PRESENTADO POR:

HEIDI DAYANNASUCERQUIAMORALES
LAURAALEJANDRAIBAÑEZ PERALTA
LAURAMARíABECERRAPARRA
SARAVALENTINASALAMANCAVELANDIA

DOCENTE: GINNA VANESSA COY MARTINEZ

GRADO:1103

2023
 INTRODUCCIÓN
Imaginemos que quieres comprar un automóvil deportivo.
¿Qué te gustaría saber sobre las diferentes opciones
(Ferrari, Porsche, Jaguar, etc.) para decidir cuál es el
mejor?
Uno de los factores obvios sería qué tan rápido puede
correr cuando pisas el acelerador a fondo. Pero tal vez
también quieras saber información más detallada sobre su
rendimiento, como qué tan rápido puede acelerar de 0 a
100 km/hr. En otras palabras, en lugar de saber
únicamente su velocidad máxima, también querrías saber
la cinética de cómo el automóvil alcanza esa velocidad.
Los bioquímicos tienden a sentirse de manera semejante
con respecto a las enzimas que estudian. Quieren saber
todo lo que puedan sobre los efectos de una enzima en
la velocidad de reacción, no solo qué tan rápida puede
ser cuando trabaja a todo lo que da.
De hecho, puedes obtener una gran cantidad de
información sobre el funcionamiento de una enzima y su
interacción con otras moléculas, como los inhibidores,
tan solo con medir qué tan rápido cataliza una
reacción bajo una serie de condiciones diferentes.
 INHIBIDORES QUIMICOS
¿ QUÉ ES?

Un inhibidor enzimático es una

molécula que se une a una enzima
y disminuye su actividad. Esta
unión puede ser reversible, la más
común en el caso de fármacos, o
irreversible, que suele ser por
xenobióticos de alta capacidad
tóxica como lo son muchos
pesticidas y sustancias químicas
de alta reactividad.
 TIPOS DE INHIBIDORES

NO
COMPETITIVOS COMPETITIVOS
Los inhibidores Los inhibidores no
competitivos afectan el competitivos no impiden que
progreso de la reacción el sustrato se una a la
al unirse a una enzima, enzima. De hecho, el
por lo general en el inhibidor y el substrato no
sitio activo, y evitan afectan la unión del otro
que el sustrato real con la enzima en lo
se una. El inhibidor y absoluto. De hecho, el
el sustrato compiten
inhibidor y el substrato no
por la enzima.
La inhibición afectan la unión del otro
competitiva actúa con la enzima en lo
disminuyendo el número absoluto. Sin embargo,
de moléculas de enzima cuando el inhibidor se une,
disponibles para unirse la enzima no puede
el substrato. catalizar su reacción para
producir un producto.
 GRÁFICA

Si quisiéramos mostrar los efectos de estos

inhibidores en una gráfica como la de arriba,
podríamos repetir el experimento completo dos
veces más: añadiendo cierta cantidad de
inhibidor competitivo a cada reacción de
prueba en una y con cierta cantidad de
inhibidor no competitivo en otra. Obtendríamos
los siguientes resultados:
C on un inhibidorcom petitivo,la reacción puede
alcanzaren algún m om ento su Vm ax norm al,pero
se necesita de una m ayorconcentración de
sustrato para alcanzarla. En otras palabras, Vmax
no cambia, pero laK m aparente es mayor. ¿Por
qué se debe agregar más sustrato para alcanzar
Vmax? El sustrato extra hace que las moléculas de
sustrato tengan la abundancia suficiente para
“ganarle” consistentemente a las moléculas de
inhibidorsu lugaren la enzim a.

Con un inhibidor no competitivo, la reacción nunca

puede alcanzarsu Vm ax,sin im portarcuánto sustrato
añadamos. Un subconjunto de las moléculas de enzima
siempre estará "envenenado" por el inhibidor, por lo
que se reduce la concentración efectiva de la enzima
(que determina la Vmax). Sin embargo, la reacción
alcanza la m itad de su nueva Vm ax en la m ism a
concentración de sustrato, por lo que K m no cambia. El
hecho de que Km no cam bie refleja que elinhibidorno
afecta la unión de la enzim a con elsustrato,solo
disminuye laconcentración de enzima utilizable.
 MODELO DE MICHAELIS-MENTEN Y
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Muchas enzimas actúan de manera similar a la enzima hipotética
del ejemplo anterior, generan curvas parabólicas cuando se grafica
la velocidad de reacción como función de la concentración de
sustrato. Las enzimas que muestran este comportamiento pueden
describirse la mayoría de las veces con una ecuación que relaciona
la concentración del sustrato, la velocidad inicial,la Km, y la Vmax
conocida como ecuación de Michaelis-Menten. Las enzimas cuya
cinética obedece dicha ecuación se denominan enzimas
michaelianas.
Las enzim as M ichaelis-M enten son diferentes a las enzim as
alostéricas. Las enzimas alostéricas normalmente tienen múltiples
sitios activos y a menudo muestran cooperatividad, esto es, que la
unión de un sustrato a un sitioactivo aumenta la capacidad de otros
sitios activos para uniry procesarsustratos.