Proteínas

Clasificación, digestión, absorción metabolismo y análisis

la estructura vamos a hacer una definición general

algunas características de los aminoácidos

de la estructura y la función de las proteínas

digestión en animales no rumiantes

digestiones rumiantes

algunos conceptos de absorción y el metabolismo y análisis

una definición general de proteína

-son compuestos orgánicos que como los carbohidratos y los lípidos; contienen carbono,
hidrógeno y oxígeno y fundamentalmente que todos contienden nitrógeno, y la mayoría contiene
azufre

- se trata de polímeros de diferente tamaño formados por la unión de aminoácidos; son polímeros
que van desde pequeños péptidos a grandes proteínas

-cumplen diversas funciones tanto estructurales como puede ser el colágeno, funciones de
regulación metabólico como puede ser la insulina que es una hormona peptídica, funciones
catalíticas que cumplan las enzimas que son todas proteicas, inmunológicos desde las
inmunoglobulinas; tienen muchas funciones, etc.

- cuando el organismo quiere hacer algo que tiene que tiene que tener una estructura específica
que se mantenga; la hace de proteínas los receptores son proteínas, los transportadores son
proteínas, son estructuras muy específicas, porque esa unión de diferentes tipos de aminoácidos,
les permite adquirir una estructura espacial y unas características que son bien específicas

están formadas por la unión de aminoácidos y vamos a hablar un poco de la clasificación de los
aminoácidos y de las características generales de los aminoácidos

primero porque se les llama aminoácidos

porque la estructura general fíjense este es un aminoácido, este es otro aminoácido glicina, selina,
treonina; son todos aminoácidos; y lo que está uniendo en amarillo; es mostrando que todos
tienen una estructura común que es que tienen un grupo amino y un grupo carboxilo; por ellos se
denominan aminoácidos

-otra característica puntual que comparten todos los aminoácidos, en realidad en la naturaleza se
han descrito más de 200 aminoácidos, formando parte de estas proteínas que mencionamos, hay
alrededor de 20 aminoácidos; y después hay derivados de esos aminoácidos que cumplen
funciones específicas, como moléculas bioactivas, pero formando parte de las proteínas hay unos
20 aminoacidos y todos tienen esta característica que el grupo amino está unido al carbono
adyacente, al del grupo carboxilo; esto sería la fórmula general donde normalmente esto se
simboliza como R o como cadena el lateral r ;éste lo que varía entre los diferentes aminoácidos
puede ser tan sencillo como un hidrógeno en la glicina o una cadena ramificada como en la leucina
por ejemplo ya que es una cadena más compleja.

- esta característica tiene un carbono con 4; excepto la glicina; en los otros tiene un carbono unido
a cuatro radicales distintos un hidrógeno, un grupo carboxílicos, una amina; eso le da una
característica es que, de tener isómeros ópticos, si recuerdan de los glúcidos y recuerda un poco
de química había configuraciones L y D según como mirar a la luz paralizada cuando se hacía pasar
luz polarizada por una solución de aminoácidos

-los aminoácidos que están presentes a las proteínas de los animales son aminoácidos del tipo L;
porque por ejemplo ahí determinados productos comerciales en los que se venden aminoácidos
para suplementar en dietas, Y hay algunos que son el aminoácido purificado y otros que son la
mezcla racemica cuando se hace por síntesis química un 50% del aminoácido se genera en forma L
y la otra en forma D; es bueno saber que lo que se usa en los de tipo en las proteínas animales son
los de tipo L
- otra característica que les da a este grupo amino; está marcado como una carga positiva y el
grupo carboxilo con una carga negativa, normalmente son iones bipolares, en una solución acuosa
están cargados de esta manera; y eso les da dependiendo también de como sea su cadena lateral,
un punto isoeléctrico; en una solución que es muy ácida donde hay muchísimo hidrógeno, acá se
va a meter un hidrógeno y van a quedar cargados positivamente, si estoy en una solución muy
alcalina donde hay muchos oxidrilos o poco hidrógeno; el grupo amino va a perder ese hidrógeno
hacia el medio, y va a quedar cargado negativamente; eso les da características eléctricas en las
soluciones y que varía en su conformación y sus propiedades eléctricas en las soluciones
dependiendo del pH de la solución; eso va a alterar también en el caso de las proteínas que saben
lo que pasan las proteínas en ph es muy ácido o muy alcalino que hace variar la estructura tiene
que ver con esto

- según el tipo de cadena lateral en este caso sería el grupo de los mono- amino mono –
carboxílicos, en la cadena de lateral no hay ni un grupo amino y un grupo carboxilo extra; dentro
de este grupo podríamos diferenciar como destacados a estos que están acá que son los de
cadena ramificada o cadena partida, se les dice, que sería en valina, leucina, isoleucina; estas
cadenas laterales son bastante más compleja; básicamente estos son mono amino carboxílicos
monocarboxilo; están dentro del grupo de los que son aminoácidos neutros no tienen carga
positiva ni cargas negativas

-después tenemos como aminoácidos esenciales los sulfurados; lo que tienen azufre; algunas
proteínas o la mayoría de las proteínas tienen en su molécula, alguna cisteína, o alguna metionina
o más de una cisteína o más de una metionina; por ende, tienen azufre
Metionina y cisteína tienen azufre

-después tenemos los mono amino di carboxilo y las aminas derivadas; que serían los que decimos
aminoácidos ácidos y el ácido aspártico y el ácido glutámico, que tiene dos grupos ácidos, un
grupo acido extra del que tiene allí

- los aminoácidos básicos que tienen grupos amino extra, como el caso de la lisina, tiene un grupo
amino extra; la arginina tiene 3 nitrógeno se extrae todo esto les da característica de un
aminoácido básico; si su punto isoeléctrico va a estar a un ph mucho más alcalino

- y por último tenemos los aminoácidos aromáticos y heterocíclicos que son estos que tienen una
cadena de lateral compleja; como por ejemplo fenilalanina, que tiene un gran grupo fenilo; le da
también algunas características; por ejemplo estos aminoácidos si ustedes comparan por ejemplo
la glicina que es un aminoácido que es bastante polar y es muy soluble en agua, si usted lo
comparan con esta molécula de que una estructura cíclica y que es apolar, como si fuera un en el
mismo pero como si fuera una grasa este anillo; hace que solución acuosa tengan una
característica distinta digamos se comporten de manera distinta y eso va a ser después también
que como generales son la estructura de la proteína

hay mono amino mono carboxilo; de los cuales se puede destacar a los ramificados como también
una algo variable, sulfurados y aminoácidos ácidos, aminoácidos básicos, y los aromáticos
heterocilcicos

-concepto de aminoácido esencial

son aquellos - del animal no puede sintetizar; acá hay que hacer una primera salvedad es que los
animales que no pueden sintetizar aminoácidos directamente; ósea son capaces de generar esta
unión de grupo amíno; entonces sí o sí para tener aminoácidos y formar sus proteínas necesitan
consumir aminoácidos con la dieta, lo que sucede es que algunos aminoácidos pueden ser
producidos a partir de otros aminoácidos, por transaminación; entonces los que se pueden
producir por transaminación se los considera aminoácidos no esenciales y los que se pueden los
que no se pueden producir ni siquiera por transaminación se los denomina aminoácidos esenciales

-hay unos 20 aminoácidos en las proteínas animales, de los cuales la mitad es aminoácidos son
esenciales acá está el listado no tiene la idea no es aprenderse de memoria sí pero este esto es
una disciplina arginina esquina y lisina isoleucina leucina havalina metionina venida de la harina y
es triptófano serían los esenciales

- si nos paramos particularmente por ejemplo en arginina dentro de los animales domésticos que
nos interesan, por ejemplo el gato para el gasto, este aminoácido es de suma importancia, si es un
súper esencial y se comparamos por ejemplo en cerdos que dice menos arginina en cerdos en
cerdos por los autos tienen capacidad de producir arginina ahora esa capacidad de producción
también es relativa en lechones de crecimiento se ha demostrado que si agregamos arginina en la
dieta los lechones mejoran su desarrollo o sea que eso de que no la necesitan o de que no es
esencial es relativo; y a estos aminoácidos esenciales en el caso de las aves se les suma la glicina
que si recuerdan; para entender un poco esto de que es esencial y uno esencial fíjense lo que la
glicina tiene sólo un hidrógeno acá si yo quiero producir una glicina la podría producir a partir de
cualquier aminoácido simplemente cortando acá cortó acá y pongo un hidrógeno o sea es una
reacción bastante sencilla –

-bueno en el caso de las aves sucede que particularmente la glicina está involucrada en la
producción del ácido úrico; como si fuera el en el ciclo de la producción del ácido úrico lo que hace
que consume una gran cantidad de glicina entonces la requieren en la dieta; porque hay otra
también otra cuestión importante es que si bien estos son los esenciales y el resto de los
aminoácidos que no están en esta lista podrían ser producidos a partir de estos aminoácidos; la
realidad es que los animales responden mejor cuando se le da una mezcla de aminoácidos que
contiene ese aminoácidos esenciales y no esenciales, si yo doy una dieta a un animal solo con
aminoácidos esenciales por más que les dé la cantidad necesaria para que utilicen estos, y generen
nosotros la respuesta va a ser mejor del animal si yo le doy también los aminoácidos no esenciales

- de eso surge otro concepto que es el de aminoácido limitante

que es aquel aminoácido esencial que no se encuentra en las actividades suficientes en la dieta;
este porque por la forma en que se estudian normalmente por ejemplo necesidad de metionina
dependen de la cantidad de cisterna de la dieta; fíjense esta es la metionina fíjense cómo es la
cadena lateral y esta es la cisteína la cisteína se puede producir a partir de metionina y
simplificando esta cadena; ahora no puede generar metionina es consiste; en entonces qué pasa si
el animal está sintetizando una proteína y de repente en la estructura de esa proteína debe
colocar una cisteína y no hay ninguna cisteína, lo que va a hacer es tomar una metionina convertir
la cisteína, para poder continuar con la síntesis proteica; entonces si yo no le doy la suficiente
cantidad de cisteína automáticamente lo que voy a aceptar haciendo es aumentar los
requerimientos de metionina; entonces normalmente se hacían estudios de dosis respuestas para
ver cómo respondían los animales siempre se expresa la limitante a través del aminoácido
esencial, que está faltando

-para el caso de las bacterias ruminales sintetizan la mayoría de los aminoácidos por lo que no
habría aminoácidos limitantes en los rumiantes; pero la realidad es que en altas producciones el
perfil de aminoácido es la bacteria no alcanza a cubrir los requerimientos del animal; de nuevo hay
respuestas cómo es porque se dice que si se cubren o no se cubren los requerimientos es; yo
tengo un animal que está produciendo 30 litros de leche si con una dieta equis y le doy una dieta
donde aumentó los niveles de metionina y el animal produce 32 litros; yo asumo que los
requerimientos de ese animal de metionina en ese animal eran mayores; y a partir de esa forma se
van fijando los requerimientos; sí pero entender qué primero para pasar en limpio de los animales
no puedes sintetizar grupos amigos para formar proteínas sí o sí requieren consumir aminoácidos;
de los 20 aminoácidos que los animales tienen formando parte de sus proteínas 10 son esenciales
y los 10 otros se pueden son no esenciales pero se forman sí o sí a partir de los esenciales; por
ende lo ideal es dar la cantidad de cada aminoácido que el animal se necesita como un concepto
de la proteína ideal

bueno puedo hablar un poquito de la estructura de las proteínas repasar esto de la estructura de
las proteínas

- la estructura primaria sería la secuencia de aminoácidos si no se acuerdan como la producción de

proteínas está primero la transcripción de adn a arn, a la información para las proteínas está en el
adn se trasncrieb arn y el arn se traduce a proteínas; y se acuerdan que había cordones ;cada
codón de tres bases significaba un aminoácido específico; entonces se va formando una cadena
que dice leucina, isoleucina, metionina fenilalanina y así se va armando una secuencia de
aminoácidos y esa secuencia es se denomina la estructura primaria

- la estructura secundaria es la conformación resultante de unión de puentes de hidrógeno entre

esas uniones peptídicas adyacentes; y cuando la estructura regular puede tener puede ser
irregular o tener una estructura de beta hoja plegada o alfa hélice, sí pero esa unión es de nuevo
repito por puentes de hidrógeno

- el caso de estructura terciaria es cuando ya esa molécula se pliega sobre sí misma y lo que une o
lo que mantiene estable ese plegamiento; ese plegamiento tridimensional es las relaciones entre
los grupos laterales, como yo les decía hoy fenilalanina por ejemplo por interacción hidrofílica-
hidrofóbica la familia de la harina como tiene ese grupo fenilo grande que es hidrofóbico en una
solución acuosa va a tender a meterse hacia el centro de la molécula; y los que son más polares
van a estar hacia afuera de la molécula; además se suman por ejemplo puentes di sulfuro entre
una cisterna que puede estar por acá y otra sistema que está por acá se formó puente di sulfuro y
eso mantiene el plegamiento así pero siempre es con la interacción de las diferentes cadenas
laterales entonces la estructura primaria la secuencia de aminoácidos va a terminar determinando
cuál es la estructura secundaria y a a su cuál es esta estructura terciaria dependiendo qué
aminoácido hay acá y qué aminoácido hay acá y qué aminoácido de acá se van a dar esas
interacciones electrostáticas, interacciones de fuentes de hidrógeno, de puentes de sulfuro si
entre los diferentes aminoácidos
-y estructura cuaternaria hablamos cuando ya hay más de una cadena política unidas por fuerza
eslectrostaticas puentes de hidrógeno o también pueden ser puentes de sulfuro y son más de una
de sosería una cadena polipeptidica otra cadena política y un ejemplo común de estructura
cuaternaria sería él la hemoglobina sí que tiene más de una molécula de globina unida por un
anillo central que es el grupo

bien para qué sirve o para qué hablamos si repasamos la estructura de las proteínas

- por qué sirve para la digestión de las proteínas o para entenderla porque básicamente el
recientísimo hablando de cómo pasamos de un grupo de minuciosos a la formación de proteínas a
una estructura primaria secundaria terciaria y cuaternaria y la digestión implica justamente
desdoblar toda esa estructura hasta llegar a los aminoácidos que son los que van a ser absorbidos
y entonces cómo es la digestión de las proteínas en los no rumiantes en el estado de la especie
normalmente arranca con la digestión de ácido clorhídrico ese ácido clorhídrico al haber mucho
protón éste rompe los puentes de hidrógenos y rompen esa estructura de la estructura secundaria
en adelante para ejemplificarlo esquemáticamente que tenemos una proteína que está plegada
este plenamente se mantiene porque acá hay un puente de hidrógeno este plenamente se
mantiene acá porque hay un puente de hidrógeno si entonces de repente se secreta ácido hay
muchos protones en el ambiente en el líquido y esa proteína se desdobla propio porque esa
fuente hidrógenos pueden hacerse con cualquier protón del medio entonces ya pierde esa
estructura tridimensional básicamente la desenrolla en la proteína pero fíjense la cadena está
intacta solo se desdobló se desplegó jugo se desplegó en parte a su vez en directo mos es secreta
pero si no que no que por el mismo ph ácido se activa aproxima y la pepsina hidroliza cerca de los
aminoácidos aromáticos tirosina triptófano y fenilalanina fíjense de se abordan que los aromáticos
eran esos que tenían esos anillos a polares grandes se habla de que la pepsina es una en 2
peptidasa o se le dice en dos bestias a por qué porque rompe las moléculas desde el centro
primero rompe a la proteína en fracciones grandes en péptidos grandes como si fuera un picado
grueso que le hace y lo hacéis en el centro de la molécula así estos aminoácidos siempre se van a ir
a buscar hacia el centro de la molécula cientos entre américa del ph ácido que un poco desarrolla
esa proteína al desnaturalizadas se denomina a ese efecto de la desnaturalización será que sería el
desdoblamiento de la proteína el desdoblamiento no intro lítico de la proteína no se hidroliza la
unión en terminación pero se desdobla la proteína de todas maneras aunque esa proteína se
doble y se pierdan los puentes de hidrógenos los grupos fe ni los por una cuestión de interacción
hidrofóbica ero física van a estar hacia el centro de la molécula y ahí es donde ataca a persona
rompiendo presión grandes entonces una vez que actuales de oficina por paseo gástrico llega los
proactivos del intestino delgado donde se liberan las enzimas pancreáticas que son tres sino que
no como tripssinogeno y la rocar box y peptidasas la entero quinasa que es secretada a nivel
intestinal activa el direction que no a christina la tripsina actúa en puentes que unen el extremo
para reducirlo de lisina y arginina fíjense que también acá christina está rompiendo al lado de
donde hay aminoácidos esenciales no donde hay aminoácidos no esenciales no es al azar esto a la
pausa no se le va a preguntar sobre qué aminoácido tu electricidad es solamente para comentarlo
y para que vean que no es en cualquier lugar no le vamos a preguntar qué aminoácido hidroliza o
en a ni en lugar de camino hacia hidroliza la vecina sólo sepan que en el estómago el ácido
desnaturaliza la proteína la piscina de la rompe en partidos grandes llegan a intestino y ahí
empieza la acción de estas enzimas tripsina como dijimos rompe en residuos lisina arginina a su
vez la tripsina misma objetiva que tiene o que no tiene actividad auto catalítica puede activar aquí
en matrix y no ajeno a kim oficina que va a actuar en el extremo cargo del siglo de tirosina de
triptófano tienen al inah y leucina fíjense de nuevo siempre actúan cerca de aminoácidos
esenciales nos vaya al lado también la tripsina activa en las carboxipeptidasa que lo que hacen es
romper cortar los aminoácidos que están en el extremo corrupción libre cada vez que yo corta un
precio o la proteína originalmente una vez que está terminada tiene en un extremo tiene un kart
box y lo libre y en el otro extremo tiene una minoría sí porque la unión peptídica es la unión del
grupo amino con el grupo car boxito de dos aminoácidos en un extremo va a quedar un grupo
carboncillo en el otro un grupo a mí no enlas carboxipeptidasa van cortando en laminación si
ustedes fíjense tripsina corta por delante de piscina que el grupo car box y lo de la alicina libre de a
carboxipeptidasa libera un alicina de ese extremo y así es como se va armando la digestión el
producto final de la digestión y si mastica e intestinal son los aminoácidos libres divertidos tri
péptidos y olivo partido y bueno hasta acá mismos algunas consideraciones generales de las
proteínas de los aminoácidos de la estructura de las proteínas y de