Enzimas

 Catalizadores
específicos en la regulación químicas de las células y
los organismos vivos
 Generalmente son macromoléculas de proteínas
 Son los catalizadores mas eficaces y específicos
 Aumentan las velocidades de reacciones químicas

Sustrato- sustancia sobre la que actúa una enzima

Nomenclatura
 Nombre recomendado- se usa el fijo asa, más usado
 Nombre trivial- nombre de quien la descubrió
 Nombre sistémico- nombres asociados a la reacción química catalizada

Clasificación internacional de las enzimas

6 clases:

1. Oxidoreductasas- cataliza reacciones de oxido reducción

2. Transferasa- transfieren grupos químicos

3. Hidrolasas- cortan incorporando agua

4. Liasas- catalizan la escisión (cortar) de los enlaces

5. Isomerasas- catalizan la formación de isómeros

6. Ligasas- forman enlaces

Sitio activo- esta en la enzima, parte donde el sustrato se une al sitio activo y se forma un
complejo enzima-sustrato
Eficiencia catalítica- numero de moléculas de sustrato convertidas en producto por
molécula de enzima por segundo se le llama numero de recambio o Kcat.

Vmax
Kcal=
[enzima ]

Las enzimas son muy especificas: interaccionan con un sustrato y catalizan un solo tipo de
reacción química

Apoenzima- inactiva, solo la parte proteica

Holoenzima- activa, la parte no proteica y la parte proteica

Cofactor- naturaleza inorgánica

Coenzima- naturaleza orgánica

Grupo prostético- cuando la coenzima queda permanente asociada a la enzima

Cosustrato- coenzimas que se asocian solo transitoriamente con la enzima.

Regulación enzimática
 1. Transcripcional
2. A nivel covalente
3. Alosterico

Localización dentro de la célula

– Se encuentran dentro de orgánulos específicos de la célula
– Sirve para que el sustrato y el producto estén aislados de
otras reacciones competidoras

¿Como actúan las enzimas?

El mecanismo de acción de considera desde 2 perspectivas:

1. Cambios de energía que se producen durante la reacción

2. El sitio activo facilita químicamente la catálisis

[s ]
v=
t

 Cambios de energia que ocurren durante la reaccion

 Energia libre de activacion
 Velocidad de reaccion
 Via de
Las enzimas no reaccion
favorecen alternativa
termodinamicamente
simnplemente abaten
el estado de transicion

 Química del sitio activo

  Estabilización del estado de transición

 Modelo del ajuste inducido: la unión del sustrato produce un cambio

conformacional de la enzima

Factores que afectan la velocidad de reacción

 Concentración de sustrato
 Temperatura- desnaturaliza a la proteína
 PH

Ecuación Michaelis- Menten

 estudia las velocidades enzimáticas

 el concepto enzima sustrato es fundamental
 Vmax ×[s ]
Vo=
Km+[s]

Km= afinidad de la enzima por

el sustrato (unidad: [s])

Vmax= velocidad a la que la

enzima se satura (unidad [s]/t)

Orden de reacción:

Diagramas de lineweaver-burk
 Regulación enzimática
 Están organizadas en rutas bioquímicas o metabólicas

 transcripcional
– aumenta o disminuye la cantidad de enzimas
–

 Covalente
– Adición o extracción de grupos
químicos
 Fosforilan-
– Grupos fosfato
sinasas – Residuos de serina, Treonina,
Tirosina
 desfosforilan-
fosfatasas

 Alostericas
– Reguladas por moléculas llamadas
efectores
– Efectores negativos: inhiben la
actividad enzimática
– Efectores positivos: aumentan la
actividad enzimática
– Pueden influir en la afinidad de la
enzima
– Modifican la actividad catalica máxima
de la enzima

 Efectores heterotropos
– Diferente al sustrato
– Pueden ser negativos o positivos

Ejemplo: retroinhibicion

 Efectores homotropos
– El sustrato actúa como efector
– Siempre es positivo