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Inmunología
3º Grado en Biotecnología
Facultad de Ciencias
Universidad de Cádiz
Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
Tema 10: Complejo Mayor de Histocompatibilidad (MHC)
INTRODUCCIÓN
Las moléculas de MHC son proteínas de membrana presentes en casi todas las células del organismo (MHC-I) y están compuestas por
dos cadenas. Su función es la de presentar antígenos a los linfocitos T, que sólo son capaces de reconocer a esos antígenos cuando se
combinan con una molécula de MHC de una APC.
El juego de moléculas de MHC de cada individuo determina el repertorio de Ag a los que los linfocitos T de ese individuo va a
responder (restricción por e MHC propio). Existe un gran polimorfismo en el MHC, lo que sirve de base a la distinta susceptibilidad a
distintas enfermedades y el desarrollo de procesos autoinmunes.
Este polimorfismo entre los genes de MHC es debido a que es un sistema poligénico (existen varios loci genéticos para el MHC);
algunos loci son polialélicos (existen diferentes alelos para cada loci en la población); la expresión de los genes de MHC es
codominante, es decir se expresan tanto los genes maternos como los paternos; y algunos loci no son polimórficos o son poco
polimórficos, ya que no existen muchos alelos en la población (en humanos encontramos las MHC conocidas como HLA-E y HLA-C).
En una población el polimorfismo de MHC sirve para evitar que los microorganismos patógenos desarrollen estrategias basadas en
impedir que sus péptidos se puedan unir a moléculas de MHC. Por lo que el polimorfismo sirve para la protección tanto a nivel
individual como poblacional frente a patógenos.
ESTRUCTURA DE LAS MOLÉCULAS DE HISTOCOMPATIBILIDAD

Las MHC-II y II son heterodímeros que solo se expresan en la superficie celular cuando ya poseen el péptido unido a su sitio de unión.
Es decir, la estabilidad que le aporta la estructura de heterodímero es imprescindible para anclarse en la membrana celular por
exocitosis (la MHC es creada en la células, se une a su péptido y por medio de vesículas llega a la membrana donde se ancla y expone
el péptido al exterior).
ESTRUCTURA DE MHC-I
Están constituidas por 2 cadenas polipeptídicas: una cadena pesada, o cadena alfa, y una cadena beta-2-microglobulina.
Ambas se encuentran asociadas ente sí mediante interacciones no covalentes.
La beta-2-microglobulina es idéntica en todos los individuos de la misma especie y el gen que lo codifica no se encuentra en el MHC.
Pertenece a la superfamilia de las Ig, ya que su secuencia de aa y estructura es muy similar al tercer dominio constante de la cadena pesada de las Ig.
En cambio, la cadena alfa es muy variable entre los individuos de la misma especie, siendo responsable del polimorfismo antigénico
de las MHC-I. Presentan tres zonas bien definidas: una región extracelular de mayor tamaño, una pequeña región hidrófoba
transmembrana, y una región citoplasmática. La zona extracelular está organizada en 3 dominios de unos 90 aa, alfa-1, alfa-2 y alfa-3,
mantenidos por la existencia de puentes disulfuro intracatenarios.
La variabilidad de la MHC-I se encuentran mayoritariamente en los dominios alfa-1 y alfa-2. Esto es debido a que estos dominios
forman el surco de unión a Ag, por lo que en estos dominios encontramos las regiones variables de las cadenas de MHC-I. Este surco
de unión, al igual que veremos en MHC-II, se encuentra en una disposición de lámina-beta, por lo que los péptidos que se unan a éste
se encontrarán en disposición lineal.
ESTRUCTURA DE MHC -II

Las MHC-II son glucoproteínas de membrana formada por dos cadenas polipeptídicas transmembrana, la cadena alfa y la cadena
beta. Estas cadenas se asocian entre sí mediante enlaces no covalentes y ambas cadenas son codificadas por genes de MHC, al
contrario que MHC-I que su cadena beta no era codificada por estos.
Ambas cadenas presentan tres regiones: una extracelular, transmembrana y citosólica. Además, cada polipéptido presenta dos
dominios extracelulares (alfa-1 y alfa-2, beta-1 y beta-2) de unos 90 aa. Los dominios que forman el surco d unión, y que por ende son
la base de la variabilidad de las MHC-II, son los dominios alfa-1 y beta-1 (estos son los genes polimórficos de MHC-II). Los otros dos
dominios son homólogos a las cadenas de Ig, por lo que MHC-II es parte de la familia de Ig.
También debemos tener en cuenta que la estructura del surco de unión en MHC-II es idéntica a la de MHC-I, solo que en MHC-II el
surco es mayor, por lo que es capaz de aceptar péptidos de mayor tamaño.
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DEL SURCO DE UNIÓN

En ambos tipos de MHC, los dominios alfa1 y alfa2 en MHC-II y alfa1 y beta1 en MHC-II, tienen cada uno 4 fragmentos en estructura de
lámina-beta más otro segmento en alfa-hélice. De este modo se forma una hendidura que conocemos como “surco de unión”, o
“hendidura de unión al péptido”, donde se unirá el péptido que va a ser presentado por MHC. En este surco, los fragmentos en lámina
beta constituyen el “suelo” de la hendidura, mientras que los segmentos alfa forman las “paredes”. Un determinado Ag de
histocompatibilidad puede unir en su ranura péptidos diferentes, siempre que estos posean uno o varios motivos que interaccionen
con zonas de la molécula cuya estructura suele estar condicionada por residuos polimórficos, es decir, no todos los péptidos
generados a partir de un Ag reúnen las condiciones para unirse al surco de unión de MHC.
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BASES MOLECULARES DE UNIÓN MHC -PÉPTIDO

1. Cada MHC posee un solo surco de unión de interacción con el péptido, pero no son tan específicos, por lo que una misma
MHC puede tener afinidad por un grupo de péptidos.
2. El tamaño del péptido y los péptidos que se unen contienen aa que permiten interacciones complementarios entre el
péptido y la molécula alélica de MHC.
3. La interacción péptido-MHC se produce con un desprendimiento lento del péptido por parte del complejo.
4. Las MHC no discriminan entre péptidos extraños y propios.
5. Los “pockets” son regiones hidrófobas que interaccionan con aaa hidrófobos o con algunos aa básicos.
6. Si la interacción entre el receptor y el complejo MHC-péptidos produce mucha energía, significa que se va a producir una
buena activación del linfocito T
ZONAS DE UNIÓN A CD4 Y CD8
Los dominios alfa-3 de MHC-I y beta-2 de MHC-II reaccionan con las moléculas de membrana CD8 y CD4, respectivamente.
Las CD interaccionan, entonces, con los dominios no polimórficos y que no forman parte del sitio de unión al péptido antigénico.
La afinidad entre MHC-linfocito T está restringida por la interaccionen de los correceptores.
La interacción de estas CD con las MHC es muy importante ya que de esta interacción depende la activación de los linfocitos T y la
consiguiente respuesta inmune frente a péptidos extraños. Por lo que la función de las MHC será la presentación de péptidos
antigénicos para la activación de linfocitos T.
DISTRIBUCIÓN DE MHC EN TEJIDOS .

Las MHC-I se expresan en la gran mayoría de las células con núcleo del organismo, aunque su nivel de expresión varía de unos tipos
celulares a otros. Las células que con mayor intensidad expresan MHC-I son los linfocitos, en los que estas células suponen un 1% de
todas sus proteínas de membrana. Por el contrario, los fibroblastos, células musculares, hepatocitos o neuronas expresan muy bajos
niveles de MHC-I.
Las MHC-II se expresan en muchas menos estirpes células: macrófagos, monocitos, linfocitos B, células dendríticas del bazo, células de
Langerhans o endoteliales. Como norma general, las MHC-II las expresan células con alta capacidad de presentación del Ag (APCs).
GENÉTICA DEL MHC

El MHC en el humano contiene al menos 50 genes distintos y se encuentra organizado de forma diferentes en las distintas especies.
Cada ser humano presenta 6 MHC-I y 20 MHC-II. Además, al conjunto de alelos MHC de un individuo se le denomina “haplotipo”,
siendo el sistema de MHC de humanos conocido como sistema HLS. Es por ello que la región genética que contiene todos los genes de
HLA, menos el gen que codifica para beta-2-microglobulina, se llama “haplotipo HLA”. La poligenia, en cambio, no debe de confundirse
con el haplotipo, ya que la poligenia es la intervención de diversos genes en la formación de un carácter.
GENES DEL MHC

Los loci del MHC contienen dos tipos de genes polimórficos, los genes de clase I y los de la clase II, y otros genes no polimórficos cuyos
productos participan en la presentación del antígeno. Los genes del MHC se expresan de forma codominante en cada individuo, es
decir, para un gen del MHC dado cada individuo expresa alelos que se heredan de cada uno de los dos progenitores. Para el individuo,
esto aumenta el número de moléculas de MHC que van a estar disponibles para unirse a péptidos que presentan a los linfocitos T.
LOCI DEL MHC HUMANO

El sistema HLA, sistema de MHC en humanos, es un grupo de genes situado en el brazo corto del cromosoma 6. Hay tres genes de la
clase I del MHC conocidos como HLA-A, B y C, que codifican las cadenas alfa de las MHC-I.
Existen, a su vez, tres loci de la clase II del MHC, HLA-DP, DQ y DR. Cada MHC-II se encuentra formada por un heterotrímero de
polipéptidos alfa y beta, y cada locus DP, DQ y DR contienen genes separados llamados A o B, que codifican para las cadenas alfa y
beta. Dentro de cada tipo de MHC-I y II existen subtipos nombrados con números, como HLA-DRB1*0401, el cual se refiere al subtipo
01 del alelo DR4 ene le gen B1.
El grupo de alelos de MHC presente en cada cromosoma es el haplotipo del que hablábamos antes. Todos los organismos
heterocigóticos poseerán dos haplotipos de HLA, por ejemplo HLLA-A2 y HLADR3.
Este grupo de genes se heredan de acuerdo con las leyes de Mendel, como caracteres codominantes. Existen multitud de alelos
posibles para cada uno de estos loci genéticos, tanto de clase I como de clase II lo que significa que existe una variabilidad enorme en
los posibles haplotipos HLA expresados en la población. Esta variabilidad en el MHC es poblacional, por lo que son distintas las
proteínas HLA expresadas por una persona de las demás. Una sola persona solo expresa un juego de moléculas HLA en todas las
células del organismo (volvemos a la restricción por MHC propio)
HERENCIA DEL MHC EN HUMANOS

La herencia del MHC está determinada por dos fenómenos:
1. Crossing Over: Fenómeno de recombinación en la meiosis que a lugar a la disyunción de genes asociados y a la aparición de nuevos
genes. En el caso de la herencia del MHC, se refiere a como de una 1º generación a la 2º, los individuos de la 2º no tendrán
exactamente esos mismos genes que sus hermanos. Todo esto debido a que la recombinación es aleatoria e individual.
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Inmunología
Banco de apuntes de la
2. Codominancia: Los genes MHC son codominantes, por lo que todos se expresan. Una misma célula tiene MHCs de dos tipos o más
ya y si tiene dos genes distintos va a producir ambas moléculas.
Los haplotipos heredados de cada progenitor determinan el haplotipo del hijo. La determinación de los haplotipos HLA es de gran
importancia para la realización de algunos trasplantes de órganos, principalmente los de médula ósea.
Una familia formada por una pareja, en la que el padre tiene los haplotipos a (A2, B8, Cw1 y DR1) y b (A·, B7, Cw3 y DR4), y la madre
los haplotipos c (A2, B7, Cw2 y DR2) y d (A11, B13, Cw3 y DR5). En consecuencia, los hijos podrán heredar cuatro combinaciones
distintas de estos haplotipos.
Una pareja ha tenido 8 hijos, con los haplotipos HLA que se muestran en la figura. En el caso de que el hijo nº1 necesitase un trasplante de un órgano,
por ejemplo de médula ósea, solo habría un hermano de los representados que comparte los dos haplotipos HLA, y que sería el mejor candidato a la
hora de donar (el hermano nº8, ya que posee ambos cromosomas iguales al 1).
MHC Y ENFERMEDAD
Algunas enfermedades aparecen con mayor frecuencia en personas que expresan un determinado alelo HLA. Cuando esta asociación
tiene un valor estadísticamente significativo, se considera como un factor de susceptibilidad o un marcador de riesgo a padecer a
enfermedad, y se puede cuantificar estadísticamente como “riesgo relativo” (RR), que da una idea de la mayor o menor probabilidad
que tiene un sujeto a padecer una determinada enfermedad si presenta dicho alelo HLA. Algunas enfermedades relacionadas con este
hecho las encontramos en el siguiente cuadro:
Este tema no cae en desarrollo, pero sí en preguntas cortas.

El receptor de linfocito T es un heterodímero formado por dos cadenas (α y β) polipeptídicas transmembrana unidas entre sí, de forma
covalente, por medio de un enlace disulfuro; por tanto, es conocido por TCR - αβ. El otro tipo que existe, menos común, posee una
cadena ɣ unida a una cadena δ, por lo que se le conoce como TCR-ɣδ.
La estructura de los dominios del TCR es muy similar a la de las inmunoglobulinas, por lo que los TCR se incluyen en esta superfamilia.
Cada cadena polipeptídica posee además de una región transmembrana hidrofóbica y una cola citoplasmática, 2 dominios homólogos
a los de las inmunoglobulinas: uno variable (V) y otro constante (C).
• Dominio variable (V). Se encuentra en el extremo N-terminal
Los dominios variables del TCR contienen 3 regiones hipervariables en disposición de lámina beta (tres en cada una de las cadenas), que
secuencias cortas de aa donde se concentra la variabilidad entre diferentes TCR. Son las regiones determinantes de la complementariedad
(CDR), que permiten el reconocimiento específico de los complejos péptido–MHC.
Al igual que en las Ig hay 6 y la CDR3 es la que más interactúa con el complejo péptido-MHC; mientras que CDR1 y CDR2 interactúan en
mayor medida con la MHC.
• Dominio constante (C). Se encuentra en el extremo C-terminal
Los dominios constantes del TCR siguen de las regiones transmembrana hidrófobas que se caracterizan por presentar aa con carga
positiva que interactúan con aa de carga negativa, presentes en regiones transmembrana de otros polipéptidos (como los del complejo
CD3 que forman parte del complejo TCR).
Las cadenas del TCR tienen colas citoplásmicas C-terminal que son demasiado pequeñas para transmitir señales, por ello, requiere de
moléculas asociadas al TCR que sirvan para transmitir la señal. Es el caso del complejo de membrana del TCR.
COMPLEJO RECEPTOR DE MEMBRANA DEL TCR

Para su expresión en la membrana plasmática, el heterodímero TCR - αβ (o TCR-ɣδ) requiere de la presencia del dímero CD3, entre
otros, que se asocia de forma no covalente, encargado de la transmisión o transducción de las señales tras la interacción del receptor
con el Ag (del mismo modo el BCR de los linfocitos B necesita al heterodímero Ig-α/Ig-β)
El CD3 es un complejo de cuatro cadenas polipeptídicas invariables (ε, δ, γ y zeta) que se relacionan para formar tres dímeros, el complejo
receptor de la célula T está formado por 4 dímeros: el heterotrímero TCR (ya sea TCR-αβ o TCR-γδ) y los 3 dímeros de CD3.
En el dominio citoplasmático de todas estas cadenas (que forman CD3) del complejo de membrana del TCR, existen unas regiones llamadas
ITAM (immunoreceptor tyrosine-based activating motif), conocidas como elemento de activación basado en tirosinas de los
inmunoreceptores. Son muy ricas en tirosinas susceptibles de ser fosforiladas en el proceso de transducción de señales de activación.
Las cadenas zeta poseen 3 ITAMs, mientras que las demás cadenas de CD3 poseen un solo ITAM (por la existencia de los 3 ITAMs, las
cadenas zeta son las que mejor transiten la señal).
La unión del TCR a ligandos de MHC-péptido agrupa los correceptores junto con el receptor, ya que al activarse, algunos de los aa de la
región transmembrana se cargan positivamente y atraen, así, a los aa con carga negativa de las regiones transmembrana de los dímeros
CD3 y zeta. Todo esto se produce en unas regiones de membrana conocidas como “balsas esfingolípidas”.
FUNCIONES DEL TCR

Durante la educación timocítica estos receptores participan en la selección positiva y negativa, de manera que se eliminan los linfocitos
que no fuesen útiles o aquellos que reconocen estructuras propias y podrían generar autoinmunidad
Además en la periferia se produce el reconocimiento antigénico, cuando reconoce a Ag exógenos induce la activación celular, en la que
se inician programas funcionales en los linfocitos T, como son la síntesis de factores de crecimiento y maduración (citoquinas),
proliferación celular y síntesis de perforinas, entre otras muchas acciones. Y, se produce la fosforilación de las tirosinas de los ITAMs de
las cadenas CD3, las cuales, una vez fosforiladas, se convierten en sitios de unión para los dominios SH2 de quinasas que inician la
cascada de fosforilaciones.
INTERACCIÓN DE CO-RECEPTORES CD4 Y CD8 CON LAS MOLÉCULAS MHC

El proceso de activación de los linfocitos T está facilitado por los correceptores CD8 y CD4, que son correceptores pertenecientes a la
superfamilia de las inmunoglobulinas que se unen a “regiones no polimórficas” de las MHC que cargan los péptidos que son presentados
al receptor TCR.
Los linfocitos T αβ maduros (los más comunes) expresan CD4 o CD8, nunca ambos; de este modo podemos dividir en dos poblaciones a
los linfocitos T, según el correceptor que expresen:
o Linfocitos T CD4+ o colaboradores (helper) → Reconocen antígenos combinados con MHC-II
o Linfocitos T CD8+ o citotóxicos → Reconocen antígenos combinados con MHC-I
Estructura de los correceptores
o CD4 – Glucoproteína de membrana monomérica con 4 dominios de inmunoglobulina, una región transmembrana hidrófoba y una
cola citoplasmática básica.
o CD8 – Normalmente heterodímero de cadenas α y β unidas por un enlace disulfuro con un único dominio inmunoglobulina
extracelular, una región transmembrana hidrófoba y una cola citoplasmática.
Funciones de los correceptores
Estos correceptores CD4 y CD8 son capaces de unirse a las regiones conservadas o no polimórficas de las moléculas MHC-II y MHC-I,
respectivamente, en las células presentadoras de Ag (APC) o en células diana. Y su función sería doble:
• Aumentar la afinidad del complejo TCR/CD3 por el complejo Ag/MHC.
• Amplificar la transducción de señales intracelulares que se producen tras la unión con el complejo Ag-MHC, y que le indican
al linfocito T que se ha detectado un Ag. Esta función la ejercen gracias a que en la cola citoplasmática de CD4 y CD8 se asocia
una enzima conocida como p56LCK tirosin quinasa que añade fosfatos a residuos de tirosina.
Las funciones más importantes de CD4 y CD8 se han demostrado mediante muchos tipos de experimentos. Entre estos mencionamos:
1) Si bloqueamos los CD4 con anticuerpos, estos se aproximan Ac específicos frente a CD4 bloquean específicamente la estimulación por
Ags presentados por APCs en combinación con moléculas MHC-II, mientras que Ac específicos frente a CD8 bloquean específicamente la
estimulación por Ags presentados por APCs en combinación con moléculas de MHC-I.
2) El TCR de un clon de linfocitos T colaboradores (CD4+) se expresó en un clon de linfocitos T que no expresaban CD4, y estos no podían
ser estimulados por APCs que llevaban el Ag para el que era específico ese TCR, unido a moléculas MHC-II. Tras restaurar la expresión de
CD4 en estos linfocitos, la estimulación volvía a ocurrir.
3) Una APC que carece de molécula MHC no puede presentar Ags ni activar linfocitos. La capacidad de activar linfocitos se recupera tras
restaurar la expresión (mediante transfección) de moléculas de MHC normales en las APCs.
RESTRICCIÓN POR EL MHC PROPIO (Pregunta de examen)

En el desarrollo timocítico los linfocitos T se encuentran con MHC-I y MHC-II propias del individuo. Esto hace que las MHC de cada ser
humano sean diferentes de cualquier otro. Los linfocitos T con capacidad para interaccionar con estas MHC con poca afinidad,
sobrevivirán a las selecciones de linfocitos en el timo, mientras que aquellas que no interaccionen con ellas, o que interacciones con
demasiada afinidad, serán eliminadas por apoptosis.
Aquellos linfocitos T supervivientes se encontrarán en el plasma y presentarán una afinidad por las MHC de la persona en la que se
educaron timocíticamente. Sin embargo, si estos linfocitos se inyectan en otra persona, no se produciría la interacción entre los TCR y
sus MHC, porque el TCR no tiene afinidad por MHC no propios.
En resumen, la especificidad para MHC y Ag residen en un único receptor, que reconoce algo propio (el MHC) alterado (con un péptido
no propio). Un linfocito T necesita interaccionar con el MHC-péptido y tener especificidad, si se cambia el péptido, el TCR ya no
interacciona. Si en lugar de cambiar el péptido se cambia el TCR, este tampoco tendría afinidad. No habría presentación del antígeno.

El TCR de un linfocito T determinado interacciona con dos de las siguientes moléculas al mismo tiempo.
a) Una molécula de MHC determinada y un péptido determinado unido a ella
b) MHC-I y MHC-II
c) Péptidos y glicolípidos
d) Péptidos solubles y péptidos unidos al MHC
e) Moléculas CD4 y CD8
Explica muy brevemente las señales intracelulares que ocurren de forma inmediata tras el reconocimiento específico de un antígeno
por parte de un linfocito T.
Los linfocitos T citotóxicos (CTL) específicos frente a virus generados a partir de los ratones de la cepa A infectados por virus matan solo
células diana singénicas (cepa A) infectadas por ese virus. Los CTL no matan dianas sin infectar de la cepa A (que expresan p éptidos
propios, pero no péptidos víricos) ni dianas infectadas de la cepa B (que expresan diferentes alelos del MHC a las de la cepa A). Mediante
el uso de cepas de ratón congénicas que difieren solo en loci de la clase I del MHC, se ha demostrado que el reconocimiento del antígeno
por los CTL CD8 + está restringido por la clase I del MHC propio.
Descubrimiento del TCR

En 1974 Zinkernagel y Doherty demostraron que los linfocitos T sólo reconocen un Ag cuando es presentado por una molécula de MHC
propia; este fenómeno es la restricción del MHC propio y depende de los TCR, en los que reside la especificidad para las MHC y los Ag.
Es decir los TCR son capaces de reconocer algo propio (MHC) alterado (con un péptido no propio).
Ventajas del SI Adaptativo.

El SI adaptativo permite desarrollar mejor las funciones efectoras ya que:
• Aumenta la especificidad, es decir, es capaz de distinguir unos microorganismos de otros. Esto es posibledebido a que presentan
receptores de membrana distintos en cada linfocito.
• Aumenta el nº de células efectoras específicas mediante proliferación celular de clones implicados, tanto linfocitos T, que actúan
localmente como linfocitos B, que actúan a distancia mediante la producción de Ac.
• Permite la generación de memoria inmunológica, la cual es la capacidad de responder con mayor rapidez y efectividad a un
Ag/patógeno en un segundo contacto

Las moléculas que intervienen en el reconocimiento específico del antígeno son los anticuerpos y los receptores de Ag de las células T
(TCR); cuando reconocen al Ag específico, inician la respuesta inmunitaria adaptativa y a una expansión de clones celulares específicos.

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GENÉTICA DEL MHC

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LOCI DEL MHC HUMANO

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