FACULTAD DE CIENCIAS Y FILOSOFIA

UNIDAD DE POSGRADO Y ESPECIALIZACION

MAESTRIA EN BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR
SÍLABO ENZIMOLOGÍA E INGENIERÍA DE PROTEÍNAS

I. DATOS GENERALES
1.1 Nombre del curso Enzimología e Ingeniería de Proteínas
1.2 Código C6052
1.3 Carrera(s) MAESTRIA EN BIOQUIMICA Y BIOLOGIA
MOLECULAR
1.4 Semestre Académico 2022-I
1.5 Tipo de curso OBLIGATORIO
1.6 Prerrequisitos PERMISO DEL PROFESOR
1.7
Créditos 04
Horas Teóricas: 58
Horas Prácticas: 12 (6 sincrónicas, 6 asincrónicas)
1.8 Duración Del: 5 de Abril
Al: 21 de Julio
1.9 Profesor coordinador MSc. Ana Colarossi Salinas
ana.colarossi@upch.pe

II. SUMILLA
Asignatura de naturaleza teórico-práctico dirigida a los estudiantes de postgrado. La asignatura provee
conceptos de cinética enzimática y mecanismos, así como herramientas prácticas para el trabajo con
enzimas; también pretende dar una visión introductoria al área de Ingeniería de Proteínas.
Inicialmente se dará un conocimiento detallado de la arquitectura de proteínas, los procesos que
gobiernan el plegamiento de una proteína, la estructura y mecanismo de catálisis de las enzimas.
Luego se tocarán temas referentes al mecanismo de acción de las enzimas mediante el análisis cinético
de diferentes modelos enzimáticos, así como el mecanismo de control de las mismas.
Finalmente se tocarán algunos tópicos especiales en seminarios con énfasis en la función enzimática.

III. RESULTADOS DE APRENDIZAJE

 Explica de manera conceptual la relación entre estructura y función proteica.
 Explica mecanismos de reacciones enzimáticas de sistemas unireactivos, bireactivos y
enzimas multisitios.
 Resuelve problemas básicos de cinética enzimática en ausencia o presencia de inhibidores.
 Conoce de las técnicas apropiadas para la experimentación del trabajo con enzimas.
IV. CONTENIDOS

UNIDAD 1: Estructura y función de proteínas

Conceptos de Termodinámica. G, H, S, Keq.
Estructura de Proteínas: Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
Plegamiento de Proteínas : Entropía conformacional, dominios
Estabilidad de proteínas: Interacciones. Desnaturalización
Métodos para el estudio de la estructura de Proteínas: Fundamentos
Función Proteica: Unión reversible Proteína-ligando, interacciones complementarias proteína-
ligando, Interacciones moduladas por energía química.
Catálisis: teoría de colisiones, teoría del estado de transición para una reacción unimolecular.
UNIDAD 2: Actividad enzimática de sistemas unireactivos
Principios de cinética Química: Orden de una reacción. Determinación del orden de una reacción.
Dimensiones de las constantes de velocidad.
Cinética de Sistemas Unireactivos:   Equilibrio rápido. Ecuación de Michaelis-Menten, Equilibrio
rápido y estado estable. Ecuación de Brigs-Haldane. Métodos de  representación de cinéticas
enzimáticas. Ecuaciones básicas de la cinética enzimática.
Mecanismo de reacciones.
UNIDAD 3: Inhibición enzimática y reacciones bisutrato
Inhibición enzimática: Introducción. Tipos de inhibición   simple. Análisis y representación cinética.
Dependencia de la catálisis enzimática en función del pH y  la temperatura. Ecuaciones básicas.
Efecto de ionizaciones de grupos enzimáticos sobre la cinética. Denaturación térmica de enzimas.

UNIDAD 4: Enzimas multisustrato y tópicos especiales

Enzimas multisustratos y mecanismo cinético.   Tipos de secuencias de reacción. Mecanismo
ordenado Uni   Bi, Ordenado Bi Bi. Mecanismos ramdon. Bi-Bi y Mecanismo Ping-pong  Bi-Bi.
Enzimas alostéricas. Proteómica. Mutagénesis Dirigida. Seminarios.

V. ESTRATEGIAS DIDÁCTICAS
La asignatura desarrolla sesiones de aprendizaje no presenciales, haciendo uso del Entorno
Virtual para el Aprendizaje (EVA), herramienta de videoconferencia Zoom y los recursos
tecnológicos.

Las metodologías para las sesiones de aprendizaje en la modalidad no presencial son:

- Sesiones teóricas o Clases magistrales
- Seminarios
- Talleres
- Prácticas de laboratorio virtuales
- Trabajo por proyecto

VI. EVALUACIÓN
Las evaluaciones en la modalidad no presencial se realizan a través del Entorno Virtual para el
Aprendizaje (EVA), herramienta de videoconferencia Zoom y los recursos tecnológicos.
 (Actividad o producto) (Peso)
Exámenes parciales 50%
La Prácticas e informes 20% normativa
que rige la evaluación y
Presentación de seminario 10%
calificación se encuentra
disponible Proyecto 20% en el
Reglamento TOTAL 100% de la
Actividad Académica
de Pregrado: https://segen.cayetano.edu.pe/documentos-institucionales/2016-09-05-15-57-52/
reglamentos/item/1895.html (Artículos del 111 al 134)

Importante: * En los casos que durante una evaluación en línea se pierda la conectividad deberá
enviar su justificación al coordinador del curso con copia al Jefe de Departamento. Deberá usar el
formulario de justificación disponible en la página web de la UFBI:
https://ufbi.cayetano.edu.pe/tramites-academicos-administrativos/

DISPOSICIONES TRANSITORIAS
En el marco de la declaración del estado de emergencia nacional decretado por el Gobierno
Peruano, por las graves circunstancias que afectan la vida de la Nación a consecuencia del brote
del COVID19, los artículos 90, 91 y disposiciones complementarias quedan sin efecto y no se
aplican en el semestre académico 2021-I; por lo tanto:
i. El retiro del curso puede realizarse hasta 24 horas antes de la última evaluación parcial del
curso señalada en el silabo (anexo 2 reprogramado) (para determinar la fecha no se toma en
cuenta como última evaluación los exámenes sustitutorios ni rezagados).
ii. El retiro del semestre puede realizarse hasta una semana antes de la finalización del semestre
(no incluye la semana de los exámenes sustitutorios ni rezagados).
iii. Las reservas de matrícula y las reincorporaciones podrán ser presentadas en cualquier
momento del semestre académico y serán evaluadas por la Secretaría Académica de la
Facultad para su trámite correspondiente.

VII. BIBLIOGRAFÍA

Básica o Texto del Curso

1. SEGEL, Irwin H. "Cálculos de Bioquímica".Editorial ACRIBIA.1982. ISBN 10:
8420005045ISBN 13: 9788420005041

Complementaria:
1. Cornish-Bowden, A.: “Fundamentals of Enzyme Kinetics”, 4ª edición, WileyBlackwell, 2012.
2. PURICH, D. Enzyme Kinetics: Catalysis & Control. A Reference of Theory and Best-practice
Methods. Elsevier. 2010.
3. Purich, D.L.: “Contemporary Enzyme Kinetics and Mechanisms”, Academic Press, 2009. 
4. Buchholz, K., Kasche, V. y Bornscheuer, U.T.: “Biocatalysts and Enzyme Technology”, 2ª
edición, Wiley-Blackwell, 2012.
5. Palmer, T. y Bonner, P.L.: “Enzymes: Biochemistry, Biotechnology, Clinical Chemistry”, 2ª
edición, Woodhead Publishing, 2007.
6. Cook, P.F. y Cleland, W. W.: “Enzyme Kinetics and Mechanisms”, Garland Science, 2007.
7. FERSHT A. “Structure and Mechanism in Protein Science: A guide to Enzyme
catalysis and Protein Folding”. W.H. Freeman and Company. New York.1999
8. SEGEL, Irwin H. "Cálculos de Bioquímica".Editorial ACRIBIA.1982
9. SEGEL, Irwin H. "Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and
 Steady-State Enzyme Systems”. John Wiley and sons.1975.
10. COPELAND, R. “Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery. John Wiley and
sons.2005
11. MARANGONI, A. “Enzyme kinetics. A modern approach” John Wiley and sons.2003.

Enlaces de interés:
1. pubmed: http://www.ncbi.nlm.nih.gov
2. URL http://www.brenda.uni-koeln.de
3. URL http://www.expasy.ch/prosite
4. Scielo: https://scielo.org/
5. Scopus: https://www.scopus.com/home.uri
6. Directory of Open Access Journals: https://doaj.org/

VIII. PROFESORES DEL CURSO E INVITADOS

Correo electrónico
Grado o
Nombre Apellidos
Título
Dr Jorge Arévalo Zelada jorge.arévalo@upch.pe

MSc Teresa Barreto Gaviria teresa.barreto.g@upch.pe

PhD Daniel Clark Leza daniel.clark@upch.pe

MSc Ana Colarossi Salinas ana.colarossi@upch.pe

PhD Dionicia Gamboa Vilela dionisia.gamboa@upch.pe

PhD Daniel Guerra Giraldez daniel.guerra@upch.pe

MSc Rocío Inga Peña rocio.inga@upch.pe

IX PROGRAMACIÓN DE ACTIVIDADES

N° de Fecha Horario Actividades de Actividades de

Contenido Docente
Sesión aprendizaje aprendizaje
PRIMERA UNIDAD
1 5 abril 11:00 AM—1:00 PM Introducción al curso SINCRÓNICA Sesión teórica A. Colarossi
Conceptos de Termodinámica
2 7 abril 11:00 AM—1:00 PM SINCRÓNICA Sesión teórica D. Guerra
aplicados a Sistemas Biológicos
3 12 abril 11:00 AM—1:00 PM Estructura de Proteínas SINCRÓNICA Sesión teórica D. Guerra

4 19 abril 11:00 AM—1:00 PM Plegamiento de Proteínas SINCRÓNICA Sesión teórica D. Guerra

Métodos para el estudio de estructura y
5 21 abril 11:00 AM—1:00 PM SINCRÓNICA Sesión teórica D. Guerra
plegamiento de Proteínas
6 26 abril 11:00 AM—1:00 PM Estabilidad de Proteínas. SINCRÓNICA Sesión teórica D. Guerra

7 28 abril 11:00 AM—1:00 PM Función de Proteínas. SINCRÓNICA Sesión teórica A. Colarossi

D. Guerra
Evaluación
8 3 mayo 11:00 AM—1:00 PM PRIMER EXAMEN PARCIAL SINCRONICO A. Colarossi

SEGUNDA UNIDAD
Cinética Enzimática: Sistema
9 5 mayo 11:00 AM—1:00 PM SINCRÓNICA Sesión teórica A. Colarossi
Unireactivo
Cinética Enzimática: Sistema
10 10 mayo 11:00 AM—1:00 PM SINCRÓNICA Sesión teórica A. Colarossi
Unireactivo
11 12 mayo 11:00 AM—1:00 PM Enzimas. Estado de transición SINCRÓNICA Sesión teórica D. Guerra

12 17 mayo 11:00 AM—1:00 PM Mecanismos de reacción de enzimas SINCRÓNICA Sesión teórica D. Guerra
 Práctica virtual: Cinética Enzimática T. Barreto
13 19 mayo 11:00 AM—1:00 PM SINCRÓNICA Práctica
Resolución de problemas de cinética Taller A. Colarossi
14 24 mayo 11:00 AM—1:00 PM ASINCRONICA
enzimática
A. Colarossi , D.
15 26 mayo 11:00 AM—1:00 PM SEGUNDO EXAMEN PARCIAL SINCRÓNICA Evaluación Guerra, T. Barreto

TERCERA UNIDAD
31 mayo Tipos de Inhibición. Sesión teórica
16 11:00 AM—1:00 PM SINCRÓNICA A. Colarossi
Inhibición Reversible: Competitiva
2 junio Tipos de Inhibición. Sesión teórica
17 11:00 AM—1:00 PM Inhibición Reversible: Mixta y SINCRÓNICA A. Colarossi
Acompetitiva
7 junio 11:00 AM—1:00 PM Práctica: inhibición enzimática. Práctica
18 SINCRONICA T. Barreto
9 junio 11:00 AM—1:00 PM Taller
19 Avances de trabajo SINCRONICA A. Colarossi
14 junio 11:00 AM—1:00 PM Efecto de pH y temperatura sobre la Sesión teórica
20 SINCRÓNICA D. Clark
Actividad enzimática
16 junio 11:00 AM—1:00 PM Práctica Efecto de pH y temperatura Práctica Práctica
21 T. Barreto
sobre la Actividad enzimática SINCRONICA
21 junio 11:00 AM—1:00 PM Resolución de problemas sobre Taller
22 SINCRONICA A. Colarossi
inhibición enzimática
23 junio 11:00 AM—1:00 PM Evaluación Evaluación
23 TERCER EXAMEN PARCIAL A. Colarossi
SINCRÓNICA
CUARTA UNIDAD
28 junio 11:00 AM—1:00 PM Sesión teórica A. Colarossi, T.
24 Reacciones bisustrato
SINCRONICO Barreto, D. Clark
30 junio 11:00 AM—1:00 PM Sesión teórica
25 Enzimas Alostéricas A. Colarossi
SINCRÓNICA
5 julio 11:00 AM—1:00 PM Sesión teórica
26 Mutagénesis dirigida J- Arévalo
SINCRÓNICA
 7 julio 11:00 AM—1:00 PM Sesión teórica
27 Proteómica D. Gamboa
SINCRÓNICA
12 julio 11:00 AM—1:00 PM Nuevas tecnologías para la detección Sesión teórica
28 R. Inga
de proteínas  SINCRÓNICA
14 julio 11:00 AM—1:00 PM Seminarios
29 Seminarios R. Inga
SINCRONICO
19 julio 11:00 AM—1:00 PM Seminarios
30 Seminarios  R. Inga
SINCRONICO
21 julio 11:00 AM—1:00 PM A. Colarossi, J.
CUARTO EXAMEN PARCIAL Evaluación
31 Arévalo, D. Gamboa,
Entrega trabajo final SINCRONICO
R. Inga,