GUIA BIOQUIMICA

SUBUNIDAD 1. COMPONENTES MOLECULARES DE LA CELULA.

AGUA->Liquido, solido, gaseoso, transparente-> pura, inholora, insípida, inodora
-Formacion puentes de H+

-Dipolar-> distribución espacial de carga-> neutra-> (O- , H+)

-Disolvente universal

-Punto de fusión (0 grados)

-Punto de ebullición (100 grados)

-Capilaridad-> cuando agua “trepa” objeto que moja (ej. Servilleta).

Na (sodio), Ca (calcio), K
1%
(potasio), Cl (cloro), I
-Iones (yodo), Fe (hierro), Mg
(magnesio), etc.

-Agua-> 70%
Composición  Monosacáridos-> carbohidratos
química de los  Aminoácidos-> proteínas
-Moléculas orgánicas
seres vivos  Nucleótidos-> ADN, ARN
 Ácidos grasos-> lípidos

 Polisacaridos-> 3%
 Proteinas -> 15%
-Macromoléculas
 Acidos nucleicos -> ADN 1%, ARN 6%
 Lipidos-> 2%

ESTRUCTURA DEL AGUA LIQUIDA

Molécula del agua es vista como un tetaedro irregular con el átomo del oxígeno en el
centro

Dos átomos de H, 1 de O unidos mediante

enlaces covalentes simples

Los dos enlaces con H están dirigidos hacia 2

vértices del tetaedro, en tanto que los
electrones NO compartidos en los orbitales
ocupan 2 vértices restantes
1
Union de H con metales y metaloides

CALOR DE VAPORIZACION-> cantidad de energía necesaria para superar fuerzas de

atracción entre las moléculas de agua y transformarla a estado gaseoso (embullir)

PUNTO DE FUSION-> solido a liquido

Más elevado que otros
TENSION SUPERFICIAL-> capacidad para cambiar de forma hidrocarburos1

PROPIEDADES FISICAS Y QUIMICAS

Propiedad Debida a Función biológica

Líquido a temperatura Puentes de hidrogeno
ambiente mantienen moléculas unidas
Alto calor de vaporizacion Energia calorífica debe ser
tan alta que rompa puentes
de hidrogeno
Alto calor especifico Para elevar temperatura
debe absorber calor, para
romper puentes de H
Elevada tensión superficial Moleculas superficiales están
fuertemente unidas a
interiores (no a las externas
del aire)
Excelente disolvente Disuelve sustancias polares
Insoluble en lípidos y
sustancias apolares
Alta cohesion y adhesión Puentes de hidrogeno
mantienen juntas moléculas
de agua
Disoacion ionica Capacidad de disoaciarse en
iones
Medio de transporte en el
organismo, medio lubricante
Función termorreguladora:
ayuda a mantener constante
la temperatura corporal de
los animales homeotermos
Causas de deformaciones
celulares y de los
movimientos citoplasmáticos
Transporte de sustancias,
reacciones metabólicas
Mantiene forma y volumen de
las celulas
Aparta H+ y OH- en
reacciones bioquímicas

CALOR ESPECIFICO-> capacidad calorífica por unidad de masa (1cal/ g°C)

H2O-> calor especifico de 1cal/g°C, calor de vaporización de 34º kcal estabiliza temp
corporal

PUENTES DE HIDROGENO-> puede formarlos con grupos polares (alcoholes,

azucares, R-OH, aminoácidos y proteinas
 Interaccion dipolo-dipolo-> dos atomos electronegativos (O, N, F) y H unidos
covalentemente
BIOMOLECULAS
AMINOACIDO-> molecula organica que contiene amidoNH3 y carboxilo
Sucede por enlace peptídico-> reacción de amina NH2 con carboxilo COOH
C-> alfa-> central

CLASIFICACION
 ESENCIAL->cuerpo no lo produce-> lisina, leucina, isoleucina, histilina, metiolina
 NO ESENCIAL-> sintetizado por el cuerpo-> alanina, hirosina, acido aspártico,
glutamina y arginina
 DIPEPTIDOS-> es la unión de dos enlances peptídicos
 OLIGOPEPTIDO-> 2-10
 POLIPEPTIDO-> 10-50

PROPIEDADES FISICA
 Solubles en agua
 Solidos y cristalinos
 Presenta estereoisomeria-> componentes con misma formula química y
diferente forma geométrica
 Alto punto de fusión

PROPIEDADES QUIMICAS
 Bajo peso molecular
 Forman zwitterriones-> carga neutra
 Sustituyente en cadena radicales y/o laterales

ISOMERIA-> estructural y espacial

PUNTO ISOELECTRICO-> proteínas y aminoácidos carga neta 0-> switteriones

TIPOS DE ENLACE QUE ESTABILIZAN PROTEINAS

 Primarios-> Enlace peptídico
 Secundario->
 Terciario y cuaerteriano
 Covalente-> enlace amino, formación de puente de disulfuro
 NO Covalente-> hidrofóbico, Van der Whalls, electroestático y puentes de
hidrogeno
 CLASIFICACION
Hemoglobina-> proteinas trasnporta 02 en sangre familia clásica
Inmunoglobina-> produce anticuerpos

MORFOLOGIA
Fibrosas-> largas e insolubles-> pelo, uñas, piel
Globulares-> esféricas e hidrosolubles-> enzimas

COMPOCISION
Simple-> aminoácido
Cojugada-> proteína simple unidas a un grupo protésico-> grupo que no es proteína

ORGANIZACIÓN MOLECULAR-> MOLÉCULAS ADAPTABLES AL ESPACIO

Estructura primaria-> secuencia lineal proteínas
Estructura secundaria-> disposición de cadena de aminoácidos-> hélice alfa, lamina
plegada beta
Estructura terciaria-> globular y fibrosa
Estructura cuartenaria-> se enlaza con estructuras terciarias

DESNATURALIZACION-> Destrucción de la estructura proteica

CONDICIONES DESNATURALIZADAS
 Acidos y bases
 Detergentes
 Disolventes organicos
 Agentes reductores
 Concentracion salina
 Cambios de temperatura

CARBOHIDRATOS-> forma primaria de almacenamiento

CLASIFICACION

 Monosocaridos-> una unidad

Por numero de carbonos-> triosas 3C, tetrosas 4C, pentosas 5C, hexosas 6C
Por grupo funcional-> aldosas (aldehído), cetosas (cetona)
 Disacaridos-> 2 monosacaridos
 Oligosacaridos-> de hasta 20 unidades
 Polisacaridos
 Homopolisacaridos-> almidon, glucógeno, celulosa y quintina.
Tienen la mayoría de las veces un grupo OH unido covalentemente a cada uno de los
carbonos, exceptuando al carbono que forma parte del grupo aldehído o cetona

PRINCIPALES MONOSACÁRIDOS -> CARBOHIDRATOS

Glucosa-> forma enlace hemiacetalico-> aldehído + alcohol
Fructuosa-> de las plantas/frutas

ESTEROISOMERIA-> ocurre cuando molecula presta uno o mas carbonos

asimétricos
Diastereoisómeros-> compuestos diferentes que comparten la misma fórmula
molecular.
Epimeros-> difieren en la configuración de uno solo de los centros asimétricos
Mutarrotacion y forma anomerica-> Puede pasar de un enlace carbono alfa a uno
beta, o viceversa. Si la disposición del OH es hacia arriba se le llama beta, si es hacia
abajo se denomina alfa

DERIVADOS DE MONOSACARIDOS
GLUCÓSIDO-> compuesto hemicetal + aglicona (ej. digitoxina, salicina)
DESOXIAZUCARES-> monosacáridos en el que grupo OH- es sustituido por grupo
H+-> ribosa y desoxirribosa
AMINOAZUCARES-> contiene un grupo amino en vez de OH- -> glucosamina,
galactosamina, acido salico, N- acetilglucosamina

GLUCÓSIDICO-> enlace de carbonos-> polisacáridos

Enlace N-glucosidico-> OH- de monosacárido + AMINO de otra molecula ->
aminoazucares (N-acetilglucosamina)
Enlace O-glucosidico-> entre dos OH- de dos monosacáridos
-Lactosa-> principal azúcar de origen natural en la leche-> glucosa + galactosa
-Sacarosa-> sintetizado en plantas, disacárido-> glucosa + fructuosa
 ALMIDON-> papas, arroz, el maíz, y el trigo
Reserva energética de las plantas-> fuente significativa de carbohidratos en la
alimentación humana
Amilosa-> 80% -> cadena larga sin ramificar
Amilopectina -> 20% -> cadena ramificada (c/d 20 a 30 unidades de glucosa)

GLUCOGENO-> polisacárido, reserva de energía en animales

Mas ramificada que amilopectina, cada 8-12 unidades de glucosa
Conformación
Unidad monomerica-> glucosa
Unidad dimerica-> maltosa

CELULOSA-> polisacárido estructural mas importante en planta

Polimero formado por residuos de D-glucopiranosa mediante enlaces glucosidicos

HETEROPOLISACARIDOS-> principales hetero glucanos en mamíferos

Representan glucanos N y O con aminoácidos

EJEMPLOS DE GLUCOSAMINOGLUCANOS

 Acido Hialuronico
 Sulfato de Condroitina
 Sulfato de Demanato
 Heparina Anticoagulante
 Sulfato de Queretano

QUINTINA-> Componente esencial del exoesqueleto de artrópodos y crustáceos

Polimero de la N-acetil-glucosamine

GLUCOPROTEINAS-> proteínas que contienen cadenas de oligosacáridos unidas

covalentemente a los aminoácidos
LIPIDOS-> biomoléculas compuesras por C, H y O (P, N, S)
 Grupo muy heterogéneo
 Insolubles en agua
 Solubles en disolventes organicos (cloroformo, acetona y éteres)

CLASIFICACION

Saponificables-> capacidad para formar jabon

 Simples-> ceras, trigliceridos

 Complejos-> fosfoglicerido, esfingolipido CORTISOL-> hormona del estrés

Insaponificables-> esteroides e isopranoides (colesterol, hormonas sexuales, a. biliares)

ACIDOS GRASOS

Molecula formado por grupo carbono + grupo carboxilo

Tienen de 16 a 22 atomos de C en cadena

Apolar, estructura hidrofoba

 Saturado-> enlace sencillo (a. palmico)

 Insaturado-> enlace doble-triple (a. linoleico)

ESENCIALES-> no sintetizados por el cuerpo

NO ESENCIALES-> producidos por el cuerpo

PROPIEDADES

 Carácter anfipatico
 Parte hidrófila e hidrófoba (anfipatica)
 Cadenas, hidrocarburos, anillos de colesterol

SOLUBILIDAD-> insolubles en agua

Solubles en solventes organicos-> cloroformo, acetona y éter

EMULSIFICACION-> cuando dos liquidos inmiscibles se juntan

AGUA + ACEITE

Oil/Water-> aceite dispersa con el agua/ emulsificacion aceite en agua

Water/Oil-> agua dispersa aceite/ emulsificacion agua con aceite

Necesario conseguir agente emulsificante-> acidos biliares (absorción de grasas)

EMULSIFICACION EJ.

Sales biliares-> duodeno-> donde se absorben

emulsifica grasas para su absorción-> envía fosfolípidos que
encierran grasa y son absorbidos-> enviados a heces
Isomeria

Esterificacion-> formación de triglicérido

AG + ALCOHOL ESTER, mediante enlace covalente

FOSFOLIPIDOS

Agentes emulsificantes, componentes estructurales de la membrana

 Dominio hidrófobo-> cadenas de hidrocarburos, grupos NO polares

 Dominio hidrofilico-> fosfato y grupos polares (cargados)

ESFINGOLIPIDO-> contienen un aminoalcohol de cadena larga

 Nucleo-> constituido de de ceramida-> deriva amida

TIPOS DE FOSFOLIPIDOS

 FOSFOGLICERIDO-> GLICEROL + AG + ALCOHOL

Ej. Acido fosfatidico
Se clasifican conforme cual alcohol esterifica el grupo fosfato
Ej. Alcohol colina
 ESFINGOMIELINA-> contienen fosfato-> componente de mebrana-> vainas de
mielina-> c. nerviosas
 Esfiingosina en lugar de glicerol
 El grupo de un OH- -> se esterifica con-> grupo fosfato (PO4 -)

GLUCOLIPIDOS-> moléculas lipídicas + carbohidratos

Contienen ceramida pero no tienen grupo fosfato

Ejemplos-> cerobrosidos, sulfatidos y gangliosidos

ANCLAS GPI (glicosilfosfatidilinositol)-> proteínas ancladas a GPI en superficie externa

de membrana-> mediante fosfoetanolaminaMan3-GlcNH2, conectando polipéptido en su
terminal carboxilo a través de enlace amida a un fosfotidilinositol de membrana-> por
enlace éter

DIPALMITOILFOSFATIDILCOLINA-> agente tensoactivo (m. anfipatica)-> se secreta en

alveolos pulmonares para reducir tensión superficial del liquido extracelular del ep. de
alveolos

FOSFOLIPASAS-> hidrolizan enlaces ester en moléculas de glicerolfosfolipidos

ENFERMEDADES POR ALMACENAMIENTO DE ESFINGOLIPIDOS

Enfermedad Sintomas Esfingolipido Deficiencia enzima

Tay-Sachs Ceguera, debilidad Gangliosido GM2 Hexasominidasa
musc, convulsiones, βA
r. mental
Gaucher R. mental, Glucocerebrosido Glucosidasa β
hepatomegalia y
esplenomegalia,
erosion huesos
largos
Krabbe Desmielinizacion, r. Galactocerebrosido Galactosidasa β
mental
Niemann-Pick R. mental Esfingomielina Esfingomielinasa

Comúnmente causada por deficiencia enzimática que se requiere para la degradación

de un metabolito especifico
ENZIMAS-> proteínas globulares (alto peso molecular), aceleran reacciones
químicas (catalizadores)

 Son eficientes y selectivas

 Intervienen en vías metabólicas
 Gran poder catalítico-> superior a catalizadores sintéticos e inorgánicos
 Funcionan en soluciones acuosas (citosol de la celula)
 Condiciones suaves de temperatura y pH
 Para cada enzima hay un SUSTRATO
 Es equilibrada

NOMENCLATURA
Terminación en “asa”. Ej. Ureasa-> cataliza proceso de urea

HAY EXCEPCIONES-> pepsina (enzima digestiva), lisozima (rompe paredes

bacterianas), tripsina (degasta)

IMPORTANCIA EN EL DIAGNOSTICO

Las enzimas son agentes catalíticos que dan tono a las reacciones bioquímicas del
organismo, todo estado patológico deriva de alguna alteración de la función enzimática
normal, y todo tratamiento eficaz, restableciendo las condiciones biológicas adecuadas

Ejemplo: amilasa y lipasa (tienen un intervalo normal de 269-1462 en perros)

Patología-> enfermedad pancreática: inflamación, neoplasia, obstrucción del conducto

pancreático o colédoco, etc. Sucede por irregularidad de intervalo

Amilasa-> digestión de almidón en duodeno

Lipasa-> hidroliza triglicéridos emulsificados

VIAS METABOLICAS
Serie de reacciones enzimáticas con el propósito de degradar o sintetizar moléculas.
Existen 3 tipos de metabolismo de moléculas

ANABOLISMO-> Síntesis Se encuentra en medio de todo, es el fin a donde se dirigen

todas las rutas metabólicas o degradación de macromoléculas
CATABOLISMO-> Degradación

ANFIBOLISMO-> Interconexión (ej. Ciclo de Krebs)

 Las vías inician con una molécula específica y termina con un producto
 Cada paso de la vía es catalizado con una enzima
 Enzimas intervienen en todos los procesos que impliquen vida

EJEMPLOS

Saliva  Amilasa salival  Metabolismo de CHO’s

Pepsina  Jugos gástricos  Digestion de proteínas

Lipasa gástrica  Catalisis de grasas  Trigliceridos y A. grasos

METABOLITOS-> regulan enzimas, aumentando o disminuyendo su actividad (depende

la necesidad)

ACTIVADORES E INHIBIDORES ALOSTERICOS-> moléculas reguladoras

Activador-> aumenta actividad enzimática

Inhibidor-> disminuye actividad enzimática

 Inhibidor competitivo-> cuando inhibidor se une al sitio activo (compite c/ sustrato

para unirse a la enzima)
 Inhibidor NO competitivo-> no bloquea la unión del sustrato, se pega en otro sitio

REGULACION ALOSTERICA-> cuando el regulador se une a la enzima, el lugar de unión

se conoce como sitio alosterico

Existen enzimas alostericas-> cuentan con varios sitios activos, cuando inhibidor se
pega estos sitios activos cambian
Cooperatividad-> cuando el sustrato mismo sirve como activador-> al unirse a un sitio
activo aumenta capacidad de otro sitio activo

Ejemplos de enzimas y sus moleculas alostericas

Enzima Vía metabólica Activador Inhibidor

Isocitrato Ciclo de krebs ADP ATP
deshidrogenasa
Fosfructocinasa Glucolisis ADP ATP
Piruvatocinasa Glucolisis Fructuosa 1-6 ATP
bifosfato
CATALIZACION NO BIOLÓGICA
2 métodos-> enzima o incremento de temperatura

 Se combina con reactantes de modo transitorio, activándolos, produciendo una

transición de menor energía
 Una vez formado el producto del catalizador, este queda libre para ser utilizado
nuevamente

EJEMPLO

Reaccion Catalizador Temperatura Energía utilizada

Descomponer Ninguno 20 18 kcal
H2O2 Fe+ 22 10 kcal
Catalasa 22 1,7 kcal

CLASIFICACION (CLASES)
Clase 1: Oxidorreductasa-> catalizan oxidaciones y reacciones

Clase 2: Transferasa-> catalizan transferencia de restos

Clase 3: Hidrolasas-> reacción de hidrolisis (transferencia de grupos funcionales al

agua) C-C, C-O, C-N y otros e. covalentes

Clase 4: Liasas-> catalizan escisión de C-C, C-O, C-N y otros e. covalentes mediante la
eliminación de atomos

Clase 5: Isomerasas-> catalizan cambios estructurales dentro de la molécula

Clase 6: Ligasas-> catalizan unión (ligadura) de dos moléculas en reacciones

acopladas a hidrolisis de ATP
PROPIEDADES
TERMOLÁBILES-> sensibilidad a la temperatura

ACTIVIDAD DEPENDE DEL pH-> trabajan mejor con pH similar al fisiológico. Al no ser
asi se desnaturaliza (proceso irreversible donde pierde sus propiedades).

Cada enzima posee su pH especifico, el cual no es idéntico a su entorno celular

Alta especifidad-> reconocimiento del sustrato

ESPECIFIDAD-> Cualidad y condición de ser caracteristicp de una especie o tipo

(relacionado al sustrato)

TIPOS

Enzimática-> capacidad de una enzima para discriminar entre sustratos de estructuras

similares. Surgen debido a la formación de sitios activos. Ej-> enzimas que interviene en
glucolisis son específicas para la degradación de estas (isomerasa, oxidasa, amilasa)

Grupos funcionales que conforman sitio activo se disponen de manera específica para
interactuar con el sustrato, si difieren no podrán interactuar

Óptica-> catalizan isómeros (estructuras) de la serie L (aminoácidos) y la serie D

(monosacáridos)

Transaminacion-> catalizacion de aminoácidos

Desanimacion-> eliminación de 1 grupo amino de una molecula

Especificidad de grupo-> actua sobre determinado grupo de moléculas

UNIDADES DE ACTIVIDAD ENZIMATICA

(U)-> Unidad de actividad enzimática. Responsable de transformación de 1 µmol de
sustrato/min en condiciones óptimas de la enzima

También se utiliza en u/mg de proteína o u/ml para señalar actividad enzimática o

concentración

CINETICA ENZIMATICA

Estudio cuantitativo de catálisis enzimática-> velocidad de reacción

Afinidad de enzimas por sustratos-> especificas

Informa sobre mecanismos de reacción catalítica y especifidad enzimática

FORMACION DE ENLACES COVALENTES
Dos o mas atomos comparten electrones, en lugar de ganarlos o cederlos

Atomos constituyen molecula unida de forma covalente al compartir 1 o mas pares de e-

RUPTURA DE ENLACE COVALENTE

Cuando compuesto organico interviene de forma:

Homolitica o homolisis-> par de e- se reparten en 2 fragmentos equitativos-> formación

de radicales libres o cárpenos

Heterolitica o heterolisis-> par de e- se trasladan a un solo fragmento-> formando

carbocationes o carboniones

COMPONENTES DE UN SISTEMA ENZIMATICO

S. enzimático-> sustancias que participan en la reacción catalizada por una enzima

Sustrato-> sustancia sobre la que actua la enzima

Producto-> molecula resultante de la reacción catalizada

Apoenzima-> enzima de característica proteica

Coenzima-> enzima NO proteica, transporta sustratos desde un punto de la cel. a otro,

también aumentan afinidad y especifidad

Holoenzima-> formado por apoenzima + coenzima

Grupo protésico-> iones metálicos que participan en la unión del sustrato, o en la
catálisis ampliando el repertorio de capacidades catalíticas, se incorporan mediante e.
covalentes. Hace sustratos mas electrofilicos o nucleofilicos (mas reactivos)

COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO

Union de una enzima con un sustrato-> interaccion reversible y especifica con ligandos

Union-> enlaces NO covalentes-> Van der Whaals, puentes H+, puentes salados

Lugar de unión-> centro activo-> encontramos restos de aa´s sustituyentes

MODELOS DE REACCION ENZIMATICA

Modelo de Fisher (pez)-> llave-cerradura-> hipótesis - aceptada

 Relacion estructural complementaria-> molecula de sustrato se adapta al centro

activo de la enzima del mismo modo que una llave en una cerradura

Tiene LIMITACIONES-> posee estructura prediseñada p/ sustrato, proceso reversible

debe estar perfectamente diseñado el producto para que encaje también

KOSHLAND-> ajuste inducido

Sitio activo no necesita ser una cavidad geométricamente rigida o preexistente-> debe
tener una porción espacial precisa y especifica de ciertos grupos de la enzima

Sustrato se adapta cuando se acopla a centro activo -> estado de transición

Independiente al modelo, cuando sucede E+S-> se activan enlaces que hay que
romper, se activan grupos que hay que enlazar

Una vez formando el producto resultante de reacción catalizada, queda la enzima libre
para comenzar de nuevo el proceso

E+S [ES] E+P

ECUACION MICHAELIS-MENTEN-> cuantificación de velocidad enzimático
Concentracion del sustrato a la ½ v/MAX es denominada KM (constante de Michaels),
para la reacción enzimática de 1 solo sustrato (método complicado)

Estimulacion de línea recta da mejores resultados

GRAFICO LINEWEAVER-BURK

Rearreglo-> proporciona una línea recta y mejores datos para determinar la constante
de Michaelis-> de forma exacta

Ecuacion de la línea recta-> y= mx+b

Rearreglo-> 1/V = ( KM/VMAX ) (1/S) + 1/VMAX

EFECTO DEL PH EN ACTIVIDAD ENZIMATICA

Trabajan mejor en un pH similar fisiológico, al no ser asi se puede desnaturalizar

Cada enzima posee pH característico, el cual no es idéntico a su entorno

EFECTO TEMPERATURA-> calor excesivo puede desnaturalizar enzima

INHIBIDORES ENZIMATICOS
 Fármacos
 Antibióticos
 Conservadores tóxicos
 Venenos

Ej. Ácido acetilsalicílico (aspirina)-> inhibe enzima involucrada en 1ra reacción que
sintetizan prostaglandinas (implicadas en producción del dolor)

INHIBICION

 Reversible-> reacción rápida NO covalente

 Competitiva-> estructura similar a la del sustrato, se une a la enzima en sitio
activo
 Acompetitivo-> se une en el complejo E-S
 No competitiva-> no similar al sustrato-> se enlaza en otro sitio que no sea el
activo
 Irreversible-> reacción lenta-> covalente-> inactiva de forma permanente
Sustancias toxicas naturales o sintéticas
¿COMO FUNCIONA UN CATALIZADOR?

1) Cambios de energía-> ocurren durante la reacción

Proveen una via alterna enérgicamente-> diferente a reacción NO catalizada

ENERGIA LIBRE DE ACTIVACION-> barrera energética-> diferencia de energía entre

los reactivos y reactantes

ESTADO DE TRANSICION-> lugar de energía libre máxima-> en el se forma

intermediario E-S-> rico en energía

VELOCIDAD DE REACCION-> reactantes deben contener mucha energía para

sobrepasar la energía de activación del estado de transición-> transformar producto

En ausencia de enzima, el sustrato posee energía suficiente para realizar transición a

productos

VIA DE REACCION ALTERNA-> enzima-> permite que reacción sea mas rápida bajo
las condiciones de la celula-> sucede al disminuir energía de activación

NO MODIFICA ENERGIA NI ALTERA EQUILIBRIO

2) Quimica del sitio activo-> NO es un receptáculo pasivo para unión de sustrato-> sitio
activo facilita la catálisis del sustrato c/ amplia diversidad de mecanismos químicos
 RUTAS METABOLICAS
Conceptos generales
¿Qué es metabolismo?
Suma de las reacciones químicas en las células
Menciona funciones del metabolismo.
Obtener energía, convertir nutrientes a componentes celulares, ensamblar
componentes con macromoléculas, formar y degradar moléculas requeridas
para funciones de c. especializadas
¿Diferencias entre catabolismo y anabolismo?
Anabolismo-> síntesis, necesita energía, es endergonica (termina en génesis)
Catabolismo-> degradación, libera energía, es exergonica (termina en lisis)
Nombre de la molécula que transfiere energía liberada en catabolismo hacia
reacciones de anabolismo
ATP, adenosin trifosfato
¿Qué ruta metabólica de los CHO’s los convierte en Acetil CoA?
Glucolisis
¿Qué ruta convierte los AG a Acetil CoA?
B oxidación
¿Qué ruta convierte los aa´s a Acetil CoA?
Trasnominación y desanimación
¿Cuál es la ruta de principal síntesis de energía?
Fosforilizacion oxidativa
¿Qué es la digestión?
Transformación de alimentos en diferentes tipos de nutrientes, utilizados por el
organismo
¿Qué es absorción?
Paso de nutrientes al torrente sanguíneo, desde los intestinos
 DIGESTION Y ABSORCION DE CHOS
Monosacáridos Disacáridos Almidón

Fructosa Glucosa Sacarosa Amilasas

Lactosa

Maltosa Isomaltosa (alfa 1-6)

Lactosa Sacarosa

Glucosa Glucosa Fructosa

Galactosa

INICIA OXIDACION DE LA GLUCOSA

Conceptos generales

¿Dónde inicia la digestión de CHOS?

En la saliva, con ayuda de enzima amilasa salival, hidroliza polisacáridos

¿Dónde sucede la hidrolizacion de poli a monosacáridos?

Intestino delgado

¿Cómo se le conoce a la ruta que degrada glucógeno?

Glucogenolisis

Menciona en que molecula se almacena la glucosa

Glucogeno

¿En que se convierte glucosa en su degradación?

Piruvato, ribosa-5-fosfato y NADPH

¿Cuál es la enzima ramificante en la glucogenogensis?

Glucogeno sintasa
 GLUCOLISIS
ETAPA 1: ACTIVACION E ISOMERIZACION

Hexocinasa Fosfoglucoisomerasa Fosfofructocinasa

Glucosa Glucosa-6-P Fructosa-6-P Fructosa-1, 6-DiP

ATP ADP ATP ADP

ETAPA 2: FRACCIONAMIENTO (Fosfogliceraldehido)

PGAL PGAL

ALDOLASA
Fructosa-1, 6-DiP

(Fosfodeshidroxiacetona)

PDHA PGAL
ISOMERASA DE
TRIOSA
ETAPA 3: RECUPERACION DE ENERGIA (TODO ES X2)

H2O
G3P DESH o Fosfoglicerato
ENZ SH quinasa
PGAL Difosfoglicerato 1,3 Fosfoglicerato Fosfopiruvato
ENOLASA
Pi ADP Piruvatocinasa
NAD NADH ADP ATP
ATP

PIRUVATO

RESUMEN

Entradas-> 1 glucosa, 2 ATP, 4 ADP, 2 NAD, 2 Pi

Salidas-> 2 piruvato, 2 ADP, 4 ATP, 2 NADH, 2 H2O

GLUCOGENOLOSIS-> para obtener almacenes de glucosa, se activa cuando esta es

baja
Glucogeno Glucosa-6-P en hígado
Fosfoglucomutasa
fosforilisa
(Glucosa) n Glucosa-1-P Glucosa-6-P

Piruvato
Pi
GLUCOGENOGENESIS-> síntesis de glucógeno (glucogenolisis al revés)

Enzima ramificante-> GLUCOGENO SINTASA

GLUCONEOGENSIS-> síntesis de glucosa a partir de otras biomoléculas que no sean

CHOS

SINTESIS DE ACETIL CO A
Conceptos generales.
¿Qué compuestos entran en la síntesis de Acetil CoA?
Piruvato, HS COA y NAD
¿Qué enzima participa en esta reacción?
Piruvato deshidrogenasa
¿Qué le sucede al piruvato?
Sufre una descarboxilacion y a la par una oxidación, donde como consecuencia
el NAD se reduce a NADH

VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO

¿Cuál es su producto final?
Ribosa-5-fosfato
¿Cuántas y cuáles son sus fases?
Son 2, la fase oxidativa y no oxidativa
¿Con que molécula empieza?
Alfa-D-glucosa-6-fosfato
¿Cuántas oxidaciones suceden y que enzimas las catalizan?
2 oxidaciones, la primera la cataliza la enzima glucosa-6-P desh y la segunda la
B-fosfoglucanato desh
CICLO DE KREBS
¿Qué tipo de ruta es? Justifica tu respuesta.
Anfibolica, pues es una ruta de conexión
¿Cuántas oxidaciones suceden?
4 oxidaciones
¿Cuántas descarboxilizaciones suceden?
2 descarboxilizaciones
¿Con que compuesto inicia y cuantos carbonos dona?
Acetil CoA, dona 2 C
¿Cuántas hidrataciones presenta?
2 hidrataciones
¿Cuál es su producto final?
3 NADH, 1 FADH, 1 GTP, 2 CO2
¿Cuántos ATP produce? Explica.
En total produce 12 ATP, por cada NADH se producen 3 ATP, en este caso son 3
NADH por lo tanto llevaríamos 9 ATP, por cada FADH se producen 2 ATP,
llevaríamos 11 y si agregamos la molecula GTP convertida a ATP se producirían
los 12 ATP totales
¿A dónde se van los NADH y FADH producidos?
A la fosforilizacion oxidativa, donde donaran sus protones H
DIGESTION Y ABSORCION DE PROTEINAS
Conceptos generales.
¿