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Evaluación de la actividad de la α-amilasa del intestino medio en el insecto del trigo Eurygaster maura

ArtículoenRevista Americana de Ciencias Aplicadas · Marzo 2009

DOI: 10.3844/ajas.2009.478.483 · Fuente: DOAJ

CITAS LEE
13 6,027

2 autores:

mohammad mehrabadi Ali R. Bandani

Universidad Tarbiat Modares Universidad de Teherán

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Revista estadounidense de ciencias aplicadas 6 (3): 478-483, 2009
ISSN 1546-9239
© 2009 Publicaciones científicas

Evaluación de la actividad de la α-amilasa del intestino medio en la chinche del trigoEurygaster maura

Mohammad Mehrabadi y Ali R. Bandani Departamento

de Protección Vegetal, Facultad de Agricultura,
Universidad de Teherán, Karaj, Irán

Abstracto:Para determinar la actividad de α-amilasa en el intestino medio deEurygaster maura, algunos de insectos
adultos erarecolectados y sus intestinos aislados y caracterizados. Se prepararon muestras de enzimas del intestino
medio de adultos por el método de Cohen con ligeras modificaciones. La actividad de α-amilasa se ensayó según el
método de Bernfeld mediante el procedimiento del ácido dinitrosalicílico (DNS). La actividad de α-amilasa en el
intestino medio fue de 0,083 U/insecto. Se determinó que el pH y la temperatura óptimos para la actividad enzimática
eran 6-6,5 y 30-35ºC, respectivamente. La actividad enzimática fue inhibida por la adición de EDTA (ácido
etilendiaminotetraacético) urea, CaCl2, MgCl2 y SDS pero Mg2+, NaCl y KCl aumentaron la actividad enzimática.

Palabras clave:α-ensayo de amilasa, intestino medio,Eurygaster maura

INTRODUCCIÓN complejos de glándulas salivales en los granos para licuar los

géneros de Eurygaster sp. (Hemípteros:
Scutelleridae) es la plaga más económica entre las plagas del trigo en
Irán. Su principal lesión es la alimentación de semillas de trigo. Este
insecto introduce sus enzimas salivales en la semilla y, después de una
digestión parcial, succiona el material digerido. La entrada de las enzimas
salivales de los insectos mencionados en las semillas de alimentación
Además de su daño directo a las semillas de trigo, provoca una
disminución de la calidad de las semillas de alimentación, tiene efectos
medicinales nocivos en los consumidores humanos involucrados.
Eurygaster mauraes una chinche de trigo dominante en el norte de Irán,
particularmente en el área de Gorgan, provincia de Golestán. El insecto se
encuentra principalmente en las granjas de trigo, lo que causa graves
daños a la etapa de crecimiento vegetativo del trigo al comienzo de la
temporada. También se alimenta de granos de trigo en la última etapa de
crecimiento, por lo que los granos dañados pierden sus propiedades
panaderas. Además del daño directo al grano de trigo, también inyecta
enzimas salivales en las semillas de alimentación, lo que también daña la
calidad de la semilla. La inyección de enzimas salivales en el trigo también
produce problemas de higiene para los consumidores. Los momentos
más importantes en el ciclo de vida deE.maurason el período de
desarrollo ninfal tardío y la alimentación intensa de los adultos recién
emergidos. Las ninfas en los primeros estadios no se alimentan
intensamente. Después del tercer estadio, la alimentación se intensifica y
el daño a los cultivos se vuelve evidente. Los adultos emergidos
comienzan a alimentarse intensamente de granos de trigo.[28]. Durante la
alimentos. Luego se ingiere la comida licuada y se hace una
mayor digestión dentro del intestino.[20]. por inyectarse
enzimas en el grano durante la alimentación, las enzimas
degradan las proteínas del gluten y provocan una rápida
relajación de la masa, lo que da como resultado la producción
de pan con poco volumen y textura[28].
Las α-amilasas (α-1, 4-glucan-4-glucanohidrolasas, EC
3.2.1.1) son enzimas hidrolíticas muy extendidas en la
naturaleza, encontrándose en microorganismos, plantas y
animales. Estas enzimas catalizan la hidrólisis del enlace α-
D-(1, 4)-glucano en los componentes del almidón, el
glucógeno y otros carbohidratos relacionados.[16,30].
E.mauracomo otras plagas de insectos del trigo vive en un
dieta rica en polisacáridos y depende en gran medida de la
eficacia de sus α-amilasas para sobrevivir[23]. Convierte el
almidón en maltosa, que luego se hidroliza en glucosa por
una α-glucosidasa. En insectos, solo se ha encontrado que
las α-amilasas hidrolizan cadenas largas de α-1,4-glucano,
como el almidón o el glucógeno.[33]. La actividad de amilasa
se ha descrito en varios órdenes de insectos.
incluido coleópteros, himenópteros, Diptra,
lepidópteros y hemípteros[4,25,31,23,34].
Una comprensión de cómo funcionan las enzimas
digestivas es esencial cuando se desarrollan métodos de
control de insectos, como el uso de inhibidores de enzimas
y plantas transgénicas para controlar insectos fitófagos.
[5,17,22]. Para casi todas estas estrategias, es importante tener

alimentación, esta plaga con sus piezas bucales perforantes y una sólida comprensión de la alimentación de la plaga
succionadoras inyecta saliva de objetivo. Además, es importante comprender la bioquímica
y la fisiología de la adaptación a la alimentación.
Direccion correspondiente:Ali R. Bandani, Departamento de Protección Vegetal, Escuela de Protección Vegetal y Horticultura
Ciencias, Campus de Agricultura, Universidad de Teherán, Karaj, Irán
Tel: +98- 261- 2818705 Fax: +98-261- 2238529
478
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Actualmente no se sabe nada sobre las propiedades
de la α-amilasa deE.maura. El propósito del presente
Absorbancia a 540 nm
estudio es identificar y caracterizar la actividad α-amilasa
deE.mauracon el fin de obtener una mejor comprensión
de la fisiología digestiva de la chinche del trigo. Se
espera que esta comprensión conduzca a nuevas
estrategias de manejo para esta plaga.
MATERIALES Y MÉTODOS
Insectos:Los insectos se recolectaron de la granja de trigo Gorgan
de la provincia de Golestan, Irán y se mantuvieron en plantas de
trigo en el laboratorio a 27 ± 2 ° C con un ciclo de 14 h de luz: 10 h de
oscuridad. Los especímenes de cupones se conservan en el
Laboratorio de Entomología, Departamento de Protección Vegetal,
Universidad de Teherán.
Preparación de la muestra:Se prepararon muestras de enzimas
del intestino medio y glándulas salivales de adultos mediante el
método de Cohen (1993) con ligeras modificaciones. Brevemente, se
seleccionaron al azar adultos y se extrajeron los complejos de
glándulas salivales (SGC) y del intestino medio de estos individuos
mediante disección bajo un microscopio óptico en tampón de
solución salina helada (0,006 M NaCl). El SGC se separó del cuerpo
del insecto, se enjuagó en tampón enfriado con hielo, se colocó en
un homogeneizador preenfriado y se molió en un ml de tampón
universal que contenía succinato, glicina, ácido 2-
morfolinoetanosulfónico a pH 6,5.[18].
El intestino medio se separó del cuerpo del insecto, se
enjuagó en tampón salino enfriado con hielo, se colocó en un
homogeneizador preenfriado y se molió en un ml de tampón
universal. Los homogeneizados de ambas preparaciones
(intestino medio y SGC) se transfirieron por separado a tubos de
centrífuga de 1,5 ml y se centrifugaron a 15000 xg durante 20
min a 4 °C. Los sobrenadantes se agruparon y almacenaron a
-20 °C para análisis posteriores.
Ensayo de actividad de amilasa:La actividad de la α-amilasa se
ensayó mediante el procedimiento del ácido dinitrosalicílico
(DNS)[6], utilizando como sustrato almidón soluble al 1% (Merck,
número de producto 1257, Darmstadt, Alemania). Se incubaron
diez microlitros de la enzima durante 30 min a 35°C con 500 µL
de tampón universal y 40 µL de almidón soluble. La reacción se
detuvo mediante la adición de 100 µL de DNS y se calentó en
agua hirviendo durante 10 min. El ácido 3,5-dinitrosalicílico es
un reactivo de color en el que los grupos reductores liberados
del almidón por acción de la α-amilasa se miden por la
reducción del ácido 3,5-dinitrosalicílico. El agua hirviendo es
para detener la actividad de la α-amilasa y catalizar la reacción
entre el DNS y los grupos reductores del almidón.
Luego se leyó la absorbancia a 540 nm después de enfriar en
hielo durante 5 min. Una unidad de actividad de α-amilasa se definió
como la cantidad de enzima requerida para producir
479
3
2.5
2
1.5
y= 1.4021 x - 0.0747
1
R2= 0,995
0.5
0
0 0.5 1 1.5 2 2.5
Concentración de maltosa (mgmL-1)
Fig. 1: Curva de calibración estándar para la determinación
de maltosa liberada en el ensayo de α-amilasa
1 mg de maltosa en 30 min a 35°C. Se construyó una curva
estándar de absorbancia frente a la cantidad de maltosa
liberada para permitir el cálculo de la cantidad de maltosa
liberada durante los ensayos de α-amilasa. Diluciones en
serie de maltosa (Merck, número de producto 105911, Mr
360,32 mg mol−1) en el tampón universal a pH 6,5 para dar
el siguiente rango de concentraciones de 2, 1, 0,5, 0,25,
0,125 mg mL−1(Figura 1).
Un blanco sin sustrato pero con extracto de α-amilasa y
un control que no contenía extracto de α-amilasa pero con
sustrato se procesaron simultáneamente con la mezcla de
reacción. Todos los ensayos se realizaron por duplicado y
cada ensayo se repitió al menos tres veces.
Efecto del pH y la temperatura sobre la actividad
enzimática: El efecto de la temperatura y el pH sobre la
actividad de la α-amilasa se examinó usando α-amilasa extraída
del intestino medio de un adulto. El efecto de la temperatura
sobre la actividad de la α-amilasa se determinó incubando la
mezcla de reacción a 10, 15, 20, 25, 30, 35, 40, 45, 50, 55, 60 y 70
°C durante 30 min. El efecto de la temperatura sobre la
estabilidad de la actividad de la amilasa se probó mediante la
preincubación de la enzima a 10, 20, 30, 40, 50, 60 y 70 °C
durante 30 min, seguido de la medición de la actividad como se
mencionó anteriormente.
El pH óptimo para la actividad de la amilasa se determinó
utilizando un tampón universal con un ajuste de pH de 2, 3, 4, 5,
5,5, 6, 6,5, 7, 7,5, 8, 9 y 10. Además, el efecto del pH sobre la
estabilidad de la α-amilasa se determinó mediante la
preincubación de la enzima al pH mencionado durante 60 min
antes del ensayo.
Efecto de activadores e inhibidores sobre la actividad
enzimática:Para probar el efecto de diferentes iones sobre
la enzima, se disecaron intestinos medios en agua destilada.
Los ensayos enzimáticos se realizaron en presencia de
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diferentes concentraciones de sales de cloruro de Na+(5, (Figura 2). La actividad enzimática aumentó constantemente desde
10, 20 y 40 mM), K+(5, 10, 20 y 40 mM), Ca+2(5, 10, 20 y 40 un pH de 2 a 6,5 y luego disminuyó al aumentar el pH.

mM), magnesio+2(5, 10, 20 y 40 mM) y EDTA (0,5, 1, 2 y 4 La preincubación de la enzima en diferentes pH durante 1 h

mM), SDS (1, 2 y 4 mM) y urea (0,5, 1, 2, 4, 6 y 8 M). Estos afectó a la enzima solo en pequeñas escalas (Fig. 2), lo que
compuestos se agregaron a la mezcla de ensayo y la demuestra que tanto los pH ácidos como los alcalinos tienen más o
actividad se midió después de un período de incubación menos el mismo efecto sobre la estabilidad de la enzima. Por
de 30 min. El control se midió sin añadir ningún ejemplo, la enzima preincubada a pH 3 y 9 retuvo 77,8 y 77,1% de
compuesto. actividad, respectivamente. Sin embargo, más allá de este rango (pH
2 o 10) se perdió más actividad.
Determinación de proteínas:La concentración de La amilasa fue considerablemente activa en un amplio
proteína se midió según el método de Bradford (1976),
rango de temperaturas, con el óptimo entre 25 y 40 °C (Fig. 3).
utilizando albúmina de suero bovino (Bio-Rad, Munchen,
La sensibilidad de la amilasa a la preincubación no cambió
Alemania) como patrón.[6].
significativamente a la temperatura de preincubación de
Análisis estadístico:Los datos se compararon mediante un análisis 10-50°C, pero la mayor sensibilidad se encontró a temperaturas
de varianza (ANOVA) de una vía seguido de la prueba de rango más altas (Fig. 3). Aproximadamente el 24 y el 100 % de su
múltiple de Duncan cuando se encontraron diferencias significativas actividad se perdió durante 30 min de preincubación a 60 y 70
en p = 0,05. °C, respectivamente.

RESULTADOS Y DISCUSIÓN
Efecto de activadores e inhibidores sobre la actividad
enzimática:Los iones Na y K aumentaron la actividad de la
Actividad de α-amilasa:Los estudios demostraron que la actividad de la
α-amilasa está presente en el intestino medio de los adultos.E.maura. La amilasa solo un poco (Tabla 2), con la mayor actividad obtenida
actividad de la enzima del intestino medio fue de 0,083 U/insecto (Tabla con una concentración de iones Na 40 mM y con iones K 40 mM
1). (Tabla 2). Otros dos iones (Ca y Mg) tuvieron efectos inhibidores
que aumentaron con el aumento de la concentración de iones
Efecto del pH y la temperatura sobre la actividad enzimática: (Tabla 2). El efecto inhibitorio del ion Mg fue más fuerte que el
Similar a la mayoría de las α-amilasas de insectos, que tienen
del ion Ca.
actividades óptimas a valores de pH neutros o ligeramente ácidos, la
Otros tres compuestos, urea, SDS y EDTA, tuvieron un
α-amilasa de la plaga Sunn mostró un pH óptimo de 6-6,5
efecto inhibidor sobre la actividad enzimática (Tabla 2). Los
Tabla 1: La actividad de α-amilasa en adultos deEurygaster maura efectos inhibitorios de SDS y EDTA a una concentración de 1 mM
Actividad por mL de enzima Unidad de actividad0 fueron del 1 y el 4%, respectivamente.
Escenario (µmol/min/Ml, Media±SE) (µmol/min/mL, 0 Media±SE)
El presente estudio mostró que el adultoE.maura Tiene
Adulto 0,00083 ± 0,020 0,0083± 0,023
Tamaño de la muestra, n = 10
actividad de α-amilasa en el intestino medio. La presencia de

100 100
90 90
80 80
Actividad relativa (% )
Actividad relativa (% )

70 70
60 60
50 50
40 40
Actividad
30 30 Actividad

20 Estabilizar
20 Estabilidad
10 10
0 0
2 3 4 5 6 7 8 9 10 10 20 30 40 50 60 70
pH Temperatura
Fig. 2: Efecto del pH sobre la actividad relativa (---) y la mesabilidad Fig. 3: Efecto de la temperatura sobre la actividad (•-•) y
(ƒ…ƒ) de α-amilasa deE.maura estabilidad (▪ … ▪) deE.mauraα-amilasa

480
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Tabla 2: Actividad relativa demi.mauraα-amilasa hacia diferentes Hendrix (1994) encontró que la α-amilasa de algunos
compuestosª. Los valores son medias ± SE (Error estándar), n = 3
homópteros también es Cl-activado[13]. Activación de amilasa
Compuesto Concentración Actividad relativa (%)
por Cl-Esta característica ha sido reportada en muchos
Control - 100
NaCl 5 mm 100 mamíferos y bacterias.[29,33], nematodos[23], así como otros
10 mm 100 insectos[33]. Sin embargo, las amilasas en algunas especies
20 mm 102 de insectos, por ejemplo,Callosobruchus chinensis(Linaeus)
40 mm 104
(Coleoptera: Bruchidae),Bombyx Mori(Linnaeus)
CaCl2 5 mm 100
10 mm 100 (Lepidoptera: Bombycidae), son inhibidos por Cl−[33]. Se ha
20 mm 98 demostrado que los iones de potasio tienen más o menos el
40 mm 96 mismo efecto sobre la α-amilasa que el Cl−iones
KCl 5 mm 94
Los iones Mg y Ca tienen efectos inhibitorios sobre la
10 mm 100
20 mm 104 actividad de la α-amilasa de este insecto. Además, hay informes
40 mm 106 de que la α-amilasa bacteriana (Termosp.) no se ve afectado por
MgCl2 5 mm 87
Ca2+[29]. Sin embargo, se ha informado que las α-amilasas son
10 mm 80
20 mm 75 metaloproteínas que requieren calcio para su máxima actividad.
40 mm 67 El calcio también brinda estabilidad a las amilasas de una
EDTA 0,5 mm 96 variedad de fuentes, incluidos los insectos, tanto en pH como en
1 mm 95
2 mm 93 temperaturas extremas.[4].
4 mm 89 Las otras características de esta enzima, como la
SDS 1 mm 99 sensibilidad al agente quelante (EDTA), la urea y el SDS, son
2 mm 95 típicas de muchas amilasas animales.[24,33].
4 mm 29
Urea 0,5 millones 100
1M 97 EXPRESIONES DE GRATITUD
2 millones 90
4M 83 Esta investigación fue apoyada por la Beca de la
6 millones sesenta y cinco
Universidad de Teherán (no. 31303).
8M 15
ªLa enzima se preincubó durante 10 min a 35ºC con los compuestos
REFERENCIAS
enumerados a la concentración final indicada antes de la adición del
sustrato. La actividad en ausencia de compuestos se tomó como 100%.
Cada valor representa el promedio de tres experimentos independientes 1. Agblor, A., HM Henerson y FJ Madrid, 1994.
Characterization of alpha-amilasa and
la actividad de amilasa en el intestino de otros heterópteros polygalacturonase fromLygussp.(Heteroptera:
fitófagos ha sido reportada c. Los insectos pueden digerir Miridae). Alimentos Res. Int., 27: 321-326.
polisacáridos parcialmente por secreciones salivales, que serían 2. Baker, JE, 1983. Propiedades de la amilasa de los
ingeridos junto con almidones parcialmente digeridos para ser enanos de las larvas de Sitófilo zeamais
utilizados en el intestino medio.[7]. La descomposición completa
yGraneros de Sitophilus. Insecto Bioquímica,

del almidón debe tener lugar en el intestino medio, donde

existen grandes cantidades de amilasa.
Las amilasas en insectos son generalmente más activas
en condiciones de pH neutro a ligeramente ácido.[2,33]. Los
valores de pH óptimos para las amilasas en larvas de varios
coleópteros fueron 4-5,8[2]y enLygusspp. (Heterópteros) fue
6.5[34]. El pH óptimo generalmente corresponde al pH que
prevalece en el intestino medio del que se aíslan las
amilasas.
ElE.mauraα-la amilasa tiene una temperatura óptima
actividad de 30-35°C, lo cual es consistente con los otros
informes[19,23].
Los inhibidores y activadores utilizados se eligieron
para compararlos con los valores informados.[2,33,35,24]
que el NaCl activó la enzima. Del mismo modo, enLygus
hésperus caballero yL. lineolaris(Palisot de Beauvois), las
α-amilasas fueron activadas por NaCl[1,34]). Cohen y
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