Guía Metodológica de Bioquímica I - 2022

DEMS BUAP AGQ
01
GUÍA METODOLÓGICA DE
BIOQUÍMICA I
ACADEMIA GENERAL DE QUÍMICA
E D I C I Ó N 2022
1
DOCENTES QUE PARTICIPARON EN LA ELABORACIÓN DEL MATERIAL DIDÁCTICO
DOCENTE ID UNIDAD ACADEMICA

Preparatoria Emiliano Zapata Ext. San
Areli Rubí Cambrón Bahena NSS530805
Martín
Cecilia Flores Merlo NSS012311 Preparatoria Regional “Simón Bolívar”
Preparatoria Zacatlán Complejo Regional
Carlos Alberto Mestiza Juárez NSS520702
Norte
Elia Carina Linares Xilotl 100405755 Preparatoria Benito Juárez García
Preparatoria Izúcar de Matamoros
Eva María Sánchez Camacho NSS528715
Complejo Regional Mixteca
Preparatoria Regional Enrique Cabrera
Guadalupe Flores Sánchez 100399811
Barroso
Preparatoria Tepeaca del Complejo
Josefina Cañete Guevara NSS517486
Regional Centro
José Luis Luna Hernández 100405355 Preparatoria Alfonso Calderón Moreno
María Cristina Margarita Rodríguez Lázaro 100337755 Preparatoria 2 de Octubre de 1968

Preparatoria Acatzingo Complejo Regional
María del Carmen Peregrina Duran NSS528253
Centro
Mónica Muñoz Lobato 100210600 Preparatoria Alfonso Calderón Moreno
Preparatoria Cd. Serdán Complejo Regional
Rocío Carina Flores Pérez NSS529916
Centro
Preparatoria Urbana Enrique Cabrera
Uriel Pérez Espinosa 100455000
Barroso
Preparatoria San Salvador El Seco Complejo
Venancio Rojas Cuautle NSS530703
Regional Centro
Zayda Lazcano Ortiz 100347900 Preparatoria Emiliano Zapata
Verónica Hortencia Martínez Blas NSS517759 Preparatoria Regional “Simón Bolívar”
2
NOTA IMPORTANTE
A LO LARGO DE ESTA GUÍA METODOLOGICA REALIZARAS DIVERSAS ACTIVIDADES, TE INVITO A QUE CADA
ARMES CON ELLAS UN PORTAFOLIO DE EVIDENCIAS MISMO QUE DEBERÁS ENTREGAR AL FINALIZAR EL 5TO
SEMESTRE DE TU FORMACIÓN.
RECUERDA REVISAR LA RUBRICA CORRESPONDIENTE DE ESTE PORTAFOLIO, AL FINAL DEL MANUAL DE
INSTRUMENTOS DE EVALUACIÓN
PUEDES AUXILIARTE DE LA SIGUIENTE LISTA DE COTEJO PARA LLEVAR UN ORDEN ADECUADO DE TUS
ACTIVIDADES DE APRENDIZAJE
BLOQUE I. Introducción a la Bioquímica Fecha de entrega
Actividad 1 Preguntas de la situación didáctica

Actividad 2 Collage sobre los avances de la Bioquímica a lo largo del tiempo, además de mostrar el centro
de estudio de esta; utiliza dibujos o imágenes que los representen.
Actividad 3 Comic donde plasmes la importancia de la Bioquímica en la actualidad en distintas disciplinas,
considera datos importantes que hayan presentado tus compañeros sobre los artículos
presentados, puedes apoyarte también de la situación didáctica planteada
Actividad 4 Preguntas situación didáctica del aprendizaje esperado 2
Actividad 5 Cuadro CQA, sobre las propiedades y funciones del agua en el organismo.
Actividad 6 Mapa mental sobre las propiedades del agua, sus funciones en el organismo y las sales minerales
presentes en esta.
Actividad 7 Mapa cognitivo en el cual plasmes los diferentes mecanismos que utiliza el organismo en el
mantenimiento del equilibrio ácido-base, agrega un breve comentario acerca de la importancia
de este en el organismo, puedes tomar como ejemplo una especie en particular, como un animal,
una célula o una planta
Actividad V de Gowin
integradora
BLOQUE II. Aminoácidos como precursores de proteínas Fecha de entrega
Actividad 1 Nube de palabras sobre la importancia de los aminoácidos en el organismo

Actividad 2 Preguntas acerca de los aminoácidos
Actividad 3 Video que especifique dos modelos tridimensionales de: un aminoácido esencial y un
aminoácido no esencial, resaltando los grupos funcionales presentes, las características
distintivas en cada caso y al menos dos ejemplos de su importancia.
Actividad 6 Ejercicios sobre péptidos
Actividad 7 Infografía de las funciones más importantes de los péptidos.
Actividad 9 Collage sobre lugares en donde se pueden encontrar proteínas
Actividad 10 Organizador grafico sobre la estructura de las proteínas
Actividad 11 Modelo tridimensional de una proteína
Actividad 12 Infografía sobre una proteína
Actividad 13 Glosario sobre la función enzimática de las proteínas
Actividad Infografía
integradora
3
BLOQUE III. Compuestos biológicos nitrogenados Fecha de entrega

Actividad 2 Mapa conceptual sobre los ácidos nucleicos en el cual plasmes la importancia de su estudio y en
la generación de células y seres vivos.
Actividad 3 Tabla comparativa sobre los ácidos nucleicos, que resuma su características, conformación y
función principal
Actividad 4 Ejercicios sobre síntesis de proteínas
Actividad 5 Cuadro CQA, sobre las técnicas de biología molecular
Actividad 6 Mapa conceptual sobre la importancia de extraer y purificar los ácidos nucleicos y de las
diferentes técnicas usadas
Actividad 7 Comentario crítico sobre la realidad sobre la manipulación, modificación genética, riesgos y
beneficios e implicaciones éticas y sociales
Actividad Ensayo sobre su importancia y aplicaciones en los diferentes ámbitos de las diferentes de las
integradora técnicas utilizadas en la investigación y para mejorar la calidad de vida del ser humano
4
BLOQUE I. Introducción a la
Bioquímica
COMPETENCIAS GENÉRICAS
4.1 Expresa ideas y conceptos mediante representaciones lingüísticas,

matemáticas o gráficas.
5.3 Identifica los sistemas y reglas o principios medulares que subyacen a

una serie de fenómenos.
5
6.4 Estructura ideas y argumentos de manera clara, coherente y sintética.
1. REFERENTES HISTÓRICOS DEL DESARROLLO DE LA BIOQUÍMICA,
SU CONCEPTO Y SU RELACIÓN CON OTRAS CIENCIAS.
Identifica los referentes históricos de la bioquímica como

ciencia mediante representación gráfica para reconocer su
importancia e impacto en el cuidado de la salud.
1. Lee con atención la siguiente situación didáctica

2. Comenta en plenaria sobre el contenido de este artículo y da respuesta a
las preguntas planteadas en el texto.
3. Toma nota de algunas respuestas de tus compañeros para completar tu información.
Por: Martin Bonfil, Ojo de mosca No.261. La tardanza de las vacunas. (2020, 1 agosto). ¿Cómo ves? - Dirección General de
Divulgación de la Ciencia de la UNAM, 219. http://www.comoves.unam.mx/numeros/ojodemosca/261
Desde el comienzo de la pandemia de COVID-19 se que su sistema inmunitario produzca anticuerpos

nos dijo que la vacuna que esperamos con ansia protectores contra él. Hay varias formas de obtener
podría tardar de 12 a 18 meses. ¿Porqué tardan vacunas eficaces. La más clásica es usar virus
tanto los científicos en producirla? ¿No podrían “atenuados”, que pueden aún infectar al ser
hacerlo más rápidamente? humano, pero no producen la enfermedad, o solo
La razón es triple, y tiene que ver con las causan síntomas leves.
etapas de la obtención de una vacuna: Otros métodos usan virus inactivados, o sus
descubrimiento, pruebas clínicas y producción partes —alguna de sus proteínas, o incluso su ARN—
industrial. para inducir la producción de anticuerpos. Estas
Primero, se necesita investigar. Como se estrategias, y otras, están siendo usadas
trata de un virus nuevo, no hay vacunas previas que simultáneamente por grupos de investigación en
nos protejan contra él. Así ́ que hay que inventar una todo el mundo, que trabajan a marchas forzadas
nueva. para obtener posibles vacunas (proceso que,
Vacunar es inyectar un agente infeccioso, o normalmente, lleva de 10 a 20 años). Y aun así,́ no
alguno de sus componentes, a personas sanas para
6
es seguro que hallemos una vacuna: para algunas Paralelamente, los laboratorios que están
enfermedades no ha sido posible. desarrollando vacunas deben planear el proceso de
Pero suponiendo que se tienen buenos producción a escala industrial que les permitirá,́ si la
candidatos, sigue la etapa de pruebas clínicas, con vacuna resulta eficaz y segura, fabricar los millones
tres fases. En la fase 1 se prueba, en un grupo y millones de dosis necesarias para inmunizar a la
reducido de voluntarios, que la posible vacuna población mundial. Aunque la vacuna esté lista, su
efectivamente induzca la formación de anticuerpos producción llevará tiempo, igual que su transporte y
y, sobre todo, que no tenga efectos indeseados. La distribución a centros de salud donde, si todo sale
fase 2, con varias decenas de voluntarios, evalúa bien, finalmente podremos vacunarnos.
además de la seguridad, la efectividad de la Ante esto, lo mejor que podemos hacer por
respuesta inmunitaria producida e investiga la dosis, el momento es seguirnos cuidando con las medidas
número y frecuencia de las aplicaciones necesarias. de protección que todos conocemos: salir lo menos
Finalmente, la fase 3 estudia, ya con miles posible, evitar el contacto físico, usar cubrebocas en
de voluntarios y mediante métodos estadísticos, la lugares públicos y lavarnos las manos o usar gel con
eficacia real de la vacuna para prevenir la alcohol frecuentemente. Los científicos siguen
enfermedad. Es la etapa decisiva, y en la que trabajando, pero hay que darles tiempo.
muchas vacunas resultan poco eficaces. ¿Cómo crees que se haya dado el desarrollo de esta
Todos estos procesos deben ser supervisados área a lo largo de los años?
estrictamente por las autoridades de salud, y ¿Será la bioquímica una pieza fundamental en el
aunque se están acelerando todo lo posible —hay ya desarrollo de nuevas vacunas, más eficaces y
varios candidatos en pruebas clínicas— llevan un seguras?
tiempo que difícilmente se puede acortar. En el artículo mostrado, ¿qué áreas de la ciencia
están involucradas?
1. Realiza atentamente la lectura sobre el concepto y el COMPETENCIAS GENÉRICAS

desarrollo histórico de la Bioquímica.
4.1 Expresa ideas y conceptos
2. En equipo de 3 personas, elabora un collage sobre los mediante representaciones
avances de la Bioquímica a lo largo del tiempo, además de lingüísticas, matemáticas o
mostrar el centro de estudio de esta; utiliza dibujos o gráficas
imágenes que los representen.
3. Revisa el instrumento de evaluación correspondiente.
4. Sigue las instrucciones de tu docente para la presentación de tu actividad.
7
CONCEPTO Y DESARROLLO HISTÓRICO DE LA BIOQUÍMICA
J.A., L. (2022). BioquÍmica y BiologÍa molecular en c.c. de la salud 3/E.
McGraw-Hill Interamericana de España S.L.
La Bioquímica es una ciencia subyacen a los procesos biológicos, tanto

relativamente joven. El término Bioquímica fue normales como en determinados estados de
empleado por primera vez en 1858 por patología. Según el Diccionario de la Real
Kletzinsky en su libro Compendium der Academia Española de la Lengua, Bioquímica es
Biochemie, publicado en Viena. En 1903, «Parte de la Química que estudia la
Neuberg fue pionero al crear la primera Cátedra composición y las transformaciones químicas
de Bioquímica (en Holanda). Sin embargo, los de los seres vivos». En concreto, el objetivo
orígenes son anteriores, pues era considerada fundamental de la Bioquímica consiste
una rama derivada de la Medicina y de la actualmente en estudiar la estructura, la
Química antes de ser aceptada, a finales del organización y las funciones de los seres vivos
siglo XIX y principios del XX, como una ciencia desde el punto de vista molecular.
adulta con sus propios y poderosos métodos
Como en otras áreas de la Ciencia, la Bioquímica
experimentales. A partir del siglo XIX, el
y Biología Molecular, han progresado paso a
conocimiento de la naturaleza molecular de los
paso. No podía ser de otra forma, dada la propia
fenómenos biológicos era considerado
naturaleza del quehacer científico, críticamente
imprescindible para conocer la fisiología y la
celoso de la acumulación de pruebas
patología, al menos por una élite científica.
experimentales antes de dar por establecida
Desde finales del siglo XVIII hasta alguna teoría. Los períodos explosivos de
nuestros días, muchos investigadores han avance no son, en la mayoría de los casos, más
contribuido desde distintos puntos de vista y que la aceleración final de un tiempo previo de
enfoques experimentales, al nacimiento, largas y pausadas exploraciones.
desarrollo y expansión de la Bioquímica. Sus
En el siguiente esquema (Fig. 1) se
observaciones y conclusiones han propiciado un
muestran algunos acontecimientos
vertiginoso adelanto en el conocimiento que
importantes que llevaron al desarrollo de la
hoy tenemos sobre las bases moleculares que
Bioquímica como la conocemos ahora
.
8
RESUMEN DEL DESARROLLO DE LA BIOQUÍMICA
Fig. 1 Esquema de la relación de la Bioquímica con otras ciencias y el desarrollo histórico de esta. Tomada de J.A., L. (2022).
BioquÍmica y BiologÍa molecular en c.c. de la salud 3/E. McGraw-Hill
9 Interamericana de España S.L.
1. Investiga en
equipos de 4 personas COMPETENCIAS GENÉRICAS
un artículo de 4.1 Expresa ideas y conceptos
divulgación científica, mediante representaciones
puedes apoyarte de revistas digitales tales como: lingüísticas, matemáticas o
Revista Elementos: elementos.buap.mx o Revista gráficas.
¿Cómo ves?: www.comoves.unam.mx.
5.3 Identifica los sistemas y
2. Lee el artículo y comparte en 5 minutos como máximo reglas o principios medulares
con tus compañeros el contenido de este en plenaria. que subyacen a una serie de
fenómenos.
3. Debes elaborar un comic donde plasmes la importancia
de la Bioquímica en la actualidad en distintas disciplinas,
considera datos importantes que hayan presentado tus
compañeros sobre los artículos presentados, puedes apoyarte también de la situación didáctica
planteada.
4. Se sugiere utilizar Powtoon® (https://www.powtoon.com/), usando los diferentes atributos de
la plataforma e incluye imágenes que te ayuden al desarrollo de la actividad; pero puedes
realizarlo a mano o con alguna otra aplicación.
5. Revisa el instrumento de evaluación correspondiente y presta atención las indicaciones de tu
docente.
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2. ESTRUCTURA, PROPIEDADES, FUNCIONES E INTERACCIONES FISICOQUÍMICAS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICA DEL AGUA, SALES MINERALES Y IONES.
Reconoce del agua y sales minerales su estructura y

propiedades, estructurando ideas y argumentos de manera
clara, coherente y sintética para comprender su importancia
fisiológica y homeostática en el organismo

2. Comenta en plenaria las respuestas a las preguntas planteadas
en el texto.
3. Toma nota de algunas respuestas de tus compañeros para completar tu información. Participa
activamente en la actividad.
Fragmento del artículo titulado: Las sales en el agua clave en las funciones vitales de Cervantes Camacho y Contreras
García. (2019, 1 diciembre). Quimiofilia, 12. https://quimiofilia.com/
Imaginemos un escenario donde el cuerpo está sometido a las condiciones físicamente

más demandantes, aún para los atletas:
• Marina Bay, Singapur: 40°C de temperatura ambiente, hasta alcanzar
50°C y una humedad relativa del 70%.
• Cabina de área estrecha, donde solo cabe el cuerpo, construida en fibra
de carbono tipo sándwich y recubierta de material aislante, donde el
acolchado interior grueso mantiene el calor contenido en un espacio
reducido. Existe un hardware electrónico que funciona en todo momento
y, aditamentos hidráulicos que operan a más de 120°C y que generan más
calor.
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Ambas condiciones, producen la pérdida de 4 kg de fluidos en dos horas, a su
vez, el nivel reducido de electrolitos en el cuerpo conduce a frecuencias
cardiacas altas y un aumento en la temperatura corporal, lo cual provoca una
reducción de la función mental, agotamiento e incluso desmayo.
o Cuando realizamos una actividad bajo condiciones de calor
extremo nuestro cuerpo requiere grandes cantidades de agua y
sales disueltas en esta, sabes ¿qué cantidades necesitamos de estas
y por qué?
o ¿Qué consecuencias tiene ingerir agua con bajo contenido mineral
o sólidos disueltos totales (SDT)?
o ¿Cómo ejercen su función los electrolitos en el corazón?
1. Complementa las primeras 2 columnas del siguiente cuadro
mediante representaciones
CQA, sobre las propiedades y funciones del agua en el lingüísticas, matemáticas o
organismo. gráficas.
2. Comenta con tus compañeros y en plenaria las respuestas 5.3 Identifica los sistemas y
de tu cuadro. reglas o principios medulares
que subyacen a una serie de
fenómenos.
Q
C A
¿Qué quiero
¿Qué conozco? ¿Qué aprendí?
conocer?
•. •. •.
12
1. Forma equipos de 4 personas y realicen la lectura lingüísticas, matemáticas o
sobre las propiedades del agua, sus funciones en gráficas.
el organismo y las sales minerales presentes en
esta; elabora un mapa mental con la información 5.3 Identifica los sistemas y
reglas o principios medulares
obtenida.
2. Revisa el instrumento de evaluación fenómenos.
correspondiente.
ESTRUCTURA, FUNCIONES BIOLÓGICAS Y SALES MINERALES DEL AGUA
1. Características y funciones del agua propiedades del medio acuoso en que se inició la
vida.
En los sistemas vivos el agua es la sustancia
más abundante constituyendo el 70% o más del Debido a su composición y estructura, se
peso de la mayoría de los organismos. Fig. 2. Los considera una sustancia de gran importancia para la
primeros organismos vivos de la Tierra aparecieron vida. (Fig. 3) El elevado
en un entorno acuoso y el curso Fig. 3. Representación de la molécula de agua, punto de fusión y ebullición
de la evolución ha sido dictado se muestra el ángulo entre los átomos de de este elemento son
en gran parte por las hidrógeno imprescindibles para que se
encuentre en estado
líquido a la temperatura de la
Tierra. Su alto calor específico la
convierte en un excepcional
amortiguador y regulador de los
cambios térmicos,
manteniendo la temperatura
corporal constante. El alto valor
del calor de vaporización
permite eliminar, por medio del
sudor, grandes cantidades de
calor preservándonos de los
“golpes de calor”. Otra
Fig. 2 Esquema representativo de la distribución de agua en diferentes propiedad que hace que esta
órganos del cuerpo humano. Tomado de molécula sea única es su amplia
https://curiosoando.com/porcentaje-de-agua-en-el-cuerpo. capacidad como disolvente de
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sustancias polares. Debido a que somos constituyentes de las moléculas polares o iónicas
mayoritariamente agua, la gran mayoría de las quedan hidratados o solvatados (Fig. 5). Esta
reacciones químicas producidas en nuestro interior propiedad es debida a la polaridad de las moléculas
se realizan en medio acuoso. Además, el transporte de agua, que establecen puentes de hidrógeno con
de nutrientes y metabolitos y la excreción de grupos (-OH) de alcoholes, azúcares, aminoácidos y
sustancias de desecho también se realiza a través proteínas o con grupos que presentan cargas
del agua. positivas como el grupo amino (NH3+) y negativas
como el grupo carboxilo (COO-) de los aminoácidos;
por ello el agua es el medio en qué se producen las
reacciones del organismo y es un medio de
transporte.
Las moléculas que se disuelven con facilidad

en el agua reciben el nombre de hidrófilas. Mientras
que las moléculas que carecen de regiones polares
Las propiedades fisiológicas de esta molécula están

relacionadas a su estructura: (Fig. 4) (Vidales)
Fig. 5 Esquema del proceso de solvatación de la

molécula de NaCl.
(como las grasas) y son insolubles en agua recibe el

nombre de hidrófobas (o no polares); existen
además sustancias con una región polar y una no
polar a esas se les llama anfipáticas. Estas sustancias
disponen sus regiones no polares alejadas del agua
Fig. 4. Resumen de las propiedades fisiológicas del agua, y sus regiones polares en contacto con el agua.
las cuales dependen de la estructura molecular de esta
La geometría de la molécula del agua es un
Propiedades derivadas de su estructura molecular tetraedro irregular, un tanto asimétrico, con
oxígeno en su centro. Los dos hidrógenos y los
El agua es un disolvente universal que permite electrones no compartidos de los dos orbitales sp3
solvatar fácilmente los iones en dilución, las hibridados restantes ocupan los ángulos del
moléculas polares de agua tienden a separar a las tetraedro. El ángulo de 104.5° grados entre los
sustancias iónicas como NaCl. Los iones
14
hidrógenos difiere un poco del ángulo tetraédrico
ideal, de 109.5°.
El átomo de oxígeno fuertemente electronegativo

en el agua empuja los electrones en dirección
contraria a los núcleos de hidrógeno, lo que los deja
con una carga positiva parcial, mientras que sus dos
pares de electrones no compartidos constituyen una
región de carga negativa local. Fig. 6
Una molécula con carga eléctrica distribuida

de manera asimétrica alrededor de su estructura se
Fig. 6. Representación de la estructura química del
denomina un dipolo. En el agua este dipolo genera
una constante dieléctrica alta, lo que permite agua, se muestra la formación de un dipolo por la
disminuir la fuerza de atracción entre especies presencia de cargas parciales positivas y negativas
cargadas y polares, en comparación con ambientes en la molécula.
libres de agua. Su fuerte dipolo y constante
dieléctrica alta permiten al agua disolver grandes
cantidades de compuestos cargados, como las sales
(Harper, 2013).
2. Sales minerales
Constituyen un componente inorgánico de los seres ✓ Disueltas en forma de iones.

vivos se encuentran fundamentalmente de dos
Los elementos minerales presentes en el
maneras:
organismo se pueden clasificar como:
✓ Precipitadas
15
CALCIO
La leche y los productos lácteos constituyen El calcio (Ca2+) es el tercer catión más abundante en
la principal fuente de calcio. La mayoría de los el líquido extracelular (LEC) después del Na+ y el K+.
vegetales son ricos en calcio, pero la presencia en Es el principal catión divalente
ellos de determinados compuestos (ácido fítico y Un adulto sano (de 70kg) contiene de 1,0 a
oxálico) hace que se formen sales cálcicas que son 1,25 kg de Ca2+, de los cuales un 95-99% están
insolubles y que impiden la absorción del calcio. almacenados en los huesos como cristales de
(Herrera, Ramos, Roca, & Viana, 2014) hidroxiapatita, y el 1% restante se encuentra en
Un exceso de magnesio en la dieta disminuye la tejidos no óseos.
absorción del calcio. La concentración de Ca2+ en el plasma Fig. 7
Los requerimientos diarios de calcio se y tejidos no óseos depende en gran parte de su
estiman entre 1.000 y 1.500 mg, dependiendo de intercambio con el localizado en el hueso.
factores como la edad, el embarazo, lactancia, entre
otros.
El mecanismo más importante para la absorción de
Ca en el intestino es por transporte activo.
Una alta ingestión de Ca2+ ayuda a proteger

de los efectos de una deficiencia de vitamina D, esto
por aumentar su absorción pasiva.
A nivel celular el calcio tiene un papel en el
crecimiento y división celular, la contracción Fig. 7 Concentraciones de calcio en plasma
muscular, la estabilización, la excitabilidad y la
Aproximadamente 500 mg salen del hueso
permeabilidad de la membrana plasmática, la
diariamente hacia el LEC y una cantidad similar se
expresión génica, la neurotransmisión, la regulación
incorpora al hueso desde ellos.
enzimática, la secreción y la acción endocrina y
exocrina de hormonas, así como en el transporte de
¿Cómo se moviliza el Ca2+ del hueso al LEC?
iones a través de la membrana.
El calcio extracelular es fundamental en la
El Ca2+ se moviliza desde el hueso mediante la
mineralización ósea y dentaria, en la coagulación de
reabsorción ósea realizada continuamente por los
la sangre (es cofactor de los factores de coagulación
osteoclastos.
VII, IX y X) y en el reconocimiento y adhesión celular.
Este proceso se lleva a cabo mediante el
flujo óseo que baña la red de canalículos que existen
Distribución del calcio en el organismo
entre las lagunas ocupadas por los osteocitos y que,
16
a través de la barrera que constituyen las células de
revestimiento u osteocitos limitantes, se pone en
comunicación con el LEC.
La unión del Ca2+ con las proteínas
plasmáticas se debe a fuerzas electrostáticas y, por
lo tanto, está influida por el pH de la sangre.
La entrada de Ca2+ desde el espacio

extracelular a las células se lleva a cabo a través de
tres grupos de canales:
FOSFÓRO
El fósforo (P) se encuentra – En condiciones normales se alcanza una
normalmente en los tejidos O absorción de un 80 a un 90% del fósforo ingerido. La
animales y vegetales solamente – fosfatasa alcalina del intestino degrada los ésteres
en forma de radicales fosfato O P O fosfato de la dieta. El fósforo se absorbe en el
(PO4-3), pero nunca como fosfito, – intestino delgado, predominantemente en el
fósforo elemental u otra forma. O yeyuno, por procesos transcelulares y paracelulares.
¿Fósforo y fosfato son iguales? Distribución de fósforo
El fosfato (PO4-3) es un anión crucial en la

estructura y metabolismo celular. Dentro de la
célula regula numerosos procesos enzimáticos y es
un componente esencial de los ácidos nucleicos y las
membranas fosfolipídicas. (Albalate Ramóna, de
Sequera Ortíz, Izquierdo Garcíab, & Rodriguez
Portillo).
Fuentes de fósforo
Leche, productos lácteos, huevos, pescados

y carnes. Entre los vegetales, son ricos en dicho
elemento las habas, las zanahorias, el trigo, los
guisantes, las patatas y los plátanos.
La ingesta diaria recomendada de fósforo es

de 800 mg/día. El Pi (fosforo inorgánico) intracelular se
encuentra principalmente formando parte de
Absorción de fósforo
17
fosfoproteínas, fosfolípidos y fosfoazúcares, más
que como ortofosfato libre. El fosfato plasmático se
presenta en un 65% en forma iónica, sobre todo En plasma, el Pi no unido a las proteínas
como H2PO4 libre y ultrafiltrable, un 25% combinado plasmáticas se filtra a través de los capilares
con cationes, como Na+, Ca2+ y Mg2+ y un 10% unido glomerulares del riñón.
a proteínas. El transporte de Pi a través de las
membranas se realiza por mecanismos de
transporte activo dependientes de Na+.
Funciones del fósforo
MAGNESIO Fuentes de magnesio

El Mg es el segundo catión intracelular más El Mg se encuentra en gran variedad de cereales de
abundante tras el potasio. Está implicado en grano entero, nueces, legumbres, carne, mariscos,
múltiples procesos metabólicos (función derivados del cacao y leche
mitocondrial, procesos inflamatorios,
inmunológicos y actividad neuronal, neuromuscular Absorción de magnesio
y vasomotora) formando parte del ADN y la síntesis
proteica. (Albalate Ramóna, de Sequera Ortíz,
Izquierdo Garcíab, & Rodriguez Portillo).
18
Distribución de magnesio
Distribución
En un adulto de 70 Kg el contenido normal de Mg2+ es de

Contenido normal
aproximadamente 25 g de estos dos tercios están en el hueso y un
total
tercio en los tejidos blandos.
Mg2+ extracelular Es el 1% del total del Mg2+corporal.
0,7 y 1 mmol/L
Concentración De los cuales entre un 20 y 25% está unido a proteínas.
normal de Mg2+
plasmático La porción no unida a proteínas, la ionizada,
es la fracción de Mg2+ biológicamente activa.
Aproximadamente 10 mmol/L
La concentración
intracelular de Esta principalmente unido a orgánulos.
Mg2+
La concentración intracelular de Mg2+ libre es de 0,025-0,5 mmol.
▪ Mg2+ afecta a la conducción del impulso

nervioso, la contracción muscular y el ritmo
Funciones del magnesio
cardíaco normal a través de su papel sobre otros
▪ Es crucial para la función de enzimas sistemas de transporte de iones.
importantes, incluyendo aquellas de ▪ Es necesario para la síntesis de ATP en la
transferencia de grupos fosfato. mitocondria y forma un complejo con el ATP
▪ Participa en la síntesis de proteínas, la síntesis y (MgATP). La señalización celular requiere del
la estabilidad de ácidos nucleicos y excitabilidad complejo Mg2+ATP para la fosforilación de
neuromuscular. proteínas y la síntesis del AMPc, implicada en
muchos procesos bioquímicos.
19
SODIO
Fuentes y absorción del
sodio
Distribución del sodio en

el organismo
Distribución de Na+1 en el organismo Funciones del sodio
En promedio 60 mEq/kg de peso
Total }de sodio en un varón
corporal
Del total, el 50% esta en LEC
Líquido extracelular (LEC) Los iones Na+1 son los cationes más
abundantes del LEC, y representan el 90%
de los cationes extracelulares.
Huesos 40-45 %
Intracelular 10% o menos
La concentración normal de Na+1 136-148 mEq/L.

en el plasma
20
CLORO
Fuente y requerimientos Absorción y distribución Funciones
•El cloro se presenta casi •Se absorbe en la parte •Junto con el Na+, mantiene la
completamente en forma de superior del intestino delgado osmolaridad extracelular e
cloruro de sodio (NaCl). Y en de forma pasiva, secundaria a indirectamente contribuye a
pequeñas cantidades KCl y la absorción de sodio. mantener la volemia.
CaCl2 •contribuye a mantener la
•El cloro total en un adulto es volemia.
•Requerimientos diarios en el de alrededor de 80 g, de los
adulto son de 1,7 a 5,1 g •Del manejo renal del Cl− y de su
cuales: relación con las concentraciones
•87.5% está en LEC plasmáticas de bicarbonato se
infiere su importancia como
parte de los mecanismos
reguladores del pH extracelular.
•Formación del jugo gástrico.
•Los canales de cloruro activados
por Ca2+ intervienen en la
fototransducción, transducción
olfatoria y del gusto, regulación
de la excitabilidad cardíaca y
contracción del músculo liso.
21
POTASIO eliminación y la distribución transcelular. (de
La concentración de potasio plasmático es el Sequera Ortíza, Alcázar Arroyo, & Albalate Ramóna,
resultado de la relación entre la ingesta, la 2021)
Fuentes y requerimientos
• El potasio esta presente en los limentos de origen animal y vegetal. Dentro de las
fuentes aducuadas esta la carne y la leche, frutas, tomates y vegetales de hoja
verde.
• La ingestión diarias esta entre 50 y 150 mmollo cual es variable.
Absorción y distribución
• La mayor parte del potasio se absorbe en el intestino delgado después de la

ingesta.
• En un adulto de 70 kg el total de potasio es de 4.000mEq (160g).
Tres cuartaspartes del total del K+ esta en el tejido muscular.
98% del potasio esta en LIC (por la Na+/K+ ATPasa de la membrana celular.
2% en el LEC.
Excreción
• Se excreta a taves de la orina
Funciones
• Regulación del volumen y pH celulares

• Síntesis de DNA y proteínas
• Crecimiento
• Potencial de reposo de membrana
• Actividad neuromuscular y cardíaca.
AZUFRE El azufre es un compuesto químico esencial que

Es un elemento químico de número atómico 16 que forma parte de los aminoácidos necesarios para la
forma parte del grupo de los no metales de la tabla síntesis de proteínas en el organismo. En su estado
periódica. Destaca por su olor desagradable, es de natural se encuentra presente en zonas volcánicas
color amarillo pálido con algunos matices en forma de sulfuros, sulfosales y sulfatos. Tiene
anaranjados. varias aplicaciones industriales, médicas y
nutricionales. Las cuales podrás descubrir a
continuación. (MiTablaPeriodica.com, 2022)
22
Fuentes y requerimientos del azufre
Se encuentra en los huevos, queso, leche, carne, nueces y leguminosas
Se presentan como azufre orgánico en forma de: aminoácidos (metionina y cisteína), de vitaminas
(tiamina y biotina) y de coenzima A.
En forma de azufre inorgánico como: sulfato de sodio, de potasio y de magnesio.
Requerimiento: alrededor de 1,28 g/día
Absorción, distribución y excreción

Se absorbe fundamentalmente en forma de los aminoácidos cistina, cisteína y metionina, ya que
los iones sulfato son mal absorbidos en el intestino
El azufre se encuentra en
todas las células del organismo.
En la sangre y los tejidos hay pequeñas cantidades de sulfatos inorgánicos de sodio y de potasio.
Forma parte de un gran número de compuestos
orgánicos, como las proteínas que contienen cistina, cisteína y metionina.
Metabolismo y funciones del azufre

La mayor parte del azufre orgánico se oxida en el hígado
El exceso de azufre es eliminado en la orina, en gran parte en forma de sulfatos.
La fracción de azufre orgánico que no se oxida, una parte se utiliza para formar sustancias
sulfuradas (insulina, hormonas adenohipofisiarias y otras proteínas).
El sulfato inorgánico se combina en el hígado con
diversas sustancias fenólicas del intestino
LITIO
Es un elemento químico sólido, sumamente una rápida oxidación con agua o aire y no está libre
reactivo y ligero, localizado con el número atómico dentro de la naturaleza. (MiTablaPeriodica.com,
3 y en el grupo 1 de la tabla periódica de los 2022)
llamados metales alcalinos. Por otro lado, presenta
23
24
HIERRO
Es un elemento químico perteneciente a los metales El hierro está en baja concentración, por lo que es
de transición en la tabla periódica. El hierro es un del grupo de elementos traza del organismo. Pero
metal brillante de color blanco o gris plateado, tiene funciones importantes, por lo que puede
dúctil, blando, maleable, oxidable y magnético. Está considerarse esencial.
signado atómicamente con el número 26 y masa
atómica de 55,84. (MiTablaPeriodica.com, 2022)
IONES EXTRACELULARES
Los iones extracelulares son sodio y potasio. Sus

funciones son:
Ayudan a conservar el volumen de los - Vomito
compartimientos, al contribuir con cerca de 80% de
la concentración osmolar de los líquidos
extracelulares. Causa la baja de H+ y Cl y
Forman parte de la composición del jugo gástrico, lleva a la alcalosis.
pancreático e intestinal, junto con otros, están
vertidos en grandes cantidades en la luz del tubo
digestivo. - Fistula duodenal
Condiciones patológicas que producen trastornos
por la pérdida de jugos gástricos, pancreático o La pérdida de jugo pancreático
intestinal:
lleva a la acidosis por la fuga de
25 HCO3- y catión correspondiente
Na+
- Excitabilidad e irritabilidad de la
terminación neuromuscular se relación con
la concentración iónica.
- Diarrea intensa
Na+ y K+ tienden a aumentarla
Con pérdida de las secreciones
pancreáticas o intestinales Ca2+ , Mg2+ e H+ tienden a disminuirla.
también se pierde agua, Na+ y
La relación de esto se representa así:
HCO-3
1. Realiza la lectura COMPETENCIAS GENÉRICAS

del siguiente tema y/o revisa la siguiente liga 4.1 Expresa ideas y conceptos
https://www.youtube.com/watch?v=mIJrOiuyeX0 mediante representaciones
sobre conceptos del equilibrio ácido-base. lingüísticas, matemáticas o
gráficas.
2. Elabora en equipo un mapa cognitivo en el cual
plasmes los diferentes mecanismos que utiliza el 5.3 Identifica los sistemas y
organismo en el mantenimiento del equilibrio ácido- reglas o principios medulares
base, agrega un breve comentario acerca de la que subyacen a una serie de
importancia de este en el organismo, puedes tomar fenómenos.
como ejemplo una especie en particular, como un
animal, una célula o una planta.
26
IMPORTANCIA BIOLOGICA DEL EQUILIBRIO ÁCIDO - BASE
1. pH • El gradiente de concentración de H+ entre la

fuerza mitocondrial interna y externa
El equilibrio ácido-base o pH de los líquidos
impulsa la ATP sintasa, en la fosforilación
corporales se mantiene con ayuda de los
oxidativa.
amortiguadores del cuerpo: el sistema respiratorio
• Afectación de la carga y configuración física
y el sistema renal.
de las proteínas ante cambios en la
El pH es el logaritmo negativo de la concentración concentración de iones H+.
de iones hidrógeno, en el organismo, la función de • Ionización de ácidos débiles.
estos iones H+ es:
2. Ácidos débiles y ácidos fuertes
En solución los ácidos fuertes tienden a disociarse La cual surge a partir de la ecuación:
completamente, a diferencia de los ácidos débiles
los cuales se disocian parcialmente:
Los ácidos o bases fuertes desplazan el equilibrio

totalmente hacia la derecha, mientras que en los
ácidos y las bases débiles hay un equilibrio entre el
ácido y la base conjugada o la base y el ácido
Constante de disociación
conjugado.
Debido a que la disociación de un ácido es una La constante de acidez puede expresarse como el
reacción fácilmente reversible, en el equilibrio, la logaritmo negativo, es decir:
relación entre las partículas disociadas y las no
disociadas es constante. Esta relación está dada por
la constante:
Indicando el valor de la pKa, la fuerza de un ácido. A

menor pKa, más fuerte es el ácido y viceversa.
3. Soluciones amortiguadoras
Si a un litro de agua pura se le añade una gota de baja de 7 a 5 debido a un aumento repentino en la
ácido clorhídrico a una concentración de 1M, el pH concentración de protones en un factor de 100.
27
Los amortiguadores son soluciones que pueden concentraciones de sal y ácido son iguales o cuando
resistir cambios en el pH cuando se añade un ácido el pH=pKa.
o un álcali. Existen dos tipos:
En el plasma el pH es de 7.4 con un rango
• Mezclas de ácidos débiles con su sal, estrecho de 7.38 a 7.42. Valores menores de 7.3,
ejemplo: H2CO3/NaHCO3 o deprimen el SNC y producen coma, la muerte ocurre
CH3COOH/CH3COONa si el pH es menor de 7. Mientras que la alcalosis
• Mezclas de bases débiles con su sal,
ejemplo: Na2HPO4/NaH2PO4
Es importante recalcar cómo funcionan los

amortiguadores, por ejemplo cuando el HCl se
añade a una solución amortiguadora de acetato, la
sal reacciona con el ácido formando un ácido débil y
su sal, aunque también pueden funcionar a través
de una reacción de neutralización, formándose sal y
agua, logrando un cambio mínimo en el pH:
Fig. 8 Curva de valoración ácido-base del ácido acético.

Podemos observar que en el punto de inflexión se
encuentra el valor de la pKa. En la zona verde: una unidad
La capacidad amortiguadora está de pH por debajo o por encima del pKa, el valor cambia
determinada por la concentración absoluta de la sal produce hiperexcitabilidad neuromuscular y
mínimamente (Tomado de Werner Muller-Esterl, 2020)
y el ácido. La relación entre el pH y la pKa, así como tetania, produciéndose la muerte cuando el pH
las concentraciones está expresada por la ecuación sobrepasa de 7.6, por ello es importante existan
de Henderson-Hasselbach: mecanismos de regulación del pH. Tabla 1
Producción de ácidos Regulación

Ácidos volátiles: ácido
carbónico, eliminado
como CO2 por los • Amortiguadores
Para entender cómo funciona un amortiguador pulmones. sanguíneos
veamos la curva de valoración para el ácido acético, Ácidos no volátiles, • Regulación
el cual tiene un pKa de 4.67 (Fig.8) producidos en cantidades respiratoria
Cuando empieza la valoración, prevalece la
relativamente fijas: • Regulación renal
lactato, cetoácidos.
forma ácida, sin embargo, al agregarse la base
Ácidos no volátiles: ácido
fuerte NaOH, el ácido acético disminuye para sulfúrico, ácido fosfórico,
generar su base conjugada acetato. Los puntos de producidos por la ingesta
esta curva de valoración se obtienen a través de la de proteínas, en la dieta.
medición de un potenciómetro. De este Tabla 1. Se muestran los mecanismos de regulación
comportamiento podemos rescatar que un del pH frente a la producción de ácidos en el
amortiguador es más eficaz, cuando las organismo.
28
4. Amortiguadores sanguíneos
a. Sistema bicarbonato-ácido carbónico: b. Sistema fosfato
➢ Tiene 65% de capacidad amortiguadora en ✓ Se considera efectivo porque tiene más de un

plasma y 40% en todo el cuerpo. grupo ionizante, con diferentes valores de pKa
➢ El componente base (HCO3) está regulado
por el riñón. 𝐻3 𝑃𝑂4 → 𝐻+ + 𝐻2 𝑃𝑂4− 𝑝𝑘𝑎 = 1.96
➢ La parte ácida (H2CO3) está regulada por los
pulmones.
𝐻2 𝑃𝑂4− → 𝐻+ + 𝐻𝑃𝑂4−2 𝑝𝑘𝑎 = 6.80
➢ Nivel de bicarbonato en plasma = 24
mmol/L. Nivel ácido carbónico 1.2
𝐻𝑃𝑂4−2 → 𝐻+ + 𝑃𝑂4−3 𝑝𝑘𝑎 = 12.4
mmol/L. pKa del ácido carbónico=6.1,
sustituyendo en la ecuación de
Henderson-Hasselbalch:
[24] c. Proteínas:
𝑝𝐻 = 6.1 + 𝑙𝑜𝑔 = 7.4
[1.2] Su capacidad amortiguadora, depende del valor de
➢ La reserva alcalina alta asegura una pKa de sus cadenas laterales ionizantes, el grupo
alta eficiencia amortiguadora imidazol histidina, es el más eficaz con un pKa de
contra los ácidos. 6.1.
5. Regulación respiratoria
El CO2 se difunde desde las células en el respiratoria se estimula generando hiperventilación,

líquido extracelular y llega a los pulmones a través por lo que se elimina más CO2, disminuyendo así los
de la sangre, los quimiorreceptores del centro niveles de H2CO3.
respiratorio, son sensibles a los cambios del pH y
6. Regulación renal
controlan la velocidad de eliminación del CO2 (Fig.9)
Si existe una disminución en el pH, la frecuencia Los principales mecanismos renales para la
regulación del pH son:
a) La excreción de H+
El proceso se produce en los túbulos contorneados

proximales (Fig.10).
De manera similar al proceso que ocurre en los

pulmones, el CO2 se combina con agua para formar
ácido carbónico, con ayuda de la anhidrasa
Fig. 9 El CO2 de la respiración celular es una
carbónica. Luego el ácido se ioniza a H+ y
reserva ilimitada para formar ácido
bicarbonato, siendo los iones H+ secretados en el
carbónico/bicarbonato
29
lumen b) Reabsorción de bicarbonato
tubular, a Las células del TCP tienen un intercambiador sodio-
cambio de Na hidrógeno, cuando el Na+ entra en la célula, los iones
reabsorbido H+ pasan de la célula al líquido luminal y se continua
que junto con con un proceso donde no hay excreción neta de H+
el HCO3- pasan o generación de bicarbonato nuevo, sino que más
a la sangre. bien contribuye a evitar la pérdida de bicarbonato
en la orina.
c) Excreción de ácido titulable

Se lleva a cabo en los túbulos contorneados distales
(TCD). El término acidez titulable de la orina se
refiere al número de
de N/10 NaOH requerido para titular un litro de
orina a pH 7.4
Es una medida de la excreción neta de ácido por el
Fig. 10 Estructura de la unidad de
riñón.
filtración renal
d) Excreción de NH4+
Ocurre en los túbulos contorneados distales. La
glutaminasa presente en las células tubulares puede
hidrolizar glutamina a amoniaco y ácido glutámico.
El amoniaco se difunde en el líquido luminal y se
combina con H+ para formar amonio, la actividad de
esta enzima aumenta en la acidosis, pudiendo
excretarse hasta 400mEq/L/día de ácidos, mientras
que de manera normal sólo se excretan 70mEq/L.
1. Observa el video “GASOMETRÍA: INTERPRETACIÓN | ACIDOSIS METABÓLICA | CASO CLÍNICO”

en el siguiente link https://youtu.be/AbOuZvSA28c
2. Con ayuda de la explicación del docente, los capítulos de tu guía metodológica de Bioquímica y
la información del video, analiza y completa la siguiente V de Gowin.
30
31
Una vez concluida tu actividad integradora,
contesta el cuestionario de autoevaluación, en
la liga que te proporcione tu docente
32
CONTENIDO CENTRAL
BLOQUE II. Aminoácidos como
Aminoácidos, péptidos
precursores de proteínas y proteínas
4.1 Expresa ideas y conceptos mediante

representaciones lingüísticas, matemáticas o
gráficas.
5.3 Identifica los sistemas y reglas o principios

medulares que subyacen a una serie de
fenómenos.
6.4 Estructura ideas y argumentos de manera
clara, coherente y sintética.
33
1. Los aminoácidos como componentes de proteínas
Identifica la composición y estructura de los aminoácidos y

los clasifica mediante representación gráfica para reconocer
su importancia en la conformación de biomoléculas en los
seres vivos.
Con la finalidad de reconocer tus conocimientos previos sobre la

importancia de los aminoácidos, elabora una nube de palabras que
relaciones con importancia de los aminoácidos en el organismo,
preséntala en plenaria y comenta con tus compañeros y docente.

2. Comenta en plenaria sobre el contenido de este artículo y da respuesta a las preguntas
planteadas en el texto.
3. Toma nota de algunas respuestas de tus compañeros para completar tu información.
“ ”
La mayoría de los deportistas profesionales ya conocen los
beneficios de los aminoácidos para el deporte. Ahora, los
deportistas aficionados y los adultos con actividad recreativa
también utilizan cada vez más suplementos de aminoácidos.
Se requieren aminoácidos esenciales para producir

proteínas musculares. Cuando hacemos ejercicio, nuestros
cuerpos necesitan más de ellos para funcionar bien. Los
aminoácidos esenciales son especialmente abundantes en
alimentos ricos en proteínas, como pescado, carne, huevos, soja y
productos lácteos. En forma de alimentos, es decir, proteínas, el
cuerpo tarda de tres a cuatro horas en absorber los aminoácidos.
34
Pero en forma cristalina, el cuerpo puede absorberlos en solo 30 minutos. Esto significa que podemos consumir
aminoácidos cuando nuestro cuerpo los necesita, lo que los hace ideales para el deporte y el entrenamiento. Los
aminoácidos son importantes para abordar la pérdida de masa muscular debido al envejecimiento.
A medida que envejecemos, comenzamos a perder masa muscular esquelética. Este proceso natural se
llama sarcopenia y afecta a todos. Si no se hace nada al respecto, la sarcopenia puede evitar que las personas
realicen actividades cotidianas como salir y aumentar en gran medida el riesgo de caídas o fracturas de huesos.
Esto puede dificultar que las personas lleven vidas independientes. Abordar la sarcopenia es importante para
prevenir la baja calidad de vida (QOL). El ejercicio adecuado y el consumo de suficientes proteínas de origen
animal son necesarias para prevenir y tratar la afección. Los médicos observan de cerca los aminoácidos como
estrategia nutricional. Estudios recientes han encontrado un vínculo claro entre el consumo de aminoácidos y el
ejercicio con un aumento en la masa muscular y la fuerza.
1. ¿De qué manera consideras que el consumo de alimentos ricos en aminoácidos, permiten retrasar la
sarcopenia?
2. Como parte de la disciplina y el régimen alimentico que llevan los atletas, argumenta la importancia de
los aminoácidos en los procesos químico- biológicos del cuerpo humano.
3.- ¿De qué manera impacta el consumo de aminoácidos en suplementos alimenticios para el aumento de
masa muscular?
1. Observa y analiza el video:
https://www.youtube.com/watch?v=fr5tqARqpaw&t=208s
(Introducción a las proteínas y aminoácidos)
2. Mediante una lluvia de ideas y a partir del video responde las siguientes preguntas acerca de los aminoácidos
en tu libreta.
a) ¿Qué son los aminoácidos?

b) ¿Cuál es la relevancia de los aminoácidos en el cuerpo humano?
c) ¿Cuál es la función de los aminoácidos en el acondicionamiento y la recuperación muscular?
d) ¿Por qué consideras que los aminoácidos son absorbidos más rápido que las proteínas?
AMINOÁCIDOS COMO PRECURSORES DE LAS PROTEÍNAS

Los aminoácidos son unidades músculos y tejidos están compuestos de
químicas constitutivas y unidades aminoácidos para llevar a cabo funciones
estructurales de las proteínas. Son pilares importantes en el organismo. El cuerpo humano
fundamentales de la vida, pues participan en casi utiliza los aminoácidos para producir proteínas con
todos los procesos metabólicos; nuestras células, la finalidad de ayudar al cuerpo a: descomponer
35
alimentos, reparar tejidos corporales; así como Los aminoácidos son los monómeros a partir
fuente de energía. de los cuales se forman las proteínas, en cuyo caso
pasan a denominarse residuos de aminoácidos
El cuerpo humano se compone del 20 % de
debido a la perdida de los elementos del agua al
proteínas que en casi todos los procesos biológicos
unirse dos aminoácidos. En la naturaleza existen
son clave e indispensables para su formación.
más de 300 aminoácidos diferentes, pero solo 20 de
Un aminoácido es una molécula orgánica que en su ellos se encuentran codificados en el DNA y por
estructura contiene un grupo amino protonado (- tanto son los constituyentes de las proteínas en
NH3) y un grupo carboxilo disociado (-COOH). donde se encuentran contenidos en distintas
Algunos autores los definen como derivados proporciones.
aminados de ácidos carboxílicos. Fig 11.
Las inmensas combinaciones de éstos dan lugar a
cada una de las proteínas que conforman nuestro
organismo y su gran variedad de funciones que
ejercen.
Fig. 11 Representación de la estructura

general de un aminoácido
Pueden representarse en general por:
𝑵𝑯𝟐 − 𝑪𝑯𝑹 − 𝑪𝑶𝑶𝑯

siendo R un radical o cadena lateral característico de Fig. 13. Representación de los isómeros L y D de los
cada aminoácido. Los aminoácidos contienen una
aminoácidos
amplia gama de grupos funcionales. Fig. 12
FUNCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Las funciones que cumplen los aminoácidos en

un organismo son variadas siendo la más
importante formar proteínas; sin embargo, otras
funciones no menos importantes son las siguientes:
•Aminoácidos para síntesis de proteínas
•Precursores de otras moléculas no proteicas de

importancia biológica.
•Donadores de Nitrógeno para otras moléculas no

Fig. 12 Grupos funcionales presentes en los aminoácidos. proteicas.
36
•Fuente de energía cuando los combustibles entren en más de una clasificación la cual dependerá
usuales (carbohidratos y lípidos no están del objeto de estudio.
disponibles).
En general los aminoácidos están
•Mensajeros químicos como la glicina (Gly) constituidos por un carbono alfa al cual se unen un
grupo funcional amino, uno carboxilo, un hidrógeno
•Intermediarios metabólicos.
y un grupo R o lateral. Las diferencias entre los
aminoácidos se deben a la estructura de sus grupos
laterales o R (residuo o resto de la molécula). Todos
ESTRUCTURA Y NOMENCLATURA DE LOS los aminoácidos que se encuentran en la naturaleza
AMINOÁCIDOS tienen la configuración estereoquímica L mientras
Los 20 aminoácidos encontrados en las que los aminoácidos sintéticos por lo general se
proteínas son α-aminoácidos, es decir poseen un encuentran como la mezcla racémica de los
grupo amino y un grupo carboxilo unidos a un isómeros L y D.
mismo carbono, denominado carbono α, siendo Estos isómeros son imágenes especulares
este entonces, el carbono contiguo al grupo entre sí:
carboxilo. Al carbono alfa se unen otros dos
sustituyentes, uno de ellos es un átomo de Solamente los L-aminoácidos constituyen
hidrógeno y el otro es el denominado grupo R, el proteínas. Para casi todos los aminoácidos, el
cual es diferente en cada uno de los aminoácidos y isómero L (Fig. 15) tienen configuración absoluta S
es el responsable de otorgarle las propiedades (y no R), aunque se ha tratado de dar una
características a cada uno de ellos. Fig. 11 explicación del porque las proteínas tienen esta
configuración, aun no hay explicación satisfactoria.
El isómero representado en el lado

izquierdo corresponde a la forma estereoquímica L
O OH O (usando como referencia al D Gliceraldehído). Esta
HO
C C es la forma que presentan los aminoácidos comunes
que encontramos en la gran mayoría de las
C H H C
H2N NH2 proteínas. Fig. 15
R R
Fig. 14 Representación de la estructura

isoméricas de un aminoácido
ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOACIDOS
Los aminoácidos tienen dos configuraciones, D y L

debido a que el carbono-α posee 4 sustituyentes
distintos. Todos los aminoácidos proteicos (excepto
la glicina) son isómeros, que presentan una
configuración L. Fig 14
Como ya hemos aprendido un aminoácido Fig. 15 Regla CORN para la determinación de los
contiene una cadena lateral “R” que da propiedades isómeros L y D, de los aminoácidos
y características específicas resaltando que dicha
cadena puede originar que algunos aminoácidos
37
Para distinguir un aminoácido L de un A continuación, en la siguiente tabla se muestran los
aminoácido D, debemos fijarnos en el carbono α, 20 aminoácidos y las abreviaturas utilizadas para
que tiene cuatro sustituyentes, luego debemos hacer referencia a cada uno de ellos.
identificar al hidrógeno unido directamente a este
carbono. Si orientamos este hidrógeno en el
espacio, de modo que quede frente a nosotros y
exactamente encima del carbono α. Entonces
tendremos los tres átomos restantes que se unen al
carbono α distribuidos en un triángulo, es decir, el
grupo carbono carboxilo (CO), el grupo amino (N) y
el carbono β que es el primer átomo de la cadena
variable (o grupo R). Si leemos el orden de estos
átomos, comenzando por el carboxilo y siguiendo la
dirección de las manecillas del reloj, se formará la
palabra CORN si el aminoácido es L y CONR si el
aminoácido es D.
NOMENCLATURA DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos se designan por la

abreviatura de tres o de una letra. Las abreviaturas
para los aminoácidos son las primeras tres letras de
sus nombres en inglés, excepto para la asparagina
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
(Asn), la glutamina (Gln), la isoleucina (lle) y el
triptófano (Trp). Los símbolos para muchos de los Son 20 aminoácidos que se conocen, que
aminoácidos son las primeras letras de sus nombres combinados de diversas formas crean cientos de
(p. ej., G para la glicina y L para Leucina). Los otros proteínas, de los cuales 80% se producen en el
símbolos se han acordado por convención. Estas hígado.
abreviaciones y símbolos son parte integrante del
vocabulario de los bioquímicos. Los aminoácidos pueden clasificarse de muy
diversas formas, sin embargo, dos de las más
utilizadas son la clasificación con base a su
obtención por el organismo y la clasificación en
base a las propiedades de sus grupos R.
Según la primera clasificación, estos pueden ser:
A. Aminoácidos esenciales: El cuerpo no los

puede producir y tiene que ser
subministrado por los alimentos. Las
fuentes de obtención de estos aminoácidos
comprenden los lácteos, huevo, ciertas
carnes, aves, nueces y algunos granos.
38
B. Aminoácidos no esenciales: Son producidos
por el cuerpo a partir de los aminoácidos
esenciales o la descomposición normal de
las proteínas; estos aminoácidos se utilizan
como neurotransmisores, vitaminas, etc.
De acuerdo con la naturaleza de sus grupos R:
C. Aminoácidos Condicionales: Por lo regular Los grupos R son los responsables de las
no son esenciales, excepto en momentos de características particulares de cada aminoácido.
enfermedad y estrés, se incluyen: arginina, Esta clasificación se fundamenta básicamente en la
cisteína, glutamina, tirosina, glicina, polaridad de los grupos R y clasifica a los 20
ornitina, prolina y serina. aminoácidos en:
Así, se tienen aminoácidos no polares y polares,

dentro primer grupo se pueden subdividir en
aminoácidos alifáticos y aromáticos y dentro de los
segundos en sin carga, ácidos y básicos.
1. Aminoácidos hidrofóbicos, alifáticos o apolares:

son aquellos que presentan cadenas laterales R
hidrocarbonadas es decir se presentan casi
exclusivamente enlaces C-C o C-H. Su cadena
lateral no tiene carga, en este caso su cadena
lateral carece de enlaces dobles conjugados.
• Aromáticos
En este, su cadena lateral tiene enlaces

conjugados. Son responsables de la
absorbancia a 280nm, típica de las proteínas.
Se encuentran en hibridación sp2.
Las nubes π de los anillos
aromáticos pueden actuar como aceptores de
puentes de hidrógeno o formar interacciones
con grupos cargados positivamente.
Fig. 16 Clasificación de los aminoácidos según sus

radicales R
39
1. Fenilalanina (R=CH2-Benceno) asimetría en la distribución de las cargas, por la
2. Tirosina (R=CH2-Benceno-OH) presencia de un átomo de O o N.
3. Triptófano (R=C(CH-NH)-Benceno
2. Aminoácidos hidrofílicos o polares: son

aquellos que pueden presentar en su cadena
lateral R a un alcohol, un tiol o una amida. En
algunos casos puede presentar cargas positivas
o negativas que les brinda un carácter básico y
acido respectivamente, son aquellos que su
cadena lateral tiene carga.
-Sin carga. Son aminoácidos que carecen de carga,

en principio, pero tienen posibilidades de tener
-Con carga positiva: Son aminoácidos con un grupo

ácido o básico extra en su cadena lateral.
-Con carga negativa: Son aminoácidos aniónicos
tienen en su cadena lateral un segundo grupo
carboxilo que les confiere una carga negativa y
características ácidas: son los ácidos aspártico y
glutámico
40
1. Atiende la
explicación de tu COMPETENCIAS GENÉRICAS
profesor y con la
información 4.1 Expresa ideas y conceptos
mostrada en la mediante representaciones
lectura anterior, realiza en equipos de 3 personas un video que lingüísticas, matemáticas o
especifique dos modelos tridimensionales de: un aminoácido gráficas.
esencial y un aminoácido no esencial, resaltando los grupos
funcionales presentes, las características distintivas en cada
caso y al menos dos ejemplos de su importancia.
41
2. Péptidos
Analiza la composición estructura y función de los péptidos

y los clasifica mediante una representación gráfica para
reconocer su importancia en la formación de estructuras
celulares proteínicas.
Lee con atención la siguiente situación didáctica, comenta con tus

compañeros y contesta las preguntas finales, participa en plenaria
con tu docente
Las encefalinas y endorfinas son analgésicos naturales producidos en el cuerpo. Son polipéptidos que
se enlazan a receptores en el cerebro para aliviar el dolor. Este efecto parece ser el responsable de la
exaltación de los corredores y de la pérdida temporal del dolor cuando sufren lesiones graves, así como
ocurre con los dolores del parto. Las encefalinas, que se encuentran en el tálamo y la médula espinal,
son pentapéptidos, las moléculas más pequeñas con actividad opiácea. La corta secuencia de
aminoácidos de met (metionina)-encefalina se incorpora en la secuencia de aminoácidos más larga de
las endorfinas.
Tomando en cuenta la situación didáctica contesta las siguientes preguntas:
a) Las endorfinas son sustancias naturales sintetizadas por el cerebro que, entre otras cosas, alivian
el dolor cómo solo pueden hacerlo los opiáceos, ¿conoces algunos?
b) Menciona algunos efectos secundarios que tienen los opiáceos
c) Escribe la fórmula de una endorfina
42
1. Lee la siguiente lectura, toma nota de lo más importante, y
realiza la actividad de aprendizaje 6.
CONCEPTO DE PÉPTIDOS
La unión de dos o más aminoácidos (AA) el grupo amino de otro, con eliminación de una
mediante enlaces amida origina molécula de agua. Aunque pequeños en
los péptidos. En los péptidos y en las comparación con otras moléculas proteínicas, los
proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre péptidos tienen actividad biológica significativa.
de enlaces peptídicos y son el resultado de la Participan en diversos procesos de transducción de
reacción del grupo carboxilo de un aminoácido con señales
Enlace peptídico, formación, composición y características
Enlace peptídico
En las proteínas, los aminoácidos se unen un enlace peptídico Fig. 17 Los enlaces peptídicos
covalentemente mediante enlaces peptídicos, que resisten las condiciones que desnaturalizan las
son uniones amida entre el grupo α-carboxilo de un proteínas, como el calor o concentraciones elevadas
aminoácido y el grupo α-amino de otro. Por de urea. Se necesita una exposición prolongada a un
ejemplo, la valina y la alanina pueden formar el ácido o a una base fuertes a temperaturas elevadas
dipéptido valinil-alanina a través de la formación de para romper esos enlaces de manera no enzimática
Fig. 17 Secuencia de residuos aminoacídicos, en verde se muestran los enlaces peptídicos correspondientes
Características del enlace peptídico
El enlace peptídico tiene un carácter parcial de enlace sencillo y es rígido y planar (fig. 18 B). Esto
doble enlace, es decir, que es más corto que un impide la rotación libre alrededor del enlace entre el
43
carbono carbonilo y el nitrógeno del enlace Polaridad del enlace peptídico
peptídico. Sin embargo, los enlaces entre los
Como todas las uniones amida, los grupos –C=O y–
carbonos α y los grupos α-amino y α-carboxilo
NH del enlace peptídico no están cargados y no
pueden rotar libremente (aunque están limitados
aceptan ni liberan protones a lo largo del intervalo
por el tamaño y el carácter de los grupos R). Esto de pH comprendido entre 2 y 12. Por tanto, los
permite a la cadena polipeptídica adoptar una grupos cargados presentes en los polipéptidos
variedad de configuraciones posibles. El enlace consisten únicamente en el grupo N-terminal (α-
peptídico es casi siempre un enlace trans (en vez de amino), el grupo C-terminal (α-carboxilo) y todos los
cis; v. fig. B), en gran parte debido a la interferencia grupos ionizados presentes en las cadenas laterales
estérica de los grupos R cuando están en posición de los aminoácidos constituyentes. Los grupos –C=O
cis. y –NH de los enlaces peptídicos son, sin embargo,
polares y están involucrados en enlaces de
hidrógeno
.
Después de haber revisado el material propuesto, contesta de forma

individual los siguientes ejercicios. No olvides revisar la lista de
cotejo correspondiente.
1. Dibuje la fórmula estructural condensada del dipéptido Phe-Thr, parte del péptido glucagón, que
aumenta los niveles de glucosa en la sangre.
2. El aspartame que se usa en edulcorantes artificiales, contiene el siguiente dipéptido:
a) ¿Cuáles son los aminoácidos en el aspartame?
44
b) Proporcione las abreviaturas de tres letras y de una letra en el Aspartame
c) ¿Cuál es el aminoácido N-terminal? ¿Cuál es el aminoácido C terminal? Dibuja su estructura
3. Encierra en un círculo los enlaces peptídicos que encuentres en la siguiente estructura
45
CLASIFICACIÓN DE PÉPTIDOS
Oligopéptidos, polipéptidos y presentan actividades biológicas importantes. Entre
proteínas ellos cabe citar algunas hormonas como
la oxitocina (nueve residuos aminoácidos) (Fig. 18),
Los péptidos se clasifican según el que estimula las contracciones del útero durante el
número de restos de aminoácidos que los forman. parto, o la bradiquinina (nueve residuos), que inhibe
Así los péptidos formados por 2, 3, 4,. aminoácidos la inflamación de los tejidos. También son dignas de
se denominan respectivamente dipéptidos, mención las encefalinas (Fig. 19), péptidos cortos
tripéptidos, tetrapéptidos. En general cuando el sintetizados en el sistema nervioso central que
número de aminoácidos implicados es menor o igual actúan sobre el cerebro produciendo analgesia
a 10 decimos que se trata de un oligopéptido, (eliminación del dolor). Los venenos
cuando es mayor que 10 decimos que se trata de extremadamente tóxicos producidos por algunas
un polipéptido. Es también frecuente el uso de la setas como Amanita phaloides también son
péptidos, al igual que muchos antibióticos
expresión cadena polipeptídica en lugar de
polipéptido. Cuando una cadena polipeptídica tiene
más de 100 restos de aminoácidos (es un límite
arbitrario y que no hay que tomar al pie de la letra)
decimos que se trata de una proteína. Sin embargo,
hay que tener en cuenta que existen proteínas,
llamadas oligoméricas, que están formadas por
varias cadenas polipeptídicas, por lo que los
términos cadena polipeptídica y proteína no pueden
considerarse sinónimos en todos los casos.
Propiedades de los péptidos
Los péptidos son estructuras intermedias entre los

AA y las proteínas. Sus propiedades físicas y
químicas suelen reflejar en mayor o menor medida
las de los AA que lo componen. Sin embargo, al
enmascararse mutuamente los grupos hidrofílicos
(carboxilo y amina) que forman parte de los enlaces
Fig. 20 Representación química de la Gramicidina-S,
peptídicos, el carácter polar o apolar de los
antibiótico de origen peptídico.
péptidos depende de la naturaleza de los grupos de
las cadenas laterales de los AA que lo integran
Los péptidos presentan a menudo ciertas

peculiaridades estructurales que no aparecen en las
proteínas. Los grupos NH2 y COOH terminales
pueden encontrarse bloqueados
Aunque en los sucesivo nos ocuparemos

fundamentalmente de proteínas formadas por
centenares de residuos de aminoácidos, es
conveniente resaltar que algunos péptidos cortos
46
Fig. 19 Representación de la estructura química de la Fig. 18 Estructura química de la Met-encefalina, con
Oxitocina propiedades analgésicas
Otros oligopéptidos mayores son la α-MSH

(hormona estimulante de melanocitos: 14
aminoácidos) o la ACTH (corticotropina: 39
aminoácidos). Éstos y otros péptidos se forman por
hidrólisis parcial de un precursor polipeptídico
común, la pro-opiomelano-cortina (POMC). Son
factores de crecimiento o diferenciación celulares.
Son también oligopéptidos ciertos
antibióticos ionóforos, como la gramicidina (Fig. 20),
que además, suelen contener aminoácidos
modificados. Estos ionóforos suelen ser cíclicos y se
insertan en la membrana celular, creando poros por
donde puede circular algún ion de forma más o
menos específica, causando la muerte celular.
1. Escucha la explicación de tu profesor y lee con atención la

información anterior sobre la clasificación de los péptidos.
2. Reúnete en equipo de 4 personas, investiga en diferentes

fuentes y elabora una infografía de las funciones más importantes de los
péptidos.
47
3. Proteínas como estructura de vida
Distingue la composición, estructura y clasificación de las

proteínas con base en su función y explica los factores que
estabilizan sus estructuras mediante el diseño y elaboración de
modelos o prototipos para reconocer su importancia y aplicación
en el funcionamiento del organismo en los procesos metabólicos
que se realizan en los seres vivos para mejorar su calidad de vida
1. Analiza la situación planteada, y comenta en equipo las

respuestas a estas preguntas.
…
Una quemadura es una lesión de los tejidos en la cual se produce una desnaturalización de las proteínas de
la piel. Esto puede ser causado por el calor, la radiación, los productos químicos o la electricidad. En la última
década especialistas mexicanos eligieron utilizar células madre en el desarrollo de material terapéutico para
lesiones por quemaduras debido a su capacidad de diferenciación, inmunorregulación y liberación de factores
de crecimiento. Hoy en día, este tipo de lesiones son tratadas con injertos de piel autólogos, obtenidos de la piel
sana del propio paciente, extendida en mallas y colocada en la herida para su reparación biomédica y funcional.
Sin embargo, cuando la quemadura afecta más del 50 por ciento de la superficie total del cuerpo, esta técnica
resulta ineficaz.
✓ ¿Qué efecto tiene el calor para hacer perder las estructuras de una proteína?
✓ ¿Se podrá recuperar la forma original de las estructuras proteicas en una persona con quemaduras
graves?
✓ ¿Qué efecto tiene las cremas reparadoras sobre la piel quemada?
✓ ¿Por qué crees que se utiliza la propia piel de los pacientes en terapias de regeneración en lesiones por
quemaduras?
48
1. En equipo realiza un collage sobre lugares en donde se COMPETENCIAS GENÉRICAS
pueden encontrar proteínas, comenta en plenaria sobre el
contenido de este. 4.1 Expresa ideas y conceptos
2. Consultar el instrumento de evaluación (Guía de mediante representaciones
observación). lingüísticas, matemáticas o
3. Presenta tu collage en plenaria y realiza un comentario gráficas
reflexivo en tu libreta
1. Observa con atención el siguiente video: What is a Protein?, sobre la

estructura de las proteínas, toma notas sobre este.
https://www.youtube.com/watch?v=wvTv8TqWC48
2. Realiza la lectura sobre la definición de una proteína
3. Elabora un organizador grafico
4. Revisa el instrumento de evaluación.
Proteínas como estructura de vida
Introducción
El término proteína proviene del moléculas orgánicas más abundantes, sino también
griego proteios que significa por la enorme variedad de funciones que realizan.
primero o principal. Por lo tanto, el nombre alude a Las proteínas son moléculas formadas
que son las moléculas más importantes de la principalmente por C, O, H y N; y en menor
materia viva o al menos comparten esta relevancia proporción S y P, y a veces otros elementos como
con los ácidos nucleicos. Fe, Cu, Mg, Zn, entre otros elementos más.
Son importantes no sólo por su abundancia, Son macromoléculas formadas por la unión
pues constituyen alrededor del 50 % del peso en de aminoácidos que adoptan formas complejas y
seco de la materia viva por consiguiente son las que en relación a otras biomoléculas como los
carbohidratos y lípidos tienen un elevado peso
49
molecular. Debido a que las proteínas están proteínas están codificadas en el material genético
formadas por cadenas largas de unidades de de cada organismo, donde se especifica su
aminoácidos pueden considerarse polímeros, secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas
unidos mediante enlaces peptídicos. Fig. 17 por los ribosomas. Las proteínas desempeñan un
La unión de un bajo número de aminoácidos papel fundamental en los seres vivos y son las
da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos biomoléculas más versátiles y diversas.
que forma la molécula no es mayor de 10, se Como se vio anteriormente, las proteínas se
denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama forman al reaccionar un grupo funcional de amina
polipéptido y si el número es superior a 50 de un aminoácido con el grupo funcional de Ac.
aminoácidos se habla ya de proteína. Por tanto, las Carboxílico de un segundo aminoácido, formando
proteínas son cadenas de aminoácidos que se un dipéptido con la salida de una molécula de agua.
pliegan adquiriendo una estructura tridimensional FIG
que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las
Fig. 20.Representación de la formación del enlace peptídico.
Su diversidad funcional es abrumadora, sin b) Son sustancias estructurales para los

embargo en estructura, todas siguen el mismo seres vivos, es decir, materiales de
esquema simple: todas son polímeros de construcción y reparación de sus
aminoácidos, dispuestos en una secuencia lineal propias estructuras celulares. Sólo
realizan una enorme cantidad de funciones excepcionalmente sirven como fuente
diferentes, entre ellas funciones estructurales, de energía.
enzimáticas, transportadora. c) Muchas tienen "actividad biológica"
Son constituyentes químicos fundamentales (transporte, regulación, defensa,
e imprescindibles en la materia viva porque: reserva, etc.) Esta característica
a) Son los "instrumentos moleculares" diferencia a las proteínas de otros
mediante los cuales se expresa la principios inmediatos como glúcidos y
información genética; es decir, las lípidos que se encuentran en las células
proteínas ejecutan las órdenes dictadas como simples sustancias inertes.
por los ácidos nucleicos.
50
En la Naturaleza, la forma sigue a la función. Por lo que las deficiencias genéticas o
Para que un polipéptido recién sintetizado madure nutricionales que obstaculizan la maduración de
hacia una proteína que sea funcional desde el punto proteínas son nocivas para la salud. Algunos
de vista biológico, capaz de catalizar una reacción ejemplos de las primeras comprenden enfermedad
metabólica, impulsar el movimiento celular, o de Creutzfeldt-Jakob, encefalopatía espongiforme
formar las estructuras macromoleculares que ovina (scrapie) y bovina (“enfermedad de las vacas
proporcionan integridad estructural a pelo, huesos, locas”) y enfermedad de Alzheimer.
tendones y dientes, deben plegarse hacia una El escorbuto representa una deficiencia
disposición tridimensional específica, conocida nutricional que altera la maduración de proteínas.
como conformación.
OPCIÓN A 4.3 Identifica las ideas claves en texto

1. En la lectura sobre composición y estructura de las proteínas o discurso e infiere conclusiones a
leerás sobre diversos ejemplos de proteínas; la insulina es una
partir de ellas al conceptualizar la
de las hormonas de origen proteico más importante por la
función que desempeña en el organismo. En la siguiente liga definición.
encontraras material recortable e indicaciones para elaborar un
modelo tridimensional en papel de la insulina, sigue las 5.1 Sigue instrucciones y
indicaciones y elabora tu modelo. procedimientos de manera reflexiva.
https://cdn.rcsb.org/pdb101/learn/resources/insulin/insulin-
activity-spanish.pdf
OPCIÓN B
2. Investiga la estructura de una proteína de tu interés y elabora un modelo de su estructura tridimensional,
puedes utilizar el material de tu elección,
3. En cualquiera de la opción que elijas marca y explica las diferentes estructuras (primaria, secundarias
etc.), composición, características, enlaces que la conforman.
4. Revisa el instrumento de evaluación correspondiente
Estructura, composición y características de las proteínas.
Todas las proteínas poseen Lo que hace distinta a una proteína de otra es la
una misma estructura secuencia de aminoácidos de que está hecha, por lo
química central, que consiste que la función que desempeñan depende de esta
en una cadena lineal de forma que adoptan en el espacio. La configuración
aminoácidos y presentan una determinada espacial de las proteínas viene determinada por 4
configuración espacial denominada conformación niveles estructurales o estructuras: primaria,
nativa secundaria, terciaria, cuaternaria.
51
Estructura primaria, secundaria: alfa hélice y lámina beta plegada, terciaria y cuaternaria de las proteínas
Las proteínas desempeñan complejas funciones eficiente desde el punto de vista funcional como
físicas y catalíticas al colocar grupos químicos fuerte en el aspecto físico. A primera vista, la
específicos en una disposición tridimensional biosíntesis de polipéptidos comprendidos en
precisa. El andamio polipeptídico que contiene decenas de miles de átomos individuales parecería
estos grupos debe adoptar una conformación tanto en extremo desafiante
Estructura primaria
Es la secuencia de aminoácidos de la función de la proteína no se ejecute de manera
proteína. Nos indica que aminoácidos componen la adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo
cadena y el orden en el que dichos aminoácidos se absoluto. Fig. 22.
encuentran. Esta estructura viene determinada
genéticamente y de ella dependen las demás
estructuras. Cualquier cambio en la secuencia
daría lugar a proteínas diferentes. Fig. 21
Esta estructura define la especificidad de
cada proteína, ya que viene determinada por la
secuencia de aminoácidos en la cadena proteica,
es decir, el número de aminoácidos presentes y el
orden en que están enlazados Las posibilidades de
estructuración a nivel primario son prácticamente
ilimitadas. Como en casi todas las proteínas Fig. 22 El intercambio de un solo aminoácido en la cadena
existen 20 aminoácidos diferentes, el número de polipeptídica, puede generar daños considerables, como en la
estructuras posibles viene dado por las anemia falciforme, en donde se codifica una valina, en lugar de
variaciones con repetición de 20 elementos ácido glutámico, modificando así la estructura primaria de la
tomados de n en n, siendo n el número de hemoglobina
aminoácidos que componen la molécula proteica.
Conocer la estructura primaria de una
proteína no solo es importante para entender su Generalmente, el número de aminoácidos que
función (ya que ésta depende de la secuencia de forman una proteína oscila entre 80 y 300. Los
aminoácidos y de la forma que adopte), sino
enlaces que participan en la estructura primaria de
también en el estudio de enfermedades genéticas.
Es posible que el origen de una enfermedad una proteína son covalentes: son los enlaces
genética radique en una secuencia anormal. Esta peptídicos
anomalía, si es severa, podría resultar en que la
Fig. 21 Estructura primaria de la insulina, hormona responsable de la captura de glucosa en las células.
52
Estructura secundaria
Está representada por la disposición espacial que gracias a la formación de puentes de hidrógeno
adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a entre los átomos que forman el enlace peptídico.
medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida Los puentes de hidrógeno se establecen entre los
a los giros y plegamientos que sufre como grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero
consecuencia de la capacidad de rotación del como aceptor de H, y el segundo como donador de
carbono alfa y de la formación de enlaces débiles H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz
(puentes de hidrógeno). de adoptar conformaciones de menor energía libre,
La estructura secundaria de las proteínas es el y por tanto, más estables. Fig. 23.
plegamiento que la cadena polipeptídica adopta
el
Fig. 22 Representación de la estructura secundaria presente en las proteínas, α-hélices y grupo -
láminas β plegadas. Imagen tomada de Khan Academic. NH-
del
enlace peptídico del aminoácido en posición n y el
Hélice alfa
grupo -CO- del enlace peptídico del aminoácido
Esta estructura se mantiene gracias a los
situado en posición n-4. El otro puente de hidrógeno
enlaces de hidrógeno intracatenarios formados
se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico del
entre el grupo amino de un enlace peptídico y el
AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico
grupo carboxilo del cuarto aminoácido que le sigue.
del AA situado en posición n+4. Cada vuelta de la
Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en
hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm. Las
espiral sobre sí misma debido a los giros producidos
cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la
en torno al carbono alfa de cada aminoácido se
parte externa del helicoide, lo que evita problemas
adopta una conformación denominada hélice α.
de impedimentos estéricos. En consecuencia, esta
Esta estructura es periódica y en ella cada enlace
estructura puede albergar a cualquier aminoácido, a
peptídico puede establecer dos puentes de
excepción de la prolina, cuyo Ca no tiene libertad de
hidrógeno, un puente de hidrógeno se forma entre
giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este
53
motivo, la prolina suele determinar una interrupción cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí
en la conformación en héliceα. Los aminoácidos mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a
muy polares (Lys, Glu) también desestabilizan la estructuras laminares llamadas por su forma hojas
hélice a porque los enlaces de hidrógeno pierden plegadas u hojas β.
importancia frente a las interacciones Cuando las estructuras β tienen el mismo
electrostáticas de atracción o repulsión. Por este sentido, la hoja β resultante es paralela, y si las
motivo, la estructura en héliceα es la que predomina estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja
a valores de pH en los que los grupos ionizables no plegada resultante es antiparalela.
están cargados. Estas regiones de proteínas que adoptan una
estructura en zigzag y se asocian entre sí
estableciendo uniones mediante enlaces de
Lámina β plegada hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces
Cuando la cadena principal de un polipéptido peptídicos participan en estos enlaces cruzados,
se estira al máximo que permiten sus enlaces confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La
covalentes se adopta una configuración espacial forma en beta es una conformación simple formada
denominada estructura β, que suele representarse por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que
como una flecha. En esta estructura las cadenas corren en el mismo sentido) o antiparalelas (que
laterales de los aminoácidos se sitúan de forma corren en direcciones opuestas) y se adosan
alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto estrechamente por medio de puentes de hidrógeno
de la cadena polipeptídica. Las estructuras β de y diversos arreglos entre los radicales libres de los
distintas cadenas polipeptídicas o bien las aminoácidos. Esta conformación tiene una
estructuras β de distintas zonas de una misma estructura laminar y plegada, a la manera de un
acordeón.
Estructura terciaria
La estructura terciaria (Fig. 24) está representada entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de
por los superplegamientos y enrrollamientos de la hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones
estructura secundaria, constituyendo formas iónicas e interacciones hidrofóbicas).
tridimensionales geométricas muy complicadas que Fig. 23
se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro
Fig. 23 Tipos de interacciones en las estructuras terciarias de las proteínas
Desde el punto de vista funcional, esta Muchas proteínas tienen estructura

estructura es la más importante pues, al terciaria globular caracterizadas por ser solubles
alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas en disoluciones acuosas, como la mioglobina o
adquieren su actividad biológica o función. muchos enzimas.
54
Sin embargo, no todas las proteínas llegan a del tejido conjuntivo; la queratina del pelo,
formar estructuras terciarias. En estos casos plumas, uñas, cuernos, etc.; la fibroina del hilo
mantienen su estructura secundaria alargada de seda y de las telarañas y la elastina del tejido
dando lugar a las llamadas proteínas conjuntivo, que forma una red deformable por
filamentosas, que son insolubles en agua y la tensión. O proteínas globulares que poseen
disoluciones salinas siendo por ello idóneas para tanto regiones helicoidales como de hoja
realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las plegada
más conocidas son el colágeno de los huesos y
Fig. 24 Representación de la estructura terciaria de la

hemoglobina. Imagen tomada de Protein Data Bank.
Estructura cuaternaria
Está representada por el acoplamiento propiedades distintas a la de sus monómeros
de varias cadenas polipeptídicas, iguales o componentes. Dichas subunidades se asocian
diferentes, con estructuras terciarias entre sí mediante interacciones no covalentes,
(protómeros) que quedan autoensambladas por como pueden ser puentes de hidrógeno,
enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.
no la poseen, tampoco, todas las proteínas. Para el caso de una proteína constituida por dos
Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina monómeros, un dímero, éste puede ser un
y los enzimas alostéricos. homodímero, si los monómeros constituyentes
Cuando una proteína consta de más de son iguales, o un heterodímero, si no lo son.
una cadena polipeptídica, es decir, cuando se La miosina (Fig. 25) o la tropomiosina
trata de una proteína oligomérica, decimos que constan de dos hebras con estructura de hélice
tiene estructura cuaternaria. La estructura a enrolladas en una fibra levógira. La a-
cuaternaria debe considerar: queratina del cabello y el fibrinógeno de la
El número y la naturaleza de las sangre presentan tres hebras en cada fibra
distintas subunidades o monómeros que levógira. El colágeno consta de tres hebras
integran el oligómero y la forma en que se helicoidales levógiras que forman una fibra
asocian en el espacio para dar lugar al dextrógira. La fibroína de la seda presenta varias
oligómero. La estructura cuaternaria deriva de hebras con estructura de hoja b orientadas de
la conjunción de varias cadenas peptídicas que, forma antiparalela.
asociadas, conforman un multímero, que posee
55
Fig. 25 Representación de la estructura cuaternaria de una
proteína, Miosina. Imagen tomada de Protein Data Bank
1. Realiza la lectura sobre la clasificación de proteínas.

2. Investiga una proteína de tu interés y realiza una infografía
sobre esta, en donde identifiques el tipo de proteína de que se
trata, así como la función, y demás características.
4. Guarda esta actividad, ya que formará parte de tu actividad integradora.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Dada su diversidad, las proteínas suelen
clasificarse de diferentes maneras por:
* Forma: Las proteínas se clasifican en dos

grupos principales de acuerdo con su forma.
Como su nombre sugiere, las proteínas fibrosas
son moléculas largas con forma de varilla que
son insolubles en agua y físicamente flexibles.
Las proteínas fibrosas, como las queratinas de la
piel, el pelo y las uñas, tienen funciones
estructurales y protectoras. Fig. 26a. Las
proteínas globulares son moléculas esféricas
compactas, normalmente hidrosolubles. De
forma característica, las proteínas globulares
tienen funciones dinámicas. Por ejemplo, casi
todas las enzimas tienen estructuras globulares. Fig. 26 a) Estructura de la actina, proteína fibrosa
Otros ejemplos son las inmunoglobulinas y las encargada de la contracción muscular. b) Ferritina,
proteínas de transporte hemoglobina y albúmina proteína globular en la que se almacena el hierro del
(un transportador de ácidos grasos en la sangre).
cuerpo. Imágenes tomadas de Protein Data Bank.
Fig. 26b.
* Composición. Las proteínas se clasifican en captura de energía y la biosíntesis. Estas
simples o conjugadas. Las proteínas simples, moléculas tienen propiedades notables. Por
como la albúmina sérica y la queratina, contienen ejemplo, pueden aumentar la velocidad de
sólo aminoácidos. Fig. 27a. reacción por factores comprendidos entre 106 y
1012. Pueden realizar esta proeza en condiciones
de pH y temperatura suaves, dado que pueden
inducir o estabilizar intermediarios de reacción
forzados. Entre los ejemplos se encuentran la
ribulosa fosfato carboxilasa, una enzima
importante en la fotosíntesis y la nitrogenasa, un
complejo proteico que es responsable de la
fijación del nitrógeno. Fig. 28a y b
Fig. 27 a) Albúmina sérica, proteína simple, encargada

de trasportar sustancias en sangre. b) Glicoproteína
(proteína conjugada) del virus del ébola unido a un
anticuerpo neutralizante humano. Imágenes tomadas
de Protein Data Bank.
Por el contrario, cada proteína
conjugada consta de una proteína simple
combinada con u n componente no proteico,
que se denomina grupo prostético (una
proteína sin su grupo prostético se denomina
apoproteína, una molécula proteica combinada Fig. 28 Estructura de la enzima ribulosa fosfato carboxilasa,
con su grupo prostético se denomina b) estructura de la nitrogenasa. En los siguientes links,
holoproteína). Los grupos prostéticos
podrás observar las estructuras en 3D de estas enzimas.
desempeñan un papel importante, a veces
https://www.rcsb.org/3d-view/1RSC/1
crucial, en la función de las proteínas. Las
proteínas conjugadas se clasifican de acuerdo con https://www.rcsb.org/3d-view/1N2C/1
la naturaleza de su grupo prostético. Por ejemplo, Tomada de Protein Data Bank
las glucoproteínas contienen un componente
hidrato de carbono, las lipoproteínas contienen
moléculas de lípidos, y las metaloproteínas
contienen iones metálicos. De manera
semejante, las fosfoproteínas contienen grupos
fosfato y las hemoproteínas poseen grupos
hemo.
* Función. De todas las moléculas que se

encuentran en los seres vivos, las proteínas son
las que tienen las funciones más diversas:
Catálisis. Las enzimas son proteínas que

dirigen y aceleran miles de reacciones
bioquímicas en procesos como la digestión, la
57
Estructura. Algunas proteínas
proporcionan protección y sostén. Las proteínas
estructurales suelen tener propiedades muy
especializadas. Por ejemplo, el colágeno (el
componente principal de los tejidos conjuntivos)
y la fibroína (proteína de la seda) poseen una
fuerza mecánica significativa. La elastina, una
proteína semejante a la goma que se encuentra
en las fibras elásticas, se encuentra en varios
tejidos del organismo (p. ej., los vasos sanguíneos
y la piel) que para operar adecuadamente deben
ser elásticos. Fig. 29.
Movimiento. Las proteínas participan en Fig. 29 Una pequeña porción de colágeno,
todos los movimientos celulares. Por ejemplo, la coloreada por átomo (izquierda) y coloreada para
acrina, la tubulina y otras proteínas forman el
resaltar las tres cadenas (derecha). Tomada de
citoesqueleto. Fig. 31. Las proteínas del
citoesqueleto son activas en la división celular, la https://pdb101.rcsb.org/motm/4.
endocitosis, la exocitosis y el movimiento
ameboide de los leucocitos. La actina y la miosina, anticuerpos) (Fig. 31) las producen los linfocitos
responsables de la contracción muscular. Fig. 25 cuando organismos ajenos, como las bacterias,
invaden un organismo. La unión de los
anticuerpos a un organismo invasor es el primer
paso para su destrucción.
Fig. 30 Estructura de la tubulina y el ensamble de

esta en una porción pequeña de un microtúbulo,
responsable del movimiento de nutrientes y
biomoléculas dentro de la célula. Imágenes
tomadasDefensa.
de https://pdb101.rcsb.org/motm/175
Su función es la protección en el Fig. 31 Estructura de la Inmunoglobulina M humana.,
organismo. Entre los ejemplos que se encuentran responsable de la primera respuesta del organismo frente a
en los vertebrados están la queratina, la proteína infecciones. Imagen tomada de Protein Data Bank. En la
que se encuentra en las células de la piel y que
siguiente liga puedes encontrar la estructura
ayuda a proteger al organismo contra los daños
mecánicos y químicos. Las proteínas de la tridimensional, e información importante sobre esta
coagulación de la sangre, fibrinógeno y trombina, proteína. https://www.rcsb.org/3d-view/2RCJ/,
impiden la pérdida de sangre cuando los vasos
sanguíneos se lesionan. Las inmunoglobulinas (o
58
Regulación. La unión de una molécula
hormonal o un factor de crecimiento a receptores
en sus células diana modifica la función celular.
Entre los ejemplos de hormonas peptídicas se
encuentra la insulina y el glucagón, ambos
regulan la concentración de glucosa en sangre. La
hormona del crecimiento estimula el crecimiento
celular y la división. Los factores de crecimiento
son polipéptidos que controlan la división y la
diferenciación de las células animales. Entre los
ejemplos están el factor de crecimiento derivado
de las plaquetas (PDGF) y el factor de crecimiento
epidérmico (EGF). Fig. 32
Fig. 32 Hormona de crecimiento humano (arriba

a la izquierda), prolactina (arriba a la derecha), y
factor de crecimiento similar a la insulina (abajo).
Tomado de Protein Data bank.
https://pdb101.rcsb.org/motm/52
Transporte. Muchas proteínas actúan

como moléculas transportadoras de moléculas
o iones a través de las membranas o entre las
células. Entre los ejemplos de proteínas de
membrana están la Na+1- K+1 ATPasa y el
transportador de glucosa (GLUT). Fig 33.
ovoalbúmina de los huevos de las aves y la
Fig. 33 Estructura del transportador de glucosa (GLUT caseína de la leche de los mamíferos son fuentes
3) a la izquierda en su conformación exterior abierta, a abundantes de nitrógeno orgánico, las proteínas
vegetales, como la zeína, realizan una función
la derecha GLUT 1 en la configuración abierta interna.
semejante en las semillas que germinan, o la
Tomada de PDB. https://pdb101.rcsb.org/motm/208 ferritina, proteína responsable de almacenar el
hierro en el organismo. Fig. 34
Otras proteínas que lleva el O2 a los tejidos desde

los pulmones, y las lipoproteinas LDL y HDL, que
transportan los lípidos desde el hígado y el
intestino a otros órganos. La transferrina y la
ceruloplasmina son proteínas séricas que
transportan, respectivamente, hierro y cobre.
Almacenamiento. Determinadas proteínas

actúan como reserva de nutrientes esenciales.
Por ejemplo, durante el desarrollo la
59
Respuesta a las agresiones. La capacidad el mercurio y la plata, y los secuestra. Las
de los seres vivos para sobrevivir a diversos Temperaturas excesivamente elevadas y otras
agresores abióticos está mediada por agresiones dan lugar a la síntesis de una clase de
determinadas proteínas. Entre los ejemplos se proteínas denominadas proteínas de choque
encuentran el citocromo P450 (Fig. 35), un grupo térmico (HSP) que consiguen el plegamiento de
diverso de enzimas que se encuentran en los las proteínas dañadas. Si esas proteínas se dañan
animales y las plantas que normalmente de forma grave, las HSP estimulan su
convierten a un gran número de contaminantes degradación.
orgánicos tóxicos en derivados menos tóxicos, y
la metalotioneína, una proteína intracelular con
abundante cisteína que virtualmente se
encuentra en todas las células de los mamíferos y
que se une a los metales tóxicos como el cadmio,
Fig. 35 Estructura de la ferritina, proteína encargada

Fig. 34. Estructura del citocromo p450 , enzima presente
de almacenar el hierro en la célula. Imagen tomada de
en todo los organismos, cuyo papel principal es la
PDB, https://pdb101.rcsb.org/motm/35
desintoxicación del organismo. Imagen tomada de PDB,
https://www.rcsb.org/3d-view/2J0D/1
1. Una de las
funciones más importantes
de las proteínas es la
enzimática, en la siguiente 4.3 Identifica las ideas claves
lectura encontraras información importante al respecto, en texto o discurso e infiere
revisa y retoma los conceptos más importantes sobre el conclusiones a partir de ellas
tema en un glosario en tu cuaderno o de forma digital. al conceptualizar la definición.
2. Revisa el instrumento de evaluación correspondiente al
glosario y tu participación en clase.
60
FUNCIÓN E IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LAS PROTEÍNAS: Proteínas enzimáticas,
acción y clasificación.
aunque también se ha demostrado que algunas
Las células vivas obtienen moléculas de ARN tienen capacidad catalítica.
la energía y los componentes Las enzimas tienen características
necesarios para su supervivencia importantes:
mediante reacciones químicas que transcurren Poseen una elevada eficacia catalítica, pues
constante y ordenadamente. Estas reacciones pueden aumentar millones de veces la velocidad
deben producirse en condiciones relativamente de las reacciones en las que participan. Además,
constantes, de pH próximo a la neutralidad y como cualquier catalizador, las enzimas recuperan
temperatura cercana a 37 °C. En estas condiciones su estado inicial tras cada ciclo catalítico
suaves, muchas de ellas no transcurrirían a Son catalizadores específicos, tanto para el
velocidad apreciable. Para acelerar estos procesos tipo de reacción, como para los compuestos sobre
metabólicos, las células poseen catalizadores los que actúan.
específicos denominados enzimas, que hacen Su actividad catalítica puede ser regulada
compatibles sus necesidades metabólicas con las por mecanismos celulares, que varían en función de
condiciones de temperatura, pH y presión del medio las necesidades metabólicas de cada momento. Por
celular. tanto, las enzimas son componentes esenciales para
En 1926, Sumner purificó y cristalizó por la célula: permiten que tengan lugar las reacciones
primera vez una enzima, la ureasa, que acelera la necesarias para su desarrollo, de forma ordenada,
hidrólisis de la urea10 14 veces, respecto a la regulada y adaptada a las circunstancias del
reacción espontánea. Tras analizar sus propiedades, organismo.
propuso que la actividad enzimática estaba asociada Poseen un sitio activo dentro del cual se
a una proteína globular. En el siguiente decenio se sitúa el sitio catalítico, que puede ser de apenas
cristalizaron otras cinco enzimas y, en todos los unos cuantos aminoácidos Fig. 36.
casos, se trataba de proteínas. Actualmente, hay
catalogadas más de 2000 enzimas, y se ha Su actividad catalítica está regulada por su
confirmado plenamente su naturaleza proteica, conformación tridimensional, la disponibilidad de
sustrato, disponibilidad de enzimas, cofactores
Fig. 36 Representación de la actividad catalítica de las enzimas. Tomada de OpenStax
61
(iones metálicos), coenzimas, pH y temperatura glucosa al oxidarse. El nombre sistemático lo hace
adecuados. de forma más completa. En la reacción anterior,
Las enzimas disminuyen la energía de activación de sería α-D-glucosa: oxígeno oxidorreductasa.
una reacción, es decir, la cantidad de energía Las enzimas se identifican, además,
necesaria para que ocurra una reacción. Logran esto mediante un número de clasificación, fijado por la
al unirse a un sustrato y sostenerlo tal manera que Comisión de enzimas de la IUPAC (Unión
permite que la reacción ocurra más eficientemente. Internacional de Química Pura y Aplicada). Este
número, precedido por las siglas EC, contiene
cuatro dígitos, que designan la clase, subclase,
¿Cómo se nombran? subsubclase y el número de orden de la enzima
Inicialmente, las enzimas se identificaban dentro de una clasificación internacional, que se

por un nombre trivial, que solía referirse al sustrato resume en la tabla 3, y especifica seis clases, en
preferente de la enzima y acababa normalmente en función del tipo de reacción catalizada:
el sufijo «–asa». Sin embargo, esta nomenclatura no oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas,
permitía deducir el tipo de reacción catalizada, por isomerasas y ligasas.
lo que era poco informativa. La nomenclatura Dentro de cada clase, la subclase y la
trivial evolucionó hacia una mayor sistematización, subsubclase aportan una información cada vez más
a medida que crecía el número de enzimas precisa acerca de la reacción. Por ejemplo, en la
conocidas. El nombre de una enzima debe permitir clase 1, las oxidorreductasas, las subclases
identificar el tipo de reacción que cataliza y su especifican el grupo donador de los electrones
sustrato fisiológico preferente. Pero esta intercambiados en la reacción, y las subsubclases, el
nomenclatura ideal da lugar a nombres largos, a aceptor de dichos electrones. Dentro de cada
veces incómodos de utilizar. Por ello, en la práctica subsubclase, a cada enzima se le asigna un cuarto
se emplean dos tipos de nomenclatura, que número, correspondiente al orden en el que se
conservan el sufijo -asa. Una de ellas, la ha incorporado a la clasificación.
nomenclatura recomendada, pretende ser Volviendo al ejemplo de la glucosa
informativa y sencilla. La otra, la nomenclatura oxidasa, su número de clasificación sería EC 1.1.3.4,
sistemática, es de manejo menos cómodo, pero ya que la subclase 1 incluye las reacciones de
más específica y rigurosa. oxidación-reducción en las que el donador de
El nombre recomendado es corto e informativo; electrones es un grupo alcohol y la subsubclase 3
indica tanto el sustrato, como el tipo de reacción especifica al oxígeno como aceptor de los electrones
catalizada. Un ejemplo sería glucosa oxidasa, que intercambiados. (McKee,2013)
identifica ambas cosas, de acuerdo con la ecuación:
Glucosa + O2 → Gluconato + H2O2
Sin embargo, la reacción no queda
caracterizada totalmente, pues el nombre no
especifica el aceptor de los electrones que pierde la
62
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Se denomina
desnaturalización a la pérdida
de la estructura tridimensional
nativa de la proteína. Fig. 37.
Como la función de las
proteínas está estrechamente
unida a la estructura tridimensional nativa que
presentan las moléculas, la desnaturalización
normalmente va apareada con la pérdida de su
actividad biológica.
Fig. 37 Representación de la desnaturalización de una
Este proceso se produce por diferentes tipos de proteína. Tomada de Lozano, 2005.
factores, tanto físicos como químicos, entre los que
se encuentran el calor, los pH extremos, los agentes proteasas, en un proceso distinto de la
caotrópicos, como la urea y los detergentes iónicos, desnaturalización que se denomina degradación o
los disolventes orgánicos, los agentes reductores de digestión parcial o total, según los productos sean
enlaces disulfuro o la alteración mecánica. Todos fragmentos peptídicos o aminoácidos libres. Debido
estos agentes rompen o debilitan en mayor o menor a ese mantenimiento de la integridad de la
medida los distintos tipos de interacciones químicas estructura primaria, en teoría, la desnaturalización
que mantienen la estructura nativa. Los niveles podría ser un proceso reversible, y el proceso
estructurales que se pierden más fácilmente son la contrario se llama renaturalización. Pero la
estructura terciaria, con desplegamiento más o desnaturalización es un proceso irreversible en la
menos drástico de las cadenas, y la cuaternaria. Este gran mayoría de los casos. Hervir un huevo o cocinar
desplegamiento hace aflorar al contacto del un filete son ejemplos de desnaturalizaciones
disolvente los residuos más hidrofóbicos, lo que térmicas de utilidad culinaria, e ilustran tanto la
explica la pérdida de solubilidad de las proteínas irreversibilidad práctica del proceso como el cambio
globulares desnaturalizadas. Si el agente produce visible que sufren las propiedades físicas de las
pérdida indiscriminada de enlaces por puente de proteínas cuando éstas se desnaturalizan. Sin
hidrógeno, como la urea, se produce también la embargo, algunas proteínas excepcionales y
pérdida de las estructuras secundarias que puedan generalmente pequeñas, como la ribonucleasa, sí
existir en fragmentos de la cadena, pero nunca la muestran un proceso de desnaturalización
pérdida de la estructura primaria, por lo que la reversible. Ello significa que si se eliminan las
cadena polipeptídica queda íntegra, pero condiciones desnaturalizantes y se reconstituyen
desplegada. Para romper la cadena, se necesitan condiciones compatibles con la estructura nativa, la
condiciones químicas muy drásticas por la proteína se renaturaliza.
estabilidad del enlace peptídico o la acción de
63
1. Retomando cada una de las actividades realizadas en este bloque realizaras y presentarás una infografía
con las siguientes características:
a. Del péptido o proteína investigadas en actividades previas deberás mostrar:
i. Nombre del péptido o proteína
ii. Funciones que desempeña, es de almacenamiento, comunicación, transporte,
enzimática etc.
iii. Clasificación a la que pertenece.
iv. Estructura primaria, si es péptido debe ser completa, si es proteína solo una porción de
máximo 20 aminoácidos; no olvides marcar adecuadamente los enlaces peptídicos.
v. Estructura Secundaría: debes marcar las interacciones que se presentan en esa
estructura.
vi. Estructura terciaria: Argumenta si esta tiene alguna función importante, y las
interacciones que se presentan.
vii. Anexa tu modelo tridimensional realizado en actividad previa
2. Anexa además un comentario crítico sobre los temas tratados en las situaciones didácticas, puedes
auxiliarte de las respuestas a las diferentes preguntas planteadas en las situaciones didácticas
presentadas.
4. Realiza la presentación de tu actividad según índique tu profesor.

64
OQUE III. Compuestos biológicos
CONTENIDO CENTRAL
Ácidos nucleicos y síntesis
de proteínas.
nitrogenados
4.1 Expresa ideas y conceptos mediante

representaciones lingüísticas, matemáticas o
gráficas.
5.3 65Identifica los sistemas y reglas o principios
medulares que subyacen a una serie de
fenómenos.
1. ÁCIDOS NUCLEICOS, SU ESTRUCTURA Y SU DIFERENCIACIÓN, LOS
PROCESOS QUE REALIZAN EN LA REPRODUCCIÓN CELULAR DE LOS
SERES VIVOS.
Analiza las estructuras de los ácidos nucleicos, mediante la

identificación, explicación, y diseño de los procesos de
transcripción, traducción y replicación, para comprender su
importancia en el desarrollo de los procesos vitales de la
reproducción celular.
1. Lee con atención la

siguiente situación didáctica
que se te plantea.
2. Comenta en plenaria sobre el contenido y da respuesta a las
6.4 Estructura ideas y
preguntas planteadas en el texto, participa de forma activa.
argumentos de manera clara,
3. Toma nota de algunas respuestas de tus compañeros para coherente y sintética.
completar tu información.
Sigue las instrucciones de tu docente para la presentación de tu
actividad.
“Construyendo al hijo perfecto: ”

En los últimos años la ciencia en el área de la medicina ha tenido avancen agigantados como
consecuencia del descifrado estructural del ser humano a partir de la decodificación del proteoma y genoma
humano; inspirados en el objetivo de la prevención y de ser posible la erradicación de enfermedades genéticas
derivadas de mutaciones, aberraciones cromosómicas o predisposición se ha llegado incluso al “Diseño de
bebes” (estructuración de un embrión a partir de fertilización in vitro, con la carga genética que contiene las
características particulares deseadas por los futuros padres).
66
Las herramientas utilizadas frecuentemente en el diseño de estos bebes son la edición de genes que
permite borrar, añadir o cambiar genes con el fin de evitar graves enfermedades genéticas causadas por un único
y especifico gen (Carol, 2016), y la recombinación genética que permite el intercambio de información genética
para elegir los genes que se desean modificar brindando el control de la información intercambiada (Clancy,
2008).
Estas técnicas se basan en el reemplazo de un gen

alterado, su inactivación o incluso la adición de nuevas
instrucciones que erradique cualquier tipo de enfermedad
congénita y es posible a través de la “CRISPR/Cas” que permite
modificar cualquier tipo de ADN.
Los avances tecnológicos nos han permitido superar años

de evolución pues las mutaciones genéticas que afectaron a
nuestros antepasados y que permaneces hasta el día de hoy la
estructuración de nuestros ácidos nucleicos en ocasiones de
manera latente, puede ser erradicado de forma definitiva en las futuras generaciones, sin embargo, toda esta
tecnología trae consigo una gran responsabilidad fundamentada en el uso que se les quiera dar ya que no es lo
mismo utilizarlas para mejorar la calidad de vida de las personas tratando de evitar complicaciones de salud en
las generaciones descendientes y otra muy diferente es diseñar individuos “perfectos” (Con características
deseadas a gustos y caprichos de quienes los consideren ideales) dando como resultado individuos que ni
siquiera se parecen en lo más mínimo a sus progenitores. Por lo tanto, la manipulación del genoma humano
debe de estar regulado por asociaciones gubernamentales y científicos como actualmente lo hacen en Corea del
Sur, China y E.U. (Cyranoski, 2017), con el fin de saber si se incorporan los valores sociales y éticos en la aplicación
de estas tecnologías y desde luego analizando cuidadosamente los pros y contras en cada caso particular.
1. ¿Cómo se involucra los ácidos nucleicos en el logro del diseño y edición de material genético?
2. ¿Cómo están relacionadas las proteínas con los ácidos nucleicos?
3. ¿Sabes cuál es la importancia de los ácidos nucleicos en la reproducción humana?
4. ¿Sera este el fin de las enfermedades congénitas?
5. ¿Estará preparado ya el ser humano para tener al alcancé de su mano estas tecnologías?
6. Y si se tratara de tus propios hijos, ¿Qué opinión tendrías al respecto?
7. ¿Qué implicaría que se convierta en una actividad tan cotidiana como ir de compras al supermercado?
8. ¿Conocer el genoma humano, será lo único que debe determinar el poder modificar al gusto de los
investigadores la información genética de un ser vivo?
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1. Realiza atentamente la siguiente lectura sobre los ácidos
nucleicos, su estructura
y los procesos en los que
interviene en la COMPETENCIAS GENÉRICAS
reproducción celular. Selecciona la información y palabras que
consideres pertinentes de la información que se te comparte. 4.1 Expresa ideas y conceptos
2. Elabora un mapa conceptual sobre los ácidos nucleicos en el cual mediante representaciones
plasmes la importancia de su estudio y en la generación de células lingüísticas, matemáticas o
y seres vivos. gráficas
4. Sigue las instrucciones de tu docente para la presentación de tu
actividad.
LOS ACIDOS NUCLEICOS, SU ESTRUCTURA Y LOS PROCESOS EN LOS QUE

INTERVIENE EN LA REPRODUCCIÓN CELULAR
Los ácidos nucleicos son fundamentales información biológica y genética de cada organismo;
para la vida tal y como la conocemos, son esenciales así como de la transmisión de estos de generación
y vitales para el funcionamiento celular, son en generación.
imprescindibles para la síntesis de proteínas y para
Los ácidos nucleicos, macromoléculas
la transmisión de la información genética de una
generación a otra (herencia). La comprensión de compuestas de unidades llamadas nucleótidos,
estos compuestos representó en su momento un existen de manera natural en dos variedades: ácido
enorme salto adelante en la comprensión de los desoxirribonucleico (ADN) y ácido ribonucleico
fundamentos químicos de la vida. (ARN). En este caso, son polímeros de nucleótidos
unidos mediante enlaces fosfodiéster, largas
Hay dos tipos de ácidos nucleicos, ADN y cadenas moleculares compuestas a partir de la
ARN. Juntos, realizan un seguimiento de la repetición de piezas más chicas conocidas como
información hereditaria en una célula para que la monómeros. El ADN es el material genético de los
célula pueda mantenerse, crecer, crear organismos vivos, es el principal responsable del
descendencia y realizar cualquier función almacenamiento de la información; mientras que el
especializada que deba realizar. Los ácidos nucleicos ARN, se encarga de la transferencia de dicha
controlan la información que hace que cada célula y información, desde las bacterias unicelulares hasta
cada organismo sean lo que son, básicamente los mamíferos multicelulares como tú y yo. Algunos
porque de los ácidos nucleicos depende la virus usan ARN, no ADN, como su material genético,
68
pero técnicamente no se consideran vivos (ya que de los eucariotas, o en el nucleoide en el caso de las
no pueden reproducirse sin la ayuda de un procariotas). Incluso seres tan simples y
hospedero desconocidos como los virus poseen estas
macromoléculas estables, voluminosas y
Estas macromoléculas se hallan contenidas primordiales. Ver fig. 38.
en todas las células (en el núcleo celular en el caso
Fig. 38 Estructura general de los ácidos nucleicos. Tomado de https://www.acidosnucleicos.org/wp-

content/uploads/2019/03/fgrgrgr.jpg
Los ácidos nucleicos fueron descubiertos a utilizado para establecer la secuencia de aparición
finales del siglo XIX, por Johan Friedrich Miescher de las especies. Los virus tienen algunas variantes,
(1844-1895). Este médico suizo aisló del núcleo de por ejemplo; los cromosomas de los retrovirus están
distintas células una sustancia ácida que constituidos por moléculas de ARN y en algunos
inicialmente llamó nucleína, pero que resultó ser el fagos (virus que atacan a las bacterias) tienen ADN
primer ácido nucleico estudiado. Gracias a ello, de una sola cadena. Los virus no cuentan con un
científicos posteriores pudieron estudiar y metabolismo que les permita vivir en forma
comprender la forma, estructura y funcionamiento autónoma, sólo se pueden reproducir y expresarse
del ADN y el ARN, cambiando para siempre el dentro de las células que invaden.
entendimiento científico sobre la transmisión de la
vida. Propiedades de los ácidos nucleicos
Tanto el ADN como el ARN poseen diversas

El tipo de especie química y los mecanismos
propiedades importantes para su estudio, que los
de acción que intervienen en el almacenamiento,
hacen importantes para la genética en general. Este
replicación y transferencia de la información
ácido posee propiedades tanto físicas como
genética, así como las reacciones que forman el
químicas, entre las que destacan:
metabolismo son prácticamente idénticas, desde las
bacterias hasta los organismos superiores. No todas Solubilidad. Entre las propiedades de los ácidos
las células contienen y expresan la misma nucleicos destacan la solubilidad. Esta propiedad
información, pero las reacciones que sí llevan a biológica y química hace referencia a la capacidad
cabo, utilizan enzimas prácticamente idénticas. De que tiene el ácido en disolverse en alguna sustancia.
hecho, las diferencias y similitudes entre ellas se han
69
En el caso de los ácidos nucleicos, estos son solubles calor, para que se lleve a cabo el proceso de
en el agua. Sin embargo, cuando se trata de desnaturalización. La propiedad de reabsorción, se
disolventes orgánicos, tienden a ser poco solubles. basa en la capacidad que tienen los ácidos nucleicos
de emparejar sus cadenas, después del proceso de
Viscosidad. La viscosidad de los ácidos nucleicos se desnaturalización.
refiere a la capacidad que tienen de resistir a un
cambio en la forma; es decir, oposición al flujo. Hibridación. Otra de las propiedades de los ácidos
Normalmente esta suele ser superior en nucleicos, es la hibridación. Esta propiedad le otorga
bicatenarios, que en monocatenarios; y suele ser al ácido nucleico la posibilidad de construir
una de las propiedades más representativas que artificialmente ácidos bicatenarios, mediante la
tienen los ácidos nucleicos. unión de dos monocatenarios. Es decir, mediante
este proceso se unen dos cadenas de ADN, de ARN,
Densidad. La densidad tiende a ser una de las
o de ambos, con la finalidad de crear una molécula
propiedades características de los ácidos nucleicos; de ácido nucleico que tenga doble cadena. Estas
la cual determina la relación que existe entre la propiedades contribuyen en gran parte, a todo el
masa que posee el ácido con el volumen que tiene proceso que se lleva a cabo con estos ácidos. Todas
el mismo. En los ácidos nucleicos, esto se ordena en las propiedades son esenciales, por ejemplo, la de
dos partes, puesto que es necesario determinar la hibridación, funciona para crear las moléculas doble
densidad del ARN y del ADN por igual. Normalmente cadena; que estas a su vez, a lo largo del proceso,
la densidad siempre suele ser superior en el ARN repercuten en la funcionalidad del ARN.
que en el ADN.
Función de los ácidos nucleicos
Absorción de luz. Otra de las propiedades de los
ácidos nucleicos, es su propiedad de absorción de El ADN contiene toda la información genética
luz. Esta se da gracias a la acción de las bases utilizada por el ARN. Los ácidos nucleicos, a su
nitrogenadas las cuales tiene la capacidad de manera respectiva y específica, sirven para el
absorción a 260 nm. Esta suele ser superior en los almacenamiento, lectura y trascripción del material
monocatenarios, que en los bicatenarios. genético contenido en la célula.
Desnaturalización. La desnaturalización es una de En consecuencia, intervienen en los procesos de

las propiedades de los ácidos nucleicos más construcción (síntesis) de proteínas en el interior de
representativas que poseen. Básicamente se trata la célula. La misma ocurre siempre que fabrica
del proceso mediante el cual se lleva a cabo un enzimas, hormonas y otras sustancias
cambio a nivel de estructura, en donde pierden su indispensables para el mantenimiento del cuerpo.
composición natural; y se producen algunos
Por otro lado, los ácidos nucleicos también
cambios en sus propiedades físicas y químicas.
participan de la replicación celular, o sea, de la
El aspecto más importante de este proceso viene generación de nuevas células en el cuerpo, y en la
dado por la capacidad que mantiene la molécula reproducción del individuo completo, ya que las
para dividir sus dos cadenas. células sexuales poseen la mitad del genoma (ADN)
completo de cada progenitor.
Reabsorción. Los ácidos nucleicos poseen
propiedades de reabsorción. Estas, tienen que ver El ADN codifica la totalidad de la información
con lo que sucede después de que se sometan al genética del organismo a través de su secuencia de
70
nucleótidos. En ese sentido, podemos decir que el Como podemos observar, la protección del ADN es
ADN opera como un molde de nucleótidos fundamental para la vida del individuo y de la
especie. Agentes químicos tóxicos (como la
En cambio, el ARN sirve como operador a partir de radiación ionizante, metales pesados o sustancias
dicho código, copiándolo y llevándolo a los cancerígenas) pueden causar alteraciones en la
ribosomas celulares, donde se procederá al molécula de los ácidos nucleicos, ocasionando
ensamblaje de las proteínas. Como se verá, es un enfermedades que, en ciertos casos, pueden llegar
proceso complejo que no podría darse sin estos a ser transmisibles a las generaciones venideras.
compuestos fundamentales para la vida.
1.1.1. GENERALIDADES (BASES NITROGENADAS, AZUCARES Y GRUPO

FOSFATO)
El conocimiento acerca de los ácidos nucleicos es nucleicos, los monómeros son los nucleótidos.
muy importante y es necesario, ya que tienen como Cuando estos monómeros se combinan, la cadena
principal función el trasmitir de padres a hijos los resultante se llama polinucleótido (poli- =
caracteres hereditarios; es decir, todos aquellos "muchos").
aspectos que determinan a un individuo, ya sea la
contextura, el tamaño u otros rasgos físicos. Componentes de los nucleótidos
Ahora bien, los ácidos nucleicos, es decir, tanto el Para entender un poco, el término nucleótidos hace
ADN como el ARN son esenciales para el desarrollo referencia a un tipo de biomolécula que se
de cada ser vivo, de eso no hay duda. Estas grandes encuentra formada por la unión de: una estructura
moléculas se pueden encontrar tanto dentro del anular que contiene nitrógeno llamada base
núcleo como en el citoplasma de las células, Pero, nitrogenada, una molécula de ácido fosfórico o un
¿Qué hace que ellos puedan cumplir dicha función?,
pues eso es posible gracias a su estructura, la cual
está formada por la polimerización de pequeñas
moléculas orgánicas, unidades monómeras de
llamadas nucleótidos.
Los ácidos nucleicos son cadenas de nucleótidos

enlazado de forma lineal, por lo que se consideran
polímeros, en el caso del ADN, suelen ser polímeros
muy largos. Un polímero es una macromolécula
formada por la unión de unidades similares que se
Fig. 39 Estructura general de un nucleótido
denominan monómeros. En el caso de los ácidos
71
grupo fosfato y un azúcar de cinco carbonos información de los nucleótidos y además, todas las
(pentosa). Fig. 39 Esta composición es importante hebras de la hélice del ADN se encuentran
para que los nucleótidos puedan cumplir con sus conectadas entre ellas por bases nitrogenadas.
funciones y los beneficios de los ácidos nucleicos en
general.
Son compuestos orgánicos cíclicos, con dos o
más átomos de nitrógeno, que constituyen una
parte fundamental de los nucleótidos, nucleósidos y
ácidos nucleicos. Desde el punto de vista de la
Base nitrogenada Biología existen cinco bases nitrogenadas
Las bases nitrogenadas de los nucleótidos son principales, que se clasifican en dos grupos:
moléculas orgánicas (basadas en carbono),
• Bases púricas (derivadas de la estructura de
compuestas por estructuras anulares que contienen la purina), la adenina (A) y la guanina (G),
nitrógeno. sus estructuras contienen dos anillos
fusionados de carbono y nitrógeno y
Como abreviaturas en la biología molecular, • Bases pirimidínicas (derivadas de la
las bases nitrogenadas se suelen nombrar por sus estructura de la pirimidina), la timina (T), la
símbolos de una letra: A, T, G, C y U. El ADN contiene citosina (C) y el uracilo (U), sus estructuras
A, T, G y C, mientras que el ARN contiene A, U, G y C contienen un solo anillo de carbono y
(es decir, la U se intercambia por T). nitrógeno.
Las cuatro primeras bases nitrogenadas se
La base nitrogenada es una de las partes encuentran en el ADN, mientras que en el ARN en
fundamentales de los nucleótidos. Contiene toda la lugar de timina existe el uracilo. Ver fig. 40.
72
Fig. 40 Estructura química de las bases nitrogenadas que forman parte de los ácidos nucleicos.
Como se muestra en la figura anterior, cada base Otro de los componentes de los nucleótidos de los
tiene una estructura única, con su propio conjunto ácidos nucleicos es el azúcar. Sin embargo,
de grupos funcionales unidos a la estructura anular. mantienen una diferencia cuando se trata del ADN
o en el ARN. En el primer caso, es un azúcar de 5
Adenina. La adenina es una purina y posee una carbonos llamado desoxirribosa, mientras que en el
estructura doble anillo. Se representa con la letra A ARN el azúcar es de 5 carbonos llamado ribosa.
en el código genético; y suele ser combinada con la
timina cuando se trata del ADN, y en el ARN se Estas dos moléculas son semejantes en estructura,
combina con el uracilo. solo con una diferencia: el segundo carbono de la
ribosa tiene un grupo hidroxilo, mientras que el
Citosina. La citosina se representa con la letra C, y carbono equivalente en la desoxirribosa tiene un
posee un anillo simple. Al momento de combinarse hidrógeno en su lugar. Los átomos de carbono de
en el ADN y el ARN, se suele realizar con la guanina
una molécula de azúcar se numeran 1', 2', 3', 4' y 5'
a través de tres enlaces de hidrógeno. (1' se lee "uno prima"), como se muestra en la figura
Guanina. La guanina se representa con el código anterior. En un nucleótido, el azúcar ocupa la
genético G. Se suele emparejar con la citosina en el posición central, la base se une al carbono 1' y el
caso del ADN; y suele ser una de las bases que más grupo (o grupos) fosfato se une al carbono 5'. Ver
importancia tienen. fig. 41.
Timina. La timina es un derivado de la pirimidina y

se representa con la letra T. Normalmente en el caso
del ADN la timina se suele emparejar con la adenina.
Uracilo. Este también es un derivado de la

pirimidina, y se representa con la letra U. En el caso
del ARN, este reemplaza a la timina, la cual forma el
ADN. Normalmente siempre se empareja con la
adenina.
Azúcar de tipo pentosa
Fig. 41 Azucares que conforman los nucleótidos. Tomado de

Academia General de Química. 2021. Guía metodológica de
Bioquímica I.BUAP
Fosfato ácidos nucleicos que tienen mayor importancia;

básicamente porque intervienen en el proceso de
El fosfato es un derivado del ácido fosfórico. Suele transporte de ATP, el cual es uno de los principales
ser uno de los compuestos de los nucleótidos de los
73
nucleótidos que sirven para la obtención de energía En una célula, el nucleótido que está por añadirse al
a nivel celular. final de una cadena de polinucleótidos contendrá
una serie de tres grupos
Los nucleótidos pueden tener solo un grupo fosfato fosfato. Cuando el nucleótido
o una cadena de hasta tres grupos fosfato que se se une a la cadena creciente de
unen al carbono 5' del azúcar. Algunas fuentes de ADN o ARN, pierde dos grupos
información química utilizan el término fosfato. Por lo tanto, en una
"nucleótido" solo para el caso de un fosfato, pero en cadena de ADN o ARN, cada
biología molecular generalmente se acepta la Fig. 42 Molécula del fosfato.
nucleótido solo tiene un grupo
definición más amplia. fosfato. Ver. Fig. 42
Nucleósidos C = citidina, U = uridina, y para los

desoxiribonucleósidos de A, G, C y T tienen el prefijo
La adición de un azúcar de tipo pentosa a una base agregado <<desoxi>> (por ejemplo, la
nitrogenada mediante un enlace de tipo glucosídico desoxiadenosina). EL compuesto desoxitimidina se
produce un nucleósido, cuando este contiene al llama a menudo simplemente timidina, dando por
azúcar ribosa se le conoce como ribonucleósido, si sobreentendido el prefijo <<desoxi>> porque solo se
el azúcar es la 2-desoxirribosa, se produce un incorpora al ADN.
desoxiribonucleósido.
Los átomos de carbono y de nitrógeno de los anillos
El compuesto resultante se nombra con el nombre
de la base y del azúcar se numeran por separado.
de la base nitrogenada seguido del subfijo –osina Notese que los carbonos de la pentosa están
para el caso de las bases puricas, o –idina para el numerados de 1á 5´; por tanto, cuando se hace
caso de las bases pririmídicas. Si la pentosa presente referencia al carbono 5´de un nucleósido (o de un
es la desoxirribosa el nucleósido se nombra con el
nucleótido), se está especificando un átomo de
prefijo desoxi-. carbono de la pentosa, no uno de una base. Fig. 43
Los ribonucleósidos de las bases nitrogenadas se les
denominan para A = adenosina, para G = guanosina,
74
Fig. 43 Estructura de dos nucleósidos, la citidina y la adenosina. Tomada de
https://www.asturnatura.com/articulos/nucleotidos-acido-nucleico-adn/nucleosidos-
nucleotidos.php
Nucleótidos para que los nucleótidos puedan cumplir con sus

funciones y los beneficios de los ácidos nucleicos en
Una vez revisado las estructuras que de manera
general, continuaremos abordando su estructura.
general que conforman a los nucleótidos (base
nitrogenada, un fosfato y un azúcar de tipo La molécula de azúcar tiene una posición central en
pentosa), para comprender más el término el nucleótido, la base se conecta a uno de sus
nucleótidos que hace referencia a un tipo de carbonos y el grupo (o grupos) fosfato, a otro, ver
biomolécula donde su composición es importante fig. 44, 45 y 46.
Fig. 44 Esquema de conformación de un nucleótido. Tomado de Menéndez Valderrey, Juan Luis.

“Nucleosidos y nucleótidos”. Asturnatura.com. Num. 485.
https://www.asturnatura.com/articulos/nucleotidos-acido-nucleico-adn/nucleosidos-
nucleotidos.php
75
Fig. 46 Estructura general de un nucleótido. Tomado de Fig. 45 Estructura del nucleótido, ATP.
Academia General de Química. 2021. Guía metodológica
de Bioquímica I.BUAP
La adición de uno o más grupos fosfato a un El tipo de pentosa se indica por medio del prefijo en
nucleosido produce un nucleotido. El primer grupo las denominaciones <<5´-ribonucleotido>> y <<5´-
fosfato se une mediante un enlace éster al 5´-OH de desoxiribonucleotido>>. Ver fig.45, el ATP, muestra
la pentosa formándose 5´-fosfato o u 5¨-nucleotido. esta estructuración.
Los nucleótidos son unas moléculas orgánicas Sin embargo, para entenderlo de una manera más
importantes para la construcción del ADN y del ARN, sencilla podemos decir que los polinucleótidos son
son los principales componentes de los ácidos biopolímeros (polímeros producidos por
nucleicos, por lo que juegan un papel fundamental organismos vivos), que se encuentran formados por
en la genética y todo lo que respecta a las nucleótidos; los cuales, a su vez, consisten en una
características hereditarias. Además, cumplen base nitrogenada, un residuo de carbono y un grupo
muchas otras funciones en lo que respecta a la vida fosfato.
y señalización celular, el metabolismo y las
reacciones enzimáticas. El ADN se diferencia en este caso del ARN, no solo
por el tipo de residuo de carbono, sino también por
¿Qué son los polinucleótidos de los ácidos el tipo de base nitrogenada; aunque el ADN y el ARN
nucleicos? no ocurren en el mismo polinucleótido, los cuatro
tipos de nucleótidos pueden aparecer en cualquier
Cada elemento de los nucleótidos juega un papel
orden de la cadena. La secuencia de tipos del ADN o
fundamental en su composición y en algún proceso; ARN para un polinucleótido dado, es el factor
por lo que es importante conocer cada uno de estos principal que determina la función en el organismo
componentes, sin embargo, hay que resaltar que vivo.
todo esto es posible gracias a su estructura, como
nucleótidos y polinucleótidos. Es por ello que La cadena de polinucleótidos de los ácidos nucleicos
conoceremos un poco más sobre los polinucleótidos se caracteriza por tener dos extremos totalmente
de los ácidos nucleicos. diferentes. El extremo 5 donde hay un fosfato
disponible para enlazar con un nucleótido libre del
Los polinucleótidos de los ácidos nucleicos, por su carbono, y un extremo 3; en donde está expuesto el
parte, vendrían siendo una cadena de nucleótidos. hidroxilo unido al carbono del último nucleótido.
76
Es por ello que se dice que la cadena presenta Sin duda el conocimiento sobre la estructura, y en
polaridad, puesto que tiene un extremo en el inicio especial sobre los polinucleótidos de los ácidos
y otro extremo en su fin. nucleicos, han permitido una explicación más clara
de todo lo que tiene que ver con el código genético,
A medida que, en la cadena del ADN o ARN, se van el control de la síntesis de proteínas, el proceso de
agregando nuevos nucleótidos, esta crece en su trasmisión de la información genética de padres a
extremo 3, cuando se va uniendo con el fosfato del hijos; en fin, todo lo que tiene que ver con la
nucleótido entrante. Esto quiere decir que se va genética de los seres vivos, por ende, es que son tan
formando una cadena en la que cada azúcar se va importantes.
uniendo a sus componentes cercanos por una serie
de enlaces; los cuales se conocen por el nombre de
enlaces fosfodiéster. Ver fig. 47.
77
Fig. 47 Formación de fragmento de ARN. Tomado de Menéndez Valderrey, Juan Luis. “Nucleosidos y nucleótidos”. Asturnatura.com.
Num. 485. https://www.asturnatura.com/articulos/nucleotidos-acido-nucleico-adn/nucleosidos-nucleotidos.php
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN BIOLÓGICA DEL ADN
El ácido desoxirribonucleico, seres vivos. En las células eucariotas, el ADN se ubica

frecuentemente abreviado como ADN (y también principalmente en el núcleo celular y dentro de las
DNA, del inglés deoxyribonucleic acid), más mitocondrias y los cloroplastos. En cambio, en las
conocido como ADN, es uno de los dos tipos de células procariotas, el ADN no se encuentra
ácidos nucleicos que existen. El ADN se encuentra encerrado en una envoltura membranosa, aunque sí
dentro de las células, en el núcleo celular de los se encuentra en una región especializada de la
78
célula llamada nucleoide, el citoplasma y suele ser La cantidad de macromoléculas de ADN diferentes
una sola molécula con forma circular. que tiene un organismo depende de su especie. Hay
bacterias que tienen una única molécula de ADN
En eucariontes, el ADN se suele separar en que adopta una forma circular. En el caso del ser
un número de fragmentos lineales muy largos humano, cada célula tiene en su núcleo 46
llamados cromosomas, mientras que, en moléculas de ADN (o, lo que es lo mismo, 23 pares).
procariontes, como las bacterias, los cromosomas Este material genético está en forma de cromatina
son mucho más pequeños y a menudo circulares (en y, al momento de la división celular, se compacta y
forma de anillo). Un cromosoma puede contener da lugar a los cromosomas.
decenas de miles de genes, y cada uno proporciona
instrucciones sobre cómo hacer un producto
particular que necesita la célula.
Estructura del ADN
El ADN es una macromolécula; una molécula de gran (pentosa), para el caso del ADN es la desoxirribosa,
tamaño que se compone de muchas subunidades un grupo fosfato formado por átomos de fósforo y
más pequeñas. En este caso, cada macromolécula oxígeno y una base nitrogenada que puede ser
de ADN está formada por una sucesión de moléculas adenina (A), timina (T), guanina (G) o citosina (C),
más pequeñas llamadas nucleótidos, recordemos según cómo se agrupen los átomos de carbono,
que cada nucleótido está compuesto por una hidrógeno, oxígeno y nitrógeno en la molécula.
molécula de azúcar con 5 átomos de carbono
79
Doble hélice del ADN
La doble hélice es la descripción de la estructura

de una molécula de ADN. Cada macromolécula de
ADN está constituida por dos hebras que tienen
millones de nucleótidos enlazados. Una molécula
de ADN consiste por tanto en dos hebras o
cadenas que serpentean una alrededor de la otra
como una escalera de caracol, esta estructura
ayuda a almacenar la información de forma
segura al mantener esencialmente una copia
doble de su información. Ver fig. 48.
Fig. 48 Estructura general del ADN. Tomado de

https://www.acidosnucleicos.org/que-son/
El descubrimiento de la estructura de doble hélice escalera; las bases de un par se unen entre sí
del ADN se realizó gracias al trabajo de numerosos mediante puentes de hidrógeno.
científicos en los años 1950.
Cada cadena tiene una espina dorsal en la cual se

alternan un azúcar (desoxirribosa) y un grupo
fosfato. A cada azúcar se une una de las cuatro
bases: adenina (A), citosina (C), guanina (G) o timina
(T). Ver fig. 48, 49 y 50
Fig. 49 Representación esquemática de la

complementariedad de los nucleótidos.
Tomado de Academia General de Química.
2021. Guía metodológica de Bioquímica I.
BUAP
Las bases nitrogenadas se extienden hacia el

interior, en parejas, como los peldaños de una
80
Además de ser complementarias, las dos hebras de se une al carbono 3’ del segundo nucleótido. Y así
una macromolécula de ADN son antiparalelas. Esto sucesivamente. En una hebra, el azúcar del primer
se debe a que las hebras del ADN tienen una nucleótido tiene el carbono 3’ libre y el último
orientación por cómo se forma el enlace entre los azúcar tiene el carbono 5’ libre. Es por lo que se dice
nucleótidos de 3’ a 5’. Cada grupo fosfato está unido que el sentido de una hebra es de 3’ a 5’. La hebra
al carbono 5’ de la pentosa. Cuando se enlazan dos complementaria, al ser antiparalela, tiene el sentido
nucleótidos, el grupo fosfato del primer nucleótido contrario. Ver fig. 48, 49 y 50.
Fig. 50 Representación de la unión de nucleótidos mostrando la interacción por puentes de hidrogeno entre las bases nitrogenadas, el enlace
fosfodiéster y la dirección de unión de las cadenas. Tomado de Academia General de Química. 2021. Guía metodológica de Bioquímica I. BUAP
Reglas de Chargaff unidades de medida muy utilizadas son la kilobase

(kb) que equivale a 1.000 pares de bases, y la
Cada hebra sirve como un molde para la megabase (Mb) que equivale a un millón de pares
creación de una nueva hebra complementaria. Las de bases. Las uniones o enlaces entre estas bases se
bases complementarias se unen unas con otras. Las forman por puentes de hidrógeno que mantienen a
dos hebras o cadenas se mantienen unidas por las dos hebras juntas y enrolladas, dando lugar a la
enlaces entre las bases nitrogenadas, estas hebras doble hélice con la que se representa el ADN. Al ser
son complementarias porque las bases complementarias, ambas hebras llevan la misma
nitrogenadas se aparean según las reglas de información genética.
Chargaff: A con T y C con G. La cantidad de purina
(A+G) es siempre igual a la cantidad de primidina Funciones del ADN
(T+C). Se estima que el genoma humano tiene
alrededor de 3.000 millones de pares de bases. Dos El ADN es una molécula hereditaria contiene
y mantiene la información genética usada en el
81
desarrollo y el funcionamiento de los organismos organismos, esto es facilita el uso de la
vivos y es responsable de su transmisión hereditaria información genética para dirigir la síntesis
de la información que las células necesitan para de nuevas proteínas, los ribosomas, son
consideradas máquinas celulares, producen
sobrevivir y crear descendencia.
también proteínas, y muchas de las enzimas
Tiene dos funciones replicarse durante la se encuentran hechas de ARN, que permite
la producción de proteínas.
división celular y dirigir la transcripción (creación) de
• El estudio del ADN permite reconocer y
RNA. La información que contiene se encuentra en distinguir una especie o un individuo; se
los genes, que son secciones a lo largo de la pueden detectar enfermedades derivadas
molécula de ADN que contienen un "código" que la de mutaciones genéticas y se puede
célula utiliza para crear ARN y, en última instancia, estudiar la evolución de los seres vivos
proteínas. Siendo más específicos: (filogenia molecular), entre otras cosas.
(Editorial Grudemi (2021). ADN.
• La principal función del ADN radica en el Recuperado de Enciclopedia de Biología.
almacenamiento de la información genética
de cualquier ser vivo. Esto es indispensable
puesto que contiene todos los datos Reparación del ADN
necesarios de cada organismo en particular
y lo que lo diferencia de otras especies Funciones del metabolismo celular pueden
biológicas, la información pasa desde las generar materiales de subproductos que pueden ser
células «madre» a las «hijas» en el proceso perjudiciales para las estructuras genéticas de la
de mitosis, lo que hace que todas las células célula. Las deficiencias de nutrientes y materiales de
de un individuo tengan la misma radicales libres potencialmente puede desglose la
información (excepto las gametas que estructura de los ácidos nucleicos ADN. Moléculas
llevan la mitad de la información genética
de ADN están equipados para llevar a cabo una serie
debido al proceso de meiosis),
reproduciendo así su información biológica, de reacciones químicas en las que dañan las partes
permitiendo la expresión mediante la de la cadena de ADN pueden ser reparados. Estos
síntesis de RNA y en última instancia, la de procesos de reparación se llevan a cabo por enzimas
las proteínas que codifican. especializadas que comienzan a reconstruir
• Proporciona las instrucciones sobre cómo (y químicamente pausas que aparecen dentro de los
cuándo) hacer muchas proteínas necesarias componentes de nucleótidos que componen los
para construir y mantener en
hilos.
funcionamiento células, tejidos y
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN BIOLÓGICA DEL ARN
El ácido ribonucleico, más conocido como ARN o del ADN y hace una copia de ellos. Cada ARN surge
RNA, es uno de los dos tipos de ácidos nucleicos que como una copia de una porción del ADN que se hace
existen. Materiales de ARN son fabricados por los durante la transcripción. En este proceso, los
ácidos nucleicos ADN. Este proceso se lleva a cabo ribonucleótidos se aparean con una hebra de ADN
durante el proceso de reproducción de ADN en la que sirve de molde y luego se unen entre sí
que se producen moléculas de ARN de cadena formando la molécula del ARN. Esto es catalizado
correspondientes junto con las hebras de ADN por la ARN polimerasa.
duplicadas, se crea cuando la célula "lee" los genes
82
De esta manera, el ARN contiene toda la • Las moléculas de ARN son generalmente
información de la porción de ADN que fue copiada, monocatenarias. Sin embargo, en la cadena
O
pero esta información se encuentra en una
O
NH
macromolécula química y funcionalmente O
-
P O U
-
diferente. O O
N O
5´
Estructura del ARN O O OH

O
P
- N
El ARN es también es una macromolécula formada O O
NH
N
G
por una sucesión de moléculas más pequeñas O N
NH2
llamadas nucleótidos. Es por lo que el ARN (al igual
que el ADN) se considera un polímero formado por O O OH NH2
subunidades llamadas monómeros. Cada O

-
P
N
O
macromolécula de ARN está compuesta por una C
N O
O
hebra de nucleótidos unidos por enlaces
fosfodiéster. Fig. 51. Estos se forman entre el
O O OH NH2
carbono 3’ de una ribosa y el 5’ de la siguiente.
P
N
Dentro de una hebra de ARN, pueden producirse O
-
O
A
N
apareamientos entre las bases complementarias de O

N N
manera similar a lo que ocurre entre dos hebras de

O
ADN. O
-
P O OH
-
O
3´
A pesar de la similitud, el ARN se diferencia
Fig. 51 Estructura química de la cadena de ARN.
estructuralmente del DNA en tres aspectos:
sencilla de ARN se pueden producir
• El azúcar del ARN es la ribosa, en el carbono dobleces o bucles que implican
2’ tiene un grupo hidroxilo (OH). apareamiento de bases: AU y GC. Esto da
lugar a muy diversas clases de estructuras
• En las bases nitrogenadas, la timina se
secundarias y terciarias y no quede lineal.
sustituye por uracilo. La timina posee un
Las hebras de ARN pueden adquirir
grupo –CH3 en el C5, mientras que el uracilo
diferentes formas en el espacio según cada
presenta un –H. Las otras bases son
tipo de ARN.
comunes a las del DNA (Adenina, guanina y
citocina).
Tipos y funciones de ARN El ARN también puede funcionar como una

molécula hereditaria, almacenando la información
Moléculas de ARN, son responsables de la de forma permanente como lo hace el ADN en los
transferencia de la información genética recibida de virus, no así en las células no virales, el mensajero
moléculas de ADN a otras áreas de la célula, para RNA (mRNA) copia la información del ADN y la lleva
luego trabajar para coordinar las reacciones a la maquinaria celular para crear proteínas. Los
químicas involucradas en la fabricación de la ribosomas utilizan la información del ARN como
proteína necesaria para construir y reparar las planos para crear proteínas, y las proteínas realizan
células. casi todas las funciones de la célula. La transferencia
83
de ARN (tRNA) transporta aminoácidos a los codón de inicio (AUG), codones que codifican para
ribosomas para sintetizar proteínas. diferentes aminoácidos y 3 codones que indican el
fin de la traducción. El ARN mensajero es un ácido
Existen varios tipos de ARN tanto en células nucleico monocatenario, al contrario que el ADN
procariotas como eucariotas, aunque hay 3 que se que es bicatenario.
destacan: el ARN mensajero (ARNm), el ARN
ribosomal (ARMr) y el ARN de transferencia (ARNt). El ARNm sale del núcleo y se lee en los
Cada uno de estos ARN cumple funciones ribosomas donde se fabrica la proteína que la célula
determinadas en el proceso de síntesis proteica. quería obtener. El proceso de fabricar una proteína
Otros ARN tienen funciones catalíticas, como la ARN siguiendo las instrucciones almacenadas en el
polimerasa, y funciones estructurales. Ver fig. 14. ARNm se llama traducción porque se pasa de un
lenguaje de 4 letras (los 4 nucleótidos) en que están
A. ARN mensajero (mRNA) "escritos" el ADN y el ARN al lenguaje de 20 letras
Es preciso que la célula copie la información (los 20 aminoácidos) en que están "escritas" las
contenida en el ADN a una molécula que actúa como proteínas.
mensajero y que es capaz de viajar del núcleo al
B. ARN ribosomal (rRNA)
citoplasma. Esta molécula recibe el nombre de ARN
mensajero (ARNm). El proceso de fabricar una Es uno de los componentes principales de los
molécula de ARNm a partir de las instrucciones de ribosomas, por tal razón es que se conoce por este
una molécula de ADN, se denomina transcripción. nombre. Cabe resaltar que este tipo de ARN
interviene directamente en la síntesis de proteínas;
Este tipo de ácido ribonucleico es de cadena
es decir, que participa en la creación de proteínas en
simple, el ARNm es aquel que surge de la
el organismo, ya que es el encargado de recibir la
transcripción de un gen y su función es la de llevar
información genética y de traducir las proteínas. El
toda la información genética del ADN que se
ARNr también surge en el núcleo, a partir de la
encuentra en el núcleo, hasta los ribosomas en el
transcripción del ADN; pero se sintetiza, más
citoplasma; en donde se traduce dicha información
específicamente, en el nucleolo. Este tipo de ARN no
para sintetizar las proteínas necesarias. Luego de la
lleva información para fabricar una protreína sino
transcripción, el ARN sufre un proceso llamado
que su función consiste en conformar los ribosomas
splicing, que consiste en cortar porciones de la
que se encuentran en el citoplasma y en el retículo
hebra que no llevan información necesaria para la
endoplasmático rugoso. Estas organelas celulares
proteína (exones) y unir las porciones que sí tienen
están formadas por ARNr y proteínas, y su función
información relevante (intrones). El proceso de
es ser el nexo entre el ARNm y el ARNt para que
splicing permite que de un mismo gen se produzcan
ocurra la traducción y síntesis proteica. Conforma
distintos ARNm (y, por ende, distintas proteínas)
aproximadamente el 75% del RNA celular.
según qué porciones se cortan y eliminan. Conforma
aproximadamente el 5% del RNA celular. C. ARN de transferencia
Todos los ARNm tienen una seguidilla de 3 Principalmente su función es de encargarse de
nucleótidos que indican dónde debe comenzar la codificar el mensaje del ARNm y la de transportar los
traducción y la síntesis proteica: AUG. A partir de aminoácidos hacia los ribosomas, para
esta secuencia, la hebra de ARNm se lee cada tres posteriormente ordenarlos. Una vez que todos
bases. Este triplete se denomina codón: hay un estos aminoácidos se unen correctamente, se
84
comienza a dar paso a la producción de proteínas en reguladores. Estos tipos de ácidos son aquellos que
el proceso de síntesis de proteínas. regulan la expresión genética, que no es más que el
proceso en el cual los microorganismos transforman
El ARNt consiste en una cadena de entre 70 y 90 la información codificada por los ácidos nucleicos en
nucleótidos que adquiere una forma de «hoja de proteínas.
trébol». Esta estructura tiene dos regiones
importantes: un extremo libre al que se une uno de Entre estos tipos podemos mencionar los siguientes:
los 20 aminoácidos y una secuencia de tres
nucleótidos llamada anticodón, que se encuentra en • ARN de interferencia.
• Micro ARN.
una de las asas del trébol. El anticodón es la
• ARN interferente pequeño.
secuencia complementaria a un codón del ARNm.
• ARN asociados a Piwi.
De esta manera, el ARNt es quien realiza la lectura • ARN antisentido.
ARNm y la traducción de esta información en una • ARN largo no codificante.
seguidilla de aminoácidos que constituirán la • Riboswitch.
proteína codificada en el ARNm. Conforma
aproximadamente el 75% del RNA celular.
Claramente estos tipos de ARN no son tan conocidos
D. ARN reguladores como los tres primeros mencionados, pero eso no
quiere decir que no sean importantes. Es por ello
Los tipos de ARN mencionados anteriormente
que resulta fundamental conocer todo sobre los
son aquellos que intervienen en la síntesis De
tipos de ARN que existen en los ácidos nucleicos; ya
proteínas, pero vale la pena acotar que no son los
que como bien lo pudimos notar, cada uno cumple
únicos que existen, ya que también hay muchos ARN
una función particular.
85
Fig. 52 Representación de la estructura de los diferentes tipos de RNA. Tomado de Academia General de Química.
2021. Guía metodológica de Bioquímica I. BUAP
Dogma central de la Biología Molecular
Afirma que el flujo de información va del La información genética está contenida en

DNA al RNA y del RNA a las proteínas, es los genes, segmentos de ADN que llevan
unidireccional, no se puede revertir y permite que la información para fabricar un producto funcional
información genética pase a las proteínas. Este determinado. Nuestro genoma tiene
dogma fue establecido por Crick y posteriormente aproximadamente 30.000 genes. Sólo una pequeña
modificado o completado. parte del genoma es codificante; la mayor parte
corresponde a secuencias cortas móviles no
Dado que en la célula cada molécula tiene codificantes o a secuencias regulatorias.
una función y las proteínas son las encargadas de
realizar “el trabajo duro” (formar estructuras, Por tanto, el dogma central de la biología
catalizar reacciones enzimáticas, activar genes, molecular describe el proceso en dos pasos
entre otras), la información contenida en forma de transcripción y traducción por el cual la información
genes debe, de alguna manera, ser convertida en genética lleva a la producción de proteínas.
proteínas. Describimos los procesos que involucran
la traducción de este código y la síntesis de
proteínas.
86
Síntesis de proteínas
El ADN se divide en unidades funcionales llamadas dogma central) y otros actúan traducidos a cadenas
genes, los cuales pueden especificar polipétidos polipeptídicas.
(proteínas y subunidades proteicas) o ARN
funcionales (como los ARNt y ARNr) La información de un gen, se utiliza para construir
un producto funcional en un proceso llamado
Los genes como unidades funcionales; existen varias expresión génica.
definiciones, desde el punto de vista clásico son el
segmento de DNA que determina un solo carácter, Los genes que codifican polipetidos expresan en dos
desde la bioquímica es una secuencia de DNA que pasos. En este proceso, la información fluye de ADN
– ARN – Proteína, lo que constituye una relación
posee la información necesaria para la síntesis de un
RNA funcional o un péptido (proteínas con varias direccional conocida el dogma central de la biología
cadenas polipetidicas codificadas por distintos molecular. Además, las proteínas controlan el
proceso de replicación del ADN uniéndose a una
genes), y molecularmente se considera un gen como
una unidad de transcripción, unos genes se secuencia específica en el ADN. De esta manera
transcriben a diferentes clases de RNA (funcionales, pueden activar o inhibir la transcripción de un gen
por lo que son el paso final, siendo excepción del determinado. Ver fig. 53
Fig. 53 Representación de dogma central de la biología. Tomado de

https://tse3.mm.bing.net/th?id=OIP._5wBXy92ZTgS1eHFPJ-1xwHaCv&pid=Api&P=0&w=438&h=162
No obstante, este dogma tiene sus excepciones en La estructura del gen, como unidad de transcripción
los retrovirus. Este tipo de virus se caracteriza consta de dos regiones diferenciadas; secuencia
porque su información genética no está almacenada codificante que es donde reside la información
en una molécula de ADN sino en una molécula de genética que se va a traducir para dar lugar a
ARN y para que estos virus puedan multiplicarse es proteínas u otras moléculas funcionales y la región
necesario que su información genética pase de ARN promotora que es la región reguladora, controla
a ADN. Para ello, necesitan una enzima especial, la cuando, donde y como se tiene que expresar la
transcriptasa inversa. Uno de los retrovirus más información de la región codificante. Ver fig. 53
conocidos es el virus de la inmunodeficiencia
humana (VIH) que causa el SIDA.
87
.
Fig. 54 Representación de regiones diferenciadas en la estructura del gen y su función en la síntesis de proteínas. Tomado de
https://tse3.mm.bing.net/th?id=OIP.Or7QdP_RFxw4QhvuY1RzsgHaKe&pid=Api&P=0&w=118&h=167
El proceso de fabricación de una proteína puede no con una determinada cantidad de nucleótidos que
finalizar con la formación de la cadena de contienen la información necesaria para sintetizar
aminoácidos y el plegamiento de la proteína en el una secuencia de aminoácidos (una proteína o una
espacio, sino que algunas proteínas se someten parte de ella). Cada uno de estos segmentos es un
además a otras modificaciones como la glicosilación, gen. Pero en el ADN también hay segmentos que no
consistente en la adición de azúcares. llevan información para sintetizar proteínas, sino
que sirven, entre otras funciones, para regular la
El RNA permite la autoduplicación. Este proceso es transferencia o para fabricar ARN ribosomal.
importante y se lleva a cabo cuando a través del ARN
se realiza la duplicación del ADN. Básicamente esto Resumiendo, el dogma “enriquecido” establece que
es fundamental para permitir y asegurar que se (Ver fig. 54 y 55):
transmita toda la información a la siguiente
generación, en el momento en el que ocurre la 1. Replicación: Las moléculas que almacenan la
información genética de los seres vivos y los
división celular.
virus son capaces de generar copias de ellas
mismas por síntesis homocatalítica.
A partir de esta se pueden sintetizar todas las
proteínas que necesita un individuo para llevar a Se sintetiza una copia idéntica del ADN, cadena
cabo sus funciones vitales. Hay segmentos del ADN molecular ósea constituida por distintos tipos
88
de moléculas, largo y extremadamente delgado, una enzima helicasa y una RNA polimerasa,
hay 4 tipos de eslabones y son las moléculas tiene lugar en la fase S del ciclo celular, es
denominadas nucleótidos. Por lo que es el semiconservativo, es decir cada doble hélice
mecanismo por el cual el ADN se duplica, de una conserva una hebra original y una nueva. Ver fig.
molécula de ADN, se obtienen dos totalmente 55 y 56.
idénticas. Ver fig. 56 y 57.
– ADN → ADN
Fig. 55 Representación de replicación en la síntesis de proteínas. Tomado de – ARN

https://tse1.mm.bing.net/th?id=OIP.u3DXQk3aba02YpSIHEXfQgHaFj&pid=Api&P=0&w=243&h=182
→ ARN
Comienza en el núcleo con la génesis del
RNA mensajero a partir de DNA, con ayuda de
Fig. 56 Modelos de replicación en la síntesis de proteínas. Tomado de

https://tse1.mm.bing.net/th?id=OIP.baep647wojX678M6mIpxaQHaFj&pid=Api&P=0&w=237&h=177
En la imagen anterior, podemos observar los tipos

de replicación que se da en los diferentes tipos de
células
89
En la transcripción, la secuencia de ADN de un
gen se copia para obtener una molécula de ARN.
2. Transcripción: Proceso por el cual Fig. 58 Representación de la formación del Pre-ARNm en la síntesis de proteínas. Tomado de
transfiere la información del ADN, la https://tse2.mm.bing.net/th?id=OIP.UGelW7qt1oi03Bxu4WAMMwHaFj&pid=Api&P=0&w=246
secuencia de ADN de un gen se copia &h=185
para obtener a un ARN, continua la
síntesis en el ribosoma donde el RNAt
llevará un anticodon para cada triplete
de bases RNAm, que traerá consigo un
aminoácido específico, lo hará varias
veces para unir una serie de aminoácidos, hay
un triplete específico para cada proteína.
Existen diferentes tipos de ARN; mARN, rRNA y
tRNA. Se obtiene un ARN de cada gen
cromosómico. Sucede por acción enzimática
dentro del núcleo.
Las reacciones heterocatalíticas de los

ácidos nucleicos puede generar mensajeros de Este proceso es llamado Transcripción porque
proteínas, moléculas de ARN estructurales y/o Fig. 57 Modelos de la transcripción en la síntesis de proteínas. Tomado de
funcionales, ribozimas, o incluso genomas https://tse4.mm.bing.net/th?id=OIP.W_E3VgzqG1y4KBA34faAqgHaDP&pid=Api
&P=0&w=475&h=208
virales por dos vías distintas:
implica reescribir, o trascribir, la secuencia de
a) Transcripción, ARN → ARNm, ARNsn, ADN en un alfabeto de ARN similar. En
ARNsno, ARNr, microARN, ARNs, ARNt, eucariontes la molécula de ARN debe someterse
ARNnc, ribozimas, etc. a un procesamiento para convertirse en un ARN
mensajero (ARNm). Proceso mediante el cual se
b) Transcripción inversa, ARN → ADN,
particularmente de virus y transposones, lleva a cabo la síntesis de la proteína. Ocurre en
por medio de una actividad que se verifica, el citoplasma y para la mayoría de las proteínas
estrictamente, en ambientes celulares. Es de forma continua, durante todo el ciclo celular
decir, la transcripción inversa es una a excepción de la etapa M. Se caracteriza por ser
actividad celular- aunque se empleen para un proceso gradual y repetitivo. Ver fig. 57
ello, por ejemplo, enzimas virales.
c) Procesamiento del mRNA: es una etapa

intermedia entre la transcripción y la La RNA polimerasa II complementa las bases con sus
traducción en eucariontes; en la cual el
respectivas contrapartes, con la excepción de que el
mRNA es modificado para hacerlo funcional
y definitivo. ARN formado no tiene Timina por tanto utiliza
Uracilo, una vez formado el ARNm, este se despega
90
del ADN, sin embargo, este ARN aún no está listo todos los componentes de la traducción. El GTP
para sintetizar alguna proteína por esto se le llama aporta la energía para el ensamblaje. El tRNA
pre-mARN. Ver fig. 58 y 61. iniciador está en el sitio P del ribosoma; el sitio
A esta disponible para el tRNA que carga al
Fig. 59 Representación del molde y antimolde en la

transcripción. Tomado de
https://tse3.mm.bing.net/th?id=OIP.8LHVmoDR8hKOLPWH-
qJVzAAAAA&pid=Api&P=0&w=240&h=166
Sucede en las etapas, inicio, elongación y

terminación, la reacción comienza en el origen y es
bidireccional, el DNA es sintetizado siempre en Fig. 60 Modelos de la transcripción en la síntesis de proteínas. Tomado de
sentido 5´-3´, por DNA polimerasa. En la horquilla de https://tse1.mm.bing.net/th?id=OIP.0DxmNaB-It-
8iLUgCKQFSAHaEs&pid=Api&P=0&w=258&h=163
replicación la hebra conductora se sintetiza
continuamente en la misma dirección que el
movimiento de la horquilla de replicación; la hebra
rezagada se sintetiza de forma discontinua en
fragmentos de Okazaki, que son unidos
posteriormente, cuando se estudia el proceso de
replicación normalmente se realiza para la bacteria
E. coli, para células eucariotas es más complejo el
proceso, pero fundamentalmente es el mismo. Ver
fig. 59.
El código de tripletes, para cada gen, una

sección de cadena de DNA molde en la
transcripción, siguiendo las reglas de apareamiento
de bases U por T, después la valoración se lee el
mRNA por medio de secuencias de tripletes de bases
llamadas codones. Cada codón es especifico de un
aminoácido que será añadido a la cadena
Fig. 61 Representación de Tripletes. Tomado de
polipeptídica. Ver fig. 60 https://tse3.mm.bing.net/th?id=OIP.InCjCSZIaivVzVkBgY
d6OwAAAA&pid=Api&P=0&w=109&h=163
aminoácido siguiente. Ver fig. 62.

3. Traducción: inicia con la llegada de una
subunidad ribosómica grande completa al
complejo de iniciación, las proteínas llamadas
“factores de iniciación” se requieren para reunir
91
Fig. 62 Representación del complejo de iniciación. Tomado de https://tse1.mm.bing.net/th?id=OIP.V2BqqJYSTaLmr17yq-
oE5QHaFj&pid=Api&P=0&w=241&h=181
Interpreta el mensaje copiado por el RNA en aminoacido tRNA (aminoácido activado) y esta
los ribosomas para dar origen a una cadena de entrega un aminoácido a una cadena
aminoácidos con una secuencia específica. El polipetidica en crecimiento sobre un ribosoma.
proceso termina en el aparato de Golgi donde
los aminoácidos ya unidos a la proteína que se Los ARNm celulares son traducidos a un
está formando, viajan al aparato de Golgi donde polipéptido específico. Algunos virus, sin
embargo, tienen un genoma con estructura de
son empaquetados y se define qué tipo de
proteína será. ARNm, lo que los hace su propio mensajero. Es
decir, hay genomas virales que pueden ser
Después de la transcripción (y de algunos directamente traducidos.
pasos de procesamiento en eucariontes), la
molécula de ARNm está lista para dirigir la En la traducción, la secuencia de ARNm se
codifica, se traduce una hebra en una proteína,
síntesis de proteínas. El proceso de usar
información de un ARNm para producir un para especificar la secuencia de aminoácidos de
polipéptido se llama traducción. Primer paso de un polipétido. El nombre de traducción refleja
que la secuencia de nucleótidos del ARNm se
la expresión génica donde se copia la secuencia
de ADN de un gen para producir una molecula debe traducir al idioma, completamente
de ARN. diferente, de los aminoácidos, se traduce en la
secuencia de aminoácidos de un polipéptido.
En la preparación se lleva acabo la Los aminoácidos se traducen mediante codones
activación de los aminoacil tRNA, en el cual cada de 3 bases de tRNA. Estos codones de tRNA se
aminoácido se une al tRNA adecuado por medio unen al mRNA, acoplando los aminoácidos.
de una enzima especifica llamada aminoacil Sucede en el citoplasma, mediante ribosomas
tRNA sintetasa, existen 20 aminoacidos . La conformadas de rRNA. Específicamente, los
sintetasa cataliza el enlace covalente del nucleótidos del ARNm se leen en tripletes
aminoácido a su tRNA en un proceso regulado (grupos de tres) llamados codones. Cada codón
por el hidrolisis del ATP, la enzima libera al especifica un aminoácido en particular o en una
92
señal de alto. Este conjunto de relaciones se
conoce como código genético. Ver fig. 63,64 y
65.
Fig. 64 Representación de código genético. Tomado de

https://tse4.mm.bing.net/th?id=OIP.0vUgge5KRwGDlHZ0vMTtzwHaFj&pid=Api&P=0&w=226&h=170
Fig. 63 Representación de la traducción en la síntesis de proteínas. Tomado de

https://tse3.mm.bing.net/th?id=OIP.8LHVmoDR8hKOLPWH-
qJVzAAAAA&pid=Api&P=0&w=240&h=166
La traducción del ribosoma, son complejos de Fig. 65 Representación de anticodon en la síntesis de

proteínas. Tomado de
RNA y proteínas, está formado por dos subunidades https://tse3.mm.bing.net/th?id=OIP.8LHVmoDR8hKOLP
una pequeña y una grande, posee además 3 sitios WH-qJVzAAAAA&pid=Api&P=0&w=240&h=166
para que puedan ser ocupados por el tRNA, sitio A
(de aminoácidos), sitio P (de péptido), Sitio E (de
exit).
93
La replicación depende del apareamiento de bases
complementarias. La replicación del ADN ocurre con
la ayuda de varias enzimas. Estas enzimas "abren"
las moléculas de ADN cuando rompen los enlaces de
hidrógeno que mantienen unidas las dos hebras.
Fig. 66 Representación de los sitios de traducción en la síntesis

de proteínas. Tomado de
https://tse1.mm.bing.net/th?id=OIP.NV8KaQ_cJb3Oa7dhU8yx
7AHaFj&pid=Api&P=0&w=216&h=162
Fig. 67 Rompimiento de las hebras de ADN. Tomado de
https://www.acidosnucleicos.org/que-son/
4. Una vez que la información biológica es
traducida a péptido, no es posible seguir la vía
inversa. Es decir, no es posible ni Péptido → Existen varios tipos de mecanismos de reparación
Péptido, ni Péptido → ARN, ni Péptido → ADN. del DNA. Entre ellos están las reparaciones por
fotorreactivación, por escisión de bases y por
Un poco más del mecanismo semiconservativo
escisión de nucleótidos, por rompimiento de la
Podemos resumir que los seres vivos deben poseer doble cadena y por recombinación.
mecanismos eficientes para una síntesis rápida y
La recombinación genética, un proceso en el
exacta del DNA. La replicación del DNA ocurre
que se intercambian las secuencias de DNA entre
mediante un mecanismo semiconservador; esto es,
diferentes moléculas de DNA, ocurre en dos formas.
cada una de las dos cadenas originales se utiliza
En la recombinación general, el intercambio se
como plantilla (molde) para sintetizar una cadena
produce entre secuencias de cromosomas
nueva. Las actividades enzimáticas necesarias para
homólogos. En la recombinación específica de sitio,
la replicación del DNA se utilizan en el
el intercambio de secuencias sólo requiere
desenrollamiento de éste, en la síntesis de
secuencias homólogas cortas. Las interacciones
cebadores y de polinucleótidos, en el control del
DNA-proteína son las principales causales del
superenrollamiento y en el ligamiento. Aunque las
intercambio de secuencias que no tienen mucha
características básicas de la replicación del DNA son
homología.
similares en procariotas y en eucariotas, hay
diferencias significativas (p. ej., el tiempo y la La transposición, el movimiento de
velocidad de replicación, la cantidad de orígenes de elementos genéticos (transposones) de un lugar a
replicación, el tamaño de los fragmentos de Okazaki otro del genoma, pueden causar cambios genéticos
y la estructura de la maquinaria de replicación). como inserciones, deleciones y transposiciones. El
movimiento de los retrotransposones, que se
encuentra en grandes cantidades en los genomas
94
eucariotas, puede causar enfermedades o crear mensajero, puede utilizarse por varios ribosomas
oportunidades para la diversidad genética. simultáneamente.
Ahora sabemos que los codones de ARNm

están formados por tres bases nitrogenadas y cada
Instrucciones para usar el código genético uno codifica diferentes aminoácidos, para que los
puedas ubicar, el código señala en donde está la
Como existen 20 aminoácidos diferentes y
primera, segunda y tercera base y cada una de ellas
sólo hay cuatro nucleótidos en el ARNm (Adenina,
te las indica en forma ordenada de acuerdo a la
Uracilo, Citosina y Guanina), es evidente que la
secuencia del triplete correspondiente a cada
relación no puede ser de un aminoácido por cada
aminoácido, por ejemplo el triplete que codifica a la
nucleótido, ni tampoco por cada dos nucleótidos,
treonina es ACA, por lo que buscaras en la columna
porque los cuatro tomados de dos en dos, sólo dan
de la izquierda la primera base que es A, en la
dieciséis posibilidades.
columna de arriba buscaras la C, en la de la derecha
La colinearidad debe establecerse como la A y en el sitio en donde coincidan las tres estará la
mínimo entre cada aminoácido y tripletes de treonina. Ver Fig. 68.
nucleótidos. Como hay sesenta y cuatro tripletes
diferentes -combinación de cuatro elementos
o nucleótidos tomados de tres en tres con
repetición, es obvio que algunos aminoácidos
deben corresponderse con varios tripletes
diferentes. Los tripletes que codifican
aminoácidos se denominan codones.
Los aminoácidos son transportados

por el ARN de transferencia (ARNt), específico
para cada uno de ellos, y llevados hasta el ARN
mensajero (ARNm), dónde se aparean el codón
de éste y el anticodón del ARN de
transferencia, por complementariedad de
bases, y de ésta forma, se sitúan en la posición
que les corresponde. Una vez finalizada la
síntesis de una proteína, el ARN mensajero
queda libre y puede ser leído de nuevo.
De hecho, es muy frecuente que

antes de que finalice una proteína, comienza
otra, por lo que, una misma molécula de ARN
Fig. 68 Código genético. Tomado de
https://tse1.mm.bing.net/th?id=OIP.eMqlL5BjfisuNNqLnAbnIAHaEk&pid=Api
&P=0&w=269&h=165
95
1. Retomando las lecturas realizadas de los temas abordados y de
ser necesario realiza una investigación complementaria sobre ellos.
2. Elabora una tabla

comparativa sobre COMPETENCIAS GENÉRICAS
los ácidos nucleicos, que resuma su características,
conformación y función principal, completando los espacios
solicitados en la tabla de abajo.
lingüísticas, matemáticas o
3. Sigue las instrucciones de tu docente para contestar las gráficas.
columnas.
4. Comenta en plenaria las respuestas de tu cuadro. argumentos de manera clara,
coherente y sintética. a una
serie de fenómenos.
Estructura ADN ARN
Azúcar que lo forma
Formado por las bases

nitrogenadas
Contiene grupo fosfato
Numero de cadenas que lo

conforman
Forma que adquiere
Localización
Función principal
96
1. De acuerdo con las lecturas realizadas de los temas abordados mediante representaciones
contesta los ejercicios y preguntas en cada apartado. lingüísticas, matemáticas o
gráficas.
2. De ser necesario realiza una investigación rápida en bibliografía y
en la web. 6.4 Estructura ideas y
3. Sigue las instrucciones de tu docente para contestar las columnas. argumentos de manera clara,
coherente y sintética. a una
Comenta en plenaria las respuestas de tu cuadro serie de fenómenos.
1. ¿De la siguiente hebra molde de ADN 3ÁGC ATA TTT 5´ escribe cual es la secuencia de aminoácidos
que se produce después de la traducción?
2. ¿Para la secuencia de ARN 5´GUG AUG AGA GGU GAG 3ćuál es la secuencia de aminoácidos que se
produce cuando se traduce este ARN?
97
3. ¿Cuál será la hebra de ARN que se producirá de la hebra de ADN 3ÁGGTAAGATGA 5´que sirve como
molde para la transcripción?
98
2. FUNDAMENTOS DE TÉCNICAS DE BIOLOGÍA MOLECULAR
Identifica las principales técnicas de biología molecular mediante la

lectura de artículos científicos de su aplicación para comprender su
importancia en perfeccionamiento genético y las características de
especies que impactan en la mejora de su calidad de vida.
1. Elabora el siguiente
cuadro CQA, sobre las
técnicas de biología COMPETENCIAS GENÉRICAS
molecular respondiendo las 4.1 Expresa ideas y conceptos
siguientes preguntas en cada mediante representaciones
columna, contesta inicialmente las columnas 1 y 2. lingüísticas, matemáticas o
gráficas.
2. Sigue las instrucciones de tu docente para contestar las
columnas. 5.3 Identifica los sistemas y
3. Comenta en plenaria las respuestas de tu cuadro. reglas o principios medulares
fenómenos.
99
1. Realiza atentamente la siguiente lectura sobre los métodos de
extracción y purificación de ácidos nucleicos a partir de diferentes
tipos de muestras.
2. En equipo de 3 personas, elabora un mapa conceptual sobre la

importancia de extraer y purificar los ácidos nucleicos y de las diferentes COMPETENCIAS GENÉRICAS
técnicas usadas. Revisa el instrumento de evaluación correspondiente.
3. Sigue las instrucciones de tu docente para la presentación de tu actividad. 4.1 Expresa ideas y conceptos
lingüísticas, matemáticas o
gráficas
MÉTODOS DE EXTRACCIÓN Y PURIFICACIÓN DE ÁCIDOS NUCLEICOS A

PARTIR DE DIFERENTES TIPOS DE MUESTRAS
.
Los ácidos nucleicos son los portadores de determinación cuantitativa y cualitativa de ácidos
información genética, la molécula de información nucleicos.
biológica más importante y el principal objeto de la
investigación en biología molecular. Por tanto, la El ácido nucleico es un electrolito anfótero, que
extracción de ácidos nucleicos es la operación más es equivalente a un poliácido. Se puede usar un
importante y básica en la tecnología experimental tampón neutro o alcalino para disociar el ácido
de biología molecular. nucleico en aniones, que se colocan en un campo
eléctrico y se mueven hacia el ánodo. Este es el
El ADN se concentra principalmente en el principio de la electroforesis.
núcleo, las mitocondrias y los cloroplastos, mientras
que el ARN se distribuye principalmente en el Las técnicas de biología molecular sirven para
citoplasma. analizar ácidos nucleicos y para detectar, e
identificar tanto microorganismos, como diferentes
En los ácidos nucleicos, las bases de purina y las genotipos dentro de una misma especie y genes de
bases de pirimidina tienen dobles enlaces resistencia al tratamiento farmacológico. Todas
conjugados, por lo que los ácidos nucleicos tienen estas técnicas necesitan un paso previo de
características de absorción ultravioleta. La extracción de ADN o ARN. Una vez extraído debe
absorción ultravioleta de la sal sódica del ADN es de purificarse de forma adecuada para evitar la
alrededor de 260 nm y su absorbancia está presencia en la muestra de inhibidores o sustancias
representada por A260. Está en el canal de que contaminen y que impidan la correcta
absorción a 230 nm, por lo que se puede utilizar la realización de la técnica posterior.
espectroscopia ultravioleta. El fotómetro realiza la
100
La extracción del ADN es el paso más crucial en esta forma, los ácidos nucleicos libres de sustancias
todo el proceso relacionado con la biología contaminantes quedan retenidos en la membrana y
molecular. Se suelen utilizar kits comercializados posteriormente se recuperan añadiendo agua o un
que incluyen el protocolo específico para la tampón específico.
extracción.
Los métodos de extracción de ADN se Ultracentrifugación: por diferencia de densidad se
caracterizan por la lisis de la célula, la inactivación separan las partículas, las más densas sedimentan y
de las enzimas nucleasas celulares y la separación de las menos densas flotan. Para favorecer este
los ácidos nucleicos de los demás restos celulares. proceso se lleva a cabo la centrifugación.
Pueden ser de diferentes tipos: rotura mecánica Cromatografía: se utiliza una matriz con poros
(trituración, lisis hipotónica), por tratamiento hidrofílicos que dejará pasar las moléculas más
químico (detergentes, agentes caotrópicos, pequeñas. Las moléculas grandes quedarán eluidas
reducción con tioles) o por digestión enzimática en el volumen vacío por orden decreciente.
(proteinasa K).
Con los avances en la biología molecular se han Electroforesis: se basa en la separación de los ácidos
desarrollado múltiples equipos que realizan la nucleicos mediante gel de poliacrilamida. Las
extracción de ADN de la muestra de forma moléculas más pequeñas se moverán a mayor
totalmente automatizada en un corto periodo de velocidad y las más grandes más despacio. Cuando
tiempo, lo cual supone una gran ventaja en este las moléculas de ADN son muy grandes, se usan
primer paso del proceso. geles de agarosa. En función del tamaño de las
Las técnicas de biología molecular se deben moléculas, se pueden usar diferentes
realizar en muestras de ADN totalmente puros, para concentraciones de agarosa o poliacrilamida en el
obtener resultados correctos, evitando tanto falsos gel.
positivos como negativos.
Los métodos de purificación del ADN pueden Principios y requisitos de la extracción y purificación
basarse en diferentes acciones: de ácidos nucleicos.
extracción/precipitación, ultrafiltración,
cromatografía, centrifugación y separación por 1. Asegurar la integridad de la estructura primaria
afinidad. El uso de un tipo u otro dependerá de la del ácido nucleico;
muestra obtenida, la cantidad de esta, el tipo de
2. Eliminar la contaminación de otras moléculas
ácido nucleico y la técnica posterior con la que se va
(como eliminar la interferencia de ARN al extraer
a trabajar.
ADN);
Extracción/precipitación: tiene lugar un primer 3. No debe haber disolventes orgánicos y altas
paso en el que se extraen contaminantes como fenol concentraciones de iones metálicos que puedan
y cloroformo de la muestra de ácidos nucleicos inhibir las enzimas en las muestras de ácido
extraídos, y un segundo paso en el que se precipitan nucleico;
los ácidos nucleicos con isopropanol o etanol. Es un
método laborioso y que utiliza productos tóxicos. El 4. Minimizar al máximo las sustancias
fenol y el cloroformo actúan como inhibidores de la macromoleculares como proteínas, polisacáridos y
reacción de la PCR, por lo que si se utiliza este lípidos.
método es necesario eliminar restos de estos
productos para que la posterior reacción de PCR sea 5. Eliminar la contaminación de otras moléculas de
correcta. ácido nucleico, como eliminar el ARN al extraer
moléculas de ADN, y viceversa.
Ultrafiltración: se utiliza una membrana que actúa
de filtro sobre la que se coloca la muestra de ácidos
nucleicos extraídos y se somete a centrifugación. De Tipo de extracción de ácido nucleico
101
1. Extracción de ARN total Inventado en 1956, después del tratamiento con
fenol / cloroformo de un líquido triturador de
Del ARN total, el 75-85% es ARNr (principalmente células o un homogeneizado de tejidos, los
ARNr 28S-26S / 23S y 18S / 16S), y el resto está componentes del ácido nucleico compuestos
formado por ARNm y ARN pequeño con diferentes principalmente por ADN se disuelven en la fase
pesos moleculares y secuencias de nucleótidos acuosa, y los lípidos están contenidos
como ARNt, ARNr 5S, 5.8S ARNr, miARN, ARNip, ARN principalmente en la fase orgánica y las proteínas se
nuclear pequeño (ARN nuclear pequeño, ARNnn) y encuentran entre las dos fases.
ARN nucleolar pequeño (ARN nuceolar pequeño,
ARNsno) y otros componentes. El fenol y el cloroformo se utilizan para extraer ADN
mediante el uso de fenol como desnaturalizante de
2. extracción de miARN proteínas. La extracción repetida desnaturalizará la
proteína. El SDS (dodecilsulfonato de sodio) lisará la
Los microARN (miARN) son moléculas de ARN
membrana celular y digerirá la proteína o
pequeñas y altamente conservadas, como los ARN
polipéptido o péptido pequeño en presencia de
de interferencia pequeños (ARNip), que regulan la
proteinasa K y EDTA. Las moléculas, desnaturalizan
expresión de sus moléculas de ARNm homólogas
y degradan la proteína nuclear, liberando el ADN de
mediante el emparejamiento de bases con ellas para
la proteína nuclear. Mientras que el ADN es
evitar la expresión a través de varios mecanismos.
fácilmente soluble en agua, pero insoluble en
Se han convertido en una agencia reguladora clave
disolventes orgánicos. La superficie de las moléculas
para el desarrollo, la proliferación celular, la
de proteína tiene grupos hidrófilos, que también son
diferenciación y el ciclo celular.
fáciles de hidratar, y se forma una capa de
3. Extracción de ADN genómico hidratación en la superficie, de modo que las
moléculas de proteína pueden ingresar suavemente
Para la investigación de la estructura y función de los a la solución acuosa para formar una solución
genes y el diagnóstico de genes, generalmente se coloidal estable.
requiere que la longitud del fragmento obtenido no
sea inferior a 100-200 kb. En el proceso de Cuando existe la solución orgánica, la estabilidad
extracción de ADN, se deben evitar en la medida de coloidal de la proteína se destruye, desnaturaliza y
lo posible varios factores que causan la precipita. Después de la centrifugación, el
fragmentación y degradación del ADN para disolvente orgánico está en el fondo del tubo de
garantizar la integridad del ADN y sentar las bases ensayo (fase orgánica), el ADN está en la fase acuosa
para experimentos posteriores. superior y la proteína se precipita entre las dos
fases. Utilizando el principio de extracción, de
4. Extracción de plásmidos acuerdo con el ácido nucleico proteico disuelto en
diferentes capas de reactivo, la punta de la pipeta se
El método de extracción de plásmidos consiste en extiende a las diferentes capas líquidas para extraer
eliminar el ARN, separar el plásmido del ADN los componentes requeridos, y el ácido nucleico
genómico bacteriano y eliminar las proteínas y purificado se obtiene después de múltiples lavados.
otras impurezas para obtener un plásmido
relativamente puro. La desventaja es que, debido al uso de fenol,
cloroformo y otros reactivos, la toxicidad es
relativamente alta, la operación a largo plazo tiene
un mayor impacto en la salud del personal, la tasa
Método de extracción y purificación de ácidos
de recuperación de ácido nucleico es baja y la
nucleicos.
pérdida es grande. Debido al gran sistema
1. Método de extracción de fenol / cloroformo operativo, la repetibilidad de la operación de
diferentes experimentadores es pobre. No es
102
propicio para proteger el ARN y es difícil realizar La extracción alcalina utiliza principalmente la
operaciones de miniaturización. diferencia topológica entre plásmidos circulares
covalentemente cerrados y cromatina lineal para
La ventaja es que utiliza reactivos y medicamentos separarlos. En condiciones alcalinas, las proteínas
comunes en los laboratorios y el costo es desnaturalizadas son solubles.
relativamente bajo.
6. Método de agrietamiento por ebullición
2. Método de precipitación de alcohol
Calentar la solución de ADN para utilizar las
El etanol puede eliminar la capa de hidratación de características de las moléculas de ADN lineales para
ácido nucleico y exponer los grupos fosfato cargados separar los fragmentos de ADN del precipitado
negativamente. Los iones cargados positivamente formado por proteínas desnaturalizadas y restos
como NA ﹢ pueden combinarse con los grupos celulares por centrifugación.
fosfato para formar un precipitado.
3. Método de columna de cromatografía
A través del material especial de adsorción de matriz

de silicio, el ADN se puede adsorber 7. Método de cuentas nano magnéticas
específicamente, y el ARN y la proteína pueden
pasar sin problemas, y luego usar alto contenido de La superficie de las nanopartículas
sal y bajo pH para unir el ácido nucleico, y elución de superparamagnéticas es modificada y modificada
bajo contenido de sal y alto pH para separar y por nanotecnología para preparar perlas
purificar el ácido nucleico. nanomagnéticas de óxido de silicio
superparamagnéticas. Las perlas magnéticas
4. Purificación de la columna de centrifugado pueden reconocer específicamente y combinarse
eficientemente con moléculas de ácido nucleico en
Este método utiliza la superficie del ácido nucleico la interfaz microscópica. Utilizando el
para cubrirla con una película delgada compuesta de superparamagnetismo de nanoesferas de sílice,
moléculas de agua. En un entorno con alto bajo la acción de sales caotrópicas (clorhidrato de
contenido de sal, esta membrana hidrófila se guanidina, isotiocianato de guanidina, etc.) y un
destruirá para que el ácido nucleico pueda campo magnético externo, se separan ADN y ARN de
adsorberse en la columna de rotación, mientras que sangre, tejidos animales, alimentos,
otras impurezas, como proteínas y productos del microorganismos patógenos y otras muestras.
metabolismo, etc., se separarán del ácido nucleico
mediante precipitación centrífuga. y se utilizan principalmente para extraer ADN y ARN
de muestras de suero o plasma humano. En
Pero aun así, el método de purificación de la términos generales, la muestra se mezcla con el
columna de centrifugación todavía tiene tampón de unión y perlas magnéticas. Después de
deficiencias: que el ácido nucleico se combina con las perlas
• Muy dependiente de la capacidad de unión magnéticas, el campo magnético lo lava y captura
de la membrana de adsorción; varias veces. El ácido nucleico eluido puede
• La elución incompleta conduce a la pérdida detectarse mediante PCR u otros métodos
de ácido nucleico; específicos para detectar ADN o ARN específicos.
• El ácido nucleico no se puede extraer en
grandes cantidades. La separación magnética también se usa
ampliamente en la industria del diagnóstico y puede
lograr métodos de extracción de ácido nucleico
5. Método alcalino de craqueo térmico automatizados y de alto rendimiento.
103
Los diferentes tipos de pruebas genéticas implicarán 4. Amplia compatibilidad, adecuada para muestras
pasos de extracción y purificación de ácidos de biología molecular comunes, incluidas bacterias,
nucleicos. Entre los métodos de extracción y insectos, diversos tejidos animales, células orales,
purificación de ácidos nucleicos, tanto el método cabello, bacterias y virus en tejidos, etc.
líquido como el método de columna giratoria
implican el uso de sustancias orgánicas tóxicas, que 9. Otros métodos
son dañinas para el medio ambiente y los
Además de los métodos comúnmente usados
operadores del experimento.
mencionados anteriormente, existen múltiples
El método de perlas magnéticas requiere un tampón métodos tales como ultrasonidos, congelación y
de perlas magnéticas especialmente formulado y descongelación repetidas, hidrólisis enzimática y
perlas magnéticas especialmente modificadas. lisis hipotónica.
Desde los aspectos de costo y operación, ambos
tienen altos costos y pasos de operación
engorrosos. Al mismo tiempo, también limita el
proceso de automatización y la promoción de
aplicaciones. Por lo tanto, el desarrollo de un
método de liberación rápida de ácido nucleico que
pueda liberar rápidamente ácido nucleico sin
afectar los experimentos de pruebas genéticas
Métodos habituales de extracción y purificación de
posteriores se ha convertido en un problema
ácidos nucleicos que se utilizan en el diagnóstico in
urgente por resolver.
vitro
8.Tecnología de liberación rápida de ácidos
El diagnóstico in vitro se refiere a productos y
nucleicos genéticos
servicios que obtienen información de diagnóstico
El kit de liberación de ADN está dedicado a liberar clínico al analizar muestras humanas (sangre, fluidos
rápidamente ADN amplificado por fluorescencia a corporales, tejidos, etc.) fuera del cuerpo humano
temperatura constante de varias muestras para determinar enfermedades o funciones
comunes. Tiene las siguientes características: corporales.
1. El agente de liberación de ácido nucleico puede Uno de los pasos clave en la detección de muestras
lisar rápidamente la muestra y liberar el ADN de la humanas es la purificación de ácidos nucleicos (ADN
muestra en la solución. No es necesario preparar y ARN) en la muestra. El método de purificación de
ningún reactivo usted mismo y no se utilizan ácidos nucleicos es un factor importante que afecta
reactivos tóxicos como fenol y cloroformo. la calidad del ácido nucleico extraído, y solo el ácido
nucleico de alta calidad puede cumplir con varias
2. La operación es simple, solo se necesita un paso aplicaciones posteriores.
(aproximadamente 3 minutos) para obtener la
plantilla de ADN para la amplificación de El ácido nucleico es la base de la biología molecular,
fluorescencia a temperatura constante, sin ningún y la extracción de ácido nucleico es un umbral para
paso de operación como centrifugación y la detección de ácido nucleico, e incluso toda la
extracción. industria molecular no puede eludir el umbral. En
muchos casos, la calidad de la extracción de ácido
3. Todo el proceso se completa solo en un tubo de nucleico de una muestra determina directamente la
centrífuga, lo que evita la pérdida de muestras y no validez de los resultados de la prueba.
es fácil de contaminación cruzada. Es más simple y
conveniente que los kits de extracción de uso Conocimientos básicos de ácido nucleico.
común.
104
El ácido nucleico se divide en ácido automático. Con la mejora de la automatización y la
desoxirribonucleico (ADN) y ácido ribonucleico inteligencia de los sistemas de extracción de ácidos
(ARN), entre los cuales el ARN se puede dividir en nucleicos, los métodos instrumentales de
ARN ribosómico (ARN r), ARN mensajero (ARN m) y preparación de ácidos nucleicos se han aplicado
ARN de transferencia (ARN t) según diferentes gradualmente al proceso de detección clínica y
funciones. existe una tendencia a reemplazar el trabajo
manual.
El ADN se concentra principalmente en el núcleo, las
mitocondrias y los cloroplastos, mientras que el ARN Sin embargo, la preparación de ácido nucleico del
se distribuye principalmente en el citoplasma. instrumento también tiene sus deficiencias y
deficiencias. Esto requiere que el usuario tenga una
¿Por qué es necesaria la extracción de ácido comprensión clara de los enlaces clave y formule las
nucleico? contramedidas correspondientes, lo cual es una
ayuda importante para mejorar de manera integral
La extracción de ácidos nucleicos proporciona
la calidad de las pruebas.
respuestas a una gran cantidad de investigaciones y
aplicaciones extensas, y el ácido nucleico obtenido 1. Influencia de la función de detección de
se puede utilizar de diversas formas. El propósito inyección de muestra en la calidad
exacto de la investigación determina el tipo de ácido
nucleico que se extraerá; la aplicación de ácido En el sistema de extracción de ácido nucleico de
nucleico a menudo afecta la elección del método de inyección automática de muestras, aunque algunos
extracción. Para determinar el mejor método de sistemas tienen mejores funciones de monitoreo de
investigación, es necesario tener una comprensión inyección de muestras y una alta precisión de
clara de las aplicaciones posteriores de los ácidos inyección de muestras, algunos sistemas de
nucleicos y cualquier limitación potencial extracción de ácidos nucleicos usan puntas sin
relacionada con el tipo de muestra. Aunque el función de inducción o usan inducción Hay
método de lisis celular es diferente según el tipo de diferencias en la calidad de las puntas, y a veces, el
muestra, el principio básico de la extracción de ácido fallo de la inducción conduce a una inyección de
nucleico general sigue siendo el mismo: las muestra insuficiente o nula. Esto es particularmente
muestras de células o tejidos se lisan para eliminar importante para los sistemas que utilizan placas de
contaminantes que no son ácidos nucleicos. pocillos profundos para la preparación de ácidos
nucleicos. Los usuarios deben fortalecer el
1. Método de extracción de fenol y cloroformo mantenimiento y el mantenimiento del instrumento
para mantenerlo continuamente en funcionamiento
2. Purificación de la columna de centrifugado
normal. Además, los resultados de las pruebas se
3. Método de perlas magnéticas para la tecnología deben realizar un seguimiento continuo. Una vez
de separación de ácidos nucleicos que se encuentra la retroalimentación de resultados
inexactos, la causa debe encontrarse a tiempo. Si el
4. Tecnología de liberación rápida de ácidos instrumento se utiliza para la preparación de ácido
nucleicos genéticos nucleico después de la inyección manual de la
muestra, este problema no existirá.
2. Diferencias en la precisión del funcionamiento

¿Cuáles son los problemas de calidad del sistema mecánico del instrumento
de extracción de ácidos nucleicos?
En términos de movimiento y agarre del brazo del
Dado que una detección completa por PCR requiere robot, la precisión de los diferentes sistemas de
los «dos procesos» de preparación de ácido nucleico extracción de ácido nucleico varía enormemente.
y amplificación por PCR, no existe un sistema de Para los sistemas automáticos de extracción de
detección de ácido nucleico completamente
105
ácido nucleico con un mayor grado de inteligencia, Aunque la automatización de instrumentos tiene su
existe una función de alarma de apagado inmediato estandarización y consistencia, debido a las
cuando el brazo del robot no funciona, aunque diferentes texturas de diferentes muestras, como
afecta el proceso de trabajo, pero no afecta la sustancias interferentes, impurezas, filamentos de
calidad de las pruebas. Sin embargo, algunos fibra, etc., estas sustancias afectarán la calidad de
instrumentos no tienen funciones de alarma y adsorción y elución de ácidos nucleicos, aunque el
detección de fallas de brazo mecánico. Por ejemplo, kit en sí tiene resistencia a estas funciones de
algunos sistemas de extracción de ácido nucleico interferencia, pero el sistema de extracción de
pueden quitar la placa de pozos profundos y seguir ácidos nucleicos inevitablemente tiene diferencias
funcionando. Tales instrumentos necesitan preparar entre los pocillos de movimiento de perlas
ácidos nucleicos bajo la supervisión de magnéticas, adsorción y elución de ácidos nucleicos,
experimentadores para encontrar problemas a especialmente si solo se utiliza el sistema de
tiempo. Por lo tanto, la «automatización de extracción de ácidos nucleicos sin mantenimiento.
instrumentos» no es «inteligencia artificial» y las Por lo tanto, el mantenimiento regular y completo
responsabilidades humanas no pueden ignorarse, del instrumento es la clave para garantizar la
de lo contrario será difícil obtener resultados uniformidad de las pruebas.
continuos de alta calidad.
Clasificación de técnicas de biología molecular
3. Fuentes de contaminación de la preparación de
ácido nucleico del instrumento Dentro de las técnicas de biología molecular
tenemos la siguiente clasificación general:
La experiencia práctica a largo plazo ha demostrado
que los aerosoles evaporados naturalmente no son 1. ENZIMAS DE RESTRICCIÓN
la causa principal de la contaminación por detección 2. CLONAJE. VECTORES
de PCR, ¡pero la contaminación cruzada es el -Plásmidos
culpable! Incluso COBAS, que utiliza unidades SPU -Fagos
para la preparación de ácidos nucleicos, no puede -YAC, PAC y BAC
evitar la contaminación cruzada causada por el 3. HIBRIDACIÓN DE ÁCIDOS NUCLEICOS
estallido de burbujas, pero la probabilidad es baja. -Southern y Northern blot
Sin embargo, es difícil evitar la contaminación -Hibridación “in situ”
cruzada de los instrumentos que utilizan placas de -Microarray de DNA
96 pocillos profundos para la preparación de ácido 4. LIBRERIAS DE DNA
nucleico debido a la potencia, calentamiento, -Genotecas
elución y otros enlaces entre los pocillos cercanos. -Librerías de cDNA
5. POLYMERASE CHAIN REACTION (PCR) y RT-PCR
Por lo tanto, el control de la contaminación de 6. EXPRESIÓN DE PROTEÍNAS
laboratorio de la preparación de ácido nucleico del -Producción de animales genéticamente
instrumento es muy necesario. Especialmente en los modificados
hospitales de enfermedades infecciosas, la mayoría 7. MUTAGÉNESIS DIRIGIDA
de sus muestras provienen de pacientes con ácido 8. SECUENCIACIÓN DEL DNA
nucleico positivo. El establecimiento de múltiples -Método de Sanger
controles negativos es necesario para el -Secuenciación automática
seguimiento, pero es difícil de lograr en el trabajo 9. INTERACCIONES PROTEÍNA-PROTEÍNA
clínico debido al alto costo y la molestia. 10. -Doble híbrido en levadura
4. Problemas de calidad causados por diferencias A continuación, solo mencionaremos algunas para
en el movimiento y elución de las perlas nuestro conocimiento debido a la amplitud de la
magnéticas teoría y práctica de las teorías.
106
Técnica de Reacción en cadena de la polimerasa • Fase de apareamiento o annealing. Fig. 70
(PCR)
La técnica de la PCR consiste en la amplificación de
una región específica de ADN utilizando unos
primers o cebadores (secuencias de ADN que
delimitan la zona de amplificación, que tienen una
longitud de 15-30 nucleótidos y son
complementarios a la región del ADN que se quiere
amplificar). Se basa en la acción de diferentes
enzimas, entre ellas la ADN polimerasa, que
incorpora los nucleótidos en la síntesis de nuevas
cadenas de ADN (amplificación).
En esta técnica se reproduce lo que tiene lugar en el
interior de la célula. La muestra de ADN se añade en
Fig. 70 Fase de apareamiento o annealing. Adaptada de BosterBio®. Tomado
un tubo eppendorf junto con los primers, los
de https://www.npunto.es/content/src/pdf- rticulo/5f69a919884e7Art5.pdf
desoxinucleótidos (dATP, dCTP, dGTP y dTTP), una
ADN polimerasa termoestable y un cofactor de esta
enzima (normalmente magnesio). Una vez • Fase de extensión o elongación. Fig 71
introducidos todos los reactivos necesarios para el
desarrollo de la técnica, se someterán a una serie de
ciclos (25-40 ciclos), con cambios de temperatura
característicos y que permitirán amplificar la región
concreta del ADN de la muestra.
Cada uno de estos ciclos que forman parte de la

técnica de amplificación consta de tres fases, con
sus respectivos cambios de temperatura:
• Fase de desnaturalización Fig 69
Fig. 71 Fase de elongación. Adaptada de BosterBio®.. Adaptada de

BosterBio®. Tomado de https://www.npunto.es/content/src/pdf-
rticulo/5f69a919884e7Art5.pdf
Fig. 69 Fase de desnaturalización: separación de hebras de ADN.

Adaptada de BosterBio®. Tomado de
https://www.npunto.es/content/src/pdf-
rticulo/5f69a919884e7Art5.pdf
107
La PCR convencional se ha utilizado para la determinar la relación clonal entre diferentes
detección e identificación de patógenos presentes infecciones gracias a la amplificación de genes o
en alimentos (por ejemplo Arcobacter spp en carne secuencias de ADN polimórficas.
aviar), para la identificación de los genes asociados
a la virulencia de las diferentes especies y para PCR en tiempo real o qPCR
identificar E. coli enterotoxigénica amplificando las Esta variante de la PCR añade marcadores
enterotoxinas (LT y ST), entre otras aplicaciones. fluorescentes con el objetivo de saber la cantidad de
ADN inicial en todo momento y detectar la presencia
de variaciones genéticas.
La emisión de fluorescencia será proporcional al
número de moléculas producidas, haciendo que la
técnica sea cuantitativa.
Tabla 1. Comparación PCR convencional y PCR en

tiempo real.
PCR convencional PCR en tiempo real
Detecta un único Detecta y cuantifica el
Una segmento del ADN ADN
vez Amplificación y Amplificación y
cuantificación del cuantificación en un
producto en dos fases solo paso
Menor sensibilidad Mayor sensibilidad
Menor especificidad Mayor especificidad
Equipos menos Equipos y reactivos
costosos más costosos (sondas
fluorescentes más
caras)
Tabla 2. Tipos de PCR, características y aplicaciones.
Fig. 72 Amplificación del fragmento diana del ADN de forma
exponencial. Adaptada de BosterBio®. Tomado de
https://www.npunto.es/content/src/pdf- Tipo de RPC Características Aplicaciones
rticulo/5f69a919884e7Art5.pdf RPC Estándar Amplificación Detección
de un segmento cualitativa de
amplificados los fragmentos de interés, estos se de ADN un segmento de
someten a un proceso de migración por polaridad a utilizando dos ADN.
través de un gel de agarosa, influido por dos campos partidores. La
eléctricos. Los ácidos nucleicos poseen carga detección de la
negativa (aportada por el grupo fosfato), por lo que amplificación es
al realizar la electroforesis van a migrar en dirección mediante geles
al polo positivo. Tiene una gran capacidad de de agarosa.
separación de diferentes fragmentos (de 50Kb hasta
RPC Múltiple Amplificación Detección
2Mb). Esta técnica complementaria a la PCR se
de 2 o más cualitativa de
utiliza en la detección de patógenos y genes de
segmentos de varios
resistencia a antibióticos.
ADN utilizando segmentos de
Dentro de la PCR podemos encontrar diferentes
varios ADN en una sola
variantes, teniendo cada una de ellas diferentes
partidores en reacción de
características y aplicaciones que favorecen los
una sola RPC.
diferentes diagnósticos. Todas ellas han permitido
reacción de
establecer avances en la tipificación, pudiendo
amplificación.
108
La detección de • RT-PCR en tiempo real: basada en la
la amplificación combinación de la RT-PCR con el marcaje
es mediante fluorescente.
geles de • RT-PCR multiplex: permite la amplificación
agarosa. simultánea de varios genes en una única
reacción. Se utilizan en este caso más de una
RPC-RFLP RPC estándar Detección de
pareja de primers.
(Restriction con paso polimorfismos
fragment posterior de genéticos
PCR digital
length digestión con (SNPs).
La PCR digital (dPCR) se trata de una técnica
polymorphisms) enzimas de
ultrasensible, por lo que en el diagnóstico de
restricción.
enfermedades infecciosas puede detectar la
RT (Reverse Síntesis de Expresión de
presencia de microorganismos en concentraciones
transcriptase)- cADN a partir de genes.
muy bajas, incluso aquellas que están por debajo del
RPC ARN mediante Detección de
límite de detección de la qPCR. La dPCR proporciona
transcripción virus ARN.
una cuantificación precisa y absoluta de los ácidos
reversa,
nucleicos sin una curva estándar y sin dependencia
seguido de una
de la eficiencia de amplificación.
RPC.
La PCR digital funciona dividiendo una muestra de
RPC-TR (Real RPC estándar Detección
ADN o ADNc en muchas reacciones de PCR paralelas
time) o qRPC donde se cualitativa de
individuales, depositadas en múltiples pocillos.
utilizan uno o varios
Aquellos pocillos en los que se amplifique la región
tinciones o segmentos de
diana concreta producirán señal mediante un color,
sondas con ADN.
mientras que las negativas no (se utilizan sondas
fluoróforos para Cuantificación
marcadas).
la detección de de ADN en la
los fagmentos muestra
Microarrays
amplificados. (cargas) o
La técnica de microarrays o microarreglos de ADN se
Puede ser del expresión de
basa en la hibridación de sondas cortas que se unen
tipo multiplex. genes (asociada
a secuencias cortas de regiones concretas del ADN
a una reacción
de la muestra colocadas sobre un soporte sólido.
de transcripción
Estas sondas emitirán fluorescencia que será lo que
reversa).
se detecte en un analizador.
La detección de ADN por microarrays permite
analizar simultáneamente un gran número de
secuencias de ácidos nucleicos de múltiples
Reacción en cadena de polimerasa con patógenos de una única vez.
transcriptasa inversa (RT-PCR)
Secuenciación del genoma
Es una variante de la PCR convencional en la que la La secuenciación del genoma consiste en
hebra molde que se utiliza es ácido ribonucleico determinar la secuencia completa de ADN (orden de
(ARN). A partir de esta hebra de ARN se sintetiza las bases Adenina, Citosina, Guanina y Timina) en el
ADN complementario (cDNA) sobre el que genoma. La secuenciación es fundamental para
posteriormente se realizará la PCR convencional. Se determinar los aminoácidos que codifican un gen en
trata pues, de un método dividido en dos procesos, concreto, para el diagnóstico de enfermedades y la
el primero de ellos, la transcripción inversa y el detección de mutaciones y resistencias a
segundo, la PCR Sobre esta prueba además existen tratamientos farmacológicos. Estos métodos de
diferentes variantes: secuenciación se basan en la actividad de la enzima
109
ADN polimerasa, que sintetiza ADN a partir de otro La ingeniería genética es una parte de la
fragmento de ADN produciendo su hebra biotecnología que se basa en la manipulación
complementaria. Se pueden obtener secuencias de genética de organismos con un propósito
hasta 500 bases aproximadamente. Dentro de la predeterminado, aprovechable por el hombre: se
secuenciación podemos encontrar diferentes trata de aislar el gen que produce la sustancia e
métodos, entre los cuales encontramos: introducirlo en otro ser vivo que sea más sencillo de
a. Secuenciación Sanger. manipular. Lo que se consigue es modificar las
b. Secuencia paralela, masiva o de nueva generación características hereditarias de un organismo de una
(NGS). forma dirigida por el hombre, alterando su material
c. Pirosecuencia. genético. El proceso puede utilizarse ya en bacterias
d. Hibridación de sondas de ADN. y en células eucariotas vegetales o animales. Una
e. Polimorfismo amplificado aleatorio ADN (RAPD). vez adicionada o modificada la carga cromosómica,
f. Polimorfismo de Longitud de Fragmento de el organismo en cuestión sintetiza la proteína
Restricción (RFLP)12. deseada y el aumento del rendimiento de la
producción puede obtenerse mediante el aumento
en la población portadora. Las bases de la ingeniería
Proyecto del genoma humano Los esfuerzos de los genética han consistido en resolver el problema de
bioquímicos por descubrir los mecanismos de la la localización e inserción de genes y la
herencia, que comenzaron hace un siglo, han dado multiplicación redituable de las factorías logradas.
como resultado la secuenciación del genoma Las técnicas utilizadas por la ingeniería genética son
humano. La tecnología desarrollada por los varias, y cada una atiende un aspecto de la tarea de
bioquímicos y por los biólogos moleculares, como la preparación y solución de los problemas específicos
electroforesis, las sofisticadas máquinas de esta tecnología, sin embargo, muchas de ellas
automáticas para secuenciar el DNA y la han tenido éxito en otros campos tecno científicos.
bioinformática, ha hecho posible esta extraordinaria
proeza. El proyecto del genoma humano, realizado La aplicación de las técnicas utilizadas por la
por miles de científicos en laboratorios públicos y Ingeniería Genética ha permitido elevar la calidad de
privados de todo el mundo, tardó alrededor de 15 vida del ser humano. Los organismos transgénicos
años. Ahora los investigadores comienzan a han pasado a ocupar una posición central en la
interpretar y a utilizar la enorme avalancha de biotecnología moderna, porque permiten hacer
información generada por este esfuerzo para modificaciones muy específicas del genoma que
resolver los problemas médicos y biológicos de los vale la pena analizar con detalle, debido a sus
seres humanos. importantes aplicaciones presentes y futuras.
1.Tomando en cuenta la situación didáctica inicial realiza una

investigación sobre ética en el uso de las técnicas de biología
molecular, visualiza los siguientes videos con mucha atención
https://www.youtube.com/watch?v=TF-AbEICphY
110
https://www.youtube.com/watch?v=wBB8rvulU8o
https://www.youtube.com/watch?v=M3kU9NrE82g COMPETENCIAS GENÉRICAS
2. Realiza un comentario crítico sobre la realidad sobre la 5.3 Identifica los sistemas y
manipulación, modificación genética, riesgos y beneficios e reglas o principios medulares
implicaciones éticas y sociales. que subyacen a una serie de
fenómenos.
6. Sigue las instrucciones de tu docente para la presentación de tu
argumentos de manera clara,
actividad.
coherente y sintética.
1. Retomando tu cuadro CQA, sobre las técnicas de biología molecular

COMPETENCIAS respondiendo las siguientes preguntas en cada columna, contesta ahora la
GENÉRICAS columna número 3 para concluir la actividad.
4.1 Expresa ideas y 2. Sigue las instrucciones de tu docente para contestar las columnas.
conceptos mediante 3. Comenta en plenaria las respuestas de tu cuadro.
representaciones 4. Revisa el instrumento de evaluación correspondiente.
lingüísticas, matemáticas 7. Sigue las instrucciones de tu docente para la presentación de tu actividad.
o gráficas
1. Una vez concluido este bloque y retomando las actividades realizadas, información presentada y que se
te explico sobre fundamentos de técnicas de biología molecular, realiza una investigación bibliográfica y
realiza un ensayo sobre su importancia y aplicaciones en los diferentes ámbitos de las diferentes de las
técnicas utilizadas en la investigación y para mejorar la calidad de vida del ser humano.
2. Forma equipos de 4 personas.
4. Realiza la presentación de tu actividad según indique tu profesor.
111
112
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Dmica_B%C3%A1sica_Qu%C3%ADmica_y_Funciones_de_las_Biomol%C3%A9culas
115
116

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María Cristina Margarita Rodríguez Lázaro 100337755 Preparatoria 2 de Octubre de 1968

Verónica Hortencia Martínez Blas NSS517759 Preparatoria Regional “Simón Bolívar”

Actividad 1 Preguntas de la situación didáctica

Actividad 1 Nube de palabras sobre la importancia de los aminoácidos en el organismo

Actividad 1 Preguntas situación didáctica del aprendizaje esperado 1

4.1 Expresa ideas y conceptos mediante representaciones lingüísticas,

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Desde el comienzo de la pandemia de COVID-19 se que su sistema inmunitario produzca anticuerpos

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1. Lee con atención la siguiente situación didáctica

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Las moléculas que se disuelven con facilidad

Las propiedades fisiológicas de esta molécula están

Fig. 5 Esquema del proceso de solvatación de la

(como las grasas) y son insolubles en agua recibe el

El átomo de oxígeno fuertemente electronegativo

Una molécula con carga eléctrica distribuida

Constituyen un componente inorgánico de los seres ✓ Disueltas en forma de iones.

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La entrada de Ca2+ desde el espacio

¿Fósforo y fosfato son iguales? Distribución de fósforo

El fosfato (PO4-3) es un anión crucial en la

Leche, productos lácteos, huevos, pescados

La ingesta diaria recomendada de fósforo es

Funciones del fósforo

MAGNESIO Fuentes de magnesio

En un adulto de 70 Kg el contenido normal de Mg2+ es de

Mg2+ extracelular Es el 1% del total del Mg2+corporal.

es la fracción de Mg2+ biológicamente activa.

▪ Mg2+ afecta a la conducción del impulso

Distribución del sodio en

Del total, el 50% esta en LEC

Intracelular 10% o menos

La concentración normal de Na+1 136-148 mEq/L.

Fuente y requerimientos Absorción y distribución Funciones

• La mayor parte del potasio se absorbe en el intestino delgado después de la

• Se excreta a taves de la orina

• Regulación del volumen y pH celulares

AZUFRE El azufre es un compuesto químico esencial que

Absorción, distribución y excreción

Metabolismo y funciones del azufre

Los iones extracelulares son sodio y potasio. Sus

1. Realiza la lectura COMPETENCIAS GENÉRICAS

1. pH • El gradiente de concentración de H+ entre la

2. Ácidos débiles y ácidos fuertes

Los ácidos o bases fuertes desplazan el equilibrio

Indicando el valor de la pKa, la fuerza de un ácido. A

Es importante recalcar cómo funcionan los

Fig. 8 Curva de valoración ácido-base del ácido acético.

Producción de ácidos Regulación

a. Sistema bicarbonato-ácido carbónico: b. Sistema fosfato

➢ Tiene 65% de capacidad amortiguadora en ✓ Se considera efectivo porque tiene más de un

El CO2 se difunde desde las células en el respiratoria se estimula generando hiperventilación,

El proceso se produce en los túbulos contorneados

De manera similar al proceso que ocurre en los

c) Excreción de ácido titulable