Proteínas: mioglobina y hemoglobina

 La hemoglobina es un tetrámero de dos tipos de subunidades, además de

tener diferentes estructuras primarias.
 La mioglobina y las subunidades de la hemoglobina tienen estructuras
secundarias y terciarias casi idénticas.
 Un tetrapirrol cíclico esencialmente plano, tiene un Fe2+ central unido a los
cuatro átomos de nitrógeno del hemo, histidina F8 y en oxiMbm, oxiHb y O2.
 La unión a O2 para la mioglobina es hiperbólica, sin embargo, para la
hemoglobina es sigmoidal, esto gracias a una consecuencia de las
interacciones cooperativas en el tetrámero.
 Las hemoglobinas se saturan a las presiones parciales de sus respectivos
órganos respiratorios, por ejemplo, el pulmón o la placenta.
 Los altos niveles de O2 en los pulmones conducen el equilibrio R-T a favor
del estado R, mientras tanto la acidificación de los glóbulos rojos generados
por la hidratación catalítica del CO2 en los tejidos periféricos favorece el
estado T.
 La hemoglobina ayuda en el transporte de CO2 desde los tejidos periféricos
hasta los pulmones mediante la formación de carbamatos y el efecto Bohr.
 Los cambios conformacionales resultantes en el tetrámero de hemoglobina
incluyen la ruptura de enlaces salinos y el debilitamiento de la estructura
cuaternaria que facilita la unión de O2 adicional.
 Durante la oxigenación, la cavidad central se contrae al momento de
ltransición al estado R, haciendo que se libere el BPG y la estructura
cuaternaria se debiliten.
 En la hemoglobina de células falciformes reemplaza al Glu6 de la subunidad
β de HbA, haciendo un parche adhesivo el cual contiene un complemento en
desoxiHb.
 Las anemias α y β son resultados de una producción reducida de
subunidades α y β de HbA.

Demian Jareth Rodríguez Islas

1°B
Bioquímica
UAD