tornasol porque en medio
alcalino se forma hipoiodito al agregar solución de Lugol .
ü Agregar 3 gotas de lugol a cada uno de los tubos. Observar.

Observaciones:

91
2- DETERMINACIÓN DE α-AMILASA EN SUERO

La amilasa, producida en el páncreas exócrino y en las glándulas

salivales, escinde los enlaces α 1-4 glucosídicos de los polisacáridos (almidón y
glucógeno).
Se encuentra elevada en el suero de pacientes con pancreatitis aguda,
alcanzando los valores más elevados entre las 24 y 30 horas posteriores al
ataque, declinando luego para volver a los niveles normales entre las 24 y 48
horas siguientes.

Las parotiditis bacterianas y paperas se asocian también con elevaciones

en los niveles de amilasa sérica.

Fundamento - Determinación cuantitativa según método amiloclástico

iodométrico.
El sustrato, almidón tamponado, se incuba con la muestra,
produciéndose la hidrólisis enzimática. Esta se detiene por el agregado de
reactivo de iodo, que al mismo tiempo produce color con el remanente de
almidón no hidrolizado. La disminución de color respecto de un sustrato color
(sin muestra) es la medida de la actividad enzimática, que se expresa en
Unidades Amilolíticas /decilitro (UA/dl)

La medida de la actividad amilolítica de la muestra está dada por la

cantidad de almidón hidrolizado en determinado tiempo. Se cuantifica
fotocolorimétricamente con reactivo de yodo, que forma un complejo azul con el
almidón, cuya intensidad de color disminuye al aumentar la actividad de la
enzima.

Reactivos: Reactivo 1-Solución de almidón tamponada a pH7

Reactivo 2-Solución de Iodo 0.01N en HCl 0,02 mol/l
Muestra: Suero o plasma heparinizado. Orina de una diuresis de 2 hs.

92
Técnica
Rotular tubo Blanco (B) y Muestra (M)
B M
Reactivo 1 1 mL 1 mL

Muestra --------------- 20 uL

Mezclar. Controlar por cronómetro

7min 30seg exactos y agregar
Reactivo 2 1 mL 1 mL
Agitar suavemente y retirar del
baño
Agua 8 mL 8 mL
destilada
Mezclar por inversión. Leer en
espectrofotómetro a 640nm. Llevar a
cero con agua destilada

Nota: El color de la reacción es estable durante 1 hora por lo que la

absorbancia debe ser leída dentro de ese lapso. Si la temperatura ambiente es
superior a 25oC, la lectura deberá efectuarse dentro de los 20 minutos.

Cálculos

Abs.B – Abs.M
Actividad Amilásica = x 1000
[Amilasa (UA/dl) ] Abs.B

Valores de referencia: Suero o plasma: menor a 120 UA/dL

Bibliografía
Martin, David-Mayes, Peter-Rodwell, Victor-Granner, Daryl: Bioquímica de
Harper. 10ª. ed. El manual moderno, S.A. de C.V.México D.E. 1986
Blanco, Antonio: Química Biológica. 7ªed.-1ª. Reimpresión. Buenos Aires.El
Ateneo.2001
Niemeyer, Hermann: Bioquímica.Ed. Intermédica. Buenos Aires.1968

93
 SEMINARIO DE ENZIMAS, CONEZIMAS Y VITAMINAS.

1) Indique la naturaleza química que presentan las enzimas. ¿Cuál es su actividad?

2) ¿Cómo se clasifican las enzimas? ¿Qué tipo de reacciones cataliza cada una?

3) ¿Cómo está compuesta una Holoenzima?

4) ¿Cuál es la diferencia entre coenzima y cofactor? Cite ejemplo de cada uno.

5) ¿Cómo actúan las coenzimas de las oxidorreductasas y de las transferasas?

6) ¿Cómo actúa una enzima? Defina catálisis enzimática

7) ¿Qué es el sitio activo de una enzima?

8) Defina zimógeno o proenzima

9) ¿Qué factores modifica la actividad de una enzima? Describa brevemente como

lo hace

10) ¿Qué es la Km de una enzima? Explique su importancia biológica

11) ¿Cómo actúa un inhibidor enzimático?

12) ¿Cuál es la diferencia entre inhibidos reversibles e irreversibles? ¿Cómo se

clasifican los inhibidores reversibles?

13) ¿Cómo se regula la actividad enzimática fisiológicamente?

14) Defina isozima

15) ¿Cuáles son las propiedades generales y funcionales de las vitaminas

16 Defina provitamina, antivitamina y avitaminosis

17¿Cómo se clasifican las vitaminas? Cite ejemplos de cada una

18) ¿Cuál es la función de las vitaminas E, K, B2, A y D?

94
 19) ¿Cuáles son los efectos de avitaminosis para las vitaminas B1, A, C, B6 y D?

20) Responda verdadero o falso. Justifique las falsas

a) Una enzima siempre está en la célula unida a una membrana

b) El sitio activo de la enzima puede ser bloqueado por un inhibidor
competitivo
c) Un inhibidor alostérico se une al sitio activo de la enzima
d) El valor de Km depende solamente de la concentración de sustrato y la
temperatura
e) Una enzima puede catalizar distintas reacciones químicas

Bibliografía
• Curtis, Barnes, Schnek, Massarini. “Curtis biología”. Ed Panamericana. 7º ed
• Martin, David-Mayes, Peter-Rodwell, Victor-Granner, Daryl: Bioquímica de
Harper. 10ª. ed. El manual moderno, S.A. de C.V.México D.E.
• BLANCO, ANTONIO. “Química Biológica”. Ed. El Ateneo.7°ed. (2011).
• LEHNINGER. “Química Biológica”. Ed. Omega
• Feduchi, E. “Bioquimica, conceptos esenciales”. Ed Panamericana (2011)
• Niemeyer, Hermann: Bioquímica.Ed. Intermédica. Buenos Aires. 1968

95
 UNIDAD Nº 7

COENZIMAS Y VITAMINAS

Objetivos
- Adquirir nociones sobre las coenzimas.
- Adquirir los conocimientos básicos sobre las generalidades y clasificación de
las vitaminas.
- Comprender los conceptos de oxidorreducción para ser aplicados en la
Cadena de Transporte de Electrones.
Cierto número de enzimas necesitan para funcionar la participación de un
cofactor que puede ser orgánico no proteico llamado coenzima para poder
cumplir con su función catalítica. La parte proteica de la enzima se denomina
apoenzima, mientras que el conjunto que forma ésta con la coenzima constituye
la holoenzima. Muchas coenzimas derivan de las vitaminas.
Las vitaminas son sustancias orgánicas presentes en los alimentos
naturales que no pueden ser sintetizadas por el organismo humano en
cantidades adecuadas y que se requieren en pequeñas proporciones para el
mantenimiento de las funciones metabólicas de la mayoría de las células
animales.
Las vitaminas se dividen en dos grandes clases: hidrosolubles (complejo
B y vit. C) y liposolubles (vit. A, E, D y K)
Las formas coenzimáticas de las vitaminas participan catalíticamente en
numerosos procesos metabólicos y la carencia de éstas puede afectar de forma
considerable al metabolismo, deteniendo procesos de reproducción y
crecimiento o aumentando la susceptibilidad de las infecciones(avitaminosis)
En los fenómenos de oxidorreducción siempre existe una sustancia que
se reduce mientras que otra se oxida. En la tabla siguiente se ha
esquematizado el fenómeno de oxirreducción

96
SUSTANCIA QUE SE REDUCE SUSTANCIA QUE SE OXIDA
Fija electrones Cede electrones
Fija Hidrógenos Cede Hidrógenos
Cede Oxígeno Fija Oxígeno

Las principales cuplas redox de importancia biológica se encuentran en

la Cadena Respiratoria donde actúan sustrayendo Hidrógeno del sustrato para
unirse al Oxígeno molecular que se reduce por acción de los electrones de
dicha cadena y forman agua.

Bibliografía
Martin, David-Mayes, Peter-Rodwell, Victor-Granner, Daryl: Bioquímica de
Harper. 10ª. ed. El manual moderno, S.A. de C.V.México D.E. 1986
Blanco, Antonio: Química Biológica. 7ªed.-1ª. Reimpresión. Buenos Aires.El
Ateneo.2001
Niemeyer, Hermann: Bioquímica.Ed. Intermédica. Buenos Aires.1968

97
 UNIDAD Nº 8

CONCEPTOS GENERALES DE OXIDORREDUCCION

Los fenómenos de oxidorreduccion se definen:

A) Como un intercambio de electrones. Un compuesto o sustancia se oxida
cuando cede electrones. Una sustancia se reduce cuando fija electrones
B) Toda fijación de oxigeno se considera una oxidación, así como toda
salida de oxigeno de una molécula es característica de las reacciones
denominadas reducciones
C) La fijación de H2 constituye una reducción y la salida de H2 es una
oxidación.
En el caso que las reacciones requieran energía para llevarse a cabo se
denominan reacciones endergónicas, cuando desprenden energía se las llama
exergónicas.
Las principales cuplas redox de importancia biológica se encuentran en
la cadena respiratoria donde actúan sustrayendo hidrógeno del sustrato para
unirse al oxigeno molecular que se reduce por acción de los electrones
transportados en dicha cadena, logrando formar H2O.
La cadena de transporte de electrones se localiza en la membrana
interna mitocondrial, donde las moléculas reducidas del tipo del NADH y del
FADH2 se oxidan, y los electrones llegan a un aceptor final que es el O2.
Los productos finales son H2O, y un gradiente electroquímico de
protones que se usa para la generación de energía en forma de ATP.
Cuando en las reacciones no interviene el O2 se denominan reacciones
anaeróbicas, por ejemplo la fermentación alcohólica o láctica.
Cuando se hacen en presencia de O2 se denominan reacciones
aeróbicas, siendo en ellas el aceptor final el O2.
La energía de las reacciones químicas debe dosificarse, transferirse y
acumularse correctamente, siendo la principal sustancia para ello el ATP.

98
Existen dos tipos de transferencia de energía:
1) la energía de oxidorreduccion se transfiere directamente del sustrato
portador de energía al ATP, denominándose fosforilación a nivel del
sustrato
2) Cuando la energía de oxidorreducción se acumula inicialmente en
intermediarios fuertemente reducidos y solo después se utiliza para la
síntesis de ATP, el fenómeno se llama fosforilación oxidativa, donde se
utiliza él oxigeno como único aceptor de electrones.
Los organismos aerobios disponen de un sistema que permite la
dosificación de energía. Es la denominada cadena respiratoria o cadena de
transporte de electrones, donde se libera energía que se usa para la síntesis de
ATP. Sucede en la membrana interna de las mitocondrias.

Bibliografía
Martin, David-Mayes, Peter-Rodwell, Victor-Granner, Daryl: Bioquímica de
Harper. 10ª. ed. El manual moderno, S.A. de C.V.México D.E. 1986
Blanco, Antonio: Química Biológica. 7ªed.-1ª. Reimpresión. Buenos Aires.El
Ateneo.2001
Niemeyer, Hermann: Bioquímica.Ed. Intermédica. Buenos Aires.1968

99
 UNIDADES Nº 9 Y 10

INFORMACIÓN GENÉTICA
Objetivos
1- Adquirir los conocimientos básicos para la comprensión del flujo normal
de la información genética.
2- Estudiar la biosíntesis proteica destacando la importancia biológica de
las proteínas.
3- Adquirir nociones acerca de la regulación de la expresión génica.

DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR

Transcripción Traducción
Replicación ADN ARNm PROTEÍNAS

Se conoce como genoma a la información genética que cada organismo

lleva en cada una de sus células, la cual está contenida en el ácido
desoxirribonucleico (ADN). El genoma humano consta de un ADN distribuido en
23 cromosomas.
El ADN tiene almacenada la información genética en la secuencia de
nucleótidos que forman su doble cadena. La REPLICACIÓN del ADN garantiza
que el “mensaje hereditario” sea idéntico y pase de generación celular a
generación celular. Además en él se encuentra la información para la
BIOSÍNTESIS de todas las PROTEÍNAS de la célula, en la que interviene el
ácido ribonucleico (ARN) en sus tres tipos: mensajero, ribosomal y de
transferencia (ARNm, ARNt y ARNr) cumpliendo funciones diferentes. El
ARNm se encarga de copiar la información del ADN, a este proceso se
denomina TRANSCRIPCIÓN; sale del núcleo y se dirige al citosol donde es
“leído” por los ribosomas, formados por ARNt. El ARNr transporta los
aminoácidos al ribosoma para que se sintetice la cadena polipeptídica, de este
modo el mensaje en codones del ARNm es traducido a aminoácidos, esto es
TRADUCCIÓN.

100
CÓDIGO GENÉTICO

Las cuatro bases nitrogenadas que forman parte del ARN (A, G, C, U)
tomadas de a tres
(43 = 64) constituyen los 64 codones diferentes. Un codón es el de iniciación de
la cadena polipeptídica que codifica para metionina y tres de terminación, el
resto codifica los aminoácidos necesarios para la biosíntesis proteica. Esta
clave se conoce como Código Genético que posee validez universal porque los
codones tienen el mismo significado en todos los seres vivos.

Replicación

La replicación sucede en la Fase “S” de la vida de la célula, antes de la

mitosis el ADN se replica. En este proceso la doble cadena de ADN se separa
al romperse los enlaces puente Hidrógeno entre las bases nitrogenadas. En el
espacio de separación se forman dos nuevas cadenas cuyas bases
nitrogenadas son complementarias de las bases de las cadenas viejas. De este
modo quedan formadas dos moléculas de ADN idénticas, cada una con una
mitad vieja y otra de reciente formación, por ello la replicación del ADN es
considerada semiconservadora. Este proceso está mediado por enzimas y la
energía es aportada por los enlaces fosfatos.

Transcripción

En este proceso se sintetiza en el núcleo ARNm complementario de una

porción de hebra de ADN, este ARN sufre una serie de modificaciones
(splicing), una vez maduro, abandona el núcleo y se dirige al citosol para
comenzar con la biosíntesis proteica.

101
Traducción

Consiste en la traducción de la información del ARNm en un lenguaje de

bases nitrogenadas tomadas de a tres a un lenguaje formado por los 20
aminoácidos.
El ribosoma comienza a recorrer al ARNm desde el extremo 5 hasta el
extremo 3. Según la secuencia de codones, los ARNt transportan desde el
citosol al ribosoma los aminoácidos correspondientes. Se forman las cadenas
polipeptídicas por medio de uniones covalentes. La biosíntesis proteica
comprende 4 etapas:
1-Activación de los aminoácidos
2-Iniciación
3-Elongación
4-Terminación de la cadena polipeptídica
En cada etapa intervienen numerosos factores (iniciación, elongación y
liberación) de naturaleza proteica, con gasto de energía en forma de adenosina
trifosfato (ATP)

Acciones postraducción

Una vez formada la cadena proteica se producen plegamientos mediados

por otros factores como chaperonas, peptidasas, puentes disulfuro
intracatenarios e intercatenarios, hidroxilaciones, agregado de glúcidos.
Existen antibióticos que bloquean la transcripción de la célula bacteriana como
la Actinomicina D, Rifamicina y antibióticos que bloquean la traducción:
Puromicina, Estreptomicina, Neomicina, Tetraciclina, Kirromicina.

REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GÉNICA

Existe una regulación selectiva de la actividad génica celular. Un caso

muy estudiado es el Operón Lac de Eschericchia coli. El operón está formado
por el gen operador y los genes estructurales. La actividad del operón está
controlada por el gen regulador que codifica represores.

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Cuando el represor es activado por co-represores, éste se une al operador y
bloquea la transcripción, en este caso el operón está reprimido. En cambio
cuando el represor se une a inductores, éste se inactiva y la transcripción se
lleva a cabo.

Bibliografía
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Harper. 10ª. ed. El manual moderno, S.A. de C.V.México D.E. 1986
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Ateneo.2001
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