Apunte Noeli Aminoacidos

Por Noelí Torres
Metabolismo de aminoácidos
Digestión de proteínas
Las proteasas lisosomales (catepsinas) degradan las proteínas que entran a los lisosomas.
Las proteínas ubiquinizadas (recambio celular), degradadas por el proteasoma. Este proceso
requiere ATP y los aminoácidos liberados son usados para la síntesis de nuevas proteínas o para
obtener energía.
La pepsina es una endopeptidasa que corta en varios puntos dentro de la molécula, aunque tiene
mas especifidad en enlaces peptídicos en las que el grupo carboxilo proviene de un aminoácido
aromático o acídico.
La tripsina es una enzima de origen pancreático, que se sintetiza como tripsinógeno y que es
activada por una enteroquinasa y por autocatálisis. Su acción principal se basa en la hidrólisis de las
proteínas de la dieta, preferentemente sobre aminoácidos básicos y con carácter de endopeptidasa
(aspartil-enzima), actuando a un pH óptimo de 8.
La secretina, es una enterohormona que estimula la secreción pancreática de bicarbonato. La

secretina es sintetizada por las células S de la mucosa del duodeno y yeyuno. Es un pequeño
polipéptido, cuyo estímula para su síntesis es el descenso de pH del duodeno, ante la llegada del
quimo acido del estómago. Principalmente, estimula la secreción de jugo pancreático rico en
bicarbonato, contribuyendo a neutralizar el pH del duodeno, ante la llegada del quimo acido del
estómago. Principalmente, estimula la secreción de jugo pancreático rico en bicarbonato,
contribuyendo a neutralizar el quimo acido que llega del estómago al intestino. Por otra parte inhibe
la secreción gástrica de HCl y retarda el vaciamiento gástrico.
La enteropeptidasa es una proteasa secretada por las células del borde en cepillo del intestino
delgado.
La gastrina es secretada por las células G del estómago, en respuesta a la distensión mecánica del
antro gástrico, la actividad vagal, dietas hiperproteicas y a la elevación del pH de la mucosa. Actúa
por sus cinco aminoácidos terminales (por eso, el nombre de pentagastrina). Su acción fisiológica
radica en un aumento de la secreción de ácido clorhídrico y acción trófica gástrica.
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Por Noelí Torres


Por Noelí Torres
A los distintos aa los podemos dividir en esenciales y no esenciales, es decir los que debemos consumir
de la dieta y los que no es necesario respectivamente.
Una dieta libre de proteínas produce

una pérdida neta de proteínas
corporales de alrededor de 0.34 g/kg
de peso/día. Se recomienda que entre
el 10 al 15% del ingreso calórico
provenga de proteínas.


Por Noelí Torres
Degradación de aminoácidos
Las reacciones de transaminación tienen constantes de equilibrio cercanas a 1, por lo tanto son
fácilmente reversibles.
El NH3 es altamente tóxico sobre todo para el sistema nervioso, pero existen mecanismos de
detoxificación que lo eliminan o lo convierten en metabolitos no tóxicos.


Por Noelí Torres
Paso 1: Transaminación
La mayoría de las transaminasas son citoplasmáticas, aunque también existen mitocondriales y

precisan del fosfato de piridoxal (Vit B6).
Paso 2 : Desaminación oxidativa (súper importante)


Por Noelí Torres
• ↑ ATP o GTP : la reacción ira hacia glutamato (lo que frena las transaminaciones de los
aminoácidos y pueden ser estos, usados para la síntesis de proteínas).
• ↑ ADP o GDP : la reacción ira hacia α-cetoglutarato que ira al ciclo de Krebs para obtener
energía.
• La glutamato deshidrogenasa es la enzima mas importante en el metabolismo de los

aminoácidos y es una enzima citosólica.
• Como las transaminasas y GDH son reacciones reversibles, cuando aumenta el contenido de
cualquier aminoácido, se alcanzara fácilmente el equilibrio en la reacción de
transdesaminación porque la Keq es cercana a 1, por lo tanto ese grupo amino de ese
aminoácido será transferido al glutamato quien a su vez reversiblemente por la reacción
catalizada por la GDH se transformara en α-cetoglutarato. Pero recordar que aun ante alta
energía y porque la Keq de estas reacciones es cercana a 1, no se puede evitar que algunos
aa se degraden y el resto se usara para la síntesis de proteínas (los que no se degradan).
• Si bien existen transaminasas en todos los tejidos, en el hígado, hay una gran concentración
de estas enzimas, por eso mismo se toma como una medida diagnostica de daño hepático
cuando se encuentra aumentada en sangre.


Por Noelí Torres
• Cuando acoplamos las dos reacciones, tenemos una reacción de transdesaminación.
• Las transaminasas catalizan la transferencia del grupo amino para la formación de L-

glutamato, el cual posteriormente sufrirá la desaminación oxidativa por la enzima glutamato
deshidrogenasa a nivel mitocondrial. Por eso, el proceso global recibe el nombre de
transdesaminación.
• Ítem: paso 1 + paso 2---- TRANSDESAMINACIÓN!!!
Otras reacciones de desaminación
Estas reacciones están catalizadas por una enzima llamada L-aminoácido oxidasas (son de baja
actividad).
En las desaminaciones no oxidativas

no hay una oxidación neta de la
molecula, sino que hay una
distribución intramolecular de los
electrones. Este tipo de reacciones
también requieren de piridoxal
fosfato (vit B6) como cofactor.
Paso 3: Reacciones de detoxificación del amoníaco
▪ Síntesis de Glutamato
▪ Síntesis de Glutamina
▪ Síntesis de Alanina
▪ Síntesis de Urea (súper importante)
a. Síntesis de glutamato


Por Noelí Torres
b. Síntesis de glutamina: La glutamina al no tener carga neta (el glutamato tiene una carga
neta -), es un buen transportador de amoniaco no toxico y dado que es una molécula neutra,
atraviesa con mayor facilidad las membranas biológicas que el glutamato.


Por Noelí Torres
c. Síntesis de alanina
En el músculo la concentración de ALAT (GPT) es muy alta. Esto favorece el ciclo de Glucosa-Alanina
entre músculo e hígado.


Por Noelí Torres
d. Síntesis de UREA
La urea es el producto final no toxico de eliminación de nitrógeno en el hombre y otros
vertebrados ureotelicos (excretan amoniaco como urea) a diferencia de aves y reptiles que
eliminan el amoniaco como acido urico y por eso se los denomina uricotélicas. Algunos
peces y anfibios eliminan el exceso de nitrógeno en forma de amoniaco y se las llama
amoniotélicas.


Por Noelí Torres
• Ocurre exclusivamente en el Hígado.
• CPS II: Se expresa en el citosol de todos los tipos celulares→ síntesis de pirimidinas.
• CPS I : Se expresa exclusivamente en las mitocondrias hepáticas → ciclo de la urea.
• El aspartato se forma en la mitocondria por transaminación del oxalacetato en una reacción

catalizada por la aspartato aminotransferasa (ASAT), siendo el glutamato el dador del grupo
amino.


Por Noelí Torres
Regulación del ciclo de la urea
▪ Aumenta con dietas ricas en proteínas → Se usan los esqueletos carbonados para obtener
energía. (↑expresión de las 5 enzimas)
▪ Aumenta en estado de ayuno → hay un aumento en el catabolismo de proteínas.

(↑expresión de las 5 enzimas)
▪ Aumenta en DBT no controlada. (↑expresión de las 5 enzimas)
▪ La CPS I es activada alostéricamente por N-acetilglutamato. Este modulador se sintetiza a

partir de glutamato y acetil CoA, en una reacción catalizada por la N-acetilglutamato
sintetasa. Esta enzima, a su vez es activada por arginina, que se acumula cuando la
producción de urea es muy baja.
Balance del ciclo de la urea
▪ HCO3 + NH4+ + 3 ATP + Aspartato + 2 H2O → Urea + 2 ADP + 2 Pi + AMP + PPi + Fumarato
▪ En intestino por la flora intestinal Urea → CO2 + 2 NH3
▪ Las enzimas se encuentran en forma de complejos enzimáticos.
▪ Si la urea llega al tracto intestinal, las bacterias de la flora poseen la enzima ureasa. El NH3
sintetizado por esta enzima, vuelve al hígado donde vuelve a formar parte de la urea
sintetizada en este órgano.


Por Noelí Torres
▪ Las 5 enzimas descriptas aumentan en casos de dietas altas en proteínas y en ayunos

severos.


Por Noelí Torres
Aprovechamiento del esqueleto carbonado por los distintos órganos
SNC: La síntesis de L-glutamina, por medio de la enzima glutamina sintetasa, es un mecanismo

de eliminación de amoníaco importante en tejidos como el hígado, músculo esquelético, riñones
y muy especialmente, el cerebro, el cual es muy sensible a la presencia de amoníaco. Recordar
que en el cerebro no existe formación de urea. En el cerebro el glutamato es el principal
neurotransmisor excitatorio. En las células de sostén la enzima es
Intestino: recambio de bases, por lo tanto los aa que usamos en metabolismo de bases
principalmente.
Hígado: utiliza todos los aminoácidos pero en menor proporción los ramificados
Músculo: aa raminificados
Riñón: glutamina por excelencia. La glutaminasa cataliza la hidrólisis de la L-glutamina con

liberación de L-glutamato y amonio. Se encuentra en el hígado y especialmente, en los túbulos
renales, donde la producción de amonáco y su eliminación por la orina constituyen uno de los
mecanismos más importantes de regulación del equilibrio ácido-base y de conservación de
cationes por parte del riñón.
Productos especiales de aa
1. Catecolaminas


Por Noelí Torres
Son sintetizadas desde la tirosina, puede venir de la dieta o puede venir del hígado a partir de
fenilalanina.
Cuando hay déficit enzimático de dihidrobiopterina reductasa el producto acumulado es el

fenilpiruvato producto acumulado en la fenilcetonuria.
Cuando hay un defecto en la reacción catalizada por la fanilalanina hidroxilasa, la fenilalanina se

acumula en sangre y se equilibra con su producto de transaminación, fenilpiruvato. Este
compuesto en parte se excreta y también se convierte en fenilactato y fenilacetato por
reducción y descarboxilación oxidativa respectivamente. Estos productos son excretados en la
orina.
La fenilcetonuria es un trastorno hereditario donde el fenilpiruvato es un metabolito

neurotóxico que afecta gravemente al cerebro durante el crecimiento y el desarrollo. Los efectos
de su acumulación causan oligofrenia fenilpirúvica o fenilcetonuria, caracterizada por un
cociente intelectual bajo. Los primeros meses de vida los niños que padecen esta enfermedad
parecen estar sanos. Entre los tres y los seis meses pierden el interés por el entorno, y al año se
evidencia un retraso importante en su desarrollo. Los síntomas suelen ser retraso psicomotor,


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cuadros psicóticos de tipo autista, convulsiones, convulsiones generalizadas y un eczema facial

muy rebelde. Por lo general su desarrollo físico es bueno, tienden a tener el cabello más claro
que sus hermanos, piel clara, y ojos claros (se afecta también la formación de melanina).
Los destinos metabólicos del aminoácido L-fenilalanina son: a. L-tirosina; b. fenilpiruvato; fenil-
lactato; fenilacetato; por su parte, la L-tirosina tiene como destinos:
a) fumarato y acetoacetato;
b.hormona tiroidea;
c. melanina; d. catecolaminas. La histamina proviene de la L-histidina; la serotonina, del

aminoácido L-triptofano; a su vez, la melatonina se origina de la serotonina. El ácido gamma-
aminobutírico(GABA) se origina de la decarboxilación del L-glutamato.
• CREATINA FOSFATO
La L-arginina por una aminotransferasa se transforma en guanidoacetato, el cual por una metil
transferasa en presencia de S-Adenosil-Metionina forma creatina fosfato.


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Regla memo: qiss


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• Las transaminasas catalizan la transferencia del grupo amino para la formación de L-

• Ítem: paso 1 + paso 2---- TRANSDESAMINACIÓN!!!

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En las desaminaciones no oxidativas

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▪ La CPS I es activada alostéricamente por N-acetilglutamato. Este modulador se sintetiza a

Balance del ciclo de la urea

▪ En intestino por la flora intestinal Urea → CO2 + 2 NH3

▪ Las enzimas se encuentran en forma de complejos enzimáticos.

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Cuando hay déficit enzimático de dihidrobiopterina reductasa el producto acumulado es el

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