ESCUELA MILITAR DE INGENIERIA

PARALELO ¨A¨ 3ER SEMESTRE

Ing. INDUSTRIAL

INVESTIGACION : NRO. 1

TEMA : EXPERIMENTO DE AMINOACIDOS

ESTUDIANTE

: ABIGAIL MONTAÑO MIRANDA

PEDRO TAZZO DE OLIVEIRA

DOCENTE : ING. FERNANDO MARTINEZ VALDA

FECHA : 03 DE NOVIEMBRE DE 2023

QUIMICA ORGANICA
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INTRODUCCION

Un aminoácido (a veces abreviado como AA), es una molécula orgánica con un grupo
amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) en un extremo.1 Son la base de las proteínas;
sin embargo, tanto estos como sus derivados participan en funciones celulares tan diversas
como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea.

OBJETIVO

 Identificar aminoácidos por reacciones coloridas

 Identificar aminoácidos en los alimentos

MARCO TEORICO

Las proteínas constituyen el grupo de compuestos más abundante en los seres vivos; en
algunos casos representan hasta 50% del peso total seco. Esta abundancia se debe a que
desempeñan diversas funciones:

 Catálisis, en el caso de las enzimas.

 Transporte, en el de la hemoglobina.
 Almacenamiento, como sucede con la ferritina.
 Movimiento (p. ej., actina y miosina).
 Soporte mecánico (colágeno).
 Protección inmunológica, a través de los anticuerpos.
 Regulación de procesos biológicos y comunicación celular, como algunas hormonas
y sus receptores.

Las proteínas son macromoléculas de elevado peso molecular, porque su estructura consta
de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos entre el grupo alfa carboxilo de
un aminoácido y el grupo alfa amino de otro.

Aunque en la naturaleza existen más de 300 aminoácidos, las proteínas sólo utilizan 20, de
diferente tamaño, forma, carga, capacidad de formar puentes de hidrógeno o enlaces
disulfuro y reactividad química.

Los aminoácidos tienen la capacidad de formar dos tipos de isómeros, D y L, que indican si
el grupo amino se encuentra a la derecha o a la izquierda del carbono quiral. En las
proteínas, sólo se encuentran los isómeros l-alfa.

Las cuantiosas combinaciones que se pueden lograr con los 20 aminoácidos en las cadenas
polipeptídicas, otorgan gran diversidad a las funciones proteínicas.

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La presencia de grupos químicos ionizados en los aminoácidos permite que las proteínas
presenten características fisicoquímicas específicas en el microambiente biológico; de allí
la importancia de su estudio.

A varios aminoácidos se les denomina esenciales, porque el organismo carece de la

capacidad de sintetizarlos y, por tanto, es necesario ingerirlos en la dieta. Los aminoácidos
no esenciales son los que el cuerpo humano sí puede sintetizar.

El catabolismo deficiente de los aminoácidos lleva a su acumulación en el plasma y su

excreción excesiva en la orina; a esto se le conoce como aminoaciduria. En el adulto
normal, la excreción urinaria de aminoácidos es constante; en un periodo de 24 horas se
excreta un promedio de 200 mg de nitrógeno alfa aminado. Existen diversos trastornos en
que aumenta la cantidad de aminoácidos en la orina.

Métodos de separación de aminoácidos y proteínas

Los métodos de cromatografía en capa fina y de electroforesis son adecuados para

determinar la cantidad absoluta y relativa de los diferentes aminoácidos en una muestra
(análisis cualitativo); sin embargo, para los análisis cuantitativos es necesaria la
cromatografía de líquidos de alta presión (HPLC).

1) REACCIÓN DE BIURET:

Esta reacción es positiva cuando la molécula

contiene dos uniones peptídicas o más, cercanas
entre sí (es decir, tripéptidos en adelante). Se
realiza tratando la solución a ensayar con
CuSO4 en medio alcalino de NaOH.

Las proteínas dan color violeta, las peptonas (PM

mayor 5000) color rojo-morado. El color
desarrollado se debe a la formación de un
complejo de coordinación con el Cu++

Se observa el color violeta indicador de

la presencia de proteínas en ambas
muestras

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2) REACCIÓN
XANTOPROTEICA:
Se lleva a cabo agregando a la muestra a
ensayar (por ej. clara de huevo, o leche)
ácido nítrico concentrado en caliente:

La reacción es positiva para prótidos que

contienen aminoácidos con anillos
aromáticos. En la reacción estos anillos se
nitran, por lo que aparece el color amarillo
intenso de sus derivados nitrados

El color amarillo indica la presencia de

aminoácidos con anillos aromáticos en su
estructura

3) REACCIÓN DE HOPKINS-COLE:
Al realizar la reacción de la muestra de
proteínas en medio ácido sulfúrico
concentrado, frente al ácido glioxilico
(Reactivo de Hopkins-Cole) aparece color
violeta en la interface solución H 2SO4, debido
a la formación de un colorante similar al
índigo.

La reacción es positiva cuando los

prótidos poseen aminoácidos con
núcleo indólico (Triptofano).

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4) RECONOCIMIENTO DE
AMINOÁCIDOS QUE POSEEN
AZUFRE:
Los aminoácidos sulfurados se descomponen al
tratarlos con solución de NaOH en caliente,
formando sulfuro de sodio como producto.
Éste se pone en evidencia acidificando con un
ácido concentrado y colocando en la boca del
tubo un papel mojado con acetato de Pb:Se
observa la formación de un sólido negro-
amarronado de sulfuro de plomo:

Ensayo de reconocimiento de
aminoácidos con azufre

Mancha característica del sulfuro de plomo en

el papel

5) ENSAYOS DE
DESNATURALIZACIÓN DE
PROTEÍNAS:

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Si se somete a las proteínas a la acción de ciertos agentes que trastornan su organización, se

alteran sus propiedades físicas, químicas y biológicas naturales , y se dice que las proteínas
se desnaturalizan. Usualmente, debido a la menor solubilidad en agua de la proteína
desnaturalizada se observa la precipitación en la forma de un sólido blanco.Si se ensaya la
albúmina del huevo frente a calor, alcohol etílico, sales neutras (como sulfato de amonio) o
a la presencia de un ácido, se observa lo siguiente:

EXPERIMENTO EN CLASE
Efecto de diferentes agentes desnaturalizantes
sobre la proteína testigo (albúmina de huevo)
REACCION BIURET

Para realizar esta prueba, se necesita:

* Clara de huevo

* Sulfato cúprico

* hidróxido de sodio

* Un agitador

* tubo de ensayo

Sulfato cúprico hidróxido de sodio

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HUEVO TUBO DE ENSAYO

LECHE

Procedimiento:

1. introducir 2 ml de clara de huevo mezclada con agua al tubo de ensayo

2. Agregue 20 gotas de hidróxido potasico

3. Agite la mezcla durante 1 minuto.

4. agregue 20 gotas de sulfato cúprico

5. Si este se vuelve de color violeta indica la presencia de aminoácido

6. Si la mezcla no tiene color, significa que el alimento no contiene aminoácidos.

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CONCLUCIONES

La leche tiene una gran fuente de aminoácidos

En las pruebas realizadas en el aula se pudo observar que la clara de huevo contiene mayor
cantidad de aminoácidos que la yema

Se evidencio la presencia de aminoácidos en la saliva

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