Universidad de San Carlos de Guatemala

Facultad de Agronomía
Área de Ciencias
Subárea de Ciencias Químicas
Laboratorio de Bioquímica

Nombres Carné
Kebin Eduardo Pineda Mejía 201318318
Julio Daniel Roldán Pérez 201616792

Reporte de práctica 2
Extracción, precipitación y estudio cualitativo de proteínas

RESULTADOS

Parámetro
Volumen (mL) obtenidos de clara luego
de pasar por gasa
Características del precipitado en la
primera filtración (papel de cafetera,
inciso e)
Volumen (mL) del filtrado que todavía
contiene ovoalbúmina (papel filtro,
inciso e)
Características del precipitado en la
segunda filtración (papel de cafetera,
inciso h)
Volumen del filtrado final (papel de
cafetera, inciso i)
Resultados
20ml
Quedan partes blancas (precipitado) de
aspecto ligoso en papel filtro de clara
de huevo y sulfato de amonio.
7ml
Queda un precipitado cristalino del
sulfato de amonio y un líquido filtrado
color blanco.
2ml

DISCUSIÓN DE RESULTADOS

El sulfato de amonio es conocido por formar parte de las sales que son utilizadas
para la precipitación salina de las proteínas (Lozano JA, Galindo JD, García-
Borrón JC, Martínez JH, Peñafiel R, Solano F, 2005) este es bastante soluble y el
ion de sulfato se considera divalente, por lo que permite alcanzar altas fuerzas
iónicas, por tanto las proteínas en la solución se observan menos solubles
logrando adiciones en las sales solubles como en este caso el sulfato de amonio,
la sal hace su función de extraer el agua por la unidad de la proteína y por esto la
precipitación pierde solubilidad en este caso la proteína presente en la clara del
huevo se desnaturaliza por efecto del solvente y es así como la albumina, la cual
es un tipo de proteína que se encuentran en la clara, este es transformado en
polvo y es utilizada como suplemento nutricional para la formación de músculos y
favorece a la síntesis de proteínas en el organismo, dicho esto se precipita debido
a que se encuentra en saturación con sulfato de amonio mientras que las
globulinas que es una proteína que se puede observar de una manera cristalizada,
siendo así la principal proteína del huevo, se identifican al estar en un aproximado
de un 50% de concentración del mismo.

En la precipitación de las proteínas del huevo por salación con sulfato de amonio
se hizo la preparación de una solución saturada de sulfato de amonio en donde se
disolvieron dos cucharadas de sulfato de amonio en 20 ml de agua para formar
una solución saturada la cual utilizamos para poder llevar a cabo la separación
proteica. En la precipitación de la proteína en donde fue utilizada solamente la
clara del huevo que es la que contiene la proteína albúmina se le agrego la
solución saturada para observar la precipitación, ya que la precipitación permite
eliminar selectivamente la proteína de una muestra o reducir la interacción de una
molécula. Las proteínas son solubles en agua por su interacción, al añadir el
sulfato de amonio se unen al agua formando puentes de hidrogeno en donde la
proteína se deshidrata y las biomoléculas interactúan hidrómicamente entre ellas
formando un precipitado blanco.

Existen varias estrategias para precipitar las proteínas, como el cambio de pH, el
incremento en la temperatura, la adicción de solventes, las moléculas cargadas
pero el método más utilizado es la precipitación por salado con sulfato de amonio.

CONCLUSIONES

El tener una pérdida de estructuras secundarias y tercerías se llegan a producir

cuando se producen los cambios en las condiciones del medio, por esta razón el
experimento se realiza de manera controlada ya que al momento de exponer en
este caso la clara del huevo podría modificarse su estructura y evitar formar
puentes salinos lo cual provocaría un cambio en la forma de la proteína evitando
así la observación de las distintas observadas a lo largo de la práctica.

La desnaturalización sucede cuando se añade a la proteína cierto compuesto

orgánico o bien iones de metales pesados, esta se produce cuando se rompen las
interacciones que llegan a estabilizar las estructuras, secundarias, terciarias o bien
cuaternarias sin que se afecten sus enlaces.

La solubilidad de las proteínas depende de la fuerza iónica de la solución, esto

sucede de acuerdo a la concentración de sal. En una baja concentración de iones,
la solubilidad de las proteínas aumenta y al momento de aumentar la
concentración de sal, en ese momento la solubilidad de la proteína empieza a
disminuir. Al tener una fuerza iónica debidamente alta, la proteína precipita de la
solución, en ese momento los iones de amonio (NH4+) y sulfato (SO42−) se sienten
atraídos por las cargas opuestas de la albúmina que es la proteína de la clara de
huevo.

BIBLIOGRAFÍA

Lozano JA, Galindo JD, García-Borrón JC, Martínez JH, Peñafiel R, Solano F.
(2005) Bioquímica y Biología molecular para ciencias de la salud. 3ª ed. Madrid:
Mac Graw-Hill Interamericana.

McKee, T. y McKee J. R. (2003). Bioquímica. La base molecular de la vida. 3ª

Edición. Ed. McGraw-Hill Interamericana de España. Madrid, España.

Leninger, A., Nelson, D., Xoc, M. (2001) Principios de bioquímica. 3ra edición.
Traducido por Claudi M. Vendrelli Roca. Barcelona. Ediciones Omega, España.

BECERRA W; WILCHES A. (2004) Texto Guía de Inmunología. Departamento de

Microbiología. Facultad deCiencias Naturales y Tecnológicas. Universidad de
Pamplona. 1997: 17-21.-ABBAS A.K; LICHTMAN A.H. Inmunología Celular y
Molecular. Quinta edición. Elsevier. España.