Universidad Autónoma Metropolitana

Unidad Xochimilco
Tronco Divisional CBS
Energía y Consumo de Sustancias Fundamentales

Transaminación y desaminación oxidativa, enzimas y cofactores

enzimáticos, clasificación de los aminoácidos según su destino catabólico,
degradación de los monómeros nitrogenados. Ciclo de la urea; transporte de
los grupos amino, clasificación de los organismos de acuerdo con su forma
de eliminación del nitrógeno, enzimas involucradas, ciclo de Krebs.

Grupo: BB53
Equipo: 6 (12)
Fecha: 2 de abril de 2022
Nombres y matriculas:
Contreras Moreno Ana Paola 2212029772
Romero Gonzales Adalia Belén 2212030863
Velázquez Martínez Suritzadahid 2212031084
Torres Barragan Fabiola 2193071726
Contenido
Resumen 4
Introducción 5
Objetivo. 6
MARCO TEÓRICO. 6
ENZIMAS Y COFACTORES ENZIMATICOS 7
Equilibrio nitrogenado 8
Monómeros nitrogenados 9
Metabolismo de compuestos nitrogenados 9
Clasificación de los aminoácidos 13
Estructura según su cadena 13
Aminoácidos alifáticos 14
Aminoácidos con anillos aromáticos 14
Aminoácidos ácidos 14
AMINOACIDOS BASICO 14
Aminoácidos con grupos hidroxilo u oxidrilo 15
Cadenas con átomos de azufre 15
IMINOACIDO 15
AMINOACIDO NO ESENCIALES 15
AMINOACIDOS ESENCIALES 16
Regulación 16
Metabolismo de los aminoácidos 16
Catabolismo de los aminoácidos 17
Reacción de Transaminación. 17
Desaminación Oxidativa. 19
Descarboxilación 20
Descarboxilación de aminoácidos 20
Metabolismo de las bases nitrogenadas. 21
METABOLISMO DE PURINAS 21
Catabolismo de purinas. 22
Definición de urea 22
Clasificación de los organismos según su mecanismo de eliminación del nitrógeno. 22
 Ciclo de la urea 23
Enzimas del ciclo de la urea 24
METABOLISMO DEL NITROGENO 26
Enzimas en el ciclo de la urea 28
Trastornos del ciclo de la urea (TCU) 29
Deficiencia de carbamoil fosfato sintetasa I 30
Ornitina transcarbamilasa 31
Deficiencia de Ornitina transcarbamilasa 31
Arginosuccinato sintetasa 32
Deficiencia de arginosuccinato sintetasa 32
Argininosuccinato liasa o argininosuccinasa 32
Deficiencia de argininosuccinato liasa o argininosuccinasa 32
Arginasa 33
Deficiencia de arginasa 33
GOTA 34
Factores de riesgo 35
Síntomas 36
Complicaciones 36
Diagnóstico 36
Descarboxilación 36
Descarboxilación de aminoácidos 37
Procedimiento o desarrollo de la práctica 37
Resultados y discusión 39
Conclusión 39
Comentarios 40
Referencias 41
Resumen
Este trabajo consiste en una investigación bibliográfica sobre el ciclo de la urea,
cuya información ha sido recabada de artículos en línea, revistas de medicina y
libros de bioquímica. En este escrito se abordan los aspectos importantes de este
proceso metabólico encargado de la eliminación del nitrógeno transformado en
amonio en el organismo. Se describen las etapas del ciclo, las enzimas que
participan en él, los conceptos y características de la transaminación y
desaminación oxidativa, así como la clasificación de los organismos de acuerdo
con su forma de eliminar el nitrógeno y la regulación del ciclo de la urea. También
se menciona la relación existente entre el ciclo de la urea y el ciclo de Krebs.
Introducción
El cuerpo humano es demasiado complejo, mucho más de lo que usualmente nos
imaginamos.
Los organismos pluricelulares, como su nombre lo indica están constituidos por
muchas células que tienen funciones específicas, y como bien lo menciona la
teoría celular “la célula es la unidad básica y estructural de los seres vivos”,
gracias a las células se pueden llevar a cabo todos los procesos fisiológicos que el
organismo requiere. Todos esos procesos fisiológicos son complejos pues
implican la colaboración de uno o más órganos y tienen una importancia vital en el
correcto desarrollo de la vida, es por eso por lo que el cuerpo humano es
complejo, podríamos pasarnos horas revisando proceso a proceso con detalle, en
este caso los detalles son demasiado importantes para determinar cómo es que
ocurren tantas cosas en nuestro interior. Para hacer esa tarea un tanto más
sencilla, muchos han sido los científicos que han hecho aportes e investigaciones
muy importantes, brindándonos así los datos que conocemos hoy en día y que
han sido parte fundamental del avance médico y de las ciencias de la salud, pues
teniendo el conocimiento se han podido desarrollar tratamientos contra
padecimientos que hace años parecían incurables. Teniendo en cuenta la
importancia del correcto funcionamiento de nuestro organismo es fácil deducir que
una alteración en alguno de los procesos vitales en nuestro cuerpo puede
desencadenar consecuencias graves e incluso causar la muerte, es por ello por lo
que mientras más precisa sea la información de la que se tiene conocimiento
sobre las características y condiciones normales de cada proceso, cuanto antes se
podrá actuar y quizá evitar o controlar algún padecimiento.
Uno de esos muchos procesos que se llevan a cabo en los organismos
eucariontes es el ciclo de la urea, este proceso tiene como objetivo eliminar el
nitrógeno transformado en amonio en el organismo, debido a que el amonio es
una sustancia toxica con la capacidad de causar daños importantes e incluso la
muerte. El hombre es considerado dentro de la clasificación de los animales
ureotélicos, debido a que su forma de eliminar el nitrógeno es a través de
formación urea para posteriormente expulsarla en la orina.
El ciclo de la urea podría parecer un tema un tanto complejo, sin embargo, hasta
cierto punto podría resultar sencillo y verdaderamente interesante. Lo primero que
debemos tener en cuenta es la importancia de este proceso metabólico pues
como hemos mencionado anteriormente el amonio o amoniaco es una sustancia
toxica por lo que el organismo debe buscar la manera de eliminarla antes de que
cause estragos. Sabemos que el nitrógeno es uno de los elementos más
abundantes en el planeta y que también forma parte de nuestro organismo y junto
al oxígeno, el carbono y el hidrogeno conforman el famoso CHON, pero el
nitrógeno al transformarse en amonio pasa de ser de utilidad en el organismo a
desencadenar problemas serios. El ciclo de la urea consiste en la eliminación de
amonio a través de la orina, lo que significa que el amonio debe ser procesado en
el hígado para transformarse en urea y después ser expulsado en la orina. Si algo
en el proceso llegase a fallar, ya sea por alguna enzima o derivado de factores
externos las consecuencias podrían ser desastrosas pues el amonio es
excesivamente toxico y de no ser eliminado puede ocasionar la muerte en el peor
de los casos, y otras afecciones igualmente graves como el retraso mental. El ciclo
de la urea es uno de los muchos procesos que ocurren en nuestro interior y el
conocer su funcionamiento nos ayuda a encontrar respuestas a las muchas
preguntas que surgen respecto a cosas que parecen espontaneas, pero en
realidad no lo son.

Objetivo.
El objetivo de esta exposición es explicar de manera clara y concisa en qué
consiste el ciclo de la urea, los conceptos importantes, las enzimas involucradas,
las etapas, la relación que tiene con el ciclo de Krebs y la importancia que tiene
este proceso en la vida humano.

MARCO TEÓRICO.
El Nitrógeno (N) junto a otros elementos, como Carbono, Oxigeno e Hidrogeno
participan en la constitución de las moléculas orgánicas fundamentales de la
materia viva. Entre los compuestos constituyentes del organismo, el N forma parte
de un grupo de compuestos orgánicos de gran jerarquía biológica a los cuales
están asignadas funciones muy importantes, como lo son las proteínas y los
nucleótidos. Este elemento constituye por sí solo el 3% del peso corporal. 
ENZIMAS Y COFACTORES ENZIMATICOS
Las transaminasas son enzimas del grupo de las transferasas, estas catalizan las
reacciones de transaminación reversible de los alfa-aminoácidos. Existen dos tipos
de transaminasas que se miden, son la alanina transaminasa (ALT) y la aspartato
transaminasa (AST).
La reacción de transaminación es la primera etapa de la desasimilación de los
aminoácidos y sirve para dirigir los grupos amino hacia el a-cetoglutarato, para
transformarlo en glutamato, que después será sometido a una reacción de
desaminación oxidativa, la cual es catalizada por el glutamato deshidrogenasa,
formando un ion amonio que será utilizado para formar urea.
La reacción catalizada por las transaminasas es la siguiente:
aminoácido (1) + a-cetoácido (1) <==> a-cetoácido (2) + aminoácido (2)
En las células hay michos tipos de transaminasas que ocupan el a-cetoglutarato
como aceptor del grupo amino, pero estas se van a diferencias por la especificidad
respecto al aminoácido utilizado. Las reacciones que son catalizadas por estas
enzimas son fácilmente reversibles (su constante de equilibrio, está muy cerca del
1).
Todas las transaminasas van a utilizar el mismo grupo prostético, el piridoxal
fosfato (es una forma coenzimática de la vitamina B6), el cual es un transportador
temporal del grupo amino.
Esta se aloja en el centro activo de las enzimas, unido covalentemente y de forma
transitoria al grupo amino en épsilon de un resto de LYS de la enzima.
El piridoxal fosfato se enlaza covalentemente con el grupo amino e de un residuo
de lisina, en ausencia de sustrato (el aminoácido). Cuando llega el aminoácido, su
grupo amino a es sustituido por el grupo amino e de la lisina. La nueva base de
Schiff que se ha creado queda soldada al sitio activo de la enzima mediante la
formación de uniones múltiples no covalentes. La enzima pierde un protón del
carbono a, formando un intermediario quinonoide (se denomina de esta manera ya
que su estructura es semejante a la quinona), cuya reprotonación determina la
producción de una cenitina que presenta una doble unión entre el carbono a y el
nitrógeno del sustrato enlazado. Una reacción sucesiva de hidrólisis determina la
separación de un a-cetoácido y la formación de piridoxamina fosfato.
aminoácido (1) + enzima-piridoxal fosfato <==> a-cetoácido (1) + enzima-
piridoxamina fosfato
La segunda parte de la reacción se desarrolla de modo diametralmente opuesto:
un a-cetoácido se enlaza a la piridoxamina fosfato y sucesivamente se aparta un
nuevo aminoácido y se regenera el piridoxal fosfato.
a-cetoácido (2) + enzima-piridoxamina fosfato <==> aminoácido (2) + enzima-
piridoxal fosfato
Uso clínico:
En el hígado se encuentran diversas transaminasas para sintetizar y dividir los
aminoácidos e interconvertirlos en moléculas de almacenaje de energía.
La concentración de estas en el suero (la parte no celular de la sangre) son
normalmente bajas. Sin embargo, cuando el hígado se encuentra dañado, la
membrana celular de los hepatocitos se hace más permeable y se llegan a filtrar
algunas enzimas en la corriente sanguínea.
Las dos transaminasas que se llegan a medir son la alanina transaminasa (ALT) y
la aspartato transaminasa (AST).
ASPARTATOAMINITRANSFERASA (GOT/AST): la encontramos en hígado,
miocardio, músculo esquelético, riñones, cerebro, páncreas, pulmones, leucocitos,
eritrocitos…siguiendo un orden decreciente de concentración.
ALANINOAMINOTRANSFERASA (GPT/ALT): principalmente en hepatocitos. Al
expresarse en muy pequeña cantidad en otros tejidos, se considera
hepatoespecifica. La función fundamental de la GPT es el transporte de grupos
amino desde los tejidos hasta el hígado para la síntesis de la urea.
Las aminotransferasas se liberan en la sangre en grandes cantidades cuando hay
daño en la membrana del hepatocito o de otras células que las contengan.
En las enfermedades hepáticas crónicas se observan valores de transaminasas
ligeramente elevados, mientras que en las enfermedades agudas la elevación es
más marcada, llegando hasta rangos de diez veces la normalidad. Los niveles
normales en sangre varían según los rangos de cada laboratorio, pero rondan los
30-40 U/L (unidades por litro), aunque en ocasiones debemos tener en cuenta
diferentes limites según sexos (mayores niveles en hombres respecto mujeres) y
edad (aumento en niños y mayores de 60 años).
Por otro lado, estudios recientes de la American Gastroenterological Association
(AGA), demuestran que los niveles séricos de ALT tienen una variación diaria,
pudiendo cambiar día a día o bien ser modificados por el ejercicio.

Equilibrio nitrogenado  
En el ser humano, la principal fuente de sustancias nitrogenadas son las proteínas
de la dieta. Como estos compuestos, a diferencia de carbohidratos y grasas, no se
almacenan como reserva, los niveles en las células se regulan por el equilibrio
entre anabolismo y catabolismo, es decir un balance entre biosíntesis y
degradación de proteínas, a lo que también se conoce como recambio normal de
proteínas. Por tanto, un adulto sano que ingiere una dieta variada y completa se
encuentra generalmente en situación de “equilibrio nitrogenado”, un estado en el
que la cantidad de nitrógeno ingerida cada día es equilibrada por la cantidad
excretada por heces, orina y sudor, sin que se produzca ningún cambio neto en la
cantidad de nitrógeno del organismo. Sin embargo, en ciertas condiciones, el
organismo se halla en equilibrio nitrogenado negativo o positivo. 

Monómeros nitrogenados 
Se denomina sustancias o compuestos nitrogenados a las biomoléculas que
contienen nitrógeno, ya sea macromoléculas o productos de desecho. Las
macromoléculas nitrogenadas con mayor importancia biológica son los ácidos
nucleicos y las proteínas; sus precursores son las bases nitrogenadas y los
aminoácidos. Otros compuestos nitrogenados son las porfirinas, que se
encuentran en la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos y la catalasa, entre
otras moléculas. Los productos del catabolismo de los ácidos nucleicos, las
proteínas y el grupo hemo son el ácido úrico, la urea y la bilirrubina,
respectivamente. La creatinina proviene del catabolismo de la fosfocreatina, que
se forma a partir de tres aminoácidos (arginina, metionina y glicina) y, por tanto, se
le puede considerar como producto del catabolismo de las proteínas. 
No es posible eliminar del organismo el amoníaco producido por el catabolismo de
los aminoácidos; por tanto, es necesario transformarlo en urea en el hígado. Hay
varios compuestos nitrogenados más que se obtienen de la incorporación de
grupos amino en los carbohidratos y en lípidos (galactosamina, glucosamina,
esfingomielina y lecitina). Al ácido úrico, la creatinina y la urea se les elimina en la
orina y constituyen casi 93% de los compuestos nitrogenados presentes en ésta.
El resto lo conforman el amoníaco y otras sustancias. 
La mayor parte del nitrógeno se excreta como urea. Dentro de los tejidos, es
necesaria la desaminación de los aminoácidos destinados al metabolismo
energético para proporcionar el esqueleto carbonado. Existen tres mecanismos
para la eliminación del grupo amino de los aminoácidos: transaminación,
desaminación oxidativa y eliminación de una molécula de agua por una
deshidratasa (serina o treonina deshidratasa). 
El metabolismo de los compuestos nitrogenados incluye al metabolismo de las
bases nitrogenadas, metabolismo de las proteínas, de los ácidos nucleicos y del
grupo de las porfirinas, entre otros compuestos. 

Metabolismo de compuestos nitrogenados 

Metabolismo de los compuestos nitrogenados, la característica de estos
compuestos es que tienen nitrógeno en su estructura, ¿Qué importancia va a tener
este nitrógeno o en qué molécula lo podemos encontrar? bueno primero
mencionamos que es el segundo elemento más abundante de la biosfera y
después va a estar presente en moléculas como los aminoácidos, que son parte
estructural de las proteínas, en los nucleótidos que son parte estructural de ácidos
nucleicos o de moléculas de alta energía, de coenzimas como NADH y FADH2, de
amino azúcares como la glucosamina y de esfingolípidos como la esfingosina. 
El nitrógeno que nosotros obtenemos de nuestros alimentos, lo captamos por el
ciclo del nitrógeno, aquí volvemos a tocar uno de los primeros temas vistos en al
principio del trimestre, primero comenzamos por el nitrógeno atmosférico (N2) y a
la derecha (Fig. 1) por efecto de las tormentas eléctricas sufre un proceso de
oxidación y se transforma en nitritos. Por el lado izquierdo, el nitrógeno
atmosférico es captado en el suelo por bacterias fijadoras de nitrógeno presentes
en los nódulos de las raíces de las legumbres o leguminosas, estas son productos
ricos en proteínas y también  están relacionadas con el nitrógeno las bacterias del
suelo fijadoras de nitrógeno, el nitrógeno atmosférico, más abajo en el subsuelo
tiene el efecto de las bacterias del suelo fijadoras de nitrógeno que lo van a
transformar en amoníaco, este amoníaco sufre un proceso de nitrificación por
bacterias nitrificantes formando nitritos y otras bacterias nitrificantes lo transforman
en nitratos, estos nitratos mediante un proceso de asimilación las plantas los
absorben y éstas tienen proteínas en su estructura aunque no en cantidades
importantes, éste nitrógeno que se fija en las plantas es consumido por los
animales herbívoros u omnívoros como nosotros y al momento de consumir  carne
de animal herbívoro integramos el nitrógeno a nuestro organismo,  todo ser vivo
genera desechos, tanto las  plantas como los animales,  generan desechos, estos
desechos van a parar a los descomponedores que pueden ser bacterias u hongos,
pueden ser aeróbicos o anaeróbicos y el nitrógeno que llega a éstos
descomponedores lo van a transformar en un proceso de amonificación.  
Los nitratos sufren un cambio por bacterias desnitrificantes que lo transforman en
nitrógeno atmosférico y lo reincorporan al ambiente para que continúe su ciclo.
Ésta es la manera como el nitrógeno se integra en la alimentación de nuestro
organismo. 
El proceso de lado izquierdo es el proceso de fijación y son mediados por la
enzima nitrogenasa, y el proceso del lado derecho, el proceso de oxidación es
mediado por la enzima reductasa. 

 
Figura 1. Ciclo del nitrógeno. Enzimas en el proceso de fijación y oxidación.  
Metabolismo de proteínas y aminoácidos  

Proteínas  
Las proteínas son moléculas que se encuentran en todas las células vivas. Tienen
estructuras formadas por aminoácidos que nuestro cuerpo absorbe para dirigir
funciones vitales. 
Nuestro cuerpo necesita proteínas para funcionar y por eso realiza procesos como
el metabolismo de proteínas. 
El metabolismo de las proteínas se lleva a cabo mediante un proceso de 5 fases: 

1.Digestión: La hidrólisis de las proteínas de los alimentos se inicia en el

estómago. Aquí la pepsina, una endopeptidasa secretada como pepsinógeno por
las células parietales de la mucosa gástrica, escinde las proteínas en segmentos
de menor peso molecular. Estos pasan al duodeno donde se encuentran tres
endopeptidasas: tripsina, quimiotripsina y elastasa del jugo pancreático, que los
degradan en trozos menores, del tipo polipéptidos. Hasta aquí no se han
producido aminoácidos libres; estos comienzan a aparecer gracias a la acción de
dos exopeptidasas que van atacando los péptidos desde sus extremos. La
carboxipeptidasa, de origen pancreático, y la aminopeptidasa intestinal.
Finalmente quedan tri- y dipéptidos, cuya hidrólisis es catalizada por tripeptidasas
y dipeptidasas del borde en cepillo del intestino. De esta manera, las proteínas de
la dieta son degradadas hasta aminoácidos libres, di- y tripéptidos 
 
2. Absorción: Los productos finales de la digestión de proteínas son incorporados
a los enterocitos utilizando distintos mecanismos. Un grupo de aminoácidos libres
se incorporan por un cotransporte activo estereoespecífico. El proceso es similar
al de absorción de la glucosa. Se trata de un cotransporte con Na+, dependiente
del funcionamiento de la Bomba Na+ /K+ ATPasa. Este sistema es utilizado por
los aminoácidos neutros, aromático, alifáticos, fenilalanina, metionina,
aminoácidos ácidos y prolina. Un grupo menor de aminoácidos (básicos y neutros
hidrófobos) ingresan a la célula por difusión facilitada (Na+ independiente). Por
otro lado, los di- y tripéptidos son transportados por sistemas propios que
dependen del gradiente químico del Na+ y una vez dentro de la célula son
escindidos a aminoácidos libres por peptidasas intracelulares. Los aminoácidos
liberados en el citoplasma pasan luego al intersticio y a los capilares sanguíneos
por difusión facilitada. Una vez en el torrente sanguíneo portal, los aminoácidos
ramificados son deportados preferentemente al músculo mientras que los no
ramificados se dirigen al hígado (Figura 1). En condición normal solo llegan a la
sangre aminoácidos libres; sin embargo, se dan algunas situaciones fisiológicas y
patológicas en las cuales debe aceptarse la posibilidad de la absorción de
proteínas enteras o trozos moleculares de gran tamaño. Esto explicaría el
mecanismo de la enfermedad celíaca, en la cual existe un defecto de la mucosa
que posibilita la absorción de polipéptidos (gliadina) resultantes de la digestión del
gluten, la principal proteína del trigo, avena, centeno y cebada. Se produce
intolerancia a dicha proteína, determinando un cuadro clínico muy severo. 

3. Metabolismo en el enterocito 
Mientras los aminoácidos son procesados por el enterocito, un pequeño
porcentaje de esos aminoácidos son empleados en: 
● secreción; 
 ● recambio; 
● reemplazo de células perdidas; 
● obtención de energía. 
Todos los demás aminoácidos se convierten en nutrientes para el organismo; por
eso si los aminoácidos se introducen por vía parenteral (intravenosa), puede
producirse atrofia celular, ya que no se realizan todas las fases del metabolismo
de las proteínas. 

4. Metabolismo en el hígado 
En este cuarto paso, los aminoácidos se transportan del enterocito a la vena porta,
donde se acumulan en un "depósito". 
Este depósito viaja a través de esa vena hasta el hígado, donde se preparan los
aminoácidos, para repartirse en 3 vías de dirección: 
1. Vena suprahepática —donde se transporta sangre desoxigenada—;
aquí entran los aminoácidos sin cambios y pasan a la circulación
sistémica. 
1. Los aminoácidos conforman proteínas como la albúmina para
liberarse también en la circulación sistémica ya transformados. 
1. Catabolismo que es la última fase del metabolismo de las proteínas. 

5. Degradación o catabolismo 
Los aminoácidos que no sirven para generar nuevas proteínas no se almacenan,
sino que son catabolizados degradados. La degradación sigue 3 pasos para que
una vez separados los compuestos se sigan las rutas metabólicas
correspondientes. 
a) Transaminación 
b) Desaminación oxidativa 
c) Descarboxilación 
Aminoácidos 
Los aminoácidos son unidades químicas o compuestos orgánicos que forman las
estructuras de las proteínas, al ingerir alimentos, el cuerpo descompone los
nutrientes en elementos químicos más sencillos para construir con ellos sus
propios tejidos. Así, los aminoácidos se absorben a través del intestino después
de la digestión. Entonces, el cuerpo descompone las proteínas en aminoácidos,
les inserta nuestro ADN y crea nuevas proteínas internas. 
Tabla 1. Aminoácidos esenciales y no esenciales. 

Existe un total de 20 aminoácidos de los cuales 9 son esenciales. El hombre solo

puede sintetizar 11 de los 20 α-aminoácidos necesarios para la síntesis de
proteínas. Aquellos aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el organismo
se denominan “esenciales”, ya que deben obtenerse de los alimentos de la dieta
que los contienen. (Fig. 2) 

Clasificación de los aminoácidos

 ESTRUCTURA
 COMPOSICION
 ESENCIALES Y NO ESECIALES
 DISOLVENTES O NO
Todos los aminoácidos tienen una estructura en común, contienen un carbono alfa
que se uno a un grupo carboxilo, que se uno a un grupo amino, además de un
hidrogeno y una cadena lateral, lo único que los va a diferenciar es su cadena
lateral.
Estructura según su cadena
 ALINFATICOS
 ANILLOS AROMATICOS
 ACIDOS
 ALCALINOS HIDROXILADOS
 SULFURADOS
 IMINOACIDO

Aminoácidos alifáticos
5 tipos de aminoácidos también llamados hidrocarbonados porque en su cadena
lateral se compone de átomos de carbono e hidrogeno como son la glicina, que
contiene hidrógeno, alamina que contiene carbono con 3 hidrógenos, valina 3
carbonos con 7 hidrógenos, leucina 4 carbonos 9 hidrógenos, Isoleucinas 4
carbonos y 9 hidrógenos.

Aminoácidos con anillos aromáticos

La característica de estos aminoácidos es su estructura, en cómo se acomodan
los átomos formando anillos.
Tirosina
Triptofano
Histidina
Fenilalanina

Podemos destacar una característica de similitud de la tirosina con la fenilalanina

de tiene prácticamente la misma estructura, con excepción por el gripo pxidilo que
encontramos en la tirosina y que en la fenilalanina no.

Aminoácidos ácidos
Acido Aspártico, Acido Glutámico: Son ácidos porque tienen un grupo carboxilo o
carboxilato que actúa como acido asparagina glutamina

AMINOACIDOS BASICO

Aminoácidos que tienen grupos básicos

Tienen en común que como su nombre o dice son básicos, que tiene grupos
aminos que actúan como alcalinos.
Podemos destacar que se encuentran en gran cantidad en las proteínas histonas
que se encuentran unidas al ADN, formando nucleosomas
  Arginina
 Lisina
 Histidina

Aminoácidos con grupos hidroxilo u oxidrilo

Se refiere a que su estructura tiene un OH
 Serina
 Treonina
 Tirosina

Cadenas con átomos de azufre

 Cisteína
 Metionina
Son representantes de este grupo

IMINOACIDO
No es considerado un aminoácido porque no tiene la misma estructura
Dijimos que todos los aminoácidos contienen un carbono, grupo amino, grupo
carboxilo e hidrogeno. Pero este tiene carbono, hidrogeno, pero no tiene un grupo
amino, el grupo amino es un nitrógeno unido por hidrógenos, pero en este vemos
un nitrógeno, pero solamente un hidrogeno.
Entonces es un aminoácido

AMINOACIDO NO ESENCIALES
No esencial nos referimos a que no es necesario que lo consumamos porque
nuestro cuerpo es capaz de producirlo cuando lo necesitemos.
 Glicina
 Alanina
 Serina
 Cisteína
 Acido aspártico
 Acido glutámico
 Asparagina
 Glutamina
 Tirosina
  Prolina

AMINOACIDOS ESENCIALES
No podemos producir estos aminoácidos, por lo tanto, es importante que formen
parte de nuestra dieta.
°Metionina
°Lisina
°Leucina
°Valina
°Arginina
°Histidina
isoleucina
triptófano
°Treonina
fenilalanina
Estos dos marcados porque solo son considerados aminoácidos esenciales en
etapa de rápido crecimiento.

Regulación
La regulación a corto plazo del ciclo de la urea se produce principalmente
mediante la modulación de la actividad de carbamoil fosfato sintasa, enzima que
usa atp, NH Y HCO3. para formar carbamoil fosfato. Esta enzima es activa
alostérica mente por el N-acetil glutamato, formado por la combinación de acetil
CoA
glutamato. Esto es adecuado, porque el glutamato intracelular aumentará debido
al catabolismo de las proteínas ingeridas. Debes recordar que el grupo amino de
los aminoácidos que son catabolizados se transfiere al a-cetoglutarato, formando
se glutamato: este explica por qué este aminoácido, en concreto, es un indicador
sensible del catabolismo de los aminoácidos.

Metabolismo de los aminoácidos 

Los aminoácidos introducidos por la dieta (exógenos) se mezclan con aquellos

liberados en la degradación de proteínas endógenas y con los que son
sintetizados de novo. Estos aminoácidos se encuentran circulando en sangre y
distribuidos en todo el organismo sin que exista separación alguna entre
aminoácidos de diferente origen. Existe, de esta manera, un conjunto de estos
compuestos libres en toda la circulación que constituyen un fondo común o “pool
de aminoácidos”, al cual las células recurren cuando debe sintetizar nuevas
proteínas o compuestos relacionados. El destino más importante de los
aminoácidos es su incorporación a cadenas polipeptídicas durante la biosíntesis
de proteínas específicas del organismo. En segundo lugar, muchos aminoácidos
son utilizados para la síntesis de compuestos nitrogenados no proteicos de
importancia funcional. Finalmente, los aminoácidos en exceso, como no pueden
almacenarse, son eliminados por orina o bien se utilizan principalmente con fines
energéticos. En este caso sufren primero la pérdida de la función amina, lo cual
deja libre el esqueleto carbonado. El grupo nitrogenado que se desprende como
amoníaco, es eliminado en el ser humano principalmente como urea. Las cadenas
carbonadas siguen diferentes rutas, que las llevan a alimentar el ciclo del ácido
cítrico o de Krebs para oxidarse completamente en él hasta CO2 y H2O y producir
energía. Alternativamente, dichas cadenas pueden ser derivadas a las vías de
gluconeogénesis (aminoácidos glucogénicos) o de síntesis de ácidos grasos o
cuerpos cetónicos (aminoácidos cetogénicos). En la figura 3 se esquematiza lo
expuesto.  

 
Fig. 2 Metabolismo de los aminoácidos en el organismo. Opciones
metabólicas de los aminoácidos y de los esqueletos carbonados y grupo
amino constituyente. 

Catabolismo de los aminoácidos 

La degradación de aminoácidos si inicia generalmente con la separación de su
grupo α-amino (desaminación). Luego el resto nitrogenado seguirá un camino
distinto del que tomará la cadena carbonada. Antes de la degradación los
aminoácidos se interconvierten entre ellos, transfiriendo el grupo amino de un
esqueleto carbonado a otro (transaminación). 

Reacción de Transaminación.  
La reacción de transaminación comprende la transferencia de un grupo α-amino
de un aminoácido a un αcetoácido. El aminoácido se convierte en un cetoácido y
el cetoácido aceptor del grupo amina, en el aminoácido correspondiente (Figura
4). Esta transferencia es realizada por las enzimas aminotransferasas o también
llamadas transaminasas. Mientras que la mayoría de los aminoácidos sufren
transaminación, existen algunas excepciones: lisina, treonina, prolina e
hidroxiprolina. Puesto que las transaminaciones son libremente reversibles, las
transaminasas pueden funcionar tanto en el catabolismo como en la biosíntesis de
aminoácidos. Las reacciones que involucran aminoácidos esenciales son
mayormente unidireccionales, puesto que el organismo no puede sintetizar el α-
cetoácido esencial, pudiendo existir pequeñas cantidades de éstos provenientes
de la dieta. A modo de ejemplo puede verse lo que sucede con la valina, la cual al
ser 4 metabolizada da α-cetoisovalerato, este a continuación es rápidamente
convertido en succinil-CoA y utilizado como energía en el ciclo de Krebs, sin
posibilidad de volver a transaminarse. Las transaminasas catalizan una reacción
biomolecular, donde el par aminoácido/α-cetoácido, formado por el L-glutamato y
el α-ceto-glutarato constituyen un “par obligado”. 

 
Fig. 3. Transaminación: ecuación general. La constante de equilibrio de esta
reacción es cercana a 1, considerándose libremente reversible mientras
excitan los sustratos y productos correspondientes en ambos lados de la
ecuación. 
El piridoxal fosfato se localiza en el sitio activo de todas las transaminasas. Este
es una coenzima derivada de la piridoxina (vitamina B6), la cual cumple una
importante función en el metabolismo de los aminoácidos. En todos los casos, la
coenzima forma con el aminoácido un compuesto intermediario, uniéndose a éste
por un enlace –CH=N–, denominado Base de Schiff. Intervienen además
interacciones iónicas e hidrófobas para estabilizar el complejo. El piridoxal fosfato
actúa como aceptor transitorio y transportador del grupo amina en el proceso de
transferencia de la transaminación. Por otro lado, las aminotransferasas tienen la
función de “guiar” la reacción en un determinado sentido y asegurar
selectivamente la naturaleza del cambio a producir. Así tenemos que la reacción
de cada par aminoácido/αcetoácido es catalizada por una enzima especifica, cuyo
nombre deriva de los compuestos participantes en la transferencia: ejemplos de
ello son la glutámico oxalacético transaminasa (GOT), también llamada aspartato
aminotransferasa (AST), forma oxalacetato y glutamato a partir de aspartato y α-
cetoglutarato. El glutámico piruvato transaminasa (GPT) o alanina
aminotransferasa (ALT), produce piruvato, utilizando el par obligado y alanina. A
propósito de estas dos enzimas, son particularmente abundantes en hígado,
músculo y corazón, razón por la cual en ciertos procesos patológicos que afectan
a estos órganos, produciendo una injuria tisular y liberación de estas enzimas
desde sus compartimentos celulares, se produce un aumento de sus
concentraciones en plasma, lo cual se utiliza para diagnóstico y pronostico. Como
ejemplo podemos ver que el aumento de GOT en plasma es señal de injuria
hepática severa. Algo similar ocurre con el daño del miocardio, dando se produce
un aumento de ambas transaminasas en apenas 6 horas luego de un infarto
agudo, permaneciendo elevadas durante varios días, pasibles de ser dosadas. 

Desaminación Oxidativa.  
Teniendo en cuenta los componentes del par obligado, todos los grupos α-amino
de los aminoácidos son finalmente transferidos al α-cetoglutarato mediante
transaminación, formando L-glutamato. A partir de este aminoácido el grupo
nitrogenado puede ser separado por un proceso denominado desaminación
oxidativa, una reacción catalizada por la L-glutamato deshidrogenasas, una
enzima omnipresente de los tejidos de mamíferos que utiliza como coenzima
NAD+ o NADP+ como oxidante. En la reacción directa, generalmente se utiliza
NAD+ y se forma α-cetoglutarato y amoníaco: NH3 (Figura 4); este último, al pH
fisiológico del medio se carga con un protón, presentándose casi en su totalidad
como ión amonio (NH4 +). La reacción es reversible, por lo que el amonio pude
unirse a una α-cetoglutarato para formar glutamato, usando como coenzima
NADPH+. Es probable que in vivo la reacción tenga mayormente una dirección
hacia la formación de amoníaco. La concentración de amoniaco que sería
necesario para que la reacción se desplace hacia la producción de glutamato es
tóxica y, en condiciones normales, sería raramente alcanzada, exceptuando la
región periportal del hígado, donde llega el amoníaco absorbido en el intestino y
transportado al hígado.  
 

 
Fig. 4. Reacción de desaminación oxidativa. Catalizada por Glutamato
deshidrogenasa. NAD+ y NADP+ participan como cofactores y tanto los
nucleótidos trifosfatos (ATP y GTP) como los difosfatos (ADP y GDP) ejercen

Descarboxilación
El término Descarboxilación designa una reacción química en la cual ocurre la
eliminación del grupo carboxilo de un ácido carboxílico, resultando de ahí la
liberación de dióxido de carbono (CO2). La descarboxilación ocurre por acción de
enzimas denominadas descarboxilasas, pudiendo también aparecer, en ciertos
casos, de forma espontánea tras el calentamiento de los metabolitos.

Las descarboxilaciones constituyen el modo esencial de formación de CO2

durante la respiración celular y durante la descomposición de sustancias
orgánicas.
En bioquímica, las descarboxilaciones ocurren en los ácidos carboxílicos que
poseen un grupo carbonilo (CO) tanto en el carbono α (alfa), carbono adyacente al
grupo carboxilo, como en el carbono β (beta), segundo carbono siguiente al grupo
carboxilo. Estos compuestos son, como tal, llamados α-cetoácidos y β-cetoácidos,
respectivamente (el prefijo ceto indica la presencia de un grupo carbonilo y el
sufijo ácido, la presencia de un grupo carboxilo).
Descarboxilación de aminoácidos
La descarboxilación de los aminoácidos se hace por acción de una descarboxilasa
específica para cada aminoácido dando origen a la respectiva amina.

Esta reacción es muy importante puesto que es responsable por la producción de

compuestos (aminas) con efectos fisiológicos significativos en el organismo.

Control como moduladores alostéricos positivos según el sentido de la reacción.  

El glutamato forma parte del par obligado de la transaminación de los aminoácidos

y por tanto es la “puerta de acceso” (Access door) del amoniaco libre a los grupos
amino de la mayoría de los aminoácidos; y a la inversa, es la “puerta de salida”
(exit door) del nitrógeno de estos compuestos. El papel predominante de la L-
glutamato deshidrogenasas en la eliminación del amoniaco queda marcado por su
localización preponderante en las mitocondrias del hígado en donde, como
veremos más adelante, tienen lugar las reacciones iniciales del ciclo de formación
de urea. La enzima se implica también en la producción de amoníaco a partir de
aquellos aminoácidos que son requerido para la producción de glucosa o para dar
energía cuando se agotan las reservas de otras moléculas: azucares y lípidos.
Basándose en esto, la L-glutamato deshidrogenasas se regula alostéricamente por
los nucleótidos purínicos. Cuando es necesario la oxidación de aminoácidos para
la producción de energía, la actividad en la dirección de la degradación del
glutamato es incrementada por el ADP y GDP, que son indicadores de un estado
de bajo nivel de energía en la célula. El GTP y ATP, indicativos de un nivel de
energía alto, son activadores alostéricos en la dirección de la síntesis de
glutamato. 

Metabolismo de las bases nitrogenadas.  

El metabolismo de los nucleótidos está centrado en el anfibolismo de las bases
nitrogenadas que los forman. Como sucede con los aminoácidos, en el organismo
puede hacerse una separación virtual entre exógeno y endógeno formándose dos
pools metabólicamente independientes. Las bases procedentes de los alimentos
son degradadas y sus productos finales excretados, mientras que la síntesis de
nuevos nucleótidos y polinucleótidos se realiza con purinas y pirimidinas formadas
en las células. Los ácidos nucleicos del organismo, al igual que las proteínas,
están en continuo recambio. Una parte de las bases liberada durante los procesos
de degradación puede ser reutilizada para la síntesis de nucleótidos y ácidos
nucleicos, a través de la vía llamada de “reciclaje”. El resto termina siendo
catabolizado y los productos finales son excretados 

 
Fig. 5 Esquema del metabolismo de las bases nitrogenadas en el organismo
METABOLISMO DE PURINAS 
Biosíntesis de purinas. El anillo purínico se sintetiza de novo en las células del
organismo utilizando como “materia prima”: aminoácidos, como dadores de
carbonos y nitrógeno, y otras moléculas pequeñas que completan el esqueleto de
la base. 
 
Figura 8. Esquema de la contribuciones al anillo purínico. El ensamblaje de los
segmentos se realiza en una secuencia de reacciones llevadas a cabo por
enzimas que se hallan en el citosol de la mayoría de las células  
 
Figura 9. Biosíntesis de nucleótidos purínicos. 
(Figura 9). Desde el comienzo participa ribosa-5-fosfato, sobre la cual se van
realizando todas las adiciones, por consecuente el producto final de la vía no es
una base libre, sino un nucleótido (IMP). La ribosa-5-fosfato se genera en la vía de
las hexosas monofosfato, ésta debe ser activada para ingresar a la síntesis
usando una ATP, el cual le transfiere pirofosfato en el carbono 1. Esta reacción es
catalizada por la fosforribosilpirofosfato sintetasa, dando como producto 5-
fosforribosil-1-pirofosfato (PRPP), compuesto que participa tanto de la síntesis de
novo de purinas y pirimidinas como en la vía de reciclaje. 

Catabolismo de purinas. 
La degradación de DNA y RNA por nucleasas produce nucleótidos (ribo y
desoxiribonucleótidos) y estos a su vez son sometidos a hidrólisis de
nucleotidasas con acción fosfatasa dando nucleósidos libres, en el caso de las
purinas, adenosina y guanosina; esta última es degradada a guanina y ribosa-1-
fosfato por la nucleósido purínico fosforilasa. El nucleósido adenosina, por acción
de la adenosina desaminasa, se convierte en inosina, luego una nucleósido
fosforilasa divide a la inosina en hipoxantina y pentosa-1-fosfato. La hipoxantina se
oxida a xantina por la xantina oxidasa, flavoproteína que contiene Fe y Mo
(molibdeno). Por otro lado, la guanina, por acción de la guanasa, se convierte
también en xantina. Tanto adenina como guanina convergen en xantina. Este
metabolito es sustrato de la xantina oxidasa, nuevamente en escena, que lo
convierte en ácido úrico, producto terminal de la degradación de purinas, el cual es
excretado principalmente por orina. La figura 10 muestra la vía de degradación de
las purinas. 
 
Figura 10. Catabolismo de purinas. Sitio de acción del alopurinol. 
 
Definición de urea
Antes de comenzar a hablar del ciclo de la urea, es necesario definir el término
“urea” para que comprender dicho ciclo sea más sencillo.
De acuerdo con Feduchi, E. (2015) la urea es una molécula que está conformada
por dos grupos amino y es la forma de eliminación del amoniaco del cuerpo de los
animales ureotélicos, y esta se genera especialmente en la mitocondria y en el
hígado.
Clasificación de los organismos según su mecanismo de eliminación del nitrógeno.
Feduchi, E. (2015) señala que, los animales se pueden clasificar según su forma
de eliminar el nitrógeno en:
Amoniotélicos: en esta categoría se encuentran los animales acuáticos en donde
el amoniaco va de la sangre al aparato excretor y un ejemplo son los peces
teleósteos.
Uricotélicos: se les conoce así a los animales que forman una purina oxidada que
generará ácido úrico, que se precipita excretándose.
Ureotélicos: son los animales que concentran el nitrógeno en un compuesto
menos ácido y altamente soluble, el cual es conocido como urea. El hígado es el
tejido en el que se produce la transformación del grupo amonio en urea, desde ahí
se transporta a los riñones para eliminarse junto con la orina. Es el caso de los
elasmobranquios, anfibios, quelonios y mamíferos.
De acuerdo con Feduchi, E. (2015) los animales ureotélicos como el hombre,
eliminan el nitrógeno de los aminoácidos en forma de urea en la orina, de tal
manera que el nitrógeno ureico representa el 80% del nitrógeno excretado. La
molécula de la Urea se representa con dos átomos de nitrógeno, y se forma por un
mecanismo cíclico de la urea.

Tabla 2. Valores aproximados en un hombre adulto

El ciclo de la urea fue descubierto en Cambridge Bretaña en 1932, por Hands
Adolf Krebs y Kurt Henseleit.
Por otro lado, la definición de Baynes (2019) sobre la urea enuncia que la urea es
el principal punto de excreción del nitrógeno en los seres humano, además
Baynes también señala que el ciclo de la urea fue el primer ciclo metabólico que
estuvo bien definido. Su descripción precedió a la del ciclo de los ácidos
tricarboxilicos (ATC) o también llamado ciclo de Krebs.
Ciclo de la urea
Martin (2005) define al ciclo de la urea como un mecanismo fundamental para
excretar el nitrógeno que no es utilizado, el cual se transforma en amoniaco. Este
mecanismo involucra cinco enzimas: Carbamil fosfato sintetasa, Ornitina
transcarbamilasa, Arginosuccinato sintetasa, Arginosuccinato liasa y Arginasa, y la
N-acetyl glutamato sintetasa.

Enzimas del ciclo de la urea

Tabla 3. Enzimas que participan en el ciclo de la urea. Baynes (2019)

Las reacciones bioquímicas del ciclo de la urea se llevan a cabo en la mitocondria
y en el citosol. La ornitina es la molécula encargada de ensamblar todos los
compuestos para la eliminación posteriormente. Los dos grupos amino que forman
la urea se incorporan al ciclo en dos puntos distintos y proceden de dos vías
diferenciadas (Feduchi, 2015).
De acuerdo con Feduchi, E. (2015) el primer grupo procede de la matriz
mitocondrial, en donde el amonio que procede del glutamato es utilizado, junto con
el CO 2 (Dióxido de carbono), para formar carbamoil-fosfato, en dicha reacción se
consumen dos ATP y está catalizada por la carbamoil-fosfato sintetasa (carbamoil-
P-sintetasa) de la membrana mitocondrial. Mientras tanto el segundo grupo
procede del aspartato, al que ha sido transferido previamente por la
transaminación del glutamato y transportado al citosol.

Figura 6.
Bioquímica, Conceptos esenciales.
Feduchi/ Romero/ Yañez/ Castiñeyra/ García-Hoz.
Editorial Médica Panamericana. 2015.

En la siguiente imagen se observa que el nitrógeno entra en el ciclo de la urea a

partir de la mayoría de los aminoácidos mediante transferencia del grupo α-amino
bien al α-cetoglutarato o bien al oxalacetato, para formar glutamato o aspartato,
respectivamente. El glutamato libera amoníaco en el hígado a través de la acción
de la glutamato deshidrogenasa. El amoníaco se incorpora al carbamoil fosfato y
el aspartato se combina con citrulina para proporcionar el segundo nitrógeno para
la síntesis de urea. El oxalacetato y el α-cetoglutarato pueden reciclarse
repetidamente para canalizar el nitrógeno hacia esta vía. CPS I, carbamoil fosfato
sintetasa I.
 Figura 7. Baynes,
METABOLISMO J. (2019). Fuentes de átomos de nitrógeno para el ciclo de
DEL NITROGENO
la urea. [Imagen]. En Bioquímica médica (5th ed., pp. 191–192).
De acuerdo con Oiseth, Jones y Maza (2022), el catabolismo de los aminoácidos
implica reacciones de transaminación y desaminación, las cuales dan lugar a la
liberación de amoníaco ( NH 3). La regulación de los niveles de nitrógeno en el
organismo es importante debido a la toxicidad del amoniaco. Por lo tanto, el
exceso de nitrógeno en forma de amonio se une a los aminoácidos a través de las
reacciones de transaminación y se transporta al hígado y a los riñones.
Oiseth et al (2022), señala que los aminoácidos más importantes para el
transporte de nitrógeno son el glutamato y la alanina.
En los riñones, los iones de amonio se liberan mediante la desaminación de la
glutamina y se excretan directamente de la orina, mientras que, en el hígado, los
grupos amino de la alanina y el glutamato son transferidos a través de las
aminotransferasas, que dan lugar al amoníaco y al aspartato que se desvían al
ciclo de la urea; esto implica una reacción de alimentación (incorporación de
amonio) y cuatro reacciones del ciclo (la creación de una molécula de urea)
(Oiseth et al, 2022).
Lopez J, (2010), menciona cuatro etapas para el ciclo de la urea, las cuales se
enuncian a continuación:
● Síntesis de carbamilfosfato, partiendo de NH 4+ y HCO3-
En esta etapa el NH4+ reacciona con el HCO3-, esto con la finalidad de producir
carbamoil fosfato, esta reacción es metabolizada por la enzima carbamoil-
fosfato sintetasa I.

Figura 8. Baynes, J. (2019). Síntesis de carbamoil fosfato. [Imagen].

En Bioquímica médica (5th ed., pp. 191–192).

● Formación de la citrulina
Esta etapa consiste en que el carbamoil fosfato reacciona con la ornitina para
formar citrulina.
La ornitina transcarbamoilasa cataliza la condensación de carbamoil fosfato
con el aminoácido ornitina para formar citrulina En esta etapa la citrulina es
transformada gracias al aspartato y la enzima encargada de este proceso es la
Arginosuccinato sintetasa.
● Síntesis del argininosuccinato
La citrulina se condensa con el aspartato para formar argininosuccinato. Este
paso es catalizado por la argininosuccinato sintetasa y requiere ATP y
aspartato; la reacción escinde el ATP a adenosina monofosfato (AMP) y
pirofosfato inorgánico (PPi; 2 equivalentes de ATP). La formación de
argininosuccinato incorpora al complejo el segundo átomo de nitrógeno
destinado a urea.

● Formación de la arginina y el fumarato

Gracias a la enzima liasa argininosuccinato el argininosuccinato es hidrolizado
dando paso a la producción de la arginina y el fumarato. El argininosuccinato
es escindido por la argininosuccinasa en arginina y fumarato.
 ● Formación de la ornitina y urea
Este es el último paso del ciclo, aquí se forma la ornitina y la urea debido a que
la arginina se hidroliza a través de la arginasa. La arginina producida en esta
serie de reacciones es escindida seguidamente por la arginasa, hasta una
molécula de urea y una de ornitina, completando así el ciclo. A continuación, la
ornitina y el fumarato pueden reingresar en el ciclo de la urea y en el ciclo de
los ATC, respectivamente, mientras que la urea se difunde a la sangre, es
transportada por el riñón y excretada en la orina.

Tabla 4. Reacciones de la síntesis de urea.

Finalmente, otro proceso ligado al ciclo de la urea es el ciclo de Krebs que, si bien
tal vez no parezca tener mucha relación con el primero, el ciclo de Krebs tiene un
papel importante en el penúltimo paso del ciclo, es decir en el proceso de
producción de arginina y fumarato. La relación entre ambos ciclos se debe a que
la liberación de fumarato sirve para malato y regenerar el oxalacetato en la
mitocondria a través de las reacciones propias del ciclo de Krebs.

Enzimas en el ciclo de la urea 

Enzimas mitocondriales (parte alta del ciclo)  
Carbamoil fosfato sintetasa I (CPSI) 
Ornitina transcarbamilasa (OTC) 
Enzimas citoplasmáticas 
Arginosuccinato sintetasa (ASS) 
Arginosuccinato liasa (ASL) 
Arginasa (ARG)  
En la mitocondria 
1. Se presenta la síntesis de N-acetilglutamato (coactivador indispensable de
la CPS I) a partir del glutamato y acetil-CoA por NAGS. 
2. El amoniaco producido en las mitocondrias reacciona con el bicarbonato
(producto de la respiración celular) para producir carbamoil-fosfato. Reacción
dependiente de ATP y catalizada por la CPS I (enzima modulada por el NAG) 
 3. El carbamoil-fosfato cede su grupo carbamilo a la ornitina para formar
citrulina. Reacción catalizada por la OTC. La citrulina se libera al citoplasma  
EN EL CITOPLASMA 
4.  El segundo grupo amino procede del aspartato (producido en la
mitocondria, exportado al citosol) se condensa con la citrulina para formar
arginosuccinato, reacción catalizada por ASS. 
5. El arginosuccinato se hidroliza para formar arginina libre y fumarato.
Reacción catalizada por ASL. 
6. El fumarato ingresa en el ciclo de Krebs y la arginina libre se hidroliza en el
citoplasma para tomar urea (que se excreta por la orina) y ornitina. Enzima
ARGI. 
Carbamoil fosfato sintetasa I 
La Carbamoil fosfato sintetasa I (CPS I), lleva a cabo el primer paso de la
conversión del amoniaco a urea, un proceso crucial sin el que nuestro cerebro se
envenenaría por el amonio. La CPS1 controla la velocidad de este importante
proceso al requerir, para ser activa, la presencia del N-acetil-L-glutamato (NAG),
que es esencial para que la CPS1 pueda ejercer su función. Por eso la CPS1 es
para el ciclo de la urea como un mando de control similar al de volumen de una
radio, que puede hacer que el ciclo vaya más deprisa o más despacio según
cuánto NAG haya. Los autores de este trabajo, al determinar las estructuras de la
CPS1 sin y con NAG, han aclarado cómo tiene lugar este proceso de modulación,
demostrando cambios propagados a gran distancia dentro de la enorme molécula
de esta proteína, movimientos en sus dos centros activos y formación de túneles
internos para que los compuestos intermedios de la complicada reacción que
realiza esta enzima puedan migrar de uno al otro centro activo protegidos del agua
para que pueda completarse la reacción. Al describir en detalle atómico las
características del sitio en el que se une el NAG, este trabajo abre también el
camino para el diseño de análogos de NAG que puedan ser más eficaces que el
carbamilglutamato, fármaco con el que se trata actualmente el déficit de la NAG
sintasa, la enzima que fabrica el NAG necesario para activar la CPS1, y sin la que
esta última enzima es inactiva y se produce igualmente hiperamonemia. 
Carbamoil-fosfato sintasa I es una enzima mitocondrial que intervine en la ruta de
síntesis de urea, El amoniaco producido en las mitocondrias, se utiliza junto con el
bicarbonato (HCO3) como producto de la respiración celular, para producir
carbamoil fosfato. La reacción depende de ATP y es catalizada por el carbamoil
fosfato sintetasa I, enzima alostérica modulada por el N-acetil glutamato, con un
mecanismo en 3 etapas que requiere la energía de 2 moléculas de ATP 
 1. En su primera etapa está la activación del ácido carbónico por ATP para
formar carbonil-fosfato (un anhídrido mixto, de alta energía) y ADP. 
2. Para la segunda etapa es el ataque del amoniaco (en equilibrio con el
amonio) al carbonil-fosfato, formando carbamato y desplazando el fosfato. 
3. En su última etapa esta la fosforilación del carbamato por una segunda
molécula de ATP para formar carbamoil-fosfato y ADP. 

Trastornos del ciclo de la urea (TCU) 

Antes de comentar el déficit de carbamoil fosfato sintetasa I tenemos que definir
que es un trastorno del ciclo de la urea, Los trastornos del ciclo de la urea (TCU)
son enfermedades metabólicas hereditarias que derivan de una anomalía,
cualitativa o cuantitativa, de una de las seis enzimas que participan en la síntesis
de la urea y que supone una acumulación de amoníaco en el organismo. La
incidencia de TCU es escasa, afecta aproximadamente a uno de cada 25-50.000
nacidos vivos, aunque esta cifra es probablemente una estimación a la baja, ya
que un número importante de afectados por TCU fallece antes de efectuárseles el
diagnóstico. 
* En los casos neonatales: Son casi siempre mortales en los casos de déficit
enzimáticos mitocondriales. El pronóstico es más favorable para los déficits de
ASS o ASL, ya que en estos casos puede realizarse una cierta depuración de
nitrógeno en forma de citrulina o de ácido argininosuccínico. 
Las manifestaciones clínicas de las formas neonatales son estereotipadas e
idénticas para todos los déficits y corresponden al 60% de los casos
aproximadamente. 
 Son las siguientes: 
* Bebé con gestación normal y sin antecedentes. 
* Intervalo antes de la aparición de los primeros síntomas horas o días después
del parto: corresponde al tiempo necesario para la acumulación del amoníaco en
el organismo, menor cuanto más grave es el déficit. 
* Primeros síntomas: mala toma de biberones, vómitos, letargia progresiva,
hipotonía, hipotermia y polipnea, que conlleva una alcalosis respiratoria (muy
característica de la encefalopatía hiperamoniémica). 
* Trastorno neurológico de evolución rápida y fatal si no se aplica tratamiento:
coma hipotónico, convulsiones, apneas que requieren ventilación asistida e
indicios de edema cerebral en el diagnóstico cerebral por imágenes. 
* En una presencia tardía: Se pueden aparecer en cualquier momento de la vida,
con diferentes grados de gravedad. 
La manifestación clínica de estas formas y su capacidad de evolución es muy
variable: pueden manifestarse en los primeros meses de vida o en la edad adulta,
ya sea con episodios de descompensación aguda o con manifestaciones crónicas
de tipo digestivo, neurológico o psiquiátrico.  
Sus características son las siguientes: 
* Los cuadros digestivos pueden ir acompañados de una afección hepática:
vómitos crónicos o paroxísticos; anorexia con asco selectivo hacia las proteínas, lo
que generalmente entraña un retraso del crecimiento estaturo-ponderal; dolores
abdominales; hepatomegalia, y episodios de histólisis repetidos. 
* Cuadros neurológicos con retraso psicomotor que pueden abarcar el tipo de
encefalopatía crónica, con crisis epilépticas o ataques de cefalea con
somnolencia, accidentes neurológicos y hasta coma hiperamoniémico inaugural. 
* Cuadros psiquiátricos: trastornos de conducta y alucinaciones. 
Los ataques, en relación con los picos hiperamoniémicos, son a menudo
desencadenados por un aumento de ingesta de proteínas debidos a cambios de
alimentación o por una situación de catabolismo proteínico (infección recurrente,
inmunización, traumatismo). 
El pronóstico de estas formas es variable según la edad de manifestación, la
existencia previa de una afección neurológica y la aparición de
descompensaciones ulteriores. 

Deficiencia de carbamoil fosfato sintetasa I 

Deficiencia de carbamoil fosfato sintetasa I (CPS) es una condición heredada en la
que el cuerpo es incapaz de procesar y eliminar el producto de desecho,
amoníaco. La CPS se considera una condición de aminoácidos porque el
amoníaco se produce cuando el cuerpo degrada las proteínas de los alimentos
para convertirlas en sus componentes fundamentales (los aminoácidos). Cuando
se trastorna el proceso de la eliminación de desechos del cuerpo, comienzan a
acumularse cantidades peligrosas de amoníaco en la sangre. Al no tratarse, esto
puede resultar en retrasos en el desarrollo, discapacidades intelectuales, y hasta
la muerte. Es importante identificar la Carbamoil Fosfato Sintetasa mediante la
evaluación de recién nacidos y comenzar temprano el tratamiento correcto. 

Ornitina transcarbamilasa 
La ornitina transcarbamilasa, OTC, (También conocida como ornitina carbamoil
transferasa) es una enzima que por una parte cataliza la reacción entre el
carbamoil fosfato (CP) y la ornitina (Orn) para formar citrulina (Cit) y fosfato (Pi) en
el ciclo de la urea en mamíferos y por otra parte está implicada en la biosíntesis
del aminoácido arginina (Arg) en plantas y microorganismos. 
En las plantas y los microbios, la ornitina transcarbamilasa está implicada en la
biosíntesis de arginina (Arg), mientras que en los mamíferos se encuentra en las
mitocondrias y es parte del ciclo de la urea. 
La ornitina transcarbamilasa cataliza la siguiente reacción en la que el carbamoil
fosfato cede su grupo carbamoilo a la ornitina, para formar como productos la
citrulina que se liberará en el citoplasma y un fosfato. 
Deficiencia de Ornitina transcarbamilasa 
Si se presenta una deficiencia al igual que la enzima anterior, hace parte de un
grupo de enfermedades que se llaman trastornos del ciclo de la urea y que
resultan en la acumulación de amoniaco en la sangre. El amoníaco (que se forma
cuando las proteínas se descomponen en el cuerpo) es tóxico si los niveles son
demasiado altos. Hay dos formas de Ornitina transcarbamilasa. La forma
temprana (más común) es severa. Los síntomas incluyen falta de energía
(letargia), falta de apetito, mal control de la respiración y de la temperatura
corporal, movimientos inusuales del cuerpo, convulsiones o coma. En la forma que
aparece más tarde en la vida los síntomas incluyen delirio, problemas de
comportamiento, dolores de cabeza, vómitos, aversión a los alimentos proteínicos,
y convulsiones. La enfermedad es causada por mutaciones en el gen OTC y se
hereda de forma ligada al cromosoma X. El tratamiento consiste en no ingerir
proteínas, tomar ciertos medicamentos, y en la hemodiálisis.

Arginosuccinato sintetasa 
La argininosuccinato sintasa o sintetasa es un enzima que cataliza la síntesis de
argininosuccinato a partir de citrulina y aspartato. La ASS es responsable del tercer
paso del ciclo de la urea y una de las reacciones del ciclo citrulina-NO. 
En el primer paso de la reacción la citrulina ataca al fosfato alfa del ATP para
formar adenilato de citrulina, un intermediario reactivo. La unión de adenosín
monofosfato al grupo ureido (urea) en la citrulina activa el carbonilo para un
ataque nucleofílico posterior. Esta activación facilita el segundo paso, en el que el
grupo alfa-amino aspartato ataca al grupo ureido. El ataque por el aspartato es el
paso limitante de la reacción. Este paso produce AMP y L-argininosuccinato
libres. 
Termodinámicamente, la adenilación del grupo citrulínico ureido es más favorable
que la fosforilación análoga. Además, el ataque por citrulina al fosfato del ATP
produce un equivalente de pirofosfato, que puede hidrolizarse en una reacción
termodinámicamente favorable para proporcionar energía adicional que impulsa la
adenilación. 

Deficiencia de arginosuccinato sintetasa 

La deficiencia del arginosuccinato sintetasa también forma parte de los trastornos
del ciclo de la urea. Es un trastorno del metabolismo del ciclo de la urea, de origen
genético y poco frecuente, caracterizado típicamente por una forma grave de inicio
neonatal que se manifiesta en los primeros días de vida como hiperamonemia
acompañada de vómitos, hipotermia, letargia y problemas de la alimentación, o
por formas de inicio tardío que se manifiestan como hiperamonemia episódica
inducida por infecciones o estrés o, en algunos casos, como alteraciones de la
conducta y/o dificultades de aprendizaje, o como enfermedad hepática crónica. A
menudo, los pacientes manifiestan disfunción hepática. 

Argininosuccinato liasa o argininosuccinasa 

ASL ( argininosuccinato liasa , también conocida como argininosuccinase ) es
una enzima que cataliza la descomposición reversible del argininosuccinato (ASA)
produciendo el aminoácido arginina y fumarato de ácido dicarboxílico . Ubicada en
el citosol hepático, la ASL es la cuarta enzima del ciclo de la urea y participa en la
biosíntesis de la arginina en todas las especies y en la producción de urea
en las especies uricotélicas . Las mutaciones en ASL, que resultan en una baja
actividad de la enzima, aumentan los niveles de urea en el cuerpo y dan como
resultado varios efectos secundarios. 

Deficiencia de argininosuccinato liasa o argininosuccinasa 

La deficiencia de argininosuccinato liasa (ASAL) es causada por problemas con la
enzima “argininosuccinato liasa” (ASAL). En las personas con deficiencia de
ASAL, la enzima ASAL no está presente o no funciona correctamente. La función
de esta enzima es ayudar a eliminar el amoníaco del cuerpo. 
Cuando la enzima ASAL no funciona, el amoníaco y otras sustancias dañinas se
acumulan en la sangre y causan daño cerebral. Si no se realiza un tratamiento, el
exceso de amoníaco puede causar la muerte. 
 Las personas con esta deficiencia no pueden eliminar el amoníaco del cuerpo. El
amoníaco es una sustancia dañina. Se forma cuando la proteína y sus
componentes básicos, los aminoácidos, se descomponen para que el cuerpo los
use. La deficiencia en argininosuccinato liasa se hereda con carácter autosómico
recesivo. En la forma grave se produce intensa hiperamonemia neonatal que
puede llevar a la muerte; en la forma subaguda se produce retraso mental,
vómitos y hepatomegalia. 
Todos los síntomas son consecuencia de la elevación de los niveles de
arginiosuccinato en plasma y líquido cefalorraquídeo, también está elevado en
orina; así mismo hay niveles plasmáticos altos de glutamina y alanina. 

Arginasa 
La arginasa es una metaloproteasa binuclear de manganeso, y es una enzima
central del ciclo hepático de la urea, que cataliza la hidrólisis de L-arginina a L-
ornitina y urea. 
La arginasa controla el paso final del ciclo de la urea, que elimina el nitrógeno de
la arginina y produce un compuesto llamado urea. La urea es liberada por los
riñones en la orina. Es un vehículo para la desintoxicación del nitrógeno amínico
del organismo.

Deficiencia de arginasa 
En la deficiencia de arginasa, los niveles de amoníaco en la sangre, comparados
con los otros defectos del ciclo de la urea, no son tan altos. En general, en la
deficiencia de arginasa, los niveles están sólo ligeramente elevados, o incluso
normales. Debido a esto, los investigadores creen que la causa de los síntomas
neurológicos en esta entidad sea diferente a de los otros defectos del ciclo de la
urea, en los que los síntomas neurológicos se deben a hiperamonemia severa. 
La deficiencia de arginasa se hereda de forma autosómica recesiva. Esto significa
que, para ser afectado, una persona debe tener una mutación en ambas copias
del gen asociada con la deficiencia de arginasa. Los padres de una persona con
deficiencia de arginasa usualmente tienen una copia mutada del gen y son
llamados de "portadores". Los portadores típicamente no muestran señales o
síntomas de la enfermedad. Cuando dos portadores de una condición autosómica
recesiva tienen hijos, cada niño tiene 25% (1 en 4) de riesgo de tener la condición,
50% (1 en 2) de riesgo de ser un portador, y probabilidad de 25% de no ser
afectado y de no ser portador. 

Ciclo de Krebs y de la urea

Figura 9. Baynes, J. (2019). Ciclos de los ácidos tricarboxílicos y de la

urea. [Imagen]. En Bioquímica médica (5th ed., pp. 191–192).

Cuando alguna enzima falta o falla en el proceso del ciclo de la urea se pueden
desencadenar diversas enfermedades o padecimientos derivados de la toxicidad
del amonio que, al no expulsarse del cuerpo comienza a generar estragos en el
organismo.

GOTA
La gota es una enfermedad articular que se conoce desde la antigüedad y desde
entonces ya se relacionaba con los excesos de comida y las bebidas alcohólicas.
La asociación entre el ácido úrico y la gota se comprobó en 1848, cuando Alfred B
Garrod demostró la existencia de una mayor concentración de ácido úrico en los
pacientes con gota. El término ácido úrico es usado como sinónimo de urato en el
artículo de Álvarez & Alonso, debido a que a un pH fisiológico el 99% de las
moléculas están en forma de urato (solo en algunas zonas del sistema urinario
donde el pH es menor de 5.7 la mayor parte de las moléculas están como ácido
úrico. Aproximadamente, dos terceras partes de la carga diarias de purinas es
generada endógenamente, a partir de la degradación celular; el tercio restante
deriva de la dieta. El 70% del ácido úrico que se produce a diario es excretado por
el riñón; el resto es eliminado en el tracto biliar y después es convertido en
alantoína por la uricasa de las bacterias del colón. Es por eso por lo que una
disminución de la eliminación de AU o un aumento en su producción pueden
causar hiperuricemia. En la práctica clínica, la causa del 90 % de los casos de
hiperuricemia es un defecto en la eliminación renal. La hiperuricemia es un paso
clave inicial en la etiopatogenia de la gota, aumentando drásticamente el riesgo de
padecer gota a medida que lo hace la uricemia (Álvarez-Lario & Alonso-
Valdivielso, 2014).
Algunos procesos evolutivos, como la pérdida de actividad de la uricasa y la gran
reabsorción tubular renal de urato en los humanos, hacen que los niveles de ácido
úrico sean mucho mayores en los humanos y otros primates que en los demás
mamíferos. En los países desarrollados el aumento de los niveles séricos de AU
se atribuye al estilo de vida, específicamente a la dieta. La dieta sólo representa
un tercio de la carga diaria de purinas y la mayoría de las hiperuricemias son
debidas a un defecto en la excreción renal de ácido úrico (AU), algunos alimentos
favorecen el incremento de AU por el propio aporte exógeno de purinas, otros
aumentando la síntesis endógena de purinas y otros alterando la excreción renal
de AU. También cabe señalar que pueden influir ciertos factores genéticos de la
regulación de la síntesis y la excreción renal de AU son importantes en el
desarrollo de gota e hiperuricemia (Álvarez-Lario & Alonso-Valdivielso, 2014).
(Álvarez-Lario & Alonso-Valdivielso, 2014).
El portal de inter mayoclinic menciona los factores de riesgo, síntomas,
complicaciones y el diagnóstico a continuación:

Factores de riesgo
● Alimentación
● Peso
● Ciertos medicamentos
● Afecciones médicas
● Antecedentes familiares de gota
● Edad y sexo
● Cirugías o traumatismos recientes

Síntomas
● Dolor articular intenso
● Molestia persistente
● Inflamación y enrojecimiento
● Amplitud de movimiento limitada

Complicaciones
● Gota recurrente: es probable que algunas personas nunca vuelvan a
experimentar signos y síntomas de gota, en cambio, otras personas pueden
experimentar gota varias veces al año.
● Gota avanzada: la gota no tratada puede causar la formación de depósitos
de cristales de uratos debajo de la piel en nódulos llamados tofos.
● Cálculos renales: los cristales de uratos pueden acumularse en las vías
urinarias de las personas que padecen gota y causar cálculos renales. Los
medicamentos pueden ayudar a reducir el riesgo de tener cálculos renales.
Diagnóstico
Los médicos suelen diagnosticar gota de acuerdo con los síntomas y la apariencia
de la articulación afectada.
● Algunas de las pruebas que ayudan a diagnosticar gota son las siguientes:
● Análisis del líquido sinovial.
● Análisis de sangre.
● Radiografías.
● Ecografía.
● Tomografía computarizada de doble energía.
●

Descarboxilación
El término Descarboxilación designa una reacción química en la cual ocurre la
eliminación del grupo carboxilo de un ácido carboxílico, resultando de ahí la
liberación de dióxido de carbono (CO2). La descarboxilación ocurre por acción de
enzimas denominadas descarboxilasas, pudiendo también aparecer, en ciertos
casos, de forma espontánea tras el calentamiento de los metabolitos.

Las descarboxilaciones constituyen el modo esencial de formación de CO2

durante la respiración celular y durante la descomposición de sustancias
orgánicas.
En bioquímica, las descarboxilaciones ocurren en los ácidos carboxílicos que
poseen un grupo carbonilo (CO) tanto en el carbono α (alfa), carbono adyacente al
grupo carboxilo, como en el carbono β (beta), segundo carbono siguiente al grupo
carboxilo. Estos compuestos son, como tal, llamados α-cetoácidos y β-cetoácidos,
respectivamente (el prefijo ceto indica la presencia de un grupo carbonilo y el
sufijo ácido, la presencia de un grupo carboxilo).
Descarboxilación de aminoácidos
La descarboxilación de los aminoácidos se hace por acción de una descarboxilasa
específica para cada aminoácido dando origen a la respectiva amina.

Esta reacción es muy importante puesto que es responsable por la producción de

compuestos (aminas) con efectos fisiológicos significativos en el organismo.
Procedimiento o desarrollo de la práctica
1.- Se realizó una búsqueda de material educativo en plataformas digitales, como
la BIDI UAM.
Se buscaron revistas, artículos y libros relacionados con el tema en cuestión. Se
revisaron y se eligieron los más relevantes. La principal fuente de obtención de
estos datos fua la Biblioteca Digital de la UAM (BIDI UAM) en donde se encuentra
un gran catálogo de títulos relacionados con el tema de interés.
2.- Se obtuvo información de las revistas digitales, libros y videos explicativos
encontrados.
Se realizó la revisión de la información obtenida, a través de la lectura crítica y el
criterio de cada integrante del equipo se fue elaborando un borrador con ideas
principales.
3.- Se seleccionó la información más importante.
Una vez realizada la revisión del material, se seleccionó la información más
importante, para ello fue necesario leer y comentar algunos aspectos entre todos
los integrantes del para comprender el tema y definir ciertos aspectos para poder
plasmarlos debidamente.
4.- Con la información seleccionada se elaboró la presentación en power point.
Cada integrante del equipo se enfocó en dos subtemas para realizar la
investigación correspondiente. Posteriormente, cada integrante comentó sus
conclusiones y observaciones para comentarlas entre todos, dicha información se
plasmó en una presentación de power point que se editó con el propósito de darle
formato.
5.- Se añadieron imágenes a la presentación y algunos videos de apoyo.
Una vez la información escrita estuvo lista, se incluyeron imágenes y videos con el
objetivo de facilitar el entendimiento y volver la presentación un poco más
didáctica e interactiva. Los videos son de gran ayuda para reforzar el tema a
exponer y las imágenes proporcionan un elemento didáctico que facilita la
explicación del tema.
6.- En un documento de Word se elaboró el protocolo.
Con todos los datos obtenidos en la investigación se elaboró el protocolo, cada
integrante del equipo anotó sus observaciones y comentarios, además se trabajó
en conjunto para el desarrollo de la introducción y el marco teórico.
Resultados y discusión
Lo resultados obtenidos de la literatura revisada coinciden en su mayoría con
nuestras observaciones. Pues en esta investigación se encuentran los aspectos
más importantes sobre el ciclo de la urea, lo que funge como guía para
comprender el desarrollo de este proceso, además, permite identificar la
importancia de la eliminación de los desechos nitrogenados en el organismo y
otorga una visión mucho más amplia sobre este tema. Sabemos que el
descubrimiento o más bien el reconocimiento de este proceso de excreción ha
significado un avance en la identificación de las diversas causas de enfermedades
que hace algunas décadas no tenían explicación.
Como señala Ronner (2020) la cantidad de enzimas del ciclo de la urea en una
persona sana refleja su ingesta de proteínas a largo plazo. La ingesta de
proteínas, a su vez, está regulada y limitada de forma que la necesidad de
eliminación de nitrógeno pueda cumplirse por las capacidades enzimáticas
existentes.
Solo el hígado contiene una cantidad significativa de todas las enzimas del ciclo
de la urea; sin embargo, el intestino y
los riñones expresan enzimas de una parte del ciclo
de la urea. El intestino convierte glutamina en
ornitina, condensa ornitina con carbamoil fosfato para
formar citrulina y exporta citrulina a la circulación
sanguínea. Los riñones, y en un grado mucho menor
otros órganos, captan citrulina y la convierten en
arginina, la cual es liberada a la circulación
sanguínea. El hígado escinde la mayoría de esta
arginina en ornitina y urea, mientras que diferentes
tejidos utilizan una pequeña fracción de arginina para
la síntesis de proteínas (Ronner, 2020).
Localización tisular del ciclo
de la urea.

Conclusión
El ciclo de la urea es el medio por el que se lleva a cabo la eliminación del
nitrógeno para evitar una intoxicación en el organismo a causa del amonio o
amoniaco, una sustancia toxica que resulta de la degradación de las proteínas.
Sabemos que eliminar el nitrógeno es imprescindible debido a que el
almacenamiento de esta sustancia genera terribles daños en el organismo.
También sabemos que este proceso se lleva a cabo en el hígado principalmente,
aunque también tienen participación los riñones durante la excreción de la urea en
forma de orina. Dentro del hígado se lleva a cabo especialmente en la mitocondria,
pero también en el citosol.
Gracias a los datos recolectados sabemos que la importancia de que este ciclo se
lleve a cabo correctamente es esencial pues de lo contrario se pueden sufrir
diversas alteraciones en la salud, que posteriormente pueden desarrollar
problemas mayores e incluso la muerte.
Cabe señalar que uno de los trastornos relacionados con el ciclo de la urea es la
hiperamonemia que altera el sistema nervioso central y que en casos graves
puede conducir a la muerte, esta es una de las enfermedades más conocidas
respecto a un error en el desarrollo del ciclo de la urea y en la mayoría de los
casos se relaciona con la deficiencia hepática, y, en un menor índice de casos el
déficit en la formación de urea se debe a una deficiencia hereditaria de una
enzima o una proteína de transporte.
En conclusión, la urea es el resultado de todo el proceso de eliminación del
nitrógeno y se excreta en la orina en los animales ureotélicos, representando así
una parte fundamental de sus vidas.

Comentarios
Sabemos que en organismo se producen degradaciones continuas en las
proteínas y son precisamente esas degradaciones las encargadas de proporcionar
a la célula un medio para ajustar dichas proteínas de acuerdo con sus
necesidades, sin embargo es sumamente interesante la forma en la que actúan
las enzimas para propiciar reacciones de degradación y transporte en el
organismo, asó como la forma en la que una sustancia como el amonio se puede
transformar en una sustancia menos toxica como la urea para su posterior
eliminación en la orina.
Tanto el ciclo de la urea como el ciclo de Krebs y los demás procesos fisiológicos
juegan un papel extraordinario en el desarrollo de la vida por lo que es
fundamental poner atención en los síntomas que pudieran llegar a identificarse a
lo largo de la vida, con el fin de atender a tiempo problemas relacionados con el
mal funcionamiento de algún proceso fisiológico.

Referencias

Álvarez-Lario, B., & Alonso-Valdivielso, J. L. (2014). Hiperuricemia y gota: el papel

de la dieta. Nutricion Hospitalaria, 29(4), 760–770.
https://doi.uam.elogim.com/10.3305/nh.2014.29.4.7196
Baynes, J. (2019). Bioquímica médica (Edición 5th). Elsevier Limited
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López, J. (2010, 27 diciembre). Ciclo de la urea. Infofarmacia. Recuperado 13 de

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Oiseth et al. (16 de Febrero de 2022). Lecturio. Obtenido de

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Ronner. (2020). Netter. Bioquimica escencial. España: Elsevier.