Enzimas.

Para mañana, traer agua oxigenada, agua y bisturí.

¿Qué sabemos de las enzimas?

● Son proteínas.
● Catalizadores.
Las enzimas, mayoritariamente, son proteínas. Son catalizadores. Un catalizador disminuye
la energía de activación para que pueda ocurrir una reacción.
Hay dos clases particulares:
● Ribozimas (fabricadas de RNA, o sea, no son proteínas)
● Abzimas. (las proteínas que la conforman están también en anticuerpos).
Las enzimas son las proteínas más diversas por el numeroso tipo de estructuras que
pueden conformar.
7 9
Las enzimas pueden acelerar enormemente una reacción; en el orden de 10 𝑎 10 , porque
reducen la cantidad de energía necesaria para que ocurra una reacción.

Las enzimas se pueden entender de esta forma:

𝐴 + 𝐵→𝐶 + 𝐷

Algunos catalizadores de tipo inorgánico son, generalmente, metales (Fe, Pt, Pd, Zn)
Los catalizadores orgánicos son más complejos, en forma general, una enzima es toda
aquella molécula orgánica con capacidad de acelerar una reacción química.

¿Qué pasaría con una persona que consume almidón pero no puede ensalivar?
La enzima de la saliva es la alfa-amilasa; el estómago y los intestinos también lo secretan.
Cuando el almidón es hidrolizado solamente por el ácido clorhídrico del estómago, se
obtiene una familia química llamada dextrinas que son retazos del polímero original).
Las dextrinas son mucho más grandes que las moléculas hidrolizadas, por ende, el cuerpo
(el intestino delgado) no es capaz de absorber los nutrientes.

¿Cómo funcionan las enzimas?

Las enzimas, de diferentes formas, permiten pasar de un “punto A a uno B” en una

reacción. El cuerpo tiene la capacidad de “decidir” qué enzima emplear para lograr una
reacción de la manera más óptima.

La función de las enzimas es la de reducir la energía de transición, que es el punto donde

ocurre la “transformación” de una sustancia a otra de otra identidad, en una reacción.

𝐻2𝑂2 ↔ 2𝐻2𝑂 + 𝑂2 (esta es una reacción química extremadamente lenta a temperatura

ambiente).
2+
Nuestra piel tiene una enzima llamada catalasa, nuestra sangre tiene hierro 𝐹𝑒 . Cuando
el agua oxigenada entra en contacto con nuestra piel, efervece por la presencia de esa
enzima.
Las enzimas tienen un “número” que sirve para identificarlas.
¿Quién las clasifica? LA IUBMB, la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular,
a través de la Comisión de Enzimas(EC).

Hay seis categorías principales:

1. Oxidorreductasas.
2. Transferasas.
3. Hidrolasas.
4. Liasas.
5. Isomerasas.
6. Ligasas.

Por ejemplo (ver imagen)

Una base de datos para consultar enzimas es ExPASy - ENZYME

Tarea, qué enzima se consultó, qué características tiene con base en lo que se discutió en
clase, y dónde se encontró.

1. Enzimas oxidorreductasas: catalizan reacciones redox (transferencia de electrones).

Como ejemplos destacan: deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas,
peroxidasas.
El código de la Alcohol deshidrogenasa (ADH) es 1.1.1.1
El hígado se puede considerar como el “motor” del metabolismo en nuestro cuerpo. Allí se
segrega la ADH.
Esta enzima se encarga de oxidar al etanol en acetaldehído (acetaldehído):

𝐶𝐻3𝐶𝐻2𝑂𝐻 → 𝐶𝐻3𝐶𝐻𝑂 → 𝐶𝐻3𝐶𝑂𝑂𝐻

2. Transferasas: sirven para transferir grupos de una molécula a otra.

Destacan estos grupos:
● Amino (𝑁𝐻2)
● Carboxilo
● Carbonilo

3. Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces por adición de agua.

4. Liasas: reacciones en las que se eliminan grupos tales como H2O, CO2, NH3, para
formar un doble enlace o se añaden a un doble enlace.
5. Isomerasas: catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares (en la
misma molécula).
6. Ligasas: catalizan la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato. Hay
dos tipos de ligasas.
a. Sintetasas: requieren energía para unir (ATP).
b. Sintasas: no requieren ATP directamente.
Tarea, qué enzima se consultó, qué características tiene con base en lo que se discutió en
clase, y dónde se encontró.

2.1.1.345. Esta enzima es la psilocina sintasa (psilocybin synthase);

https://enzyme.expasy.org/EC/2.1.1.345
APUNTES CLASE 11/24

Socialización del examen:

1. ver imagen.
2. Los carbonos anoméricos de la sacarosa están comprometidos en un enlace
glucosídico, por ende no tiene anómeros.
3. tipos de enlace (beta para celulosa, alfa 1-4 para el glucógeno), el glucógeno sirve
de reserva de energía al ser ramificado.
4. Los sulfatos son iónicos, por lo cual atraen muchas moléculas de agua, por ende,
sus tamaños son diferenciables, cuando está hidratado o no.
5. (revisar los carbonos anoméricos para enumerarlos bien).
6. lo haremos en clase, y practicar, porque se hará en enzimas.
7. tienen grupos prostéticos
8. revisar concepto de proteína fibrosas, la importancia de la vitamina C en la síntesis
de colágeno (sirve de cofactor en la síntesis).

EL EXPERIMENTO DE LA PAPA xd

explicar por qué se obtuvo un precipitado luego de quemar con un fósforo recién apagado
sobre la papa que fue rociada con peróxido de hidrógeno xd

—-------------------

𝐻2𝑂2 → 𝐻2𝑂 + 𝑂2

El cerillo incandescente consumía el oxígeno presente en la reacción de peróxido sobre la

superficie de la papa. por ende, pareciera como si se estuviera encendiendo una vez más.
Explicar el proceso de oxidación que tendrá la parte de la papa que no fue expuesta a
peróxido de hidrógeno.

¿Cómo funcionan las enzimas?

El modelo de llave-cerradura fue patentado por Emil Fischer (el man de las estructuras de
los carbohidratos). Esto permite entender la función de una enzima como si fuera una
“cerradura”, es decir, está preformada de manera tridimensional, ya tiene predefinido el
espacio donde se insertarán los sustratos para generar la actividad enzimática. Este modelo
sirve para entender que las enzimas tienen un espacio llamado “centro catalítico”; este
modelo es más que todo didáctico

Para modelos más próximos a la realidad es el de Ajuste Inducido (Daniel Koshland, 1958).

Las enzimas no tienen una forma predeterminada para los sustratos, en cambio, la enzima
es capaz de ajustarse a la estructura del sustrato. Las enzimas usan los puentes de
hidrógeno para interactuar (interacciones electrostáticas, puentes de hidrógeno e
interacciones hidrofóbicas) y reconocer la sustancia con quién van a interaccionar.
También son funciones importantes las siguientes (ver imagen).

Las cinéticas enzimáticas vienen de la enzima unida al sustrato a través de un equilibrio

químico., el producto es la enzima y el sustrato unido. (Catálisis enzimática)

𝐸 + 𝑆 ⇔ 𝐸𝑆 → 𝐸 + 𝑃

Hay varios tipos de catálisis enzimática (ver imagen)

1. Ácido-base.
2. Covalente
3. Interacciones electrostáticas.
4. Catálisis por ión metálico.
Zn es el ión que ayuda a estabilizar el centro activo de la enzima. Para que exista catálisis
el centro activo debe rodear el sustrato.
…
El modelo de Steve Withers es el correcto.

Explicar qué le pasó a la papa que no tuvo contacto con el agua oxigenada.
. ¿Por qué la prueba de la glucosa oxidasa es específica para la determinación de glucosa?

FAD es flavín adenín dinucleótido

La glucosa oxidasa (GOD; β-D-glucosa:oxígeno 1-oxidoreductasa) es una enzima de

carácter flavoproteína que pertenece a las oxidasas. Se encarga de reducir la
beta-D-glucosa a ácido glucónico a través de oxígeno molecular como agente oxidante; este
mecanismo también produce peróxido de hidrógeno (𝐻2𝑂2)
Este mecanismo se puede entender en tres partes: una que reduce a la β-D-glucosa, para
producir D-glucono-δ-lactona, que es posteriormente hidrolizada de manera no enzimática a
ácido glucónico.
Cuando la GOD inicia el proceso de catálisis para producir D-glucono-δ-lactona a partir de β
-D-glucosa, su anillo flavín adenín dinucleótido se reduce a 𝐹𝐴𝐷𝐻2. La presencia de oxígeno
molecular facilita nuevamente la oxidación de la GOD, produciéndose 𝐻2𝑂2.
Las concentraciones del peróxido de hidrógeno son reguladas por la enzima catalasa (CAT),
que separa sus moléculas para producir finalmente agua y oxígeno